Information

Zwei Untereinheiten, die nur durch eine Disulfidbrücke verbunden sind: Quartärstruktur?

Zwei Untereinheiten, die nur durch eine Disulfidbrücke verbunden sind: Quartärstruktur?


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Ich habe immer einfach angenommen, dass die Quartärstruktur durch nicht-kovalente Wechselwirkungen wie Wasserstoffbrücken, Van-der-Waals-Wechselwirkungen und so weiter gekennzeichnet ist. Wären jedoch zwei verschiedene Polypeptide nur verbunden durch eine kovalente Disulfidbrücke, würde man dies als Quartärstruktur betrachten, wenn man davon ausgeht, dass nicht-kovalente Wechselwirkungen zwischen den Untereinheiten entweder vernachlässigbar oder sogar abstoßend sind?

Mit anderen Worten, Kann eine Disulfidbrücke allein eine Quartärstruktur vermitteln?

Gibt es nebenbei erwähnenswerte Beispiele für diese Art von Interaktion?


Ich kenne keine Beispiele dafür, aber ich würde ohne Zweifel sagen, das ist eine quartäre Struktur. Quartär wird nicht so sehr durch die Art der Interaktion definiert, sondern vielmehr durch die Tatsache, dass es zwischen verschiedenen Polypeptiden besteht; alle Strukturen niedrigerer Ebene befinden sich innerhalb eines Polypeptids. (Wikipedia stimmt zu.)


Ich habe immer nur den Namen Heterodimer verwendet, aber es gibt keinen technischen Grund, warum es keine Quartärstruktur ist. Als Beispiel arbeite ich mit Antikörperfragmenten oder FAbs und cys-diabodies, die genau das sind, zwei verschiedene Polypeptide, die durch eine Disulfidbrücke verbunden sind.

Diese weisen eine signifikante Menge nicht-kovalenter Wechselwirkungen auf. Für etwas mit weniger, vielleicht Ricin?


Struktur von γ-Conglutin: Einblick in die Quartärstruktur von 7S-Basisglobulinen aus Hülsenfrüchten

γ-Conglutin aus Lupinensamen ist ein ungewöhnliches 7S-basisches Globulinprotein. Es ist in der Lage, die Glykämie bei Säugetieren zu reduzieren, aber die strukturelle Grundlage dieser Aktivität ist nicht bekannt. γ-Conglutin weist eine hohe strukturelle Homologie mit Glykosidhydrolase-Inhibitorproteinen auf, obwohl es keinerlei inhibitorische Aktivität gegen pflanzliche Zellwandabbauenzyme besitzt. Darüber hinaus weist γ-Conglutin eine weniger ausgeprägte strukturelle Ähnlichkeit mit Pepsin-ähnlichen Asparaginproteasen auf, ist jedoch proteolytisch dysfunktional. Bisher wurde nur über eine strukturelle Studie eines aus Sojabohnen isolierten 7S-Basisglobulins aus Leguminosen berichtet. Die quartäre Anordnung von Sojabohnen-7S-Basisglobulin (Bg7S) ist als kreuzförmiges Tetramer aus zwei übereinander angeordneten Dimeren angeordnet. Hier ist die Kristallstruktur von γ-Conglutin isoliert aus Lupinus angustifolius Samen (LangC) wird vorgestellt. Die Polypeptidkette von LangC wird posttranslational in α- und β-Untereinheiten gespalten, behält aber aufgrund einer Disulfidbrücke ihre kovalente Integrität. Die Protomeren von LangC gehen eine komplizierte quartäre Anordnung ein, die zu einem ringförmigen Hexamer mit nichtkristallographischem D3 Symmetrie. Die zweifach verwandten Dimere ähneln denen in Bg7S, ihr Zusammenbau unterscheidet sich jedoch aufgrund von Mutationen in einem β-Strang, der an der intermolekularen β-Faltblatt-Bildung in γ-Conglutin beteiligt ist. Die Strukturaufklärung von γ-Conglutin wird dazu beitragen, seine physiologische Rolle, insbesondere im evolutionären Kontext, zu erklären und die weitere Erforschung der hypoglykämischen Aktivität dieses Proteins beim Menschen mit möglichen Konsequenzen für neue antidiabetische Therapien zu leiten.


DMCA-Beschwerde

Wenn Sie der Meinung sind, dass über die Website verfügbare Inhalte (wie in unseren Nutzungsbedingungen definiert) eines oder mehrere Ihrer Urheberrechte verletzen, benachrichtigen Sie uns bitte durch eine schriftliche Mitteilung („Verletzungsmitteilung“) mit den unten beschriebenen Informationen an die benannten unten aufgeführten Agenten. Wenn Varsity Tutors als Reaktion auf eine Verletzungsmitteilung Maßnahmen ergreift, wird es nach Treu und Glauben versuchen, die Partei zu kontaktieren, die diesen Inhalt zur Verfügung gestellt hat, über die letzte E-Mail-Adresse, die Varsity Tutors gegebenenfalls von dieser Partei zur Verfügung gestellt hat.

Ihre Verletzungsmitteilung kann an die Partei, die den Inhalt zur Verfügung gestellt hat, oder an Dritte wie ChillingEffects.org weitergeleitet werden.

Bitte beachten Sie, dass Sie für Schäden (einschließlich Kosten und Anwaltsgebühren) haftbar sind, wenn Sie fälschlicherweise angeben, dass ein Produkt oder eine Aktivität Ihre Urheberrechte verletzt. Wenn Sie sich also nicht sicher sind, ob Inhalte, die sich auf der Website befinden oder auf die von ihr verlinkt wird, Ihr Urheberrecht verletzen, sollten Sie zuerst einen Anwalt kontaktieren.

Bitte befolgen Sie diese Schritte, um eine Anzeige zu erstatten:

Sie müssen Folgendes enthalten:

Eine physische oder elektronische Unterschrift des Urheberrechtsinhabers oder einer Person, die befugt ist, in seinem Namen zu handeln Eine Identifizierung des Urheberrechts, von dem behauptet wird, dass es verletzt wurde Eine Beschreibung der Art und des genauen Ortes des Inhalts, von dem Sie behaupten, dass er Ihr Urheberrecht verletzt, in ausreichend Details, damit Hochschullehrer diesen Inhalt finden und eindeutig identifizieren können. Zum Beispiel benötigen wir einen Link zu der spezifischen Frage (nicht nur den Namen der Frage), der den Inhalt und eine Beschreibung des spezifischen Teils der Frage enthält – ein Bild, a Link, Text usw. – Ihre Beschwerde bezieht sich auf Ihren Namen, Ihre Adresse, Telefonnummer und E-Mail-Adresse und eine Erklärung von Ihnen: (a) dass Sie in gutem Glauben der Ansicht sind, dass die Nutzung der Inhalte, von denen Sie behaupten, dass sie Ihr Urheberrecht verletzen, nicht gesetzlich oder durch den Urheberrechtsinhaber oder den Bevollmächtigten dieses Inhabers autorisiert ist (b) dass alle in Ihrer Verletzungsmitteilung enthaltenen Informationen korrekt sind und (c) unter Strafe des Meineids, dass Sie entweder der Urheberrechtsinhaber oder eine Person, die bevollmächtigt ist, in seinem Namen zu handeln.

Senden Sie Ihre Beschwerde an unseren benannten Vertreter unter:

Charles Cohn Varsity Tutors LLC
101 S. Hanley Road, Suite 300
St. Louis, MO 63105


RNA A. Adenin U. Uracil C. Cytosin G. Guanin Was ist Proteinsynthese? Die Proteinsynthese ist der Prozess, bei dem Aminosäuren linear angeordnet werden.

Die Windungen oder Faltungen sind das Ergebnis von Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den sich wiederholenden Bestandteilen des Polypeptidrückgrats. Zwei Haupttypen von Sekundärstrukturen umfassen.

Diese Wechselwirkungen können schwache Wechselwirkungen wie Wasserstoffbrücken, Ionenbindungen und Van-der-Waals-Kräfte umfassen, aber auch kovalente Bindungen zwischen zwei Cysteinen a.

Dies ist die Ringform der Ribose und Desoxyribose, die in den Nukleotideinheiten verwendet werden. Die OHs-Einheiten in diesen Molekülen haben eine bestimmte Funktion. Diese fu.

Es gibt 64 mögliche Codons, während es nicht die gleiche entsprechende Menge an tRNA-Molekülen (30 zytoplasmatische tRNA und 22 mitochondriale tRNA) gibt.

Aminosäuren werden durch kovalente Peptidbindungen zusammengehalten, daher werden die Proteine, Ketten von Aminosäuren, auch Polypeptide genannt. Die Strukturen von Proteinen haben.

Um die Doppelhelix der DNA aufzubauen, bilden sich Wasserstoffbrücken zwischen zwei komplementären Stickstoffbasen. Diese Bindungen bilden sich nur zwischen Adenin und Thymin und zwischen.

Somit besteht jede Zelle aus mehreren Hauptkomponenten: Proteine, Fette, Kohlenhydrate. Was sollen sie sein? Wie soll man miteinander umgehen? In der Zelle nuk.

Proteine ​​bestimmen weitgehend die Natur der Merkmale, die in einem Organismus vorhanden sind. Wenn die DNA versucht, diese und andere Arten von Proteinen zu erzeugen, wird sie übertragen.

Ein Polymer ist jedes Atom, das aus einzelnen Bausteinen aufgebaut ist, die miteinander verbunden sind. Und die einzelnen Bausteine ​​nennt man Monomere. Mo.-Fr.


Insulin als Modell für das Studium der Proteinstruktur

Da es bei der Behandlung einer Krankheit klein und wichtig ist, war Insulin für Sanger eine logische Wahl, um mit seiner Arbeit an der Aminosäuresequenzierung zu beginnen. Er begann mit Rinderinsulin, da es in großen Mengen leicht zu gewinnen und zu reinigen war. Das erste, was er tat, war, das Insulin mit dem chemischen Mittel zu behandeln, das die Disulfidbrücken aufbrach. Wenn Insulin nur aus einer Polypeptidkette bestehen würde, würde das Testen der Größe des Proteins vor und nach der chemischen Behandlung zum gleichen Ergebnis führen.

Die Aminosäuren in Proteinen tragen elektrische Ladungen, sodass ein Protein oder Fragmente eines Proteins in einem elektromagnetischen Feld unterschiedlicher Stärke angetrieben werden können. Diese Technik wird Elektrophorese genannt (Abbildung 6). Es war zu Sangers Zeit sehr neu, aber es gab ihm sehr klare Ergebnisse. Während sich das Insulin vor der Disulfidbrückenbehandlung bei der Elektrophorese auf eine bestimmte Weise verhielt, lieferte die Elektrophorese nach der Behandlung zwei unterschiedliche Ergebnisse, die sich beide vom Ergebnis vor der Behandlung unterschieden. Das bedeutete, dass das Insulin in zwei Abschnitte mit jeweils etwas unterschiedlicher Größe aufgeteilt wurde. Mit anderen Worten, das Insulin bestand aus zwei Peptidketten und die Aufgabe bestand nun darin, deren Aminosäuresequenz zu finden.

Abbildung 6: Ein modernes Beispiel für Gelelektrophorese. Der Laboraufbau verwendet einen elektrischen Strom, um Moleküle nach Größe zu trennen. Bild & Kopie Jean-Etienne Poirrier

So wie große Fragmente eines Proteins durch Elektrophorese auf besondere Weise vorangetrieben werden können, können auch kleinere Fragmente, auch wenn ein Protein in Stücke von jeweils 10-15 Aminosäuren zerlegt wird, auf eine bestimmte Weise fortbewegt werden. Er führte die Fragmentierung durch, indem er jede Kette mit einem Enzym namens Trypsin behandelte, das nur neben bestimmten Aminosäuren (Lysin und Arginin) schneidet. Anschließend könnte er andere Enzyme verwenden, um jedes Fragment weiter zu fragmentieren, bis hin zu einzelnen Aminosäuren. Jedes Fragment hat sein eigenes Muster bei der Elektrophorese.

Mit einer anderen Technik namens Chromatographie (Abbildung 7) konnte Sanger Fragmente identifizieren, die an ein von ihm entwickeltes chemisches Mittel namens Dinitrofluorbenzol (DNFB) gebunden waren, das chemisch mit Aminogruppen reagieren konnte, die nicht Teil einer Peptidbindung waren. Nachdem er die erste Fragmentierung mit Trypsin durchgeführt hatte, aber bevor er jedes Stück weiter in einzelne Aminosäuren fragmentierte, fügte er das DNFB hinzu, das die Aminosäure am Aminoende des Fragments (auch N-terminale Aminosäure genannt) veränderte. Als er das Fragment dann in einzelne Aminosäuren zerlegte, blieb daher die Aminosäure, die sich am N-Terminus befunden hatte, an den DNFB gebunden. Er konnte diese DNFB-gebundene Aminosäure in der Chromatographie identifizieren, indem er das chronographische Signal der aufgespaltenen Kette mit 20 „Standards“ verglich – Proben von Verbindungen, die aus DNFB bestanden, das an eine der 20 Aminosäuren gebunden war und von denen jede ein eigenes Chromatographiemuster erzeugte .

Abbildung 7: Eine Seite aus Frederick Sangers Notizbuch, in der die Arbeit über das Insulin von Rindern und Schweinen detailliert beschrieben wird. Rechts ist eines seiner Papierchromatogramme zu sehen. Bild & Kopie Frederick Sanger Papers, SABIO/P/1/13, Wellcome Library

Wenn eine Aminosäure mit DNFB verändert worden wäre, wäre das die Aminosäure am Aminoende des Proteinkettenfragments. Da er die Identität der Aminosäure am N-Terminus des Fragments kannte, konnte er ein Enzym verwenden, das am Carboxylende dieser bekannten Aminosäure schneidet, wodurch ein Fragment hergestellt wurde, das die nächste Aminosäure als N-terminale Aminosäure enthält . An diesem veränderten Fragment konnte er das DNFB-Bindungsverfahren und die Chromatographie wiederholen und auf diese Weise die Identität dieser zweiten Aminosäure des Fragments erfahren.

Er wiederholte die Technik für jedes Fragment und erhielt so die Aminosäuresequenz von allen. Dann wiederholte er das gesamte Verfahren mit einem anderen Enzym als Trypsin, um die große Kette in Fragmente von 10-15 Aminosäuren aufzubrechen, und dann wieder mit einem anderen Enzym. Er verwendete vier verschiedene Enzyme, die jeweils durch Schneiden neben bestimmten Aminosäuren arbeiteten und andere nicht, und dies erlaubte nur eine Möglichkeit, die Fragmente in der ursprünglichen Kette miteinander zu verknüpfen.

Es war ein langer, mühsamer Prozess, aber Sanger hatte 1952 die Aminosäuresequenz der beiden Ketten. Nach weiteren drei Jahren ähnlicher chemischer Taktiken zeigten er und mehrere Mitarbeiter, dass die Insulinketten A und B als physiologisch funktionsfähig zusammenarbeiten Insulin mussten sie durch drei Disulfidbrücken an drei unterschiedlichen Stellen verbunden werden (Abbildung 8).

Abbildung 8: F. Sangers Methode zur Analyse von Peptidendgruppen. Es beginnt mit der Verwendung seines Reagens, DNFB, um mit der N-terminalen Aminosäure zu reagieren. Die Aminosäure bleibt dann an den DNFB gebunden (EIN). Durch Hydrolyse (B) konnte er dann die Aminosäure chromatographisch identifizieren.

Insulin gilt als klein für ein Protein, da seine beiden Ketten zusammen nur 51 Aminosäuren enthalten, aber Sangers Entdeckung galt für Proteine ​​insgesamt. Ob klein oder groß, Proteine ​​wurden aus spezifischen Aminosäuresequenzen aufgebaut, die eine Änderung der Sequenz zu einem anderen Protein machen würden. Die Entdeckung, die Sanger 1958 seinen ersten Nobelpreis für Chemie einbrachte. Später erhielt er einen zweiten Nobelpreis für Chemie für die Ausarbeitung eines ähnlichen Ansatzes für die Sequenzierung von DNA, was ihn auf eine sehr kurze Liste von Nobelpreisträgern brachte Preis mehr als einmal.

Sanger wählte Insulin für seine Forschungen zur Aminosäuresequenzierung, weil


DMCA-Beschwerde

Wenn Sie der Meinung sind, dass über die Website verfügbare Inhalte (wie in unseren Nutzungsbedingungen definiert) eines oder mehrere Ihrer Urheberrechte verletzen, benachrichtigen Sie uns bitte durch eine schriftliche Mitteilung („Verletzungsmitteilung“) mit den unten beschriebenen Informationen an die benannten unten aufgeführten Agenten. Wenn Varsity Tutors als Reaktion auf eine Verletzungsmitteilung Maßnahmen ergreift, wird es nach Treu und Glauben versuchen, die Partei zu kontaktieren, die diesen Inhalt zur Verfügung gestellt hat, über die letzte E-Mail-Adresse, die Varsity Tutors gegebenenfalls von dieser Partei zur Verfügung gestellt hat.

Ihre Verletzungsmitteilung kann an die Partei, die den Inhalt zur Verfügung gestellt hat, oder an Dritte wie ChillingEffects.org weitergeleitet werden.

Bitte beachten Sie, dass Sie für Schäden (einschließlich Kosten und Anwaltsgebühren) haftbar sind, wenn Sie fälschlicherweise angeben, dass ein Produkt oder eine Aktivität Ihre Urheberrechte verletzt. Wenn Sie sich also nicht sicher sind, ob Inhalte, die sich auf der Website befinden oder auf die von ihr verlinkt wird, Ihr Urheberrecht verletzen, sollten Sie zuerst einen Anwalt kontaktieren.

Bitte befolgen Sie diese Schritte, um eine Anzeige zu erstatten:

Sie müssen Folgendes enthalten:

Eine physische oder elektronische Unterschrift des Urheberrechtsinhabers oder einer Person, die befugt ist, in seinem Namen zu handeln Eine Identifizierung des Urheberrechts, von dem behauptet wird, dass es verletzt wurde Eine Beschreibung der Art und des genauen Ortes des Inhalts, von dem Sie behaupten, dass er Ihr Urheberrecht verletzt, in ausreichend Details, damit Hochschullehrer diesen Inhalt finden und eindeutig identifizieren können. Zum Beispiel benötigen wir einen Link zu der spezifischen Frage (nicht nur den Namen der Frage), der den Inhalt und eine Beschreibung des spezifischen Teils der Frage enthält – ein Bild, a Link, Text usw. – Ihre Beschwerde bezieht sich auf Ihren Namen, Ihre Adresse, Telefonnummer und E-Mail-Adresse und eine Erklärung von Ihnen: (a) dass Sie in gutem Glauben der Ansicht sind, dass die Nutzung der Inhalte, von denen Sie behaupten, dass sie Ihr Urheberrecht verletzen, nicht gesetzlich oder durch den Urheberrechtsinhaber oder den Bevollmächtigten dieses Inhabers autorisiert ist (b) dass alle in Ihrer Verletzungsmitteilung enthaltenen Informationen korrekt sind und (c) unter Strafe des Meineids, dass Sie entweder der Urheberrechtsinhaber oder eine Person, die bevollmächtigt ist, in seinem Namen zu handeln.

Senden Sie Ihre Beschwerde an unseren benannten Vertreter unter:

Charles Cohn Varsity Tutors LLC
101 S. Hanley Road, Suite 300
St. Louis, MO 63105


[Lec 3] Mastering Biology: Structure of Protein Flashcards Preview

An welcher biologischen Aktivität sind Proteine ​​NICHT direkt beteiligt? A. Licht wahrnehmen. B. Aufbrechen von Lebensmittelpolymeren in kleinere Moleküle. C. Ändern der Form einer Zelle. D. Abwehr von Zellen gegen Viren. e. Keines der oben genannten Proteine ​​ist an allen beteiligt.

Das hier gezeigte Protein hat:

A. primäre Struktur.
B. sekundäre Struktur.
C. Tertiärstruktur.
D. Alles das oben Genannte.
e. All dies, plus Quartärstruktur.

Dieses Banddiagramm stellt ein Protein in Wasser dar. Auch ohne die Seitenketten zu zeigen, ist klar, dass die Quartärstruktur des Proteins:

A. wird durch Wasserstoffbrücken stabilisiert.
B. wird durch Kräfte zwischen Rückgratgruppen stabilisiert.
C. ist schwächer als bei vollständig helikalen Proteinen.
D. besteht aus Spiralen.
e. Nichts des oben Genannten. Es gibt keine Quartärstruktur.

Das menschliche Myoglobinprotein enthält 153 Aminosäuren. Wenn Sie eine Vermutung über die Aminosäuresequenz anstellen, wie groß ist Ihre Chance, richtig zu liegen?

A. Eine Chance in 153.
B. Eine Chance in 153^20.
C. Eine Chance in 20x153.
D. Eine Chance in 18^153.
e. Eine Chance in 20^153.

Ein Biochemiker modifizierte ein Protein so, dass die Aminosäure Lysin dort auftrat, wo zuvor die Aminosäure Asparaginsäure vorkam. Diese Änderung könnte:

A. (a) die Sekundärstruktur des Proteins verändern, ohne die Primärstruktur zu beeinflussen.
B. (b) die Tertiärstruktur des Proteins verändern.
C. (c) das Rückgrat des Proteins beeinflussen.
D. Sowohl (b) als auch (c).
e. (a), (b) und (c).

Identifizieren Sie die empirische Formel einer freien Aminosäure, deren Seitenkette nur H ist.

Ein Aminosäurerest in einem Protein unterscheidet sich von einer freien Aminosäure dadurch, dass er .

A. (a) eins weniger H.
B. (b) ein OH weniger.
C. (c) ein H weniger und ein OH weniger.
D. Entweder a oder B).
e. Könnte einer der oben genannten sein.

Ein Rest in der Mitte eines Polypeptids hat –CH3 als Seitenkette oder R-Gruppe. Wie viele Atome enthält der Rest?

Aminosäuren werden "Säuren" genannt, weil sie .

A. enthalten Aminogruppen im Seitenkettenteil.
B. Carboxylgruppen im Seitenkettenteil enthalten.
C. wirken als Säuren, wenn sie an Proteine ​​gebunden sind.
D. Carboxylgruppen im Rückgratteil enthalten.
e. enthalten Aminogruppen im Rückgratteil.

In einem Protein verbinden sich Peptidbindungen.

A. C-R bis N-H.
B. N-H bis C-H.
C. C=O bis N-H.
D. C=O bis C-R.
e. Alles oben.

Welche Aussage trifft auf die in Proteinen vorkommenden Seitenketten zu?

A. (a) Einige von ihnen enthalten nur C und H.
B. (b) Einige von ihnen enthalten Carboxylgruppen.
C. (c) Keiner von ihnen tritt an mehr als einem Punkt in das Rückgrat ein.
D. Sowohl A als auch B).
e. Alles oben.

Eine bestimmte Aminosäureseitenkette ionisiert bei niedrigem pH, aber nicht bei sehr hohem pH. Was gilt noch für diese Seitenkette?

A. Es ist sauer.
B. Es ist eine von 7 Arten von Aminosäuren, die diese Eigenschaft teilen.
C. Es enthält eine Carboxylgruppe.
D. Es spendet H+ an Wasser bei niedrigem pH-Wert.
e. Es enthält eine Aminogruppe.

In diesem Diagramm wird ein biologisches Polymer aufgespalten. Die unscharfen gelben Linien stellen eine chemische Reaktion dar, die eine Untereinheit entfernt. Welche Aussage ist wahr?

A. (a) Die Reaktion entfernt ein Nukleotid aus einem DNA-Molekül.
B. (b) R steht für ein Atom, das zu einem von 20 chemischen Elementen gehören könnte.
C. (c) Der Pfeil zeigt auf eine Peptidbindung.
D. (d) Die Reaktion ist eine Zersetzung.
e. Sowohl (b) als auch (d).

Die helikalen Faltungen von Proteinen werden hauptsächlich durch Bindungen zwischen .

A. ionische Gruppen.
B. S und S.
C. Seitenketten.
D. Wassermoleküle.
e. CO und NH.

Welche der folgenden Aussagen trifft auf gefaltete Blattfalten innerhalb eines Polypeptids zu?

A. Seine Schlaufen werden hauptsächlich durch Disulfidbrücken gehalten.
B. Die Seitenketten verlaufen parallel zur Blattebene.
C. Sie hängen vom regelmäßigen Vorkommen von CO und NH ab.
D. Sie sind Teil der Quartärstruktur des Polypeptids.
e. Alles oben.

Wie wirkt sich vermutlich auf ein Protein aus, wenn man an mehreren Stellen die Aminosäure Prolin durch die Aminosäure Glycin (Seitenkette -H) ersetzt?

A. Das veränderte Protein hat weniger Wasserstoffbrücken als zuvor.
B. Das veränderte Protein hat längere Helices als zuvor.
C. Das veränderte Protein hat kürzere Helices als zuvor.
D. Die Primärstruktur des veränderten Proteins wird kürzer sein als zuvor.
e. Es wird weniger Rotation um Rückgratbindungen geben als zuvor.

Die helikalen Faltungen in Proteinen.

A. werden durch Wasserstoffbrücken gefaltet gehalten.
B. sind Teil der Primärstruktur des Proteins.
C. werden durch Kräfte zwischen Seitenketten an benachbarten Windungen der Helix gefaltet gehalten.
D. werden durch Basenpaarung gefaltet gehalten.
e. Nichts des oben Genannten.

Was haben die drei Hauptkräfte, die die Proteintertiärstruktur stabilisieren, gemeinsam?

A. (a) Sie beinhalten die Seitenketten.
B. (b) Sie beziehen das Wasser um das Protein ein.
C. (c) Sie sind schwächer als kovalente Bindungen.
D. Sowohl A als auch B).
e. Sowohl (a) als auch (c).

Unter den Kräften, die die Tertiärstruktur von Proteinen stabilisieren, sind Wasserstoffbrücken besonders wichtig, weil sie .

A. zahlreicher als die anderen Kräfte.
B. weniger mit dem Rückgrat verbunden als die anderen Kräfte.
C. stärker als die anderen Kräfte.
D. mehr mit Seitenketten verbunden als die anderen Kräfte.
e. widerstandsfähiger gegen Umwelteinflüsse als andere Kräfte.

Welche Tatsache ergibt sich aus dem Vorhandensein sowohl polarer als auch unpolarer Seitenketten in einem Protein?

A. Proteine ​​ionisieren, wenn sie in Wasser gegeben werden.
B. Der pH-Wert hat einen starken Einfluss auf die Sekundärstruktur.
C. Wasser hat einen starken Einfluss auf die Tertiärstruktur.
D. Die Faltung eines Proteins hängt nicht von der Polarität der Umgebung ab.
e. Jedes Protein hat viele Funktionen.

Die Abfolge von polaren und unpolaren Seitenketten hat einen starken Einfluss auf die Faltung eines Proteins, hauptsächlich weil .

A. unpolare Seitenketten weisen Wasser ab.
B. polare Seitenketten ziehen sich an.
C. Wasser zieht polare, aber nicht unpolare Gruppen an.
D. Wasser stößt unpolare Seitenketten ab.
e. unpolare Seitenketten ziehen sich an.

Die Grafik zeigt, wie die Wirkungsrate eines bestimmten Enzymproteins auf die Temperatur reagiert. Die Abnahme zwischen 43∘C und 60∘C resultiert wahrscheinlich aus .

A. Brechen von Peptidbindungen.
B. Primärstruktur verändern.
C. Wasserstoffbrücken aufbrechen.
D. Disulfidbrücken brechen.
e. ionisierende Seitenketten.

Wenn ein Protein weit genug entfaltet ist, um seine Funktion zu verlieren, ist das Protein .

A. metastasiert.
B. denaturiert.
C. hydrolysiert.
D. verunsichert.
e. Nichts des oben Genannten.

Die Aminosäure Lysin hat eine Aminogruppe in ihrer Seitenkette. In einem Protein ersetzte ein Wissenschaftler jedes Lysin durch Serin (Seitenkette -CH2OH). Die Veränderung bewirkte die Faltung des Proteins.

A. weniger abhängig von Wasserstoffbrücken.
B. weniger pH-empfindlich.
C. stärker abhängig von der Aminosäuresequenz.
D. empfindlicher auf den pH-Wert.
e. weniger hitzeempfindlich.

Welcher Faktor ist am wichtigsten, um den optimalen pH-Wert eines Proteins zu bestimmen?

A. Die Positionen der Seitenketten-Carboxylgruppen.
B. Die Anzahl der Carboxylgruppen des Rückgrats.
C. Die Anzahl der Aminogruppen im Rückgrat des Proteins.
D. Die Empfindlichkeit von Kohlenwasserstoffseitenketten gegenüber dem pH.
e. Der pH-Wert der Umgebung des Proteins.

Die beiden Cysteinreste in diesem Bild sind genau richtig positioniert.

A. (a) die häufigste Bindungsart, die die Tertiärstruktur stabilisiert.
B. (b) eine besonders starke Wasserstoffbrücke.
C. (c) die stärkste Bindungsart, die die Tertiärstruktur stabilisiert.
D. Sowohl A als auch B).
e. Sowohl (b) als auch (c).

Warum verlassen sich Zellen nicht mehr auf Disulfidbrücken, um die Faltung von Proteinen zu stabilisieren?

A. Obwohl stark, belasten Disulfidbrücken das Rückgrat.
B. Disulfidbrücken sind zu schwach. Proteine ​​können durch ionische Kräfte mehr Stabilität erhalten.
C. Sie machen das Protein steif. Viele Proteine ​​ändern ihre Form während sie arbeiten.
D. Disulfidbrücken können nur unmittelbar nach Prolin in der Aminosäuresequenz auftreten.
e. Es gibt keinen Platz mehr für Disulfidbrücken. Die meisten Proteine ​​haben viele davon.

Um eine Disulfidbrücke herzustellen, ist es notwendig, .

A. eine Hydrolysereaktion durchführen.
B. zwei OH-Gruppen entfernen.
C. zwei H-Atome entfernen.
D. entferne ein H und ein OH.
e. Nichts des oben Genannten.

Ein bestimmtes Protein ist nicht sehr empfindlich gegenüber dem pH-Wert. Es kann viele Seitenketten mit ________ Gruppen haben.

A. -NH2
B. carboxyl
C. -PO3H2
D. -CH2OH
e. amino

Welche der folgenden Aussagen trifft NICHT auf die Quartärstruktur von Proteinen zu?

A. Wasserstoffbrücken können die Polypeptide in Kontakt halten.
B. Ein quartäres Protein kann nicht weniger als zwei Carboxylgruppen aufweisen.
C. Ein einzelnes Polypeptid kann eine Quartärstruktur aufweisen.


  • Dieses Dokument und über 3 Millionen Dokumente und Lernkarten
  • Hochwertige Studienhandbücher, Skripte, Übungsprüfungen
  • Von Redakteuren handverlesene Kurspakete, die einen umfassenden Überblick über Ihre Kurse bieten
  • Bessere Noten garantiert

BIO 151 1. AuflageExam # 1 Study GuideMolecules of life1. Leben entstand und entwickelte sich in wässrigen Umgebungena. hängt von lösungsbasierter Chemie ab2. Verbindungen, die zum Aufbau von Strukturen in lebenden Systemen verwendet werden, basieren auf Kohlenstoff (organische Verbindungen)A. Elemente: CHOPNS• C, O, H, N machen 96% aller lebenden Organismen nach Masse aus• C, H, O, P, N und S bilden alle MakromoleküleB. Chemische Bindungen/Wechselwirkungen und relative Stärke, polares vs. unpolares C. ● Kovalente Bindungen (am stärksten): 2 Atome teilen sich e-○ Unpolar: Elektronen sind gleich verteilt○ Polar: Elektronen sind ungleich verteilt haben Teilladung, elektronegativere, stärker negative Teilladung ● Ionenbindung: Elektronen, die von einem Atom zum anderen gestreift werden, bewegen sich von weniger EN zu mehr EN-Ladungs-Ladungs-Wechselwirkungen ● Wasserstoffbrücke: Teilladungen ermöglichen es Wasser, sich mit Nachbarn zu assoziieren ● Van der Waals: Mikrofluktuationen, die interagieren○ hydrophobe Wechselwirkungen ei. SalatdressingEigenschaften von Wasser, hydrophil vs. hydrophob● Kohäsion: Tendenz der H2O-Moleküle, zusammenzukleben○ Wasser kann in die Baumkronen wandern ● Hohe spezifische Wärme: braucht viel Wärme, um die Temperatur von 1 g H2O um 1°C zu ändern ○ Körper von Wasser kann als Temperaturpuffer fungieren ● H20 (s) ist dichter als H2O (l): H2O(s) ist in einem Gitter mit genau 4 Nachbarn eingeschlossen, wodurch es weniger dicht (mehr verteilt)○ Eis schwimmt ● Sehr gutes Lösungsmittel: ○ Hydrophil: liebt Wasser, geladen, teilgeladen, interagiert leicht mit Wasser■ in H2O auflösen■ ionisch, polar (reich an EN: O, N) → -OH, -NH○ Hydrophob: hasst H2O, ■ unpolare Bindungen: -CHD . Makromoleküle: große Moleküle, die Kombinationen kleiner organischer Moleküle sind. Kohlenhydrate (Polysaccharide → Zuckerpolymere): a. Funktionelle Gruppe: Carbonyl und Hydroxy i. Polar, hydrophilb. Vielfalt in Funktion und Verhalten kommt von:i. Verknüpfungen und Ausmaß der Verzweigung1. ei. Stärke vs. Cellulose: a. Stärke in alpha-Form → linear, leicht verdaulich, setzt -OH-funktionelle Gruppen freib. Zellulose in Beta-Form gedreht → in Bändern hergestellt, starr linear → für Organismen schwer verdaulich → für Struktur anstelle von Nahrung verwendet2. Chitin: Polymer aus N-haltigen Zuckern → wird verwendet, um Exoskelette von Insekten herzustellenii. Rollen für Kohlenhydrate: 1. Strukturell: Cellulose (Pflanzen) Chitin (Pilze, Tiere)2. Energie: Stärke, Glykogen. Zuckernamen (für Monomere)i. auf -oseii enden. 5C: Ribose, Desoxyriboseiii. 6C: Glucose, Fructose, Galaktose2. Lipide (Glycerin und Fettsäuren):a. Funktionelle Gruppen: Carboxylb. Um Lipid herzustellen: Glycerinrückgrat, Fettsäure (nicht polar) → reagieren zusammen in einer Dehydratisierung rxn → polarc. Formen von Lipiden: i. Fette: Glycerin + 3 Fettsäuren = Triacylglycerin→ unglaublich hydrophob. Phospholipide: 2 Fettsäuren + Glycerin + Phosphat hydrophil → polar1. duale Natur: hydrophiler Kopf, hydrophober Schwanz2. Mizelle: selbstorganisiert, keine Energie, spontan, Kopf raus, Schwanz rein 3. Proteine ​​(Polymer von Aminosäuren): a. Funktionelle Gruppe: Carbonsäure, Amin (positive Ladung), Ri. R=Varianzgruppe: Ringe (unpolar bc e-sharing), 20 möglich, kann polar, unpolar, geladen oder sauer/basischb sein. Polymere werden durch Dehydratisierung gebildet. Peptidbindung: kovalente Bindung, die Aminosäuren durch Dehydrationsreaktion zu einem Protein verbindet. Ebenen der Proteinstruktur: i. Primärstruktur: Sequenz von Aminosäuren, die durch Peptidbindungen verbunden sind, bei denen es sich um kovalente Bindungen handelt, eine lineare Kette von Aminosäurenii. Sekundärstruktur: Wechselwirkungen zwischen Aminosäuren in der Nähe als Ergebnis von Wasserstoffbrückenbindungen zwischen Bestandteilen der Polypeptidrückgratregionen, stabilisiert durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen Atomen des Polypeptidrückgrats1. Alpha-Helix: Spirale, die durch H-Brücken zwischen jeder 4. Aminosäure zusammengehalten wird2. Beta-Faltblatt: 2+ Segmente der Polypeptidkette parallel H-Bindungeniii. Tertiärstruktur: Gesamtform alpha und beta gehen von Wechselwirkungen zwischen Seitenketten (R-Gruppen) von Aminosäuren aus einschließlich hydrophob, van der Waals, ionische Bindungen, Disulfidbrücke: kovalente 2 -SH-Gruppen zusammengebracht, um die SS-3D-Form durch Wechselwirkungen zwischen zu stabilisieren Seitenketteniv. Quartäre Struktur: Die Gesamtproteinstruktur, die aus der Aggregation von Peptiduntereinheiten resultiert, umfasst Wechselwirkungen zwischen einzelnen Proteinassoziationen von zwei oder mehr Polypeptiden. Denaturiertes Protein → (hohe Temperatur, Salz, pH-Extreme) Müll → Renaturierung möglich4. Nukleinsäuren (Nukleotide)a. wichtige Polymere: RNA und DNAb. Untereinheiten: Monomere, Nukleotide genannt, die aus 3 Teilen bestehen: i. Phosphatgruppen (1-3)ii. Pentose (5C) Zucker (Ribose oder Desoxyribose)iii. stickstoffhaltige Base (4 in RNA, 4 in DNA)Haupttypen und UntereinheitenFunktionsgruppen und chemische EigenschaftenMembranstruktur und -funktionDie Lebensordnung hängt ab von:1. physikalische Grenze (Membran)2. Informationen3. Arbeit (Energie)A. Einführung: Die Zelltheorie des Lebens: 1) Leben ist die funktionelle Einheit des Lebens, alle lebenden Organismen bestehen aus einer oder mehreren Zellen2) Zellen entstehen nur aus bereits bestehenden Zellen durch TeilungB. Komponenten1. Hauptbestandteile (95%): Phospholipide, Proteine ​​(integral und peripher)2. Assoziiertes Protein (5%): Glykoproteine/Glykolipide (Zucker-Tags z. B. Blutgruppe), Sterole (Cholesterin ist nur in tierischen Zellen enthalten, Pflanzenzellen haben jedoch andere Sterole)a. Cholesterin ist sehr hydrophob → wichtig für die MembranfunktionC. Membranfluidität: hängt von der Lipidstruktur ab, Phospholipide sind nicht gebunden, können sich also überall bewegen, da es keine Bewegungseinschränkung gibt Erhöht die Fließfähigkeit bei sinkender Temperatur○ Erhöht den Ungesättigtheitsgrad der Lipide■ Erhöht die Zahl der ungesättigten (Doppel-)Bindungen in Fettsäuren■ Erhöht die Zahl der Fettsäuren mit ungesättigten Bindungen■ Bei sinkender Temperatur, weniger gepackt mit Phospholipiden→ Weniger dicht, aber aufrechterhaltene Fließfähigkeit durch geknickte Struktur○ Erhöht den Cholesteringehalt der Membran, da Cholesterin ein Fluiditätspuffer ist. Cholesterin ist voluminös, hydrophob (meist unpolar) → wirkt wie das verworrene ungesättigte Lipid, macht die Membran bei niedriger Temperatur flüssiger. bewirkt, dass sich die Lipide viel zu schnell bewegen, aber Cholesterin beruhigt die Lipide, um zu viel Desorganisation zu verhindern■ Mit


Abstrakt

Hintergrund

Humane extrazelluläre Superoxiddismutase (EC-SOD) ist ein tetrameres Metalloenzym, das für die Entfernung von Superoxidanionen aus dem extrazellulären Raum verantwortlich ist. Wir haben zuvor gezeigt, dass die EC-SOD-Untereinheit in zwei unterschiedlichen Faltungsvarianten existiert, basierend auf Unterschieden im Disulfidbrückenmuster (Petersen SV, Oury TD, Valnickova Z, Thøgersen IB, Højrup P, Crapo JD, Enghild JJ. Proc Natl Acad Sci USA 2003100(24):13875�). Eine Variante ist enzymatisch aktiv (aEC-SOD), während die andere inaktiv ist (iEC-SOD). Die EC-SOD-Untereinheiten sind über eine Disulfidbrücke zwischen den Untereinheiten zu kovalent verknüpften Dimeren verbunden, wodurch die theoretische Möglichkeit von 3 Dimeren (aa, ai oder ii) mit unterschiedlichen antioxidativen Potenzialen. Wir haben die Quartärstruktur des endogenen EC-SOD-disulfidgebundenen Dimers analysiert, um zu untersuchen, ob diese Dimere tatsächlich existieren.

Ergebnisse

Die Analysen von EC-SOD, gereinigt aus menschlichem Gewebe, zeigen, dass alle drei Dimerkombinationen existieren, einschließlich zweier Homo-Dimere (aa und ii) und ein Heterodimer (ai). Da EC-SOD ein Tetramer ist, können sich die Dimere kombinieren, um 5 verschiedene reife EC-SOD-Moleküle zu erzeugen, wobei die spezifische Aktivität jedes Moleküls durch das Verhältnis von aEC-SOD- und iEC-SOD-Untereinheiten bestimmt wird.

Abschluss

Dieser Befund zeigt, dass die aEC-SOD- und iEC-SOD-Untereinheiten auf alle 3 möglichen Arten kombiniert werden, was die Anwesenheit von tetrameren Enzymen mit variabler enzymatischer Aktivität unterstützt. Diese Variation der enzymatischen Potenz kann den Antioxidansspiegel im extrazellulären Raum regulieren und einen neuen Weg zur Modulation der enzymatischen Aktivität darstellen.


Typ-2-DM beinhaltet eine duale Pathologie: Es gibt Insulinresistenzd.h. es findet eine normale Insulinsekretion statt, aber das Gewebe wird unempfindlich und verliert seine Aufnahmefähigkeit für Insulin.

Als Ausgleich arbeiten Betazellen härter, um Insulin zu produzieren. Dies kann nicht aufrechterhalten werden und schließlich besteht auch bei Diabetes mellitus Typ 2 ein relativer Insulinmangel.

Dies kann mit dem klassischer Dreiklang von Symptomen Polyurie, Polydipsie und Gewichtsverlust, obwohl es wahrscheinlich weniger auffällig ist als bei Typ-1-Diabetes, da es sich um einen allmählicheren Prozess handelt.

Es ist eine wichtige Diagnose, da sie zu makrovaskulär Komplikationen wie z Schlaganfälle und Herzinfarkt. Daher ist eine frühzeitige Erkennung und Behandlung von entscheidender Bedeutung, um diese schwerwiegenden Komplikationen zu reduzieren.

Der erste Eingriff sollte immer sein Lebensstiländerungen, wie zum Beispiel Ernährungsumstellung und ein mehr Bewegung. Nächste, Metformin ist die tragende Säule pharmakologischer Interventionen. Wenn immer noch eine Hyperglykämie vorliegt, kann eine Reihe von pharmakologischen Behandlungen getestet werden, wie z SGLT2-Inhibitoren.

[caption align="aligncenter"] Abb. 5 - Diagramm, das zeigt, was bei einer Insulinresistenz auftritt.[/caption]

Die medizinischen Informationen auf dieser Website werden nur als Informationsquelle bereitgestellt und dürfen nicht für Diagnose- oder Behandlungszwecke verwendet oder herangezogen werden. Diese Informationen dienen der medizinischen Ausbildung und begründen keine Arzt-Patienten-Beziehung und sollten nicht als Ersatz für eine professionelle Diagnose und Behandlung verwendet werden.
Durch den Besuch dieser Website erklären Sie sich mit den vorstehenden Bedingungen einverstanden. Wenn Sie den vorstehenden Bedingungen nicht zustimmen, sollten Sie diese Site nicht betreten.

Wir verwenden Cookies, um Ihre Erfahrung auf unserer Website zu verbessern und Ihnen relevante Werbung anzuzeigen. Um mehr zu erfahren, lesen Sie unsere Datenschutzerklärung.

Datenschutzübersicht

Notwendige Cookies sind für die ordnungsgemäße Funktion der Website unbedingt erforderlich. Diese Cookies stellen anonym grundlegende Funktionen und Sicherheitsfunktionen der Website sicher.

PlätzchenDauerBeschreibung
cookielawinfo-checkbox-analytics11 MonateDieses Cookie wird vom GDPR Cookie Consent Plugin gesetzt. Das Cookie wird verwendet, um die Zustimmung des Benutzers für die Cookies in der Kategorie „Analytics“ zu speichern.
cookielawinfo-checkbox-funktional11 MonateDas Cookie wird durch die DSGVO-Cookie-Zustimmung gesetzt, um die Zustimmung des Benutzers für die Cookies in der Kategorie "Funktional" zu erfassen.
cookielawinfo-checkbox-notwendig11 MonateDieses Cookie wird vom GDPR Cookie Consent Plugin gesetzt. Die Cookies werden verwendet, um die Zustimmung des Benutzers für die Cookies in der Kategorie „Notwendig“ zu speichern.
cookielawinfo-checkbox-andere11 MonateDieses Cookie wird vom GDPR Cookie Consent Plugin gesetzt. Das Cookie wird verwendet, um die Zustimmung des Benutzers für die Cookies in der Kategorie „Sonstiges“ zu speichern.
cookielawinfo-checkbox-leistung11 MonateDieses Cookie wird vom GDPR Cookie Consent Plugin gesetzt. Das Cookie wird verwendet, um die Zustimmung des Benutzers für die Cookies in der Kategorie „Leistung“ zu speichern.
angezeigt_cookie_policy11 MonateDas Cookie wird vom Plugin GDPR Cookie Consent gesetzt und wird verwendet, um zu speichern, ob der Benutzer der Verwendung von Cookies zugestimmt hat oder nicht. Es werden keine personenbezogenen Daten gespeichert.

Funktionale Cookies helfen, bestimmte Funktionen auszuführen, wie das Teilen des Inhalts der Website auf Social-Media-Plattformen, das Sammeln von Feedback und andere Funktionen von Drittanbietern.

Leistungs-Cookies werden verwendet, um die wichtigsten Leistungsindizes der Website zu verstehen und zu analysieren, was dazu beiträgt, den Besuchern eine bessere Benutzererfahrung zu bieten.

Analytische Cookies werden verwendet, um zu verstehen, wie Besucher mit der Website interagieren. Diese Cookies helfen dabei, Informationen zu Metriken wie Anzahl der Besucher, Absprungrate, Verkehrsquelle usw. bereitzustellen.

Werbe-Cookies werden verwendet, um Besuchern relevante Anzeigen und Marketingkampagnen bereitzustellen. Diese Cookies verfolgen Besucher über Websites hinweg und sammeln Informationen, um maßgeschneiderte Anzeigen bereitzustellen.

Andere nicht kategorisierte Cookies sind diejenigen, die analysiert werden und noch nicht in eine Kategorie eingeordnet wurden.



Bemerkungen:

  1. Nawfal

    Du hast nicht recht. Lass uns diskutieren. Schreib mir per PN, wir reden.

  2. Ammar

    Ich möchte Sie ermutigen, die Website mit einer Vielzahl von Artikeln zu dem Thema zu besuchen, das Sie interessiert. Kann nach einem Link suchen.

  3. Evian

    Dieser Satz ist unvergleichlich))))

  4. Pittheus

    Ich glaube, dass du falsch liegst. Ich bin sicher. Ich kann es beweisen. Senden Sie mir eine E -Mail an PM.



Eine Nachricht schreiben