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DNA-Polymerase-I-Exonuklease-Aktivität

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Verwendet DNA-Polymerase I in Bakterien Vorwärts- oder Rückwärts-Exonuklease-Aktivität, um RNA-Primer zu entfernen? Eines meiner Bücher sagt, dass es 5' bis 3' verwendet, aber ein anderes sagt, dass es 3' bis 5'-Exonuklease-Aktivität verwendet.

Update: Ich weiß, dass RNase H die Primer entfernen kann, aber die Exonuklease-Aktivität von pol I kann sie auch entfernen.


Aus Wikipedia:

Im Replikationsprozess entfernt RNAse H den RNA-Primer (von Primase erzeugt) aus dem nacheilenden Strang und dann füllt Polymerase I die notwendigen Nukleotide zwischen den Okazaki-Fragmenten (siehe DNA-Replikation) in 5' -> 3' Richtung…

Und an anderer Stelle im selben Artikel:

Pol I besitzt vier enzymatische Aktivitäten:

  1. Eine 5' -> 3' (vorwärts) DNA-abhängige DNA-Polymeraseaktivität, die eine 3'-Primerstelle und einen Matrizenstrang erfordert
  2. Eine 3' -> 5' (umgekehrte) Exonuklease-Aktivität, die das Korrekturlesen vermittelt
  3. Eine 5' -> 3' (vorwärts) Exonuklease-Aktivität, die die Nick-Translation während der DNA-Reparatur vermittelt.
  4. A 5' -> 3' (vorwärts) RNA-abhängige DNA-Polymerase-Aktivität. Pol I arbeitet auf RNA-Matrizen mit erheblich geringerer Effizienz (0,1-0,4%) als auf DNA-Matrizen, und diese Aktivität ist wahrscheinlich nur von begrenzter biologischer Bedeutung.

Die Antwort auf Ihre Frage lautet also weder. RNAse H entfernt die Primer, und die Exonuklease-Aktivität von DNA Pol I ist für die Primer-Entfernung irrelevant, obwohl sich herausstellt, dass sie je nach Kontext in beide Richtungen wirken kann.


Das Googeln Ihrer Frage hat gezeigt, dass es RNAse H ist, die den RNA-Primer entfernt. DNA Pol I besitzt sowohl 3'-5'- als auch 5'-3'-Exonuklease-Aktivität zum Korrekturlesen bzw. Nick-Reparatur-Aktivitäten. Siehe das Wiki zu Pol I


Modulation der 3'->5'-Exonuklease-Aktivität der humanen apurinischen Endonuklease (Ape1) durch ihr 5'-eingeschnittenes Abasic-DNA-Produkt

Die wichtigste abasische Endonuklease menschlicher Zellen, das Ape1-Protein, ist ein multifunktionales Enzym mit entscheidenden Rollen bei der Basenexzisionsreparatur (BER) von DNA. Zusätzlich zu seiner primären Aktivität als apurinische/apyrimidinische Endonuklease in BER besitzt Ape1 auch 3'-Phosphodiesterase-, 3'-Phosphatase- und 3'-->5'-Exonukleasefunktionen, die spezifisch für die 3'-Termini von internen Kerben und Lücken in sind DNA. Die Exonuklease-Aktivität wird bei 3'-Fehlpaarungen verstärkt, was eine mögliche Rolle bei der BER für Ape1 als Korrekturleseaktivität für die relativ ungenaue DNA-Polymerase beta nahelegt. Um diese Rolle genauer aufzuklären, haben wir die Fähigkeit von Ape1 untersucht, DNA-Substrate abzubauen, die BER-Zwischenstufen nachahmen. Wir haben festgestellt, dass die Ape1-Exonuklease sowohl an fehlgepaarten als auch an richtig gepaarten 3'-Termini aktiv ist, wobei Fehlpaarungen bevorzugt werden. In unseren Händen war die Exonukleaseaktivität von Ape1 an Lücken von einem Nukleotid aktiver als an DNA-Nicks, obwohl letztere das Produkt der Reparatursynthese durch Polymerase beta darstellen sollten. Die Exonukleaseaktivität wurde jedoch durch das Vorhandensein nahegelegener 5'-eingeschnittener abasischer Reste gehemmt, die aus der apurinischen/apyrimidinischen Endonukleaseaktivität von Ape1 resultieren. Gleiches galt für die kürzlich beschriebene Exonukleaseaktivität der Escherichia coli Endonuklease IV. Exonuklease III, das E. coli-Homolog von Ape1, unterschied nicht zwischen den verschiedenen Substraten. Die Entfernung des abasischen 5'-Restes durch Polymerase beta linderte die Hemmung der Ape1-Exonuklease-Aktivität. Diese Ergebnisse legen nahe, dass die Ape1-Exonuklease während der BER sowohl nach der DNA-Reparatursynthese als auch nach der Entfernung des abasischen Desoxyribose-5-Phosphats durch Polymerase beta eine Rolle spielt.


Was ist eine Endonuklease?

Eine Endonuklease ist eine Klasse von Hydrolasen, die Nukleinsäuren in der Mitte spaltet. Die Wirkung von Endonukleasen kann zu zwei oder mehr Nukleinsäurefragmenten führen. Endonukleasen können sowohl auf DNA als auch auf RNA einwirken. Die Spaltung einiger Endonukleasen wie beispielsweise Desoxyribonukleasen (DNasen) ist unspezifisch. Viele Endonukleasen spalten jedoch die Zielnukleotidsequenzen auf spezifische Weise. Diese Art von spezifischen Endonukleasen nennt man Restriktionsendonukleasen. Sie sind in der Lage, eine bestimmte Sequenz des Nukleinsäurestrangs zu erkennen. Somit durchlaufen diese Restriktionsendonukleasen eine Verzögerungsperiode vor ihrer Wirkung auf die Nukleinsäure, wobei sie nach der spezifischen Nukleotidsequenz scannen. Diese spezifische Nukleotidsequenz wird als Restriktionsstelle bezeichnet.

Abbildung 1: Die Wirkung von Hind III

Eine typische Restriktionsschnittstelle ist eine palindromische Sequenz von vier bis sechs Nukleotiden. Viele Restriktionsendonukleasen spalten DNA-Stränge und hinterlassen einzelsträngige Enden, die als bezeichnet werden Klebrige Enden. In der Gentechnik werden diese Art von Restriktionsendonukleasen weit verbreitet verwendet, um rekombinante DNA herzustellen, indem verschiedene, gewünschte DNA-Stränge miteinander ligiert werden. DNA-Methylierung in höheren Organismen verhindert die Wirkung von Endonukleasen auf ihr Genom. Prokaryotischer DNA fehlt jedoch die Methylierung. Daher kann prokaryontische DNA innerhalb eines eukaryontischen Wirts leicht zur Spaltung gezielt werden. Die Bildung von klebrigen Enden durch die Wirkung der Restriktionsendonuklease, Hind III wird angezeigt in Abbildung 1.


Andere Versionen dieses Artikels

Bakterielle DNA-Polymerase I

Bakterielle DNA-Polymerase I

University College London und Birkbeck, Institut für Struktur- und Molekularbiologie, London, UK

Washington University, St. Louis, Missouri, USA

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Abstrakt

Bakterielle Desoxyribonukleinsäure (DNA) Polymerase I ist eine Familie von Enzymen, die an der bakteriellen DNA-Synthese und Läsionsreparatur beteiligt sind. Diese Enzyme haben eine Multidomänenstruktur, bestehend aus einer einzelnen Polypeptidkette, die eine unterschiedliche Polymerasedomäne, eine Korrekturlesende 3′–5′-Exonuklease und/oder eine 5′–3′-Exonukleaseaktivität umfasst. Mitglieder der Polymerase-I-Familie wurden intensiv untersucht, sowohl wegen ihrer wichtigen Rolle bei der Replikation und Erhaltung bakterieller Chromosomen als auch wegen ihrer Bedeutung als Werkzeuge in der Molekularbiologie, insbesondere für die Polymerasekettenreaktion (PCR) und die DNA-Sequenzierung. Studien zum Escherichia coli Insbesondere DNA-Polymerase I hat signifikante Einblicke in den Mechanismus der DNA-Polymerisation geliefert, der von fast allen anderen Nukleotid-Polymerasen geteilt wird.

Schlüssel Konzepte:

Bakterielle DNA-Polymerase I-Enzyme sind Multidomänenproteine ​​mit getrennten Polymerisations-, Korrekturlese- und 5′–3′-Exonukleasefunktionen.

Sie erfüllen eine lebenswichtige Funktion in Bakterien, indem sie die DNA-Reparatur und einige Aspekte der chromosomalen Replikation durchführen.

Polymerasen bauen jeweils ein Nukleotid an das 3'-Ende des Primer-DNA-Strangs templatgesteuert ein.

Mitglieder der DNA-Polymerase-I-Familie sind in der Lage, DNA mit weitaus größerer Genauigkeit zu replizieren, als dies allein durch Basenpaarung möglich ist.

Die Polymerisationsreaktion ist ein mehrstufiger Prozess, bei dem das Enzym zwischen Substratbindungs- und Nukleotideinbau-Konformationen wechselt.

Die 5′–3′-Exonuklease ermöglicht der Polymerase, RNA-Primer abzubauen und die DNA-Reparatur zu unterstützen.

Thermostabile DNA-Polymerasen der Familie I werden in großem Umfang in der Polymerase-Kettenreaktion verwendet, um DNA zu amplifizieren und für die DNA-Sequenzierung.


Eine neue DNA-Polymerase I aus Geobacillus caldoxylosilyticus TK4: Klonierung, Charakterisierung und Mutationsanalyse von zwei aromatischen Resten

Das DNA-Polymerase I-Gen wurde aus dem thermophilen Bakterium Geobacillus caldoxylosilyticus TK4 kloniert und sequenziert. Das Gen ist 2.634 bp lang und kodiert für ein Protein von 878 Aminosäuren Länge. Das Enzym hat eine Molekülmasse von 99 kDa und zeigt Sequenzhomologie mit DNA-Polymerase I aus Bacillus-Spezies (89 % Identität). Das Gen wurde in Escherichia coli überexprimiert und das gereinigte Enzym biochemisch charakterisiert. Es weist alle für die DNA-Polymerase und 5' --> 3'-Exonuklease-Aktivität notwendigen primären Strukturelemente auf, es fehlen jedoch die für die 3' --> 5'-Exonuklease-Aktivität erforderlichen Motive. 5'-Nuklease- und 3'->-5'-Exonuklease-Assays bestätigten, dass Gca-Polymerase I eine doppelsträngige DNA-abhängige 5'->-3'-Nuklease-Aktivität, aber keine 3'--> 5'-Exonuklease-Aktivität aufweist. Es wurde eine spezifische Aktivität von 495.000 U/mg Protein beobachtet, und K (D) (DNA), K (D) (dNTP) und K (pol) wurden mit 0,19 nM, 22,64 microM und 24,99 Nukleotiden (- 1) bzw. Das Enzym zeigte eine signifikante Reverse-Transkriptase-Aktivität (RT) mit Mn(2+), aber eine sehr geringe RT-Aktivität mit Mg(2+). Es wurde eine Fehlerrate von 2,5 x 10 (-5) gefunden, die mit der zuvor berichteten Fehlerrate für die E. coli-DNA-Polymerase I vergleichbar ist. Zwei aromatische Reste, die für die Didesoxyribonukleotidtriphosphat-Empfindlichkeit (F712Y) und die Strangverdrängungsaktivität Y721F) wurden identifiziert.


5'-3' Exonuklease

Die 5'-3'-Exonuklease-Aktivität ist die einzige aktive Komponente des N-Terminus-Fragments der DNA-Polymerase I. Die Hauptaufgabe der 5'-3'-Exonuklease-Aktivität besteht darin, die RNA-Primer an den 5'-Enden neu synthetisierter zu entfernen DNA, damit die Polymeraseaktivität die entstehenden Lücken füllen kann.

Es ist auch wichtig zu beachten, dass die DNA-Polymerase I die einzige ist E coli DNA-Polymerase, die das aktive Zentrum der 5'-3'-Exonuklease aufweist. Sowohl Pol. II und Pol. III kann DNA polymerisieren und Fragmente in der 3'-5'-Richtung ausschneiden, aber keiner von ihnen ist zu dieser Funktionalität fähig.

Das N-Terminus-Fragment ist ein viel kleineres Fragment als das Klenow-Fragment. Tatsächlich bildet es die Reste 1-323, während die Reste 324-928 den größeren Abschnitt (10) bilden. Proteasen wie Substilin und Trypsin können das Pol spalten. Ich in diese beiden Fragmente. Trotz der Tatsache, dass wir im Allgemeinen Pol. I nach verschiedenen Fragmenten ist es dennoch ein Ein-Untereinheit-Enzym mit drei verschiedenen Aktivitäten. Pol. III andererseits hat einen Kern, der aus 7 Untereinheiten besteht, der als Teil eines komplexen Enzyms mit mehreren Untereinheiten, Pol, fungiert. III Holoenzym, das aus mindestens 10 . besteht Typen von Untereinheiten (9).

Unten ist ein Beispiel für die Exonuklease 5'-3'-Aktivität. Es schneidet im Allgemeinen kurze Oligomere mit einer Länge von 1 bis 10 Nukleotiden aus:

Abb. 2: Dies ist ein grundlegendes, unentschuldbar verschwommenes Diagramm der Exonuklease-Aktivität in 5'-3'-Richtung. DNA-Stränge werden durch Entfernen von Nukleotiden vom 5'-Ende des Moleküls verkürzt. Zumindest ist es in Farbe.


Physiologische Rolle der DNA-Polymerase I

Obwohl Studien der DNA-Polymerase I viele Informationen über den Mechanismus der DNA-Synthese geliefert haben, hat die genetische Analyse gezeigt, dass die Polymerasefunktion dieses Enzyms für die DNA-Replikation nicht erforderlich ist. DNA-Polymerase I wird von der polAGen in E coli.Jedoch kein mutiertes Allel von polAwurde in Screenings nach konditionalen Mutanten isoliert, die in der DNA-Replikation defekt sind. Das überzeugendste Argument, dass diese Polymerase für die Replikation nicht erforderlich ist, stammt aus einer Untersuchung von Tausenden von E. coliMutanten, deren DNA-Polymerase-I-Aktivität untersucht wurde. Ein Mutant polA Stamm isoliert (Abbildung 5.16). Dieses mutierte Allel, genannt polA1, ein Nonsense-Codon enthielt, was zu einer vorzeitigen Beendigung der Synthese des Produktpolypeptids und damit zu einem Verlust der Polymerasefunktion führte. Der Mutantenstamm wuchs jedoch mit normaler Geschwindigkeit, was zeigt, dass die DNA-Polymerase I nichtfür die DNA-Synthese benötigt. Der auffälligste Phänotyp der polA1Mutante war ihre stark reduzierte Fähigkeit, DNA-Schäden zu reparieren. Weitere Untersuchungen führten zur Isolierung konditional letaler Allele des polAGen. Die mutierten DNA-Polymerase-I-Proteine, die von diesen konditionalen letalen Allelen kodiert werden, sind in der 5'-zu-3'-Exonuklease-Aktivität defekt, was zeigt, dass diese Aktivität für die Lebensfähigkeit der Zellen erforderlich ist. Die 5'-zu-3'-Exonuklease-Aktivität entfernt RNA-Primer während der Synthese des nacheilenden Strangs an der Replikationsgabel und wird bei der DNA-Reparatur verwendet.

Abbildung 5.16. Auszüge aus a polA1 Mutantenstamm sind in der DNA-Polymerase-Aktivität defekt. DNA-Polymerisation in Extrakten von E. coliZellen wurde durch den Einbau von radioaktiv markiertem dTTP in DNA gemessen. Der Wildtyp-Stamm (mit W bezeichnete Linie) zeigte eine hohe Aktivität. Mutanten dieses Stammes wurden systematisch auf den Verlust dieser DNA-Polymerisationsaktivität gescreent, und eine wurde gefunden (die mit P bezeichnete Linie ist die Änderung der Skala vom oberen Feld zu beachten). Dieser mutierte Stamm weist weniger als 1% der Wildtyp-Aktivität auf, wie durch das Mischen von 1 Teil Wildtyp-Extrakt mit 99 Teilen des mutierten Extrakts gezeigt wird (die Ergebnisse einer 100-fachen Verdünnung sind als Linie PW gezeigt). Die Mutation wurde abgebildet auf polA, die DNA-Polymerase I kodiert. Der mutierte Stamm wächst ebenso wie der Wildtyp, was zeigt, dass DNA-Polymerase I für die DNA-Replikation nicht erforderlich ist. Diese Figur stammt aus De Lucia und Cairns (1969) Nature 224: 1164-1166.

DNA-Polymerase III ist eine hochprozessive, replikative Polymerase

Die Schlussfolgerung, dass DNA-Polymerase I nicht die replikative Polymerase für E. coliführte zu der naheliegenden Frage, welches Enzym eigentlich bei der Replikation verwendet wird. Die Untersuchung der Gene, die in Screens auf bedingt replikationsdefiziente Mutanten isoliert wurden, führte zur Antwort. Die replikative Polymerase in E. coliist DNA-Polymerase III.

DNA-Polymerase I ist häufiger als andere Polymerasen in E. coliund verdeckt ihre Aktivität. Somit ist die Verarmung der DNA-Polymerase I-Aktivität in polA1mutierte Zellen (Abbildung 5.17) boten die Möglichkeit, die anderen DNA-Polymerasen zu beobachten. DNA-Polymerasen II und III wurden aus Extrakten von isoliert polA1Zellen, benannt in der Reihenfolge ihrer Entdeckung.

DNA-Polymerase IIist eine einzelne Polypeptidkette, deren Funktion ungewiss ist. Stämme mit einem mutierten Gen für DNA-Polymerase II (polB1) zeigen keinen Wachstums- oder Replikationsfehler. Die Aktivität der DNA-Polymerase II wird jedoch während der induzierten Reparatur von DNA erhöht und kann dazu dienen, DNA gegenüber einer deletierten Base auf dem Matrizenstrang zu synthetisieren.

Genetische Beweise zeigen das eindeutig DNA-Polymerase IIIwird verwendet, um die E coli Chromosom. Dieses Enzym besteht aus mehreren Polypeptid-Untereinheiten. Mehrere der Gene, die diese Polypeptid-Untereinheiten kodieren, wurden in Screenings nach konditionalen letalen Mutanten identifiziert, die in der DNA-Replikation defekt sind. Funktionsverlust dieser dnaGene blockieren die Replikation und zeigen, dass ihre Produkte für die Replikation erforderlich sind.


DNA-Polymerasen

Enzyme, die die DNA-Synthese auf einer DNA-Matrize katalysieren, sind DNA-Polymerasen. Sie erfüllen in der Zelle zwei Hauptfunktionen: die Synthese von DNA während der Genomreplikation und die Neusynthese fehlender DNA nach Rekombinationsschäden und nach Primer-Exzision aus dem nacheilenden Strang.

Sowohl in Prokaryoten als auch in Eukaryoten sind spezialisierte DNA-Polymerasen für Replikations- und Reparaturfunktionen zuständig, wobei erstere manchmal als bezeichnet werden DNA-Replikas. Alle DNA-Polymerasen besitzen a 5′->3′ Polymerase Aktivität. und Pyrophosphorolyse Aktivität, die zusammen die DNA-Synthese erleichtert.


Prokaryotische DNA-Polymerasen

Bei Prokaryoten sind DNA pol-I, II und III die drei wichtigen Typen, die wir unten diskutieren werden.

DNA-Polymerase I

Es ist das erste Polymerase-Enzym, das 1958 von Arthur Kornberg entdeckt wurde. Es besteht aus einer einzigen Polypeptidkette. Ursprünglich wurde angenommen, dass DNA pol-I ein Replikationsenzym ist. Bei weiteren Untersuchungen wurde nachgewiesen, dass es sich eher um ein DNA-Reparaturenzym als um ein Replikationsenzym handelt. In pol-I ist pro Kette ein Zinkatom vorhanden, weshalb es auch als „Metalloenzyme”.

Aktivitäten von DNA pol-I: Es zeigt sowohl Polymerasen als auch Exonuklease-Aktivität.

  • 5’-3’ Polymerase-Aktivität beinhaltet die Zugabe von Nukleotidbasen für die Synthese eines neuen DNA-Strangs.
  • 3’-5’ Exonuklease-Aktivität beinhaltet die Deletion von fehlgepaarten Nukleotidbasen oder hilft bei der Nick-Translation.
  • 5’-3’ Exonuklease-Aktivität beinhaltet die Deletion von RNA-Primern vom 5'-Ende des komplementären DNA-Strangs.

Struktur: Die Struktur von Pol-I ähnelt der rechten Hand des Menschen. Die Struktur besteht aus den folgenden drei Regionen:

  • Palmenregion: Es ist das katalytisch aktive Zentrum mit konservierten Sequenzen. Es fungiert als aktives Zentrum von pol-I. Der Handflächenbereich besteht aus β-Faltenblatt. Seine Hauptfunktion ist die Verarbeitung der Zugabe von Desoxyribonukleotidtriphosphat.
  • Fingerregion: Dies ist die Matrizenstelle, an der nach erfolgter Basenpaarung das Desoxyribonukleotidtriphosphat eingeschlossen ist. Seine Hauptfunktion besteht darin, die Synthese von eintretenden Nukleotiden mit Hilfe eines Katalysators, der als Metallionen bekannt ist, zu katalysieren.
  • Daumenregion: Es ist die Region, die die DNA bindet und die korrekte Position des Primers und des aktiven Zentrums beibehält.


DNA-Polymerase II

Thomas Kornberg entdeckte es 1970. Seine Polymerisationseffizienz ist langsamer als die des pol-I. Es besteht auch aus einer einzelnen Polypeptidkette. Pol-II fungiert als Backup-Enzym oder alternativ zum Replikationsverfahren, da es in Abwesenheit von pol-I die Okazaki-Fragmente verlängern kann.

Aktivitäten von DNA pol-II:

  • 5’-3’ Polymerase-Aktivität beinhaltet die Zugabe von Nukleotidbasen für die Synthese eines neuen DNA-Strangs.
  • 3’-5’ Exonuklease-Aktivität beinhaltet die Deletion von fehlgepaarten Nukleotidbasen oder hilft bei der Nick-Translation.

Struktur: Die Struktur von pol-II ist ziemlich unbekannt.

DNA-Polymerase III

Es ist das primäre Holoenzym, das hauptsächlich am Replikationsprozess beteiligt ist. Es besteht aus zwei Polypeptidketten. Pol-III enthält eine Untereinheit vieler Enzyme, die unterschiedliche Funktionen erfüllen, und wird auch als „heteromultimeres Enzym“. Pol-III enthält in seiner Struktur 10 Untereinheiten, die pol-III zu einem vollständigen Enzym, d.h. „Holoenzym“, machen.

In DNA pol-III . gefundene Aktivitäten:

  • 5’-3’ Polymerase-Aktivität beinhaltet die Zugabe von Nukleotidbasen für die Synthese eines neuen DNA-Strangs.
  • 3’-5’ Exonuklease-Aktivität beinhaltet die Deletion von fehlgepaarten Nukleotidbasen oder hilft bei der Nick-Translation.

Struktur: Die Struktur von pol-III besteht aus 10 Untereinheiten, wie zum Beispiel:

  • α: Es kodiert das DNA-E-Gen und hilft bei der DNA-Synthese.
  • Ɛ: Kodiert für das DNA-Q-Gen und hilft beim Korrekturlesen von 3’-5’.
  • Ɵ: Kodiert das hol E-Gen, fungiert als akzessorisches Protein und ist auch am Korrekturlesemechanismus beteiligt.
  • Ʈ: Es kodiert für das DNA X-Gen und fördert die Dimerisierung des Kernproteinkomplexes.
  • Ƴ: Es kodiert für das DNA-Y-Gen.
  • : Kodiert das hol A-Gen.
  • δ’: Codes für das hol B-Gen.
  • : kodiert für das hol-C-Gen.
  • Ψ: Codes für das hol D-Gen.
  • β: kodiert das DNA-N-Gen. Es fungiert als Klammerprotein die das DNA-Molekül hält und für den Prozessivitätsfaktor verantwortlich ist. Ƴ, δ, δ’, χ und Ψ wirken alle als Clamp-Loader-Komplex und helfen dem β-Clamp-Loader-Protein, an die DNA zu binden.

Vergleichstabelle zwischen den Funktionen prokaryotischer DNA-Polymerasen

EigenschaftenDNA pol-IDNA pol- IIDNA pol-III
5’-3’ Polymerase-AktivitätGegenwärtigGegenwärtigGegenwärtig
3’-5’ Exonuklease-AktivitätGegenwärtigGegenwärtigGegenwärtig
5’-3’ Exonuklease-AktivitätGegenwärtigAbwesendAbwesend
RNA-abhängige PolymerisationEs kann RNA-abhängige Polymerisationen durchführenEs kann nichtEs kann nicht
DNA-ReparatureigenschaftenGegenwärtigGegenwärtigAbwesend
LigationseigentumGegenwärtigAbwesendAbwesend
Beteiligung an der ReplikationBeteiligt sich Nimmt nicht teilSpielt eine große Rolle

Eigenschaften

DNA-Polymerase hat einige spezifische Eigenschaften wie:

  1. Polymerisationsaktivität
  2. Treue, d.h. Korrekturlesefähigkeit
  3. Prozessivität, d. h. die Verarbeitung von DNA und ihren Basen
  4. Thermostabilität, d.h. Stabilität bei hoher Temperatur
    Beispiel: Taq-DNA-Polymerase von Therme aquaticus-Bakterium.

All diese Eigenschaften machen es nützlich in molekularen Technologien wie PCR, DNA-Sequenzierung usw.


DNA-Polymerase I

<p>Der Annotations-Score bietet ein heuristisches Maß für den Annotationsinhalt eines UniProtKB-Eintrags oder -Proteoms. Dieser Wert kann <strong>nicht</strong> als Maß für die Genauigkeit der Anmerkung verwendet werden, da wir nicht die 'richtige Anmerkung' für ein bestimmtes Protein definieren können.<p><a href='/help/annotation_score' target='_top'> Mehr. </a></p> - Experimenteller Beweis auf Proteinebene i <p>Dies zeigt die Art des Beweises an, der die Existenz des Proteins unterstützt. Beachten Sie, dass der Nachweis der 'Proteinexistenz' keine Informationen über die Genauigkeit oder Korrektheit der angezeigten Sequenz(en) liefert.<p><a href='/help/protein_existence' target='_top'>Mehr. </a></p>

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