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Aminosäurestrukturladungen

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Hallo,

Ich habe mich gefragt, ob ich eine Erklärung dafür bekommen könnte, warum die Ladung dieses Peptids +2 und -2 beträgt. Wie finden Sie das heraus? Worauf basiert es genau?

Dankeschön


Beschreiben Sie, wie Aminosäuren nach ihren chemischen Eigenschaften kategorisiert werden. Erklären Sie, wie eine Änderung der Aminosäuresequenz des FXR1-Proteins die Fähigkeit des Proteins, an RNA zu binden, verringern könnte.

Die Natur von Aminosäuren kann variieren, sie können sauer, alkalisch oder neutral sein, basierend auf der funktionellen Gruppe, die an ihre Seitenkette gebunden ist. Die funktionelle Gruppe der Aminosäuren bestimmt die Eigenschaft der wasserliebenden oder phobischen Natur bestimmter Aminosäuren. Die Wechselwirkung verschiedener Biomoleküle hängt von ihren Affinitäten untereinander ab, wie z. B. Wasserstoffbrückenbindungen, Ionenbindungen, Van-der-Waals-Wechselwirkung basierend auf struktureller und fundamentaler Einheit oder Monomer des Biomoleküls.

Basierend auf der gegebenen Erklärung können wir sagen, dass eine Änderung in der Sequenz der Bausteinaminosäure des FXR1-Proteins zu einer Abnahme der Affinität zur Bindung an die RNA führen könnte, indem die Bindungsdomäne dieses Proteins geändert wird . Es könnte zu einer vollständigen Strukturveränderung kommen, so dass es nicht mehr mit RNA interagieren kann.


Grundlagen der molekularen Strukturbiologie

Grundlagen der molekularen Strukturbiologie gibt einen Überblick über die mathematischen und physikalischen Grundlagen der molekularen Strukturbiologie. Basierend auf diesen grundlegenden Konzepten beschreibt es dann die molekulare Struktur und erklärt grundlegende genetische Mechanismen. Angesichts des zunehmend interdisziplinären Charakters der Forschung benötigen Nachwuchswissenschaftlerinnen und Nachwuchswissenschaftler sowie solche, die in ein angrenzendes Fachgebiet wechseln, häufig ein „Grundlagenbuch“, um sich mit den Grundlagen eines bestimmten Fachgebiets vertraut zu machen. Dieses Buch füllt diese Nische.

Grundlagen der molekularen Strukturbiologie gibt einen Überblick über die mathematischen und physikalischen Grundlagen der molekularen Strukturbiologie. Basierend auf diesen grundlegenden Konzepten beschreibt es dann die molekulare Struktur und erklärt grundlegende genetische Mechanismen. Angesichts des zunehmend interdisziplinären Charakters der Forschung benötigen Nachwuchswissenschaftlerinnen und Nachwuchswissenschaftler sowie solche, die in ein angrenzendes Fachgebiet wechseln, häufig ein „Grundlagenbuch“, um sich mit den Grundlagen eines bestimmten Fachgebiets vertraut zu machen. Dieses Buch füllt diese Nische.


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3.1.2 Hydrolysereaktionen

Polymere werden in einem Prozess namens . in Monomere zerlegt Hydrolyse, was „Wasser spalten“ bedeutet. (Abbildung 3.3). Bei diesen Reaktionen wird das Polymer in zwei Komponenten zerlegt: Ein Teil erhält ein Wasserstoffatom (H+) und der andere ein Hydroxylmolekül (OH–) aus einem gespaltenen Wassermolekül.

Abbildung 3.3 Bei der hier gezeigten Hydrolysereaktion wird das Disaccharid Maltose unter Zugabe eines Wassermoleküls in zwei Glucosemonomere zerlegt. Beachten Sie, dass diese Reaktion die Umkehrung der in Abbildung 3.2 gezeigten Synthesereaktion ist.

Dehydratisierungs- und Hydrolysereaktionen werden durch bestimmte Enzyme katalysiert oder „beschleunigt“. Dehydratisierungsreaktionen beinhalten die Bildung neuer Bindungen, die Energie erfordern, während Hydrolysereaktionen Bindungen aufbrechen und Energie freisetzen. Diese Reaktionen sind für die meisten Makromoleküle ähnlich, aber jede Monomer- und Polymerreaktion ist für ihre Klasse spezifisch. Zum Beispiel wird in unserem Körper Nahrung durch katalytische Enzyme im Verdauungssystem hydrolysiert oder in kleinere Moleküle zerlegt. Dies ermöglicht eine einfache Aufnahme von Nährstoffen durch die Zellen im Darm. Jedes Makromolekül wird von einem bestimmten Enzym abgebaut. Kohlenhydrate werden beispielsweise durch Amylase, Saccharase, Laktase oder Maltase abgebaut. Proteine ​​werden durch die Enzyme Pepsin und Peptidase sowie durch Salzsäure abgebaut. Lipide werden durch Lipasen abgebaut. Der Abbau dieser Makromoleküle liefert Energie für zelluläre Aktivitäten.


Aminosäure-Definition

Eine Aminosäure ist eine Art organischer Säure, die eine funktionelle Carboxylgruppe (-COOH) und eine funktionelle Amingruppe (-NH .) enthält2) sowie eine Seitenkette (bezeichnet als R), die für die einzelne Aminosäure spezifisch ist. Die Elemente, die in allen Aminosäuren vorkommen, sind Kohlenstoff, Wasserstoff, Sauerstoff und Stickstoff, aber ihre Seitenketten können auch andere Elemente enthalten.

Die Abkürzung für Aminosäuren kann entweder eine aus drei Buchstaben bestehende Abkürzung oder ein einzelner Buchstabe sein. Zum Beispiel kann Valin durch V angezeigt werden oder Valhistidin ist H oder sein.

Aminosäuren können für sich allein wirken, wirken aber häufiger als Monomere, um größere Moleküle zu bilden. Die Verknüpfung einiger Aminosäuren bildet Peptide, und eine Kette aus vielen Aminosäuren wird als Polypeptid bezeichnet. Polypeptide können modifiziert werden und sich zu Proteinen verbinden.

Bildung von Proteinen

Der Prozess der Herstellung von Proteinen basierend auf einer RNA-Matrize wird als Translation bezeichnet. Es kommt in den Ribosomen von Zellen vor. An der Proteinproduktion sind 22 Aminosäuren beteiligt. Diese Aminosäuren gelten als proteinogen. Neben den proteinogenen Aminosäuren gibt es einige Aminosäuren, die in keinem Protein vorkommen. Ein Beispiel ist der Neurotransmitter Gamma-Aminobuttersäure. Typischerweise wirken nichtproteinogene Aminosäuren im Aminosäurestoffwechsel.

Die Übersetzung des genetischen Codes umfasst 20 Aminosäuren, die als kanonische Aminosäuren oder Standardaminosäuren bezeichnet werden. Für jede Aminosäure fungiert eine Reihe von drei mRNA-Resten als Codon während der Translation (der genetische Code). Die anderen beiden Aminosäuren in Proteinen sind Pyrrolysin und Selenocystein. Diese werden speziell kodiert, meist durch ein mRNA-Codon, das ansonsten als Stop-Codon fungiert.

Häufige Rechtschreibfehler: Aminosäure

Beispiele für Aminosäuren: Lysin, Glycin, Tryptophan


Struktur von 20 Standardaminosäuren

1. Alanin – ala – A

2. Arginin – arg – R

3. Asparagin – asn – N

4. Asparaginsäure – Asp – D

5. Cystein – cys – C

6. Glutamin – gln – Q

7. Glutaminsäure – glu – E

8. Glycin – gly – G

9. Histidin – sein – H

10. Isoleucin – ile – ich

11. Leucin – leu – L

12. Lysin – lys – K

13. Methionin – traf – M

14. Phenylalanin – phe – F

15. Proline – pro – P

16. Serin – ser – S

17. Threonin – thr – T

18. Tryptophan – trp – W

19. Tyrosin – tyr – Y

20. Valin – val – V


Protein

Proteine ​​bestehen aus Aminosäureresten (mehr als 100 Aminosäuren), die durch Peptidbindungen miteinander verbunden sind, chemisch ist die Polymerisation von Aminosäuren zu Protein eine Dehydratisierungsreaktion, sie haben ein hohes Molekulargewicht (mehr als 5000) kolloidaler Natur, dialysierbar und hitzelabil. Jedes Protein hat eine einzigartige, genau definierte Aminosäuresequenz, Aminosäuresequenzen sind aus mehreren Gründen wichtig:

  • Die Kenntnis der Aminosäuresequenz von Proteinen hilft bei der Klärung ihres Wirkmechanismus (z. B. der katalytische Mechanismus des Enzyms).
  • Eine Veränderung der Aminosäuresequenz kann eine abnormale Funktion und Krankheit hervorrufen, z.B. Sichelzellenanämie.

Proteinstruktur

Für die Proteinstruktur verantwortliche Bindungen sind:

I. Kovalente Bindungen

  1. Peptidbindungen (Amidbindungen):Die Carboxylgruppe einer Aminosäure verbindet sich mit der Aminogruppe einer anderen Aminosäure (unter Entfernung eines Wassermoleküls). Dies ist eine starre Bindung, stark, es kann keine Rotation des Proteinmoleküls um diese Bindung (die C- und N-Atome verbindet) stattfinden, also stabilisiert sie die Proteinstruktur, diese Bindung tritt in Transformation auf und alle 4 Atome liegen in derselben Ebene (dh sind koplanar).Peptidbindungen werden bei der Denaturierung von Proteinen nicht gebrochen, d.h. bei Hitze- oder Röntgenstrahlung oder beim Schütteln können sie durch enzymatische Wirkung oder durch starke Säuren oder Basen bei erhöhter Temperatur aufgebrochen werden.
  2. Disulfidbrücken (-S-S-):Sie treten zwischen 2 Cysteinresten in der gleichen Polypeptidkette oder in verschiedenen Polypeptidketten auf, es ist eine sehr stabile Bong, die den für Proteindenaturierungen üblichen Bedingungen widersteht.

II. Nicht kovalente Bindungen

Dies sind schwache Bindungen, die leicht getrennt werden können, jedoch addieren sich die vielen dieser Bindungen im Proteinmolekül zu den Kräften, die die Proteinfaltung begünstigen.

  1. Wasserstoffbrückenbindungen werden gebildet, wenn eine gemeinsame Nutzung von Wasserstoffatomen zwischen dem Wasserstoff der -NH-Gruppe und dem Carbonylsauerstoff verschiedener Peptidbindungen auftritt, Wasserstoffbrückenbindungen können zwischen polaren ungeladenen R-Gruppen gebildet werden, z. -OH miteinander oder mit Wasser.
  2. Hydrophobe Wechselwirkungen:The non-polar side chains of neutral amino acids tend to be introduced to the inside of the protein molecule exposed to water, they are not true bonds but interactions that help to stabilize the protein structure.
  3. Electrostatic bonds (ionic interaction or salt bridge): These bonds occur between the charged group of side chains of amino acids, (NH3 + of basic amino acids and COO¯ of acidic amino acids)
    They are either:
    A. Repulsive: If the interactions between the side chains are of the same sign, [both are (+) or both are (-)].
    B. Attractive: If the interactions occur between side chains of different charges [i.e. one is (+) and the other is (-)].
The conformation of proteins (Orders of protein structure)

In its native form, protein molecule has a characteristic three-dimensional shape (primary, secondary, tertiary structure), which is required for its specific biological function or activity, proteins formed of two or more polypeptide chains have a quaternary structure.

Proteinstruktur

1- Primary structure of proteins

This refers to the number and sequence of amino acids in the polypeptide chain or chains linked by peptide bonds, understanding of primary structures of proteins is important because many genetic diseases result with abnormal amino acid sequences. The amino acids sequences are read from N-terminal (amino acid number 1) to C-terminal ends of the peptide, the primary structure of proteins determines the secondary and tertiary structures which are essential for protein functions.

2- Secondary structure of proteins

Coiling, folding, or bending of the polypeptide chain leading to specific structure kept by interactions of amino acids close to each other in the sequence of the polypeptide chain, there are two main regular forms of secondary structure: α-helix and β-pleated sheets, other forms may be found.

3- Tertiary structure of proteins

It is the three-dimensional structure of each polypeptide chain, there are two main forms of tertiary structure: fibrous and globular types.

Domains are the functional and three-dimensional structural units of a polypeptide, folding of the peptide chain within a domain is independent of folding in other domains, thus each domain has the characteristics of a small compact globular protein, polypeptides that are greater than 200 amino acids generally consist of two or more domains,

The domains are usually connected with relatively flexible areas of protein. Interactions stabilizing tertiary structure include disulfide bonds, hydrophobic interactions, hydrogen bonds, and ionic interactions.

4- Quaternary structure of proteins

Certain polypeptides will aggregate to form one functional protein, proteins possess quaternary structure if they consist of 2 or more polypeptide chains, structurally identical, or totally unrelated united by non-covalent bonds (hydrogen, electrostatic bonds, and hydrophobic interaction), such proteins are termed oligomers, and the individual polypeptide chain is termed monomer or subunit, this protein will lose its function when the subunits are dissociated.
z.B. Hemoglobin is an example of protein present in the quaternary structure, it is a tetramer having 2α chains and 2β chains.

Denaturierung von Proteinen

It is the loss of native structure (natural conformation) of protein by many physical or chemical agents leading to changes in the secondary, tertiary, and quaternary structure of proteins due to rupture of the non-covalent bonds (hydrogen bonds, hydrophobic bonds, and electrostatic bonds and may be disulphide, but not peptide bonds), with loss of biological activity. Denaturation disrupts all orders of protein structure except the primary structure.


The D, L system

Glyceraldehyde contains a chiral carbon, and therefore, there are two enantiomers of this molecule. One is labeled the "L" form, and the other the "D" form. This is the frame of reference used to describe amino acid enantiomers as being either the "L" or "D" form

Even though the two enantiomers would seem to be essentially equivalent to each other, all common amino acids are found in the "L" enantiomer in living systems. When looking down the H-C, a bond towards the (C_) there is a mnemonic to identify the L-enantiomer of amino acids (note: in this view the three functional groups are pointing away from you, and not towards you the H atom is omitted for clarity - but it would be in front of the C)

Starting with the carbonyl functional group, and going clockwise around the (C_) of the L-enantiomer, the three functional groups spell out the word CORN. If you follow the above instructions, it will spell out CONR (a silly, meaningless word) for the D-enantiomer


Aufbau

Notice in Table (PageIndex<1>) that glycine is the only amino acid whose &alpha-carbon is nicht chiral. Therefore, with the exception of glycine, the amino acids could theoretically exist in either the D- or the L-enantiomeric form and rotate plane-polarized light. As with sugars, chemists used L-glyceraldehyde as the reference compound for the assignment of absolute configuration to amino acids. Its structure closely resembles an amino acid structure except that in the latter, an amino group takes the place of the OH group on the chiral carbon of the L-glyceraldehyde and a carboxylic acid replaces the aldehyde. Modern stereochemistry assignments using the Cahn-Ingold-Prelog priority rules used ubiquitously in chemistry show that all of the naturally occurring chiral amino acids are S except Cys which is R.

We learned that all naturally occurring sugars belong to the D series. It is interesting, therefore, that nearly all known plant and animal proteins are composed entirely of L-amino acids. However, certain bacteria contain D-amino acids in their cell walls, and several antibiotics (e.g., actinomycin D and the gramicidins) contain varying amounts of D-leucine, D-phenylalanine, and D-valine.