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Koordinaten des Zellenstandorts

Koordinaten des Zellenstandorts


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Mir wurden gerade die Nägel an meinen beiden großen Zehen entfernt. Ich bin viel glücklicher. Aber es brachte mich zum Nachdenken, da es keine 'Wurzelstruktur' gibt, aus der der Nagel wächst, gibt es im Genom ein Koordinatensystem vom Typ x,y,z, das besagt, dass die Nagelzellstruktur von hier aus beginnt oder was ist? der bestimmende Faktor, der besagt, dass sich diese hautbezogenen Zellen hier nicht mehr bilden und jetzt beginnen sich Nagelzellen zu bilden, aber nur in diesem schmalen Band.


So erhalten Sie GPS-Koordinaten Ihres Standorts mit Ihrem Smartphone

Die genauen Werte für Breiten- und Längengrad für einen Ort sind bei der Vermessung, der Freigabe des Standorts oder der Erstellung von Karten von entscheidender Bedeutung. Smartphones haben die Navigation durch die Integration von GPS erleichtert. Aber Sie wissen, dass Sie mit Ihrem Android oder iPhone sogar die Koordinaten Ihres Standorts abrufen können? Viele Apps bieten Ihnen den Breiten- und Längengrad eines Ortes. Sie können einfach den Schritten folgen, um Koordinaten mit Ihrem Android, iPhone oder einem Computer zu finden.

Besuche die Website: Die Geoinformatik


Regulatormoleküle des Zellzyklus

Neben den intern kontrollierten Checkpoints gibt es zwei Gruppen intrazellulärer Moleküle, die den Zellzyklus regulieren. Diese Regulationsmoleküle fördern entweder den Fortschritt der Zelle in die nächste Phase (positive Regulation) oder stoppen den Zyklus (negative Regulation). Regulatormoleküle können einzeln wirken oder die Aktivität oder Produktion anderer regulatorischer Proteine ​​beeinflussen. Daher kann der Ausfall eines einzelnen Regulators fast keinen Einfluss auf den Zellzyklus haben, insbesondere wenn mehr als ein Mechanismus dasselbe Ereignis steuert. Umgekehrt kann die Wirkung eines mangelhaften oder nicht funktionierenden Regulators weitreichend und möglicherweise tödlich für die Zelle sein, wenn mehrere Prozesse betroffen sind.


T-Zellen

T-Zellen sind eine Art von weißen Blutkörperchen, die mit Makrophagen arbeiten. Im Gegensatz zu Makrophagen, die jede eindringende Zelle oder jedes Virus angreifen können, kann jede T-Zelle nur einen Virustyp bekämpfen. Sie könnten denken, dass dies bedeutet, dass Makrophagen stärker sind als T-Zellen, aber das sind sie nicht. Stattdessen sind T-Zellen wie eine Spezialeinheit, die nur eine Art von Virus bekämpft, die Ihren Körper angreifen könnte.

Mehr als eine Art von T-Zellen

Es gibt zwei Arten von T-Zellen in Ihrem Körper: Helfer-T-Zellen und Killer-T-Zellen. Killer-T-Zellen vernichten die infizierten Zellen. Die Helfer-T-Zellen koordinieren den Angriff.

Rasterelektronenmikroskopische Aufnahme einer T-Zelle (rechts), eines Blutplättchens, das die Blutgerinnung unterstützt (Mitte) und eines roten Blutkörperchens (links). Die Beulen auf der T-Zelle sind T-Zell-Rezeptoren, die zur Bekämpfung von Infektionen verwendet werden. Vom Nationalen Krebsinstitut.

Killer-T-Zellen und Antigene

Killer-T-Zellen finden und zerstören infizierte Zellen, die in Fabriken zur Herstellung von Viren umgewandelt wurden. Dazu müssen sie mit Hilfe spezieller Moleküle, den sogenannten Antigenen, den Unterschied zwischen infizierten Zellen und gesunden Zellen erkennen. Killer-T-Zellen sind in der Lage, die Zellen mit Viren zu finden und zu zerstören.

Antigene funktionieren wie Identifikations-Tags, die Ihrem Immunsystem Informationen über Ihre Zellen und Eindringlinge geben. Gesunde Zellen haben „Selbstantigene“ auf der Oberfläche ihrer Membranen. Sie lassen T-Zellen wissen, dass sie keine Eindringlinge sind. Wenn eine Zelle mit einem Virus infiziert ist, hat sie Virusantigene auf ihrer Oberfläche. Dies ist ein Signal für die Killer-T-Zelle, das sie wissen lässt, dass es sich um eine Zelle handelt, die zerstört werden muss.

Die grundlegende Anatomie einer T-Zelle.

Anatomie einer T-Zelle

T-Zellen haben viele identische T-Zell-Rezeptoren, die ihre Oberflächen bedecken und nur an eine Antigenform binden können. Wenn ein T-Zell-Rezeptor mit seinem viralen Antigen auf eine infizierte Zelle passt, setzt die Killer-T-Zelle Zytotoxine frei, um diese Zelle abzutöten.

Der Schlüssel zum Auffinden infizierter Zellen

Es gibt 25 Millionen bis eine Milliarde verschiedene T-Zellen in Ihrem Körper. Jede Zelle hat einen einzigartigen T-Zell-Rezeptor, der nur eine Art von Antigen aufnehmen kann, wie ein Schloss, das mit nur einer Schlüsselform passt. Antigene und Rezeptoren funktionieren ähnlich wie Schloss und Schlüssel. Die meisten dieser Antigene werden nie in Ihren Körper gelangen, aber die T-Zellen, die Ihren Körper patrouillieren, werden sie erkennen, wenn sie es tun.

Der T-Zell-Rezeptor passt zu seinem Antigen wie ein komplexer Schlüssel. Passt das perfekt geformte Virusantigen einer infizierten Zelle in den Killer-T-Zell-Rezeptor, setzt die T-Zelle Perforin und Zytotoxine frei. Perforin macht zuerst eine Pore oder ein Loch in der Membran der infizierten Zelle. Zytotoxine gelangen durch diese Pore direkt in die Zelle und zerstören sie und alle darin enthaltenen Viren. Deshalb werden Killer-T-Zellen auch als zytotoxische T-Zellen bezeichnet. Die Stücke zerstörter Zellen und Viren werden dann von Makrophagen gereinigt.

Helfer-T-Zellen

Die andere Art von T-Zelle ist die Helfer-T-Zelle. Diese Zellen produzieren keine Giftstoffe oder bekämpfen selbst Eindringlinge. Stattdessen sind sie wie Teamkoordinatoren. Sie verwenden chemische Botschaften, um den anderen Zellen des Immunsystems Anweisungen zu geben. Diese Anweisungen helfen Killer-T- und B-Zellen, viel mehr aus sich selbst zu machen, damit sie die Infektion bekämpfen und sicherstellen können, dass der Kampf unter Kontrolle bleibt.

Wenn eine T-Zelle in Ihrem Körper ein passendes Virus findet, macht sie viele Kopien von sich selbst, um dieses Virus anzugreifen.

Aufbau einer größeren Armee für einen bestimmten Eindringling

Wenn eine Helfer-T-Zelle eine chemische Nachricht aussendet, wird ihre passende Killer-T-Zelle darauf aufmerksam gemacht, dass ein Virus vorhanden ist. Nachdem eine Killer-T-Zelle eine infizierte Zelle gefunden und zerstört hat, fordert diese Helfer-T-Zell-Nachricht sie auf, sich selbst zu kopieren, wodurch eine Armee von Killer-T-Zellen entsteht. Da nur T-Zellen kopiert werden, die das eindringende Virus bekämpfen können, spart Ihr Körper Energie und kann das Virus dennoch sehr gut abtöten.

T-Zell-Screening

T-Zellen werden wie alle roten und weißen Blutkörperchen im Knochenmark gebildet. Der Name T-Zelle leitet sich von dem Organ ab, in dem sie reifen, der Thymusdrüse. Die Thymusdrüse befindet sich direkt über deinem Herzen und hat ungefähr die Größe eines Spielkartenspiels. Die meisten T-Zellen werden in jungen Jahren gebildet, daher haben Kinder einen größeren Thymus als Erwachsene. Es ist auch der Ort, an dem T-Zellen gescreent werden, um alle loszuwerden, die die gesunden Zellen in Ihrem Körper angreifen würden.

Den Körper umrunden

Alle weißen Blutkörperchen haben zwei Möglichkeiten, sich im Körper fortzubewegen. Ein Weg führt über Ihre Blutgefäße. Der andere Weg führt über das Lymphsystem.

Das Lymphsystem hat Gefäße, die milchige Flüssigkeit und weiße Blutkörperchen durch den Körper bewegen. Im Gegensatz zu Ihrem Herzen, das Ihr Blut pumpt, nutzt das Lymphsystem die Bewegungen Ihres Körpers, um die Lymphflüssigkeit herumzuschieben. Dies ist ein Grund, warum es gut ist, aktiv zu sein und sich zu bewegen.

Das Lymphsystem bewegt weiße Blutkörperchen durch den Körper. Es umfasst die Lymphknoten, den Thymus, die Milz, die Mandeln und das Knochenmark, wo Immunzellen wachsen und sich vermehren.

Transportsysteme wechseln

Die meisten weißen Blutkörperchen werden im Lymphsystem gespeichert, bis sie zur Bekämpfung einer Infektion benötigt werden. Wenn ein Virus angreift, können sie in die Blutgefäße gelangen, damit sie die Viren schnell angreifen können. Dieser Transfer findet in den Lymphknoten statt, die sich im ganzen Körper befinden.

Viele Lymphknoten befinden sich in den Beinen, Achseln und im Nacken. Das letzte Mal, als Sie Halsschmerzen hatten, haben Sie wahrscheinlich vergrößerte Stellen an einer oder beiden Seiten Ihres Halses gespürt. Hier vermehren sich die T- und B-Zellen und machen sich bereit, das Virus anzugreifen.

Andere wichtige Teile des Lymphsystems, in denen Immunzellen wachsen, sich vermehren und Eindringlinge einfangen, sind Knochenmark, Thymusdrüse, Milz und Mandeln.


Lysosomenpositionierung koordiniert mTORC1-Aktivität und Autophagie

Unter nährstoffreichen Bedingungen wird die nährstoffsensitive Kinase mTOR (Mammalian Target of Rapamycin) an die Oberfläche von Lysosomen rekrutiert, wo sie aktiviert wird und das Zellwachstum fördern und die Autophagie hemmen kann. Im Gegensatz dazu wird mTOR unter nährstoffarmen Bedingungen gehemmt, was zur Induktion von Autophagie führt. Es wurde nun gezeigt, dass die intrazelluläre Positionierung von Lysosomen als Reaktion auf die Nährstoffverfügbarkeit die mTOR-Aktivierung orchestriert und die Autophagie reguliert.

Die konservierte Serin/Threonin-Kinase TOR erkennt den Ernährungs- und Energiestatus eukaryontischer Zellen und initiiert die entsprechende nachgeschaltete Reaktion 1 . mTOR existiert in Form von zwei Komplexen, mTORC1 und mTORC2, die den Zellstoffwechsel bzw. die Zytoskelettdynamik kontrollieren. Wenn Nährstoffe reichlich vorhanden sind, wird mTORC1 von den monomeren Rag-GTPasen und dem Ragulator-Komplex an lysosomale Membranen rekrutiert. An Lysosomen phosphoryliert mTORC1 nachgeschaltete Effektorproteine, um Veränderungen im Zellstoffwechsel und Zellwachstum zu bewirken und die Selbstverdauung durch Makroautophagie (im Folgenden als Autophagie bezeichnet) zu hemmen 1,2,3 . Im Gegensatz dazu hemmt Nährstoffmangel mTORC1, was die Induktion von Autophagie ermöglicht, die es der Zelle ermöglicht, Aminosäuren und Fettsäuren zu recyceln und so die Zellfunktion aufrechtzuerhalten. Die Autophagie wird durch die Bildung von Doppelmembran-Vakuolen im Zytoplasma, den sogenannten Autophagosomen, eingeleitet. Das Endziel von Autophagosomen ist die Fusion mit Lysosomen, wo ihre autophagische Fracht abgebaut wird. Somit haben sich Lysosomen als kritische Plattformen sowohl für die Hemmung als auch für die Vervollständigung der Autophagie herausgestellt.


So geben Sie GPS-Koordinaten auf dem iPhone mit Apple Maps ein, um einen Standort zu finden

Halten Sie die GPS-Koordinaten für den Standort, den Sie eingeben möchten, griffbereit, dann auf dem iPhone:

    Öffnen Sie die Maps-Anwendung auf dem iPhone

Sie können beliebige GPS-Standorte in der allgemeinen Kartenansicht oder in Satelliten- und Hybridansichten anzeigen.

Ein weiterer nützlicher Trick besteht darin, den GPS-Standort zu ermitteln, nachdem er auf diese Weise in der Maps-App gefunden wurde, und dann die hier beschriebene Funktion zum Teilen des Standorts von Maps auf dem iPhone zu verwenden, um einen markierten Pin mit einem anderen iPhone-Benutzer zu teilen.

So geben Sie GPS-Koordinaten für einen Standort mit Google Maps auf dem iPhone ein

Holen Sie sich mit den GPS-Koordinaten das iPhone und gehen Sie wie folgt vor:

  1. Öffnen Sie die Google Maps-App auf dem iPhone (es ist ein zusätzlicher separater Download)
  2. Tippen Sie auf die Leiste “Suchen” und geben Sie die GPS-Koordinaten ein, nach denen Sie suchen möchten, und suchen Sie dann

Das ist alles, nur die Eingabe und Suche der GPS-Koordinaten sollte sie wie beabsichtigt auf dem iPhone in der Kartenanwendung anzeigen.

Wenn Sie Schwierigkeiten haben, überprüfen Sie, wie Ihre Koordinaten in die Maps-App eingegeben und gesucht werden. Sie möchten sicherstellen, dass zwischen den Längen- und Breitengradzahlen oder den Dezimalgraden oder den DMS-Grad-, -Minuten- und -Sekunden-Begrenzern ein Leerzeichen vorhanden ist. Ein Tippfehler in einer GPS-Koordinate kann den Standort und die Wegbeschreibung leicht verfälschen, also überprüfen Sie auch die tatsächlichen Zahlen, die Sie eingegeben haben.

Können Sie GPS-Koordinaten aus den Formaten DD, DMS, Breitengrad und Längengrad auf dem iPhone konvertieren?

Nehmen wir an, Sie haben GPS-Koordinaten in einem bestimmten Format, möchten sie aber in einem anderen. Können Sie das iPhone verwenden, um diese GPS-Koordinaten von einem Typ in einen anderen umzuwandeln? Die Antwort ist ja! Zumindest mit Google Maps, was dies sehr einfach macht.

Suchen Sie einfach nach den GPS-Koordinaten, die Sie haben, und ganz unten in der Google Maps-App werden die GPS-Koordinaten im DMS-Format Grad, Minuten, Sekunden angezeigt:

Simpel und einfach. Die Google Maps-App konvertiert die GPS-Koordinaten von einem Eingabetyp und zeigt sie einfach im DMS-Format an, obwohl die iPhone Apple Maps-App derzeit keine GPS-Koordinatenkonvertierung durchführt, selbst wenn sie unabhängig von der Eingabe das richtige Ziel sucht und findet Format.

Dies sollte ein hilfreicher Satz von Tipps für viele Menschen sein, die aus vielen verschiedenen Gründen auf GPS angewiesen sind, sei es für Arbeit, Hobby, Spaß oder privat. Wenn Sie weitere Tricks, Tipps oder Vorschläge zum Finden, Lokalisieren und Arbeiten mit GPS-Koordinaten auf dem iPhone haben, lassen Sie es uns in den Kommentaren wissen!


Inhalt

In vielen kleinen Organismen wie Bakterien ermöglicht Quorum Sensing Individuen, eine Aktivität nur zu beginnen, wenn die Population ausreichend groß ist. Diese Signalübertragung zwischen Zellen wurde erstmals beim marinen Bakterium beobachtet Aliivibrio fischeri, die Licht erzeugt, wenn die Bevölkerung dicht genug ist. [10] Der Mechanismus umfasst die Produktion und den Nachweis eines Signalmoleküls und die Regulation der Gentranskription als Reaktion darauf. Quorum Sensing funktioniert sowohl bei grampositiven als auch bei gramnegativen Bakterien und sowohl innerhalb als auch zwischen Spezies. [11]

In Schleimpilzen aggregieren einzelne Zellen, die als Amöben bekannt sind, unter dem Einfluss eines chemischen Signals, das ursprünglich Acrasin genannt wurde, zu Fruchtkörpern und schließlich zu Sporen. Die Individuen bewegen sich durch Chemotaxis, d. h. sie werden vom chemischen Gradienten angezogen. Einige Arten verwenden zyklisches AMP als Signal, andere wie Polysphondylium violaceum andere Moleküle verwenden, in diesem Fall N-Propionyl-Gamma-L-Glutamyl-L-Ornithin-Delta-Lactamethylester, Spitzname Glorin. [12]

Bei Pflanzen und Tieren erfolgt die Signalübertragung zwischen Zellen entweder durch Freisetzung in den extrazellulären Raum, unterteilt in parakrine Signalübertragung (über kurze Distanzen) und endokrine Signalübertragung (über lange Distanzen) oder durch direkten Kontakt, bekannt als juxtakrine Signalübertragung (z. B. Notch-Signalübertragung). . [13] Die autokrine Signalübertragung ist ein Sonderfall der parakrinen Signalübertragung, bei der die sezernierende Zelle die Fähigkeit besitzt, auf das sezernierte Signalmolekül zu reagieren. [14] Die synaptische Signalübertragung ist ein Sonderfall der parakrinen Signalübertragung (für chemische Synapsen) oder juxtakrin Signalübertragung (für elektrische Synapsen) zwischen Neuronen und Zielzellen.

Synthese und Veröffentlichung Bearbeiten

Viele Zellsignale werden von Molekülen getragen, die von einer Zelle freigesetzt werden und sich bewegen, um mit einer anderen Zelle in Kontakt zu treten. Signalmoleküle können mehreren chemischen Klassen angehören: Lipide, Phospholipide, Aminosäuren, Monoamine, Proteine, Glykoproteine ​​oder Gase. Oberflächenrezeptoren bindende Signalmoleküle sind im Allgemeinen groß und hydrophil (z. B. TRH, Vasopressin, Acetylcholin), während diejenigen, die in die Zelle eindringen, im Allgemeinen klein und hydrophob sind (z. B. Glukokortikoide, Schilddrüsenhormone, Cholecalciferol, Retinsäure), aber es gibt zahlreiche wichtige Ausnahmen. und ein gleiches Molekül kann sowohl über Oberflächenrezeptoren als auch intrakrin auf unterschiedliche Wirkungen wirken. [14] In tierischen Zellen setzen spezialisierte Zellen diese Hormone frei und senden sie über das Kreislaufsystem an andere Körperteile. Sie erreichen dann Zielzellen, die die Hormone erkennen und darauf reagieren und ein Ergebnis produzieren können. Dies wird auch als endokrine Signalübertragung bezeichnet. Pflanzenwachstumsregulatoren oder Pflanzenhormone bewegen sich durch Zellen oder diffundieren als Gas durch die Luft, um ihre Ziele zu erreichen. [15] Schwefelwasserstoff wird in kleinen Mengen von einigen Zellen des menschlichen Körpers produziert und hat eine Reihe von biologischen Signalfunktionen. Derzeit sind nur zwei weitere solcher Gase als Signalmoleküle im menschlichen Körper bekannt: Stickstoffmonoxid und Kohlenmonoxid. [16]

Exozytose Bearbeiten

Exozytose ist der Prozess, bei dem eine Zelle Moleküle wie Neurotransmitter und Proteine ​​aus der Zelle transportiert. Als aktiver Transportmechanismus erfordert die Exozytose den Einsatz von Energie, um Material zu transportieren. Exozytose und ihr Gegenstück, die Endozytose, werden von allen Zellen verwendet, da die meisten für sie wichtigen chemischen Substanzen große polare Moleküle sind, die den hydrophoben Teil der Zellmembran nicht passiv passieren können. Exozytose ist der Prozess, bei dem eine große Menge von Molekülen freigesetzt wird, also eine Form des Massentransports. Die Exozytose erfolgt über sekretorische Portale an der Zellplasmamembran, die als Porosomen bezeichnet werden. Porosomen sind permanente becherförmige Lipoproteinstrukturen an der Zellplasmamembran, an denen sekretorische Vesikel vorübergehend andocken und fusionieren, um intravesikulären Inhalt aus der Zelle freizusetzen.

Bei der Exozytose werden membrangebundene sekretorische Vesikel zur Zellmembran transportiert, wo sie an Porosomen andocken und fusionieren und ihr Inhalt (d. h. wasserlösliche Moleküle) in die extrazelluläre Umgebung sezerniert wird. Diese Sekretion ist möglich, weil das Vesikel vorübergehend mit der Plasmamembran verschmilzt. Im Rahmen der Neurotransmission werden Neurotransmitter typischerweise über Exozytose aus synaptischen Vesikeln in den synaptischen Spalt freigesetzt, Neurotransmitter können jedoch auch über reversen Transport durch Membrantransportproteine ​​freigesetzt werden.

Formulare bearbeiten

Autokrin Bearbeiten

Bei der autokrinen Signalübertragung schüttet eine Zelle ein Hormon oder einen chemischen Botenstoff aus (genannt autokriner Wirkstoff), der an autokrine Rezeptoren auf derselben Zelle bindet, was zu Veränderungen in der Zelle selbst führt. [17] Dies kann mit der parakrinen Signalübertragung, der intrakrinen Signalübertragung oder der klassischen endokrinen Signalübertragung verglichen werden.

Parakrine Bearbeiten

Bei der parakrinen Signalübertragung erzeugt eine Zelle ein Signal, um Veränderungen in nahegelegenen Zellen zu induzieren, wodurch das Verhalten dieser Zellen verändert wird. Signalmoleküle, die als parakrine Faktoren bekannt sind, diffundieren über eine relativ kurze Distanz (lokale Wirkung), im Gegensatz zu Zellsignalen durch endokrine Faktoren, Hormone, die über das Kreislaufsystem juxtakrine Wechselwirkungen und autokrine Signalwege erheblich längere Strecken zurücklegen. Zellen, die parakrine Faktoren produzieren, sezernieren diese in die unmittelbare extrazelluläre Umgebung. Faktoren wandern dann zu nahegelegenen Zellen, in denen der Gradient des empfangenen Faktors das Ergebnis bestimmt. Die genaue Entfernung, die parakrine Faktoren zurücklegen können, ist jedoch nicht sicher.

Parakrine Signale wie Retinsäure zielen nur auf Zellen in der Nähe der emittierenden Zelle. [18] Neurotransmitter sind ein weiteres Beispiel für ein parakrines Signal.

Einige Signalmoleküle können sowohl als Hormon als auch als Neurotransmitter fungieren. Adrenalin und Noradrenalin können beispielsweise als Hormone fungieren, wenn sie aus der Nebenniere freigesetzt werden und über die Blutbahn zum Herzen transportiert werden. Noradrenalin kann auch von Neuronen produziert werden, um als Neurotransmitter im Gehirn zu fungieren. [19] Östrogen kann vom Eierstock freigesetzt werden und als Hormon fungieren oder lokal über parakrine oder autokrine Signalwege wirken. [20]

Obwohl die parakrine Signalübertragung eine Vielzahl von Reaktionen in den induzierten Zellen hervorruft, nutzen die meisten parakrinen Faktoren einen relativ schlanken Satz von Rezeptoren und Signalwegen. Tatsächlich ist bekannt, dass verschiedene Organe im Körper – sogar zwischen verschiedenen Spezies – ähnliche parakrine Faktoren bei der unterschiedlichen Entwicklung nutzen. [21] Die hochkonservierten Rezeptoren und Signalwege können auf der Grundlage ähnlicher Strukturen in vier Hauptfamilien eingeteilt werden: Fibroblasten-Wachstumsfaktor-(FGF-)Familie, Hedgehog-Familie, Wnt-Familie und TGF-β-Superfamilie. Die Bindung eines parakrinen Faktors an seinen jeweiligen Rezeptor initiiert Signaltransduktionskaskaden, die unterschiedliche Reaktionen hervorrufen.

Endokrine Bearbeiten

Endokrine Signale werden Hormone genannt. Hormone werden von endokrinen Zellen produziert und wandern durch das Blut, um alle Teile des Körpers zu erreichen. Die Spezifität der Signalübertragung kann kontrolliert werden, wenn nur einige Zellen auf ein bestimmtes Hormon reagieren können. Die endokrine Signalübertragung beinhaltet die Freisetzung von Hormonen durch interne Drüsen eines Organismus direkt in das Kreislaufsystem, wodurch entfernte Zielorgane reguliert werden. Bei Wirbeltieren ist der Hypothalamus das neurale Kontrollzentrum für alle endokrinen Systeme. Beim Menschen sind die wichtigsten endokrinen Drüsen die Schilddrüse und die Nebennieren. Die Erforschung des endokrinen Systems und seiner Störungen wird als Endokrinologie bezeichnet.

Juxtacrin Bearbeiten

Die juxtakrine Signalübertragung ist eine Art von Zell-Zell- oder Zell-Extrazellulärer Matrix-Signalübertragung in vielzelligen Organismen, die engen Kontakt erfordert. Es gibt drei Arten:

  1. Ein Membranligand (Protein, Oligosaccharid, Lipid) und ein Membranprotein zweier benachbarter Zellen interagieren.
  2. Eine kommunizierende Verbindung verbindet die intrazellulären Kompartimente zweier benachbarter Zellen und ermöglicht so den Transit relativ kleiner Moleküle.
  3. Ein extrazelluläres Matrixglycoprotein und ein Membranprotein interagieren.

Darüber hinaus bedeutet die juxtakrine Signalübertragung in einzelligen Organismen wie Bakterien Interaktionen durch Membrankontakt. Bei einigen Wachstumsfaktoren, Zytokin- und Chemokin-Zellsignalen, wurde eine juxtakrine Signalübertragung beobachtet, die eine wichtige Rolle bei der Immunantwort spielt.

Zellen erhalten Informationen von ihren Nachbarn durch eine Klasse von Proteinen, die als Rezeptoren bekannt sind. Rezeptoren können mit einigen Molekülen (Liganden) binden oder mit physikalischen Mitteln wie Licht, mechanischer Temperatur, Druck usw. interagieren. Die Aufnahme erfolgt, wenn die Zielzelle (jede Zelle mit einem für das Signalmolekül spezifischen Rezeptorprotein) ein Signal erkennt, normalerweise in in Form eines kleinen, wasserlöslichen Moleküls, über die Bindung an ein Rezeptorprotein auf der Zelloberfläche oder innerhalb der Zelle kann das Signalmolekül an intrazelluläre Rezeptoren oder andere Elemente binden oder Enzymaktivität (z. B. Gase) stimulieren bei der intrakrinen Signalübertragung.

Signalmoleküle interagieren mit einer Zielzelle als Ligand für Zelloberflächenrezeptoren und/oder indem sie durch ihre Membran oder Endozytose in die Zelle eindringen, um eine intrakrane Signalübertragung zu ermöglichen. Dies führt im Allgemeinen zur Aktivierung von Second Messengers, was zu verschiedenen physiologischen Effekten führt. Bei vielen Säugetieren tauschen frühe Embryozellen Signale mit Zellen der Gebärmutter aus. [22] Im menschlichen Magen-Darm-Trakt tauschen Bakterien untereinander und mit menschlichen Epithel- und Immunsystemzellen Signale aus. [23] Für die Hefe Saccharomyces cerevisiae Während der Paarung senden manche Zellen ein Peptidsignal (Paarungsfaktor-Pheromone) an ihre Umgebung. Das Paarungsfaktorpeptid kann an einen Zelloberflächenrezeptor auf anderen Hefezellen binden und sie dazu veranlassen, sich auf die Paarung vorzubereiten. [24]

Zelloberflächenrezeptoren Bearbeiten

Zelloberflächenrezeptoren spielen eine wesentliche Rolle in den biologischen Systemen ein- und mehrzelliger Organismen und Fehlfunktionen oder Schäden an diesen Proteinen werden mit Krebs, Herzerkrankungen und Asthma in Verbindung gebracht. [25] Diese Transmembranrezeptoren sind in der Lage, Informationen von außerhalb der Zelle nach innen zu übertragen, da sie ihre Konformation ändern, wenn ein bestimmter Ligand daran bindet. Betrachtet man drei Haupttypen von Rezeptoren: Ionenkanal-gekoppelte Rezeptoren, G-Protein-gekoppelte Rezeptoren und Enzym-gekoppelte Rezeptoren).

Ionenkanal-verknüpfte Rezeptoren Bearbeiten

Ionenkanal-gebundene Rezeptoren sind eine Gruppe von Transmembran-Ionenkanalproteinen, die sich öffnen, um Ionen wie Na + , K + , Ca 2+ und/oder Cl – als Reaktion auf die Bindung eines chemischen Botenstoffs durch die Membran zu passieren ( dh ein Ligand), wie ein Neurotransmitter. [26] [27] [28]

Wenn ein präsynaptisches Neuron erregt wird, setzt es einen Neurotransmitter aus Vesikel in den synaptischen Spalt frei. Der Neurotransmitter bindet dann an Rezeptoren, die sich auf dem postsynaptischen Neuron befinden. Wenn diese Rezeptoren ligandengesteuerte Ionenkanäle sind, öffnet eine resultierende Konformationsänderung die Ionenkanäle, was zu einem Ionenfluss durch die Zellmembran führt. Dies wiederum führt entweder zu einer Depolarisation für eine erregende Rezeptorantwort oder zu einer Hyperpolarisation für eine inhibitorische Antwort.

Diese Rezeptorproteine ​​bestehen typischerweise aus mindestens zwei verschiedenen Domänen: einer Transmembrandomäne, die die Ionenpore enthält, und einer extrazellulären Domäne, die die Ligandenbindungsstelle (eine allosterische Bindungsstelle) enthält. Diese Modularität hat einen „Teile und Herrscher“-Ansatz ermöglicht, um die Struktur der Proteine ​​zu finden (jede Domäne separat zu kristallisieren). Die Funktion solcher Rezeptoren an Synapsen besteht darin, das chemische Signal von präsynaptisch freigesetzten Neurotransmittern direkt und sehr schnell in ein postsynaptisches elektrisches Signal umzuwandeln. Viele LICs werden zusätzlich durch allosterische Liganden, durch Kanalblocker, Ionen oder das Membranpotential moduliert. LICs werden in drei Superfamilien eingeteilt, denen eine evolutionäre Verwandtschaft fehlt: Cys-Loop-Rezeptoren, ionotrope Glutamat-Rezeptoren und ATP-gesteuerte Kanäle.

G-Protein-gekoppelte Rezeptoren Bearbeiten

G-Protein-gekoppelte Rezeptoren sind eine große Gruppe evolutionär verwandter Proteine, die Zelloberflächenrezeptoren sind, die Moleküle außerhalb der Zelle erkennen und zelluläre Reaktionen aktivieren. In Verbindung mit G-Proteinen werden sie Sieben-Transmembran-Rezeptoren genannt, weil sie die Zellmembran siebenmal passieren. [29] Liganden können entweder an den extrazellulären N-Terminus und Loops (z. B. Glutamatrezeptoren) oder an die Bindungsstelle innerhalb von Transmembranhelices (Rhodopsin-ähnliche Familie) binden. Sie werden alle durch Agonisten aktiviert, obwohl auch eine spontane Autoaktivierung eines leeren Rezeptors beobachtet werden kann. [29]

G-Protein-gekoppelte Rezeptoren finden sich nur in Eukaryoten, einschließlich Hefe, Choanoflagellaten [30] und Tieren. Die Liganden, die diese Rezeptoren binden und aktivieren, umfassen lichtempfindliche Verbindungen, Gerüche, Pheromone, Hormone und Neurotransmitter und variieren in ihrer Größe von kleinen Molekülen über Peptide bis hin zu großen Proteinen. G-Protein-gekoppelte Rezeptoren sind an vielen Krankheiten beteiligt.

Es gibt zwei Hauptsignaltransduktionswege, an denen die G-Protein-gekoppelten Rezeptoren beteiligt sind: der cAMP-Signalweg und der Phosphatidylinositol-Signalweg. [31] Wenn ein Ligand an den GPCR bindet, bewirkt dies eine Konformationsänderung im GPCR, die es ihm ermöglicht, als Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor (GEF) zu fungieren. Der GPCR kann dann ein assoziiertes G-Protein aktivieren, indem er das an das G-Protein gebundene GDP gegen ein GTP austauscht. Die α-Untereinheit des G-Proteins kann dann zusammen mit dem gebundenen GTP von den β- und γ-Untereinheiten dissoziieren, um je nach Typ der α-Untereinheit (Gαs, Gαi/o, Gαq/11, Gα12/13). [32] : 1160

G-Protein-gekoppelte Rezeptoren sind ein wichtiges Wirkstoffziel und etwa 34 % [33] aller von der Food and Drug Administration (FDA) zugelassenen Wirkstoffe zielen auf 108 Mitglieder dieser Familie. Das weltweite Verkaufsvolumen dieser Medikamente wird per 2018 auf 180 Milliarden US-Dollar geschätzt [Update] . [33] Es wird geschätzt, dass GPCRs Ziele für etwa 50 % der derzeit auf dem Markt befindlichen Medikamente sind, hauptsächlich aufgrund ihrer Beteiligung an Signalwegen im Zusammenhang mit vielen Krankheiten, z. Sinnesstörungen und Krebs. Die vor langer Zeit entdeckte Assoziation zwischen GPCRs und vielen endogenen und exogenen Substanzen, die z.B. Analgesie, ist ein weiteres sich dynamisch entwickelndes Feld der pharmazeutischen Forschung. [29]

Enzymgebundene Rezeptoren Bearbeiten

Enzymgebundene Rezeptoren (oder katalytische Rezeptoren) sind Transmembranrezeptoren, die bei Aktivierung durch einen extrazellulären Liganden eine enzymatische Aktivität auf der intrazellulären Seite verursachen. [34] Daher ist ein katalytischer Rezeptor ein integrales Membranprotein, das sowohl enzymatische, katalytische als auch Rezeptorfunktionen besitzt. [35]

Sie haben zwei wichtige Domänen, eine extrazelluläre Ligandenbindungsdomäne und eine intrazelluläre Domäne, die eine katalytische Funktion hat, und eine einzelne Transmembranhelix. Das Signalmolekül bindet an den Rezeptor auf der Außenseite der Zelle und bewirkt eine Konformationsänderung der katalytischen Funktion, die sich auf dem Rezeptor im Inneren der Zelle befindet. Beispiele für die enzymatische Aktivität sind:

Intrazelluläre Rezeptoren Bearbeiten

Steroidhormonrezeptor Bearbeiten

Steroidhormonrezeptoren finden sich im Zellkern, im Zytosol und auch auf der Plasmamembran von Zielzellen. Sie sind im Allgemeinen intrazelluläre Rezeptoren (typischerweise zytoplasmatisch oder nukleär) und initiieren die Signaltransduktion für Steroidhormone, die über einen Zeitraum von Stunden bis Tagen zu Veränderungen der Genexpression führen. Die am besten untersuchten Steroidhormonrezeptoren sind Mitglieder der Kernrezeptor-Unterfamilie 3 (NR3), die Rezeptoren für Östrogen (Gruppe NR3A) [37] und 3-Ketosteroide (Gruppe NR3C) umfasst. [38] Neben nuklearen Rezeptoren fungieren mehrere G-Protein-gekoppelte Rezeptoren und Ionenkanäle als Zelloberflächenrezeptoren für bestimmte Steroidhormone.

Bei der Bindung an das Signalmolekül verändert sich das Rezeptorprotein in irgendeiner Weise und startet den Transduktionsprozess, der in einem einzigen Schritt oder als eine Reihe von Veränderungen in einer Abfolge verschiedener Moleküle erfolgen kann (sogenannter Signaltransduktionsweg). Die Moleküle, aus denen diese Wege bestehen, werden als Relaismoleküle bezeichnet. Der mehrstufige Prozess der Transduktionsstufe besteht oft aus der Aktivierung von Proteinen durch Hinzufügen oder Entfernen von Phosphatgruppen oder sogar der Freisetzung anderer kleiner Moleküle oder Ionen, die als Botenstoffe fungieren können. Die Verstärkung eines Signals ist einer der Vorteile dieser mehrstufigen Sequenz. Weitere Vorteile sind mehr Möglichkeiten zur Regulierung als einfachere Systeme und die Feinabstimmung der Reaktion sowohl bei einzelligen als auch bei mehrzelligen Organismen. [fünfzehn]

In einigen Fällen ist die Rezeptoraktivierung, die durch die Ligandenbindung an einen Rezeptor verursacht wird, direkt an die Reaktion der Zelle auf den Liganden gekoppelt. Beispielsweise kann der Neurotransmitter GABA einen Zelloberflächenrezeptor aktivieren, der Teil eines Ionenkanals ist. GABA bindet an ein GABAEIN Rezeptor auf einem Neuron öffnet einen Chlorid-selektiven Ionenkanal, der Teil des Rezeptors ist. GABAEIN Durch die Rezeptoraktivierung können sich negativ geladene Chloridionen in das Neuron bewegen, was die Fähigkeit des Neurons hemmt, Aktionspotentiale zu erzeugen. Bei vielen Zelloberflächenrezeptoren sind Ligand-Rezeptor-Wechselwirkungen jedoch nicht direkt mit der Antwort der Zelle verbunden. Der aktivierte Rezeptor muss zuerst mit anderen Proteinen innerhalb der Zelle interagieren, bevor die endgültige physiologische Wirkung des Liganden auf das Verhalten der Zelle erzeugt wird. Häufig wird das Verhalten einer Kette mehrerer interagierender Zellproteine ​​nach der Rezeptoraktivierung verändert. Der gesamte Satz von Zellveränderungen, die durch die Rezeptoraktivierung induziert werden, wird als Signalübertragungsmechanismus oder Signalweg bezeichnet. [39]

Ein komplexerer Signaltransduktionsweg ist in Abbildung 3 dargestellt. Dieser Signalweg beinhaltet Veränderungen der Protein-Protein-Wechselwirkungen innerhalb der Zelle, die durch ein externes Signal induziert werden. Viele Wachstumsfaktoren binden an Rezeptoren an der Zelloberfläche und stimulieren die Zellen, den Zellzyklus zu durchlaufen und sich zu teilen. Mehrere dieser Rezeptoren sind Kinasen, die beginnen, sich selbst und andere Proteine ​​zu phosphorylieren, wenn sie an einen Liganden binden. Diese Phosphorylierung kann eine Bindungsstelle für ein anderes Protein erzeugen und somit eine Protein-Protein-Interaktion induzieren. In Abbildung 3 bindet der Ligand (genannt epidermaler Wachstumsfaktor oder EGF) an den Rezeptor (genannt EGFR). Dadurch wird der Rezeptor aktiviert, um sich selbst zu phosphorylieren. Der phosphorylierte Rezeptor bindet an ein Adapterprotein (GRB2), das das Signal an weitere nachgeschaltete Signalprozesse koppelt. Beispielsweise wird einer der aktivierten Signaltransduktionswege als Mitogen-aktivierte Proteinkinase (MAPK) bezeichnet. Die im Signalweg als "MAPK" bezeichnete Signalübertragungskomponente wurde ursprünglich als "ERK" bezeichnet, daher wird der Signalweg als MAPK/ERK-Weg bezeichnet. Das MAPK-Protein ist ein Enzym, eine Proteinkinase, die Phosphat an Zielproteine ​​wie den Transkriptionsfaktor MYC binden und so die Gentranskription und letztendlich den Zellzyklusverlauf verändern kann. Viele zelluläre Proteine ​​werden stromabwärts der Wachstumsfaktorrezeptoren (wie EGFR) aktiviert, die diesen Signalübertragungsweg initiieren. [ Zitat benötigt ]

Einige Signalübertragungswege reagieren unterschiedlich, je nachdem, wie viel Signal die Zelle empfängt. Beispielsweise aktiviert das Hedgehog-Protein unterschiedliche Gene, abhängig von der Menge des vorhandenen Hedgehog-Proteins. [ Zitat benötigt ]

Komplexe Mehrkomponenten-Signaltransduktionswege bieten Möglichkeiten für Feedback, Signalverstärkung und Interaktionen innerhalb einer Zelle zwischen mehreren Signalen und Signalwegen. [ Zitat benötigt ]

A specific cellular response is the result of the transduced signal in the final stage of cell signaling. This response can essentially be any cellular activity that is present in a body. It can spur the rearrangement of the cytoskeleton, or even as catalysis by an enzyme. These three steps of cell signaling all ensure that the right cells are behaving as told, at the right time, and in synchronization with other cells and their own functions within the organism. At the end, the end of a signal pathway leads to the regulation of a cellular activity. This response can take place in the nucleus or in the cytoplasm of the cell. A majority of signaling pathways control protein synthesis by turning certain genes on and off in the nucleus. [40]

In unicellular organisms such as bacteria, signaling can be used to 'activate' peers from a dormant state, enhance virulence, defend against bacteriophages, etc. [41] In quorum sensing, which is also found in social insects, the multiplicity of individual signals has the potentiality to create a positive feedback loop, generating coordinated response. In this context, the signaling molecules are called autoinducers. [42] [43] [44] This signaling mechanism may have been involved in evolution from unicellular to multicellular organisms. [42] [45] Bacteria also use contact-dependent signaling, notably to limit their growth. [46]

Signaling molecules used by multicellular organisms are often called pheromones. They can have such purposes as alerting against danger, indicating food supply, or assisting in reproduction. [47]

Short-term cellular responses Edit

Brief overview of some signaling pathways (based on receptor families) that result in short-acting cellular responses
Receptor Family Example of Ligands/ activators (Bracket: receptor for it) Example of effectors Further downstream effects
Ligand Gated Ion Channels Acetylcholin
(Such as Nicotinic acetylcholine receptor),
Changes in membrane permeability Change in membrane potential
Seven Helix Receptor Light(Rhodopsin),
Dopamine (Dopamine receptor),
GABA (GABA receptor),
Prostaglandin (prostaglandin receptor) etc.
Trimeric G protein Adenylate Cyclase,
cGMP phosphodiesterase,
G-protein gated ion channel, etc.
Two Component Diverse activators Histidine Kinase Response Regulator - flagellar movement, Gene expression
Membrane Guanylyl Cyclase Atrial natriuretic peptide,
Sea urching egg peptide etc.
cGMP Regulation of Kinases and channels- Diverse actions
Cytoplasmic Guanylyl cyclase Nitric Oxide(Nitric oxide receptor) cGMP Regulation of cGMP Gated channels, Kinases
Integrins Fibronectins, other extracellular matrix proteins Nonreceptor tyrosine kinase Diverse response

Regulating gene activity Edit

Brief overview of some signaling pathways (based on receptor families) that control gene activity
Frizzled (Special type of 7Helix receptor) Wn Dishevelled, axin - APC, GSK3-beta - Beta catenin Genexpression
Two Component Diverse activators Histidine Kinase Response Regulator - flagellar movement, Gene expression
Receptor Tyrosine Kinase Insulin (insulin receptor),
EGF (EGF receptor),
FGF-Alpha, FGF-Beta, etc (FGF-receptors)
Ras, MAP-kinases, PLC, PI3-Kinase Gene expression change
Cytokine receptors Erythropoietin,
Growth Hormone (Growth Hormone Receptor),
IFN-Gamma (IFN-Gamma receptor) etc
JAK kinase STAT transcription factor - Gene expression
Tyrosine kinase Linked- receptors MHC-peptide complex - TCR, Antigens - BCR Cytoplasmic Tyrosine Kinase Genexpression
Receptor Serine/Threonine Kinase Activin(activin receptor),
Inhibin,
Bone-morphogenetic protein(BMP Receptor),
TGF-beta
Smad transcription factors Control of gene expression
Sphingomyelinase linked receptors IL-1(IL-1 receptor),
TNF (TNF-receptors)
Ceramide activated kinases Genexpression
Cytoplasmic Steroid receptors Steroid hormones,
Thyroid hormones,
Retinoic acid etc
Work as/ interact with transcription factors Genexpression

Notch signaling pathway Edit

Notch is a cell surface protein that functions as a receptor. Animals have a small set of genes that code for signaling proteins that interact specifically with Notch receptors and stimulate a response in cells that express Notch on their surface. Molecules that activate (or, in some cases, inhibit) receptors can be classified as hormones, neurotransmitters, cytokines, and growth factors, in general called receptor ligands. Ligand receptor interactions such as that of the Notch receptor interaction, are known to be the main interactions responsible for cell signaling mechanisms and communication. [52] notch acts as a receptor for ligands that are expressed on adjacent cells. While some receptors are cell-surface proteins, others are found inside cells. For example, estrogen is a hydrophobic molecule that can pass through the lipid bilayer of the membranes. As part of the endocrine system, intracellular estrogen receptors from a variety of cell types can be activated by estrogen produced in the ovaries.

In the case of Notch-mediated signaling, the signal transduction mechanism can be relatively simple. As shown in Figure 2, the activation of Notch can cause the Notch protein to be altered by a protease. Part of the Notch protein is released from the cell surface membrane and takes part in gene regulation. Cell signaling research involves studying the spatial and temporal dynamics of both receptors and the components of signaling pathways that are activated by receptors in various cell types. [53] [54] Emerging methods for single-cell mass-spectrometry analysis promise to enable studying signal transduction with single-cell resolution. [55]

In notch signaling, direct contact between cells allows for precise control of cell differentiation during embryonic development. In the worm Caenorhabditis elegans, two cells of the developing gonad each have an equal chance of terminally differentiating or becoming a uterine precursor cell that continues to divide. The choice of which cell continues to divide is controlled by competition of cell surface signals. One cell will happen to produce more of a cell surface protein that activates the Notch receptor on the adjacent cell. This activates a feedback loop or system that reduces Notch expression in the cell that will differentiate and that increases Notch on the surface of the cell that continues as a stem cell. [56]


Understanding Longitude and Latitude

Under the longitude and latitude system, the Earth is divided into a grid of horizontal and vertical lines. The horizontal lines are called latitude lines because they run parallel to the equator, they are also called parallels of latitude. The starting point for latitude lines is the equator, which is at 0 degrees latitude. Each line of latitude both north and south of the equator increases by one degree, until you hit the North and South Poles, which sit 90 degrees north and south, respectively, of the equator.

Everything north of the equator is part of the Northern Hemisphere, and everything south makes up the Southern Hemisphere.

The vertical lines of longitude are also known as meridians. The starting point for lines of longitude is called the prime meridian. It passes through Greenwich, England, a spot chosen during an 1884 conference to determine the latitude and longitude system.

Directly 180 degrees both west and east of that spot is the antipodal meridian. West of the prime meridian is the Western Hemisphere, and east of that line is the Eastern Hemisphere. The prime meridian is measured at 0 degrees, and each line east and west of there increases by one degree.


The AMPK signalling pathway coordinates cell growth, autophagy and metabolism

One of the central regulators of cellular and organismal metabolism in eukaryotes is AMP-activated protein kinase (AMPK), which is activated when intracellular ATP production decreases. AMPK has critical roles in regulating growth and reprogramming metabolism, and has recently been connected to cellular processes such as autophagy and cell polarity. Here we review a number of recent breakthroughs in the mechanistic understanding of AMPK function, focusing on a number of newly identified downstream effectors of AMPK.

Figuren

Figure 1. The AMPK signaling pathway

Figure 1. The AMPK signaling pathway

AMPK is activated when AMP and ADP levels in…

Figure 2. The Ras/ PI3K/ mTOR pathways…

Figure 2. The Ras/ PI3K/ mTOR pathways intersect the LKB1/AMPK pathway at multiple points

Figure 3. AMPK acts as a mitochondrial…

Figure 3. AMPK acts as a mitochondrial “Cash for Clunkers”

Activated AMPK acutely triggers the…

Figure 4. AMPK control of transcription

Figure 4. AMPK control of transcription

AMPK regulates several physiological processes through phosphorylation of transcription…


Beetle Dissection

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Zusammenfassung

Proteins can form enormously sophisticated chemical devices, whose functions largely depend on the detailed chemical properties of their surfaces. Binding sites for ligands are formed as surface cavities in which precisely positioned amino acid side chains are brought together by protein folding. In the same way, normally unreactive amino acid side chains can be activated to make and break covalent bonds. Enzymes are catalytic proteins that greatly speed up reaction rates by binding the high-energy transition states for a specific reaction path they also perform acid catalysis and base catalysis simultaneously. The rates of enzyme reactions are often so fast that they are limited only by diffusion rates can be further increased if enzymes that act sequentially on a substrate are joined into a single multienzyme complex, or if the enzymes and their substrates are confined to the same compartment of the cell.

Proteins reversibly change their shape when ligands bind to their surface. The allosteric changes in protein conformation produced by one ligand affect the binding of a second ligand, and this linkage between two ligand-binding sites provides a crucial mechanism for regulating cell processes. Metabolic pathways, for example, are controlled by feedback regulation: some small molecules inhibit and other small molecules activate enzymes early in a pathway. Enzymes controlled in this way generally form symmetric assemblies, allowing cooperative conformational changes to create a steep response to changes in the concentrations of the ligands that regulate them.

Changes in protein shape can be driven in a unidirectional manner by the expenditure of chemical energy. By coupling allosteric shape changes to ATP hydrolysis, for example, proteins can do useful work, such as generating a mechanical force or moving for long distances in a single direction. The three-dimensional structures of proteins, determined by x-ray crystallography, have revealed how a small local change caused by nucleoside triphosphate hydrolysis is amplified to create major changes elsewhere in the protein. By such means, these proteins can serve as input–output devices that transmit information, as assembly factors, as motors, or as membrane-bound pumps. Highly efficient protein machines are formed by incorporating many different protein molecules into larger assemblies in which the allosteric movements of the individual components are coordinated. Such machines are now known to perform many of the most important reactions in cells.


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