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S2019_Lecture_07_Lesen - Biologie

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Endergone und exergonische Reaktionen

Jedes System von Molekülen, das einer physikalischen Transformation/Reorganisation unterliegt (auch bekannt als eine einzelne isolierte Reaktion, bei der einzigartige Reaktanten in einzigartige Produkte umgewandelt werden, hängt von der Gibbs-Energie des Systems von mehreren Faktoren ab, darunter (a) die inneren Energie- und Entropieunterschiede, die mit den molekularen Umlagerungen verbunden sind, und (b) das Ausmaß, in dem die Reaktion nicht im Gleichgewicht ist.

Betrachten wir der Einfachheit halber zunächst nur den Beitrag der Molekülumwandlungen im System zu ∆G, so schließen wir, dass bei Reaktionen mit ∆G < 0 die Reaktionsprodukte weniger Gibbs-Energie haben als die Reaktanten. Da ∆G die Differenz zwischen den enthalpie- und temperaturskalierten Entropieänderungen in einer Reaktion ist, kann ein Netto-negatives ∆G durch weitgehende Änderungen der Enthalpie, der Entropie oder meistens beider entstehen. Das linke Feld von Abbildung 1 unten zeigt eine allgemeine grafische Darstellung von an exergonisch Reaktion. Diese Art von Diagramm wird als Reaktionskoordinatendiagramm bezeichnet. Auf der y-Achse ist die Gibbs-Energie aufgetragen, und die x-Achse zeigt in willkürlichen Einheiten den Reaktionsverlauf. Im Falle einer exergonischen Reaktion zeigt die linke Abbildung zwei wichtige Dinge: (1) die Differenz zwischen der freien Energie der Reaktanten und Produkte ist negativ und (2) der Reaktionsverlauf erfordert eine gewisse Zufuhr von freier Energie ( als Energie-"Hügel" oder Barriere dargestellt). Dieser Graph sagt uns nicht, wie die Energie im System umverteilt wurde, nur dass die Differenz zwischen Enthalpie und temperaturskalierter Entropie negativ ist. Exergonische Reaktionen sollen spontan auftreten. Zu verstehen, welche chemischen Reaktionen spontan sind, ist für Biologen äußerst nützlich, die versuchen zu verstehen, ob eine Reaktion wahrscheinlich "abläuft" oder nicht.

Es ist wichtig anzumerken, dass der Begriff „spontan“ – im Kontext der Thermodynamik – NICHT impliziert, wie schnell die Reaktion abläuft. Die Änderung der freien Energie beschreibt nur den Unterschied zwischen Anfangs- und Endzustand, NICHT wie schnell dieser Übergang stattfindet. Dies steht etwas im Gegensatz zum alltäglichen Gebrauch des Begriffs, der normalerweise das implizite Verständnis mit sich bringt, dass etwas schnell passiert. Als Beispiel ist die Oxidation/Rosten von Eisen eine spontane Reaktion. Ein Eisennagel, der der Luft ausgesetzt ist, rostet jedoch nicht sofort – es kann Jahre dauern.

Eine chemische Reaktion mit positivem ∆G bedeutet, dass die Reaktionsprodukte eine höhere freie Energie aufweisen als die Reaktanten (siehe rechte Tafel in Abbildung 1). Diese chemischen Reaktionen heißen endergonische Reaktionen, und sie sind NICHT spontan. Eine endergonische Reaktion wird nicht von selbst ablaufen, ohne dass Energie in die Reaktion eingebracht oder die Entropie an anderer Stelle erhöht wird.

Abbildung 1. Reaktionskoordinatendiagramme von exergonen und endergonischen Reaktionen. Exergone und endergonische Reaktionen sind durch Änderungen der Gibbs-Energie gekennzeichnet. Im Gleichgewichtszustand einer exergonischen Reaktion ist die Gibbs-Energie der Produkte niedriger als die der Reaktanten. Im Gleichgewichtszustand einer endergonischen Reaktion ist die Gibbs-Energie der Produkte höher als die der Reaktanten. Namensnennung: Marc T. Facciotti (eigene Arbeit)

Der Aufbau komplexer Moleküle wie Zucker aus einfacheren ist ein anaboler Prozess und ist endergonisch. Andererseits ist der katabole Prozess, wie der Abbau von Zucker in einfachere Moleküle, im Allgemeinen exergonisch. Wie beim obigen Beispiel des Rosts erfolgt der Abbau von Biomolekülen zwar im Allgemeinen spontan, aber diese Reaktionen treten nicht unbedingt sofort (schnell) auf. Denken Sie daran, dass sich die Begriffe endergonisch und exergonisch nur auf den Unterschied in der Gibbs-Energie zwischen den Produkten und Reaktanten beziehen; sie sagen dir nichts über die Reaktionsgeschwindigkeit (wie schnell sie passiert). Die Frage der Rate wird in späteren Abschnitten erörtert.

Ein wichtiges Konzept bei der Untersuchung von Stoffwechsel und Energie ist das des chemischen Gleichgewichts. Die meisten chemischen Reaktionen sind reversibel. Sie können in beide Richtungen vorgehen, wobei sie oft Energie in die eine Richtung in ihre Umgebung und Energie aus der Umgebung in die andere Richtung übertragen. Gleiches gilt für die chemischen Reaktionen des Zellstoffwechsels, wie den Auf- bzw. Aufbau von Proteinen in bzw. aus einzelnen Aminosäuren. Reaktanten innerhalb eines geschlossenen Systems durchlaufen chemische Reaktionen in beide Richtungen, bis ein Gleichgewichtszustand erreicht ist. Gleichgewicht in einer chemischen Reaktion ist der Zustand, in dem sowohl Edukte als auch Produkte in Konzentrationen vorliegen, die sich im Laufe der Zeit nicht mehr ändern. Normalerweise entsteht dieser Zustand, wenn die Hinreaktion mit der gleichen Geschwindigkeit wie die Rückreaktion abläuft. BEACHTEN SIE DIESE LETZTE ERKLÄRUNG! Gleichgewicht bedeutet, dass sich die relativen Konzentrationen von Reaktanten und Produkten nicht mit der Zeit ändern, ABER es bedeutet NICHT, dass es keine Umwandlung zwischen Substraten und Produkten gibt – es bedeutet nur, dass, wenn die Reaktanten in Produkte umgewandelt werden, dieses Produkt (s) werden mit gleicher Geschwindigkeit in Reaktant(en) umgewandelt (siehe Abbildung 2). Der Gleichgewichtszustand ist auch einer der niedrigsten möglichen freien Energiezustände für die Reaktion und ein Zustand maximaler Entropie.

Wenn eine Reaktion weit außerhalb des Gleichgewichts gehalten oder gestartet wird, trägt dieser Zustand des Systems auch zur gesamten Gibbs-Energie einer Reaktion bei. Entweder ein Ausgleich der Substrat- oder Produktkonzentrationen (durch Hinzufügen oder Entfernen von Substrat oder Produkt) oder eine positive Änderung der freien Energie, typischerweise durch Energieübertragung von außerhalb der Reaktion, kann eine Reaktion in einen Zustand außerhalb des Gleichgewichts bringen. Beachten Sie, dass die meisten chemischen Reaktionen in einer lebenden Zelle keinen Gleichgewichtszustand erreichen – dies würde erfordern, dass sie ihren niedrigsten freien Energiezustand erreichen, einen Zustand, der fast per Definition mit Leben unvereinbar ist. Daher wird Energie benötigt, um biologische Reaktionen aus ihrem Gleichgewichtszustand herauszuhalten. Auf diese Weise befinden sich lebende Organismen in einem ständigen, energieintensiven, harten Kampf gegen Gleichgewicht und Entropie. Dies bedeutet auch, dass die Gibbs-Energie der meisten biologischen Reaktionen, wie sie in der Zelle ablaufen, auch einen Beitrag aus diesem Zustand außerhalb des Gleichgewichts enthalten muss. Die Gibbs-Energie dieser Reaktionen weicht daher oft von der unter Standardbedingungen berichteten ab.

Figur 2. Denken Sie im Gleichgewicht nicht an ein statisches, unveränderliches System. Stellen Sie sich stattdessen Moleküle vor, die sich in gleichen Mengen von einem Bereich zum anderen bewegen. Hier, im Gleichgewicht, bewegen sich die Moleküle immer noch von links nach rechts und von rechts nach links. Die Nettobewegung ist jedoch gleich. Sobald das Gleichgewicht erreicht ist, befinden sich noch etwa 15 Moleküle auf jeder Seite dieses Kolbens. Quelle: https://courses.candelalearning.com/...apter/entropy/

Chemisches Gleichgewicht – Teil 2: Gibbs-Energie

In einem vorherigen Abschnitt haben wir mit der Beschreibung des chemischen Gleichgewichts im Zusammenhang mit Vorwärts- und Rückwärtsraten begonnen. Drei Kernideen wurden vorgestellt:

  1. Im Gleichgewicht ändern sich die Konzentrationen von Reaktanten und Produkten in einer reversiblen Reaktion nicht rechtzeitig.
  2. Eine reversible Reaktion im Gleichgewicht ist nicht statisch – Reaktanten und Produkte wandeln sich im Gleichgewicht weiter um, aber die Geschwindigkeiten der Hin- und Rückreaktion sind gleich.
  3. Wir würden NICHT in die übliche Studentenfalle tappen, anzunehmen, dass das chemische Gleichgewicht bedeutet, dass die Konzentrationen von Reaktanten und Produkten im Gleichgewicht gleich sind.

Hier erweitern wir unsere Diskussion und stellen das Konzept des Gleichgewichts in den Kontext der Gibbs-Energie und verstärken auch die Übung der Energiegeschichte, die "Vorher/Start"- und "Nachher/Ende"-Zustände einer Reaktion zu berücksichtigen (einschließlich des inhärenten Zeitablaufs). .

Abbildung 1. Reaktionskoordinatendiagramm für eine generische exergonische reversible Reaktion. Gleichungen für Gibbs-Energie und Gleichgewichtskonstante: R = 8.314 J mol-1 K-1 oder 0,008314 kJ mol-1 K-1; T ist die Temperatur in Kelvin. Facciotti (Originalwerk)

Die obige Abbildung zeigt eine häufig zitierte Beziehung zwischen ∆G° und Keq:

[ ∆G^o = -RTln K_{eq}.]

Hier bezeichnet G° die Gibbs-Energie unter Standardbedingungen (z. B. 1 Atmosphäre Druck, 298 K). Diese Gleichung beschreibt die Änderung der Gibbs-Energie für Reaktanten, die sich in einer Reaktion im Gleichgewicht in Produkte umwandeln. Der Wert von ∆G° kann daher als intrinsisch für die Reaktanten und Produkte selbst angesehen werden. ∆G° ist wie eine potentielle Energiedifferenz zwischen Reaktanten und Produkten. Ausgehend von diesem Konzept kann man auch eine Reaktion betrachten, bei der der "Ausgangszustand" irgendwo aus dem Gleichgewicht geraten ist. In diesem Fall kann ein zusätzliches „Potential“ mit dem Ausgangszustand außerhalb des Gleichgewichts verbunden sein. Diese „hinzugefügte“ Komponente trägt zum ∆G einer Reaktion bei und kann wie folgt effektiv zum Ausdruck für die Gibbs-Energie hinzugefügt werden:

[∆G = ∆G° + RTln Q, ]

wobei (Q) Reaktionsquotient genannt wird. Aus Sicht von BIS2A verwenden wir eine einfache (etwas unvollständige, aber funktionale) Definition für

[Q = dfrac{[Produkte]_{st}}{[Reaktanten]_{st}} ]

bei einem definierten Nichtgleichgewichtszustand, st. Man kann diese Idee erweitern und die Gibbs-Energiedifferenz zwischen zwei Nichtgleichgewichtszuständen berechnen, sofern sie richtig definiert sind, und somit Gibbs-Energieänderungen zwischen speziell definierten Nichtgleichgewichtszuständen berechnen. Dieser letzte Punkt ist häufig bei Reaktionen in biologischen Systemen relevant, da diese Reaktionen oft in mehrstufigen Reaktionswegen vorkommen, die einzelne Reaktionen effektiv in einem Zustand außerhalb des Gleichgewichts halten.

Dies führt uns zu einem Punkt der Verwirrung für einige. In vielen Biologiebüchern beinhaltet die Diskussion des Gleichgewichts nicht nur die Diskussion der Hin- und Rückreaktionsgeschwindigkeiten, sondern auch die Aussage, dass ∆G = 0 im Gleichgewicht ist. Dies kann verwirrend sein, da genau diese Diskussionen oft auf Diskussionen von Nicht-Null-G°-Werten im Zusammenhang mit Gleichgewicht (∆G° = –RTlnKeq) folgen. Es ist darauf hinzuweisen, dass sich ∆G° auf das Gibbs-Energiepotential bezieht, das allein der chemischen Umwandlung zwischen Reaktanten und Produkten innewohnt. Dies unterscheidet sich von der Betrachtung des Reaktionsverlaufs aus einem Zustand außerhalb des Gleichgewichts, der beschrieben wird durch

[∆G = ∆G^o + RT ln Q.]

Dieser Ausdruck kann wie folgt erweitert werden:

[∆G = -RTln K_{eq} + RTln Q]

um die Nuance klarer zu fokussieren. Beachten Sie in diesem Fall, dass die Reaktion ∆G bei Annäherung von Q an Keq näher an Null wird und schließlich Null erreicht, wenn Q = Keq. Dies bedeutet, dass die Gibbs-Energie der Reaktion (∆G) im Gleichgewicht Null erreicht, nicht dass die Potentialdifferenz zwischen Substraten und Produkten (∆G°) Null wird.

Katalysatoren

Damit eine chemische Reaktion stattfinden kann, müssen sich die Reaktanten zunächst im Weltraum finden. Chemikalien in Lösung "planen" diese Kollisionen nicht; sie passieren zufällig. Tatsächlich ist es in vielen Fällen sogar noch komplizierter. Die Reaktanden müssen nicht nur ineinander laufen, sondern auch in einer bestimmten Orientierung in Kontakt treten. Wenn die Reaktanten sehr verdünnt sind, ist die Reaktionsgeschwindigkeit langsam – Kollisionen werden selten vorkommen. Eine Erhöhung der Konzentrationen erhöht die Rate der produktiven Kollisionen. Eine andere Möglichkeit, die Reaktionsgeschwindigkeit zu ändern, besteht darin, die Kollisionsgeschwindigkeit zu erhöhen, indem die Geschwindigkeit erhöht wird, mit der die Reaktanten den Reaktionsraum erkunden – durch Erhöhung der Geschwindigkeit der Moleküle oder ihrer kinetischen Energie. Dies kann erreicht werden, indem Wärme in das System übertragen oder die Temperatur erhöht wird. Diese beiden Strategien sind oft geeignet, um die Geschwindigkeit chemischer Reaktionen in einem Rohr zu erhöhen. In der Zelle ist die Wärmeübertragung jedoch möglicherweise nicht praktikabel, da sie zelluläre Komponenten schädigen und zum Tod führen kann. Zellen verwenden manchmal Mechanismen, um die Konzentrationen von Reaktanten zu erhöhen (wir werden einige Beispiele unten sehen), aber dies reicht selten aus, um die Reaktionsgeschwindigkeit in einem biologisch relevanten Regime zu steigern. Hier kommen Katalysatoren ins Spiel.

EIN Katalysator ist etwas, das dazu beiträgt, die Geschwindigkeit einer chemischen Reaktion zu erhöhen, ohne selbst Änderungen zu erfahren. Sie können sich einen Katalysator als chemisches Veränderungsmittel vorstellen.

Die wichtigsten Katalysatoren in der Biologie heißen Enzyme. Ein Enzym ist ein Proteinkatalysator. Andere zelluläre Katalysatoren umfassen Moleküle, die Ribozyme genannt werden. EIN Ribozym ist ein Katalysator, der aus einer Ribonukleinsäure (RNA) besteht. Auf beides wird später im Kurs noch genauer eingegangen. Wie alle Katalysatoren arbeiten Enzyme, indem sie das Energieniveau senken, das in eine chemische Reaktion übertragen werden muss, um sie durchzuführen. Eine chemische Reaktion Aktivierungsenergie ist der „Schwellenwert“ der Energie, die benötigt wird, um die Reaktion auszulösen.

Abbildung 1. Enzyme und andere Katalysatoren verringern die Aktivierungsenergie, die erforderlich ist, um eine gegebene chemische Reaktion zu initiieren. Ohne Enzym (links) ist der Energieaufwand für den Beginn einer Reaktion hoch. Mit Hilfe eines Enzyms (rechts) wird weniger Energie benötigt, um eine Reaktion zu starten. Facciotti (Originalwerk)

Hinweis: mögliche Diskussion

Sehen Sie sich die Abbildung oben an. Was denkst du, sind die Einheiten auf der x-Achse? Die Zeit wäre eine Vermutung. Vergleicht man jedoch die Zahlen, so scheint es, dass die Produkte gleichzeitig gebildet werden, unabhängig davon, ob die Aktivierungsenergiebarriere hoch oder niedrig ist. War es nicht der Sinn dieser Abbildung, zu veranschaulichen, dass Reaktionen mit hohen Aktivierungsenergiebarrieren langsamer sind als solche mit niedrigen Aktivierungsenergiebarrieren? Was ist los?

Übersicht über den Abschnitt „Enzyme“

Enzyme sind biologische Katalysatoren, die chemische Reaktionen beschleunigen, indem sie die Aktivierungsenergie senken. Enzyme sind Proteine, die aus einer oder mehreren Polypeptidketten bestehen. Enzyme haben ein aktives Zentrum, das eine einzigartige chemische Umgebung bietet, die aus bestimmten Aminosäure-R-Gruppen (Resten) besteht. Diese einzigartige Umgebung ist gut geeignet, um bestimmte chemische Reaktanten für dieses Enzym, die als Substrate bezeichnet werden, in instabile Zwischenstufen, die als Übergangszustände bezeichnet werden, umzuwandeln. Es wird angenommen, dass Enzyme und Substrate mit einer induzierten Anpassung binden, was bedeutet, dass Enzyme und Substrate beim Substratkontakt leichte Konformationsanpassungen erfahren, was zur Bindung führt. Enzyme binden an Substrate und katalysieren Reaktionen auf vier verschiedene Arten: Substrate in einer optimalen Orientierung zusammenbringen, die Bindungsstrukturen von Substraten kompromittieren, sodass Bindungen leichter gebrochen werden können, optimale Umgebungsbedingungen für eine Reaktion bereitstellen oder direkt an ihrer chemische Reaktion durch Bildung vorübergehender kovalenter Bindungen mit den Substraten.

Die Enzymwirkung muss so reguliert werden, dass in einer bestimmten Zelle zu einem bestimmten Zeitpunkt die gewünschten Reaktionen katalysiert werden und die unerwünschten Reaktionen nicht. Enzyme werden durch zelluläre Bedingungen wie Temperatur und pH-Wert reguliert. Sie werden auch durch ihre Lage innerhalb einer Zelle reguliert, manchmal sind sie in Kompartimente unterteilt, sodass sie nur unter bestimmten Umständen Reaktionen katalysieren können. Die Hemmung und Aktivierung von Enzymen durch andere Moleküle sind weitere wichtige Möglichkeiten, Enzyme zu regulieren. Inhibitoren können kompetitiv, nicht kompetitiv oder allosterisch wirken; nichtkompetitive Inhibitoren sind in der Regel allosterisch. Aktivatoren können auch die Funktion von Enzymen allosterisch verstärken. Die gebräuchlichste Methode, mit der Zellen die Enzyme in Stoffwechselwegen regulieren, ist die Rückkopplungshemmung. Während der Rückkopplungshemmung dienen die Produkte eines Stoffwechselwegs als Inhibitoren (normalerweise allosterisch) eines oder mehrerer Enzyme (normalerweise das erste festgelegte Enzym des Stoffwechselwegs), die an dem Stoffwechselweg beteiligt sind, der sie produziert.

Enzyme

Eine Substanz, die das Auftreten einer chemischen Reaktion unterstützt, ist a Katalysator, und die speziellen Moleküle, die biochemische Reaktionen katalysieren, heißen Enzyme. Fast alle Enzyme sind Proteine, die aus Aminosäureketten bestehen und die entscheidende Aufgabe erfüllen, die Aktivierungsenergien chemischer Reaktionen innerhalb der Zelle zu senken. Enzyme tun dies, indem sie sich an die Reaktantenmoleküle binden und sie so halten, dass die chemischen Bindungsbruch- und Bindungsbildungsprozesse leichter ablaufen. Es ist wichtig, sich daran zu erinnern, dass Enzyme das ∆G einer Reaktion nicht verändern. Mit anderen Worten, sie ändern nicht, ob eine Reaktion exergonisch (spontan) oder endergonisch (nicht spontan) ist. Dies liegt daran, dass sie die freie Energie der Reaktanten oder Produkte nicht ändern. Sie reduzieren nur die Aktivierungsenergie, die erforderlich ist, um den Übergangszustand zu erreichen.

Abbildung 1. Enzyme senken die Aktivierungsenergie der Reaktion, ändern jedoch nicht die freie Energie der Reaktion. Hier zeigt die durchgezogene Linie in der Grafik die Energie, die erforderlich ist, damit Edukte ohne Katalysator zu Produkten werden. Die gestrichelte Linie zeigt die benötigte Energie bei Verwendung eines Katalysators. Diese Zahl sollte die Gibbs-Freie Energie auf der Y-Achse angeben und anstelle von deltaH sollte deltaG angegeben werden. Facciotti (eigene Arbeit)

Spezifität des aktiven Zentrums des Enzyms und des Substrats

Die chemischen Reaktionspartner, an die ein Enzym bindet, sind die Substrate. Abhängig von der jeweiligen chemischen Reaktion können ein oder mehrere Substrate vorhanden sein. Bei einigen Reaktionen wird ein einzelnes Reaktantensubstrat in mehrere Produkte zerlegt. In anderen können zwei Substrate zusammenkommen, um ein größeres Molekül zu bilden. Es können auch zwei Reaktanten in eine Reaktion eintreten, beide werden modifiziert und verlassen die Reaktion als zwei Produkte. Die Stelle innerhalb des Enzyms, an der das Substrat bindet, wird als Enzym bezeichnet aktive Seite. Der aktive Ort ist sozusagen der Ort, an dem die „Aktion“ stattfindet. Da Enzyme Proteine ​​sind, gibt es eine einzigartige Kombination von Aminosäureresten (auch Seitenketten oder R-Gruppen genannt) innerhalb des aktiven Zentrums. Jede Aminosäureseitenkette zeichnet sich durch unterschiedliche Eigenschaften aus. Aminosäuren können als groß oder klein, schwach sauer oder basisch, hydrophil oder hydrophob, positiv oder negativ geladen oder neutral klassifiziert werden. Die einzigartige Kombination von Aminosäuren (ihre Positionen, Sequenzen, Strukturen und Eigenschaften) schafft eine sehr spezifische chemische Umgebung innerhalb des aktiven Zentrums. Diese spezifische Umgebung ist geeignet, um, wenn auch kurz, an ein spezifisches chemisches Substrat (oder Substrate) zu binden. Aufgrund dieser Puzzle-ähnlichen Übereinstimmung zwischen einem Enzym und seinen Substraten (die sich anpasst, um die beste Anpassung zwischen dem Übergangszustand und dem aktiven Zentrum zu finden), sind Enzyme für ihre Spezifität bekannt. Der „best fit“ zwischen einem Enzym und seinen Substraten ergibt sich aus deren jeweiligen Formen und der chemischen Komplementarität der funktionellen Gruppen an jedem Bindungspartner.

Figur 2. Dies ist ein Enzym mit zwei verschiedenen Substraten, die im aktiven Zentrum gebunden sind. Die Enzyme werden als Kleckse dargestellt, mit Ausnahme des aktiven Zentrums, das die drei R-Gruppen jeder der drei im aktiven Zentrum befindlichen Aminosäuren zeigt. Diese R-Gruppen interagieren mit den Substraten durch Wasserstoffbrücken (dargestellt als gestrichelte Linien).

Zu diesem Zeitpunkt sollten Sie mit allen Bindungsarten sowie den chemischen Eigenschaften aller funktionellen Gruppen vertraut sein. Zum Beispiel ist die R-Gruppe von R180 in dem oben abgebildeten Enzym die Aminosäure Arginin (abgekürzt als R) und weist eine R-Gruppe auf, die aus mehreren funktionellen Aminogruppen besteht. Aminofunktionelle Gruppen enthalten ein Stickstoffatom (N) und ein Wasserstoffatom (H). Stickstoff ist elektronegativer als Wasserstoff, daher ist die kovalente Bindung zwischen N-H eine polare kovalente Bindung. Die Wasserstoffatome in dieser Bindung haben ein positives Dipolmoment und das Stickstoffatom ein negatives Dipolmoment. Dadurch können Aminogruppen Wasserstoffbrückenbindungen mit anderen polaren Verbindungen bilden. Ebenso sind die Carbonylsauerstoffe des Rückgrats von Valin (V) 81 und Glycin (G) 121, der Aminowasserstoff des Rückgrats von V81, in Wasserstoffbrückenbindungen mit dem niedermolekularen Substrat abgebildet.

Übung

Sehen Sie nach, welche Atome in Abbildung 2 (oben) an den Wasserstoffbrücken zwischen den R-Gruppen der Aminosäure und dem Substrat beteiligt sind. Sie müssen in der Lage sein, diese selbst zu identifizieren; Wasserstoffbrückenbindungen dürfen beim Test für Sie nicht angezogen werden.

Wenn Sie den pH-Wert der Lösung ändern würden, in der sich dieses Enzym befindet, wäre das Enzym dann immer noch in der Lage, Wasserstoffbrücken mit dem Substrat zu bilden?

Welches Substrat (das linke oder das rechte) ist Ihrer Meinung nach im aktiven Zentrum stabiler? Wieso den? Wie?

Figur 3. Dies ist eine Darstellung eines aktiven Zentrums eines Enzyms. Nur die Aminosäuren im aktiven Zentrum sind gezeichnet. Das Substrat sitzt direkt in der Mitte.
Quelle: erstellt von Marc T. Facciotti (Originalwerk)

Übung

Identifizieren Sie zunächst die Art des Makromoleküls in Abbildung 3. Zeichnen Sie dann die entsprechenden Wechselwirkungen zwischen den R-Gruppen und dem Substrat ein und markieren Sie sie. Erklären Sie, wie sich diese Wechselwirkungen ändern könnten, wenn sich der pH-Wert der Lösung ändert.

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Strukturelle Instabilität von Enzymen

Die gute Eignung aktiver Standorte für spezifische Umweltbedingungen bedeutet auch, dass sie Einflüssen durch die lokale Umgebung unterliegen. Es ist wahr, dass eine Erhöhung der Umgebungstemperatur im Allgemeinen die Reaktionsgeschwindigkeiten erhöht, enzymkatalysiert oder auf andere Weise. Eine Erhöhung oder Verringerung der Temperatur außerhalb eines optimalen Bereichs kann jedoch chemische Bindungen innerhalb des aktiven Zentrums so beeinflussen, dass sie weniger gut geeignet sind, Substrate zu binden. Hohe Temperaturen führen schließlich dazu, dass Enzyme, wie andere biologische Moleküle, denaturieren, ein Prozess, der die natürlichen Eigenschaften eines Stoffes verändert. Ebenso kann auch der pH-Wert der lokalen Umgebung die Enzymfunktion beeinflussen. Aminosäurereste des aktiven Zentrums haben ihre eigenen sauren oder basischen Eigenschaften, die für die Katalyse optimal sind. Diese Reste reagieren empfindlich auf pH-Änderungen, die die Bindung von Substratmolekülen beeinträchtigen können. Enzyme sind dafür geeignet, innerhalb eines bestimmten pH-Bereichs am besten zu funktionieren, und wie bei der Temperatur können extreme pH-Werte (sauer oder basisch) der Umgebung zu einer Denaturierung von Enzymen führen.

Figur 4. Enzyme haben einen optimalen pH-Wert. Der pH, bei dem das Enzym am aktivsten ist, ist der pH, bei dem die R-Gruppen des aktiven Zentrums protoniert/deprotoniert werden, so dass das Substrat in das aktive Zentrum eintreten kann und der Anfangsschritt in der Reaktion beginnen kann. Einige Enzyme benötigen einen sehr niedrigen pH-Wert (sauer), um vollständig aktiv zu sein. Im menschlichen Körper befinden sich diese Enzyme höchstwahrscheinlich im unteren Magen oder in Lysosomen (einer Zellorganelle, die verwendet wird, um große Verbindungen innerhalb der Zelle zu verdauen).
Quelle: http://biowiki.ucdavis.edu/Biochemis..._pH_Inhibition

Der Prozess, bei dem Enzyme denaturieren, beginnt normalerweise mit der Auflösung der Tertiärstruktur durch Destabilisierung der Bindungen, die die Tertiärstruktur zusammenhalten. Wasserstoffbrückenbindungen, Ionenbindungen und kovalente Bindungen (Disulfidbrücken und Peptidbindungen) können alle durch große Änderungen der Temperatur und des pH-Werts zerstört werden. Verwenden Sie das Diagramm der Enzymaktivität und -temperatur unten, um eine Energiegeschichte für das rote Enzym zu erstellen. Erklären Sie, was zwischen 37 °C und 95 °C passieren könnte.

Abbildung 5. Enzyme haben eine optimale Temperatur. Die Temperatur, bei der das Enzym am aktivsten ist, ist normalerweise die Temperatur, bei der die Struktur des Enzyms stabil oder nicht beeinträchtigt ist. Einige Enzyme benötigen eine bestimmte Temperatur, um aktiv zu bleiben und nicht zu denaturieren. Quelle: http://academic.brooklyn.cuny.edu/bi...ge/enz_act.htm

Induzierte Passform und Enzymfunktion

Viele Jahre lang dachten Wissenschaftler, dass die Enzym-Substrat-Bindung nach einem einfachen „Schloss-und-Schlüssel“-Verfahren abläuft. Dieses Modell bestätigte, dass Enzym und Substrat in einem einzigen Schritt perfekt zusammenpassen. Die aktuelle Forschung unterstützt jedoch eine verfeinerte Sicht namens induzierte Passform. Das Modell der induzierten Anpassung erweitert das Schloss-und-Schlüssel-Modell, indem es eine dynamischere Interaktion zwischen Enzym und Substrat beschreibt. Wenn Enzym und Substrat zusammenkommen, verursacht ihre Wechselwirkung eine leichte Verschiebung der Enzymstruktur, die eine produktivere Bindungsanordnung zwischen dem Enzym und dem Übergangszustand des Substrats bestätigt. Diese energetisch günstige Bindung maximiert die Fähigkeit des Enzyms, seine Reaktion zu katalysieren.

Wenn ein Enzym sein Substrat bindet, wird ein Enzym-Substrat-Komplex gebildet. Dieser Komplex senkt die Aktivierungsenergie der Reaktion und fördert deren schnelles Fortschreiten auf eine von vielen Arten. Grundsätzlich fördern Enzyme chemische Reaktionen, an denen mehr als ein Substrat beteiligt ist, indem sie die Substrate in einer optimalen Orientierung zusammenbringen. Die entsprechende Region (Atome und Bindungen) eines Moleküls wird der entsprechenden Region des anderen Moleküls gegenübergestellt, mit der es reagieren muss. Eine andere Möglichkeit, mit der Enzyme die Reaktion ihrer Substrate fördern, besteht darin, eine energetisch günstige Umgebung innerhalb des aktiven Zentrums für die Reaktion zu schaffen. Bestimmte chemische Reaktionen können am besten in einer leicht sauren oder unpolaren Umgebung ablaufen. Die chemischen Eigenschaften, die sich aus der besonderen Anordnung von Aminosäureresten innerhalb eines aktiven Zentrums ergeben, schaffen die energetisch günstige Umgebung für die Reaktion der spezifischen Substrate eines Enzyms.

Die für viele Reaktionen benötigte Aktivierungsenergie umfasst die Energie, die für eine leichte Verdrehung chemischer Bindungen erforderlich ist, damit sie leichter reagieren können. Enzymatische Wirkung kann diesen Prozess unterstützen. Der Enzym-Substrat-Komplex kann die Aktivierungsenergie senken, indem er Substratmoleküle so verdreht, dass ein Bindungsbruch erleichtert wird. Schließlich können Enzyme auch Aktivierungsenergien senken, indem sie an der chemischen Reaktion selbst teilnehmen. Die Aminosäurereste können bestimmte Ionen oder chemische Gruppen bereitstellen, die als notwendiger Schritt des Reaktionsprozesses tatsächlich kovalente Bindungen mit Substratmolekülen eingehen. In diesen Fällen ist zu beachten, dass das Enzym nach Abschluss der Reaktion immer in seinen ursprünglichen Zustand zurückkehrt. Eine der charakteristischen Eigenschaften von Enzymen ist, dass sie durch die von ihnen katalysierten Reaktionen letztendlich unverändert bleiben. Nachdem ein Enzym eine Reaktion katalysiert hat, setzt es sein Produkt oder seine Produkte frei.

Abbildung 6. Gemäß dem induzierten Anpassungsmodell unterliegen sowohl Enzym als auch Substrat bei der Bindung dynamischen Konformationsänderungen. Das Enzym verzerrt das Substrat in seinen Übergangszustand und erhöht dadurch die Reaktionsgeschwindigkeit.

Erstellen einer Energiegeschichte für die obige Reaktion

Beantworten Sie anhand von Abbildung 6 die in der Energiegeschichte gestellten Fragen.
1. Was sind die Reaktanten? Was sind die Produkte?
2. Welche Arbeit hat das Enzym verrichtet?
3. In welchem ​​Zustand befindet sich die Energie anfangs? In welchen Zustand wird die Energie im Endzustand umgewandelt? Dies mag immer noch knifflig sein, aber versuchen Sie herauszufinden, wo sich die Energie im Anfangszustand und im Endzustand befindet.

Enzymregulation

Warum Enzyme regulieren?

Zelluläre Bedürfnisse und Bedingungen variieren von Zelle zu Zelle und ändern sich im Laufe der Zeit innerhalb einzelner Zellen. Die benötigten Enzyme und der Energiebedarf von Magenzellen unterscheiden sich von denen von Fettspeicherzellen, Hautzellen, Blutzellen und Nervenzellen. Darüber hinaus arbeitet eine Verdauungszelle viel härter, um Nährstoffe während der Zeit, die einer Mahlzeit folgt, zu verarbeiten und abzubauen, verglichen mit vielen Stunden nach einer Mahlzeit. Da diese zellulären Anforderungen und Bedingungen variieren, ändern sich auch die benötigten Mengen und die Funktionalität der verschiedenen Enzyme.

Regulierung von Enzymen durch Moleküle

Enzyme können auf eine Weise reguliert werden, die ihre Aktivität entweder fördert oder verringert. Es gibt viele verschiedene Arten von Molekülen, die die Enzymfunktion hemmen oder fördern, und dafür gibt es verschiedene Mechanismen. In einigen Fällen der Enzymhemmung ist beispielsweise ein Inhibitormolekül einem Substrat so ähnlich, dass es an das aktive Zentrum binden und das Substrat einfach an der Bindung blockieren kann. Dabei wird das Enzym gehemmt durch Konkurrenzhemmung, da ein Inhibitormolekül mit dem Substrat um die Bindung an das aktive Zentrum konkurriert. Andererseits bindet bei der nichtkompetitiven Hemmung ein Inhibitormolekül an einem anderen Ort als einer allosterischen Stelle an das Enzym und schafft es dennoch, die Substratbindung an die aktive Stelle zu blockieren.

Abbildung 7. Die kompetitive und die nichtkompetitive Hemmung beeinflussen die Reaktionsgeschwindigkeit unterschiedlich. Kompetitive Inhibitoren beeinflussen die Anfangsrate, aber nicht die Maximalrate, während nichtkompetitive Inhibitoren die Maximalrate beeinflussen.

Einige Inhibitormoleküle binden an Enzyme an einer Stelle, an der ihre Bindung eine Konformationsänderung induziert, die die Affinität des Enzyms für sein Substrat verringert. Diese Art der Hemmung nennt man allosterische Hemmung. Die meisten allosterisch regulierten Enzyme bestehen aus mehr als einem Polypeptid, dh sie haben mehr als eine Proteinuntereinheit. Wenn ein allosterischer Inhibitor an ein Enzym bindet, werden alle aktiven Zentren auf den Proteinuntereinheiten geringfügig verändert, so dass sie ihre Substrate mit geringerer Effizienz binden. Es gibt allosterische Aktivatoren sowie Inhibitoren. Allosterische Aktivatoren binden an Stellen eines Enzyms, die vom aktiven Zentrum entfernt sind, und induzieren eine Konformationsänderung, die die Affinität des/der aktiven Zentrums(e) des Enzyms zu seinem/seinen Substrat(en) erhöht.

Abbildung 8. Allosterische Inhibitoren modifizieren das aktive Zentrum des Enzyms, sodass die Substratbindung reduziert oder verhindert wird. Im Gegensatz dazu modifizieren allosterische Aktivatoren das aktive Zentrum des Enzyms, so dass die Affinität zum Substrat steigt.

Video-Link

Sehen Sie sich dieses kurze (einminütige) Video über kompetitive vs. nichtkompetitive enzymatische Hemmung an. Sehen Sie sich auch dieses Video (1,2 Minuten) zur Feedback-Hemmung an.

Viele Enzyme funktionieren nicht optimal oder gar nicht, es sei denn, sie sind an andere spezifische Nicht-Protein-Helfermoleküle gebunden, entweder vorübergehend über Ionen- oder Wasserstoffbrücken oder dauerhaft über stärkere kovalente Bindungen. Zwei Arten von Helfermolekülen sind Cofaktoren und Coenzyme. Die Bindung an diese Moleküle fördert die optimale Konformation und Funktion ihrer jeweiligen Enzyme. Cofaktoren sind anorganische Ionen wie Eisen(II) (Fe2+) und Magnesium(II) (Mg2+). Ein Beispiel für ein Enzym, das ein Metallion als Cofaktor benötigt, ist das Enzym, das DNA-Moleküle aufbaut, die DNA-Polymerase, die ein gebundenes Zink(II)-Ion (Zn .) benötigt2+) Funktionieren. Coenzyme sind organische Hilfsmoleküle mit einer atomaren Grundstruktur aus Kohlenstoff und Wasserstoff, die für die Enzymwirkung benötigt werden. Die häufigsten Quellen für Coenzyme sind Nahrungsvitamine. Einige Vitamine sind Vorläufer von Coenzymen, andere wirken direkt als Coenzyme. Vitamin C ist ein Coenzym für mehrere Enzyme, die am Aufbau des wichtigen Bindegewebebestandteils Kollagen beteiligt sind. Ein wichtiger Schritt beim Abbau von Glucose zu Energie ist die Katalyse durch einen Multienzymkomplex namens Pyruvat-Dehydrogenase. Pyruvat-Dehydrogenase ist ein Komplex aus mehreren Enzymen, der tatsächlich einen Cofaktor (ein Magnesiumion) und fünf verschiedene organische Coenzyme benötigt, um seine spezifische chemische Reaktion zu katalysieren. Daher wird die Enzymfunktion zum Teil durch eine Fülle verschiedener Cofaktoren und Coenzyme reguliert, die den meisten Organismen hauptsächlich über die Nahrung zugeführt werden.

Enzymkompartimentierung

In eukaryontischen Zellen sind Moleküle wie Enzyme normalerweise in verschiedene Organellen unterteilt. Dies ermöglicht eine weitere Regulierung der Enzymaktivität. Enzyme, die nur für bestimmte zelluläre Prozesse benötigt werden, können zusammen mit ihren Substraten separat untergebracht werden, was effizientere chemische Reaktionen ermöglicht. Beispiele für diese Art von Enzymregulation basierend auf Ort und Nähe sind die Enzyme, die an den letzten Stadien der Zellatmung beteiligt sind, die ausschließlich in den Mitochondrien stattfinden, und die Enzyme, die an der Verdauung von Zelltrümmern und Fremdstoffen in Lysosomen beteiligt sind.

Weiterführende Links

Khan Akademie

Die folgenden Links führen Sie zu einer Reihe von Videos zum Thema Kinetik. Der erste Link enthält vier Videos zu Reaktionsgeschwindigkeiten und der zweite Link enthält neun Videos zum Zusammenhang zwischen Reaktionsgeschwindigkeit und Konzentration. Diese Videos sind ergänzend und werden bereitgestellt, um Ihnen eine externe Ressource zur weiteren Untersuchung der Enzymkenetik zu bieten.

  • Einführung in die Enzymkinetik
  • Reaktionsmechanismus



Bemerkungen:

  1. Caddawyc

    IMHO ist die Bedeutung von A bis Z offenbart, der Aftor hat alles Mögliche herausgepresst, wofür ich ihn respektiere!

  2. Stok

    Es ist einfach lächerlich.

  3. Chlodwig

    Auch dass wir auf Ihren sehr guten Satz verzichten würden

  4. Sami

    Ich finde, du hast nicht Recht. Ich bin sicher. Wir werden darüber diskutieren. Schreib in PN, wir reden.

  5. Zulkilkis

    Wenn die Essenz kommt - werden die Fragen „Wie man lebt, aber dies ist eine lange Entwicklung.

  6. JoJora

    Und nicht so passiert)))))



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