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Wie viele verschiedene Arten von Polypeptiden, die jeweils aus 12 Aminosäuren bestehen, könnten mit den 20 gängigen Aminosäuren synthetisiert werden?

Wie viele verschiedene Arten von Polypeptiden, die jeweils aus 12 Aminosäuren bestehen, könnten mit den 20 gängigen Aminosäuren synthetisiert werden?


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Wie viele verschiedene Arten von Polypeptiden, die jeweils aus 12 Aminosäuren bestehen, könnten mit den 20 gängigen Aminosäuren synthetisiert werden?

Die Antwort des Buches ist $20^{12}$.

Ich bin jedoch anderer Meinung. Dieses Ergebnis unterscheidet die folgenden beiden Polypeptide, obwohl es sich um genau dasselbe Polypeptid handelt:

(Met)x11-Glu

und

Glu-(Met)x11

Habe ich recht? Wie würde ich diese Frage sonst beantworten? Mein Hintergrund in Wahrscheinlichkeiten ist sehr schwach.


Nach Ihren Ausführungen zu urteilen, gehe ich davon aus, dass die Kombinatorik für Sie kein Problem darstellt.

Ich glaube, Ihr Problem ist, dass Sie denken, dass Glu-(Met)x11 äquivalent zu (Met)x11-Glu ist, nur umgedreht. Das ist jedoch keine richtige Denkweise. Aminosäuren sind keine symmetrischen Moleküle, daher erzeugt eine umgekehrte Linearkombination keine umgekehrte (ob chirale oder nicht) Form einer ähnlichen Aminosäure. Ich vermute, dass Sie bei der Darstellung von Peptiden Aminosäurenamen hintereinander schreiben. Dieses Verfahren hat ein kleines Problem, dass es keine Richtungsabhängigkeit von Molekülen beinhaltet. Das ganze Molekül zu zeichnen mag eine Lösung sein, aber das ist zu viel Arbeit.

Meine Lösung besteht darin, eine kleine Markierung (vielleicht einen Pfeil oder eine > Markierung) hinzuzufügen, um eine bestimmte Seite des Aminosäuremoleküls (Amingruppe oder Carboxylgruppe) darzustellen, so dass die Sequenz gespiegelt wird (so dass die Markierung an der "andere" Seite jeder Aminosäure) würde tatsächlich ein Peptidmolekül erzeugen, das sich von der Umkehrung der Sequenz unterscheidet (so dass sich die Markierung immer noch auf der "normalen" Seite jeder Aminosäure befindet). Wenn Sie der Meinung sind, dass das nicht gut aussieht, können Sie um jede Aminosäure einen Rahmen ziehen, wobei eine Seite der Aminosäure eine Delle und die andere Seite eine Beule hat (um die Amin- und Carboxylgruppen darzustellen), sodass nur a die gestoßene Seite kann sich mit einer verbeulten Seite verbinden. Das Spiegeln der Sequenz würde auch die Positionen der Erhebungen und Dellen umkehren, wodurch ein anderes Peptidmolekül erzeugt würde, als nur die Sequenz umzukehren, während die Positionen der Erhebungen und Dellen an Ort und Stelle gehalten würden.


Stellen Sie sich die Aminosäureauswahl als 12 Plätze vor. Auf dem ersten Platz haben wir 20 Möglichkeiten. Auf dem nächsten Platz haben wir 20 Möglichkeiten, und das geht weiter. Daher gilt $$ underbrace{20cdots 20}_{12 ext{ times}} = 20^{12} $$ Für deine Frage nach den Polypeptiden ist (Met)x11-Glu nicht gleich B. Glu-(Met)x11, die Reihenfolge ist wichtig.

Bisher haben wir die Sequenz der Aminosäuren betrachtet, aus denen ein Protein besteht. Dies ist die erste von mehreren Ebenen der Proteinstruktur, die in Abb. 4.4 dargestellt sind. Die Abfolge der Aminosäuren in einem Protein ist seine Primärstruktur. Die Reihenfolge der Aminosäuren bestimmt letztendlich, wie sich ein Protein faltet [1].


Die einzelnen Aminosäuren sind nicht symmetrisch. Daher sind Ihre beiden Beispielpeptide chemisch nicht äquivalent, und die Zahl $20^{12}$ ist korrekt.


APBio Quiz — Kapitel 5: Enzyme und Moleküle

1) Ein Molekül innerhalb einer Zelle besteht aus über 3.500 kovalent verknüpften Atomen mit einem Gewicht von etwa 105.000 Dalton. Aus dieser Beschreibung lässt sich das Molekül am spezifischsten als a
A) Makromolekül.
B) Polysaccharid.
C) Lipid.
D) Polypeptid.
E) Protein.

2) Polymere von Polysacchariden, Fetten und Proteinen werden alle aus Monomeren synthetisiert durch
A) Verbinden von Monosacchariden miteinander.
B) die Bildung von Disulfidbrücken zwischen Monomeren.
C) ionische Bindung der Monomere.
D) die Zugabe von Wasser zu jedem Monomer.
E) die Entfernung von Wasser (Dehydratisierungsreaktionen).

3) Welche der folgenden Aussagen fasst die Beziehung zwischen Dehydratisierungsreaktionen und Hydrolyse am besten zusammen?
A) Dehydrationsreaktionen treten bei Pflanzen auf, und Hydrolyse findet bei Tieren statt.
B) Hydrolyse tritt während des Tages auf und Dehydratisierungsreaktionen finden nachts statt.
C) Hydrolyse erzeugt Monomere und Dehydratisierungsreaktionen zerstören sie.
D) Dehydratisierungsreaktionen bauen Polymere zusammen und durch Hydrolyse werden sie abgebaut.
E) Dehydratisierungsreaktionen können erst nach Hydrolyse auftreten.

4) Kohlenhydrate funktionieren normalerweise bei Tieren als
A) Energiespeichermoleküle.
B) die funktionellen Einheiten von Lipiden.
C) Stellen der Proteinsynthese.
D) Enzyme bei der Regulation von Stoffwechselprozessen.
E) eine Komponente von Triglyceriden.

5) Die 20 verschiedenen Aminosäuren, die in Polypeptiden vorkommen, weisen aufgrund unterschiedlicher unterschiedliche chemische und physikalische Eigenschaften auf

A) Aminogruppen.
B) Seitenketten (R-Gruppen).
C) Tertiärstruktur.
D) Carboxylgruppen.
E) Sowohl A als auch B sind richtig.

6) Die Bindung zweier Aminosäuremoleküle zu einem größeren Molekül erfordert die
A) Addition eines Stickstoffatoms.
B) Freisetzung eines Wassermoleküls.
C) Zugabe eines Wassermoleküls.
D) Freisetzung eines Kohlendioxidmoleküls.
E) Sowohl C als auch D sind richtig.

7) Welche Bindungen entstehen bei der Bildung der Primärstruktur eines Proteins?
A) Peptidbindungen
B) Wasserstoffbrücken
C) Disulfidbrücken
D) Nur A und C sind richtig.
E) A, B und C sind richtig.

8) Wie viele verschiedene Arten von Polypeptiden, die jeweils aus 5 Aminosäuren bestehen, könnten mit den 20 üblichen Aminosäuren synthetisiert werden?
A) 5
B) 20 hoch (10)
C) 5 hoch (5)
D) 20 hoch (5)
E) 20

9) Betrachten Sie ein Polysaccharid, das aus 828 Glucosemolekülen besteht. Die vollständige Hydrolyse des Polysaccharids würde zur Produktion von
A) 828 Glucosemoleküle und 828 Wassermoleküle.
B) 827 Glucosemoleküle.
C) 828 Glucosemoleküle und keine Wassermoleküle.
D) 827 Wassermoleküle.
E) 827 Glucosemoleküle und 827 Wassermoleküle.

10) Welche der folgenden sind Polysaccharide?
A) Glykogen und Stärke
B) Glucose und Saccharose
C) Uracil und Thymin
D) RNA und DNA
E) Cholesterin und Triacylglycerol

11) Welche der folgenden Aussagen trifft sowohl auf Stärke als auch auf Cellulose zu?
A) Beide können vom Menschen verdaut werden.
B) Beides sind strukturelle Bestandteile der Pflanzenzellwand.
C) Sie sind geometrische Isomere voneinander.
D) Beides sind Polymere von Glucose.
E) Beide werden zur Energiespeicherung in Pflanzen verwendet.

12) Was ist ein Fett oder Triacylglycerin?
A) ein Lipid aus drei Fettsäuren und Glycerin
B) ein aus drei Alkoholen gebildetes Molekül
C) ein Kohlenhydrat mit drei Zuckern
D) ein Protein mit Tertiärstruktur
E) eine Art Lipid, das einen Großteil der Plasmamembran ausmacht

13) Welche der folgenden Aussagen trifft auf gesättigte Fettsäuren zu?
A) Sie sind die vorherrschende Fettsäure in Maisöl.
B) Sie haben Doppelbindungen zwischen den Kohlenstoffatomen der Fettsäuren.
C) Sie sind normalerweise bei Raumtemperatur flüssig.
D) Sie werden normalerweise von Pflanzen produziert.
E) Sie haben ein höheres Verhältnis von Wasserstoff zu Kohlenstoff als ungesättigte Fettsäuren.

14) Die Hydrierung von Pflanzenöl würde zu
A) eine Zunahme der Zahl der Wasserstoffatome im Ölmolekül.
B) eine Abnahme der Zahl der Kohlenstoff-Kohlenstoff-Doppelbindungen in den Ölmolekülen.
C) das Öl ist bei Raumtemperatur ein Feststoff.
D) zwei der oben genannten.
E) alle oben genannten.

15) Welcher Lipidtyp ist in biologischen Membranen am wichtigsten?
Ein fettes
Kochen
C) Wachs
D) Triglycerid
E) Phospholipid

15) Welches der folgenden Ereignisse tritt während der Milchsäuregärung am wenigsten wahrscheinlich auf?

A) Es baut sich eine Sauerstoffschuld auf
B) NADPH wird reduziert
C) Laktat reichert sich im Muskelgewebe an
D) ATP wird produziert

16) Alle folgenden Aussagen über exergonische Reaktionen sind wahr, AUSSER

A) Die Produkte enthalten weniger Energie als die Reaktanten
B) Die freigesetzte Energie kann zur Verrichtung von Arbeit verwendet werden
C) Sie treten normalerweise sofort auf
D) Sie setzen Energie in Form von ATP oder Wärme frei

17) Welche der folgenden Aussagen zu Enzymen ist richtig?

A) Sie werden immer ein Coenzym
B) Sie werden während einer chemischen Reaktion hydrolysiert
C) Sie werden bei der Reaktion verbraucht
D) Sie arbeiten in einem engen pH-Bereich

18) Der letzte Elektronenakzeptor in der Elektronentransportkette ist

A) Wasserstoff
B) Wasser
C) Sauerstoff
D) NADH

19) Enzyme werden von allen folgenden Faktoren beeinflusst, AUSSER

A) pH
B) Temperatur
C) Wasserkonzentration
D) Konzentration der Substrate

20) Die Reaktion unten repräsentiert welche Art von Reaktion?

A) Aerobe Atmung
B) Anaerobe Atmung
C) Glykolyse
D) Photosynthese

21) Alle folgenden Phasen gelten als aerobe Prozesse, AUSSER

A) der Krebs-Zyklus
B) Bildung von Acetyl-CoA
C) Glykolyse
D) Elektronentransportkette

22) Glukose wird mit 14 C markiert und verfolgt, während sie in einer menschlichen Muskelzelle zu CO2, H2O und ATP abgebaut wird. Auf welcher der folgenden Websites ist dieses Label nachweisbar?

A) Nur im Zytoplasma
B) Nur in den Mitochondrien
C) Im Zytoplasma und den Mitochondrien
D) Im Zellkern und den Mitochondrien

23) Eukaryoten führen im Mitochondrium eine oxidative Phosphorylierung durch. Die analoge Struktur, die von Prokaryonten zur Durchführung der oxidativen Phosphorylierung verwendet wird, ist die

A) Kernmembran
B) Zellwand
C) Plasmamembranen
D) Ribosomen

A) Brenztraubensäure
B) Alkoholische Gärung
C) FAD+
D) ATP-Synthase


Inhalt

Viele Arten von Peptiden sind bekannt. Sie wurden nach ihren Quellen und Funktionen klassifiziert bzw. kategorisiert. Gemäß dem Handbook of Biologically Active Peptides umfassen einige Peptidgruppen Pflanzenpeptide, bakterielle/antibiotische Peptide, Pilzpeptide, wirbellose Peptide, Amphibien-/Hautpeptide, Giftpeptide, Krebs-/Antikrebspeptide, Impfstoffpeptide, Immun-/Entzündungspeptide, Gehirn Peptide, endokrine Peptide, ingestive Peptide, gastrointestinale Peptide, kardiovaskuläre Peptide, renale Peptide, respiratorische Peptide, Opiatpeptide, neurotrophe Peptide und Blut-Hirn-Peptide. [8]

Einige ribosomale Peptide unterliegen der Proteolyse. Diese fungieren typischerweise in höheren Organismen als Hormone und Signalmoleküle. Einige Organismen produzieren Peptide als Antibiotika, wie Microcine und Bakteriocine. [9]

Peptide weisen häufig posttranslationale Modifikationen wie Phosphorylierung, Hydroxylierung, Sulfonierung, Palmitoylierung, Glykosylierung und Disulfidbildung auf. Im Allgemeinen sind Peptide linear, obwohl Lariatstrukturen beobachtet wurden. [10] Exotischere Manipulationen kommen vor, wie die Racemisierung von L-Aminosäuren zu D-Aminosäuren im Schnabeltiergift. [11]

Nichtribosomale Peptide werden von Enzymen aufgebaut, nicht vom Ribosom. Ein übliches nicht-ribosomales Peptid ist Glutathion, ein Bestandteil der antioxidativen Abwehr der meisten aeroben Organismen. [12] Andere nichtribosomale Peptide kommen am häufigsten in einzelligen Organismen, Pflanzen und Pilzen vor und werden durch modulare Enzymkomplexe synthetisiert, die als bezeichnet werden nichtribosomale Peptidsynthetasen. [13]

Diese Komplexe sind oft in ähnlicher Weise aufgebaut und können viele verschiedene Module enthalten, um verschiedene chemische Manipulationen an dem Entwicklungsprodukt durchzuführen. [14] Diese Peptide sind oft cyclisch und können hochkomplexe cyclische Strukturen aufweisen, obwohl auch lineare nichtribosomale Peptide üblich sind. Da das System eng mit der Maschinerie zum Aufbau von Fettsäuren und Polyketiden verwandt ist, werden häufig Hybridverbindungen gefunden. Die Anwesenheit von Oxazolen oder Thiazolen weist oft darauf hin, dass die Verbindung auf diese Weise synthetisiert wurde. [fünfzehn]

Peptone werden aus tierischer Milch oder Fleisch gewonnen, die durch Proteolyse verdaut werden. [16] Das resultierende Material enthält neben kleinen Peptiden auch Fette, Metalle, Salze, Vitamine und viele andere biologische Verbindungen. Peptone werden in Nährmedien für das Wachstum von Bakterien und Pilzen verwendet. [17]

Peptidfragmente beziehen sich auf Fragmente von Proteinen, die verwendet werden, um das Quellprotein zu identifizieren oder zu quantifizieren. [18] Häufig sind dies die Produkte des enzymatischen Abbaus, die im Labor an einer kontrollierten Probe durchgeführt werden, können aber auch forensische oder paläontologische Proben sein, die durch natürliche Einflüsse abgebaut wurden. [19] [20]


Wie viele verschiedene Kombinationen eines 20 Aminosäuren langen Polypeptids können in jeder lebenden Zelle gebildet werden?

Also den Durchschnitt berechnen Aminosäure bei 100 Dalton (ungefähr). Es gibt also 20 &mal 20 = 400 verschiedene Proteine ​​von 2 Aminosäuren, 8000 mit 3, 160,000 mit 4, 3,200,000 mit nur 5.

Anschließend stellt sich die Frage, was eine lange Kette von Aminosäuren erzeugt. Polypeptide und die Peptidbindung Schlüsselkonzepte: die vier Atome Stickstoff, Wasserstoff, Kohlenstoff und Sauerstoff, die die beiden verbinden Aminosäuren zusammen wird eine Peptidbindung genannt. zwei Aminosäuren auf seine Weise miteinander verbunden wird ein Dipeptid genannt und a lange Kette von Aminosäuren wird als Polypeptid bezeichnet.

Ebenso, wie viele verschiedene Arten von Proteinen können aus dieser Anzahl von Aminosäuren hergestellt werden?

Da Aminosäuren in vielen verschiedenen Kombinationen angeordnet werden können, ist es Ihrem Körper möglich, aus den gleichen 21 Aminosäuren Tausende von verschiedenen Arten von Proteinen herzustellen. Sie können Bücher sehen, die sagen, es gibt nur 20 Aminosäuren.

Wie unterscheiden sich die 20 Aminosäuren voneinander?

Die Seitengruppen machen es aus jede Aminosäure anders von dem Andere. Des 20 Nebengruppen, die zur Herstellung von Proteinen verwendet werden, gibt es zwei Hauptgruppen: polare und unpolare. Polar Aminosäuren sich gerne in eine bestimmte Richtung ausrichten. Unpolar Aminosäuren Es ist egal, was um sie herum passiert.


Wie viele verschiedene Arten von Polypeptiden, die jeweils aus 12 Aminosäuren bestehen, könnten mit den 20 gängigen Aminosäuren synthetisiert werden? - Biologie

56 Notizkarten = 14 Seiten (4 Karten pro Seite)

Ehrt Molekularbiologie Kapitel 5

Was ist der chemische Mechanismus, nach dem Zellen aus Monomeren Polymere herstellen?

Wie viele Wassermoleküle werden benötigt, um ein 11 Monomeres langes Polymer vollständig zu hydrolysieren?

Was fasst die Beziehung zwischen Dehydratisierungsreaktionen und Hydrolyse am besten zusammen?

Dehydratisierungsreaktionen bauen Polymere zusammen und Hydrolysereaktionen bauen Polymere ab.

Die Summenformel für Glucose lautet C6H12O6. Was wäre die Summenformel für ein Molekül, das durch die Verknüpfung von 3 Glucosemolekülen durch Dehydratisierungsreaktionen hergestellt wird?

Ein Molekül mit der chemischen Formel C6H12O6 ist wahrscheinlich a.

Lactose, ein Zucker in Milch, besteht aus einem Glucosemolekül, das durch eine glykosidische Bindung mit einem Galactosemolekül verbunden ist. Wie wird Laktose klassifiziert?

Welches ist kein Polysaccharid?

Was gilt sowohl für Stärke als auch für Cellulose?

Beides sind Polymere von Glucose.

Was ist an Zellulose richtig?

Es ist ein wichtiger struktureller Bestandteil der pflanzlichen Zellwände.

Was ist NICHT an gesättigten Fetten wahr?

Sie haben mehrere Doppelbindungen in den Kohlenstoffketten ihrer Fettsäuren.

Ein Molekül mit der Formel C18H36O2 ist wahrscheinlich a.

Was ist NICHT wahr an der Klasse biologischer Moleküle, die als Lipide bekannt sind?

Sie sind wasserlöslich.

Was ist ein Triacylglycerin?

Ein Lipid aus drei Fettsäuren und Glycerin.

Was ist an gesättigten Fettsäuren richtig?

Sie sind die Hauptmoleküle in Schmalz und Butter.

Große organische Moleküle werden normalerweise durch Polymerisation einiger einfacher Untereinheiten aufgebaut. Was ist eine Ausnahme von dieser Aussage?

Welche der folgenden Wirkungen hat die Hydrierung von Pflanzenöl?

Gesättigte Fette und ungesättigte Fette mit trans-Doppelbindungen, ein erhöhter Beitrag zur Arteriosklerose, und das Öl (Fett) ist bei Raumtemperatur fest.

Warum gelten menschliche Sexualhormone als Lipide?

Sie sind Steroide, die in Wasser nicht löslich sind.

Was enthält keine Aminosäuren?

Die Bindung zweier Aminosäuremoleküle zu einem größeren Molekül erfordert.

die Freisetzung eines Kohlendioxidmoleküls.

Es gibt 20 verschiedene Aminosäuren. Was unterscheidet eine Aminosäure von der anderen?

Verschiedene Aminogruppen an einem Alpha-Kohlenstoff.

Was erfordert die Bindung von 2 Aminosäuremolekülen zu einem größeren Molekül?

Entfernung eines Wassermoleküls.

Polysaccharide, Lipide und Proteine ​​sind sich darin ähnlich.

werden durch Dehydratisierungsreaktionen synthetisiert.

Welche Verbindungen werden durch Dehydratisierungsreaktionen gebildet?

Tricylglyceride, Polysaccharide und Proteine.

Bei der chemischen Analyse wurde festgestellt, dass ein bestimmtes Polypeptid 100 Aminosäuren enthält. Wie viele Peptidbindungen sind in diesem Protein vorhanden?

Wie viele verschiedene Arten von Polypeptiden, die jeweils aus 12 Aminosäuren bestehen, könnten mit den 20 gängigen Aminosäuren synthetisiert werden?

Welche Bindungen entstehen bei der Bildung der Primärstruktur eines Proteins?

Peptidbindungen, Wasserstoffbrücken und Disulfidbrücken.

Was erhält die Sekundärstruktur eines Proteins?

Welche Art von Wechselwirkung stabilisiert die Alpha-Helix und die Beta-Faltblatt-Strukturen von Proteinen?

Die Alpha-Helix und das Beta-Faltblatt sind beides gängige Polypeptidformen, die in welcher Ebene der Proteinstruktur vorkommen?

Die Tertiärstruktur eines Proteins ist die.

einzigartige 3D-Form des vollständig gefalteten Polypeptids.

Eine starke kovalente Bindung zwischen Aminosäuren, die dazu dient, die spezifische 3D-Form eines Polypeptids aufrechtzuerhalten, ist a.

Auf welcher Ebene der Proteinstruktur sind Wechselwirkungen zwischen den Seitenketten (R-Gruppen) am wichtigsten?

Primär, sekundär, tertiär und quartär.

Die R-Gruppe oder Seitenkette des Aminosäureserins ist -CH 2 -OH. Die R-Gruppe oder Seitenkette der Aminosäure Alanin ist -CH3. Wo würden Sie diese Aminosäuren in einem kugelförmigen Protein in wässriger Lösung erwarten?

Serin würde sich im Inneren befinden und Alanin würde sich auf der Außenseite des kugelförmigen Proteins befinden.

Was wäre eine unerwartete Folge der Veränderung einer Aminosäure in einem Protein, das aus 325 Säuren besteht?

Die Primärstruktur des Proteins würde verändert werden, die Tertiärstruktur des Proteins könnte verändert werden und die biologische Aktivität oder Funktion des Proteins könnte verändert werden.

Durch eine Änderung, auf welcher Ebene der strukturellen Organisation, könnte sich die Funktion eines Proteins ändern?

Primär, sekundär, tertiär und quartär.

Die Funktion jedes Proteins ist eine Folge seiner spezifischen Form. Was ist der Begriff für eine Änderung der 3D-Form oder -Konformation eines Proteins aufgrund einer Unterbrechung von Wasserstoffbrückenbindungen, Disulfidbrücken oder Ionenbindungen?

Wie bezeichnet man ein Proteinmolekül, das bei der richtigen Faltung anderer Proteine ​​hilft?

DNAse ist ein Enzym, das die Hydrolyse der kovalenten Bindungen katalysiert, die Nukleotide miteinander verbinden. Was würde zuerst mit DNA-Molekülen passieren, die mit DNAase behandelt werden?

Alle Basen würden von den Desoxyribosezuckern getrennt.

Der Hauptgrund von RNA ist es.

Funktion bei der Proteinsynthese.

Was beschreibt den Informationsfluss in eukaryotischen Zellen am besten?

Was beschreibt die Klasse von Molekülen, die als Nukleotide bekannt sind, am besten?

Eine stickstoffhaltige Base, eine Phosphatgruppe und ein Pentosezucker.

Was sind stickstoffhaltige Basen vom Pyrimidin-Typ?

Was sind stickstoffhaltige Basen vom Purintyp?

Wenn eine DNA-Probe aus 10 % Thymin bestehen würde, wie hoch wäre der Prozentsatz an Guanin?

Der Unterschied zwischen dem Zucker in der DNA und dem Zucker in der RNA besteht darin, dass der Zucker in der DNA.

enthält ein Sauerstoffatom weniger.

Was fasst die strukturellen Unterschiede zwischen DNA und RNA am besten zusammen?

DNA-Nukleotide enthalten einen anderen Zucker als RNA-Nukleotide.

In der Doppelhelix-Struktur von Nukleinsäuren bindet Cytosin an Wasserstoffbrücken.

Wenn ein Strang eines DNA-Moleküls die Basensequenz 5'ATTGCA3' aufweist, hätte der andere komplementäre Strang die Sequenz.

In den Wäldern Costa Ricas wird ein neuer Organismus entdeckt. Die dortigen Wissenschaftler stellten fest, dass die Polypeptidsequenz des Hämoglobins des neuen Organismus 72 Aminosäureunterschiede zum Menschen, 65 Unterschiede zu einem Gibbon, 49 Unterschiede zu einer Ratte aufweist. und 5 Unterschiede zu einem Frosch. Diese Daten legen nahe, dass der neue Organismus.


Sekundärstruktur

Sekundärstruktur ist die geordnete Anordnung oder Konformation von Aminosäuren in lokalisierten Regionen eines Polypeptids oder Proteinmoleküls. Wasserstoffbrücken spielen eine wichtige Rolle bei der Stabilisierung dieser Faltungsmuster. Die beiden Hauptsekundärstrukturen sind die Alpha-Helix und das antiparallele Beta-Faltblatt. Es gibt andere periodische Konformationen, aber die α-Helix und das β-Faltblatt sind die stabilsten. Ein einzelnes Polypeptid oder Protein kann mehrere Sekundärstrukturen enthalten.

Eine α-Helix ist eine rechts- oder rechtsdrehende Spirale, in der jede Peptidbindung im trans Konformation und ist eben. Die Amingruppe jeder Peptidbindung verläuft im Allgemeinen nach oben und parallel zur Achse der Helix zeigt die Carbonylgruppe im Allgemeinen nach unten.

Das β-Faltblatt besteht aus verlängerten Polypeptidketten mit benachbarten Ketten, die sich antiparallel zueinander erstrecken. Wie bei der α-Helix ist jede Peptidbindung trans und eben. Die Amin- und Carbonylgruppen der Peptidbindungen zeigen zueinander und in derselben Ebene, sodass zwischen benachbarten Polypeptidketten Wasserstoffbrückenbindungen auftreten können.

Die Helix wird durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen Amin- und Carbonylgruppen derselben Polypeptidkette stabilisiert. Das gefaltete Blatt wird durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Amingruppen einer Kette und den Carbonylgruppen einer benachbarten Kette stabilisiert.


Zusammenfassung

  1. Aminosäuren sind die Bausteine ​​für Proteine. Es gibt 20 verschiedene Aminosäuren, die üblicherweise in Proteinen vorkommen und oft 300 oder mehr Aminosäuren pro Proteinmolekül.
  2. Alle Aminosäuren enthalten ein Amino oder NH2 -Gruppe und eine Carboxyl- (Säure) oder COOH-Gruppe.
  3. Um Polypeptide und Proteine ​​zu bilden, werden Aminosäuren durch Peptidbindungen miteinander verbunden, in denen das Amino oder NH2 einer Aminosäure bindet an die Carboxyl- (Säure) oder COOH-Gruppe einer anderen Aminosäure.
  4. Ein Peptid besteht aus zwei oder mehr Aminosäuren, die durch Peptidbindungen miteinander verbunden sind, ein Polypeptid ist eine Kette aus vielen Aminosäuren und ein Protein enthält ein oder mehrere Polypeptide. Proteine ​​sind daher lange Ketten von Aminosäuren, die durch Peptidbindungen zusammengehalten werden.
  5. Die tatsächliche Reihenfolge der Aminosäuren im Protein wird als Primärstruktur bezeichnet und wird durch die DNA bestimmt.
  6. Die Reihenfolge der Desoxyribonukleotidbasen in einem Gen bestimmt die Aminosäuresequenz eines bestimmten Proteins. Da bestimmte Aminosäuren mit anderen Aminosäuren im gleichen Protein interagieren können, bestimmt diese Primärstruktur letztendlich die endgültige Form und damit die chemischen und physikalischen Eigenschaften des Proteins.
  7. Die Sekundärstruktur des Proteins beruht auf Wasserstoffbrückenbindungen, die sich zwischen dem Sauerstoffatom einer Aminosäure und dem Stickstoffatom einer anderen bilden und dem Protein oder Polypeptid die zweidimensionale Form einer Alpha-Helix oder eines Beta-Faltblatts verleihen.
  8. In globulären Proteinen wie Enzymen wird die lange Kette von Aminosäuren in eine dreidimensionale funktionelle Form oder Tertiärstruktur gefaltet. Dies liegt daran, dass bestimmte Aminosäuren mit Sulfhydryl- oder SH-Gruppen Disulfid-(S-S)-Bindungen mit anderen Aminosäuren in derselben Kette bilden. Andere Wechselwirkungen zwischen R-Gruppen von Aminosäuren wie Wasserstoffbrückenbindungen, ionische Bindungen, kovalente Bindungen und hydrophobe Wechselwirkungen tragen ebenfalls zur Tertiärstruktur bei.
  9. In einigen Proteinen, wie beispielsweise Antikörpermolekülen, können mehrere Polypeptide aneinander binden, um eine quaternäre Struktur zu bilden.

5.5.2. Messenger-RNA enthält Start- und Stoppsignale für die Proteinsynthese

Messenger-RNA wird auf in Proteine ​​übersetzt Ribosomen, große molekulare Komplexe, die aus Proteinen und ribosomaler RNA zusammengesetzt sind. Wie wird mRNA vom Translationsapparat interpretiert? Wie bereits erwähnt, UAA, UAG und UGA bezeichnen Kettenabbruch. Diese Codons werden nicht von tRNA-Molekülen gelesen, sondern von spezifischen Proteinen namens Freisetzungsfaktoren (Abschnitt 29.4.4). Die Bindung der Freisetzungsfaktoren an die Ribosomen setzt das neu synthetisierte Protein frei. Das Startsignal für die Proteinsynthese ist komplexer. Polypeptidketten in Bakterien beginnen mit einer modifizierten Aminosäure, nämlich Formylmethionin (fMet). Eine spezifische tRNA, die Initiator-tRNA, trägt fMet. Diese fMet-tRNA erkennt das Codon AUG oder seltener GUG. AUG ist jedoch auch das Codon für einen internen Methionin-Rest und GUG ist das Codon für einen internen Valin-Rest. Daher muss das Signal für die erste Aminosäure in einer prokaryotischen Polypeptidkette komplexer sein als das für alle nachfolgenden. AUG (oder GUG) ist nur ein Teil des Initiationssignals (Abbildung 5.32). In Bakterien geht dem initiierenden AUG (oder GUG) Codon mehrere Nukleotide entfernt eine purinreiche Sequenz voraus, die Basenpaare mit einer komplementären Sequenz in einem ribosomalen RNA-Molekül bildet (Abschnitt 29.3.4). Bei Eukaryoten ist das AUG, das dem 5′-Ende eines mRNA-Moleküls am nächsten liegt, normalerweise das Startsignal für die Proteinsynthese. Diese spezielle AUG wird von einer an Methionin konjugierten Initiator-tRNA gelesen. Sobald die Initiator-AUG lokalisiert ist, wird die Leserahmen etabliert ist, werden Gruppen von drei nicht überlappenden Nukleotiden definiert, beginnend mit dem Initiator-AUG-Codon.

Abbildung 5.32

Initiierung der Proteinsynthese. Für die Initiierung der Proteinsynthese in (A) Prokaryoten und (B) Eukaryoten sind Startsignale erforderlich.


Wie viele mögliche Kombinationen von Aminosäuren gibt es?

Okay, also gebe ich allen Leuten, die kein Abitur (oder gleichwertig) Biologie studiert haben, einen Kontext:
Aminosäuren sind biologische Moleküle, aus denen Proteine ​​bestehen, von denen es 20 (bekannt) gibt. einige Beispiele sind Glycin, Valin und Tryptophan.
Proteine ​​bilden sich aus einzigartigen Kombinationen dieser Aminosäuren.

Nun, Lehrbücher sagen, dass es 8000 (20^3) Kombinationen gibt.

Mein Lehrer und ich argumentieren, dass es 20 sind! Kombinationen.

Nicht das, was Sie suchen? Versuchen Sie&hellip

Da Aminosäuren in vielen verschiedenen Kombinationen angeordnet werden können, ist es Ihrem Körper möglich, aus den gleichen 21 Aminosäuren Tausende von verschiedenen Arten von Proteinen herzustellen. Sie können Bücher sehen, die sagen, es gibt nur 20 Aminosäuren.

Hoffe das erklärt es
Es gibt 20 Aminosäuren, aber Tausende von Proteinen (glaube ich)

Ziemlich sicher, es sind 20! verschiedene Kombinationen

Aber ich denke, in der Natur gibt es weniger.

Die Antwort ist in jeder Hinsicht unendlich, denn es gibt keine theoretische Begrenzung für die Länge einer Peptidkette. Im Allgemeinen beträgt die Anzahl der möglichen Kombinationen 20 n , wenn Sie eine Kette von n Objekten haben, von denen jedes eine von 20 verschiedenen Optionen sein kann und es keine Beschränkung gibt, wie oft jede Option verwendet werden kann.

20! ist die Anzahl der Möglichkeiten, 20 verschiedene Aminosäuren in einer Kette anzuordnen, wenn jede Säure nur einmal verwendet werden kann.

(Originalpost von Arbolus)
Die Antwort ist in jeder Hinsicht unendlich, denn es gibt keine theoretische Begrenzung für die Länge einer Peptidkette. Im Allgemeinen beträgt die Anzahl der möglichen Kombinationen 20 n , wenn Sie eine Kette von n Objekten haben, von denen jedes eine von 20 verschiedenen Optionen sein kann und es keine Begrenzung gibt, wie oft jede Option verwendet werden kann.

20! ist die Anzahl der Möglichkeiten, 20 verschiedene Aminosäuren in einer Kette anzuordnen, wenn jede Säure nur einmal verwendet werden kann.

Ah, danke an alle, das hilft wirklich

(Originalpost von Stachelschwein)
Da Aminosäuren in vielen verschiedenen Kombinationen angeordnet werden können, ist es Ihrem Körper möglich, aus den gleichen 21 Aminosäuren Tausende von verschiedenen Arten von Proteinen herzustellen. Sie können Bücher sehen, die sagen, es gibt nur 20 Aminosäuren.

Hoffe das erklärt es
Es gibt 20 Aminosäuren, aber Tausende von Proteinen (glaube ich)

Verdammt, dies ist besser nicht eine dieser Situationen, in denen "ein Schüler in dieser Bildungsstufe es nicht verstehen würde".

(Originalpost von AlphaArgonier)
Es gibt 21?

Verdammt, dies ist besser nicht eine dieser Situationen, in denen "ein Schüler in dieser Bildungsstufe es nicht verstehen würde".

Haha!! Es gibt 20 gängige Aminosäuren, aber Selenocystein (die 21.) kommt auch beim Menschen in einer sehr kleinen Anzahl von Proteinen vor!

Es ist ein Diskussionsthema, ob es aufgenommen werden sollte aha

(Originalpost von Stachelschwein)
Haha!! Es gibt 20 gängige Aminosäuren, aber Selenocystein (die 21.) kommt auch beim Menschen in einer sehr kleinen Anzahl von Proteinen vor!

Es ist ein Diskussionsthema, ob es aufgenommen werden sollte aha

Nun, ein Protein ist eine riesige Kette von Aminosäuren, die auf eine Weise gefaltet und an sich selbst gebunden sind, die von der Anzahl der Wasser- und Wasserstoffmoleküle abhängt, die sich daran binden. Manchmal wird sie verwendet, um ein seltenes Übergangsmetall scheinbar aus dem Nichts zu tragen. 'Eine Art einzigartiger molekularer Komplex' ist sicherlich einfach jedes Protein

Ich hätte gerne einen Kontext für dieses Lehrbuch, da es einfach bizarr erscheint, dass Sie Ihr Protein nur 3 Säuren lang haben. Reden sie von einer Beispielkette aus 3 Aminosäuren im Kontext eines längeren Proteins? In diesem Fall ist die spezifische Reihenfolge wichtig und sie wäre tatsächlich 20^3 (für diesen winzigen Unterabschnitt).


Schau das Video: Kostekspert Juma Iraki forteller om komplette aminosyrer (Kann 2022).