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Ist Zymase ein Komplex von Enzymen? Welche?

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  1. Einige Websites geben an, dass das Enzym Zymase (was ich als einen Komplex mehrerer Enzyme verstehe) für die Katalyse der Glykolyse zur Herstellung von Pyruvat verantwortlich ist.

  2. Auf der anderen Seite geben einige andere Websites an, dass Zymase für die Katalyse der Umwandlung von Pyruvat in Acetaldehyd und Acetaldehyd in Ethanol und Kohlendioxid verantwortlich ist.

Welche der obigen Aussagen ist richtig? Und wie heißen die Enzyme, die zusammen als Zymase bezeichnet werden.

Ich danke Ihnen für Ihre Zeit und Rücksichtnahme. Guten Tag!


Das scheint alles richtig zu sein, aber vielleicht ist der Begriff eher von historischem Interesse als von aktueller Wissenschaft.

Zymase ist ein Begriff, der in der wissenschaftlichen Literatur nicht mehr verwendet wird. Es scheint in den 1950er Jahren verschwunden zu sein. Die letzte Referenz, die ich sehen kann, stammt aus den 1970er Jahren.

Der Grund scheint zu sein, dass Zymase mit Techniken des 19. Jahrhunderts aus Hefe gereinigt werden konnte. Der Begriff wurde 1897 geprägt. Dies liegt wahrscheinlich daran, dass die Zymase-Komponenten in Bierhefe entweder in einem Proteinkomplex oder in einem vom Rest des Organismus trennbaren Kompartiment in der Zelle enthalten sind. Hier ist eine frühe Referenz - Deutsch ist nicht so toll.

Es wurde gezeigt, dass die Zymase-Aktivität von einem Hefestamm zum anderen variiert, was die Entdeckung eher als Manifestation der Physiologie dieses einen Hefestamms erscheinen lässt.

Spätere Arbeiten zeigten, dass die Zymase-Aktivität in einem universelleren Satz von Genen organisiert werden kann, die in allen Lebewesen konserviert sind und als „Zitronensäure-Zyklus“ oder Krebs-Zyklus bezeichnet werden. Krebs führte seine Arbeit ohne Bezugnahme auf Zymase durch, bei dem Biochemikalien zu einer Kultur hinzugefügt und ihre Transformation verfolgt wurden. Zymase scheint also eher eine historische Fußnote zu sein…

Wikipedias Eintrag klingt, als ob die Extraktion nicht sehr rein wäre - es wird "Presssaft" genannt, daher denke ich, dass es schwierig wäre, genau zu beschreiben, welche spezifischen Enzyme in Zymase enthalten sind. Ich würde naiv annehmen, dass fast alle Enzyme des Zitronensäurezyklus an der Zymase-Aktivität beteiligt sind, wenn sie beobachtet werden.

Viele der Enzyme im Zitronensäurezyklus bilden große Komplexe mit sich selbst und anderen Enzymen, die für die ursprüngliche Entdeckung von Zymase verantwortlich sein könnten.


Wie funktionieren Enzyme?

  • Der Wirkungsmechanismus von Enzymen in einer chemischen Reaktion kann durch verschiedene Arten von Substratbindung, Katalyse, Substratpräsentation und allosterischer Modulation erfolgen.
  • Die häufigste Wirkungsweise von Enzymen ist jedoch die Bindung des Substrats.
  • Ein Enzymmolekül hat ein spezifisches aktives Zentrum, an das sein Substrat bindet und einen Enzym-Substrat-Komplex produziert.
  • Die Reaktion läuft an der Bindungsstelle ab, um die Produkte herzustellen, die kurzzeitig mit dem Enzym verbunden bleiben.
  • Das Produkt wird dann freigesetzt und das Enzymmolekül wird in einem aktiven Zustand freigesetzt, um eine weitere Katalyserunde einzuleiten.
  • Um den Wirkungsmechanismus von Enzymen zu beschreiben, wurden verschiedene Modelle vorgeschlagen

1. Lock-and-Key-Hypothese

  • Das Schloss- und Schlüsselmodell wurde 1898 von Emil Fischer vorgeschlagen und wird auch als Schablonenmodell bezeichnet.
  • Nach diesem Modell findet die Bindung des Substrats und des Enzyms am aktiven Zentrum ähnlich wie bei einem Schlüssel in ein Schloss statt und führt zur Bildung eines Enzym-Substrat-Komplexes.
  • Tatsächlich hängt die Enzym-Substrat-Bindung von einer reziproken Anpassung zwischen der Molekülstruktur des Enzyms und des Substrats ab.
  • Der gebildete Enzym-Substrat-Komplex ist sehr instabil und zerfällt fast sofort, um die Endprodukte der Reaktion zu erzeugen und das freie Enzym zu regenerieren.
  • Dieser Prozess führt zur Freisetzung von Energie, die wiederum das Energieniveau des Substratmoleküls anhebt und so den aktivierten oder Übergangszustand induziert.
  • In diesem aktivierten Zustand werden einige Bindungen des Substratmoleküls spaltbar gemacht.
  • Dieses Modell hat jedoch nur wenige Nachteile, da es die Stabilität des Übergangszustands des Enzyms und auch das Konzept der Starrheit des aktiven Zentrums nicht erklären kann.

2. Hypothese der induzierten Anpassung

  • Die Induzierte-Fit-Hypothese ist eine modifizierte Form der Lock-and-Key-Hypothese, die Koshland 1958 vorgeschlagen hatte.
  • Nach dieser Hypothese behält das Enzymmolekül seine ursprüngliche Form und Struktur nicht bei.
  • Stattdessen ist der Kontakt des Substrats induziert einige Konfigurations- oder geometrische Veränderungen im aktiven Zentrum des Enzymmoleküls.
  • Dadurch wird das Enzymmolekül vollständig an die Konfiguration und die aktiven Zentren des Substrats angepasst.
  • Währenddessen bleiben andere Aminosäurereste im Inneren des Moleküls verborgen.
  • Die Abfolge von Ereignissen, die zu der Konformationsänderung führen, kann jedoch unterschiedlich sein.
  • Einige Enzyme können zuerst eine Konformationsänderung erfahren und dann das Substrat binden.
  • Bei einem alternativen Weg kann das Substrat zuerst gebunden werden und dann kann eine Konformationsänderung im aktiven Zentrum auftreten.
  • Drittens können beide Prozesse zusammen mit einer weiteren Isomerisierung bis zur endgültigen Bestätigung auftreten.

Fragen und Antworten zu Enzymen

Frage: Bei bestimmten Stoffwechselwegen werden eine Reihe von Enzymen benötigt. Diese Multienzymkomplexe kommen eingeschlossen in
(a) Membran
(b) Fläche mit in ATP
(c) Mikrokörper
(d) Endoplasmatisches Retikulum.
Antwort (ein)

Frage: Die meisten biochemischen Reaktionen unterscheiden sich von denen, die bei Nichtlebenden auftreten

Frage: Welches der folgenden Enzyme wird durch Sauerstoff inaktiviert?
(a) Dehydrogenase
(b) Nitrogenase
(c) Phosphat
(d) Urease
Antwort (B)

Frage: Ein Enzym wirkt durch
(a) Verringerung der Aktivierungsenergie
(b) Erhöhung der Aktivierungsenergie
(c) Senkung des pH-Wertes
(d) Erhöhung des pH
Antwort (ein)

Frage: Cytochromoxidase-Enzym enthält
(a) Magnesium
(b) Mangan
(c) Eisen
(d) Kobalt
Antwort (C)

Frage: Wie wird die Geschwindigkeit der enzymkatalysierten Reaktionen durch jeden Temperaturanstieg von 10 0 C beeinflusst?
(a) Hälften
(b) Wird viermal
(c) Doppel
(d) Bleibt unverändert
Antwort (C)

Frage: Enzym kann funktionslos gemacht werden durch
(a) Entfernen seines Produkts so schnell wie es gebildet wird
(b) Verdoppelung seiner Konzentration
(c) Verringerung seiner Konzentration
(d) Blockieren seines aktiven Zentrums
Antwort (D)

Frage: Reis oder Brot schmecken aufgrund des darin enthaltenen Stärkeabbaus bei längerem Kauen süß. Das Enzym im Speichel, das an dieser Reaktion beteiligt ist, ist
(a) Pepsin
(b) Renin
(c) Amylase
(d) Invertase
Antwort (C)

Frage: Welches der folgenden Enzyme nimmt im modernen Nomenklatursystem die 1. Position ein
(a) Oxidoreduktase
(b) Transferase
(c) Hydrolase
(d) Ligase
Antwort (ein)

Frage: Zymogene sind
(a) Auf Stärke einwirkendes Enzym
(b) Gruppe von Zymase-Enzymen
(c) Inaktive Enzymvorläufer
(D. Nichts des oben Genannten
Antwort (C)

Frage: Enzyme, wie sie in der Zelle vorkommen, sind
(a) In fester Form
(b) In kristalliner Form
(c) In kolloidaler Form
(d) In Lösungsform
Antwort (C)

Frage: Enzyme haben ein sehr enges Optima für
(a) Licht
(b) Temperatur
(C) pH
(d) Feuchtigkeit
Antwort (C)

Frage: Enzym Zymase wandelt um
(a) Zucker zu Stärke
(b) Stärke zu Zucker
(c) Fructose zu Glucose
(d) Hexose in Ethylalkohol
Antwort (D)

Frage: Wer hat gezeigt, dass die alkoholische Gärung ein enzymatischer Prozess ist?
(a) Louis Pasteur
(b) Justus Liebeg
(c) Edward Buchner
(d) James Sumner
Antwort (C)

Frage: Enzyme, die Stärke in Maltose umwandeln, ist
(a) Maltase
(b) Diastase
(c) Invertase
(d) Hydrogenase
Antwort (B)

Frage: Die meisten Verdauungsenzyme gehören zur Klasse der
(a) Lyasen
(b) Hydrolasen
(c) Oxidoreduktasen
(d) Transferasen.
Antwort (B)


Mechanismus der Enzymwirkung

Der Mechanismus der Enzymwirkung hängt von zwei Faktoren ab, nämlich der Spezifität des Enzyms und dem Übergangszustand der Reaktanten oder Substrate. Die Spezifität des Enzyms liegt an seinem aktiven Zentrum, das wie eine kleine Öffnung oder Öffnung erscheint. Das aktive Zentrum des Enzyms ermöglicht die spezifische Bindung eines Enzyms an das Substrat aufgrund von Resten wie –NH2, -SH-Gruppen usw.

Wir müssen gehört haben, dass die Enzyme die Biokatalysatoren sind, aber wir müssen wissen, was Biokatalysatoren tun. Die Beteiligung von Enzymen an einer biochemischen oder biologischen Reaktion wird als „Katalysierte Reaktion“, und sie beschleunigen die Reaktion nur um das 10 7 bis 10 20 fache.

Daher dienen Enzyme als Biokatalysatoren, die lediglich die Reaktionsgeschwindigkeit oder die Umwandlung von Reaktionspartnern in Produkte erhöhen. Dabei ist zu beachten, dass die Enzyme bei der Reaktion nie aufgebraucht werden, d. h. sie bleiben nach der Produktfreisetzung frei.

Enzyme können den gleichen chemischen Stoffwechselweg mehrmals katalysieren, bis sie denaturiert werden und mit den Inhibitoren assoziieren. In diesem Zusammenhang werden wir den Mechanismus der Enzymwirkung anhand von drei gängigen Modellen untersuchen (Schloss-und-Schlüssel-Hypothese, induziertes Anpassungsmodell und Michaelis- und Menten-Gleichung).

Sie werden auch den Unterschied zwischen den Mechanismen der enzymkatalysierten und unkatalysierten Reaktion (ohne Enzym) sowie die Bedeutung einiger wichtiger Begriffe in Bezug auf die Untersuchung des Mechanismus des Enzyms kennenlernen.

Inhalt: Mechanismus der Enzymwirkung

Wichtige Bedingungen

Bevor wir mit dem Mechanismus der Enzymwirkung fortfahren, müssen wir die folgenden Begriffe kurz kennen:

Enzyme: Dies sind die 3-D proteinartigen organischen Verbindungen, die als „Biokatalysator“, um die Reaktionsgeschwindigkeit zu erhöhen. Enzyme sind spezifisch aufgrund des Vorhandenseins einer bestimmten Region, die als aktives Zentrum eines Enzyms bezeichnet wird.

Enzymwirkung: Es ist definiert als die Aktivität des Enzyms, die die Katalyse oder den Abbau chemischer Substrate (die an der Reaktion teilnehmen) in die gewünschten Produkte erleichtert. Daher ist der Begriff „Enzymwirkung“ manchmal austauschbar mit dem Begriff „Enzymkatalyse”.

Enzymkatalyse ist für viele biologische oder biochemische Stoffwechselwege notwendig oder essentiell für die chemischen Umwandlungen, die das Leben erhalten. Schauen wir uns einige Beispiele der Enzymkatalyse an:

  1. Saccharose (Disaccharid) wandelt sich durch die Enzymwirkung von „in zwei verschiedene Monosaccharid-Moleküle, d.Saccharose”.
  2. Glucose (Monosaccharid) wird durch die Wirkung des Enzyms in Ethanol (primärer Alkohol) und atmosphärisches Kohlendioxid umgewandelt.Zymase”.

Substrate: Unter Substraten versteht man in der Enzymologie die Reaktantenmoleküle, die eine temporäre Assoziation mit einem Enzym eingehen oder sich zu einem Enzym-Substrat-Komplex entwickeln (E-S-Komplex). Zwischen dem ersten Kontakt der beiden bilden sich verschiedene Bindungen, d. h. ein Enzym und ein Substrat, das Bindungsenergie freisetzt, um eine perfekte Passform zu schaffen.

Produkte: In der Enzymologie beziehen sich die Produkte auf die Spezies oder Moleküle, die sich durch die Konformationsänderungen im Enzym-Substrat-Komplex bilden. Die Enzyme erreichen nach der Freisetzung von Produkten ihren ursprünglichen Zustand und stehen den Substratmolekülen für den gleichen Weg zur Verfügung.

Mechanismus

Der Mechanismus der Enzymwirkung hängt typischerweise von der Aktivierungsenergie ab. Enzyme, die an einer chemischen Reaktion teilnehmen, reduzieren die Aktivierungsenergie und verkürzen die Zeit zwischen der Umwandlung des Substrats in ein Produkt. Um den Mechanismus des Enzyms genauer zu untersuchen, müssen wir daher die Bedeutung der folgenden Begriffe kennen:

Übergangszustand: Es bezieht sich auf die hoher Energiezustand während der die Substrate dabei sind, in die Produkte zu fallen. Der Übergangszustand ist die Zwischenstufe zwischen Substrat und Produkt, die bleibt instabil, oder diese Phase dauert nicht lange. Die Substrate benötigen eine gewisse Aktivierungsenergie, um den Übergangszustand zu erreichen.

Aktivierungsenergie: Bezieht sich auf die minimale Energie, die die Substrate benötigen, um in den Übergangszustand und die Substratmoleküle zu den gewünschten Produkten verformen. Reaktanten können unter Nutzung der Wärmeenergie aus der Umgebung Produkte bilden. Aber die Reaktanten in Verbindung mit Enzymen setzen Produkte schneller frei.

Katalyse: Jede chemische Reaktion, die a . verwendet Biokatalysator oder Wärmeenergie, um die Substrate zu Produkten zu verformen, wird als Katalyse bezeichnet. Substrat, das sich allein durch die Wärmeenergie in Produkte umwandelt, fällt in die Kategorie der unkatalysierte Reaktion.

Im Gegensatz dazu fallen Substrate, die sich unter Beteiligung eines Biokatalysators (Enzym) zu Produkten verformen, unter die Kategorie der katalysierte Reaktion. Enzyme senken die Aktivierungsenergie oder erhöhen die Reaktionsgeschwindigkeit (Umwandlung des Substrats in ein Produkt).

Freie Energie: In Bezug auf die Enzymologie ist die freie Energie oder Gibbs-freie Energie die Potenzialdifferenz zwischen Substraten und dem Energieniveau der Produkte. Es wird bezeichnet als G.

Schloss- und Schlüsselhypothese

Es wurde von einem Wissenschaftler namens . entwickelt Emil Fischer (1894), was den Mechanismus des Enzyms erklärt. Gemäß diesem Modell ist ein aktives Zentrum eine Region des Enzyms, die eine bestimmte Form oder Konformation aufweist.

Die Lock-and-Key-Hypothese hat einen einfachen Ansatz, der besagt, dass das jeweilige Substrat perfekt in die Spalte des Enzyms passt (aktive Seite) für die Reaktion. Ebenso die Art und Weise, wie ein bestimmter Schlüssel in die Kerbe eines Schlosses passt und es entriegelt.

Die Aminosäurereste ermöglichen die Bindung des aktiven Zentrums des Enzyms speziell mit dem Substrat. Somit erklärt dieses Modell eine Enzymspezifität, an die nur das Substrat diejenigen binden kann, deren Form der Form eines aktiven Zentrums entspricht. Das Schloss- und Schlüsselmodell hat viele Schlupflöcher wie:

  1. Dieses Experiment kann die breite Spezifität eines Enzyms.
  2. Es hat das nicht erklärt Bindungsmechanismus des Substrats mit einem Enzym.
  3. Das Schloss- und Schlüsselmodell konnte keine Auskunft über den Mechanismus von . geben Enzymkatalyse oder Produktbildung.

Modell mit induzierter Passform

Es ist das weithin akzeptierte Modell zur Untersuchung des Mechanismus der Enzymwirkung und wurde von dem Wissenschaftler entwickelt Daniel Koshland (im Jahr 1959). Nach seiner Theorie ist ein aktives Zentrum eine flexible Region des Enzyms, die Konformationsänderungen erfahren kann. Es ist auch unter dem Namen bekannt Hand in Handschuh-Modell.

Das Modell der induzierten Anpassung erklärt, dass das aktive Zentrum des Enzyms zwei spezifische Orte besitzt (Stütz- und katalytisches Zentrum). Das Substrat haftet zunächst an der Stützzone, wonach die katalytisches Zentrum bringt einige Konformationsänderungen im E-S-Komplex mit sich. Die Konformationsänderungen führen zum Aufbrechen verschiedener Bindungen zwischen den beiden und verursachen die Bildung des Produkts.

Nach der Katalyse wird das Enzym frei, um den neuen Zyklus der Umwandlung der Substrate in die Produkte durchzuführen. Somit kompensiert das induzierte Anpassungsmodell die Lücken der Schloss- und Schlüsseltheorie, indem es die breite Spezifität eines Enzyms und die Katalyse der Reaktion.

Modell von Michaelis und Menten

Leonor Michaelis und Maud Menten stellte 1913 eine Gleichung auf, um den Mechanismus der Enzymwirkung zu erklären. Es kommt auf die Absenkung von an Aktivierungsenergie. Nach der Gleichung von Michaelis Menten kann der Enzym-Substrat-Komplex reversibel in (Enzym plus Substrat) dissoziieren und weiter zu (Enzym plus Produkt) fortschreiten.

Bei einer katalysierten Reaktion oder der Anwesenheit eines Enzyms erreicht das Substrat aufgrund der verringerten Aktivierungsenergie schnell den Übergangszustand. Das Enzym reduziert die erforderliche Energie (Aktivierungsenergie) für das Substrat, um Produkte zu bilden. Umgekehrt benötigen die Substrate mehr Zeit, um den Übergangszustand zu erreichen und ohne Enzymkatalysator Produkte zu bilden.

Die freie Gibbs-Energie ändert sich nicht einmal durch die Beteiligung eines Enzyms. Daher bleibt die Gibbs-Energie sowohl für katalysierte als auch für unkatalysierte Reaktionen die gleich. Somit erklärt dieses Modell auch die Geschwindigkeit der Reaktion.

Abschluss

Wir können daraus schließen, dass der Mechanismus der Enzymwirkung darin besteht, die Aktivierungsenergie zu senken oder die Umwandlung des Substrats in ein Produkt zu beschleunigen. Bei keiner chemischen Reaktion werden im Gegensatz zu Substraten keine Enzyme verwendet, oder die Enzyme bleiben frei, um weitere chemische Umwandlungen durchzuführen.


Inhalt

Gegen Ende des 17. und Anfang des 18. Jahrhunderts war die Verdauung von Fleisch durch Magensekrete [7] und die Umwandlung von Stärke in Zucker durch Pflanzenextrakte und Speichel bekannt, aber die Mechanismen, durch die dies geschah, waren nicht bekannt. [8]

Die französische Chemikerin Anselme Payen entdeckte 1833 als erste das Enzym Diastase. [9] Einige Jahrzehnte später, als Louis Pasteur die Gärung von Zucker zu Alkohol durch Hefe untersuchte, kam er zu dem Schluss, dass diese Gärung durch eine darin enthaltene Lebenskraft verursacht wurde die als "Fermente" bezeichneten Hefezellen, von denen angenommen wurde, dass sie nur in lebenden Organismen funktionieren. Er schrieb, dass "alkoholische Gärung ein Akt ist, der mit dem Leben und der Organisation der Hefezellen zusammenhängt, nicht mit dem Tod oder der Verwesung der Zellen." [10]

1877 verwendete der deutsche Physiologe Wilhelm Kühne (1837–1900) erstmals den Begriff Enzym, das aus dem Griechischen ἔνζυμον, „gesäuert“ oder „in Hefe“ stammt, um diesen Prozess zu beschreiben. [11] Das Wort Enzym wurde später verwendet, um sich auf nicht lebende Substanzen wie Pepsin zu beziehen, und das Wort Ferment wurde verwendet, um sich auf chemische Aktivität zu beziehen, die von lebenden Organismen erzeugt wird. [12]

Eduard Buchner legte 1897 seine erste Arbeit zur Untersuchung von Hefeextrakten vor. In einer Versuchsreihe an der Universität Berlin fand er heraus, dass Zucker durch Hefeextrakte auch dann fermentiert wurde, wenn keine lebenden Hefezellen in der Mischung vorhanden waren. [13] Er nannte das Enzym, das die Fermentation von Saccharose bewirkte, „Zymase“. [14] 1907 erhielt er den Nobelpreis für Chemie für „seine Entdeckung der zellfreien Fermentation“. Nach Buchners Beispiel werden Enzyme meist nach der Reaktion benannt, die sie ausführen: das Suffix -ase wird mit dem Namen des Substrats (z. B. Lactase ist das Enzym, das Lactose spaltet) oder der Reaktionsart (z. B. DNA-Polymerase bildet DNA-Polymere) kombiniert. [fünfzehn]

Die biochemische Identität von Enzymen war Anfang des 20. Jahrhunderts noch unbekannt. Viele Wissenschaftler beobachteten, dass enzymatische Aktivität mit Proteinen in Verbindung gebracht wurde, aber andere (wie der Nobelpreisträger Richard Willstätter) argumentierten, dass Proteine ​​lediglich Träger für die wahren Enzyme seien und dass Proteine an sich waren nicht in der Lage, zu katalysieren. [16] Im Jahr 1926 wurde James B.Sumner zeigte, dass das Enzym Urease ein reines Protein ist und kristallisierte es 1937 auch für das Enzym Katalase. Die Schlussfolgerung, dass reine Proteine ​​Enzyme sein können, wurde von John Howard Northrop und Wendell Meredith Stanley, die an den Verdauungsenzymen Pepsin (1930), Trypsin und Chymotrypsin. Diese drei Wissenschaftler erhielten 1946 den Nobelpreis für Chemie. [17]

Die Entdeckung, dass Enzyme kristallisiert werden können, ermöglichte es schließlich, ihre Strukturen durch Röntgenkristallographie aufzuklären. Dies wurde zuerst für Lysozym durchgeführt, ein Enzym, das in Tränen, Speichel und Eiweiß vorkommt und die Beschichtung einiger Bakterien verdaut. Die Struktur wurde von einer Gruppe unter der Leitung von David Chilton Phillips gelöst und 1965 veröffentlicht. [18] Diese hochauflösende Struktur von Lysozym markierte den Beginn der Strukturbiologie und der Bemühungen, die Funktionsweise von Enzymen auf atomarer Detailebene zu verstehen. [19]

Enzyme können nach zwei Hauptkriterien klassifiziert werden: entweder Ähnlichkeit der Aminosäuresequenz (und damit evolutionäre Beziehung) oder enzymatische Aktivität.

Enzymaktivität. Der Name eines Enzyms leitet sich oft von seinem Substrat oder der chemischen Reaktion ab, die es katalysiert, mit der Endung in -ase. [1] : 8.1.3 Beispiele sind Laktase, Alkoholdehydrogenase und DNA-Polymerase. Verschiedene Enzyme, die die gleiche chemische Reaktion katalysieren, werden Isozyme genannt. [1] : 10,3

Die International Union of Biochemistry and Molecular Biology hat eine Nomenklatur für Enzyme entwickelt, die EC-Nummern (für "Enzyme Commission"). Jedes Enzym wird durch "EC" beschrieben, gefolgt von einer Folge von vier Zahlen, die die Hierarchie der enzymatischen Aktivität darstellen (von sehr allgemein bis sehr spezifisch). Das heißt, die erste Zahl klassifiziert das Enzym grob nach seinem Mechanismus, während die anderen Ziffern immer mehr Spezifität hinzufügen. [20]

Die Top-Level-Klassifizierung ist:

  • EC 1, Oxidoreduktasen: katalysieren Oxidations-/Reduktionsreaktionen
  • EC 2, Transferasen: eine funktionelle Gruppe übertragen (z.B. eine Methyl- oder Phosphatgruppe)
  • EC 3, Hydrolasen: katalysieren die Hydrolyse verschiedener Bindungen
  • EC 4, Lyasen: spalten verschiedene Bindungen auf andere Weise als Hydrolyse und Oxidation
  • EC 5, Isomerasen: katalysieren Isomerisierungsänderungen innerhalb eines einzelnen Moleküls
  • EC 6, Ligasen: verbinden zwei Moleküle mit kovalenten Bindungen.

Diese Abschnitte sind nach anderen Merkmalen wie dem Substrat, den Produkten und dem chemischen Mechanismus unterteilt. Ein Enzym wird durch vier numerische Bezeichnungen vollständig spezifiziert. Hexokinase (EC 2.7.1.1) ist beispielsweise eine Transferase (EC 2), die eine Phosphatgruppe (EC 2.7) an einen Hexosezucker anfügt, ein Molekül, das eine Alkoholgruppe (EC 2.7.1) enthält. [21]

Sequenzähnlichkeit. EG-Kategorien tun nicht spiegeln Sequenzähnlichkeit wider. Zum Beispiel können zwei Ligasen der gleichen EC-Nummer, die genau die gleiche Reaktion katalysieren, völlig unterschiedliche Sequenzen haben. Unabhängig von ihrer Funktion wurden Enzyme wie alle anderen Proteine ​​durch ihre Sequenzähnlichkeit in zahlreiche Familien eingeteilt. Diese Familien sind in Dutzenden von verschiedenen Protein- und Proteinfamilien-Datenbanken wie Pfam dokumentiert. [22]

Enzyme sind im Allgemeinen kugelförmige Proteine, die allein oder in größeren Komplexen wirken. Die Sequenz der Aminosäuren gibt die Struktur vor, die wiederum die katalytische Aktivität des Enzyms bestimmt. [23] Obwohl die Struktur die Funktion bestimmt, kann eine neue enzymatische Aktivität noch nicht aus der Struktur allein vorhergesagt werden. [24] Enzymstrukturen entfalten sich (denaturieren), wenn sie erhitzt oder chemischen Denaturierungsmitteln ausgesetzt werden, und diese Zerstörung der Struktur führt typischerweise zu einem Aktivitätsverlust. [25] Die Denaturierung von Enzymen ist normalerweise mit Temperaturen über dem normalen Niveau einer Spezies verbunden, daher werden Enzyme von Bakterien, die in vulkanischen Umgebungen wie heißen Quellen leben, von industriellen Anwendern für ihre Fähigkeit geschätzt, bei hohen Temperaturen zu funktionieren und enzymkatalysierte Reaktionen zu ermöglichen mit sehr hoher Geschwindigkeit betrieben werden.

Enzyme sind normalerweise viel größer als ihre Substrate. Die Größen reichen von nur 62 Aminosäureresten für das Monomer der 4-Oxalocrotonat-Tautomerase [26] bis zu über 2.500 Resten in der tierischen Fettsäuresynthase. [27] Nur ein kleiner Teil ihrer Struktur (ca. 2–4 Aminosäuren) ist direkt an der Katalyse beteiligt: ​​das katalytische Zentrum. [28] Dieses katalytische Zentrum befindet sich neben einer oder mehreren Bindungsstellen, an denen Reste die Substrate ausrichten. Das katalytische Zentrum und die Bindungsstelle bilden zusammen das aktive Zentrum des Enzyms. Der verbleibende Großteil der Enzymstruktur dient dazu, die genaue Orientierung und Dynamik des aktiven Zentrums aufrechtzuerhalten. [29]

Bei einigen Enzymen sind stattdessen keine Aminosäuren direkt an der Katalyse beteiligt, sondern das Enzym enthält Stellen, um katalytische Cofaktoren zu binden und auszurichten. [29] Enzymstrukturen können auch allosterische Zentren enthalten, an denen die Bindung eines kleinen Moleküls eine Konformationsänderung verursacht, die die Aktivität erhöht oder verringert. [30]

Es gibt eine kleine Anzahl von RNA-basierten biologischen Katalysatoren, die Ribozyme genannt werden, die wiederum allein oder im Komplex mit Proteinen wirken können. Das häufigste davon ist das Ribosom, das ein Komplex aus Protein- und katalytischen RNA-Komponenten ist. [1] : 2,2

Substratbindung

Enzyme müssen ihre Substrate binden, bevor sie eine chemische Reaktion katalysieren können. Enzyme sind in der Regel sehr spezifisch, welche Substrate sie binden und dann die chemische Reaktion katalysiert. Die Spezifität wird durch das Binden von Taschen mit komplementärer Form, Ladung und hydrophilen/hydrophoben Eigenschaften an die Substrate erreicht. Enzyme können daher zwischen sehr ähnlichen Substratmolekülen chemoselektiv, regioselektiv und stereospezifisch unterscheiden. [31]

Einige der Enzyme mit der höchsten Spezifität und Genauigkeit sind an der Kopie und Expression des Genoms beteiligt. Einige dieser Enzyme haben "Korrektur-Lese"-Mechanismen. Dabei katalysiert ein Enzym wie die DNA-Polymerase in einem ersten Schritt eine Reaktion und überprüft dann in einem zweiten Schritt die Korrektheit des Produkts. [32] Dieser zweistufige Prozess führt zu durchschnittlichen Fehlerraten von weniger als 1 Fehler in 100 Millionen Reaktionen in High-Fidelity-Säuger-Polymerasen. [1] : 5.3.1 Ähnliche Korrekturlesemechanismen finden sich auch bei RNA-Polymerase, [33] Aminoacyl-tRNA-Synthetasen [34] und Ribosomen. [35]

Umgekehrt zeigen einige Enzyme Enzym-Promiskuität, haben eine breite Spezifität und wirken auf eine Reihe verschiedener physiologisch relevanter Substrate. Viele Enzyme besitzen kleine, zufällig (d.h. neutral) entstandene Nebenaktivitäten, die der Ausgangspunkt für die evolutionäre Selektion einer neuen Funktion sein können. [36] [37]

Modell "Schloss und Schlüssel"

Um die beobachtete Spezifität von Enzymen zu erklären, schlug Emil Fischer 1894 vor, dass sowohl das Enzym als auch das Substrat spezifische komplementäre geometrische Formen besitzen, die genau ineinander passen. [38] Dies wird oft als "Schloss-und-Schlüssel"-Modell bezeichnet. [1] : 8.3.2 Dieses frühe Modell erklärt die Enzymspezifität, aber nicht die Stabilisierung des Übergangszustands, die Enzyme erreichen. [39]

Modell mit induzierter Passform

1958 schlug Daniel Koshland eine Modifikation des Schlüssel-Schloss-Modells vor: Da Enzyme eher flexible Strukturen sind, wird das aktive Zentrum durch Wechselwirkungen mit dem Substrat ständig neu geformt, wenn das Substrat mit dem Enzym wechselwirkt. [40] Dadurch bindet das Substrat nicht einfach an ein starres aktives Zentrum. In einigen Fällen, z. B. bei Glykosidasen, ändert das Substratmolekül beim Eintritt in das aktive Zentrum auch geringfügig seine Form. [41] Das aktive Zentrum ändert sich weiter, bis das Substrat vollständig gebunden ist, woraufhin die endgültige Form und Ladungsverteilung bestimmt wird. [42] Die induzierte Anpassung kann die Genauigkeit der molekularen Erkennung in Gegenwart von Konkurrenz und Rauschen über den Konformationskorrekturmechanismus verbessern. [43]

Katalyse

Enzyme können Reaktionen auf verschiedene Weise beschleunigen, die alle die Aktivierungsenergie (ΔG ‡ , Gibbs freie Energie) senken [44]

  1. Durch Stabilisierung des Übergangszustandes:
    • Schaffung einer Umgebung mit einer Ladungsverteilung, die komplementär zu der des Übergangszustands ist, um dessen Energie zu senken [45]
  2. Durch Bereitstellung eines alternativen Reaktionsweges:
    • Reagiert vorübergehend mit dem Substrat und bildet ein kovalentes Zwischenprodukt, um einen niedrigeren Energieübergangszustand bereitzustellen [46]
  3. Durch Destabilisierung des Substratgrundzustands:
    • Verzerren gebundener Substrate in ihre Übergangszustandsform, um die zum Erreichen des Übergangszustands erforderliche Energie zu reduzieren [47]
    • Durch Ausrichtung der Substrate in eine produktive Anordnung zur Verringerung der Reaktionsentropieänderung [48] (der Beitrag dieses Mechanismus zur Katalyse ist relativ gering) [49]

Enzyme können mehrere dieser Mechanismen gleichzeitig nutzen. Proteasen wie Trypsin führen beispielsweise eine kovalente Katalyse unter Verwendung einer katalytischen Triade durch, stabilisieren den Ladungsaufbau in den Übergangszuständen unter Verwendung eines Oxyanionenlochs, vervollständigen die Hydrolyse unter Verwendung eines orientierten Wassersubstrats. [50]

Dynamik

Enzyme sind keine starren, statischen Strukturen, sondern haben komplexe interne dynamische Bewegungen – d. h. Bewegungen von Teilen der Enzymstruktur wie einzelne Aminosäurereste, Gruppen von Resten, die eine Proteinschleife oder Sekundärstruktureinheit bilden, oder sogar ein ganzes Protein Domain. Diese Bewegungen führen zu einem konformativen Ensemble von leicht unterschiedlichen Strukturen, die sich im Gleichgewicht ineinander umwandeln. Verschiedene Zustände innerhalb dieses Ensembles können mit verschiedenen Aspekten der Funktion eines Enzyms in Verbindung gebracht werden. Zum Beispiel sind unterschiedliche Konformationen des Enzyms Dihydrofolatreduktase mit den Schritten der Substratbindung, Katalyse, Cofaktorfreisetzung und Produktfreisetzung des Katalysezyklus assoziiert, [51] in Übereinstimmung mit der katalytischen Resonanztheorie.

Substratpräsentation

Substratpräsentation ist ein Prozess, bei dem das Enzym von seinem Substrat sequestriert wird. Enzyme können weg von einem Substrat im Zellkern oder Zytosol an die Plasmamembran sequestriert werden. Oder innerhalb der Membran kann ein Enzym in Lipid-Rafts weg von seinem Substrat in der ungeordneten Region sequestriert werden. Wenn das Enzym freigesetzt wird, vermischt es sich mit seinem Substrat. Alternativ kann das Enzym in der Nähe seines Substrats sequestriert werden, um das Enzym zu aktivieren. Beispielsweise kann das Enzym löslich sein und bei Aktivierung an ein Lipid in der Plasmamembran binden und dann auf Moleküle in der Plasmamembran einwirken.

Allosterische Modulation

Allosterische Zentren sind Taschen auf dem Enzym, die sich vom aktiven Zentrum unterscheiden und an Moleküle in der zellulären Umgebung binden. Diese Moleküle bewirken dann eine Änderung der Konformation oder Dynamik des Enzyms, die zum aktiven Zentrum transduziert wird und somit die Reaktionsgeschwindigkeit des Enzyms beeinflusst. [52] Auf diese Weise können allosterische Wechselwirkungen Enzyme entweder hemmen oder aktivieren. Allosterische Interaktionen mit Metaboliten stromaufwärts oder stromabwärts im Stoffwechselweg eines Enzyms bewirken eine Rückkopplungsregulation, die die Aktivität des Enzyms entsprechend dem Fluss durch den Rest des Stoffwechselwegs verändert. [53]

Einige Enzyme benötigen keine zusätzlichen Komponenten, um ihre volle Aktivität zu zeigen. Andere erfordern, dass Nicht-Protein-Moleküle, die Cofaktoren genannt werden, für die Aktivität gebunden werden. [54] Cofaktoren können entweder anorganisch (z. B. Metallionen und Eisen-Schwefel-Cluster) oder organische Verbindungen (z. B. Flavin und Häm) sein. Diese Cofaktoren dienen vielen Zwecken, zum Beispiel können Metallionen bei der Stabilisierung nukleophiler Spezies im aktiven Zentrum helfen. [55] Organische Cofaktoren können entweder Coenzyme sein, die während der Reaktion aus dem aktiven Zentrum des Enzyms freigesetzt werden, oder prosthetische Gruppen, die fest an ein Enzym gebunden sind. Organische prothetische Gruppen können kovalent gebunden werden (z. B. Biotin in Enzymen wie Pyruvat-Carboxylase). [56]

Ein Beispiel für ein Enzym, das einen Cofaktor enthält, ist die Carboanhydrase, die einen gebundenen Zink-Cofaktor als Teil ihres aktiven Zentrums verwendet. [57] Diese fest gebundenen Ionen oder Moleküle befinden sich normalerweise im aktiven Zentrum und sind an der Katalyse beteiligt. [1] : 8.1.1 Beispielsweise sind Flavin- und Häm-Cofaktoren häufig an Redoxreaktionen beteiligt. [1] : 17

Enzyme, die einen Cofaktor benötigen, aber keine Bindung haben, nennt man Apoenzyme oder Apoproteine. Ein Enzym zusammen mit dem/den für die Aktivität erforderlichen Cofaktor(en) wird als a . bezeichnet Holoenzym (oder Haloenzym). Der Begriff Holoenzym kann auch auf Enzyme angewendet werden, die mehrere Proteinuntereinheiten enthalten, wie die DNA-Polymerasen hier ist das Holoenzym der vollständige Komplex, der alle für die Aktivität erforderlichen Untereinheiten enthält. [1] : 8.1.1

Coenzyme

Coenzyme sind kleine organische Moleküle, die lose oder fest an ein Enzym gebunden sein können. Coenzyme transportieren chemische Gruppen von einem Enzym zum anderen. [58] Beispiele sind NADH, NADPH und Adenosintriphosphat (ATP). Einige Coenzyme wie Flavinmononukleotid (FMN), Flavinadenindinukleotid (FAD), Thiaminpyrophosphat (TPP) und Tetrahydrofolat (THF) werden von Vitaminen abgeleitet. Diese Coenzyme können vom Körper nicht synthetisiert werden de novo und eng verwandte Verbindungen (Vitamine) müssen über die Nahrung aufgenommen werden. Zu den beförderten chemischen Gruppen gehören:

  • das Hydrid-Ion (H − ), getragen von NAD oder NADP +
  • die Phosphatgruppe, getragen von Adenosintriphosphat
  • die Acetylgruppe, getragen von Coenzym A
  • Formyl-, Methenyl- oder Methylgruppen, getragen von Folsäure und
  • die Methylgruppe, getragen von S-Adenosylmethionin[58]

Da Coenzyme als Folge der Enzymwirkung chemisch verändert werden, ist es sinnvoll, Coenzyme als eine spezielle Klasse von Substraten oder Zweitsubstraten zu betrachten, die vielen verschiedenen Enzymen gemeinsam sind. Es ist beispielsweise bekannt, dass etwa 1000 Enzyme das Coenzym NADH verwenden. [59]

Coenzyme werden normalerweise kontinuierlich regeneriert und ihre Konzentrationen innerhalb der Zelle auf einem konstanten Niveau gehalten. NADPH wird beispielsweise über den Pentosephosphatweg regeneriert und S-Adenosylmethionin durch Methionin-Adenosyltransferase. Durch diese kontinuierliche Regeneration können geringe Mengen an Coenzymen sehr intensiv genutzt werden. Zum Beispiel setzt der menschliche Körper täglich sein Eigengewicht an ATP um. [60]

Wie bei allen Katalysatoren verändern Enzyme die Lage des chemischen Gleichgewichts der Reaktion nicht. In Anwesenheit eines Enzyms läuft die Reaktion in die gleiche Richtung wie ohne Enzym, nur schneller. [1] : 8.2.3 Zum Beispiel katalysiert Carboanhydrase ihre Reaktion in Abhängigkeit von der Konzentration ihrer Reaktanten in beide Richtungen: [61]

Die Reaktionsgeschwindigkeit hängt von der Aktivierungsenergie ab, die benötigt wird, um den Übergangszustand zu bilden, der dann in Produkte zerfällt. Enzyme erhöhen die Reaktionsgeschwindigkeit, indem sie die Energie des Übergangszustands senken. Erstens bildet die Bindung einen Enzym-Substrat-Komplex (ES) mit niedriger Energie. Zweitens stabilisiert das Enzym den Übergangszustand so, dass er im Vergleich zur unkatalysierten Reaktion (ES ‡ ) weniger Energie benötigt. Schließlich dissoziiert der Enzym-Produkt-Komplex (EP) unter Freisetzung der Produkte. [1] : 8,3

Enzyme können zwei oder mehr Reaktionen koppeln, sodass eine thermodynamisch günstige Reaktion verwendet werden kann, um eine thermodynamisch ungünstige so zu „antreiben“, dass die kombinierte Energie der Produkte niedriger ist als die der Substrate. Zum Beispiel wird die Hydrolyse von ATP oft verwendet, um andere chemische Reaktionen anzutreiben. [62]

Enzymkinetik ist die Untersuchung, wie Enzyme Substrate binden und in Produkte umwandeln. [63] Die in kinetischen Analysen verwendeten Geschwindigkeitsdaten werden üblicherweise aus Enzymassays gewonnen. 1913 schlugen Leonor Michaelis und Maud Leonora Menten eine quantitative Theorie der Enzymkinetik vor, die als Michaelis-Menten-Kinetik bezeichnet wird. [64] Der Hauptbeitrag von Michaelis und Menten bestand darin, sich Enzymreaktionen in zwei Stufen vorzustellen. Im ersten Fall bindet das Substrat reversibel an das Enzym und bildet den Enzym-Substrat-Komplex. Dies wird ihnen zu Ehren manchmal als Michaelis-Menten-Komplex bezeichnet. Das Enzym katalysiert dann den chemischen Schritt der Reaktion und setzt das Produkt frei. Diese Arbeit wurde von G. E. Briggs und J. B. S. Haldane weiterentwickelt, die kinetische Gleichungen herstellten, die noch heute weit verbreitet sind. [65]

Die Enzymraten hängen von den Lösungsbedingungen und der Substratkonzentration ab. Um die maximale Geschwindigkeit einer enzymatischen Reaktion zu ermitteln, wird die Substratkonzentration erhöht, bis eine konstante Produktbildungsrate beobachtet wird. Dies wird in der Sättigungskurve rechts angezeigt. Die Sättigung erfolgt, weil mit steigender Substratkonzentration immer mehr freie Enzyme in den substratgebundenen ES-Komplex umgewandelt werden. Bei maximaler Reaktionsgeschwindigkeit (Vmax) des Enzyms sind alle aktiven Zentren des Enzyms an das Substrat gebunden, und die Menge des ES-Komplexes ist die gleiche wie die Gesamtmenge des Enzyms. [1] : 8,4

Vmax ist nur einer von mehreren wichtigen kinetischen Parametern. Die Menge an Substrat, die benötigt wird, um eine gegebene Reaktionsgeschwindigkeit zu erreichen, ist ebenfalls wichtig. Dies wird durch die Michaelis-Menten-Konstante (Km), das ist die Substratkonzentration, die ein Enzym benötigt, um die Hälfte seiner maximalen Reaktionsgeschwindigkeit zu erreichen, im Allgemeinen hat jedes Enzym eine Eigenschaft Km für ein bestimmtes Substrat. Eine weitere nützliche Konstante ist kKatze, auch genannt Umsatzzahlen, das ist die Anzahl der Substratmoleküle, die von einem aktiven Zentrum pro Sekunde verarbeitet werden. [1] : 8,4

Die Effizienz eines Enzyms kann ausgedrückt werden in kKatze/Km. Diese wird auch als Spezifitätskonstante bezeichnet und umfasst die Geschwindigkeitskonstanten für alle Schritte der Reaktion bis einschließlich des ersten irreversiblen Schritts. Da die Spezifitätskonstante sowohl die Affinität als auch die katalytische Fähigkeit widerspiegelt, ist sie nützlich, um verschiedene Enzyme miteinander oder dasselbe Enzym mit verschiedenen Substraten zu vergleichen. Das theoretische Maximum für die Spezifitätskonstante wird als Diffusionsgrenze bezeichnet und beträgt etwa 10 8 bis 10 9 (M –1 s –1 ). An diesem Punkt führt jede Kollision des Enzyms mit seinem Substrat zu einer Katalyse, und die Geschwindigkeit der Produktbildung wird nicht durch die Reaktionsgeschwindigkeit, sondern durch die Diffusionsgeschwindigkeit begrenzt. Enzyme mit dieser Eigenschaft heißen katalytisch perfekt oder kinetisch perfekt. Beispiele für solche Enzyme sind Triose-Phosphat-Isomerase, Carboanhydrase, Acetylcholinesterase, Katalase, Fumarase, β-Lactamase und Superoxiddismutase. [1] : 8.4.2 Der Umsatz solcher Enzyme kann mehrere Millionen Reaktionen pro Sekunde erreichen. [1] : 9.2 Aber die meisten Enzyme sind alles andere als perfekt: die Durchschnittswerte von k c a t / K m >/K_< m >> und k c a t >> sind ungefähr 10 5 s − 1 M − 1 < m >^<-1>< m >^<-1>> und 10 s − 1 >^<-1>> bzw. [66]

Die Michaelis-Menten-Kinetik beruht auf dem Massenwirkungsgesetz, das aus den Annahmen der freien Diffusion und der thermodynamisch getriebenen Zufallskollision abgeleitet wird. Viele biochemische oder zelluläre Prozesse weichen aufgrund von makromolekularem Engstand und eingeschränkter molekularer Bewegung erheblich von diesen Bedingungen ab. [67] Neuere, komplexe Erweiterungen des Modells versuchen, diese Effekte zu korrigieren. [68]

Die Enzymreaktionsgeschwindigkeiten können durch verschiedene Arten von Enzyminhibitoren verringert werden. [69] : 73–74

Arten der Hemmung

Wettbewerbsfähig

Ein kompetitiver Inhibitor und ein Substrat können nicht gleichzeitig an das Enzym binden. [70] Oft ähneln kompetitive Inhibitoren stark dem realen Substrat des Enzyms. Beispielsweise ist der Wirkstoff Methotrexat ein kompetitiver Inhibitor des Enzyms Dihydrofolat-Reduktase, das die Reduktion von Dihydrofolat zu Tetrahydrofolat katalysiert. [71] Die Ähnlichkeit zwischen den Strukturen von Dihydrofolat und diesem Wirkstoff ist in der beiliegenden Abbildung dargestellt. Diese Art der Hemmung kann mit hoher Substratkonzentration überwunden werden. In einigen Fällen kann der Inhibitor an eine andere Stelle als die Bindungsstelle des üblichen Substrats binden und einen allosterischen Effekt ausüben, um die Form der üblichen Bindungsstelle zu ändern. [72]

Nicht wettbewerbsfähig

Ein nicht-kompetitiver Inhibitor bindet an eine andere Stelle als das Substrat. Das Substrat bindet immer noch mit seiner üblichen Affinität und daher Km Bleibt das selbe. Der Inhibitor verringert jedoch die katalytische Effizienz des Enzyms, sodass Vmax ist reduziert. Im Gegensatz zur kompetitiven Hemmung kann die nicht-kompetitive Hemmung bei hoher Substratkonzentration nicht überwunden werden. [69] : 76–78

Nicht wettbewerbsfähig

Ein nicht kompetitiver Inhibitor kann nicht an das freie Enzym binden, sondern nur an den Enzym-Substrat-Komplex, daher sind diese Inhibitortypen bei hohen Substratkonzentrationen am effektivsten. In Gegenwart des Inhibitors ist der Enzym-Substrat-Komplex inaktiv. [69] : 78 Diese Art der Hemmung ist selten. [73]

Gemischt

Ein gemischter Inhibitor bindet an eine allosterische Stelle und die Bindung des Substrats und des Inhibitors beeinflussen sich gegenseitig. Die Funktion des Enzyms wird reduziert, aber nicht ausgeschaltet, wenn es an den Inhibitor gebunden wird. Dieser Inhibitortyp folgt nicht der Michaelis-Menten-Gleichung. [69] : 76–78

Irreversibel

Ein irreversibler Inhibitor inaktiviert das Enzym dauerhaft, meist durch Bildung einer kovalenten Bindung an das Protein. [74] Penicillin [75] und Aspirin [76] sind gängige Medikamente, die auf diese Weise wirken.

Funktionen von Inhibitoren

In vielen Organismen können Inhibitoren als Teil eines Rückkopplungsmechanismus wirken. Wenn ein Enzym zu viel von einer Substanz im Organismus produziert, kann diese Substanz zu Beginn des Herstellungsweges für das Enzym als Inhibitor wirken, wodurch die Produktion der Substanz verlangsamt oder gestoppt wird, wenn eine ausreichende Menge vorhanden ist. Dies ist eine Form von negativem Feedback. Wichtige Stoffwechselwege wie der Zitronensäurezyklus machen sich diesen Mechanismus zunutze. [1] : 17.2.2

Da Inhibitoren die Funktion von Enzymen modulieren, werden sie häufig als Medikamente eingesetzt. Viele dieser Medikamente sind reversible kompetitive Inhibitoren, die dem nativen Substrat des Enzyms ähneln, ähnlich wie Methotrexat. Zu anderen bekannten Beispielen gehören Statine zur Behandlung von hohem Cholesterinspiegel [77] und Protease-Inhibitoren zur Behandlung retroviraler Infektionen wie HIV. [78] Ein häufiges Beispiel für einen irreversiblen Inhibitor, der als Medikament verwendet wird, ist Aspirin, das die Enzyme COX-1 und COX-2 hemmt, die den Entzündungsbotenstoff Prostaglandin produzieren. [76] Andere Enzymhemmer sind Gifte. Das Giftcyanid ist beispielsweise ein irreversibler Enzymhemmer, der sich mit Kupfer und Eisen im aktiven Zentrum des Enzyms Cytochrom-c-Oxidase verbindet und die Zellatmung blockiert. [79]

Da Enzyme aus Proteinen bestehen, reagieren ihre Wirkungen empfindlich auf Veränderungen vieler physikalisch-chemischer Faktoren wie pH, Temperatur, Substratkonzentration usw.

Die folgende Tabelle zeigt pH-Optima für verschiedene Enzyme. [80]

Enzym Optimaler pH-Wert pH-Beschreibung
Pepsin 1.5–1.6 stark sauer
Invertase 4.5 sauer
Lipase (Magen) 4.0–5.0 sauer
Lipase (Rizinusöl) 4.7 sauer
Lipase (Pankreas) 8.0 Alkalisch
Amylase (Malz) 4.6–5.2 sauer
Amylase (Pankreas) 6.7–7.0 Säureneutral
Cellobiase 5.0 sauer
Maltase 6.1–6.8 sauer
Saccharose 6.2 sauer
Katalase 7.0 Neutral
Urease 7.0 Neutral
Cholinesterase 7.0 Neutral
Ribonuklease 7.0–7.5 Neutral
Fumarase 7.8 Alkalisch
Trypsin 7.8–8.7 Alkalisch
Adenosintriphosphat 9.0 Alkalisch
Arginase 10.0 stark alkalisch

Enzyme erfüllen eine Vielzahl von Funktionen in lebenden Organismen. Sie sind unverzichtbar für die Signaltransduktion und Zellregulation, oft über Kinasen und Phosphatasen. [81] Sie erzeugen auch Bewegung, wobei Myosin ATP hydrolysiert, um eine Muskelkontraktion zu erzeugen, und sie transportieren auch Fracht um die Zelle als Teil des Zytoskeletts. [82] Andere ATPasen in der Zellmembran sind Ionenpumpen, die am aktiven Transport beteiligt sind. Enzyme sind auch an exotischeren Funktionen beteiligt, wie der Luciferase, die Licht in Glühwürmchen erzeugt. [83] Viren können auch Enzyme zur Infektion von Zellen enthalten, wie die HIV-Integrase und die Reverse Transkriptase, oder zur Virusfreisetzung aus Zellen, wie die Influenzavirus-Neuraminidase. [84]

Eine wichtige Funktion von Enzymen liegt im Verdauungssystem von Tieren. Enzyme wie Amylasen und Proteasen spalten große Moleküle (Stärke bzw. Proteine) in kleinere auf, damit sie vom Darm aufgenommen werden können. Stärkemoleküle beispielsweise sind zu groß, um aus dem Darm aufgenommen zu werden, aber Enzyme hydrolysieren die Stärkeketten in kleinere Moleküle wie Maltose und schließlich Glukose, die dann aufgenommen werden können. Verschiedene Enzyme verdauen verschiedene Nahrungssubstanzen. Bei Wiederkäuern, die sich pflanzenfressend ernähren, produzieren Mikroorganismen im Darm ein weiteres Enzym, Cellulase, um die Zellulosezellwände der Pflanzenfasern abzubauen. [85]

Stoffwechsel

Mehrere Enzyme können in einer bestimmten Reihenfolge zusammenarbeiten und Stoffwechselwege bilden. [1] : 30.1 In einem Stoffwechselweg nimmt ein Enzym das Produkt eines anderen Enzyms als Substrat auf. Nach der katalytischen Reaktion wird das Produkt dann an ein anderes Enzym weitergegeben. Manchmal kann mehr als ein Enzym die gleiche Reaktion parallel katalysieren, was eine komplexere Regulation ermöglichen kann: beispielsweise mit einer niedrigen konstanten Aktivität eines Enzyms, aber einer induzierbaren hohen Aktivität eines zweiten Enzyms. [86]

Enzyme bestimmen, welche Schritte in diesen Stoffwechselwegen ablaufen. Ohne Enzyme würde der Stoffwechsel weder die gleichen Schritte durchlaufen noch könnte er so reguliert werden, dass er die Bedürfnisse der Zelle erfüllt. Die meisten zentralen Stoffwechselwege werden in wenigen Schlüsselschritten reguliert, typischerweise durch Enzyme, deren Aktivität die Hydrolyse von ATP beinhaltet. Da bei dieser Reaktion so viel Energie freigesetzt wird, können andere thermodynamisch ungünstige Reaktionen an die ATP-Hydrolyse gekoppelt werden, wodurch die Gesamtreihe der verbundenen Stoffwechselreaktionen vorangetrieben wird. [1] : 30,1

Kontrolle der Aktivität

Es gibt fünf Hauptwege, um die Enzymaktivität in der Zelle zu kontrollieren. [1] : 30.1.1

Verordnung

Enzyme können durch andere Moleküle entweder aktiviert oder gehemmt werden. Zum Beispiel sind das/die Endprodukt(e) eines Stoffwechselwegs häufig Inhibitoren für eines der ersten Enzyme des Stoffwechselwegs (normalerweise der erste irreversible Schritt, der als fester Schritt bezeichnet wird), wodurch die Menge an Endprodukt reguliert wird, die von den Stoffwechselwegen gebildet wird. Ein solcher Regulierungsmechanismus wird als negativer Rückkopplungsmechanismus bezeichnet, da die Menge des produzierten Endprodukts durch seine eigene Konzentration reguliert wird. [87] : 141–48 Negative Feedback-Mechanismen können die Syntheserate von intermediären Metaboliten effektiv an die Anforderungen der Zellen anpassen. Dies hilft bei einer effektiven Materialallokation und Energieeinsparung und verhindert die Überproduktion von Endprodukten. Wie bei anderen homöostatischen Geräten hilft die Kontrolle der enzymatischen Wirkung, eine stabile innere Umgebung in lebenden Organismen aufrechtzuerhalten. [87] : 141

Posttranslationale Modifikation

Beispiele für posttranslationale Modifikation umfassen Phosphorylierung, Myristoylierung und Glykosylierung. [87] : 149–69 Beispielsweise hilft die Phosphorylierung mehrerer Enzyme, einschließlich der Glykogensynthase, bei der Reaktion auf Insulin, die Synthese oder den Abbau von Glykogen zu kontrollieren und ermöglicht es der Zelle, auf Veränderungen des Blutzuckers zu reagieren. [88] Ein weiteres Beispiel für eine posttranslationale Modifikation ist die Spaltung der Polypeptidkette. Chymotrypsin, eine Verdauungsprotease, wird in inaktiver Form als Chymotrypsinogen in der Bauchspeicheldrüse produziert und in dieser Form in den Magen transportiert, wo es aktiviert wird. Dadurch wird verhindert, dass das Enzym die Bauchspeicheldrüse oder andere Gewebe verdaut, bevor es in den Darm gelangt. Diese Art von inaktiver Vorstufe eines Enzyms wird als Zymogen [87] : 149–53 oder Proenzym bezeichnet.

Menge

Die Enzymproduktion (Transkription und Translation von Enzymgenen) kann von einer Zelle als Reaktion auf Veränderungen in der Umgebung der Zelle verstärkt oder verringert werden. Diese Form der Genregulation wird Enzyminduktion genannt. Bakterien können beispielsweise gegen Antibiotika wie Penicillin resistent werden, weil Enzyme, sogenannte Beta-Lactamasen, induziert werden, die den entscheidenden Beta-Lactam-Ring innerhalb des Penicillin-Moleküls hydrolysieren. [89] Ein weiteres Beispiel sind Enzyme in der Leber, die als Cytochrom-P450-Oxidasen bezeichnet werden und eine wichtige Rolle im Arzneimittelstoffwechsel spielen. Die Induktion oder Hemmung dieser Enzyme kann Arzneimittelinteraktionen verursachen. [90] Enzymspiegel können auch durch Änderung der Enzymabbaugeschwindigkeit reguliert werden. [1] : 30.1.1 Das Gegenteil der Enzyminduktion ist die Enzymrepression.

Subzelluläre Verteilung

Enzyme können in Kompartimente unterteilt werden, wobei verschiedene Stoffwechselwege in verschiedenen Zellkompartimenten ablaufen. Zum Beispiel werden Fettsäuren von einer Reihe von Enzymen im Zytosol, Endoplasmatischen Retikulum und Golgi synthetisiert und von einer anderen Reihe von Enzymen als Energiequelle im Mitochondrium durch β-Oxidation verwendet. [91] Darüber hinaus kann der Transport des Enzyms in verschiedene Kompartimente den Grad der Protonierung (z. B. das neutrale Zytoplasma und das saure Lysosom) oder den oxidativen Zustand (z. B. oxidierendes Periplasma oder reduzierendes Zytoplasma) verändern, was wiederum die Enzymaktivität beeinflusst. [92] Im Gegensatz zur Aufteilung in membrangebundene Organellen kann die subzelluläre Lokalisation von Enzymen auch durch die Polymerisation von Enzymen zu makromolekularen zytoplasmatischen Filamenten verändert werden. [93] [94]

Organisationsspezialisierung

In mehrzelligen Eukaryoten weisen Zellen in verschiedenen Organen und Geweben unterschiedliche Muster der Genexpression auf und haben daher unterschiedliche Enzymsätze (sogenannte Isozyme) für Stoffwechselreaktionen zur Verfügung. Dies stellt einen Mechanismus zur Regulierung des Gesamtstoffwechsels des Organismus bereit. Hexokinase zum Beispiel, das erste Enzym im Glykolyseweg, hat eine spezielle Form namens Glucokinase, die in Leber und Bauchspeicheldrüse exprimiert wird und eine geringere Affinität für Glukose aufweist, jedoch empfindlicher auf die Glukosekonzentration reagiert. [95] Dieses Enzym ist an der Messung des Blutzuckers und der Regulierung der Insulinproduktion beteiligt. [96]

Beteiligung an Krankheiten

Da die genaue Kontrolle der Enzymaktivität für die Homöostase unerlässlich ist, kann jede Fehlfunktion (Mutation, Überproduktion, Unterproduktion oder Deletion) eines einzelnen kritischen Enzyms zu einer genetischen Erkrankung führen. Die Fehlfunktion nur einer Enzymart von Tausenden von Enzymen, die im menschlichen Körper vorhanden sind, kann tödlich sein. Ein Beispiel für eine tödliche genetische Erkrankung aufgrund einer Enzyminsuffizienz ist die Tay-Sachs-Krankheit, bei der Patienten das Enzym Hexosaminidase fehlt. [97] [98]

Ein Beispiel für einen Enzymmangel ist die häufigste Form der Phenylketonurie. Viele verschiedene einzelne Aminosäuremutationen im Enzym Phenylalanin-Hydroxylase, das den ersten Schritt beim Abbau von Phenylalanin katalysiert, führen zum Aufbau von Phenylalanin und verwandten Produkten. Einige Mutationen befinden sich im aktiven Zentrum und unterbrechen direkt die Bindung und Katalyse, aber viele sind weit vom aktiven Zentrum entfernt und verringern die Aktivität, indem sie die Proteinstruktur destabilisieren oder die korrekte Oligomerisierung beeinträchtigen. [99] [100] Dies kann zu einer geistigen Behinderung führen, wenn die Krankheit nicht behandelt wird. [101] Ein weiteres Beispiel ist der Pseudocholinesterase-Mangel, bei dem die Fähigkeit des Körpers, Cholinester-Medikamente abzubauen, beeinträchtigt ist. [102] Die orale Verabreichung von Enzymen kann verwendet werden, um einige funktionelle Enzymmängel wie Pankreasinsuffizienz [103] und Laktoseintoleranz zu behandeln. [104]

Eine andere Möglichkeit, wie Enzymfehlfunktionen Krankheiten verursachen können, sind Keimbahnmutationen in Genen, die für DNA-Reparaturenzyme kodieren. Defekte dieser Enzyme verursachen Krebs, weil Zellen weniger in der Lage sind, Mutationen in ihren Genomen zu reparieren. Dies führt zu einer langsamen Akkumulation von Mutationen und führt zur Entwicklung von Krebs. Ein Beispiel für ein solches erbliches Krebssyndrom ist Xeroderma pigmentosum, das die Entwicklung von Hautkrebs als Reaktion auf nur minimale Exposition gegenüber ultraviolettem Licht verursacht. [105] [106]

Wie jedes andere Protein verändern sich Enzyme im Laufe der Zeit durch Mutationen und Sequenzdivergenzen. Aufgrund ihrer zentralen Rolle im Stoffwechsel spielt die Enzymevolution eine entscheidende Rolle bei der Anpassung. Eine zentrale Frage ist daher, ob und wie Enzyme ihre enzymatischen Aktivitäten parallel verändern können. Es ist allgemein anerkannt, dass sich viele neue Enzymaktivitäten durch Genduplikation und Mutation der Duplikatkopien entwickelt haben, obwohl die Evolution auch ohne Duplikation erfolgen kann. Ein Beispiel für ein Enzym, das seine Aktivität verändert hat, ist der Vorläufer der Methionylaminopeptidase (MAP) und der Kreatin-Amidinohydrolase (Kreatinase), die zwar eindeutig homolog sind, aber sehr unterschiedliche Reaktionen katalysieren (MAP entfernt das aminoterminale Methionin in neuen Proteinen, während Kreatinase Kreatin hydrolysiert zu Sarkosin und Harnstoff). Darüber hinaus ist MAP metallionenabhängig, Kreatinase jedoch nicht, daher ging diese Eigenschaft im Laufe der Zeit ebenfalls verloren. [107] Kleine Änderungen der enzymatischen Aktivität sind bei Enzymen äußerst häufig. Insbesondere kann sich die Substratbindungsspezifität (siehe oben) leicht und schnell ändern, wenn einzelne Aminosäuren in ihren Substratbindungstaschen geändert werden. Dies wird häufig bei den wichtigsten Enzymklassen wie Kinasen beobachtet. [108]

Künstliche (in vitro) Evolution wird heute häufig verwendet, um Enzymaktivität oder Spezifität für industrielle Anwendungen zu modifizieren (siehe unten).

Enzyme werden in der chemischen Industrie und anderen industriellen Anwendungen eingesetzt, wenn ganz spezielle Katalysatoren benötigt werden. Enzyme sind im Allgemeinen in der Anzahl der Reaktionen, die sie entwickelt haben, um sie zu katalysieren, und auch durch ihre mangelnde Stabilität in organischen Lösungsmitteln und bei hohen Temperaturen begrenzt. Folglich ist das Protein-Engineering ein aktives Forschungsgebiet und beinhaltet Versuche, neue Enzyme mit neuartigen Eigenschaften zu schaffen, entweder durch rationales Design oder in vitro Evolution. [109] [110] Diese Bemühungen waren erfolgreich, und einige Enzyme wurden „von Grund auf neu“ entwickelt, um Reaktionen zu katalysieren, die in der Natur nicht vorkommen. [111]


Industrielle Verwendung von Enzymen

Enzyme sind Biokatalysatoren, die aus Proteinen und einer langen Kette von Aminosäuren bestehen. Sie werden verwendet, um chemische Reaktionen zu beschleunigen und größere Moleküle aufzuspalten oder zu kombinieren, ohne selbst Veränderungen vornehmen zu müssen. (“Was sind Enzyme? | BIO-CAT”). Enzyme können in flüssiger oder trockener Form vorliegen und von Pilzen, Tieren, Bakterien und Hefen produziert werden. Enzyme werden in industriellen Prozessen wie Kosmetik, Lebensmittel, Landwirtschaft verwendet und werden hauptsächlich verwendet, um den Prozess einer bestimmten Reaktion zu beschleunigen. Eine Brauerei wäre beispielsweise nicht in der Lage, Produkte wie Bier und Wein ohne den Einsatz von Enzymen und der darin enthaltenen Hefe (Martinez) herzustellen. Ein übliches Enzym, das in Brauereien verwendet wird, ist Zymase.

Zymase ist ein Enzymkomplex der Hefe, der den Abbau von Zucker bei der Alkoholgärung katalysiert und in der Alkoholindustrie verwendet wird. (“Definition von ZYMASE”) Die Fermentation von Alkohol ist ein Stoffwechselprozess, bei dem Substanzen durch Katalyse in kleinere zerlegt werden. Bei diesem Fermentationsprozess werden Kohlenhydrate, meist Zucker oder Stärke, in Ethanol umgewandelt, das als Produkt Kohlendioxid erzeugt. (“Kommerzielle Anwendungen von Enzymen”) Vor diesem Prozess werden die Zutaten gemischt und gekocht. Sobald sie abgekühlt sind, wird ihnen Hefe hinzugefügt. (“Wie Bier hergestellt wird | Beeriety”). Zymase, das von der Hefe abgegeben wird, beginnt, einfache Zuckerwürze wie Fruktose und Glukose in Ethanol und Kohlendioxid umzuwandeln. Zymase spaltet komplexe Zucker in einfache Zucker auf, die zu Alkohol fermentieren. (“Process”) Ein einfacher chemischer Prozess wäre C6H12O6 => 2C2H5OH + 2CO2 12 Tage lang (“Enzymes Industrial Uses, Biotechnology Methods Processes Optimum Conditions Temperatur Ph AQA Edexcel OCR Gateway Science 21st Century Gcse Chemistry Revision Notes”) , überwacht der Braumeister den Prozess und die Temperatur. Während dieser Tage verbraucht die Hefe den gesamten Zucker, während sie subtile Aromen hinzufügt und den Alkohol freisetzt. Wenn eine Bierflasche geöffnet wird, sprudelt es, das ist die Kohlensäure. Nach dem Fermentationsprozess wird die Hefe entfernt und die Flüssigkeit gekühlt. (“How Beer Is Made | Beer Canada’s Taproom”)Der optimale pH-Wert von Zymase beträgt 6 und bevor das Enzym zu denaturieren beginnt, beträgt seine optimale Temperatur 35 °C und endet bei 65 °C. (“Hefeenzymdenaturierung”). Die Vorteile des Fermentationsprozesses liegen in wirtschaftlicher Hinsicht, Unternehmen wie ABinBev, die die größten Brauereien der Welt besitzen, haben seit 2006 einen Nettogewinn von 3, 2 Milliarden Dollar erzielt. Bier ist eines der am häufigsten getrunkenen Getränke der Welt und verursacht Industrien jedes Jahr mehr als 3-4 Millionen Dollar zu verdienen. Ohne Enzyme gäbe es weder Bier noch Wein. (“Wie viel kostet Alkohol? University of Puget Sound”) Die sozialen Nachteile davon sind gesundheitliche Probleme.

Eine Packung Bier (6) kostet 5 $, was im Vergleich zur Dauer des Prozesses recht günstig ist. Bei Überdosierung kann es zu Unterkühlung, geistiger Verwirrung, langsamer Atmung und in schweren Fällen zu Hypoglykämie oder zum Tod führen. Wie der Grafik zu entnehmen ist, trinkt Österreich am meisten Alkohol und verursacht einen höheren Prozentsatz an Todesfällen oder Autounfällen durch Alkohol (“Publikationen | Nationales Institut für Alkoholmissbrauch und Alkoholismus | Alkoholüberdosis: Die Gefahren des Trinkens zu viel”). Trinken verursacht langfristige Auswirkungen wie eine verlangsamte Gehirnentwicklung, Lebererkrankungen, Krebs und schwächt das Immunsystem. (“Langzeiteffekte des Alkoholkonsums”)(das Länderdiagramm zeigt, welche Länder am meisten Alkohol trinken, 2014) (das BAC-Diagramm zeigt Probleme, die nach dem Alkoholkonsum auftreten)Der wirtschaftliche Vorteil besteht darin, dass die Verwendung von Enzymen in der Industrie ist sehr günstig.Spezifische Enzyme können für Mikroben oder Tiere gesammelt werden und sind für den Menschen ungiftig. (“Was sind die Vorteile der Verwendung von Enzymen in der Industrie? Was sind einige Nachteile?”) arbeiten für eine lange Zeit, sodass Unternehmen nicht viel kaufen müssen und nur die gewünschte Reaktion katalysieren. Sie sind biologisch abbaubar und schaden der Umwelt weniger. Einige der Nachteile sind, wie empfindlich Enzyme sind.

Eine leichte Temperaturänderung kann das Enzym denaturieren, was dazu führt, dass die Unternehmen unter engen Bedingungen arbeiten, da der Einkauf und die Herstellung von Enzymen ziemlich teuer sind. Eine Kontamination in den Enzymen kann eine Veränderung der Reaktion bewirken und darf die Reaktion nicht katalysieren. (Kennedy) Fazit: Enzyme wirken sich positiv auf die Umwelt aus. Da sie biologisch abbaubar und ungiftig sind, belasten sie die Umwelt kaum oder gar nicht. Ihre Fähigkeit, die Reaktionsgeschwindigkeit bei der Herstellung von Bier zu erhöhen, verleiht dem Getränk einen bitteren Geschmack. Sie sind in der Lage, sich in die Umwelt einzufügen, und obwohl sie sehr sensible Arbeitsbedingungen haben, haben sie der Industrie geholfen, Geld zu verdienen und Produkte zu verbessern. Die Verwendung von Enzymen in Bier und Wein hat es der Industrie ermöglicht, Geld zu verdienen, ihre Produkte zu verbessern und den Geschmack durch Zugabe von mehr Enzymen zu erhöhen. Die Enzymtechnologie muss sich noch entwickeln und zu etwas Größerem ausweiten.


MCQ (Praxis) - Enzym (Stufe 1)

Eine unverzichtbare Rolle im Energiestoffwechsel spielen -

Mineralischer Aktivator, der für die Enzyme Aconitase des TCA-Zyklus benötigt wird, ist -

Wenn die Temperatur über 35°C . erhöht wird

Der Rückgang der Atmung wird früher sein
als Rückgang der Photosynthese

Die Abnahmerate der Photosynthese beträgt
früher als nachlassen der Atmung

Beide sinken gleichzeitig

Beide zeigen kein festes Muster

Welches der folgenden ist Coenzym-II?

Wo findet die Enzymsynthese in einer Zelle statt -

Auf der Oberfläche des Ribosoms

Überschüssiges ATP hemmt das Enzym-

Das Enzym Cytochromoxidase kann gehemmt werden durch:

Verschiedene Schritte der Atmung werden gesteuert durch -

Welches ist sowohl strukturelles als auch funktionelles (katalytisches) Protein:

Nikotinadenosindiphospat

Nicotinamidadenosindinukleotid

Nicotinamidadenindinukleotid

Nicotinamidadenindiphosphat

Das erste entdeckte Enzym war -

Enzyme wurden zum ersten Mal entdeckt in -

Wer hat den Begriff Enzym geprägt -

Vitamin dient der Funktion -

Welches der folgenden ist ein Coenzym-

Alle oben genanntenEin Teil der t-RNA

Die prothetische Gruppe verschiedener Atmungsenzyme ist -

Die meisten Enzyme bestehen aus zwei Teilen:

Apoezyme & prothetische Gruppe

Das erste Enzym, das in kristalliner Form isoliert wird, war -

In Pflanzen sind Enzyme vorhanden in -

Alle lebenden Zellen des Pflanzenkörpers

Welches der folgenden ist kein Enzym?

Enzyme, die ihre Form ändern können, werden als -

Was ist die chemische Natur der meisten prothetischen Gruppen?

Welches der folgenden Coenzyme ist ein Derivat der Pantothensäure? (vit-B-Komplex) -

Welcher der folgenden Stoffe wird in einem biochemischen Prozess nicht verbraucht?

Wie beeinflusst die Anwesenheit eines Enzyms die Aktivierungsenergie einer Reaktion?

Es wird zuerst erhöht und dann verringert

Aktivierungsenergie wird überhaupt nicht beeinflusst

Das in Hefezellen gefundene Cheif-Enzym ist ?

Welches Enzym verbindet die gebrochenen DNA-Stränge?

Die Hemmung der Bernsteinsäuredehydrogenase durch Malonat ist ein Beispiel für -

Nicht kompetitive Hemmung

Bei einer Temperatur unter dem Gefrierpunkt ist ein Enzym -

Die durch ein Substratanalogon verursachte Enzymhemmung ist -

Bei Siedetemperatur ist ein Enzym -

Enzyme haben sehr enge Optima für -

Welches Enzym ist ohne Protein?

Die allosterische Hemmung des Enzyms wurde entdeckt durch -

Enzyme, die mit der Übertragung von Elektronen befasst sind, sind - [MP PMT 2002]

Bei welchem ​​pH-Wert sind Enzyme von Lysosomen normalerweise aktiv? [MP PMT 2002]

Enzyme bestehen aus - [CPMT 2002]

Stickstoffhaltige Kohlenhydrate

Hydrolytische Enzyme, die auf einen niedrigen pH-Wert wirken, werden als &agr; [CPMT 2002]

Allosterische Enzyme haben allosterische Stellen für -

Reduktion der Aktivierungsenergie

Sowohl Aktivierung als auch Hemmung

Substratkonzentration, bei der ein Enzym die Hälfte seiner max. Geschwindigkeit ist?

Teil des aktiven Zentrums des Enzyms, wo das Substrat unterstützt wird -

Enzyme, Vitamine und Hormone können in eine einzige Kategorie von biologischen Chemikalien eingeordnet werden, weil all dies - [AIPMT 2005]

Verbessern Sie den oxidativen Stoffwechsel

Werden ausschließlich im Körper synthetisiert
eines lebenden Organismus

Hilfe bei der Regulierung des Stoffwechsels

Welche der folgenden Aussagen zur Enzymhemmung ist richtig? [AIPMT 2005]

Nichtkompetitive Hemmung eines Enzyms
kann durch Zugabe einer großen Menge überwunden werden
Substrat

Wettbewerbshemmung wird gesehen, wenn a
Substrat konkurriert mit einem Enzym um
Bindung an ein Inhibitorprotein

Wettbewerbshemmung wird gesehen, wenn die
Substrat und Inhibitor konkurrieren um
das aktive Zentrum des Enzyms


Interaktive Ressourcen für Schulen

Zellatmung

Abbau von Glukose (Nahrung) ohne Sauerstoff, um den Zellen verfügbare Energie bereitzustellen. Die Glukose reagiert mit Sauerstoff zu Energie in Form von ATP mit Kohlendioxid und Wasser als Abfallprodukte

Verdauungstrakt

Das Organsystem im Körper, das große unlösliche Nahrungsmoleküle in kleine lösliche Moleküle aufspaltet, die vom Körper verwendet werden können

Glossar

Eine Liste von oft schwierigen oder spezialisierten Wörtern mit ihren Definitionen.

Enzym

Wiederverwendbare Proteinmoleküle, die als biologische Katalysatoren wirken und die Geschwindigkeit chemischer Reaktionen im Körper verändern, ohne selbst betroffen zu sein

Protein

Ein Polymer aus Aminosäuren, die durch Peptidbindungen verbunden sind. Die vorhandenen Aminosäuren und die Reihenfolge, in der sie vorkommen, variieren von einem Protein zum anderen.

Die Grundeinheit, aus der alle Lebewesen aufgebaut sind, bestehend aus einer das Zytoplasma umgebenden Zellmembran und einem Zellkern.

Enzyme

Enzyme sind biologische Katalysatoren, die chemische Reaktionen in lebenden Organismen beschleunigen. Es gibt mehr als fünfhundert verschiedene Enzyme in jeder Körperzelle, von denen jedes die Zelle und den Körper als Ganzes bei der Arbeit unterstützt.

Einige Enzyme wirken außerhalb der Zellen, zum Beispiel die Enzyme im Verdauungssystem.


Biologie-Fragenbank – 38 MCQs zum Thema „Zellatmung“ – Beantwortet!

38 Fragen mit Antworten und Erläuterungen zum Thema „Zellatmung“ für Biologiestudierende.

1. Die unvollständige Oxidation von Glucose zu Brenztraubensäure mit mehreren Zwischenschritten wird als

Bildquelle: classconnection.s3.amazonaws.com

Antwort und Erklärung:

1. (b): Glykolyse ist die biochemische Veränderung, bei der ein Molekül Glucose unter Beteiligung von zehn Enzymen in 2 Moleküle Brenztraubensäure umgewandelt wird. Es ist unabhängig von Sauerstoff und kommt sowohl bei aeroben als auch bei anaeroben Bedingungen vor. Es findet im Zytoplasma statt und alle Reaktionen sind reversibel.

Alle Zwischenprodukte der Glykolyse werden nicht in Brenztraubensäure umgewandelt. Einige von ihnen bauen die Kohlenhydrate wieder auf und das Phänomen wird als oxidativer Anabolismus bezeichnet. TCA-Zyklus und Krebs-Zyklus sind Synonyme, bei denen die Brenztraubensäure der Glykolyse verwendet wird, um CO . zu bilden2. HMS ist ein Hexosemonophosphat-Shunt- oder Pentosephosphat-Weg, der ein alternativer Weg der Glykolyse ist.

2. NADP + wird zu NADPH reduziert ist

Antwort und Erklärung:

2. (a): Der HMP-Weg erzeugt NADPH-Moleküle, die als Reduktionsmittel im Biosyntheseprozess unter Bedingungen verwendet werden, wenn NADPH-Moleküle nicht durch Photosynthese erzeugt werden. Es ist daher in nicht-photosynthetischen Geweben wichtig, wie bei der Differenzierung von Geweben, der Erzeugung von Samen und bei Dunkelheit. Die Produktion von NADPH ist nicht mit der ATP-Erzeugung im Pentosephosphatweg verbunden.

4. Endprodukt der Glykolyse ist

Antwort und Erklärung:

4. (b): Im glykolytischen Zyklus wird jedes Glucosemolekül (ein Hexosezucker) in schrittweisen biochemischen Reaktionen unter enzymatischer Kontrolle in zwei Moleküle Brenztraubensäure zerlegt. Es findet Zytosol statt.

(a) CO2 produziert bis Substrat verbraucht

(b) CO2 produziert nach O2 verbraucht

(c) Sauerstoff, der für das produzierte Wasser verbraucht wird

(d) zu CO . verbrauchter Sauerstoff2 produziert.

(b) CO2 produziert nach O2 verbraucht

6. EMP kann insgesamt

Antwort und Erklärung:

6. (b): Die Glykolyse wird nach den Namen ihrer Entdecker auch als EMP-Weg bezeichnet. Embden, Meyerhof und Paranas. Bei der Glykolyse wird 8ATP produziert. 4ATP werden durch Phosphorylierung auf Substratebene gebildet, von denen 2ATP aufgebraucht werden und ein Nettogewinn von 2 AT P entsteht. 6ATP werden durch oxidative Phosphorylierung hergestellt. Daher beträgt das bei der Glykolyse produzierte Gesamt-ATP 8ATP.

7. Die Verbindung zwischen Glykolyse und Krebs-Zyklus, bevor Pyruvat in den Krebs-Zyklus eintritt, wird geändert in

Antwort und Erklärung:

7. (d): Das Endprodukt der Glykolyse ist Brenztraubensäure, die in Acetyl-CoA umgewandelt wird, bevor sie in den Krebs-Zyklus eingeht, der aerober Natur ist.

8. Das terminale Cytochrom der Atmungskette, das Elektronen an Sauerstoff abgibt, ist

Antwort und Erklärung:

8. (d): Cytochrom a3 hilft bei der Übertragung von Elektron auf Sauerstoff. Der Sauerstoff hat eine hohe Affinität, die Elektronen aufzunehmen, und in Gegenwart von Protonen wird ein Wassermolekül gebildet (Abbildung).

9. Von 36 ATP-Molekülen, die während der Atmung pro Glukosemolekül produziert werden

(a) 2 werden außerhalb der Glykolyse und 34 während der Atmungskette gebildet

(b) 2 werden außerhalb der Mitochondrien und 34 innerhalb der Mitochondrien produziert

(c) 2 während der Glykolyse und 34 während des Krebs-Zyklus

(d) Alle werden innerhalb der Mitochondrien gebildet.

Antwort und Erklärung:

9. (b): Bei der Atmung werden pro Glucosemolekül 36 ATP-Moleküle produziert. 2 Moleküle ATP werden außerhalb der Mitochondrien produziert, d. h. während der Glykolyse, und weitere 34 Moleküle ATP werden innerhalb der Mitochondrien aus dem Krebszyklus produziert.

10. Zusammenhang zwischen Glykolyse, Krebs-Zyklus und P-Oxidation von Fettsäure oder Kohlenhydrat und Fettstoffwechsel ist

Antwort und Erklärung:

10. (d): Der Krebszyklus ist eng mit dem Fettstoffwechsel verbunden. Bei der Glykolyse hergestelltes Dihydroxyacetonphosphat kann ‘über Glycerin in Glycerin umgewandelt werden – 3 – Phosphat und umgekehrt. Glycerin ist ein wichtiger Bestandteil von Fetten. Nach der P-Oxidation führen Fettsäuren zu aktiven – 2 – C-Einheiten, dem Acetyl-CoA, das in den Krebs-Zyklus eintreten kann. Somit ist Acetyl-CoA ein Bindeglied zwischen Glykolyse, Krebs-Zyklus und P-Oxidation von Fettsäuren oder Kohlenhydrat- und Fettstoffwechsel.

11. Endprodukte der aeroben Atmung sind

(c) Kohlendioxid, Wasser und Energie

(d) Kohlendioxid und Energie.

Antwort und Erklärung:

11. (c): Die Nahrungssubstanzen in lebenden Zellen werden in Gegenwart von Sauerstoff oxidiert, man nennt dies aerobe Atmung. Die vollständige Oxidation von Nahrungsbestandteilen (1 Mol Glukose) erfolgt unter Freisetzung von 686 Kcal Energie. Die Enden der gebildeten Produkte sind CO2 und H2Ö.

12. Bei einer Temperatur über 35°C

(a) die Photosyntheserate wird früher sinken als die der Atmung

(b) die Atmungsrate wird früher sinken als die der Photosynthese

(c) es gibt kein festes Muster

(d) beide sinken gleichzeitig.

Antwort und Erklärung:

12. (a): Die Pflanzen können in einem Temperaturbereich Photosynthese betreiben, während einige Kryophyten bei 35°C Photosynthese betreiben können. Normalerweise können die Pflanzen zwischen 10°C und 40°C Photosynthese betreiben. Die optimale Temperatur liegt zwischen 25°C – 30°C. Bei hoher Temperatur werden die Enzyme denaturiert und daher nimmt die Photosyntheserate ab.

13. Oxidative Phosphorylierung ist die Produktion von

(b) NADPH in der Photosynthese

Antwort und Erklärung:

13. (c): Im Elektronentransportsystem wird der von Succinat abgegebene Wasserstoff von FAD akzeptiert, das zu FADH . reduziert wird2. Dieser Wasserstoff dissoziiert in Elektronen und Protonen und passiert dann eine Reihe von Ladungsträgern, die das Phänomen der Oxidation und Reduktion beinhalten. Während dieses Flusses erfolgt die ATP-Synthese in verschiedenen Schritten und das Phänomen wird als oxidative Phosphorylierung bezeichnet.

15. Gerät zur Messung der Atemfrequenz und des R.Q. ist

Antwort und Erklärung:

15. (c): Respirometer ist ein Instrument zur Messung von R.Q und Atemfrequenz. Das Gerät besteht aus einem graduierten Rohr, das an seinem oberen Ende rechtwinklig an einer bauchigen Atemkammer angebracht ist. Gewünschtes Pflanzenmaterial, dessen R.Q bestimmt werden soll, wird in die Atemkammer gegeben.

16. Endprodukt des Zitronensäurezyklus/Krebs-Zyklus ist

Antwort und Erklärung:

16. (d): Das Endprodukt der Glykolyse ist Brenztraubensäure, während Acetyl-CoA das Bindeglied zwischen Glykolyse und dem Krebs-Zyklus ist. Der TCA-Zyklus wurde erstmals 1937 von Krebs als zyklischer Prozess beschrieben, bei dem Acetyl-CoA zu C0 . oxidiert wird2 und Wasser. Acetyl-CoA verbindet sich mit Oxaloessigsäure zu Zitronensäure. Nach einer Reihe zyklischer Reaktionen wird OAA zurückgeführt.

17. Von 38 ATP-Molekülen, die pro Glucose produziert werden, werden 32 ATP-Moleküle aus NADH/FADH . gebildet2 in

(c) oxidative Decarboxylierung

Antwort und Erklärung:

17. (a): Während der Atmungskette produzierte der vollständige Abbau eines Glucosemoleküls 38 ATP-Moleküle. NAD und FAD werden zu NADH/FADH . reduziert2.

18. Ein Leben ohne Luft wäre

(b) frei von oxidativen Schäden

Antwort und Erklärung:

18. (d): Anaerobe Atmung (Sauerstoffmangel) findet in anaeroben Bakterien und in Pflanzensamen statt. Anaerobe Atmung findet im Organismus statt, der ohne Sauerstoff leben kann. Bei dieser Atmung findet aufgrund des Fehlens von Sauerstoff nur die Glykolyse statt.

19. Die erste Phase beim Abbau von Glukose in tierischen Zellen ist

20. Wenn Hefe Glukose fermentiert, sind die erhaltenen Produkte

21. Das ultimative Atmungssubstrat, das die maximale Anzahl an ATP-Molekülen liefert, ist

Antwort und Erklärung:

21. (c): Glukose ist das wichtigste Atmungssubstrat, das die maximale Anzahl von ATP-Molekülen freisetzt. Glukose ist der häufigste Unterzustand bei der Glykolyse. Jedes andere Kohlenhydrat wird zuerst in Glukose umgewandelt. Während der Glykolyse wird es zu Brenztraubensäure und die Nettozunahme beträgt 2 ATP und 2 NADH2 Moleküle. Und später während des Krebs-Zyklus werden 30 Moleküle ATP produziert. So werden bei der aeroben Atmung aus 1 Mol Glukose insgesamt 38 ATP-Moleküle hergestellt.

22. Gifte wie Cyanid hemmen den Na + -Ausfluss und den K + -Einstrom während des Zelltransports. Diese hemmende Wirkung wird durch eine Injektion von ATP rückgängig gemacht. Dies zeigt, dass

(a) ATP ist das Trägerprotein im Transportsystem

(b) Energie für Na + -K + Austauschpumpe kommt von ATP

(c) ATP wird von ATPase hydrolysiert, um Energie freizusetzen

(d) Na + -K + -Austauschpumpe arbeitet in der Zelle.

Antwort und Erklärung:

22. (b): Aktiver Transport ist eine Aufwärtsbewegung von Materialien durch die Membran, bei der sich die gelösten Partikel gegen ihre chemische Konzentration oder ihren elektrochemischen Gradienten bewegen. Daher benötigt der Transport Energie in Form von ATP. Metabolische Inhibitoren wie Cyanid hemmen die Absorption von gelösten Stoffen, indem sie die Atmungsrate senken. Folglich wird weniger ATP gebildet. Durch die Zugabe von ATP wird jedoch der aktive Transport erleichtert.

Es kommt in Pflanzen wie in klimakterischen Früchten und unter Kältestress vor. Eine ATP-Synthese findet nicht statt. Die in reduzierten Coenzymen vorhandene Reduktionskraft wird oxidiert, um Wärmeenergie zu erzeugen. Daher ist der Wärmefreisetzungsweg der terminalen Oxidation cyanidresistent.

Bei normaler aerober Atmung kann die Wirkung einer Zyanidvergiftung durch sofortige Zufuhr von ATP minimiert werden.

23. Wie viel Energie wird beim Zerfall eines ATP-Moleküls freigesetzt?

Antwort und Erklärung:

23. (c): ATP ist Adenosintriphosphat. Es wurde 1929 von Lohmann entdeckt. Es besteht aus einem Purin, Adenin, einem Pentosezucker (Ribose) und einer Reihe von drei Phosphaten, von denen die letzten beiden durch hochenergetische Bindungen verbunden sind. Die letzte Phosphatbindung ergibt ein Energieäquivalent von 7 kcal.

Das neueste Konzept besagt jedoch, dass ein Energieäquivalent von 8,15 kcal pro Mol freigesetzt wird.

24. Am Ende der Glykolyse verwandeln sich sechs Kohlenstoffverbindungen schließlich in

Antwort und Erklärung:

24. (c): Glykolyse oder EMP-Weg ist der Abbau von Glucose in zwei Moleküle Brenztraubensäure durch eine Reihe von enzymvermittelten Reaktionen, die Energie freisetzen. Brenztraubensäure ist eine 3-Kohlenstoff-Verbindung. Bei der Glykolyse Nettogewinn von 2ATP und 2 NADH2 Moleküle auftritt. Es kann in Gleichungsform dargestellt werden als –

2CH3COCOOH + 2 ATP + 2 NADH2

25. Welche der folgenden Produkte werden durch anaerobe Atmung aus Hefe gewonnen?

Antwort und Erklärung:

25. (d): In Abwesenheit von O2, Gärung oder anaerobe Atmung erfolgt. Die Hefezellen enthalten das Enzym Zymase-Komplex, das zur Fermentation befähigt ist. Es wird im Zytoplasma abgeschlossen. Brenztraubensäure bildet dabei Ethylalkohol und CO2.

Unter Brauen versteht man das kombinierte Verfahren zur Herstellung von Getränken aus Aufgüssen von gekeimten Körnern (Mälzen) und der Vergärung der zuckerhaltigen Lösung durch Hefe, wobei ein Teil des Kohlenhydrats in Alkohol und Kohlendioxid umgewandelt wird verschiedene Biersorten, Whisky und Wein werden hergestellt. Wein ist ein Produkt, das durch normale Gärung des Saftes reifer Trauben (Vitis vinifero) unter Verwendung einer reinen Hefekultur gewonnen wird.

26. Die Endprodukte der Fermentation sind

Antwort und Erklärung:

26. (d): Fermentation oder anaerobe Atmung erfolgt in Abwesenheit von 02. Dabei werden organische Substanzen, insbesondere Kohlenhydrate, unter anaeroben Bedingungen zu Ethylalkohol und Kohlendioxid gespalten. Es kann in Gleichungsform dargestellt werden als

27. Im Krebs’-Zyklus fällt das FAD als Elektronenakzeptor während der Umwandlung von

(a) Fumarsäure zu Apfelsäure

(b) Bernsteinsäure zu Fumarsäure

(c) Succinyl-CoA zu Bernsteinsäure

(d) a-Ketoglutarat zu Succinyl-CoA.

(b) Bernsteinsäure zu Fumarsäure

28. Welche der folgenden Verbindungen ist die wichtigste Zwischenverbindung, die die Glykolyse mit dem Krebs’-Zyklus verbindet?

Antwort und Erklärung:

28. (b): Bei der Glykolyse wird Brenztraubensäure aus Glucose hergestellt und oxidativ zu Acetyl-CoA decarboxyliert. Diese Bildung von Acetyl-CoA aus Brenztraubensäure benötigt einen Multienzymkomplex und 5 essentielle Cofaktoren, d.h. Liponsäure, CoA, Mg 2+ , NAD und TPP (Thiaminpyrophosphat).

Es führt zur Produktion von 2 Molekülen CO2 und 2 Moleküle NADH2. Dieses Acetyl-CoA dringt in die Mitochondrien ein und wird während des Kreb-Zyklus vollständig oxidiert. Somit fungiert Acetyl-CoA als Linker der Glykolyse und des Kreb-Zyklus.

29. Die Nettozunahme von ATP-Molekülen während der aeroben Atmung beträgt

30. Organismen, die durch Oxidation reduzierter anorganischer Verbindungen Energie gewinnen, heißen

Antwort und Erklärung:

30. (b): Chemoautotrophe sind Organismen, die in der Lage sind, ihre organische Nahrung unter Verwendung chemischer Energie herzustellen, die bei der Oxidation einiger anorganischer Substanzen freigesetzt wird. Der Prozess der Nahrungsherstellung in solchen Organismen wird Chemosynthese genannt. Es enthält einige akrobe Bakterien. Photoautotrophe gewinnen Energie für ihre Nahrungssynthese aus Licht.

Pilze, die auf toten oder verwesenden Pflanzen- oder Tierresten leben und auch auf Mist von Pflanzenfressern wachsen, sind Saprophyten.

31. Wie viele ATP-Moleküle werden durch aerobe Oxidation eines Glukosemoleküls produziert?

Antwort und Erklärung:

32. In welchem ​​der folgenden beziehen sich die beiden Namen auf ein und dasselbe?

(a) Krebs-Zyklus und Calvin-Zyklus

(b) Tricarbonsäurezyklus und Zitronensäurezyklus

(c) Zitronensäure-Zyklus und Calvin-Zyklus

(d) Tricarbonsäurezyklus und Harnstoffzyklus

Antwort und Erklärung:

32. (b): Die Reaktionen des Krebs-Zyklus wurden von Sir Hans Kreb ausgearbeitet, daher der Name Krebs-Zyklus. Es beinhaltet viele 3-C-Verbindungen wie Zitronensäure, cis-Aconitsäure und Isozitronensäure usw. Daher wird es als Tricarbonsäurezyklus des TCA-Zyklus bezeichnet. Es beinhaltet die Bildung von Zitronensäure als erstes Produkt, daher wird es als Zitronensäurezyklus bezeichnet. Es beinhaltet die Produktion von 24 ATP-Molekülen.

33. Bei der Alkoholgärung

(a) Triosephosphat ist der Elektronendonor, während Acetaldehyd der Elektronenakzeptor ist

(b) Triosephosphat ist der Elektronendonor, während Brenztraubensäure der Elektronenakzeptor ist

(c) es gibt keinen Elektronendonator

(d) Sauerstoff ist der Elektronenakzeptor

(a) Triosephosphat ist der Elektronendonor, während Acetaldehyd der Elektronenakzeptor ist

34. Bei der Glykolyse werden während der Oxidation Elektronen durch

Antwort und Erklärung:

34. (c): Während der Glykolyse entfernt NAD (Nicotinamid-Adenin-Dinukleotid) Elektronen aus 1,3-Diphosphoglycerinsäure unter Verwendung von Diphosphoglycrealdehyd-Dehydrogenase. NAD wird zu NADH2 und dies wird entweder als solches bei der anaeroben Atmung oder in Gegenwart von Sauerstoff verwendet.

35. In welcher Phase der vollständigen Oxidation von Glucose werden die meisten ATP-Moleküle aus ADP gebildet?

(c) Umwandlung von Brenztraubensäure in Acetyl-CoA

(d) Elektronentransportkette.

Antwort und Erklärung:

35. (d): Der letzte Schritt der aeroben Atmung ist die Oxidation von reduzierten Coenzymen, d. h. NADH2 und FADH2 durch molekularen Sauerstoff durch FAD, Ubichinon, Cyt. f, zyt. c, Cyt c,, Cyt. a und zyt. einja Durch Oxidation von 1 Molekül NADH, entstehen 3ATP-Moleküle und durch Oxidation von 1 Molekül FADH2 Es werden 2 ATP-Moleküle produziert.

Bei der Glykolyse werden 2 ATP-Moleküle aus ADP hergestellt. Weitere 2NADH2 hergestellt, ergeben 2ࡩ=6 ATP bei oxidativer Phosphorylierung. Ähnlich werden in Krebs Zyklus 2 ATP-Moleküle produziert. Die meisten ATP-Moleküle werden also in der Elektronentransportkette produziert.

36. Wie viele ATP-Moleküle könnten maximal aus einem Molekül Glukose erzeugt werden, wenn die vollständige Oxidation eines Mols Glukose zu C02 und H20 ergibt 686 kcal und die nutzbare chemische Energie, die in der hochenergetischen Phosphatbindung von einem Mol ATP verfügbar ist, beträgt 12 kcal?

Antwort und Erklärung:

36. (d): Ein Mol ATP setzt 12 kcal Energie frei. 686 kcal werden also von 686/12 = 57,1 ATP-Molekülen freigesetzt.

37. Alle Enzyme des TCA-Zyklus befinden sich in der mitochondrialen Matrix, außer einem, das sich bei Eukaryoten in den inneren mitochondrialen Membranen und bei Prokaryoten im Zytosol befindet. Dieses Enzym ist

(a) Isocitrat-Dehydrogenase

(c) Succinatdehydrogenase

Antwort und Erklärung:

37. (c): Mitochondrion ist die Organelle, die verschiedene Enzyme trägt, die am Krebs-Zyklus teilnehmen. Jedes Mitochondrium ist von einer Doppelmembran bedeckt. Die innere Membran ist selektiv durchlässig und bildet Falten, die Cristae genannt werden. Die innere Membran trägt Oxysomen, Enzyme von Fettsäuren, Succinat-Dehydrogenase (des Krebs-Zyklus) und Elektronentransportsystem. Alle anderen Enzyme des Krebs-Zyklus sind in der mitochondrialen Matrix vorhanden.

38. Das übergeordnete Ziel der Glykolyse, des Krebs-Zyklus und des Elektronentransportsystems ist die Bildung von

(a) ATP in einer großen Oxidationsreaktion

(d) ATP in kleinen schrittweisen Einheiten.

Antwort und Erklärung:

38. (d): Die Atmung ist ein energiefreisetzender, enzymatisch kontrollierter, mehrstufiger kataboler Prozess des schrittweisen Abbaus organischer Substanzen (Hexose-Zucker) in den lebenden Zellen. Die aerobe Atmung umfasst die drei Hauptprozesse Glykolyse, den Krebszyklus und die Elektronentransportkette. Das Substrat wird vollständig zu CO . abgebaut2 und Wasser. Eine große Menge Energie wird schrittweise in Form von ATP freigesetzt.


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