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6.5: Energie - Biologie

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Energie ist ein zentraler Begriff in allen Wissenschaften. Im Unterricht finden viele der Diskussionen im Rahmen der Energiegeschichte Wenn wir also eine Transformationsreaktion betrachten, werden wir daran interessiert sein, das fragliche System genau zu definieren und zu versuchen, alle verschiedenen Energieübertragungen zu berücksichtigen, die innerhalb des Systems auftreten, und sicherzustellen, dass wir uns an die Gesetz der Energieerhaltung.

Es gibt viele Beispiele, in denen wir den Begriff Energie in unserem Alltag verwenden, um Prozesse zu beschreiben. Ein Radfahrer kann mit dem Fahrrad zum Campus für den Unterricht fahren. Der Vorgang, sich und ihr Fahrrad von Punkt A nach Punkt B zu bewegen, lässt sich bis zu einem gewissen Grad durch die Untersuchung der stattfindenden Energieübertragungen erklären. Wir können dieses Beispiel durch eine Vielzahl von Linsen betrachten, aber als Biologen wollen wir höchstwahrscheinlich die Reihe von Ereignissen verstehen, die erklären, wie Energie von Molekülen der Nahrung auf die koordinierte Aktivität von Biomolekülen im Muskel eines Radfahrers übertragen wird , und schließlich zur Bewegung des Fahrrads von Punkt A nach Punkt B. Dazu müssen wir über verschiedene Möglichkeiten sprechen können, wie Energie zwischen Teilen eines Systems übertragen und gespeichert oder nach außen übertragen werden kann vom System. Im nächsten Abschnitt werden wir auch sehen, wie sich diese Energie auf die vielen Mikrozustände (Molekülzustände) des Systems und seiner Umgebung verteilt.

Wie wir an die Konzeptualisierung von Energie herangehen

In BIS2A werden wir über Energie mit einem "Zeug" nachdenken Metapher. Beachten Sie jedoch, dass Energie NICHT eine Substanz, es ist eher ein Eigentum eines Systems. Aber wir werden es uns in gewissem Sinne als Eigentum vorstellen, das in einem Teil eines physischen Systems gespeichert und von einem Speicherort an einen anderen übertragen oder "bewegt" werden kann. Die Idee ist, das Konzept zu verstärken, dass Energie ihre Identität behält, wenn sie übertragen wird – sie ändert nicht per se ihre Form. Dies wiederum ermutigt uns, dafür zu sorgen, dass Energie immer ein Zuhause hat und wir die gesamte Energie in einem System vor und nach einer Transformation berücksichtigen; es wird nicht einfach "gemacht" oder "verloren" (beide Ideen widersprechen dem Energieerhaltungssatz). Wenn Energie übertragen wird, müssen wir daher erkennen, woher sie kommt und wohin sie geht – alles! Auch hier können wir nicht einfach etwas verloren haben. Wenn Energie übertragen wird, muss mit dieser Übertragung ein Mechanismus verbunden sein. Denken wir darüber nach, um uns dabei zu helfen, einige der Phänomene zu erklären, an denen wir interessiert sind. Dieser Mechanismus ist Teil des "Wie", das wir oft verstehen wollen. Wenn wir schließlich über Übertragung sprechen, müssen wir erkennen, dass beide Komponenten, der Teil des physischen Systems, der Energie abgegeben hat, und der Teil des Systems, der diese Energie erhalten hat, von ihren ursprünglichen Zuständen verändert werden. Wir sollten darauf achten, dass wir bei der Untersuchung einer Transformation alle Komponenten eines Systems auf energetische Veränderungen untersuchen.

Energiequellen

Letztendlich stammt die Energiequelle für viele Prozesse auf der Erdoberfläche aus der Sonnenstrahlung. Aber wie wir sehen werden, war die Biologie sehr geschickt darin, eine Vielzahl von Energieformen anzuzapfen, um Lebewesen zu bauen und zu erhalten. Im Verlauf dieses Kurses werden wir eine Vielzahl von Energiequellen und die Wege erkunden, die die Biologie entwickelt hat, um Energie aus diesen Brennstoffen zu übertragen.


Anders als Energie geht Materie beim Durchlaufen eines Ökosystems nicht verloren. Stattdessen wird Materie, einschließlich Wasser, recycelt. Dieses Recycling beinhaltet spezifische Wechselwirkungen zwischen den biotischen und abiotischen Faktoren in einem Ökosystem. Wahrscheinlich gibt es das Wasser, das Sie heute Morgen getrunken haben, schon seit Millionen von Jahren oder länger.

Die chemischen Elemente und das Wasser, die von Organismen benötigt werden, werden in Ökosystemen kontinuierlich recycelt. Sie passieren biotische und abiotische Bestandteile der Biosphäre. Deshalb heißen ihre Zyklen biogeochemische Kreisläufe. Zum Beispiel könnte eine Chemikalie von Organismen (bio) zur Atmosphäre oder zum Ozean (geo) und wieder zurück zu Organismen. Elemente oder Wasser können in verschiedenen Teilen eines Zyklus für verschiedene Zeiträume gehalten werden.

  • Ein Teil eines Zyklus, der ein Element oder Wasser für eine kurze Zeit hält, wird als an . bezeichnet Tauschpool. Zum Beispiel ist die Atmosphäre ein Austauschbecken für Wasser. Es hält normalerweise Wasser (in Form von Wasserdampf) nur für wenige Tage.
  • Ein Teil eines Kreislaufs, der ein Element oder Wasser über einen langen Zeitraum hält, wird als a . bezeichnet Reservoir. Der Ozean ist ein Reservoir für Wasser. Der tiefe Ozean kann über Tausende von Jahren Wasser halten.

Wasser auf der Erde ist Milliarden von Jahren alt. Einzelne Wassermoleküle bewegen sich jedoch weiterhin durch den Wasserkreislauf. Die Wasserkreislauf ist ein globaler Kreislauf. Es findet auf, über und unter der Erdoberfläche statt, wie in gezeigt Abbildung unter.

Wie bei anderen biogeochemischen Kreisläufen gibt es für den Wasserkreislauf weder Anfang noch Ende. Es wiederholt sich einfach immer wieder.

Im Wasserkreislauf tritt Wasser in drei verschiedenen Zuständen auf: gasförmig (Wasserdampf), flüssig (Wasser) und fest (Eis). Viele Prozesse sind beteiligt, wenn Wasser den Zustand im Wasserkreislauf ändert.

Verdunstung, Sublimation und Transpiration

Wasser wird durch drei verschiedene Prozesse in ein Gas umgewandelt:

  1. Verdunstung tritt auf, wenn Wasser an der Oberfläche in Wasserdampf umgewandelt wird. Die Sonne erwärmt das Wasser und gibt den Wassermolekülen genug Energie, um in die Atmosphäre zu entweichen.
  2. Sublimation tritt auf, wenn Eis und Schnee direkt in Wasserdampf übergehen. Dies geschieht auch wegen der Hitze von der Sonne.
  3. Transpiration tritt auf, wenn Pflanzen Wasserdampf durch Blattporen, die Stomata genannt werden, abgeben (siehe Abbildung unter).

Kondensation und Niederschlag

Aufsteigende Luftströmungen tragen Wasserdampf in die Atmosphäre. Wenn der Wasserdampf in der Atmosphäre aufsteigt, kühlt er ab und kondensiert. Kondensation ist der Prozess, bei dem sich Wasserdampf in winzige Tröpfchen flüssigen Wassers verwandelt. Die Wassertröpfchen können Wolken bilden. Wenn die Tröpfchen groß genug werden, fallen sie als Niederschlag&ndashrain, Schnee, Graupel, Hagel oder Eisregen. Die meisten Niederschläge fallen ins Meer. Schließlich verdunstet dieses Wasser wieder und wiederholt den Wasserkreislauf. Einige gefrorene Niederschläge werden Teil von Eiskappen und Gletschern. Diese Eismassen können gefrorenes Wasser über Hunderte von Jahren oder länger speichern.

Grundwasser und Abfluss

Niederschläge, die auf Land fallen, können über die Erdoberfläche fließen. Dieses Wasser heißt abfließen. Es kann schließlich in ein Gewässer fließen. Einige Niederschläge, die an Land fallen, können in den Boden eindringen und zu Grundwasser. Grundwasser kann an einer Quelle aus dem Boden oder in ein Gewässer wie den Ozean sickern. Ein Teil des Grundwassers kann von Pflanzenwurzeln aufgenommen werden. Einige können tiefer unter die Erde fließen zu einem Grundwasserleiter. Dies ist eine unterirdische Gesteinsschicht, die Wasser speichert, manchmal für Tausende von Jahren.

Science Friday: Vorhersage der Kernschmelze: Das Aerial Snow Observatory

75% der Wasserversorgung Südkaliforniens stammt aus der Schneedecke in der Sierra Nevada. Dieses Video von Science Friday erklärt, wie die NASA das Airborne Snow Observatory verwendet, das spezielle Instrumente verwendet, um den Wassergehalt sorgfältig zu messen.


6.5: Energie - Biologie

In diesem Abschnitt gehen Sie den folgenden Fragen nach:

  • Welche Rolle spielen Enzyme in Stoffwechselwegen?
  • Wie wirken Enzyme als molekulare Katalysatoren?

Anschluss für AP ® Kurse

Viele chemische Reaktionen in Zellen laufen spontan ab, aber zu langsam, um den Bedarf einer Zelle zu decken. Zum Beispiel braucht ein Teelöffel Saccharose (Haushaltszucker), ein Disaccharid, in einem Glas Eistee einige Zeit, um in zwei Monosaccharide, Glucose und Fructose, zu zerfallen. Saccharose wird fast sofort abgebaut. Sucrase ist ein Beispiel für ein Enzym, eine Art biologischer Katalysator. Enzyme sind Makromoleküle – meistens Proteine ​​–, die chemische Reaktionen beschleunigen, indem sie die Aktivierungsenergiebarrieren senken. Enzyme sind sehr spezifisch für die Reaktionen, die sie katalysieren, da sie Polypeptide sind. Enzyme können eine Vielzahl von Formen haben, die auf Wechselwirkungen zwischen Aminosäure-R-Gruppen zurückzuführen sind. Ein Teil des Enzyms, das aktive Zentrum, interagiert mit dem Substrat über das induzierte Anpassungsmodell der Wechselwirkung. Die Substratbindung verändert die Form des Enzyms, um die chemische Reaktion auf verschiedene Weise zu erleichtern, einschließlich des Zusammenbringens von Substraten in einer optimalen Orientierung. Nach Beendigung der Reaktion werden die Produkte freigesetzt und das aktive Zentrum nimmt seine ursprüngliche Form wieder an.

Die Enzymaktivität und damit die Geschwindigkeit einer enzymkatalysierten Reaktion wird durch Umgebungsbedingungen reguliert, einschließlich der Substratmenge, der Temperatur, des pH-Werts und der Anwesenheit von Coenzymen, Cofaktoren, Aktivatoren und Inhibitoren. Inhibitoren, Coenzyme und Cofaktoren können kompetitiv wirken, indem sie an das aktive Zentrum des Enzyms binden, oder nicht kompetitiv, indem sie an das allosterische Zentrum des Enzyms binden. Eine allosterische Stelle ist ein alternativer Teil des Enzyms, der an Nicht-Substrat-Moleküle binden kann. Enzyme arbeiten am effizientesten unter optimalen Bedingungen, die spezifisch für das Enzym sind. Trypsin, ein Enzym im menschlichen Dünndarm, arbeitet beispielsweise am effizientesten bei pH 8, während Pepsin im Magen unter sauren Bedingungen am besten funktioniert. Manchmal verändern Umweltfaktoren, insbesondere niedriger pH-Wert und hohe Temperaturen, die Form des aktiven Zentrums, wenn die Form nicht wiederhergestellt werden kann, denaturiert das Enzym. Die häufigste Methode der Enzymregulation in Stoffwechselwegen ist die Rückkopplungshemmung.

Wie können verschiedene Faktoren, wie die Rückkopplungshemmung, die Enzymaktivität regulieren?

Die präsentierten Informationen und die hervorgehobenen Beispiele im Abschnitt unterstützen Konzepte und Lernziele, die in Big Idea 4 des AP ® Biology Curriculum Framework beschrieben sind. Die im Curriculum Framework aufgeführten Lernziele bilden eine transparente Grundlage für den AP ® Biologiekurs, eine forschungsbasierte Laborerfahrung, Unterrichtsaktivitäten und AP ® Prüfungsfragen. Ein Lernziel verbindet erforderliche Inhalte mit einer oder mehreren der sieben wissenschaftlichen Praktiken.

Große Idee 4 Biologische Systeme interagieren, und diese Systeme und ihre Interaktionen besitzen komplexe Eigenschaften.
Beständiges Verständnis 4.B Wettbewerb und Kooperation sind wichtige Aspekte biologischer Systeme.
Grundlegendes Wissen 4.B.1 Wechselwirkungen zwischen Molekülen beeinflussen ihre Struktur und Funktion.
Wissenschaftliche Praxis 5.1 Der Schüler kann Daten analysieren, um Muster oder Beziehungen zu identifizieren.
Lernziel 4.17 Der Student ist in der Lage, Daten zu analysieren, um herauszufinden, wie sich molekulare Wechselwirkungen auf Struktur und Funktion auswirken.

Die Challenge-Fragen zur Wissenschaftspraxis enthalten zusätzliche Testfragen für diesen Abschnitt, die Ihnen bei der Vorbereitung auf die AP-Prüfung helfen. Diese Fragen beziehen sich auf folgende Standards:
[APLO 2.15][APLO 4.8][APLO 2.16]

Eine Substanz, die eine chemische Reaktion ermöglicht, ist ein Katalysator, und die speziellen Moleküle, die biochemische Reaktionen katalysieren, werden Enzyme genannt. Fast alle Enzyme sind Proteine, die aus Aminosäureketten bestehen und die entscheidende Aufgabe erfüllen, die Aktivierungsenergien chemischer Reaktionen innerhalb der Zelle zu senken. Enzyme tun dies, indem sie an die Reaktantenmoleküle binden und sie so halten, dass die chemischen Bindungsbruch- und Bindungsbildungsprozesse leichter ablaufen. Es ist wichtig, sich daran zu erinnern, dass Enzyme das ∆G einer Reaktion nicht verändern. Mit anderen Worten, sie ändern nicht, ob eine Reaktion exergonisch (spontan) oder endergonisch ist. Dies liegt daran, dass sie die freie Energie der Reaktanten oder Produkte nicht ändern. Sie reduzieren lediglich die Aktivierungsenergie, die zum Erreichen des Übergangszustands erforderlich ist (Abbildung 6.15).

Spezifität des Enzymaktiven Zentrums und des Substrats

Die chemischen Reaktionspartner, an die ein Enzym bindet, sind die Substrate des Enzyms. Abhängig von der jeweiligen chemischen Reaktion können ein oder mehrere Substrate vorhanden sein. Bei einigen Reaktionen wird ein einzelnes Reaktantensubstrat in mehrere Produkte zerlegt. In anderen können zwei Substrate zusammenkommen, um ein größeres Molekül zu bilden. Es können auch zwei Reaktanten in eine Reaktion eintreten, beide werden modifiziert und verlassen die Reaktion als zwei Produkte. Die Stelle innerhalb des Enzyms, an der das Substrat bindet, wird als aktives Zentrum des Enzyms bezeichnet. Der aktive Ort ist sozusagen der Ort, an dem die „Aktion“ stattfindet. Da Enzyme Proteine ​​sind, gibt es eine einzigartige Kombination von Aminosäureresten (auch Seitenketten oder R-Gruppen genannt) innerhalb des aktiven Zentrums. Jeder Rückstand zeichnet sich durch unterschiedliche Eigenschaften aus. Rückstände können groß oder klein, schwach sauer oder basisch, hydrophil oder hydrophob, positiv oder negativ geladen oder neutral sein. Die einzigartige Kombination von Aminosäureresten, ihren Positionen, Sequenzen, Strukturen und Eigenschaften erzeugt eine sehr spezifische chemische Umgebung innerhalb des aktiven Zentrums. Diese spezifische Umgebung ist geeignet, um, wenn auch kurz, an ein spezifisches chemisches Substrat (oder Substrate) zu binden. Aufgrund dieser Puzzle-ähnlichen Übereinstimmung zwischen einem Enzym und seinen Substraten (die sich anpasst, um die beste Anpassung zwischen dem Übergangszustand und dem aktiven Zentrum zu finden), sind Enzyme für ihre Spezifität bekannt. Die „beste Passform“ ergibt sich aus der Form und der Anziehungskraft der funktionellen Aminosäuregruppe auf das Substrat. Für jedes Substrat gibt es ein spezifisch abgestimmtes Enzym und damit für jede chemische Reaktion aber auch Flexibilität.

Da aktive Standorte so perfekt geeignet sind, spezifische Umweltbedingungen bereitzustellen, unterliegen sie auch Einflüssen durch die lokale Umgebung. Es ist wahr, dass eine Erhöhung der Umgebungstemperatur im Allgemeinen die Reaktionsgeschwindigkeiten erhöht, enzymkatalysiert oder auf andere Weise. Eine Erhöhung oder Verringerung der Temperatur außerhalb eines optimalen Bereichs kann jedoch chemische Bindungen innerhalb des aktiven Zentrums so beeinflussen, dass sie weniger gut geeignet sind, Substrate zu binden. Hohe Temperaturen führen schließlich dazu, dass Enzyme wie andere biologische Moleküle denaturieren, ein Prozess, der die natürlichen Eigenschaften einer Substanz verändert. Ebenso kann auch der pH-Wert der lokalen Umgebung die Enzymfunktion beeinflussen. Aminosäurereste des aktiven Zentrums haben ihre eigenen sauren oder basischen Eigenschaften, die für die Katalyse optimal sind. Diese Reste reagieren empfindlich auf pH-Änderungen, die die Bindung von Substratmolekülen beeinträchtigen können. Enzyme sind dafür geeignet, innerhalb eines bestimmten pH-Bereichs am besten zu funktionieren, und wie bei der Temperatur können extreme pH-Werte (sauer oder basisch) der Umgebung zu einer Denaturierung von Enzymen führen.

Induzierte Passform und Enzymfunktion

Viele Jahre lang dachten Wissenschaftler, dass die Enzym-Substrat-Bindung nach einem einfachen „Schloss-und-Schlüssel“-Verfahren abläuft. Dieses Modell bestätigte, dass Enzym und Substrat in einem einzigen Schritt perfekt zusammenpassen. Die aktuelle Forschung unterstützt jedoch eine verfeinerte Ansicht, die als induzierte Anpassung bezeichnet wird (Abbildung 6.16). Das Modell der induzierten Anpassung erweitert das Schloss-und-Schlüssel-Modell, indem es eine dynamischere Interaktion zwischen Enzym und Substrat beschreibt. Wenn Enzym und Substrat zusammenkommen, verursacht ihre Wechselwirkung eine leichte Verschiebung in der Struktur des Enzyms, die eine ideale Bindungsanordnung zwischen dem Enzym und dem Übergangszustand des Substrats bestätigt. Diese ideale Bindung maximiert die Fähigkeit des Enzyms, seine Reaktion zu katalysieren.

LINK ZUM LERNEN

Sehen Sie sich auf dieser Website eine Animation der induzierten Passform an.

  1. Die Energieproduktion durch Glykolyse findet statt, die Skelettmuskulatur wird richtig funktionieren
  2. Die Energieproduktion durch Glykolyse findet nicht statt, die Skelettmuskulatur funktioniert richtig
  3. Es kommt zu einer Energieproduktion durch Glykolyse, die Skelettmuskulatur funktioniert nicht richtig
  4. Es findet keine Energieproduktion statt, die Skelettmuskulatur funktioniert nicht richtig

Wenn ein Enzym sein Substrat bindet, wird ein Enzym-Substrat-Komplex gebildet. Dieser Komplex senkt die Aktivierungsenergie der Reaktion und fördert deren schnelles Fortschreiten auf eine von vielen Arten. Grundsätzlich fördern Enzyme chemische Reaktionen, an denen mehr als ein Substrat beteiligt ist, indem sie die Substrate in einer optimalen Orientierung zusammenbringen. Die entsprechende Region (Atome und Bindungen) eines Moleküls wird der entsprechenden Region des anderen Moleküls gegenübergestellt, mit der es reagieren muss. Eine andere Möglichkeit, mit der Enzyme die Reaktion ihrer Substrate fördern, besteht darin, eine optimale Umgebung innerhalb des aktiven Zentrums zu schaffen, damit die Reaktion ablaufen kann. Bestimmte chemische Reaktionen können am besten in einer leicht sauren oder unpolaren Umgebung ablaufen. Die chemischen Eigenschaften, die sich aus der besonderen Anordnung der Aminosäurereste innerhalb eines aktiven Zentrums ergeben, schaffen die perfekte Umgebung für die Reaktion der spezifischen Substrate eines Enzyms.

Sie haben gelernt, dass die für viele Reaktionen erforderliche Aktivierungsenergie die Energie umfasst, die für die Manipulation oder leichte Verdrehung chemischer Bindungen erforderlich ist, damit sie leicht brechen und andere sich neu bilden können. Enzymatische Wirkung kann diesen Prozess unterstützen. Der Enzym-Substrat-Komplex kann die Aktivierungsenergie senken, indem er Substratmoleküle so verdreht, dass das Aufbrechen der Bindung erleichtert wird, wodurch das Erreichen des Übergangszustands unterstützt wird. Schließlich können Enzyme auch Aktivierungsenergien senken, indem sie an der chemischen Reaktion selbst teilnehmen. Die Aminosäurereste können bestimmte Ionen oder chemische Gruppen bereitstellen, die als notwendiger Schritt des Reaktionsprozesses tatsächlich kovalente Bindungen mit Substratmolekülen eingehen. In diesen Fällen ist zu beachten, dass das Enzym nach Abschluss der Reaktion immer in seinen ursprünglichen Zustand zurückkehrt. Eine der charakteristischen Eigenschaften von Enzymen ist, dass sie durch die von ihnen katalysierten Reaktionen letztendlich unverändert bleiben. Nachdem ein Enzym eine Reaktion katalysiert hat, setzt es sein Produkt oder seine Produkte frei.

WISSENSCHAFTSPRAXISANSCHLUSS FÜR AP®-KURSE

DENK DARÜBER NACH

AP Biologie-Untersuchung 13: Enzymaktivität. Diese Untersuchung ermöglicht es Ihnen, Experimente zu entwerfen und durchzuführen, um die Auswirkungen von Umgebungsvariablen wie Temperatur und pH-Wert auf die Geschwindigkeit enzymatischer Reaktionen zu untersuchen.

Kontrolle des Stoffwechsels durch Enzymregulation

Ideal erscheint ein Szenario, in dem alle im Genom eines Organismus kodierten Enzyme in reichlicher Menge vorhanden sind und unter allen zellulären Bedingungen, in allen Zellen, zu jeder Zeit optimal funktionieren. In Wirklichkeit ist dies bei weitem nicht der Fall. Verschiedene Mechanismen sorgen dafür, dass dies nicht passiert. Zelluläre Bedürfnisse und Bedingungen variieren von Zelle zu Zelle und ändern sich im Laufe der Zeit innerhalb einzelner Zellen. Die benötigten Enzyme und der Energiebedarf von Magenzellen unterscheiden sich von denen von Fettspeicherzellen, Hautzellen, Blutzellen und Nervenzellen. Darüber hinaus arbeitet eine Verdauungszelle viel härter, um Nährstoffe während der Zeit, die einer Mahlzeit folgt, zu verarbeiten und abzubauen, verglichen mit vielen Stunden nach einer Mahlzeit. Da diese zellulären Anforderungen und Bedingungen variieren, ändern sich auch die Mengen und die Funktionalität der verschiedenen Enzyme.

Da die Geschwindigkeiten biochemischer Reaktionen durch die Aktivierungsenergie gesteuert werden und Enzyme die Aktivierungsenergien für chemische Reaktionen absenken und bestimmen, bestimmen die relativen Mengen und die Funktionsweise der verschiedenen Enzyme innerhalb einer Zelle letztendlich, welche Reaktionen mit welchen Geschwindigkeiten ablaufen. Diese Bestimmung wird streng kontrolliert. In bestimmten zellulären Umgebungen wird die Enzymaktivität teilweise durch Umweltfaktoren wie pH und Temperatur gesteuert. Es gibt andere Mechanismen, durch die Zellen die Aktivität von Enzymen kontrollieren und die Geschwindigkeiten bestimmen, mit denen verschiedene biochemische Reaktionen ablaufen.

Regulation von Enzymen durch Moleküle

Enzyme können auf eine Weise reguliert werden, die ihre Aktivität entweder fördert oder verringert. Es gibt viele verschiedene Arten von Molekülen, die die Enzymfunktion hemmen oder fördern, und dafür gibt es verschiedene Mechanismen. In einigen Fällen der Enzymhemmung ist beispielsweise ein Inhibitormolekül einem Substrat so ähnlich, dass es an das aktive Zentrum binden und das Substrat einfach an der Bindung blockieren kann. In diesem Fall wird das Enzym durch kompetitive Hemmung gehemmt, da ein Inhibitormolekül mit dem Substrat um die Bindung an das aktive Zentrum konkurriert (Abbildung 6.17). Andererseits bindet bei der nichtkompetitiven Hemmung ein Inhibitormolekül an einem anderen Ort als einer allosterischen Stelle an das Enzym und schafft es dennoch, die Substratbindung an die aktive Stelle zu blockieren.

Einige Inhibitormoleküle binden an Enzyme an einer Stelle, an der ihre Bindung eine Konformationsänderung induziert, die die Affinität des Enzyms für sein Substrat verringert. Diese Art der Hemmung wird als allosterische Hemmung bezeichnet (Abb. 6.18). Die meisten allosterisch regulierten Enzyme bestehen aus mehr als einem Polypeptid, dh sie haben mehr als eine Proteinuntereinheit. Wenn ein allosterischer Inhibitor an ein Enzym bindet, werden alle aktiven Zentren auf den Proteinuntereinheiten geringfügig verändert, so dass sie ihre Substrate mit geringerer Effizienz binden. Es gibt sowohl allosterische Aktivatoren als auch Inhibitoren. Allosterische Aktivatoren binden an Stellen eines Enzyms, die vom aktiven Zentrum entfernt sind, und induzieren eine Konformationsänderung, die die Affinität des/der aktiven Zentrums(e) des Enzyms zu seinem/seinen Substrat(en) erhöht.

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Wirkstoffforschung durch Suche nach Inhibitoren von Schlüsselenzymen in spezifischen Signalwegen

Enzyme sind Schlüsselkomponenten von Stoffwechselwegen. Zu verstehen, wie Enzyme funktionieren und wie sie reguliert werden können, ist ein Schlüsselprinzip bei der Entwicklung vieler heute auf dem Markt befindlicher Arzneimittel (Abbildung 6.19). Biologen, die auf diesem Gebiet arbeiten, arbeiten mit anderen Wissenschaftlern, in der Regel Chemikern, zusammen, um Medikamente zu entwickeln.

Denken Sie zum Beispiel an Statine – so wird die Klasse von Medikamenten bezeichnet, die den Cholesterinspiegel senken. Diese Verbindungen sind im Wesentlichen Inhibitoren des Enzyms HMG-CoA-Reduktase. HMG-CoA-Reduktase ist das Enzym, das Cholesterin aus Lipiden im Körper synthetisiert. Durch die Hemmung dieses Enzyms kann der im Körper synthetisierte Cholesterinspiegel gesenkt werden. In ähnlicher Weise ist Paracetamol ein Inhibitor des Enzyms Cyclooxygenase. Obwohl es bei der Linderung von Fieber und Entzündungen (Schmerzen) wirksam ist, ist sein Wirkmechanismus noch nicht vollständig verstanden.

Wie werden Medikamente entwickelt? Eine der ersten Herausforderungen bei der Medikamentenentwicklung besteht darin, das spezifische Molekül zu identifizieren, auf das das Medikament abzielen soll. Im Fall von Statinen ist die HMG-CoA-Reduktase das Wirkstoffziel. Wirkstoff-Targets werden durch sorgfältige Forschung im Labor identifiziert. Die Identifizierung des Targets allein reicht nicht aus. Wissenschaftler müssen auch wissen, wie das Target in der Zelle wirkt und welche Reaktionen im Krankheitsfall schiefgehen. Sobald das Ziel und der Weg identifiziert sind, beginnt der eigentliche Prozess des Arzneimitteldesigns. In dieser Phase arbeiten Chemiker und Biologen zusammen, um Moleküle zu entwerfen und zu synthetisieren, die eine bestimmte Reaktion entweder blockieren oder aktivieren können. Dies ist jedoch nur der Anfang: Wenn ein Medikamentenprototyp seine Funktion erfolgreich erfüllt, muss er viele Tests von in vitro Experimente bis hin zu klinischen Studien, bevor es die FDA-Zulassung für den Markt erhalten kann.

  1. ein Medikament, das den HMG-CoA-Reduktasespiegel erhöht
  2. ein Medikament, das den Cyclooxygenase-Spiegel senkt
  3. ein Medikament, das den Lipidspiegel im Körper senkt
  4. ein Medikament, das die Wirkung von Paracetamol blockiert

Viele Enzyme funktionieren nicht optimal oder gar nicht, es sei denn, sie sind an andere spezifische Nicht-Protein-Helfermoleküle gebunden, entweder vorübergehend über Ionen- oder Wasserstoffbrücken oder dauerhaft über stärkere kovalente Bindungen. Zwei Arten von Helfermolekülen sind Cofaktoren und Coenzyme. Die Bindung an diese Moleküle fördert die optimale Konformation und Funktion ihrer jeweiligen Enzyme. Cofaktoren sind anorganische Ionen wie Eisen (Fe++) und Magnesium (Mg++). Ein Beispiel für ein Enzym, das ein Metallion als Cofaktor benötigt, ist das Enzym, das DNA-Moleküle aufbaut, die DNA-Polymerase, die ein gebundenes Zinkion (Zn++) benötigt, um zu funktionieren. Coenzyme sind organische Hilfsmoleküle mit einer atomaren Grundstruktur aus Kohlenstoff und Wasserstoff, die für die Enzymwirkung benötigt werden. Die häufigsten Quellen für Coenzyme sind Nahrungsvitamine (Abbildung 6.20). Einige Vitamine sind Vorläufer von Coenzymen und andere wirken direkt als Coenzyme. Vitamin C ist ein Coenzym für mehrere Enzyme, die am Aufbau des wichtigen Bindegewebebestandteils Kollagen beteiligt sind. Ein wichtiger Schritt beim Abbau von Glucose zu Energie ist die Katalyse durch einen Multienzymkomplex namens Pyruvat-Dehydrogenase. Pyruvat-Dehydrogenase ist ein Komplex aus mehreren Enzymen, der tatsächlich einen Cofaktor (ein Magnesiumion) und fünf verschiedene organische Coenzyme benötigt, um seine spezifische chemische Reaktion zu katalysieren. Daher wird die Enzymfunktion zum Teil durch eine Fülle verschiedener Cofaktoren und Coenzyme reguliert, die den meisten Organismen hauptsächlich über die Nahrung zugeführt werden.

Enzymkompartimentierung

In eukaryontischen Zellen sind Moleküle wie Enzyme normalerweise in verschiedene Organellen unterteilt. Dies ermöglicht eine weitere Regulierung der Enzymaktivität. Enzyme, die nur für bestimmte zelluläre Prozesse benötigt werden, können zusammen mit ihren Substraten separat untergebracht werden, was effizientere chemische Reaktionen ermöglicht. Beispiele für diese Art von Enzymregulation basierend auf Ort und Nähe sind die Enzyme, die an den letzten Stadien der Zellatmung beteiligt sind, die ausschließlich in den Mitochondrien stattfinden, und die Enzyme, die an der Verdauung von Zelltrümmern und Fremdstoffen in Lysosomen beteiligt sind.

Rückkopplungshemmung in Stoffwechselwegen

Moleküle können die Enzymfunktion auf vielfältige Weise regulieren. Eine große Frage bleibt jedoch: Was sind diese Moleküle und woher kommen sie? Einige sind Cofaktoren und Coenzyme, Ionen und organische Moleküle, wie Sie erfahren haben. Welche anderen Moleküle in der Zelle sorgen für eine enzymatische Regulation, wie etwa allosterische Modulation und kompetitive und nichtkompetitive Hemmung? Die Antwort ist, dass eine Vielzahl von Molekülen diese Funktionen erfüllen können. Einige dieser Moleküle umfassen pharmazeutische und nicht-pharmazeutische Medikamente, Toxine und Gifte aus der Umwelt. Die vielleicht relevantesten Quellen für enzymregulierende Moleküle im Hinblick auf den Zellstoffwechsel sind die Produkte der zellulären Stoffwechselreaktionen selbst. Auf effizienteste und eleganteste Weise haben sich Zellen so entwickelt, dass sie die Produkte ihrer eigenen Reaktionen zur Rückkopplungshemmung der Enzymaktivität verwenden. Die Rückkopplungshemmung beinhaltet die Verwendung eines Reaktionsprodukts, um seine eigene weitere Produktion zu regulieren (Abbildung 6.21). Die Zelle reagiert auf die Fülle spezifischer Produkte, indem sie die Produktion während anaboler oder kataboler Reaktionen verlangsamt. Solche Reaktionsprodukte können die Enzyme hemmen, die ihre Produktion durch die oben beschriebenen Mechanismen katalysierten.

Die Produktion sowohl von Aminosäuren als auch von Nukleotiden wird durch Rückkopplungshemmung gesteuert. Darüber hinaus ist ATP ein allosterischer Regulator einiger der Enzyme, die am katabolen Abbau von Zucker beteiligt sind, dem Prozess, der ATP produziert. Auf diese Weise kann die Zelle bei reichlich vorhandenem ATP seine weitere Produktion verhindern. Denken Sie daran, dass ATP ein instabiles Molekül ist, das spontan in ADP dissoziieren kann. Wenn zu viel ATP in einer Zelle vorhanden wäre, würde ein Großteil davon verschwendet. Andererseits dient ADP als positiver allosterischer Regulator (ein allosterischer Aktivator) für einige der gleichen Enzyme, die durch ATP gehemmt werden. Wenn also die relativen Spiegel von ADP im Vergleich zu ATP hoch sind, wird die Zelle durch den Abbau von Zucker dazu veranlasst, mehr ATP zu produzieren.


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