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Was ist der Unterschied zwischen einem Protein und einem Faktor?

Was ist der Unterschied zwischen einem Protein und einem Faktor?



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Warum werden einige Proteine ​​in Bezug auf die Nomenklatur/Semantik als Proteine ​​und einige als Faktoren bezeichnet?

Ich habe die eukaryotische DNA überarbeitet und bin auf einige Proteine ​​gestoßen, die ungefähr die gleiche Funktion zu erfüllen scheinen, aber anders benannt sind. Zum Beispiel,

  • Replikationsaktivator Protein
  • Replikationslizenzierung Faktoren
  • Reproduzieren Protein EIN
  • Reproduzieren Faktor C
  • Transkriptionell Faktor
  • Eukaryotische Übersetzungsinitiation Faktor

TLDR: Soweit ich weiß, gibt es keinen bestimmten Grund, warum manche Proteine ​​"Faktoren" genannt werden; Es ist nur eine Frage des Namens, der gewählt wurde.


"Protein" ist ein spezifischer Begriff, der eine lange Kette von Aminosäuren bedeutet. Sie sind typischerweise mindestens 50 Aminosäuren lang.

Umgekehrt ist das Wort "Faktor" ist ein recht loser Begriff und ist so weit gefasst, dass er sogar "ein Element von etwas" ist. Also im Wesentlichen irgendetwas in der Biologie könnte man von einer Chemikalie zur Temperatur einen Faktor nennen.

Im Kontext der Biochemie ist ein Faktor ein „Stoff, der an einer biochemischen Reaktion… … oder einem Prozess teilnimmt“. Dies kann alles umfassen, von Proteinen und Enzymen (z. B. EGF) bis hin zu Nicht-Protein-Chemikalien wie Substraten und Co-Faktoren. Auch Ca$^{2+}$ (Gerinnungsfaktor IV) und Stickoxid/Arachidonsäure/etc. (EDHF) fallen unter diesen Schirm - ein einzelnes Ion ist so weit wie möglich von einem Protein entfernt! So viele Proteine ​​werden auch als „Faktor“ bezeichnet. Tatsächlich wurde Protein C sowohl als "Protein C“ und „Blutgerinnung Faktor XIV".

Ein Grund, warum verschiedene Proteine ​​als "Faktoren" bezeichnet wurden, ist, dass das Wort Faktor früher verwendet wurde, um sich auf Gene zu beziehen. Ich würde spekulieren, dass ein anderer Grund sein könnte, dass bestimmte Namen und Akronyme bereits vorhanden waren. Zum Beispiel, Protein C vs. Faktor C- oder CREB-Bindung Protein (CBP) vs. Kernbindung Faktor (CBF).

Aber solange die Benennung der Proteine ​​standardisiert ist, sehe ich keinen Grund, warum wir Proteine ​​nicht einfach mit Akronymen beschreiben sollten. Schließlich können Proteinnamen irreführend sein (z. B. Sonic Hedgehog), und in der Literatur herrscht eine große Verwirrung zwischen den Namen von Proteinen.


Kurze Antwort

Es gibt keine vereinbarte Namenskonvention für Proteine ​​- es gibt einige grobe Standards, denn in der Sprache versuchen die Leute normalerweise, ihre Ideen so zu vermitteln, dass andere sie verstehen, aber das bedeutet nicht unbedingt feste Regeln.

Längere Antwort

Ich denke, es ist wichtig zu erkennen, dass der Prozess zum Verständnis der Funktionsweise von Proteinen nicht immer einfach ist. Meistens wird die Funktion eines Proteins zuerst durch Sehen verstanden Was passiert, wenn dieses Protein fehlt? (und manchmal überexprimiert).

Die Terminologie Faktor impliziert, dass ein Protein entweder einen Prozess moduliert oder zumindest ist allein nicht ausreichend für einen Prozess. Das heißt, es wird benannt, weil sich, wenn es weggelassen wurde, ein anderer messbarer Prozess geändert hat. Es impliziert vielleicht etwas, das seine Hauptfunktion in der Bindung hat, anstatt eine chemische Reaktion zu katalysieren, oder zumindest, dass der eigentliche Wirkmechanismus zum Zeitpunkt der Namensgebung noch nicht bekannt ist.

Sie würden beispielsweise nicht erwarten, dass ein Enzym mit einem bekannten Ziel als Faktor bezeichnet wird: Es wird höchstwahrscheinlich nach seinem Ziel und der Art der katalysierten Reaktion benannt.

Es ist jedoch möglich, dass ein Name zurückbleibt, wenn das Verständnis weniger vollständig ist. Etwas könnte zunächst als Faktor bezeichnet werden, weil es einen Prozess beeinflusst, aber der eigentliche Beitrag wird erst später verstanden. Nehmen wir nur als Beispiel den Komplementfaktor I. Ursprünglich benannt, weil er eine Rolle im Komplementsystem spielte, ist heute bekannt, dass er ein anderes Protein enzymatisch spaltet.

Wichtig, da ist keine reine Terminologie hier oder konsistente Namenskonvention: In den meisten Fällen geht es jedoch nur auf die erste Person zurück, die das Protein beschrieben hat, das es besprochen hat. Einige Proteine ​​werden (umstritten, ich werde hinzufügen) Dinge wie Sonic Hedgehog genannt - verwandt mit dem ähnlich benannten Hedgehog-Signalweg, der alle aufgrund der kreativen Beschreibung eines verwandten Fruchtfliegen-Phänotyps durch eine Person / Gruppe benannt wird.

Die Benennung von etwas "Protein" identifiziert nur, dass es ein Protein ist, wenig mehr.


Kurze Antwort
Alle Faktoren sind Proteine, nicht alle Proteine ​​sind Faktoren

Hintergrund
Ein Faktor ist typischerweise ein kleines Protein, das ein größeres Zielprotein direkt durch spezifische Assoziation mit ihm oder indirekt durch Beeinflussung seines Substrats reguliert. Proteinfaktoren spielen beispielsweise eine Schlüsselrolle bei der Proteinsynthese (Berg et al., 2002) und siehe Abb. 1.:

  • Ein Initiationsfaktor bindet an das viel größere und komplexere Ribosom mit mehreren Untereinheiten während der Initiation der Translation, einem Teil der Proteinbiosynthese (Abb. 1);
  • EIN Freisetzungsfaktor beendet die Translation durch das Ribosom durch Erkennen des Terminationscodons oder Stopcodons in einer mRNA-Sequenz
  • EIN Transkriptionsfaktor ist ein Protein, das die viel komplexere und größere RNA-Polymerase reguliert. Transkriptionsfaktoren steuern die Transkriptionsrate genetischer Information von DNA zu Messenger-RNA, indem sie an eine spezifische DNA-Sequenz binden.

Referenz
-Berg et al., Biochemie, 5NS Hrsg. New York: Freeman (2002)
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Abb. 1. Initiationsfaktoren sind relativ kleine Proteine, die mit dem großen ribosomalen Komplex aus mehreren Untereinheiten interagieren. Quelle: Konzepte der Genetik


Es gibt mindestens zwei Gründe, warum bestimmte Verbindungen in der Vergangenheit so benannt wurden:Faktor'.

  1. Wenn Sie ein unreines Präparat haben, das eine biologische Funktion ausübt, aber kenne die chemische natur nicht der verantwortlichen Komponente ist.

Zum Beispiel ein Unbekannter Wachstumsfaktor, könnte ein Protein sein, aber es könnte auch ein Steroid sein usw.

  1. Als bewusst Gegensatz zu Enzym um zu betonen, dass die Aktivität nicht katalytisch ist. Der Punkt hier ist nicht die Opposition gegen eine andere Art von Protein.

Bei der DNA- oder RNA-Synthese gibt es zum Beispiel die eigentlichen Enzyme (DNA- und RNA-Polymerasen), die katalytisch arbeiten, um Phosphodiesterbindungen zu bilden, und dann verschiedene akzessorische Proteine, die benötigt werden, um an bestimmte DNA-Regionen zu binden, aber keine chemische Reaktion katalysieren . In diesem Fall unterscheidet das Wort „Protein“ das Molekül nicht von einem Enzym.

In Fällen, in denen die Notwendigkeit solcher Unterscheidungen für einen Wissenschaftler, der die Proteinnatur einer Aktivität festgestellt hat, nicht offensichtlich ist, hat er sich möglicherweise dafür entschieden, sie zu bezeichnen Protein für mehr Präzision.

Koda

Wenn ein Feld ausreichend ausgereift ist, gibt es oft eine Initiative zur Rationalisierung der Nomenklatur. Dies wird von den Urhebern der Nomenklatur häufig abgelehnt. Fritz Lipmann soll in diesem Zusammenhang gesagt haben, dass „Namenswechsel die Geschichte neu schreibt“.


Unterschied zwischen Cofaktor und Coenzym

Der Unterschied zwischen Cofaktor und Coenzym beruht hauptsächlich auf folgenden Faktoren:
Chemischer Natur: Cofaktoren stellen eine große Gruppe von Hilfsmolekülen dar, die anorganisch und organisch sein können, während Cofaktoren einfach die kleinen organischen Moleküle sind.
Funktion: Coenzyme wirken maßgeblich als Trägermaterial, um das inaktive Protein (Apoenzym) in die aktive Form (Holoenzym) umzuwandeln. Im Gegensatz dazu beschleunigen Cofaktoren nur die enzymatische Reaktion innerhalb einer Zelle.

Sowohl Cofaktor als auch Coenzym sind wichtige Begriffe, um die chemischen und physikalischen Eigenschaften eines Enzyms zu untersuchen. Es ist wichtig zu beachten, dass die Cofaktoren oder Coenzyme nur an die Typen von konjugierten Enzymen binden, die auch eine Nicht-Protein-Region enthalten. Daher benötigen die einfachen Enzyme, die vollständig Aminosäuren enthalten, keine zusätzlichen Träger, um ihre katalytische Aktivität zu zeigen.


Gute Proteine ​​vs. Schlechte Proteine

Einen schlanken Körper und Kevlar-ähnliche Bauchmuskeln zu bekommen, passiert nicht automatisch. Es erfordert harte Arbeit und Zeit im Fitnessstudio sowie eine proteinreiche Ernährung.

Solange es das richtige Protein ist.

Jeder weiß, dass Fette schlecht und Kohlenhydrate verdächtig sind, aber Protein kann nichts falsch machen – dachten wir zumindest. Während viele Proteine ​​gut sind, gibt es einige, die Ihrer Gesundheit schaden können.

Seit den späten 1990er Jahren haben die Atkins-Diät und andere Modeerscheinungen, wie die South Beach-Diät, proteinreiche, kohlenhydratarme Ernährungspläne populär gemacht. Infolgedessen ist der Verzehr von proteinreichen Lebensmitteln dramatisch gestiegen. Die Ernährungs-Business-Journal in San Diego schätzten, dass die Amerikaner im Jahr 2004 etwa 1,2 Milliarden US-Dollar für Proteinpräparate und weitere 2 Milliarden US-Dollar für Proteinriegel ausgegeben haben. Das Handelsministerium berichtet, dass der Pro-Kopf-Verbrauch von Fisch um 4,5% gestiegen ist – ebenso wie der Rindfleischkonsum, der laut der National Cattleman's Beef Association zwischen 1998 und 2004 um 25% gestiegen ist.

Aber Rindfleisch ist nicht gleich Rindfleisch: Zwischen einem fetten Cheeseburger und einem mageren Lendensteak liegen Welten. Aber die Amerikaner treffen immer noch ungesunde Ernährungsentscheidungen. Tatsächlich waren die Menschen in den USA noch nie weniger gesund. Da fast 70 % der Bevölkerung übergewichtig sind, scheinen die Menschen eher verwirrt als informiert darüber zu sein, was sie essen sollten.

Erstens wissen wir alle, dass Protein gut für uns sein soll, aber was genau bewirkt es? Protein ist für eine ausgewogene Ernährung unerlässlich, da es Muskeln und Kollagen aufbaut. Laut dem Direktor für Gesundheitsförderung und Kommunikation an der Harvard University, Dr. Lilian Cheung, Protein ist der Baustein von Enzymen, Hormonen, Immunfaktoren und vielen anderen Molekülen, die für den Körper wichtig sind. Harvards Online-Magazin, Nahrungsquelle, sagt: "Erwachsene brauchen pro Kilogramm Körpergewicht pro Tag mindestens ein Gramm Protein, um zu verhindern, dass ihr eigenes Gewebe langsam abgebaut wird."

Das bedeutet, dass eine Person mit einem Gewicht von 140 Pfund etwa 63 Gramm Protein pro Tag zu sich nehmen sollte – das Äquivalent von zwei großen Hähnchenfilets – was für die meisten Menschen kein Problem darstellt. Der Gewichtsverlust beruht auf einem Prozess namens Ketose, der die Grundlage für die Atkins-Diät ist, bei der der Körper beginnt, Fett freizusetzen, anstatt es zu speichern, wenn die gesamte Stärke aus der Ernährung entfernt wird, und dann verbrennt es als Treibstoff. Das heißt aber nicht, dass du umso mehr Fett verlierst, je mehr Protein du isst, denn am Ende enthält Protein immer noch Kalorien – auch in kleinen Mengen – und wenn es einmal zu Fett wird, wird der Körper es nicht mehr sein kann alles auf einmal verbrennen. Beim Abnehmen geht es darum, mehr Kalorien zu verbrauchen, als man zu sich nimmt.

Das US-Landwirtschaftsministerium sagt, dass der durchschnittliche Amerikaner bereits mehr als genug Protein zu sich nimmt – manchmal viel mehr, obwohl es keine Studien gibt, die darauf hinweisen, dass zu viel Protein schlecht für Sie ist. Was jedoch schlecht sein kann, ist die Art und Weise, wie Sie dieses Protein aufnehmen. Schließlich ist jede im Übermaß konsumierte Nahrung – egal ob Protein, Kohlenhydrat oder Fett – ungesund.

Der Trick besteht darin, die guten Proteine ​​von den schlechten zu lernen und wie viel Sie brauchen.

„Was ein Protein gut macht, ist seine Nährstoffbasis, wie es angebaut und gezüchtet wurde, sein Omega-3-Fettsäurewert und ob es reich oder niedrig an gesättigten Fettsäuren ist“, sagt Oz Garcia, Ernährungswissenschaftlerin und Autorin von Für immer fabelhaft aussehen und fühlen. Omega-3-Fettsäuren sind eine Art mehrfach ungesättigtes Fett – ein gutes Fett – das hauptsächlich in Fisch vorkommt und heilende Eigenschaften für Patienten mit Herzerkrankungen hat.

Produkte auf Sojabasis sind überraschend umstritten. Waren Sojaprodukte früher vor allem für strikte Vegetarier und Laktoseintolerante gedacht, hat es sich mittlerweile als eine Art „Superfood“ in der Milchstraße etabliert, denn es ist ein pflanzliches Protein mit vielen Nährstoffen . Soja findet seinen Weg in mehr Produkte als nur Sojamilch, und einige Ernährungswissenschaftler warnen davor, dass zu viel hormonverändernde Nebenwirkungen haben könnte. Das liegt daran, dass Soja sekundäre Pflanzenstoffe und Phytoöstrogene enthält, die für Frauen in den Wechseljahren großartig sind, aber nicht so gut für den Durchschnittsmenschen.

Der beste Weg, um gesund zu bleiben, ist eine ausgewogene Ernährung – eine, die ausreichende Mengen an essentiellen Nährstoffen liefert und eine Person nach dem Essen zufrieden macht. Tatsächlich kombinieren die meisten Lebensmittel auf natürliche Weise Protein, Kohlenhydrate und Fett, weshalb eine kohlenhydratarme oder kohlenhydratfreie Ernährung unrealistisch ist.

„Ich erzähle meinen Kunden, dass eine Tasse gekochter Reis fünf Gramm Protein enthält, obwohl wir Reis als ‚Kohlenhydrate‘ bezeichnen, und dass Spaghetti etwa sieben Gramm Protein enthalten“, sagt Anne Collins, Ernährungswissenschaftlerin und Gründerin von annecollins.com. "Deshalb plädiere ich nachdrücklich für eine ausgewogene Ernährung."

Das sind gute Nachrichten für Liebhaber von rotem Fleisch – ebenso wie für Fischfanatiker und Eierliebhaber – denn eine gesunde Ernährung muss sich nicht auf Hähnchenbrust und Getreideburger beschränken. Das Grillen eines mageren Rinderfilets ohne schwere Soße oder fettige Seiten ist eine gute Möglichkeit, Protein zu erhalten. Und obwohl Eier in der Vergangenheit verpönt waren, können sie tatsächlich eine gute Ergänzung zu einer Diät sein, solange das Eigelb, das den Großteil an Fett und Cholesterin enthält, entfernt wird.

Um mehr darüber zu erfahren, welche Proteine ​​gut – und schlecht – für Sie sind, folgen Sie den untenstehenden Links.


4 Ebenen der Proteinstruktur (mit Diagramm)

Konventionell können vier Ebenen der Proteinorganisation identifiziert werden, die als Primär-, Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur des Proteins bezeichnet werden.

1. Primäre Proteinstruktur:

Aufeinanderfolgende Aminosäuren, die das Rückgrat einer Polypeptidkette bilden, sind durch Peptidbindungen miteinander verbunden, und es wird angenommen, dass dies die einzigen kovalenten Assoziationen sind, die zwischen aufeinanderfolgenden Aminosäuren auftreten.

Die Primärstruktur eines Proteins ist die Reihenfolge dieser Aminosäuren im Rückgrat jeder der Polypeptidketten, aus denen das Molekül besteht.

Die Primärstruktur einer Polypeptidkette wird beginnend mit der Aminosäure beschrieben, die den N-Terminus des Polypeptids besetzt. Der Einfachheit halber wird jede Aminosäure unter Verwendung ihrer spezifischen Abkürzung identifiziert. Das erste Protein, dessen Primärstruktur bestimmt wurde, war das Hormon Insulin, ein relativ kleines Protein mit nur 51 Aminosäuren.

Das Insulinmolekül besteht aus zwei Polypeptidketten, der A-Kette (21 Aminosäuren lang) und der B-Kette (30 Aminosäuren lang). Die Struktur von Insulin ist in Abbildung 4-16 dargestellt und zeigt noch eine weitere Facette der kovalenten Assoziationen, die in Proteinen vorkommen können.

Die A- und B-Ketten von Insulin sind durch zwei Disulfidbrücken miteinander verbunden und eine dritte Disulfidbrücke tritt innerhalb der A-Kette auf. Wie in Abbildung 4-17 gezeigt, werden Disulfidbrücken durch die Entfernung von Wasserstoff aus den Sulfhydrylgruppen der Seitenketten von zwei Cysteinresten gebildet.

Bei der chemischen Bestimmung der Primärstruktur einer Polypeptidkette ist es üblich, gleichzeitig zu bestimmen, welche Cysteinreste der Struktur an der Bildung von Disulfidbrücken beteiligt sind. Seit der Aufklärung der Primärstruktur des Insulins 1953 durch F. Sanger (z für das Sanger einen Nobelpreis erhielt), wurden mehrere hundert Proteine ​​vollständig sequenziert, viele davon erheblich größer als Insulin. Unter den vollständig sequenzierten Proteinen befinden sich fast 100 Formen von Hämoglobin, dem sauerstofftransportierenden Protein im Blut von Wirbeltieren.

Studien über Hämoglobin haben einige faszinierende Fakten über die Evolution verwandter Proteine ​​und die Art und Weise offenbart, in der verschiedene Polypeptidketten eines Proteins in der biologischen Aktivität des Moleküls miteinander interagieren.

Inhärente Vielfalt von Protein-Primärstrukturen:

Die Vielfalt der Aminosäuren, die in Proteinen enthalten sein können, sorgt für eine enorme Anzahl unterschiedlicher Primärstrukturen. Betrachten Sie zum Beispiel die mathematische Vielfalt, die in einer Polypeptidkette aus 61 Aminosäuren möglich ist (und dies würde als relativ kleines Protein angesehen werden). Jede der 61 Restpositionen kann von einer beliebigen von 20 verschiedenen Aminosäuren besetzt werden.

Daher wären insgesamt 20 61 mögliche Polypeptidmoleküle vorhanden (d. h. 20 61 verschiedene Primärstrukturen sind möglich). Nun, 20 61 = 2,3 x 10 79 , und weil geschätzt wurde, dass das gesamte Universum 0,9 x 10 79 Atome enthält, gibt es eine größere potentielle Vielfalt in einer Polypeptidkette, die 61 Aminosäuren lang ist, als es Atome im Universum gibt!

Sekundäre Proteinstruktur:

Bei der Beschreibung der Primärstruktur eines Proteins wird die Reihenfolge der Aminosäuren in jeder Polypeptidkette, aber nicht die resultierende dreidimensionale Form berücksichtigt. Die dreidimensionale Form wird beginnend mit der Sekundärstruktur berücksichtigt.

Die Sekundärstruktur eines Proteins beschreibt alle periodischen räumlichen Beziehungen innerhalb jeder der Polypeptidketten, wie zum Beispiel:

(1) Die Lage und Ausdehnung der Regionen jeder Kette, die in Helices organisiert sind und

(2) Die Art der vorhandenen Helices.

Zu den periodischen Strukturen, die in Polypeptidketten häufig vorkommen, gehören die Alpha-, Pi- und 3 .-Strukturen10 bereits besprochenen Helices und die verschiedenen Beta-Konformationen. Bei globulären Proteinen ist es nicht ungewöhnlich, dass die Hälfte aller Reste jedes Polypeptids in einer oder mehreren spezifischen Sekundärstrukturen organisiert sind.

Der Einfachheit halber kann den verschiedenen Segmenten einer Polypeptidkette eine spezifische Nomenklatur zugeordnet werden. Beginnend am N-Terminus werden die helikalen Regionen mit den Buchstaben A, B, C, D usw. bezeichnet, und den Aminosäuren innerhalb jeder Helix werden Nummern zugewiesen (z. B. C1, C2, C3 usw.). Die interhelikalen Regionen jeder Kette werden durch die Buchstaben der angrenzenden Helices bezeichnet (dh nicht-helikale Regionen AB, BC, CD usw.) und den Aminosäuren innerhalb dieser Regionen werden auch Nummern zugewiesen (dh BC1, BC2 , BC3 usw.).

Die nicht-helikale Region am N-Terminus (wenn der N-Terminus tatsächlich nicht Teil einer Helix ist) wird als NA bezeichnet und seine Aminosäuren sind fortlaufend nummeriert (NA1, NA2, NA3 usw.). Befindet sich am C-Terminus ein nicht-helikales Segment, wird es anhand der letzten Helix identifiziert. Beispielsweise würde in einer Polypeptidkette, die acht Helices (A bis H) enthält, ein nicht-helikales Segment am C-Terminus als HC identifiziert werden (und seine Aminosäuren nummeriert HC1, HC2, HC3 usw.). Mit dieser Art von Nomenklatur kann die spezifische Position jeder Aminosäure identifiziert werden (siehe Abb. 4-18).

Tertiäre Proteinstruktur:

Die tertiäre Proteinstruktur bezieht sich auf die Art und Weise, in der die helikalen und nicht-helikalen Regionen eines Polypeptids um sich selbst zurückgefaltet werden, um dem Molekül noch eine weitere Formordnung hinzuzufügen. Bei globulären Proteinen sind es die nicht-helikalen Bereiche, die die Faltung ermöglichen. Die Faltung einer Polypeptidkette ist nicht zufällig, sondern erfolgt auf spezifische Weise, wodurch dem Protein bestimmte sterische Eigenschaften verliehen werden.

Lange bevor die dreidimensionale Atomstruktur des ersten Proteins ausgearbeitet wurde, nahm W. Kauzmann die allgemeinen Prinzipien vorweg, die die Gesamtform eines Proteins bestimmen. Kauzmann sagte 1959 voraus, dass alle polaren Gruppen im Protein entweder miteinander wechselwirken oder durch das umgebende Wasser solvatisiert werden und diese Entropiebetrachtungen die unpolaren Teile des Proteins im Inneren des Moleküls zusammenziehen würden.

Diese Art der spezifischen Faltung wird durch eine Vielzahl von Wechselwirkungen zwischen einem Teil der Polypeptidkette und einem anderen sowie zwischen dem Polypeptid und benachbarten Wassermolekülen erreicht und aufrechterhalten.

Zu den Interaktionen gehören:

(1) Ionenbindungen oder Salzbrücken,

Ionenbindungen (Salzbrücken):

In wässrigen Lösungen kommen die meisten Aminosäuren in einem ionisierten (oder dissoziierten) Zustand vor. Zum Beispiel liegen die meisten Glycinmoleküle in der folgenden Form vor, wenn Glycin in Wasser gelöst wird:

In dieser Form wurde ein Wasserstoffion (d. h. ein Proton) von der &agr;-Carboxylgruppe dissoziiert und ein anderes wurde durch die &agr;-Aminogruppe aus dem umgebenden Wasser entfernt. Das resultierende Ion wird Zwitterion genannt, weil es zwei verschiedene Arten von Ladung trägt – positiv und negativ. Beachten Sie, dass das Glycinmolekül zwar beide Ladungsarten hat, aber keine Nettoladung hat.

Die saure Aminosäure Asparaginsäure hat die folgende zwitterionische Form:

In diesem Fall trägt Asparaginsäure eine positive Ladung und zwei negative Ladungen und hat somit eine Nettoladung (d. h. -1). Glutaminsäure verhält sich ähnlich.

Schließlich ergibt die basische Aminosäure Lysin in Lösung folgendes Zwitterion:

In dieser Form trägt Lysin zwei positive Ladungen und eine negative Ladung und hat eine positive Nettoladung (d. h. +1).

In Polypeptidketten sind die a-Amino- und a-Carboxylgruppen aller Aminosäuren mit Ausnahme derjenigen, die sich am n- und c-Terminus befinden, an Peptidbindungen beteiligt. Daher werden diese Gruppen außer an den Enden der Polypeptidkette nicht ionisiert und tragen keine Ladung zum Polypeptid bei.

Allerdings können die Seitenketten von sauren und basischen Aminosäuren (sowie bestimmten anderen) positive und negative Ladungen entlang der Länge des Polypeptids beitragen, wenn entweder die Bedingungen des lokalen pH-Werts oder die Natur der anderen Seitenketten im Bereich des tertiären Struktur ermöglichen eine Dissoziation oder Protonierung.

Elektrostatische Anziehung zwischen entgegengesetzt geladenen Seitenketten von Aminosäuren eines Polypeptids kann diese Regionen der Kette näher zusammenbringen und ihre Positionen relativ zueinander stabilisieren. Die so gebildeten Bindungen werden ionische Bindungen oder Salzbrücken (auch Salzbindungen) genannt.

Auch ionisierte Seitenketten von Aminosäuren im Inneren des Moleküls können mit Wasser reagieren und dieses binden, und bei vielen Proteinen wird durch solche Wechselwirkungen eine gewisse Wassermenge dauerhaft im Molekül zurückgehalten. Da in der Umgebung der meisten Proteine ​​auch Salzionen (z. B. Na + und Cl – ) vorhanden sind, können diese auch bei der ionischen Bindungsbildung zwischen verschiedenen ionisierten Gruppen im Inneren des Moleküls eine Rolle spielen. Ionenbindungen treten auch zwischen geladenen Seitenketten auf, die aus der Proteinoberfläche herausragen, und umgebendem Wasser und Salzionen. Die verschiedenen Arten von Ionenbindungen sind in Abbildung 4-19 dargestellt.

Wasserstoffbrückenbindungen zwischen a-Amino-Wasserstoffatomen und a-Carboxyl-Sauerstoffatomen wurden bereits im Zusammenhang mit der Stabilisierung von Helices und parallelen Ketten der beta-Faltblattstruktur diskutiert. Wasserstoffbrückenbindungen können auch zwischen nicht dissoziierten carboxylhaltigen Seitenketten der sauren Aminosäuren und den Aminogruppen der basischen Aminosäuren Lysin, Tryptophan und Histidin gebildet werden.

Die Hydroxylgruppen von Serin, Theonin und Tyrosin können auch an der Wasserstoffbindung teilnehmen, ebenso wie die sekundären Carboxyl- und Aminogruppen von Asparagin und Glutamin. Obwohl einzeln schwach, tragen diese Bindungen gemeinsam zur Stabilität einer bestimmten Tertiärstruktur bei.

Dritte Klassen von Wechselwirkungen, die die tertiäre Proteinstruktur stabilisieren, sind hydrophobe Bindungen. Dies sind Wechselwirkungen zwischen Aminosäuren, deren Seitenketten hydrophob sind (z. B. Leucin, Isoleucin, Valin und die aromatischen Aminosäuren).

Die Seitenketten dieser Aminosäuren werden durch ihre gegenseitigen hydrophoben Eigenschaften zusammengezogen und so organisiert, dass sie minimalen Kontakt mit dem umgebenden Wasser haben. In unmittelbarer Nähe zueinander angeordnet, gehen nebeneinander angeordnete Atome separater Seitenketten Van-der-Waals-Wechselwirkungen miteinander ein, was zur Bildung schwacher Bindungen führt.

Auch hier ist es die große Zahl dieser Wechselwirkungen, die der Struktur Stabilität verleihen. Abbildung 4-20 zeigt die Stabilisierung einer Faltung in einer Polypeptidkette durch die hydrophobe Assoziation zwischen zwei Valinseitenketten.

Da sie kovalent sind, sind Disulfidbrücken die stärksten Bindungen, die zwischen einem Teil einer Polypeptidkette und einem anderen gebildet werden. Die Art und Ausbildung dieser Bindungen wurde bereits im Zusammenhang mit der primären Proteinstruktur diskutiert (so). Solche Bindungen können zwischen Cysteinresten in verschiedenen Regionen eines Polypeptids (und auch zwischen Cysteinresten in verschiedenen Polypeptidketten eines Proteins, siehe unten) gebildet werden. Disulfidbrücken leisten dort, wo sie vorkommen, einen erheblichen stabilisierenden Einfluss auf die Tertiärstruktur.

Die vier gerade diskutierten Klassen von Bindungen sind zusammen in der verallgemeinerten tertiären Proteinstruktur in Abbildung 4-21 dargestellt. Bei der Untersuchung dieses Diagramms ist es wichtig zu beachten, dass Bindungen, die die Tertiärfaltung stabilisieren, gleichzeitig die Sekundärstruktur stabilisieren können.

Zum Beispiel verhindern die Disulfidbrücke und die hydrophoben und elektrostatischen Bindungen, die die obere und mittlere Helice des in Abbildung 4-21 gezeigten Proteins parallel halten, auch das Abwickeln dieser beiden Helices. Im Allgemeinen können daher spezifische Wechselwirkungen zwischen einem Teil eines Proteins und einem anderen eine stabilisierende Rolle auf mehr als einer Ebene der Proteinstruktur spielen.

Quartäre Proteinstruktur:

Viele Proteine ​​bestehen aus mehr als einer Polypeptidkette. Bei Proteinen, die aus zwei oder mehr Polypeptidketten aufgebaut sind, bezieht sich die Quartärstruktur auf die spezifische Orientierung dieser Ketten zueinander und die Art der Wechselwirkungen, die diese Orientierung stabilisieren. Die einzelnen Polypeptidketten des Proteins werden üblicherweise als seine Untereinheiten bezeichnet. Tabelle 4-4 listet einige repräsentative Proteine ​​auf, die aus Untereinheiten bestehen, und gibt ihre Nummern, Bezeichnungen und Molekulargewichte an.

Wie aus dieser Probenahme ersichtlich ist, können Proteine ​​entweder eine kleine Anzahl großer Untereinheiten (z. B. Thyreoglobuliri), eine große Anzahl kleiner Untereinheiten (z. B. Apoferritin) oder eine beliebige Zwischenkombination enthalten. Darüber hinaus sind in einigen Proteinen die Untereinheiten Polypeptidketten, deren Primärstrukturen zueinander identisch sind (z. B. L-Arabinose-Isomerase), während in anderen die Untereinheiten unterschiedlich sind (z. B. Immunglobulin G).

Dieselben Wechselwirkungen, die zur Stabilität der tertiären Proteinstruktur beitragen, dienen auch zur Stabilisierung der quartären Assoziation von Untereinheiten, nämlich ionische Bindungen, Wasserstoffbrücken, hydrophobe Bindungen und Disulfidbrücken. Viele zelluläre Enzyme bestehen aus Untereinheiten, und die resultierende Quartärstruktur ist von grundlegender Bedeutung für die Regulation der Enzymaktivität.

Die Molekulargewichte von Proteinen, die aus Untereinheiten bestehen, sind oft groß genug, um die Moleküle zu sehen und durch Elektronenmikroskopie von negativ gefärbten Präparaten zu untersuchen. Die Elektronenmikroskopie liefert somit zusätzliche Informationen über die Quartärstruktur, denn oft ist es möglich, die Anzahl und Ausrichtung der Untereinheiten des Proteins zu erkennen. Die Organisation der Untereinheiten des Enzyms L-Arabinose-Isomerase ist in den elektronenmikroskopischen Aufnahmen von Fig. 4-22 ziemlich offensichtlich.

Zu den Gruppen von Proteinen, deren Quartärstrukturen umfassend untersucht wurden, gehören die Hämoglobine und die Immunglobuline. Über die Chemie, Organisation und Funktionen der Mitglieder dieser beiden Gruppen ist wahrscheinlich mehr bekannt als über alle anderen Proteine ​​zusammen.


Was ist der Unterschied zwischen einem Peptid und einem Protein?

Proteine ​​und Peptide sind grundlegende Bestandteile von Zellen, die wichtige biologische Funktionen erfüllen. Proteine ​​geben Zellen beispielsweise ihre Form und sie reagieren auf Signale, die aus der extrazellulären Umgebung übertragen werden. Bestimmte Arten von Peptiden spielen eine Schlüsselrolle bei der Regulierung der Aktivitäten anderer Moleküle. Strukturell sind Proteine ​​und Peptide sehr ähnlich und bestehen aus Aminosäureketten, die durch Peptidbindungen (auch Amidbindungen genannt) zusammengehalten werden. Was unterscheidet also ein Peptid von einem Protein?

Die grundlegenden Unterscheidungsmerkmale sind Größe und Struktur. Peptide sind kleiner als Proteine. Traditionell werden Peptide als Moleküle definiert, die aus 2 bis 50 Aminosäuren bestehen, während Proteine ​​aus 50 oder mehr Aminosäuren bestehen. Darüber hinaus neigen Peptide dazu, eine weniger gut definierte Struktur zu haben als Proteine, die komplexe Konformationen annehmen können, die als Sekundär-, Tertiär- und Quartärstrukturen bekannt sind. Auch funktionelle Unterschiede können zwischen Peptiden und Proteinen gemacht werden.


Es gibt auch landwirtschaftliche Anwendungen

Während die Stabilität von Peptiden bei der Verwendung beim Menschen eine Herausforderung darstellt, ist sie ein zweischneidiges Schwert und kann bei einigen landwirtschaftlichen Anwendungen von Vorteil sein. Die Geschwindigkeit des Abbaus von Peptiden, die als Insektizide oder Fungizide verwendet werden, bedeutet, dass sie nicht in der Umwelt bestehen bleiben.

Die Schaffung einer größeren Stabilität von Peptiden kann also in beide Richtungen funktionieren.

Wenn die Stabilität des Peptids maßgeschneidert werden kann, kann es so gemacht werden, dass es lange genug anhält, um auf der Ernte zu wirken, dann aber auch abgebaut zu werden.

Dies bedeutet, dass es nicht die langfristigen Probleme beispielsweise von DDT verursachen würde, die Hunderte von Jahren bestehen können.


Methoden

Pflanzenmaterialien und Wachstumsbedingungen

Nicotiana Benthamiana Das Saatgut wurde vom College of Life Sciences der Wuhan University, China, zur Verfügung gestellt. Die Nicotiana Benthamiana die in dieser Studie verwendet wurden, wurden im Gewächshaus unter künstlichem Licht gezüchtet, um eine 16 h Licht- und 8 h Dunkelheitsphotoperiode bei 22 ± 2 °C aufrechtzuerhalten. Für die BiFC-Experimente wurden die Blätter von 5 Wochen alten Pflanzen verwendet.

Phylogenetische Analyse

Die Proteinsequenzen von PCNA1/2 in Arabidopsis und PCNA in Reis wurden mithilfe der Arabidopsis Information Resource (TAIR)-Datenbank (https://www.arabidopsis.org/) bzw. der National Center for Biotechnology Information (NCBI)-Datenbank (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/). Die Sequenzen von AtPCNA1/2 und OsPCNA wurden verwendet, um nach PCNA-Homologen in anderen Spezies zu suchen. Ein multiples Sequenz-Alignment wurde unter Verwendung der DNAMAN-Software durchgeführt. Ein Neighbor-Joining-Baum wurde unter Verwendung der MEGA4-Software konstruiert.

Quantitative Echtzeit-PCR

Gesamt-RNA aus verschiedenen Geweben wurde mit RNAiso Plus (TaKaRa, Japan) extrahiert.

Quantitative Real-Time PCR (qRT-PCR) wurde mit TransStart Eco qPCR SuperMix (TransGen, China) in einer BIO-RAD CFX Connect Maschine (BIO-RAD, USA) durchgeführt. Für jedes Gen wurden mindestens drei biologische Replikate durchgeführt, und für jedes biologische Replikat wurden mindestens drei technische Replikate durchgeführt. Die Methode zur Analyse der relativen Expressionsniveaus ist die △ △ Ct-Methode [50] und die GAPDH und Aktin wurden als Referenzgene für Arabidopsis und Reis-PCNA-Gene in der qRT-PCR-Analyse.

Konstruktion von Vektoren für die Hefe-Zwei-Hybrid- und BiFC-Analyse

Um die Vektoren für die Y2H-Analyse zu konstruieren, wurden die offenen Leserahmen (ORFs) voller Länge von BeiRFC1/2/3/4/5, OsRFC1/2/3/4/5, AtPCNA1/2 und OsPCNA mit Stopcodon wurden mit Hilfe der KOD-Plus-Neo Polymerase (TOYOBO, http://www.toyobo-global.com) unter Verwendung spezifischer Primer amplifiziert (Zusatzdatei 9). Anschließend wurden die PCR-Produkte mit einem AxyPrep™ PCR Cleanup Kit (Axygen, http://www.axygen.com.cn) gereinigt und in die pGADT7 und pGBKT7 Vektoren bzw. In ähnlicher Weise sind die offenen Leserahmen (ORFs) voller Länge von BeiRFC1/2/3/4/5, OsRFC1/2/3/4/5, AtPCNA1/2 und OsPCNA wurden amplifiziert und in die pCAMBIA-SPYNE und pCAMBIA-SPYCE Vektoren für den BiFC-Assay.

Hefe-Zwei-Hybrid-Analyse

Ein Hefe-Zwei-Hybrid-System (Clontech, www.takarabio.com) wurde verwendet, um die Interaktionen zwischen AtPCNA1/2 und AtRFC1/2/3/4/5, OsPCNA und OsRFC1/2/3/4/5 Proteinen zu testen. Der Hefestamm AH109 wurde mit geeigneten Kombinationen von Köder- und Beuteplasmiden zusammen mit negativen Kontrollvektoren transformiert. Nach der Transformation wurden die Hefezellen auf SD-Leu-Trp-Selektionsplatten übertragen, gefolgt von einer 3-tägigen Inkubation bei 28 °C. Die transformierten Zellen wurden auf einem SD-Leu-Trp-His-Ade-Festmedium ausplattiert und vor der Analyse 7 Tage bei 28 °C inkubiert.

BiFC-Assay

Die BiFC-Analyse wurde wie zuvor beschrieben durchgeführt [51]. Fluorescent signals of YFP were observed under an Olympus FluoView FV1000 confocal microscope to determine whether the two designate proteins could interact with each other. Under the confocal microscope (OLYMPUS Fluoview 1000), YFP signal was excited with an argon laser at a wavelength of 515 nm and emissed at wavelength of between 505 nm and 530 nm.

Accession numbers

The accession numbers of genes used in this study are: AtRFC1 (At5g22010), AtRFC2 (At1g63160), AtRFC3 (At1g77470), AtRFC4 (At1g21690), AtRFC5 (At5g27740), AtPCNA1 (At1g07370), AtPCNA2 (At2g29570), OsRFC1 (Os11g0572100), OsRFC2 (Os12g0176500), OsRFC3 (Os02g0775200), OsRFC4 (Os04g0569000), OsRFC5 (Os03g0792600), OsPCNA (Os02g0805200). The accession numbers of proteins used in this study are: AtPCNA1 (NP_172217.1), AtPCNA2 (NP_180517.1), OsPCNA (XP_015627245.1), HsPCNA (CAG38740.1), ScPCNA (NP_009645.1), ZmPCNA (NP_001105461.1), BnPCNA (NP_001303041.1), CePCNA (NP_500466.3), DmPCNA (XP_002091715.2), DrPCNA (NP_571479.2), GhPCNA (XP_016740519.1), GmPCNA (NP_001241553.1), MmPCNA (NP_035175.1), NbPCNA (CAA10108.1), and PtPCNA (XP_002298328.1).


What are Growth Factors?(Growth Factor Definition)

Growth factors, which generally considered as a subset of cytokines, refer to the diffusible signaling proteins that stimulate cell growth, differentiation, survival, inflammation, and tissue repair. They can be secreted by neighboring cells, distant tissues and glands, or even tumor cells themselves. Normal cells show a requirement for several growth factors to maintain proliferation and viability. Growth advantage is often found for the cells which secrete a growth factor.

Growth factor can exert their stimulation though endocrine, paracrine or autocrine mechanisms. Due to their short half-lives and slow diffusion in intercellular spaces, growth factors usually act locally. Typically, the signal transduction of growth factors is initiated by binding to their receptors on the surface of target cells. The specific instruction conveyed by a growth factor to a particular subpopulation of cells depends on the type of receptors, number of target cell, and the intracellular signal transduction subsequent to factor binding. Moreover, external factors such as the binding ability of a growth factor to extracellular matrices (ECM), ECM degradation, and concentration of the growth factor may have an effect on the ultimate response of a target cell to a specific growth factor.


Inhalt

GM-CSF is a monomeric glycoprotein that functions as a cytokine — it is a white blood cell growth factor. [6] GM-CSF stimulates stem cells to produce granulocytes (neutrophils, eosinophils, and basophils) and monocytes. Monocytes exit the circulation and migrate into tissue, whereupon they mature into macrophages and dendritic cells. Thus, it is part of the immune/inflammatory cascade, by which activation of a small number of macrophages can rapidly lead to an increase in their numbers, a process crucial for fighting infection.

GM-CSF also has some effects on mature cells of the immune system. These include, for example, enhancing neutrophil migration and causing an alteration of the receptors expressed on the cells surface. [7]

GM-CSF signals via signal transducer and activator of transcription, STAT5. [8] In macrophages, it has also been shown to signal via STAT3. The cytokine activates macrophages to inhibit fungal survival. It induces deprivation in intracellular free zinc and increases production of reactive oxygen species that culminate in fungal zinc starvation and toxicity. [9] Thus, GM-CSF facilitates development of the immune system and promotes defense against infections.

GM-CSF also plays a role in embryonic development by functioning as an embryokine produced by reproductive tract. [10]

The human gene has been localized in close proximity to the interleukin 3 gene within a T helper type 2-associated cytokine gene cluster at chromosome region 5q31, which is known to be associated with interstitial deletions in the 5q- syndrome and acute myelogenous leukemia. GM-CSF and IL-3 are separated by an insulator element and thus independently regulated. [11] Other genes in the cluster include those encoding interleukins 4, 5, and 13. [12]

Human granulocyte-macrophage colony-stimulating factor is glycosylated in its mature form.

GM-CSF was first cloned in 1985, and soon afterwards three potential drug products were being made using recombinant DNA technology: molgramostim was made in Escherichia coli and is not glycosylated, sargramostim was made in yeast, has a leucine instead of proline at position 23 and is somewhat glycosylated, and regramostim was made in Chinese hamster ovary cells (CHO) and has more glycosylation than sargramostim. The amount of glycosylation affects how the body interacts with the drug and how the drug interacts with the body. [13]

At that time, Genetics Institute, Inc. was working on molgramostim, [14] Immunex was working on sargramostim (Leukine), [15] and Sandoz was working on regramostim. [16]

Molgramostim was eventually co-developed and co-marketed by Novartis and Schering-Plough under the trade name Leucomax for use in helping white blood cell levels recover following chemotherapy, and in 2002 Novartis sold its rights to Schering-Plough. [17] [18]

Sargramostim was approved by the US FDA in 1991 to accelerate white blood cell recovery following autologous bone marrow transplantation under the trade name Leukine, and passed through several hands, ending up with Genzyme, [19] which was subsequently acquired by Sanofi. Leukine is now owned by Partner Therapeutics (PTx).

Imlygic was approved by the US FDA in October 2015, [20] and in December 2015 by the EMA, as an oncolytic virotherapy, commercialized by Amgen Inc. This oncolytic herpes virus, named Talimogene laherparepvec, has been genetically engineered to express human GM-CSF using the tumor cells machinery. [21]

GM-CSF is found in high levels in joints with rheumatoid arthritis and blocking GM-CSF as a biological target may reduce the inflammation or damage. Some drugs (e.g. otilimab) are being developed to block GM-CSF. [22] In critically ill patients GM-CSF has been trialled as a therapy for the immunosuppression of critical illness, and has shown promise restoring monocyte [23] and neutrophil [24] function, although the impact on patient outcomes is currently unclear and awaits larger studies.

GM-CSF stimulates monocytes and macrophages to produce pro-inflammatory cytokines, including CCL17. [25] Elevated GM-CSF has been shown to contribute to inflammation in inflammatory arthritis, osteoarthritis, colitis asthma, obesity, and COVID-19. [25] [26] [27]

Monoclonal antibodies against GM-CSF are being used as treatment in clinical trials against rheumatoid arthritis, ankylosing spondylitis, and COVID-19. [25]


What is the difference between mRNA and viral vector-based vaccines?

TORONTO -- After the National Advisory Committee on Immunization recently doubled down on its recommendation that mRNA vaccines are “preferred” over their viral vector-based counterparts in the fight against COVID-19, questions have been raised about the vaccines’ differences.

So far, Health Canada has currently authorized the use of four different COVID-19 vaccines made by Pfizer-BioNTech, Moderna, AstraZeneca, and Janssen (Johnson & Johnson’s vaccine division).

The Pfizer-BioNTech and Moderna vaccines use mRNA technology while the AstraZeneca and single-dose J&J shots are considered viral vector-based vaccines.

So what is the difference between mRNA and viral vector-based vaccines and why is NACI recommending one type over the other?

WHAT ARE VIRAL VECTOR-BASED VACCINES?

Viral vector-based vaccines, such as those developed by AstraZeneca and Johnson & Johnson, use a harmless virus, or adenovirus, as a delivery system to trigger the immune system to create antibodies to fight off an infection by SARS-CoV-2, which is the virus that causes COVID-19.

The adenovirus is not SARS-CoV-2 itself, but rather a different, harmless virus that has been manipulated so it’s unable to replicate and cause illness.

Adenoviruses are viruses that cause the common cold and there are many different types, which have been used for decades to deliver instructions for proteins, Health Canada explains on its website.

In the case of COVID-19, the vector virus delivers specific genetic instructions to the cells in the body to produce a harmless piece of SARS-CoV-2 called the spike protein. The cells then display this spike protein and the immune system triggers a response.

As a result, the immune system produces antibodies to the specific spike protein in order to fight off what it thinks is an infection. If the immune system encounters the real SARS-CoV-2 virus and its spike proteins, it will already be prepared to launch a defence against it.

The viral vector-based vaccines are genetically modified so they’re unable to replicate, which means once the antibodies are created, the viral vector is cleared for good.

According to the U.S. Centers for Disease Control and Prevention (CDC), the benefit of viral vector-based vaccines is that they provide protection against SARS-CoV-2 without ever having to risk the serious consequences of getting sick with COVID-19.

The CDC also stressed that these types of vaccines cannot cause an infection of COVID-19 or with the adenovirus being used as a vaccine vector.

WHAT ARE mRNA VACCINES?

For their COVID-19 vaccines, Pfizer-BioNTech and Moderna use a novel technology that has never been approved for widespread use before the pandemic.

This technology uses messenger ribonucleic acid (mRNA), which is a molecule that provides cells with genetic instructions for making proteins that are needed for numerous cellular functions in the body, including for energy and immune defence.

In a lab, scientists develop synthetic mRNA that is able to instruct the body’s cells to develop that same distinctive spike protein from the SARS-CoV-2 virus that the viral vector-based vaccines also target.

After the piece of protein is made, the cell breaks down the genetic instructions and gets rid of them. Both Health Canada and the CDC stressed that the mRNA never enters the central part of the cell where a person’s DNA material is located, which means the vaccine does not affect or interact with DNA in any way.

Like with the viral vector-based vaccines, the immune system identifies the foreign spike proteins produced by the cells and initiates an immune response by building antibodies against them. If the immune system faces the real SARS-CoV-2 virus, it will be ready to fight it off.

While there are similarities in how both mRNA and viral vector-based vaccines instruct cells to create the SARS-CoV-2 spike protein, mRNA vaccines differ in that they don’t contain any live virus.

IS ONE TYPE OF VACCINE BETTER?

The viral vector-based COVID-19 vaccines developed by AstraZeneca and Johnson & Johnson have been linked to an extremely rare and potentially life-threatening blood-clotting syndrome called vaccine-induced thrombotic thrombocytopenia (VITT) – which is the combination of low platelet counts with blood clots.

The risk for developing this syndrome is estimated to be anywhere from one case in 100,000 doses to one case in 250,000.

In Canada, there have been only seven reported VITT cases in all of the approximately 1.7 million doses of AstraZeneca that have been administered in the country so far.

Due to the extremely low risk of developing VITT after vaccination with a viral vector-based vaccine, however, NACI recently reaffirmed that the mRNA vaccines are “preferred” over the other ones and that it might be in the best interest of some Canadians who have a low risk of exposure to COVID-19 to wait for an mRNA dose.

Despite this guidance, both Health Canada and NACI have emphasized that the vaccines by AstraZeneca and Johnson & Johnson are safe and effective for the majority of the population and there could be far worse consequences of contracting COVID-19.