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Warum wird ATP-Synthase manchmal als ATPase bezeichnet?

Warum wird ATP-Synthase manchmal als ATPase bezeichnet?


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Ich habe oft gesehen, dass der Begriff 'ATPase' für das verwendet wird, was ich als ATP-Synthase bezeichnen würde. Mein Text hat zum Beispiel:

„Auch die Phosphorylierung von ADP zu ATP wird durch das Enzym ATPase katalysiert.“

Ich verstehe das nicht. Sicherlich sollte das Enzym, das die Synthese von ATP katalysiert, den Titel „ATP-Synthase“ tragen, warum wird also in diesem Fall „ATPase“ verwendet?


So wie wir waren

Um zu verstehen, warum Sie auf ATP-Synthase stoßen können, die als ATPase bezeichnet wird, müssen Sie sich des historischen Kontexts bewusst sein - der experimentellen Arbeit, die der Kenntnis der Struktur und Funktion des heutigen Enzymkomplexes vorausging. In einer Nussschale:

Originaluntersuchungen der Komponenten dessen, was wir heute als Komplex kennen, der in der Lage ist, synthetisieren ATP konnte nur anhand ihrer Fähigkeit getestet werden, hydrolysieren ATP. Auch wenn diese Komponenten (F1 und F1FÖ) von einem mitochondrialen System abgeleitet wurden, das den Elektronentransport an die ATP-Synthese koppelte, und die Autoren glaubten, dass diese Komponenten für die ATP-Synthese verantwortlich seien, mussten sie sich anhand der von ihnen getesteten Aktivität auf sie beziehen: daher F1 ATPase und F1FÖ) ATPase.

Geschichtsunterricht

Es ist aufschlussreich, einen Artikel von Kagawa und Racker zu betrachten, der 1966 veröffentlicht wurde und den Titel trägt:

Partielle Auflösung der Enzyme, die die oxidative Phosphorylierung katalysieren VIII. EIGENSCHAFTEN EINES FAKTORS, DER OLIGOMYCIN-EMPFINDLICHKEIT AUF MITOCHONDRIALE ADENOSIN-TRIPHOSPHATASE VERLEIHT“

Diese Arbeit zeigte, dass eine mitochondriale „Fraktion“ (FÖ - 'F' stand für 'Bruch'), wenn es zu einem anderen 'Bruch' hinzugefügt wurde (F1), von denen zuvor gezeigt wurde, dass sie ATPase-Aktivität aufweisen, eine Empfindlichkeit der ATPase gegenüber der Hemmung durch Oligomycin verleihen, eine Verbindung, die die oxidative Phosphorylierung in intakten Mitochondrien hemmt. Der Titel zeigt deutlich, dass sie darauf abzielten, die ATP-Synthese zu verstehen, sich jedoch in einem Stadium befanden, in dem sie nur die ATPase-Aktivität von Fraktionen messen konnten. Erst 1973 konnten Racker und Stoeckenius erstmals ATP synthetisieren und mussten dafür ein anderes System verwenden – die lichtaktivierte violette Membran von Halobacterium halobium. Der Schlüssel war die Eingliederung der Membran - ohne sie könnte es keinen Protonengradienten geben, der die Synthese von ATP vorantreibt, und deshalb wurde das isolierte F1FÖ)-Komplex niemals allein die Synthese von ATP katalysieren könnte.

Diese Tage sind jetzt vorbei

Die Struktur der Komponenten der ATP-Synthase begann schließlich in den 1990er Jahren aufzutauchen, danach blieb kein Zweifel, dass die F1 und FÖ Fraktionen waren Teil einer Synthase.

Daher gibt es bei der Beschreibung des Enzymkomplexes, wie wir ihn heute kennen, keine Entschuldigung, ihn als etwas anderes zu bezeichnen als ATP-Synthase. Darüber hinaus besteht ein besonderer Bedarf, eine Verwechslung mit einer Membran-ATPase (unten) zu vermeiden.

Meiner Meinung nach ist jedes Lehrbuch, das ATP-Synthase als ATPase bezeichnet, stark veraltet und sollte verbrannt werden.

Natürlich schließe ich historische Berichte aus, solange der Kontext klargestellt wird.

Der Härtetest

In einigen Zellen gibt es Transmembrankomplexe, die strukturell mit der mitochondrialen (oder bakteriellen Membran) ATP-Synthase verwandt sind, die sind ATPasen. Dies sind die vakuolären H+-ATPasen (V-ATPase), die die Energie der ATP-Hydrolyse nutzen, um Wasserstoffionen durch die Membranen bestimmter Gewebe und Organellen zu transportieren. Ein weiterer Grund, die ATP-Synthase nicht als ATPase zu bezeichnen!


Der richtige Begriff ist ATP-Synthase, das den Protonengradienten nutzt, um Phosphat und ADP zu ATP zu kondensieren. ATPase ist ein beliebiges Enzym, das die ATP-Hydrolyse zu ADP und Phosphat katalysiert, üblicherweise gekoppelt mit einer ungünstigen Reaktion. Es sollte jedoch beachtet werden, dass die ATP-Synthase umgekehrt arbeiten kann und im Wesentlichen zu einer ATPase wird, die als Protonenpumpe dient. Dies könnte bei einem Überschuss an ATP passieren, aber diese Situation ist normalerweise tödlich für die Zelle.

Es ist üblich, dass Enzyme reversible Reaktionen katalysieren. Bei der Glykolyse beispielsweise sind 7 von 10 Reaktionen, die zur Herstellung von Pyruvat aus Glucose erforderlich sind, reversibel. Das bedeutet, dass diese Enzyme auch in der Gluconeogenese verwendet werden, wobei nur die restlichen 3 von anderen Enzymen katalysiert werden, die nicht an der Glykolyse teilnehmen.


Die Heliobakterien

Gregory S. Orf , Kevin E. Redding , im Referenzmodul in Biowissenschaften , 2021

ATP-Synthase

Die ATP-Synthase von Hbt. bescheiden wurde gereinigt und biochemisch charakterisiert ( Yang et al., 2015). Die Zusammensetzung des Enzyms war typisch für F1FÖ ATP-Synthasen: F13β3FÖ-ABC9–12. (Die Größe des FÖ-c-Ring wurde nicht bestimmt.) Die ATPase-Aktivität des Komplexes war latent, konnte aber durch Behandlung mit einigen Detergenzien aktiviert werden. Interessanterweise im Gegensatz zum Chloroplasten F1FÖ ATP-Synthase, die ATPase-Aktivität des heliobakteriellen Enzyms wurde durch Ablösen des F . eher gehemmt als aktiviert1 Kopf.


Zellbiologie UNIT 3: Transport über Membranen

Transporter:
- Passiv: Ionen bewegen sich in ihrem Konzentrationsgradienten NACH UNTEN. (Bsp. Glukose-Uniporter. Glukose ist ein großes Molekül, und ein Kanal ist viel zu klein, um durch einen Kanal zu passen. Die Struktur des Moleküls ist auch zu unterschiedlich, um durch einen Kanal zu passen.
Der Ligand bindet an der HOCHKONZENTRATION-Seite der Zelle und wird an der NIEDRIGEN KONZENTRATION-Seite freigesetzt (sich nach unten bewegender Gradient). Dies ist einfach und die Affinität (Anziehung des Rezeptors zum Ion) der Bindungsstelle muss sich nicht ändern.

Isotonisch: Gleichgewicht mit H2O/Na.

Antiport: Eine Membran, die eine Substanz in eine Richtung und eine andere in die entgegengesetzte Richtung transportiert.

(A) Eine Änderung der Spannungsdifferenz über die Membran.

(B) Die Bindung eines chemischen Liganden an die extrazelluläre Seite eines Kanals.

(C) Ligandenbindung an die intrazelluläre Seite eines Kanals.

(B) Geschlossene Konformation. Blaue Untereinheit wurde entfernt, um das Innere der Pore zu zeigen. Negativ geladene Aminosäureseitenketten an beiden Enden der Pore (rote Minuszeichen) sorgen dafür, dass nur positiv geladene Ionen, hauptsächlich Na+ und K+, passieren können. Wenn Acetylcholin nicht gebunden ist und sich der Kanal in seiner geschlossenen Konformation befindet, wird die Pore durch hydrophobe Aminosäureseitenketten in der Gate-Region blockiert.


Warum wird ATP-Synthase manchmal als ATPase bezeichnet? - Biologie

Ein Cofaktor ist eine nicht proteinhaltige chemische Verbindung, die an ein Protein gebunden ist und für die biologische Aktivität des Proteins benötigt wird.

Lernziele

Erkennen Sie die verschiedenen Arten von Cofaktoren, die an biochemischen Reaktionen beteiligt sind

Die zentralen Thesen

Wichtige Punkte

  • Cofaktoren sind üblicherweise Enzyme, und Cofaktoren können als “Helfermoleküle” betrachtet werden, die bei biochemischen Transformationen helfen.
  • Einige Enzyme oder Enzymkomplexe benötigen mehrere Cofaktoren.
  • Jede Klasse von Gruppenübertragungsreaktionen wird von einem bestimmten Cofaktor ausgeführt, der das Substrat für eine Reihe von Enzymen ist, die sie produzieren, und eine Reihe von Enzymen, die sie verbrauchen.

Schlüsselbegriffe

  • Cofaktor: Eine Substanz, insbesondere ein Coenzym oder ein Metall, die vorhanden sein muss, damit ein Enzym funktioniert.
  • Enzyme: Enzyme sind große biologische Moleküle, die für die Tausenden von chemischen Umwandlungen verantwortlich sind, die das Leben erhalten. Sie sind hochselektive Katalysatoren, die sowohl die Geschwindigkeit als auch die Spezifität von Stoffwechselreaktionen von der Verdauung der Nahrung bis zur DNA-Synthese stark beschleunigen.
  • Reaktion: Eine chemische Reaktion ist ein Prozess, der zur Umwandlung einer Reihe chemischer Substanzen in eine andere führt. Klassischerweise umfassen chemische Reaktionen Veränderungen, die ausschließlich die Bewegung von Elektronen bei der Bildung und dem Aufbrechen chemischer Bindungen zwischen Atomen beinhalten, und können oft durch eine chemische Gleichung beschrieben werden.
  • Apoenzym: ein inaktives Haloenzym, dem ein Cofaktor fehlt

Ein Cofaktor ist eine nicht proteinhaltige chemische Verbindung, die an ein Protein gebunden ist und für die biologische Aktivität des Proteins benötigt wird. Diese Proteine ​​sind üblicherweise Enzyme. Cofaktoren können als „Helfermoleküle„ angesehen werden, die bei biochemischen Transformationen helfen.

Cofaktor: Der Succinat-Dehydrogenase-Komplex mit mehreren Cofaktoren, darunter Flavin, Eisen-Schwefel-Zentren und Häm.

Cofaktoren sind entweder organisch oder anorganisch. Sie können auch in Abhängigkeit davon, wie fest sie an ein Enzym binden, in lose gebundene Cofaktoren, die als Coenzyme bezeichnet werden, und in fest gebundene Cofaktoren, die als prosthetische Gruppen bezeichnet werden, klassifiziert werden. Einige Quellen beschränken auch die Verwendung des Begriffs “Cofaktor” auf anorganische Substanzen. Ein inaktives Enzym ohne den Cofaktor wird als Apoenzym bezeichnet, während das vollständige Enzym mit Cofaktor das Holoenzym ist.

Einige Enzyme oder Enzymkomplexe benötigen mehrere Cofaktoren. Beispielsweise benötigt der Multienzymkomplex Pyruvat-Dehydrogenase am Übergang von Glykolyse und Zitronensäurezyklus fünf organische Cofaktoren und ein Metallion: lose gebundenes Thiaminpyrophosphat (TPP), kovalent gebundenes Lipoamid und Flavinadenindinukleotid (FAD) und die Cosubstrate Nicotinamid Adenindinukleotid (NAD+) und Coenzym A (CoA) und ein Metallion (Mg2+).

Organische Cofaktoren sind oft Vitamine oder werden aus Vitaminen hergestellt. Viele enthalten das Nukleotid Adenosinmonophosphat (AMP) als Teil ihrer Strukturen, wie ATP, Coenzym A, FAD und NAD+. Diese gemeinsame Struktur könnte einen gemeinsamen evolutionären Ursprung als Teil von Ribozymen in einer alten RNA-Welt widerspiegeln. Es wurde vorgeschlagen, dass der AMP-Teil des Moleküls als eine Art „Handle„ angesehen werden kann, mit dem das Enzym das Coenzym „greifen„um es zwischen verschiedenen katalytischen Zentren umzuschalten.

Cofaktoren können in zwei große Gruppen eingeteilt werden: organische Cofaktoren wie Flavin oder Häm und anorganische Cofaktoren wie die Metallionen Mg2+, Cu+, Mn2+ oder Eisen-Schwefel-Cluster.

Vitamine können als Vorläufer vieler organischer Cofaktoren (z. B. Vitamin B1, B2, B6, B12, Niacin, Folsäure) oder selbst als Coenzyme (z. B. Vitamin C) dienen. Vitamine haben jedoch andere Funktionen im Körper. Viele organische Cofaktoren enthalten auch ein Nukleotid, wie die Elektronenüberträger NAD und FAD, und Coenzym A, das Acylgruppen trägt. Die meisten dieser Cofaktoren kommen in einer Vielzahl von Arten vor, und einige sind für alle Lebensformen universell. Eine Ausnahme von dieser weiten Verbreitung ist eine Gruppe einzigartiger Cofaktoren, die sich in Methanogenen entwickelt haben und auf diese Gruppe von Archaeen beschränkt sind.

Der Stoffwechsel umfasst eine Vielzahl chemischer Reaktionen, die meisten fallen jedoch unter einige grundlegende Arten von Reaktionen, bei denen funktionelle Gruppen übertragen werden. Diese gemeinsame Chemie ermöglicht es Zellen, einen kleinen Satz metabolischer Zwischenprodukte zu verwenden, um chemische Gruppen zwischen verschiedenen Reaktionen zu transportieren. Diese Gruppenübertragungszwischenprodukte sind die lose gebundenen organischen Cofaktoren, die oft als Coenzyme bezeichnet werden.

Jede Klasse von Gruppenübertragungsreaktionen wird von einem bestimmten Cofaktor durchgeführt, der das Substrat für eine Reihe von Enzymen ist, die sie produzieren, und eine Reihe von Enzymen, die sie verbrauchen. Ein Beispiel hierfür sind die Dehydrogenasen, die Nicotinamid-Adenin-Dinukleotid (NAD+) als Cofaktor verwenden. Hier entfernen Hunderte von verschiedenen Enzymtypen Elektronen von ihren Substraten und reduzieren NAD+ zu NADH. Dieser reduzierte Cofaktor ist dann ein Substrat für jede der Reduktasen in der Zelle, die Elektronen benötigen, um ihre Substrate zu reduzieren.

Daher werden diese Cofaktoren im Rahmen des Stoffwechsels kontinuierlich recycelt. Beispielsweise beträgt die Gesamtmenge an ATP im menschlichen Körper etwa 0,1 Mol. Dieses ATP wird ständig in ADP abgebaut und dann wieder in ATP umgewandelt. Daher bleibt die Gesamtmenge von ATP + ADP zu jedem Zeitpunkt ziemlich konstant. Die von menschlichen Zellen verbrauchte Energie erfordert die Hydrolyse von 100 bis 150 Mol ATP täglich, was etwa 50 bis 75 kg entspricht. In typischen Situationen verbraucht der Mensch im Laufe des Tages sein Körpergewicht an ATP. Das bedeutet, dass jedes ATP-Molekül täglich 1.000 bis 1.500 Mal recycelt wird.

Der Begriff wird in anderen Bereichen der Biologie verwendet, um sich im weiteren Sinne auf Nicht-Protein- (oder sogar Protein-)Moleküle zu beziehen, die entweder das Protein aktivieren, hemmen oder für die Funktion des Proteins erforderlich sind. Beispielsweise werden Liganden wie Hormone, die an Rezeptorproteine ​​binden und diese aktivieren, als Cofaktoren oder Coaktivatoren bezeichnet, wohingegen Moleküle, die Rezeptorproteine ​​hemmen, als Kopressoren bezeichnet werden.


Aerobe versus anaerobe Atmung

In der Welt, in der wir leben, atmen die meisten Organismen, die wir um uns herum sehen, Luft, die ungefähr 20% Sauerstoff enthält. Sauerstoff ist unser terminaler Elektronenakzeptor. Wir nennen diesen Vorgang Atmung, speziell aerobe Atmung. Wir atmen Sauerstoff ein, er diffundiert in unsere Zellen und in unsere Mitochondrien, wo er als letzter Akzeptor von Elektronen aus unseren Elektronentransportketten dient. Das ist aerobe Atmung: der Prozess der Verwendung von Sauerstoff als terminaler Elektronenakzeptor in einer Elektronentransportkette.

Während wir Sauerstoff als terminalen Elektronenakzeptor für unsere Atmungsketten verwenden können, entwickelte sich der allgemeinere Atmungsprozess zu einer Zeit, als Sauerstoff kein Hauptbestandteil der Atmosphäre war. Atmung oder oxidative Phosphorylierung überhaupt keinen Sauerstoff benötigt, sondern lediglich eine Verbindung mit einem hohen Reduktionspotential als terminaler Elektronenakzeptor. Viele Organismen können eine Vielzahl von Verbindungen verwenden, einschließlich Nitrat (NO3 - ), Nitrit (NO2 - ), sogar Eisen (Fe +++ ) als terminale Elektronenakzeptoren. Wenn Sauerstoff ist NICHT der terminale Elektronenakzeptor, der Prozess wird als anaerobe Atmung. Die Fähigkeit von Organismen, ihren terminalen Elektronenakzeptor zu variieren, bietet metabolische Flexibilität und kann ein besseres Überleben gewährleisten, wenn ein bestimmter terminaler Akzeptor in begrenztem Umfang vorhanden ist. Denken Sie darüber nach: Ohne Sauerstoff sterben wir, aber ein Organismus, der einen anderen terminalen Elektronenakzeptor verwenden kann, kann überleben.

Frage: Was ist der Unterschied zwischen anaerober Atmung und Fermentation?

Hier ist ein lustiges Video, in dem ein netter junger Mann VOLLSTÄNDIG NICHT VERSTEHT, was anaerobe Atmung ist, und uns stattdessen etwas über Gärung beibringt. Vorsicht vor dem Internet! Ich würde sagen "Du bekommst, wofür Du bezahlst", aber das ist eigentlich eine Seite, für die Du bezahlen musst!

Ein generisches Beispiel für ein einfaches, 2 komplexes ETC

Die folgende Abbildung zeigt eine generische Elektronentransportkette, bestehend aus zwei integralen Membrankomplexen Komplex IOchse und Komplex IIOchse. Ein reduzierter Elektronendonor, bezeichnet als DH (wie NADH oder FADH2) reduziert Komplex IOchse wodurch die oxidierte Form D (wie NAD + oder FAD) entsteht. Gleichzeitig wird nun eine prothetische Gruppe innerhalb des Komplexes I reduziert (nimmt die Elektronen auf). In diesem Beispiel ist die Redoxreaktion exergonisch und die Differenz der freien Energie wird durch die Enzyme in Komplex I an die endergonische Translokation eines Protons von einer Seite der Membran zur anderen gekoppelt. Das Nettoergebnis ist, dass eine Oberfläche der Membran aufgrund eines Überschusses an Hydroxylionen (OH – ) negativ geladen wird und die andere Seite aufgrund einer Zunahme der Protonen auf der anderen Seite positiv geladen wird. Komplex Irot kann jetzt die prothetische Gruppe im Komplex II reduzierenrot während gleichzeitig durch Komplex II . oxidiert wirdOchse. Elektronen gehen über thermodynamisch spontane Redoxreaktionen von Komplex I zu Komplex II und regenerieren Komplex IOchse die den vorherigen Vorgang wiederholen kann. Komplex IIrot reduziert A, den terminalen Elektronenakzeptor, um Komplex II . zu regenerierenOchse und erzeugen die reduzierte Form des terminalen Elektronenakzeptors. In diesem Fall kann Komplex II während des Prozesses auch ein Proton verlagern. Wenn A molekularer Sauerstoff ist, wird Wasser (AH) produziert. Wenn A Sauerstoff ist, würde das Reaktionsschema als Modell eines aeroben ETC betrachtet. Wenn A jedoch Nitrat ist, ist NO3 - dann Nitrit, NEIN2 - hergestellt wird (AH) und dies wäre ein Beispiel für eine einaerobe ETC.

Generische 2-komplexe Elektronentransportkette. In der Figur ist DH der Elektronendonor (Donor reduziert) und D ist der oxidierte Donor. A ist der oxidierte terminale Elektronenakzeptor und AH ist das Endprodukt, die reduzierte Form des Akzeptors. Wenn DH zu D oxidiert wird, werden Protonen durch die Membran transloziert, wobei ein Überschuss an Hydroxylionen (negativ geladen) auf einer Seite der Membran und Protonen (positiv geladen) auf der anderen Seite der Membran zurückbleibt. Die gleiche Reaktion läuft in Komplex II ab, da der terminale Elektronenakzeptor zu AH reduziert wird.

Basierend auf der obigen Abbildung und unter Verwendung eines Elektronenturms, wie groß ist der Unterschied im elektrischen Potenzial, wenn (A) DH NADH und A O . ist2 und (B) DH ist NADH und A ist NO3 - . Welche Paare (A oder B) liefern die meiste nutzbare Energie?

Im obigen Beispiel Nitrat vs. Nitrit haben sowohl die oxidierte als auch die reduzierte Form eine Ladung von minus 1. So. woher wissen Sie, welche Form stärker oxidiert ist?

Die obige Abbildung weist ein Problem auf – sie zeigt ein Elektron, das innerhalb der Membran schwebt. Dies würde nicht passieren - die Membran ist kein "Draht", sondern ein "Isolator". Sie können Ihre eigene korrigierte Version zeichnen.

Detaillierter Blick auf die aerobe Atmung

Die eukaryotischen Mitochondrien haben ein sehr effizientes ETC entwickelt. Es gibt vier Komplexe, die aus mehreren Proteinen und ihren prothetischen Gruppen bestehen. Diese mit I bis IV gekennzeichneten Komplexe sind in der Abbildung unten dargestellt. Die Aggregation dieser vier Komplexe bildet zusammen mit den zugehörigen beweglichen, akzessorischen Elektronenträgern die Elektronentransportkette. Diese Art von Elektronentransportkette ist in mehrfacher Kopie in der inneren Mitochondrienmembran von Eukaryoten vorhanden.

Die Elektronentransportkette ist eine Reihe von Elektronentransportern, die in die innere Mitochondrienmembran eingebettet sind und Elektronen von NADH und FADH . transportieren2 zu molekularem Sauerstoff. Dabei werden Protonen aus der mitochondrialen Matrix in den Intermembranraum gepumpt und Sauerstoff zu Wasser reduziert.

Komplex I

Zu Beginn werden zwei Elektronen zum ersten Komplex an Bord von NADH transportiert. Dieser mit I bezeichnete Komplex besteht aus Flavinmononukleotid (FMN) und einem Eisen-Schwefel (Fe-S)-haltigen Protein. FMN, das aus Vitamin B . gewonnen wird2, auch Riboflavin genannt, ist eine von mehreren prosthetischen Gruppen oder Co-Faktoren in der Elektronentransportkette. Diese prothetische Gruppen (Nicht-Protein-Molekül, das für die Aktivität eines Proteins erforderlich ist) sind organische oder anorganische Nicht-Peptid-Moleküle, die an ein Protein gebunden sind, kovalent oder nicht-kovalent umfassen prosthetische Gruppen Co-Enzyme, die die prothetischen Gruppen von Enzymen sind. Das Enzym in Komplex I ist die NADH-Dehydrogenase (auch bekannt als NADH-Q-Reduktase) und ist ein sehr großes Protein mit 45 Aminosäureketten. Komplex I kann vier Wasserstoffionen durch die Membran von der Matrix in den Intermembranraum pumpen, und auf diese Weise wird der Wasserstoffionengradient zwischen zwei durch die innere Mitochondrienmembran getrennten wässrigen Kompartimenten aufgebaut und aufrechterhalten.

Q und Komplex II

Komplex II erhält direkt FADH2, FADH2Die Elektronen von passieren den Komplex I nicht.Die Verbindung des ersten und zweiten Komplexes mit dem dritten ist Ubichinon (Q). Das Q-Molekül ist fettlöslich und bewegt sich frei durch den hydrophoben Kern der Membran. Sobald es reduziert ist, (QH2) gibt Ubichinon seine Elektronen an den nächsten Komplex in der Elektronentransportkette ab. Q erhält die von NADH abgeleiteten Elektronen von Komplex I und die von FADH . abgeleiteten Elektronen2 aus Komplex II, einschließlich Succinatdehydrogenase. Dieses Enzym und FADH2 bilden einen kleinen Komplex, der Elektronen direkt an die Elektronentransportkette liefert und den ersten Komplex umgeht. Da diese Elektronen die Protonenpumpe im ersten Komplex umgehen und somit nicht anregen, werden weniger ATP-Moleküle aus dem FADH . hergestellt2 Elektronen. Wie wir im folgenden Abschnitt sehen werden, ist die Zahl der letztendlich erhaltenen ATP-Moleküle proportional zur Zahl der durch die innere Mitochondrienmembran gepumpten Protonen.

Komplex III

In diesem Bild ist viel Redox im Gange. Welches ist der stromaufwärts gelegene Donor von Elektronen, die in Komplex III kommen? Welchen Komplex/Molekül reduziert Komplex III?

Der dritte Komplex besteht aus Proteinen, die eine Reihe von prothetischen Gruppen tragen: ein Cytochrom vom B-Typ, ein Cytochrom vom C-Typ und ein Eisen-Schwefel-Cluster. Dieser Komplex wird Cytochrom genannt bc1 Komplex. Cytochrom-(= "zelluläres Pigment")-Proteine ​​haben eine prosthetische Gruppe, die ein durch Häm gebundenes Metall enthält. Das Häm-Molekül ist dem Häm im Hämoglobin ähnlich, aber es trägt Elektronen, keinen Sauerstoff. Als Ergebnis wird das Eisenion in seinem Kern reduziert und oxidiert, während es die Elektronen passiert, wobei es zwischen verschiedenen Oxidationsstufen schwankt: Fe ++ (reduziert) und Fe +++ (oxidiert). Die Hämmoleküle in den Cytochromen haben aufgrund der Wirkung der verschiedenen Proteine, die sie binden, leicht unterschiedliche Eigenschaften, was jedem Komplex leicht unterschiedliche Eigenschaften verleiht. Komplex III pumpt Protonen durch die Membran und übergibt seine Elektronen an Cytochrom c für den Transport zum vierten Komplex von Proteinen und Enzymen (Cytochrom c ist jedoch der Elektronenakzeptor von Q, während Q Elektronenpaare trägt, Cytochrom c kann nur eines an aufnehmen eine Zeit).

Cytochrom C

Die Cytochrom-Komplex, oder zyt C ist ein kleines Hämprotein, das lose mit der inneren Membran des Mitochondriums verbunden ist. Es gehört zur Familie der Cytochrom-C-Proteine. Cytochrom c ist ein wesentlicher Bestandteil der Elektronentransportkette, wo es ein Elektron trägt. Es kann oxidiert und reduziert werden, da sein Eisenatom zwischen der Eisen- und Eisen(III)-Form umwandelt, aber keinen Sauerstoff bindet. Es überträgt Elektronen zwischen den Komplexen III (Coenzym Q &ndash Cyt-C-Reduktase) und IV (Cyt-C-Oxidase).

Komplex IV, Cytochrom-C-Oxidase

Dieser Komplex enthält zwei Hämgruppen (eine in jedem der beiden Cytochrome a und a3) und drei Kupferionen (ein CuA-Paar und ein CuB in Cytochrom a3). Die Cytochrome halten ein Sauerstoffmolekül sehr eng zwischen den Eisen- und Kupferionen, bis der Sauerstoff vollständig reduziert ist (der Donor Cytochrom C kann jeweils nur ein Elektron abgeben). Der reduzierte Sauerstoff nimmt dann zwei Wasserstoffionen aus dem umgebenden Medium auf, um Wasser (H2Ö). Die Entfernung der Wasserstoffionen aus dem System trägt zum Ionengradienten bei, der im Prozess der oxidativen Phosphorylierung verwendet wird (und liefert das -∆G, das zum Antrieb anderer endergonischer Prozesse erforderlich ist).

Hier ist ein sehr schönes Video, das die Elektronentransportkette enthält - ich denke, es ist sehr hilfreich, schau es dir an! Es beginnt mit ATP-Synthase, die wir noch nicht besprochen haben, aber das ist in Ordnung, es wird erklären, warum die Zelle diesen Protonengradienten aufbaut!

Ich habe ein Problem mit dieser Animation: Es gibt wirklich keine Diskussion darüber, wie Protonenpumpen funktioniert - die Diskussion ist extrem vage - man könnte sogar auf die Idee kommen, dass sich ein Gas innerhalb der Matrixdomäne der NADH-Dehydrogenase (Komplex I) bildet. Tatsächlich ist die Protonenpumpe von Komplex I vollständig in die Membran eingebettet und wird hier überhaupt nicht dargestellt. Vermutlich liegt dies daran, dass der Pumpmechanismus umstritten ist. Für die Zwecke dieser Klasse müssen Sie einfach wissen – wie im Video erwähnt –, dass die endergonische Bildung eines Protonengradienten durch die exergonischen Redoxreaktionen angetrieben wird. Bei der NADH-Dehyrogenase umfasst dies die Oxidation von NADH durch ein Flavin innerhalb des Enzyms, einige interne Elektronenübertragungen innerhalb des Enzyms und dann die Übertragung des Elektrons auf ein membranlösliches Chinon (Coenzym Q), um ein Chinol zu bilden. Jeder dieser 2-Elektronen-Transfers ist unten dargestellt, wobei die oxidierten Moleküle zuerst gezeigt werden.

Könnte NADH-Dehyrodrogenase sowohl NAD + reduzieren als auch NADH oxidieren? Unter welchen Umständen kann dies passieren?


Inhalt

Die meisten eukaryotischen Zellen haben Mitochondrien, die ATP aus Produkten des Zitronensäurezyklus, der Fettsäureoxidation und der Aminosäureoxidation produzieren. An der inneren Mitochondrienmembran werden Elektronen von NADH und FADH2 gehen über die Elektronentransportkette zu Sauerstoff, der zu Wasser reduziert wird. [3] Die Elektronentransportkette umfasst eine enzymatische Reihe von Elektronendonatoren und -akzeptoren. Jeder Elektronendonator gibt Elektronen an einen elektronegativeren Akzeptor weiter, der diese Elektronen wiederum an einen anderen Akzeptor abgibt, ein Prozess, der sich in der Reihe fortsetzt, bis Elektronen an Sauerstoff, den elektronegativsten und endständigsten Elektronenakzeptor in der Kette, weitergegeben werden. Der Durchgang von Elektronen zwischen Donor und Akzeptor setzt Energie frei, die verwendet wird, um einen Protonengradienten über die Mitochondrienmembran zu erzeugen, indem Protonen in den Zwischenmembranraum "gepumpt" werden, wodurch ein thermodynamischer Zustand erzeugt wird, der das Potenzial hat, Arbeit zu verrichten. Dieser gesamte Prozess wird als oxidative Phosphorylierung bezeichnet, da ADP unter Verwendung des elektrochemischen Gradienten, der durch die Redoxreaktionen der Elektronentransportkette aufgebaut wird, zu ATP phosphoryliert wird.

Mitochondriale Redoxträger Bearbeiten

Energie, die durch den Transfer von Elektronen entlang der Elektronentransportkette gewonnen wird, wird verwendet, um Protonen aus der mitochondrialen Matrix in den Intermembranraum zu pumpen, wodurch ein elektrochemischer Protonengradient (ΔpH) über die innere mitochondriale Membran erzeugt wird. Dieser Protonengradient ist weitgehend, aber nicht ausschließlich verantwortlich für das mitochondriale Membranpotential (ΔΨm). [4] Es ermöglicht der ATP-Synthase, den Fluss von H + durch das Enzym zurück in die Matrix zu nutzen, um ATP aus Adenosindiphosphat (ADP) und anorganischem Phosphat zu erzeugen. Komplex I (NADH-Coenzym-Q-Reduktase markiert I) nimmt Elektronen vom Elektronenträger Nicotinamid-Adenin-Dinukleotid (NADH) des Krebs-Zyklus auf und leitet sie an Coenzym Q (Ubichinon-markiertes Q) weiter, das auch Elektronen von Komplex II (Succinat-Dehydrogenase markiert II) erhält . Q übergibt Elektronen an Komplex III (Cytochrom bc1 Komplex mit der Bezeichnung III), der sie an Cytochrome weitergibt C (zyt C). Cyt C übergibt Elektronen an Komplex IV (Cytochrom C Oxidase markiert IV), die die Elektronen und Wasserstoffionen verwendet, um molekularen Sauerstoff zu Wasser zu reduzieren.

In Mitochondrien wurden vier membrangebundene Komplexe identifiziert. Jedes ist eine äußerst komplexe Transmembranstruktur, die in die innere Membran eingebettet ist. Drei davon sind Protonenpumpen. Die Strukturen sind durch fettlösliche Elektronenträger und wasserlösliche Elektronenträger elektrisch verbunden. Die gesamte Elektronentransportkette:

Komplex I Bearbeiten

In Komplex I (NADH Ubichinonoxireduktase, Typ I NADH Dehydrogenase oder mitochondrialer Komplex I EC 1.6.5.3) werden zwei Elektronen von NADH entfernt und auf einen fettlöslichen Träger, Ubichinon (Q), übertragen. Das reduzierte Produkt Ubiquinol (QH2), diffundiert frei innerhalb der Membran, und Komplex I transloziert vier Protonen (H + ) durch die Membran, wodurch ein Protonengradient entsteht. Komplex I ist einer der Hauptstandorte, an denen ein vorzeitiger Elektronenverlust zu Sauerstoff auftritt, und ist somit einer der Hauptstandorte der Superoxid-Produktion. [5]

Der Weg der Elektronen ist wie folgt:

NADH wird zu NAD + oxidiert, indem Flavin-Mononukleotid zu FMNH . reduziert wird2 in einem Zweielektronenschritt. FMNH2 wird dann in zwei Ein-Elektronen-Schritten über ein Semichinon-Zwischenprodukt oxidiert. Jedes Elektron überträgt somit vom FMNH2 zu einem Fe-S-Cluster, vom Fe-S-Cluster zu Ubichinon (Q). Die Übertragung des ersten Elektrons führt zur Radikalform (Semichinon) von Q, und die Übertragung des zweiten Elektrons reduziert die Semichinonform in die Ubichinolform QH2. Dabei werden vier Protonen aus der mitochondrialen Matrix in den Intermembranraum verlagert. [6] Da die Elektronen im gesamten Komplex kontinuierlich oxidiert und reduziert werden, wird ein Elektronenstrom entlang der 180-Angström-Breite des Komplexes innerhalb der Membran erzeugt. Dieser Strom treibt den aktiven Transport von vier Protonen zum Intermembranraum pro zwei Elektronen von NADH an. [7]

Komplex II Bearbeiten

In Komplex II (Succinat-Dehydrogenase oder Succinat-CoQ-Reduktase EC 1.3.5.1) werden zusätzliche Elektronen in den Chinon-Pool (Q) abgegeben, die von Succinat stammen und (über Flavin-Adenin-Dinukleotid (FAD)) auf Q übertragen werden. Komplex II besteht aus vier Proteinen Untereinheiten: Succinat-Dehydrogenase, (SDHA) Succinat-Dehydrogenase [Ubichinon] Eisen-Schwefel-Untereinheit, mitochondrial, (SDHB) Succinat-Dehydrogenase-Komplex Untereinheit C, (SDHC) und Succinat-Dehydrogenase-Komplex, Untereinheit D, (SDHD). Andere Elektronendonatoren (z. B. Fettsäuren und Glycerin-3-phosphat) leiten ebenfalls Elektronen in Q (über FAD). Komplex II ist ein paralleler Elektronentransportweg zu Komplex 1, aber im Gegensatz zu Komplex 1 werden auf diesem Weg keine Protonen in den Intermembranraum transportiert. Daher trägt der Weg durch Komplex II weniger Energie zum gesamten Elektronentransportkettenprozess bei.

Komplex III Bearbeiten

In Komplex III (Cytochrom bc1 Komplex oder CoQH2-Zytochrom C Reduktase EC 1.10.2.2), trägt der Q-Zyklus zum Protonengradienten durch eine asymmetrische Aufnahme/Freisetzung von Protonen bei. Zwei Elektronen werden aus QH . entfernt2 beim QÖ und nacheinander auf zwei Cytochrom-Moleküle übertragen C, ein wasserlöslicher Elektronenträger, der sich innerhalb des Zwischenmembranraums befindet. Die beiden anderen Elektronen passieren nacheinander das Protein zum Qich Stelle, an der der Chinonanteil von Ubichinon zu Chinol reduziert wird. Ein Protonengradient wird durch eine Chinol ( 2 H 2 + e − >> ) Oxidation am QÖ um ein Chinon ( 2 H 2 + e − >> ) am Q . zu bildenich Seite? ˅. (Insgesamt werden vier Protonen verlagert: Zwei Protonen reduzieren Chinon zu Chinol und zwei Protonen werden von zwei Ubiquinol-Molekülen freigesetzt.)

Wenn der Elektronentransfer reduziert wird (durch ein hohes Membranpotential oder Ateminhibitoren wie Antimycin A), kann Komplex III Elektronen an molekularen Sauerstoff abgeben, was zur Bildung von Superoxiden führt.

Dieser Komplex wird durch Dimercaprol (British Antilewisite, BAL), Naphthochinon und Antimycin gehemmt.

Komplex IV Bearbeiten

In Komplex IV (Cytochrom C Oxidase EC 1.9.3.1), manchmal auch Cytochrom AA3 genannt, werden vier Elektronen von vier Cytochrommolekülen entfernt C und auf molekularen Sauerstoff (O2) und produziert zwei Wassermoleküle. Der Komplex enthält koordinierte Kupferionen und mehrere Hämgruppen. Gleichzeitig werden acht Protonen aus der mitochondrialen Matrix entfernt (obwohl nur vier durch die Membran transloziert werden), was zum Protonengradienten beiträgt. Die genauen Details des Protonenpumpens in Komplex IV werden noch untersucht. [8] Cyanid ist ein Inhibitor von Komplex 4.

Kopplung mit oxidativer Phosphorylierung Bearbeiten

Die chemiosmotische Kopplungshypothese, vorgeschlagen vom Nobelpreisträger für Chemie Peter D. Mitchell, die Elektronentransportkette und die oxidative Phosphorylierung werden durch einen Protonengradienten über die innere Mitochondrienmembran gekoppelt. Der Ausfluss von Protonen aus der mitochondrialen Matrix erzeugt einen elektrochemischen Gradienten (Protonengradient). Dieser Gradient wird von der F . verwendetÖF1 ATP-Synthase-Komplex zur Herstellung von ATP über oxidative Phosphorylierung. ATP-Synthase wird manchmal beschrieben als Komplex V der Elektronentransportkette. [9] Die FÖ Bestandteil der ATP-Synthase fungiert als Ionenkanal, der für einen Protonenfluss zurück in die mitochondriale Matrix sorgt. Es besteht aus den Untereinheiten a, b und c. Protonen im intermembranösen Raum der Mitochondrien gelangen zuerst über den ATP-Synthase-Komplex ein Untereinheitskanal. Dann wandern Protonen zu den c-Untereinheiten. [10] Die Anzahl der c-Untereinheiten bestimmt, wie viele Protonen es braucht, um das FÖ eine volle Umdrehung drehen. Beim Menschen gibt es beispielsweise 8 c-Untereinheiten, daher werden 8 Protonen benötigt. [11] Nachher C Untereinheiten, Protonen gelangen schließlich in die Matrix mit ein Untereinheitskanal, der in die mitochondriale Matrix mündet. [10] Dieser Rückfluss setzt freie Energie frei, die bei der Erzeugung der oxidierten Formen der Elektronenträger (NAD + und Q) entsteht. Die freie Energie wird verwendet, um die ATP-Synthese anzutreiben, katalysiert durch das F1 Bestandteil des Komplexes. [12]
Die Kopplung mit der oxidativen Phosphorylierung ist ein Schlüsselschritt für die ATP-Produktion. In bestimmten Fällen kann jedoch eine Entkopplung der beiden Prozesse biologisch sinnvoll sein. Das Entkopplungsprotein Thermogenin – vorhanden in der inneren mitochondrialen Membran des braunen Fettgewebes – sorgt für einen alternativen Rückfluss von Protonen in die innere mitochondriale Matrix. Thyroxin ist auch ein natürlicher Entkoppler. Dieser alternative Fluss führt eher zur Thermogenese als zur ATP-Produktion. [13]

Umgekehrter Elektronenfluss Bearbeiten

Der umgekehrte Elektronenfluss ist der Transfer von Elektronen durch die Elektronentransportkette durch die umgekehrten Redoxreaktionen. Dies erfordert normalerweise einen erheblichen Energieeinsatz und kann dazu führen, dass die oxidierte Form von Elektronendonatoren reduziert wird. Zum Beispiel kann NAD+ durch Komplex I zu NADH reduziert werden. [14] Es gibt mehrere Faktoren, die einen umgekehrten Elektronenfluss induzieren. Um dies zu bestätigen, muss jedoch noch mehr Arbeit geleistet werden. Ein solches Beispiel ist die Blockade der ATP-Produktion durch die ATP-Synthase, was zu einem Aufbau von Protonen und damit zu einer höheren protonenmotorischen Kraft führt, die einen umgekehrten Elektronenfluss induziert. [fünfzehn]

In Eukaryoten ist NADH der wichtigste Elektronendonator. Die zugehörige Elektronentransportkette ist

NADHKomplex IQKomplex IIICytochrom CKomplex IVÖ2 wo Komplexe I, III und NS sind Protonenpumpen, während Q und Cytochrom C sind bewegliche Elektronenträger. Der Elektronenakzeptor ist molekularer Sauerstoff.

Bei Prokaryoten (Bakterien und Archaeen) ist die Situation komplizierter, da es mehrere verschiedene Elektronendonatoren und mehrere verschiedene Elektronenakzeptoren gibt. Die verallgemeinerte Elektronentransportkette in Bakterien ist:

Elektronen können auf drei Ebenen in die Kette eintreten: auf der Ebene einer Dehydrogenase, auf der Ebene des Chinonpools oder auf der Ebene eines mobilen Cytochrom-Elektronenträgers. Diese Niveaus entsprechen sukzessiv positiveren Redoxpotentialen oder sukzessiv verringerten Potentialdifferenzen relativ zum terminalen Elektronenakzeptor. Mit anderen Worten, sie entsprechen sukzessiv kleineren Änderungen der freien Gibbs-Energie für die gesamte Redoxreaktion Spender → Akzeptor.

Einzelne Bakterien verwenden mehrere Elektronentransportketten, oft gleichzeitig. Bakterien können eine Reihe verschiedener Elektronendonatoren, eine Reihe verschiedener Dehydrogenasen, eine Reihe verschiedener Oxidasen und Reduktasen und eine Reihe verschiedener Elektronenakzeptoren verwenden. Zum Beispiel, E coli (beim aeroben Wachstum unter Verwendung von Glucose als Energiequelle) verwendet zwei verschiedene NADH-Dehydrogenasen und zwei verschiedene Chinoloxidasen für insgesamt vier verschiedene Elektronentransportketten, die gleichzeitig arbeiten.

Ein gemeinsames Merkmal aller Elektronentransportketten ist das Vorhandensein einer Protonenpumpe, um einen elektrochemischen Gradienten über einer Membran zu erzeugen. Bakterielle Elektronentransportketten können wie Mitochondrien bis zu drei Protonenpumpen oder nur eine oder zwei enthalten. Sie enthalten immer mindestens eine Protonenpumpe.

Elektronendonatoren Bearbeiten

In der heutigen Biosphäre sind die häufigsten Elektronendonatoren organische Moleküle. Organismen, die organische Moleküle als Elektronenquelle verwenden, heißen Organotrophe. Organotrophe (Tiere, Pilze, Protisten) und phototrophe (Pflanzen und Algen) stellen die überwiegende Mehrheit aller bekannten Lebensformen dar.

Einige Prokaryonten können anorganische Stoffe als Energiequelle verwenden. Ein solcher Organismus heißt a lithotroph ("Steinfresser"). Anorganische Elektronendonatoren umfassen Wasserstoff, Kohlenmonoxid, Ammoniak, Nitrit, Schwefel, Sulfid, Manganoxid und Eisen(II)-Eisen. Lithotrophe wachsen in Gesteinsformationen Tausende von Metern unter der Erdoberfläche. Aufgrund ihres Verbreitungsvolumens können Lithotrophe in unserer Biosphäre sogar den Organotrophen und Phototrophen zahlenmäßig überlegen sein.

Die Verwendung anorganischer Elektronendonatoren als Energiequelle ist von besonderem Interesse in der Evolutionsforschung. Diese Art des Stoffwechsels muss logischerweise der Verwendung organischer Moleküle als Energiequelle vorausgegangen sein.

Komplex I und II Bearbeiten

Bakterien können eine Reihe verschiedener Elektronendonatoren verwenden. Wenn organisches Material die Energiequelle ist, kann der Donor NADH oder Succinat sein. In diesem Fall treten Elektronen über die NADH-Dehydrogenase in die Elektronentransportkette ein (ähnlich wie Komplex I in Mitochondrien) oder Succinatdehydrogenase (ähnlich wie Komplex II). Andere Dehydrogenasen können verwendet werden, um verschiedene Energiequellen zu verarbeiten: Formiat-Dehydrogenase, Lactat-Dehydrogenase, Glycerinaldehyd-3-Phosphat-Dehydrogenase, H2 Dehydrogenase (Hydrogenase), Elektronentransportkette. Einige Dehydrogenasen sind auch Protonenpumpen, andere trichtern Elektronen in den Chinonpool. Die meisten Dehydrogenasen zeigen eine induzierte Expression in der Bakterienzelle als Reaktion auf metabolische Bedürfnisse, die durch die Umgebung, in der die Zellen wachsen, ausgelöst werden. Bei der Lactatdehydrogenase in E. coli wird das Enzym aerob und in Kombination mit anderen Dehydrogenasen eingesetzt. Es ist induzierbar und wird exprimiert, wenn eine hohe Konzentration von DL-Lactat in der Zelle vorhanden ist. [ Zitat benötigt ]

Chinonträger Bearbeiten

Chinone sind mobile, fettlösliche Träger, die Elektronen (und Protonen) zwischen großen, relativ unbeweglichen makromolekularen Komplexen, die in der Membran eingebettet sind, hin und her bewegen. Bakterien verwenden Ubichinon (Coenzym Q, das gleiche Chinon, das Mitochondrien verwenden) und verwandte Chinone wie Menachinon (Vitamin K .).2). Archaeen in der Gattung Sulfolobus Caldariellachinon verwenden. [16] Die Verwendung verschiedener Chinone ist auf leicht veränderte Redoxpotentiale zurückzuführen. Diese Veränderungen des Redoxpotentials werden durch Veränderungen in der Struktur von Chinon verursacht. Die Änderung der Redoxpotentiale dieser Chinone kann für Änderungen der Elektronenakzeptoren oder Variationen von Redoxpotentialen in Bakterienkomplexen geeignet sein. [17]

Protonenpumpen Bearbeiten

EIN Protonenpumpe ist jeder Prozess, der einen Protonengradienten durch eine Membran erzeugt. Protonen können physikalisch über eine Membran bewegt werden, dies ist in Mitochondrien zu sehen Komplexe I und NS. Der gleiche Effekt kann erzeugt werden, indem Elektronen in die entgegengesetzte Richtung bewegt werden.Das Ergebnis ist das Verschwinden eines Protons aus dem Zytoplasma und das Erscheinen eines Protons im Periplasma. Mitochondriale Komplex III verwendet diese zweite Art von Protonenpumpe, die durch ein Chinon (den Q-Zyklus) vermittelt wird.

Einige Dehydrogenasen sind Protonenpumpen, andere nicht. Die meisten Oxidasen und Reduktasen sind Protonenpumpen, einige jedoch nicht. Cytochrom bc1 ist eine Protonenpumpe, die in vielen, aber nicht allen Bakterien vorkommt (sie kommt nicht in E coli). Wie der Name schon sagt, Bakterien bc1 ist ähnlich wie mitochondrial bc1 (Komplex III).

Cytochrome Elektronenträger Bearbeiten

Cytochrome sind eisenhaltige Pigmente. Sie sind in zwei sehr unterschiedlichen Umgebungen zu finden.

Einige Cytochrome sind wasserlösliche Träger, die Elektronen zu und von großen, unbeweglichen makromolekularen Strukturen, die in die Membran eingebettet sind, transportieren. Der mobile Cytochrom-Elektronenträger in Mitochondrien ist Cytochrom C. Bakterien verwenden eine Reihe verschiedener mobiler Cytochrom-Elektronenträger.

Andere Cytochrome finden sich in Makromolekülen wie z Komplex III und Komplex IV. Sie fungieren auch als Elektronenträger, jedoch in einer ganz anderen, intramolekularen Festkörperumgebung.

Elektronen können auf der Ebene eines mobilen Cytochrom- oder Chinon-Trägers in eine Elektronentransportkette eintreten. Beispielsweise treten Elektronen von anorganischen Elektronendonatoren (Nitrit, Eiseneisen, Elektronentransportkette.) auf Cytochromebene in die Elektronentransportkette ein. Wenn Elektronen auf einem höheren Redoxniveau als NADH eintreten, muss die Elektronentransportkette umgekehrt arbeiten, um dieses notwendige, energiereichere Molekül zu produzieren.

Terminale Oxidasen und Reduktasen Bearbeiten

Wenn Bakterien in aeroben Umgebungen wachsen, wird der terminale Elektronenakzeptor (O2) wird durch ein Enzym namens an . zu Wasser reduziert Oxidase. Wenn Bakterien in anaeroben Umgebungen wachsen, wird der terminale Elektronenakzeptor durch ein Enzym namens Reduktase reduziert. In Mitochondrien ist der terminale Membrankomplex (Komplex IV) ist Cytochromoxidase. Aerobe Bakterien verwenden eine Reihe verschiedener terminaler Oxidasen. Zum Beispiel, E coli (ein fakultativer Anaerobier) hat keine Cytochromoxidase oder a bc1 Komplex. Unter aeroben Bedingungen verwendet es zwei verschiedene terminale Chinoloxidasen (beide Protonenpumpen), um Sauerstoff zu Wasser zu reduzieren.

Bakterieller Komplex IV kann entsprechend den Molekülen, die als terminale Elektronenakzeptoren fungieren, in Klassen eingeteilt werden. Klasse-I-Oxidasen sind Cytochrom-Oxidasen und verwenden Sauerstoff als terminalen Elektronenakzeptor. Klasse-II-Oxidasen sind Chinol-Oxidasen und können eine Vielzahl von terminalen Elektronenakzeptoren verwenden. Beide Klassen lassen sich in Kategorien einteilen, je nachdem, welche redoxaktiven Komponenten sie enthalten. Z.B. Häm aa3 terminale Oxidasen der Klasse 1 sind viel effizienter als terminale Oxidasen der Klasse 2 [1]

Anaerobe Bakterien, die keinen Sauerstoff als terminalen Elektronenakzeptor verwenden, haben terminale Reduktasen, die auf ihren terminalen Akzeptor individualisiert sind. Zum Beispiel, E coli können je nach Verfügbarkeit dieser Akzeptoren in der Umgebung Fumarat-Reduktase, Nitrat-Reduktase, Nitrit-Reduktase, DMSO-Reduktase oder Trimethylamin-N-Oxid-Reduktase verwenden.

Die meisten terminalen Oxidasen und Reduktasen sind induzierbar. Sie werden vom Organismus nach Bedarf als Reaktion auf bestimmte Umweltbedingungen synthetisiert.

Elektronenakzeptoren Bearbeiten

So wie es eine Reihe verschiedener Elektronendonatoren gibt (organische Materie in Organotrophen, anorganische Materie in Lithotrophen), gibt es eine Reihe verschiedener Elektronenakzeptoren, sowohl organische als auch anorganische. In aeroben Bakterien und fakultativ anaeroben Bakterien wird Sauerstoff, sofern verfügbar, ausnahmslos als terminaler Elektronenakzeptor verwendet, da er die größte freie Gibbs-Energieänderung und die meiste Energie erzeugt. [18]

In anaeroben Umgebungen werden verschiedene Elektronenakzeptoren verwendet, einschließlich Nitrat, Nitrit, Eisen(III)-Eisen, Sulfat, Kohlendioxid und kleine organische Moleküle wie Fumarat.

Bei der oxidativen Phosphorylierung werden Elektronen von einem niederenergetischen Elektronendonor wie NADH auf einen Akzeptor wie O . übertragen2) durch eine Elektronentransportkette. Bei der Photophosphorylierung wird die Energie des Sonnenlichts genutzt, um schaffen ein hochenergetischer Elektronendonor, der anschließend redoxaktive Komponenten reduzieren kann. Diese Komponenten werden dann über die Protonentranslokation durch die Elektronentransportkette an die ATP-Synthese gekoppelt. [8]

Photosynthetische Elektronentransportketten können wie die mitochondriale Kette als Sonderfall der bakteriellen Systeme angesehen werden. Sie verwenden mobile, fettlösliche Chinonträger (Phyllochinon und Plastochinon) und mobile, wasserlösliche Träger (Cytochrome, Elektronentransportkette). Sie enthalten auch eine Protonenpumpe. Die Protonenpumpe in alle Photosyntheseketten ähneln mitochondrialen Komplex III. Die gängige Theorie der Symbiogenese geht davon aus, dass beide Organellen von Bakterien abstammen.


Was ist ATP? [Zurück nach oben]

Alle lebenden Zellen benötigen Energie, und diese Energie wird durch die Atmung bereitgestellt.

Glucose + Sauerstoff Kohlendioxid + Wasser (+ Energie)

In welcher Form liegt diese Energie vor? Es ist in Form von chemischer Energie, die in einer Verbindung namens gespeichert ist ATP (Adenosintriphosphat). Alles, was die Atmung wirklich tut, besteht also darin, in Glukose gespeicherte chemische Energie in in ATP gespeicherte chemische Energie umzuwandeln. ATP ist ein Nukleotid, eines der vier in der DNA vorkommenden (siehe Modul 2), hat aber auch diese andere Funktion als Energiespeichermolekül. ATP wird aus ADP und Phosphat aufgebaut ( Bestellung4 3- ) , abgekürzt Pich):

Alle Prozesse in einer Zelle, die Energie benötigen (wie Muskelkontraktion, aktiver Transport und Biosynthese) verwenden ATP, um diese Energie bereitzustellen. Diese Prozesse beinhalten also alle ATPase-Enzyme, die den Abbau von ATP zu ADP + P . katalysierenich, und nutzen die freigesetzte Energie. Die ATP-Moleküle in einer Zelle wechseln also ständig zwischen ATP und ADP + Pich.


Abstrakt

Die mitochondriale ATP-Synthase ist ein multimerer Enzymkomplex mit einem Gesamtmolekulargewicht von etwa 600.000 Da. Die ATP-Synthase ist ein molekularer Motor, der aus zwei trennbaren Teilen besteht: F1 und FÖ. Die F1 Teil enthält die katalytischen Zentren für die ATP-Synthese und ragt in die mitochondriale Matrix hinein. FÖ bildet eine Protonenturbine, die in die innere Membran eingebettet und mit dem Rotor von F . verbunden ist1. Der Fluss von Protonen, der entlang eines Potentialgradienten fließt, treibt die Rotation des Rotors an, der die Synthese von ATP antreibt. Somit ist der Protonenfluss durch FÖ ist an die Synthese von ATP gekoppelt. Dieser Aufsatz wird die Struktur/Funktionsbeziehung in der ATP-Synthase diskutieren, wie sie durch biochemische, kristallographische und genetische Studien bestimmt wurde. Ein Schwerpunkt wird auf die Verknüpfung der Struktur-/Funktionsbeziehung mit dem Verständnis gelegt, wie krankheitsverursachende Mutationen oder mutmaßliche Einzelnukleotidpolymorphismen (SNPs) in Genen, die die Untereinheiten der ATP-Synthase kodieren, die Funktion des Enzyms und die Gesundheit des Individuums beeinflussen. Die Übersicht beginnt mit einer Zusammenfassung des aktuellen Verständnisses der Zusammensetzung der Untereinheiten des Enzyms und der Rolle der Untereinheiten, gefolgt von einer Diskussion über bekannte Mutationen und ihre Wirkung auf die Aktivität der ATP-Synthase. Die Übersicht schließt mit einer Zusammenfassung der Mutationen in Genen, die Untereinheiten der ATP-Synthase codieren, die bekanntermaßen für menschliche Erkrankungen verantwortlich sind, und einer kurzen Diskussion über SNPs.


Primärer aktiver Transport

Die Natrium-Kalium-Pumpe hält den elektrochemischen Gradienten lebender Zellen aufrecht, indem sie Natrium in die Zelle und Kalium aus der Zelle transportiert.

Lernziele

Beschreiben Sie, wie eine Zelle Natrium und Kalium entgegen ihrem elektrochemischen Gradienten aus und in die Zelle transportiert

Die zentralen Thesen

Wichtige Punkte

  • Die Natrium-Kalium-Pumpe fördert K+ in die Zelle, während Na+ in einem Verhältnis von drei Na+ für jeweils zwei K+-Ionen bewegt wird.
  • Wenn das Natrium-Kalium-ATPase-Enzym in die Zelle zeigt, hat es eine hohe Affinität zu Natriumionen und bindet drei davon, hydrolysiert ATP und verändert seine Form.
  • Wenn das Enzym seine Form ändert, orientiert es sich zur Außenseite der Zelle neu und die drei Natriumionen werden freigesetzt.
  • Die neue Form des Enzyms ermöglicht es, zwei Kalium zu binden und die Phosphatgruppe abzulösen, und das Trägerprotein repositioniert sich in Richtung des Zellinneren.
  • Das Enzym verändert wieder seine Form und gibt die Kaliumionen in die Zelle ab.
  • Nachdem Kalium in die Zelle freigesetzt wurde, bindet das Enzym drei Natriumionen, wodurch der Prozess von vorne beginnt.

Schlüsselbegriffe

  • Elektrogenpumpe: Eine Ionenpumpe, die aufgrund ihrer Aktivität einen Nettoladungsfluss erzeugt.
  • Na+-K+ ATPase: Ein Enzym in der Plasmamembran aller tierischen Zellen, das Natrium aus den Zellen pumpt, während es Kalium in die Zellen pumpt.

Primärer aktiver Transport

Der primäre aktive Transport, der mit dem aktiven Transport von Natrium und Kalium zusammenarbeitet, ermöglicht den sekundären aktiven Transport. Der Sekundärtransport gilt weiterhin als aktiv, da er ebenso wie der Primärtransport vom Energieverbrauch abhängt.

Aktiver Transport von Natrium und Kalium: Primärer aktiver Transport bewegt Ionen durch eine Membran und erzeugt einen elektrochemischen Gradienten (elektrogenen Transport).

Eine der wichtigsten Pumpen in tierischen Zellen ist die Natrium-Kalium-Pumpe (Na + -K + ATPase), die den elektrochemischen Gradienten (und die richtigen Konzentrationen von Na + und K + ) in lebenden Zellen aufrechterhält. Die Natrium-Kalium-Pumpe befördert zwei K + in die Zelle, während sie drei Na + aus der Zelle befördert. Die Na+-K+-ATPase existiert in zwei Formen, abhängig von ihrer Orientierung zum Inneren oder Äußeren der Zelle und ihrer Affinität für entweder Natrium- oder Kaliumionen. Der Prozess besteht aus den folgenden sechs Schritten:

  • Da das Enzym zum Zellinneren ausgerichtet ist, weist der Träger eine hohe Affinität zu Natriumionen auf. Drei Natriumionen binden an das Protein.
  • ATP wird durch den Proteinträger hydrolysiert und eine niederenergetische Phosphatgruppe bindet daran.
  • Dadurch verändert der Träger seine Form und orientiert sich neu zum Äußeren der Membran. Die Affinität des Proteins für Natrium nimmt ab und die drei Natriumionen verlassen den Träger.
  • Die Formänderung erhöht die Affinität des Trägers für Kaliumionen, und zwei solcher Ionen binden an das Protein. Anschließend löst sich die niederenergetische Phosphatgruppe vom Träger.
  • Wenn die Phosphatgruppe entfernt und Kaliumionen angelagert sind, positioniert sich das Trägerprotein in Richtung des Zellinneren.
  • Das Trägerprotein hat in seiner neuen Konfiguration eine verringerte Affinität zu Kalium, und die beiden Ionen werden in das Zytoplasma freigesetzt. Das Protein hat nun eine höhere Affinität zu Natriumionen und der Prozess beginnt von neuem.

Als Ergebnis dieses Prozesses sind mehrere Dinge passiert. Zu diesem Zeitpunkt befinden sich außerhalb der Zelle mehr Natriumionen als im Inneren und mehr Kaliumionen im Inneren als außerhalb. Für jeweils drei austretende Natriumionen wandern zwei Kaliumionen ein. Dies führt dazu, dass das Innere im Vergleich zum Äußeren etwas negativer ist. Dieser Ladungsunterschied ist wichtig, um die für den Sekundärprozess notwendigen Bedingungen zu schaffen. Die Natrium-Kalium-Pumpe ist daher eine elektrogene Pumpe (eine Pumpe, die ein Ladungsungleichgewicht erzeugt), ein elektrisches Ungleichgewicht über die Membran erzeugt und zum Membranpotential beiträgt.


Warum wird ATP-Synthase manchmal als ATPase bezeichnet? - Biologie


ATP: Die perfekte Energie
Währung für die Zelle

Jerry Bergman, Ph.D.
&Kopie 1999 von Creation Research Society. Alle Rechte vorbehalten. Mit Genehmigung verwendet.
Dieser Artikel erschien zuerst in Vol. 36, Nr. 1 der Creation Research Society Quarterly ,
eine von Experten begutachtete Zeitschrift, die von der Creation Research Society herausgegeben wird.

Abstrakt

Das wichtigste Energiewährungsmolekül der Zelle, ATP, wird im Kontext des Kreationismus bewertet. Dieses komplexe Molekül ist von entscheidender Bedeutung für alles Leben, vom einfachsten bis zum komplexesten. Es ist nur eine von Millionen enorm komplizierter Nanomaschinen, die entwickelt werden müssen, damit Leben auf der Erde existieren kann. Dieser Motor ist ein hervorragendes Beispiel für irreduzible Komplexität, denn er ist in seiner Gesamtheit notwendig, damit selbst die einfachste Lebensform überleben kann.

Einführung

Abb. 1. Ansichten von ATP und verwandten Strukturen.

Ein äußerst wichtiges Makromolekül „von Bedeutung nur für die DNA„ist ATP. ATP ist eine komplexe Nanomaschine, die als primäre Energiewährung der Zelle dient (Trefil, 1992, S.93). Eine Nanomaschine ist eine komplexe Präzisionsmaschine von mikroskopischer Größe, die der Standarddefinition einer Maschine entspricht. ATP ist die „im menschlichen Körper am weitesten verbreitete energiereiche Verbindung&rdquo (Ritter, 1996, S. 301). Dieses allgegenwärtige Molekül ist dazu bestimmt, komplexe Moleküle aufzubauen, Muskeln zusammenzuziehen, Strom in Nerven zu erzeugen und Glühwürmchen zu entzünden. Alle Energiequellen der Natur, alle Lebensmittel der Lebewesen, produzieren ATP, das wiederum praktisch jede Aktivität der Zelle und des Organismus antreibt. Stellen Sie sich die metabolische Verwirrung vor, wenn dem nicht so wäre: Jedes der verschiedenen Lebensmittel würde unterschiedliche Energiewährungen erzeugen und jede der vielfältigen Zellfunktionen müsste in ihrer einzigartigen Währung handeln“ (Kornberg, 1989, S. 62).

ATP ist eine Abkürzung für Adenosintriphosphat, ein komplexes Molekül, das das Nukleosid Adenosin und einen aus drei Phosphaten bestehenden Schwanz enthält. (Siehe Abbildung 1 für eine einfache Strukturformel und ein raumfüllendes Modell von ATP.) Soweit bekannt, verwenden alle Organismen, von den einfachsten Bakterien bis zum Menschen, ATP als ihre primäre Energiewährung. Das Energieniveau, das es trägt, ist genau die richtige Menge für die meisten biologischen Reaktionen. Nährstoffe enthalten Energie in niederenergetischen kovalenten Bindungen, die für die meisten Arbeiten in den Zellen nicht sehr nützlich sind.

Diese niederenergetischen Bindungen müssen in hochenergetische Bindungen übersetzt werden, und dies ist eine Rolle von ATP. Eine stetige Zufuhr von ATP ist so wichtig, dass ein Gift, das eines der bei der ATP-Produktion verwendeten Proteine ​​angreift, den Organismus innerhalb von Minuten tötet. Bestimmte Cyanidverbindungen sind beispielsweise giftig, weil sie an das Kupferatom der Cytochromoxidase binden. Diese Bindung blockiert das Elektronentransportsystem in den Mitochondrien, wo die ATP-Produktion stattfindet (Goodsell, 1996, S.74).

Wie ATP Energie überträgt

Normalerweise wird aus dem ATP-Molekül Energie freigesetzt, um in der Zelle durch eine Reaktion zu arbeiten, bei der eine der Phosphat-Sauerstoff-Gruppen entfernt wird, wodurch Adenosindiphosphat (ADP) zurückbleibt. Wenn das ATP in ADP umgewandelt wird, wird das ATP ausgegeben. Dann wird das ADP normalerweise sofort in den Mitochondrien recycelt, wo es wieder aufgeladen wird und als ATP wieder herauskommt. Mit den Worten von Trefil (1992, S. 93) „das letzte Phosphat [auf ATP] ein- und auszuhaken, ist das, was die ganze Welt am Laufen hält.&rdquo

Die enorme Aktivität, die in jeder der etwa hundert Billionen menschlichen Zellen stattfindet, zeigt sich daran, dass jede Zelle zu jedem Zeitpunkt etwa eine Milliarde ATP-Moleküle enthält. Diese Menge reicht aus, damit die Zelle nur wenige Minuten braucht und schnell recycelt werden muss. Bei 100 Billionen Zellen eines durchschnittlichen Mannes existieren normalerweise etwa 10 23 oder eine Sextillion ATP-Moleküle im Körper. Für jedes ATP „das terminale Phosphat wird dreimal pro Minute hinzugefügt und entfernt” (Kornberg, 1989, S. 65).

Der Gesamtgehalt an ATP im menschlichen Körper beträgt nur etwa 50 Gramm, das täglich ständig recycelt werden muss. Die ultimative Energiequelle für den Aufbau von ATP ist die Nahrung ATP ist einfach die Träger- und Regulations-Speichereinheit von Energie. Die durchschnittliche tägliche Aufnahme von 2.500 Lebensmittelkalorien entspricht einem Umsatz von satten 180 kg (400 lbs) ATP (Kornberg, 1989, S. 65).

Die Struktur von ATP

ATP enthält die Purinbase Adenin und den Zucker Ribose, die zusammen das Nukleosid Adenosin bilden. Die Grundbausteine, die zum Aufbau von ATP verwendet werden, sind Kohlenstoff, Wasserstoff, Stickstoff, Sauerstoff und Phosphor, die zu einem Komplex zusammengesetzt sind, der die Anzahl der subatomaren Teile enthält, die über 500 Wasserstoffatomen entsprechen. Eine Phosphatesterbindung und zwei Phosphatanhydridbindungen halten die drei Phosphate (PO 4 ) und die Ribose zusammen. Die Konstruktion enthält auch eine b-N-Glycosidbindung, die die Ribose und das Adenin zusammenhält.

Abb. 2. Das zweidimensionale Stabmodell der Adenosinphosphat-Molekülfamilie, das die Atom- und Bindungsanordnung zeigt.

Phosphate sind bekannte hochenergetische Moleküle, d. h. beim Entfernen der Phosphatgruppen wird vergleichsweise viel Energie freigesetzt. Tatsächlich ist der hohe Energiegehalt nicht nur auf die Phosphatbindung zurückzuführen, sondern auf die totale Wechselwirkung aller Atome innerhalb des ATP-Moleküls.

Da die Energiemenge, die beim Aufbrechen der Phosphatbindung freigesetzt wird, der typischen biologischen Reaktion sehr nahe kommt, wird wenig Energie verschwendet. Im Allgemeinen ist ATP mit einer anderen Reaktion verbunden, die als Kupplung bezeichnet wird, was bedeutet, dass die beiden Reaktionen gleichzeitig und am selben Ort ablaufen, wobei normalerweise derselbe Enzymkomplex verwendet wird. Die Freisetzung von Phosphat aus ATP ist exotherm (eine Reaktion, die Wärme abgibt) und die Reaktion, mit der es verbunden ist, ist endotherm (erfordert Energiezufuhr, um ablaufen zu können). Die endständige Phosphatgruppe wird dann durch Hydrolyse auf eine andere Verbindung übertragen, ein Prozess, der als Phosphorylierung bezeichnet wird, wobei ADP, Phosphat (P i ) und Energie erzeugt werden.

Das Selbstregulationssystem von ATP wurde wie folgt beschrieben:

Die hochenergetischen Bindungen von ATP sind eigentlich eher instabile Bindungen. Da sie instabil sind, wird die Energie von ATP leicht freigesetzt, wenn ATP in zellulären Reaktionen hydrolysiert wird. Beachten Sie, dass ATP ein Energiekopplungsmittel und kein Kraftstoff ist. Es ist kein Energiespeicher, der für einen zukünftigen Bedarf reserviert ist. Es wird vielmehr von einer Reihe von Reaktionen produziert und fast sofort von einer anderen verbraucht. ATP wird nach Bedarf gebildet, vor allem durch oxidative Prozesse in den Mitochondrien. Sauerstoff wird nicht verbraucht, es sei denn, ADP und ein Phosphatmolekül sind verfügbar, und diese werden erst verfügbar, wenn ATP durch einen energieverbrauchenden Prozess hydrolysiert wird. Der Energiestoffwechsel ist daher größtenteils selbstregulierend (Hickman, Roberts und Larson, 1997, S.43). [Kursiv meins]

ATP ist nicht übermäßig instabil, aber es ist so konzipiert, dass seine Hydrolyse in Abwesenheit eines Katalysators langsam ist. Dies stellt sicher, dass seine gespeicherte Energie „nur in Gegenwart des entsprechenden Enzyms freigesetzt wird&rdquo (McMurry und Castellion, 1996, S. 601).

Die Funktion von ATP

Das ATP wird für viele Zellfunktionen verwendet, einschließlich der Transportarbeit, die Substanzen durch die Zellmembranen bewegt. Es wird auch für mechanische Arbeit verwendet und liefert die Energie, die für die Muskelkontraktion benötigt wird. Es versorgt nicht nur den Herzmuskel (für die Durchblutung) und die Skelettmuskulatur (zum Beispiel für die grobe Körperbewegung) mit Energie, sondern auch die Chromosomen und Geißeln, damit sie ihre vielen Funktionen ausführen können. Eine wichtige Rolle von ATP spielt in der chemischen Arbeit, indem es die erforderliche Energie liefert, um die Tausenden von Arten von Makromolekülen zu synthetisieren, die die Zelle zum Leben benötigt.

ATP wird auch als Ein-Aus-Schalter sowohl zur Steuerung chemischer Reaktionen als auch zum Senden von Nachrichten verwendet.Die Form der Proteinketten, die die Bausteine ​​​​und andere im Leben verwendete Strukturen herstellen, wird hauptsächlich durch schwache chemische Bindungen bestimmt, die leicht gebrochen und wiederhergestellt werden können. Diese Ketten können sich als Reaktion auf Energiezufuhr oder -entzug verkürzen, verlängern und ihre Form ändern. Die Veränderungen in den Ketten verändern die Form des Proteins und können auch seine Funktion verändern oder dazu führen, dass es aktiv oder inaktiv wird.

Das ATP-Molekül kann sich an einen Teil eines Proteinmoleküls binden, wodurch ein anderer Teil desselben Moleküls gleitet oder sich leicht bewegt, was dazu führt, dass es seine Konformation ändert und das Molekül inaktiviert. Die anschließende Entfernung von ATP bewirkt, dass das Protein in seine ursprüngliche Form zurückkehrt und somit wieder funktionsfähig ist. Der Zyklus kann wiederholt werden, bis das Molekül recycelt ist, was effektiv als Ein- und Ausschalter dient (Hoagland und Dodson, 1995, S. 104). Sowohl das Hinzufügen eines Phosphors (Phosphorylierung) als auch das Entfernen eines Phosphors aus einem Protein (Dephosphorylierung) können entweder als Ein- oder Ausschalter dienen.

Wie wird ATP hergestellt?

ATP wird als Ergebnis mehrerer Zellprozesse einschließlich Fermentation, Atmung und Photosynthese hergestellt. Am häufigsten verwenden die Zellen ADP als Vorläufermolekül und fügen dann Phosphor hinzu. Bei Eukaryoten kann dies entweder im löslichen Teil des Zytoplasmas (Zytosol) oder in speziellen energieerzeugenden Strukturen, den Mitochondrien, auftreten. Das Aufladen von ADP zur Bildung von ATP in den Mitochondrien wird als chemiosmotische Phosphorylierung bezeichnet. Dieser Prozess findet in speziell konstruierten Kammern statt, die sich in den inneren Membranen des Mitochondriums befinden.

Abb. 3. Ein Umriss des ATP-Synthase-Makromoleküls mit seinen Untereinheiten und Nanomaschinenmerkmalen. Die ATP-Synthase wandelt ADP in ATP um, ein Vorgang, der als Aufladen bezeichnet wird. Hinter der ATP-Synthase ist die Membran gezeigt, in die die ATP-Synthase eingebaut ist. Für das in den Mitochondrien geladene ATP befindet sich die ATP-Synthase in der inneren Membran.

Das Mitochondrium selbst funktioniert, um einen elektrischen chemischen Gradienten zu erzeugen, „etwas wie eine Batterie“, indem es Wasserstoffionen im Raum zwischen der inneren und äußeren Membran ansammelt. Diese Energie kommt von den geschätzten 10.000 Enzymketten in den Membransäcken an den Mitochondrienwänden. Der größte Teil der Nahrungsenergie für die meisten Organismen wird durch die Elektronentransportkette produziert. Die zelluläre Oxidation im Krebs-Zyklus verursacht einen Elektronenaufbau, der verwendet wird, um H + -Ionen durch die innere Mitochondrienmembran nach außen zu drücken (Hickman et al., 1997, S. 71).

Während sich die Ladung aufbaut, stellt es ein elektrisches Potenzial bereit, das seine Energie freisetzt, indem es einen Fluss von Wasserstoffionen durch die innere Membran in die innere Kammer verursacht. Die Energie bewirkt, dass ein Enzym an ADP angelagert wird, das die Addition eines dritten Phosphors katalysiert, um ATP zu bilden. Pflanzen können auf diese Weise auch ATP in ihren Mitochondrien produzieren, Pflanzen können jedoch auch ATP produzieren, indem sie die Energie des Sonnenlichts in Chloroplasten nutzen, wie später erörtert wird. Bei eukaryontischen Tieren stammt die Energie aus der Nahrung, die in Pyruvat und dann in Acetyl-Coenzym A (Acetyl-CoA) umgewandelt wird. Acetyl-CoA tritt dann in den Krebs-Zyklus ein, der Energie freisetzt, die zur Umwandlung von ADP zurück in ATP führt.

Wie dient dieser Potentialunterschied dazu, die Phosphate wieder an ADP-Moleküle zu binden? Je mehr Protonen sich in einem Bereich befinden, desto mehr stoßen sie sich gegenseitig ab. Wenn die Abstoßung ein bestimmtes Maß erreicht, werden die Wasserstoffionen aus einer drehtürähnlichen Struktur, die an der inneren Mitochondrienmembran angebracht ist, namens ATP-Synthase-Komplexe, gedrängt. Dieses Enzym dient dazu, die Phosphate wieder an die ADP-Moleküle zu binden, wodurch wiederum ATP gebildet wird.

Die ATP-Synthase-Drehtür ähnelt einem molekularen Wasserrad, das den Fluss von Wasserstoffionen nutzt, um ATP-Moleküle aufzubauen. Jede Umdrehung des Rades erfordert die Energie von etwa neun Wasserstoffionen, die in die mitochondriale innere Kammer zurückkehren (Goodsell, 1996, S.74). Auf der ATP-Synthase befinden sich drei aktive Zentren, von denen jedes mit jeder Umdrehung des Rades ADP in ATP umwandelt. Unter maximalen Bedingungen dreht sich das ATP-Synthase-Rad mit einer Geschwindigkeit von bis zu 200 Umdrehungen pro Sekunde und produziert in dieser Sekunde 600 ATPs.

ATP wird in Verbindung mit Enzymen verwendet, um die Bindung bestimmter Moleküle zu bewirken. Das richtige Molekül dockt zunächst zusammen mit einem ATP-Molekül am aktiven Zentrum des Enzyms an. Das Enzym katalysiert dann die Übertragung eines der ATP-Phosphate auf das Molekül, wodurch die im ATP-Molekül gespeicherte Energie auf dieses Molekül übertragen wird. Als nächstes dockt ein zweites Molekül in der Nähe an einem zweiten aktiven Zentrum des Enzyms an. Das Phosphat wird dann darauf übertragen und liefert die Energie, die benötigt wird, um die beiden Moleküle zu binden, die jetzt an das Enzym gebunden sind. Sobald sie gebunden sind, wird das neue Molekül freigesetzt. Dieser Vorgang ähnelt der Verwendung einer mechanischen Vorrichtung, um zwei Metallstücke richtig zu positionieren, die dann zusammengeschweißt werden. Nach dem Verschweißen werden sie als Einheit freigegeben und der Prozess kann von vorne beginnen.

Ein doppeltes Energiepaket

Obwohl ATP die für die meisten Reaktionen notwendige Energiemenge enthält, wird manchmal mehr Energie benötigt. Die Lösung besteht darin, dass ATP zwei Phosphate statt eines freisetzt, wodurch ein Adenosinmonophosphat (AMP) plus eine Kette von zwei Phosphaten, die als Pyrophosphat bezeichnet werden, entsteht. Wie Adenosinmonophosphat zu ATP aufgebaut wird, verdeutlicht erneut die Präzision und Komplexität des Zellenergiesystems. Die Enzyme der Glykolyse, des Zitronensäurezyklus und des Elektronentransportsystems sind alle so präzise, ​​dass sie nur ein einziges Phosphat ersetzen. Sie können einem AMP-Molekül nicht zwei neue Phosphate hinzufügen, um ATP zu bilden.

Die Lösung ist ein kompliziertes Enzym namens Adenylatkinase, das ein einzelnes Phosphat von einem ATP auf das AMP überträgt und zwei ADP-Moleküle produziert. Die beiden ADP-Moleküle können dann in den normalen Krebs-Zyklus eintreten, der darauf ausgelegt ist, ADP in ATP umzuwandeln. Adenylatkinase benötigt ein Magnesiumatom und dies ist einer der Gründe, warum eine ausreichende Magnesiumzufuhr über die Nahrung wichtig ist.

Adenylatkinase ist ein hoch organisiertes, aber kompaktes Enzym, dessen aktives Zentrum sich tief im Molekül befindet. Das tiefe aktive Zentrum wird benötigt, da die von ihm katalysierten Reaktionen wasserempfindlich sind. Wenn sich Wassermoleküle zwischen ATP und AMP festsetzen, könnte das Phosphat ATP in ADP und ein freies Phosphat spalten, anstatt ein Phosphat von ATP auf AMP zu übertragen, um ADP zu bilden.

Um dies zu verhindern, wurde die Adenylatkinase so konzipiert, dass sich das aktive Zentrum am Ende eines Kanals tief in der Struktur befindet, der sich um AMP und ATP schließt und die Reaktion vor Wasser schützt. Viele andere Enzyme, die ATP verwenden, verlassen sich auf dieses System, um ihr aktives Zentrum zu schützen, um das Auftreten unangemessener Reaktionen zu verhindern. Dieses System stellt sicher, dass der einzige Abfall, der anfällt, der normale Verschleiß, die Reparatur und der Ersatz der Zellorganellen ist.

Pyrophosphate und Pyrophosphorsäure, beides anorganische Formen des Phosphors, müssen ebenfalls abgebaut werden, damit sie recycelt werden können. Dieser Phosphatabbau wird durch das anorganische Enzym Pyrophosphatase erreicht, das das Pyrophosphat spaltet, um zwei freie Phosphate zu bilden, die verwendet werden können, um ATP aufzuladen (Goodsell, 1996, S.79). Dieses System ist so erstaunlich effizient, dass praktisch kein Abfall entsteht, was angesichts seines enorm detaillierten Aufbaus verblüfft. Goodsell (1996, S. 79) fügt hinzu, dass „unsere energieerzeugende Maschinerie für die Produktion von ATP ausgelegt ist: schnell, effizient und in großen Mengen.&rdquo

Der Hauptenergieträger, den der Körper verwendet, ist ATP, aber auch andere energetisierte Nukleotide wie Thymin, Guanin, Uracil und Cytosin werden zur Herstellung von RNA und DNA verwendet. Der Krebs-Zyklus lädt nur ADP, aber die in ATP enthaltene Energie kann mit Hilfe eines Enzyms namens Nukleosid-Diphosphat-Kinase auf eines der anderen Nukleoside übertragen werden. Dieses Enzym überträgt das Phosphat von einem Nukleosidtriphosphat, üblicherweise ATP, auf ein Nukleosiddiphosphat wie Guanosindiphosphat (GDP), um Guanosintriphosphat (GTP) zu bilden.

Die Nukleosiddiphosphat-Kinase funktioniert, indem eines ihrer sechs aktiven Zentren Nukleosidtriphosphat bindet und das an ein Histidin gebundene Phosphat freisetzt. Dann wird das Nukleosidtriphosphat, das jetzt ein Diphosphat ist, freigesetzt, und ein anderes Nukleosiddiphosphat bindet an dieselbe Stelle und als Ergebnis wird das an das Enzym gebundene Phosphat übertragen und bildet ein neues Triphosphat. Unzählige andere Enzyme sind vorhanden, damit ATP seine Energie an die verschiedenen Stellen übertragen kann, an denen sie benötigt wird. Jedes Enzym muss speziell entwickelt werden, um seine einzigartige Funktion auszuführen, und die meisten dieser Enzyme sind für Gesundheit und Leben von entscheidender Bedeutung.

Der Körper besitzt eine gewisse Flexibilität, und manchmal ist Leben möglich, wenn eines dieser Enzyme defekt ist, aber die Person ist oft behindert. Außerdem gibt es manchmal Backup-Mechanismen, damit der Körper die gleichen Ziele auf einem alternativen biochemischen Weg erreichen kann. Diese wenigen einfachen Beispiele veranschaulichen beredt das Konzept des in die Karosserie eingebauten Overdesigns. Sie belegen auch die enorme Komplexität des Körpers und seiner Biochemie.

Die Botschaft des Moleküls

Ohne ATP könnte das Leben, wie wir es verstehen, nicht existieren. Es ist ein perfekt konstruiertes, kompliziertes Molekül, das eine entscheidende Rolle bei der Bereitstellung des Energiepakets der richtigen Größe für Tausende von Reaktionsklassen spielt, die in allen Lebensformen auftreten. Sogar Viren sind auf ein ATP-Molekül angewiesen, das mit dem des Menschen identisch ist. Das ATP-Energiesystem ist schnell, hocheffizient, produziert einen schnellen ATP-Umsatz und kann schnell auf Änderungen des Energiebedarfs reagieren (Goodsell, 1996, S.79).

Außerdem ist das ATP-Molekül so enorm komplex, dass wir erst jetzt anfangen zu verstehen, wie es funktioniert. Jedes ATP-Molekül hat über 500 Atommasseneinheiten (500 AMUs). In der Herstellung ist das ATP-Molekül eine Maschine mit einem Organisationsgrad in der Größenordnung eines Forschungsmikroskops oder eines Standardfernsehers (Darnell, Lodish und Baltimore, 1996).

Zu den Fragen, die Evolutionisten beantworten müssen, gehören die folgenden: &bdquoWie existierte das Leben vor ATP?&bdquo &bdquo&bdquoWie könnte das Leben ohne ATP überleben, da keine Lebensform, die wir heute kennen, dies kann&bdquo und &bdquoWie könnte sich ATP entwickeln und wo sind die vielen Übergangsformen? erforderlich, um das komplexe ATP-Molekül zu entwickeln?&rdquo Es gibt keine geeigneten Kandidaten und kann auch nicht existieren, weil nur ein perfektes ATP-Molekül seine Rolle in der Zelle richtig erfüllen kann.

Darüber hinaus würde ein potenzielles ATP-Kandidatenmolekül nicht von der Evolution ausgewählt, bis es funktionsfähig war und das Leben ohne ATP oder ein ähnliches Molekül mit der gleichen Funktion nicht existieren könnte. ATP ist ein Beispiel für ein Molekül, das eine irreduzible Komplexität aufweist, die nicht vereinfacht werden kann und dennoch funktioniert (Behe, 1996). ATP hätte nur als Einheit geschaffen werden können, um sofort im Leben zu funktionieren, und dasselbe gilt für die anderen komplizierten Energiemoleküle, die im Leben verwendet werden, wie zum Beispiel GTP.

Obwohl andere Energiemoleküle für bestimmte Zellfunktionen verwendet werden können, kann keines die vielen Funktionen von ATP auch nur annähernd zufriedenstellend ersetzen. Über 100.000 andere detaillierte Moleküle wie ATP wurden ebenfalls entwickelt, um dem Menschen das Leben zu ermöglichen, und für alle gibt es dieselben Probleme, die mit ihrer Herkunft zusammenhängen. Es gibt viele Makromoleküle, die detaillierter sind als ATP, ebenso wie einige, die weniger gut organisiert sind, und damit Leben existieren kann, müssen alle als Einheit zusammenarbeiten.

Der Kontrast zwischen Prokaryotik undEukaryotische ATP-Produktion

Zwischen prokaryoten (Bakterien und Cyanobakterien) Zellen und eukaryotischen (Protisten, Pflanzen und Tieren) Zellen besteht eine enorme Kluft:

. Prokaryoten und Eukaryoten unterscheiden sich grundlegend voneinander und repräsentieren eindeutig eine deutliche Dichotomie in der Evolution des Lebens. . . Die organisatorische Komplexität der Eukaryoten ist so viel größer als die der Prokaryoten, dass es schwierig ist, sich vorzustellen, wie aus irgendeinem bekannten Prokaryoten ein Eukaryot entstanden sein könnte (Hickman et al., 1997, S. 39).

Einige der Unterschiede bestehen darin, dass Prokaryonten Organellen, ein Zytoskelett und die meisten anderen Strukturen, die in eukaryontischen Zellen vorkommen, fehlen. Folglich müssen die Funktionen der meisten Organellen und anderer ultrastrukturierter Zellteile in Bakterien durch die Zellmembran und ihre Einfaltungen, die Mesosomen genannt werden, erfüllt werden.

Die vier wichtigsten Methoden zur Herstellung von ATP

Ein entscheidender Unterschied zwischen Prokaryoten und Eukaryoten sind die Mittel, mit denen sie ATP produzieren. Alles Leben produziert ATP nur durch drei grundlegende chemische Methoden: oxidative Phosphorylierung, Photophosphorylierung und Phosphorylierung auf Substratebene (Lim, 1998, S. 149). In Prokaryoten wird ATP sowohl in der Zellwand als auch im Zytosol durch Glykolyse produziert. In Eukaryoten wird das meiste ATP in Chloroplasten (bei Pflanzen) oder in Mitochondrien (bei Pflanzen und Tieren) produziert. Es existiert kein Mittel zur Herstellung von ATP, das zwischen diesen vier grundlegenden Methoden liegt, und es wurden nie Übergangsformen gefunden, die die Lücke zwischen diesen vier verschiedenen Formen der ATP-Produktion schließen. Die zur Herstellung von ATP erforderliche Maschinerie ist so kompliziert, dass Viren nicht in der Lage sind, ihr eigenes ATP herzustellen. Sie benötigen Zellen, um es herzustellen, und Viren haben außer Zellen keine Energiequelle.

In Prokaryoten sorgt die Zellmembran nicht nur für die Energieumwandlung der Zelle, sondern auch für die Nährstoffverarbeitung, die Synthese struktureller Makromoleküle und die Sekretion der vielen Enzyme, die für das Leben benötigt werden (Talaro und Talaro, 1993, S. 77). Aus diesem Grund muss die Zellmembran mit der gesamten eukaryotischen Zellultrastruktur verglichen werden, die diese vielen Funktionen erfüllt. Es ist kein einfaches Mittel zur Herstellung von ATP bekannt und Prokaryoten sind keineswegs einfach. Sie enthalten über 5.000 verschiedene Arten von Molekülen und können Sonnenlicht, organische Verbindungen wie Kohlenhydrate und anorganische Verbindungen als Energiequellen zur Herstellung von ATP nutzen.

Ein weiteres Beispiel für die Zellmembran in Prokaryoten, die eine Funktion der eukaryontischen Zellultrastruktur übernimmt, ist wie folgt: Ihre DNA ist physikalisch an die bakterielle Zellmembran gebunden und die DNA-Replikation kann durch Veränderungen in der Membran initiiert werden. Diese Membranveränderungen stehen wiederum im Zusammenhang mit dem Wachstum des Bakteriums. Außerdem scheint das Mesosom die duplizierten Chromatinkörper während der Zellteilung in die beiden Tochterzellen zu leiten (Talaro und Talaro, 1993).

In Eukaryoten produzieren die Mitochondrien den größten Teil des zellulären ATP (anaerobe Glykolyse produziert auch etwas) und in Pflanzen können die Chloroplasten diese Funktion auch erfüllen. Die Mitochondrien produzieren ATP in ihrem inneren Membransystem, den Cristae. Da Bakterien keine Mitochondrien sowie ein internes Membransystem haben, müssen sie in ihrer Zellmembran ATP produzieren, was in zwei grundlegenden Schritten erledigt wird. Die bakterielle Zellmembran enthält eine einzigartige Struktur, die darauf ausgelegt ist, ATP zu produzieren, und in keiner eukaryotischen Zelle wurde eine vergleichbare Struktur gefunden (Jensen, Wright und Robinson, 1997).

In Bakterien befinden sich die ATPase und die Elektronentransportkette innerhalb der Zytoplasmamembran zwischen den hydrophoben Schwänzen der Innen- und Außenwände der Phospholipidmembran. Der Abbau von Zucker und anderen Nahrungsmitteln führt dazu, dass sich die positiv geladenen Protonen auf der Außenseite der Membran in einer viel höheren Konzentration anreichern als auf der Innenseite der Membran. Dadurch entsteht eine überschüssige positive Ladung an der Außenseite der Membran und eine relativ negative Ladung an der Innenseite.

Das Ergebnis dieser Ladungsdifferenz ist eine Dissoziation von H 2 O-Molekülen in H + und OH – Ionen. Die erzeugten H + Ionen werden dann aus der Zelle transportiert und die OH – Ionen verbleiben im Inneren. Dies führt zu einem potentiellen Energiegradienten ähnlich dem, der durch das Laden einer Taschenlampenbatterie erzeugt wird. Die Kraft, die der potentielle Energiegradient erzeugt, wird als Protonenantriebskraft bezeichnet, die eine Vielzahl von Zellaufgaben erfüllen kann, einschließlich der Umwandlung von ADP in ATP.

Bei einigen Bakterien wie Halobacterium wird dieses System durch die Verwendung von Bakteriorhodopsin modifiziert, einem Protein, das dem sensorischen Pigment Rhodopsin ähnlich ist, das in der Netzhaut von Wirbeltieren verwendet wird (Lim, 1998, S. 166). Die Beleuchtung bewirkt, dass das Pigment Lichtenergie absorbiert und Rhodopsin vorübergehend von einer trans- in eine cis-Form ändert. Die Umwandlung von trans zu cis bewirkt eine Deprotonierung und den Transfer von Protonen durch die Plasmamembran zum Periplasma.

Der resultierende Protonengradient wird verwendet, um die ATP-Synthese unter Verwendung des ATPase-Komplexes anzutreiben. Diese Modifikation ermöglicht es Bakterien, in sauerstoffarmen, aber lichtreichen Regionen zu leben. Dieses anaerobe ATP-Herstellungssystem, das für Prokaryonten einzigartig ist, verwendet eine andere chemische Verbindung als Sauerstoff als terminalen Elektronenakzeptor (Lim, 1998, S. 168). Die Lage des ATP-produzierenden Systems ist nur einer von vielen Hauptkontrasten, die zwischen bakteriellen Zellmembranen und Mitochondrien bestehen.

Chloroplasten

Chloroplasten sind doppelmembranige ATP-produzierende Organellen, die nur in Pflanzen vorkommen. In ihrer äußeren Membran befindet sich eine Reihe dünner Membranen, die in abgeflachten Säcken organisiert sind, die wie Münzen gestapelt sind, die Thylakoide genannt werden (griechisch thylac oder Sack, und oid bedeutet wie). Die Scheiben enthalten Chlorophyllpigmente, die Sonnenenergie absorbieren, die die ultimative Energiequelle für den gesamten Pflanzenbedarf darstellt, einschließlich der Herstellung von Kohlenhydraten aus Kohlendioxid und Wasser (Mader, 1996, S. 75). Die Chloroplasten wandeln die Sonnenenergie zunächst in gespeicherte ATP-Energie um, die dann zur Herstellung von Speicherkohlenhydraten verwendet wird, die bei Energiebedarf wieder in ATP umgewandelt werden können.

Die Chloroplasten besitzen auch ein Elektronentransportsystem zur Produktion von ATP. Die in das System eintretenden Elektronen werden dem Wasser entnommen. Bei der Photosynthese wird Kohlendioxid durch Energie aus ATP zu einem Kohlenhydrat reduziert (Mader, 1996, S. 12). Photosynthetisierende Bakterien (Cyanobakterien) verwenden noch ein weiteres System. Cyanobakterien stellen keine Chloroplasten her, sondern verwenden Chlorophyll, das an zytoplasmatische Thylakoide gebunden ist. Auch hier wurden nie plausible Übergangsformen gefunden, die diese Form der ATP-Produktion mit dem Chloroplasten-Photosynthesesystem verbinden könnten.

Die beiden häufigsten evolutionären Theorien über den Ursprung des Mitochondrien-Chloroplasten-ATP-Produktionssystems sind 1) die Endosymbiose von Mitochondrien und Chloroplasten aus dem bakteriellen Membransystem und 2) die allmähliche Evolution des prokaryontischen Zellmembransystems der ATP-Produktion in die Mitochondrien und Chloroplasten Systeme. Anhänger der Endosymbiose lehren, dass Mitochondrien einst frei lebende Bakterien waren und dass „früh in der Evolution eukaryotische Zellen der Vorfahren einfach ihre zukünftigen Partner fressen&rdquo (Vogel, 1998, S. 1633). Sowohl die allmähliche Umwandlung als auch die Endosymbiose-Theorie erfordern viele Übergangsformen, jede neue, die dem Tier einen Wettbewerbsvorteil gegenüber den unveränderten Tieren verschaffen muss.

Die vielen Gegensätze zwischen den prokaryotischen und eukaryotischen Mitteln zur Herstellung von ATP, von denen einige oben erwähnt wurden, sind ein starker Beweis gegen die Endosymbiose-Theorie. Es wurden noch nie Zwischenprodukte gefunden, um diese beiden Systeme zu überbrücken, und die Argumente, die in der Unterstützung der Theorie vorgebracht werden, sind alle hochspekulativ. Diese und andere Probleme sind in letzter Zeit als Ergebnis der jüngsten großen Herausforderungen an die Standard-Endosymbiose-Theorie deutlicher geworden. Die Standardtheorie wurde in letzter Zeit von mehreren Fronten angegriffen, und einige Forscher plädieren nun für eine neue Theorie:

Wissenschaftler, die darüber nachdenken, wie die erste komplexe Zelle zusammenkam, sagen, dass die neue Idee einige quälende Probleme mit der vorherrschenden Theorie lösen könnte. &bdquo[die neue Theorie ist]. elegant argumentiert&rdquo, sagt Michael Gray von der Dalhouisie University in Halifax, Nova Scotia, aber &ldquot;es gibt eine Menge Dinge, die die Hypothese&rsquot erklärt.&rdquo Im Standardbild der eukaryotischen Evolution war das Mitochondrium ein glücklicher Zufall. Erstens ist die Zelle der Vorfahren —wahrscheinlich ein Archaebakterium, neuere genetische Analysen deuten darauf hin, dass die Fähigkeit erworben wurde, komplexe Moleküle zu verschlingen und zu verdauen. Es begann, seine mikrobiellen Begleiter zu jagen. Irgendwann verdaut jedoch diese räuberische Zelle ihre Beute vollständig, und eine noch erfolgreichere Zelle entstand, als eine beabsichtigte Mahlzeit dauerhaften Wohnsitz nahm und zum Mitochondrium wurde. Jahrelang dachten Wissenschaftler, sie hätten Beispiele für die direkten Nachkommen dieser primitiven Eukaryoten: bestimmte Protisten, denen Mitochondrien fehlen. Aber eine neuere Analyse der Gene in diesen Organismen legt nahe, dass auch sie einst Mitochondrien trugen, sie aber später verloren (Science, 12. September 1997, S. 1604). Diese Ergebnisse deuten darauf hin, dass Eukaryoten ihre Mitochondrien möglicherweise irgendwie erworben haben, bevor sie die Fähigkeit entwickelt hatten, andere Zellen zu verschlingen und zu verdauen (Vogel, 1998, S. 1633).

Zusammenfassung

In diesem kurzen Überblick haben wir nur ein Zellmakromolekül, ATP, und die komplizierten Mechanismen, die es produzieren, untersucht. Wir haben uns auch den detaillierten unterstützenden Mechanismus angesehen, der die Funktion des ATP-Moleküls ermöglicht. ATP ist nur eines von Hunderttausenden essentieller Moleküle, von denen jedes eine Geschichte hat. Während jede dieser Geschichten erzählt wird, werden sie sowohl dem Genie als auch dem enorm komplexen Design der natürlichen Welt Tribut zollen. Alle Bücher in der größten Bibliothek der Welt können möglicherweise nicht die Informationen enthalten, die zum Verstehen und Konstruieren der geschätzten 100.000 komplexen Makromolekülmaschinen erforderlich sind, die beim Menschen verwendet werden. Beim Verständnis der Struktur und Funktion organischer Makromoleküle wurden große Fortschritte erzielt, und einige der einfacheren werden jetzt von Pharmaunternehmen hergestellt.

Jetzt, da Wissenschaftler verstehen, wie einige dieser hochorganisierten Moleküle funktionieren und warum sie für das Leben benötigt werden, muss ihr Ursprung erklärt werden. Wir kennen nur vier grundlegende Methoden zur Herstellung von ATP: in bakteriellen Zellwänden, im Zytoplasma durch Photosynthese, in Chloroplasten und in Mitochondrien. Es gibt keine Übergangsformen, um diese vier Methoden durch die Evolution zu überbrücken. Nach dem Konzept der irreduziblen Komplexität müssen diese ATP-produzierenden Maschinen als funktionierende Einheiten hergestellt worden sein und können sich nicht durch darwinistische Mechanismen entwickelt haben. Alles, was weniger als ein ganzes ATP-Molekül ist, wird nicht funktionieren und eine Produktionsanlage, die nicht vollständig ist, kann kein funktionierendes ATP produzieren. Manche glauben, dass die Biochemie, die dieses Verständnis erlangt hat, das darwinistische Weltbild bereits verfälscht hat (Behe, 1996).

Jerry Bergman hat sieben Abschlüsse, darunter Biologie, Psychologie sowie Evaluation und Forschung, von der Wayne State University in Detroit, der Bowling Green State University in Ohio und dem Medical College of Ohio in Toledo. Er lehrte an der Bowling Green State University, der University of Toledo, dem Medical College of Ohio und an anderen Colleges und Universitäten. Derzeit lehrt er Biologie, Mikrobiologie, Biochemie und Anatomie des Menschen auf College-Ebene und ist wissenschaftlicher Mitarbeiter im Bereich der Krebsgenetik. Er hat zahlreiche Publikationen in populären und wissenschaftlichen Zeitschriften veröffentlicht. [ZURÜCK NACH OBEN]


Schau das Video: Gradients ATP Synthases (Kann 2022).