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Warum verhindern Bakterienzellwände nicht das Platzen, wenn sie vom Komplement angegriffen werden?

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Das Komplementsystem erzeugt Poren in der Zellmembran, was zu einem Einströmen von viel Wasser führt, wodurch die Lyse der Bakterienzelle verursacht wird.

Aber was ich nicht verstehe ist, dass wenn Bakterien Zellwände um sich herum haben, warum sie dann platzen? Sollten sie nicht einfach schwül werden wie Pflanzenzellen?


Obwohl dies äußerlich eine einfache Frage zu sein scheint, wird die Antwort verwirrend und unklar sein, weil wir wissen die Antwort immer noch nicht genau.

Kurze Antwort - MACs sind bakterizid, nicht weil Wasser eindringt. Es ist auf andere Mechanismen zurückzuführen, die durch eine Schädigung der Membranintegrität bewirkt werden.

Lange Antwort

Zunächst einmal gehe ich davon aus, dass Sie die Komplementkaskade, die Pfade und dergleichen bereits kennen, und ich werde nicht darauf eingehen. Aber um es am Rande zu erwähnen, MAC ist nicht die einzige Möglichkeit, mit der das Komplement dem Immunsystem helfen kann. Es kann auch Antigene opsonisieren und Anaphylotoxine freisetzen, um die Immunantwort zu modifizieren.

Die meisten Studien zum Aufbau des MAC und den daraus resultierenden Membranläsionen wurden in Modellsystemen durchgeführt, z.B. Erythrozyten und künstliche Lipiddoppelschichten. Der Vorteil dieser Systeme ist die einfache Charakterisierung der Membranläsionen im Vergleich zu Bakterienmembranen. Auch Komplementfixierungstests (die Erythrozyten und Komplement verwenden) wurden bis vor nicht allzu langer Zeit sogar diagnostisch häufig verwendet. Die osmotischen Schäden, Ionenausflüsse, von denen Sie sprechen, passieren hier und führen zur Lyse von Erythrozyten. Sogar in ihrem Fall gibt es 2 Modelle, wie MACs funktionieren - eines durch das Herstellen einer Pore (im Bild) und das andere durch das Formen undichte Flecken in der Membran. Jedoch, die Wirkungsweise von bakteriziden MACs wird als anders und etwas komplexer angesehen als das -

Dieses Bild kann nur zu didaktischen Zwecken verwendet worden sein, kann aber nicht auf ein bakterielles System angewendet werden, nur weil die Zellhüllen von Bakterien unterschiedlich sind. Die beiden Hauptgruppen - Gram-positive und Gram-negative Zellwände sind wichtig, um zu differenzieren, während der Mechanismus der MAC-Bakterizidität diskutiert wird. Es ist wichtig zu beachten, dass über eine MAC-vermittelte bakterizide Wirkung überwiegend nur bei gramnegativen Organismen berichtet wurde. Es wird angenommen, dass diese Resistenz bei Gram-positiven Bakterien nicht auf den osmotischen Turgor oder die Turgidität zurückzuführen ist, sondern auf das dicke Peptidoglycan in Gram-positiven Bakterien, das den Zugang zur inneren Zellmembran verhindert, wo sich das MAC ansammelt. Es gibt auch MAC-resistente gramnegative Bakterien, aber das wollen wir hier nicht diskutieren. Es ist nicht abwegig, hier zu erwähnen, dass Arten wie Neisseria wo die Kapsel dünn ist und das Peptidoglykan ebenfalls dünn ist, sind anfälliger für Komplementschäden.

Also, um sicherzustellen, dass die MAC-vermittelte bakterielle Lyse nicht nur Wasser ist, das hereinströmt, wie soll es passieren?

Dazu müssen wir die Struktur der Gram-negativen Zellwand überdenken. Die Zellwandstruktur ist ziemlich faszinierend, da es zufällig zwei Lipidmembranen gibt, die einen periplasmatischen Raum umschließen, der wenig Peptidoglycan enthält, das Gram-Positive viel mehr haben.

Da es zwei Lipidmembranen gibt, besteht technisch die Möglichkeit, dass der MAC auf diesen beiden Schichten gebildet werden kann (MACs bauen sich auf hydrophoben Membranen auf). MACs, die sich auf der OML (äußere Membranschicht) anordnen, reichen nicht aus, um eine Lyse zu verursachen. Es wird bestätigt, dass der Schaden an der IML (innere Membranschicht) auftreten muss. Es wird angenommen, dass die Schädigung der inneren Membran bakterizid ist, da sie in ihrer Durchlässigkeit restriktiver ist als die OML. Außerdem ist die IML mit mehreren wichtigen zellulären Stoffwechselfunktionen verbunden, die geeignete Ionengradienten erfordern. Ein Beispiel ist die oxidative Phosphorylierung, die um das IML herum stattfindet.

Dies sollte Ihre Frage insofern beantworten, als die Mechanismen der Zelllyse bei Bakterien etwas anders zu sein scheinen als in den Modellsystemen (Erythrozyten), aber lassen Sie uns etwas tiefer darauf eingehen.

Eine hartnäckige Frage ist: "Wie kann etwas so Großes wie der MAC die OML und die Peptidoglycan-Schicht durchdringen, um die IML zu erreichen und Schaden zu verursachen?" Die Hypothese, dass MAC nur ein Loch in der OML bildet und andere Serumfaktoren eindringen und die IML schädigen, wurde ausgeschlossen, da Komplement allein bakterizid wirken kann. Um dies zu erklären, wurden zwei Modelle vorgeschlagen:

Zum einen bindet sich das Komplement an speziellen Stellen in der Membran, an denen sich OML und IML annähern (an speziellen Stellen, an denen große Proteine ​​beide Membranen überspannen) und zum anderen bildet das Komplement eine Pore, durch die C9-Monomere eindringen können, die wiederum zu polymerisieren das IML beschädigen.

Ich gehe davon aus, dass dies alles erklärt. Trotzdem bitte ich Sie, auf den untenstehenden Link zu verweisen und mich zu korrigieren, wenn ich mich irgendwo geirrt habe.

Referenz: Der bakterizide Mechanismus des Komplementmembran-Angriffskomplexes, Lars Ootes, (PDF)


Komplementsystem

Die Komplementsystem, auch bekannt als Komplementkaskade, ist ein Teil des Immunsystems, das die Fähigkeit von Antikörpern und phagozytischen Zellen verbessert (komplementiert), Mikroben und beschädigte Zellen aus einem Organismus zu entfernen, Entzündungen zu fördern und die Zellmembran des Erregers anzugreifen. Es ist Teil des angeborenen Immunsystems [1], das nicht anpassungsfähig ist und sich im Laufe des Lebens nicht verändert. Das Komplementsystem kann jedoch durch Antikörper des adaptiven Immunsystems rekrutiert und aktiviert werden.

Das Komplementsystem besteht aus einer Reihe kleiner Proteine, die von der Leber synthetisiert werden und als inaktive Vorstufen im Blut zirkulieren. Wenn sie durch einen von mehreren Auslösern stimuliert werden, spalten Proteasen im System spezifische Proteine, um Zytokine freizusetzen und eine verstärkende Kaskade weiterer Spaltungen einzuleiten. Das Endergebnis davon Komplementaktivierung oder Komplementfixierung Kaskade ist die Stimulation von Fresszellen, um fremdes und beschädigtes Material zu entfernen, eine Entzündung, um zusätzliche Fresszellen anzulocken, und die Aktivierung des zelltötenden Membranangriffskomplexes. Etwa 50 Proteine ​​und Proteinfragmente bilden das Komplementsystem, darunter Serumproteine ​​und Zellmembranrezeptoren. Sie machen etwa 10 % der Globulinfraktion des Blutserums aus. [2]

Drei biochemische Wege aktivieren das Komplementsystem: der klassische Komplementweg, der alternative Komplementweg und der Lektinweg. [3] Der alternative Signalweg ist für den Großteil der Aktivierung des terminalen Signalwegs verantwortlich und daher haben sich die therapeutischen Bemühungen bei Krankheiten um seine Hemmung gedreht. [4]


Aktivierung des Komplementsystems

Es gibt drei Möglichkeiten, das Komplementsystem zu aktivieren, wobei zunächst verschiedene Moleküle beteiligt sind, die jedoch zusammenlaufen, um die gleichen Effektormoleküle zu produzieren. Jedes beinhaltet die Aktivierung von Enzymen, die ihre Substrate spalten, um eine Kaskade zu bilden, so dass die Komplementantwort verstärkt wird.

  1. Die Klassik Weg
  2. Die Mannose-bindendes Lectin Weg
  3. Die Alternative Weg

Alle drei Wege produzieren C3-Konvertase, ein Enzym, das stromabwärts weitere Effekte auslöst. Die Wirkungen der C3-Konvertase werden unten diskutiert.

Der klassische Weg

Der klassische Weg wird aktiviert, wenn ein Komplementprotein namens C1q bindet entweder direkt an ein Pathogen oder an einen Antigen-Antikörper-Komplex. Dies löst dann die Spaltung der nachfolgenden Komplementproteine ​​in der Kaskade aus, was zur Produktion von C3-Konvertase und ihren nachgelagerten Effekten führt.

Seine Beteiligung an Antigen-Antikörper-Komplexe bedeutet, dass es sowohl bei der adaptiven als auch bei der angeborenen Immunantwort eine Rolle spielt.

Der Mannose-bindende Lektin (MBL)-Weg

Mannose-bindendes Lektin (MBL) ist ein Protein, das in der Leber produziert wird. Seine Aufgabe besteht darin, Kohlenhydrate zu erkennen, die Mannose auf der Oberfläche von Krankheitserregern und aktiviert eine Protease namens MASP. MASP ist für die Spaltung von Komplementkomponenten verantwortlich, die eine ähnliche Kaskade wie beim klassischen Weg aktivieren und schließlich C3-Konvertase produzieren.

Der alternative Weg

Der alternative Weg wird normalerweise aktiviert durch bakterielles Endotoxin, ein Lipopolysaccharid, das auf der äußeren Membran von gramnegativen Bakterien vorhanden ist. Dies führt zu einer spontanen Hydrolyse von C3 zu kleinen Mengen an Faktor C3b, der sich mit anderen Faktoren kombiniert, um C3-Konvertase zu produzieren.


Wie wirken Penicilline?

Penicilline sind eine Gruppe von antibakteriellen Medikamenten, die eine Vielzahl von Bakterien angreifen. Sie waren die ersten Medikamente dieser Art, die Ärzte verwendeten. Die Entdeckung und Herstellung von Penicillinen hat das Gesicht der Medizin verändert, da diese Medikamente Millionen von Menschenleben gerettet haben.

Penicillium Pilze sind die Quelle von Penicillin, das oral oder per Injektion eingenommen werden kann.

Menschen auf der ganzen Welt verwenden Penicilline heute in großem Umfang zur Behandlung von Infektionen und Krankheiten.

  • Penicilline waren das erste Antibiotikum, das Ärzte verwendeten.
  • Es gibt mehrere Antibiotika in der Penicillin-Klasse.
  • Experten schreiben Alexander Fleming die Entdeckung der Penicilline zu.
  • Penicillin wirkt, indem es die Zellwände von Bakterien stört.
  • Weniger als 1 Prozent der Menschen sind gefährlich allergisch gegen Penicillin.

Medikamente der Penicillin-Klasse wirken, indem sie indirekt bakterielle Zellwände aufbrechen. Sie tun dies, indem sie direkt auf Peptidoglycane einwirken, die in Bakterienzellen eine wesentliche strukturelle Rolle spielen.

Peptidoglycane bilden eine netzartige Struktur um die Plasmamembran von Bakterienzellen, die die Festigkeit der Zellwände erhöht und das Eindringen von Flüssigkeiten und Partikeln von außen in die Zelle verhindert.

Wenn sich ein Bakterium vermehrt, öffnen sich kleine Löcher in seinen Zellwänden, während sich die Zellen teilen. Neu produzierte Peptidoglycane füllen dann diese Löcher, um die Wände zu rekonstruieren.

Penicilline blockieren die Proteinstreben, die die Peptidoglycane miteinander verbinden. Dadurch wird verhindert, dass das Bakterium die Löcher in seinen Zellwänden schließt.

Da die Wasserkonzentration der umgebenden Flüssigkeit höher ist als die im Bakterium, strömt Wasser durch die Löcher in die Zelle und das Bakterium platzt.

Die Entdeckung der Penicilline wird im Allgemeinen Alexander Fleming zugeschrieben. Die Geschichte besagt, dass er eines Tages im September 1928 in sein Labor zurückkehrte, um eine Petrischale mit Staphylokokken Bakterien mit nicht mehr aufgesetztem Deckel.

Die Schüssel war mit einem blaugrünen Schimmelpilz namens . verunreinigt Penicillium notatum. Fleming bemerkte, dass es einen klaren Ring gab, der den Schimmel umgab, wo die Bakterien nicht wachsen konnten.

Durch die Entdeckung dieser Form und die Anerkennung ihrer Verwendung setzte Fleming die Räder in Gang, um eines der nützlichsten Medikamente in der Medizingeschichte zu entwickeln.

Im März 1942 wurde Anne Miller als erste Zivilistin erfolgreich mit Penicillin behandelt. Sie entging nur knapp dem Tod nach einer schweren Infektion nach einer Fehlgeburt.

Obwohl Fleming technisch das erste Antibiotikum entdeckte, mussten die Wissenschaftler viel Arbeit leisten, bevor Penicilline für den allgemeinen Gebrauch verfügbar werden konnten.

Wissenschaftler mit einem überlegenen Labor und einem tieferen Verständnis der Chemie als Fleming führten den Großteil der Arbeit durch. Howard Florey, Norman Heatley und Ernst Chain führten die ersten eingehenden und fokussierten Studien zu dem Medikament durch.

In Flemings Dankesrede für den Nobelpreis warnte er davor, dass der übermäßige Gebrauch von Penicillinen eines Tages zu bakterieller Resistenz führen könnte. Dies ist inzwischen zu einem Problem geworden.

Entgegen der landläufigen Meinung entwickelt nicht der Mensch eine Resistenz gegen Penicilline, sondern die Bakterien selbst.

Bakterien gibt es schon seit Milliarden von Jahren. In dieser Zeit haben sie extreme Umgebungen überstanden und sind daher sehr anpassungsfähig. Sie regenerieren sich auch sehr schnell, wodurch relativ schnelle genetische Veränderungen in einer Population möglich sind.

Es gibt drei gängige Wege, auf denen Bakterien eine Immunität gegen Penicillin entwickeln können:


Funktionen oder Immunwirkungen des Komplementwegs

Sobald der Komplementweg aktiviert ist, führt er zu diesen folgenden Aktivitäten:

  • Immunadhärenz: C3b und c4b fördern die Phagozytose durch Adhärenz des Antigens an der Oberfläche der phagozytischen Zelle.
  • Chemotaktische Wirkung: Sowohl der C5a- als auch der C5b-6-7-Komplex verursacht eine Chemotaxis von neutrophilen Leukozyten gegenüber dem Antigen. Als Ergebnis verursacht es Infiltration und Aggregation von Neutrophilen in das betroffene Gewebe.
  • Respiratorischer Burst in Leukozyten: C5a stimuliert den oxidativen Stoffwechsel in Leukozyten, um die respiratorische Brust zu produzieren.
  • Anaphylaktische und entzündliche Wirkungen: Kleine Bestandteile wie C3a, C2a und C5b, die aus dem Komplementweg freigesetzt wurden, wirken als Anaphylatoxine. Diese kleinen Komponenten wirken auf Mastzellen und Basophile, um die Freisetzung von anaphylaktischen und entzündlichen Chemikalien auszulösen, die Anaphylaxie und Entzündungen erzeugen, um die Immunität des Körpers zu unterstützen.
  • Membranläsion und Komplemente: Der Membranangriffskomplex (MAC) kann die Lyse von Bakterienzellen verursachen, die von einer Lipoproteinhülle, Viren, Blutplättchen und vielen tierischen Zellen wie Lymphozyten und Erythrozyten eingeschlossen sind.
  • Opsonisierung: C3b bindet an den Immunkomplex oder beschichtet die Oberfläche von Krankheitserregern und aktiviert phagozytische Zellen. Diese Proteine ​​binden an spezifische Rezeptoren auf den phagozytischen Zellen, um eingeschlossen zu werden.​

TIER-vs-BAKTERIELLE-ZELLE

Antibiotika verwenden fünf Hauptmethoden, um Bakterien zu verstümmeln. Zuerst durchbrechen sie die Zellwand, wodurch Bakterien platzen. Zweitens können sie die Zellmembran durchdringen und das Bakterieninnere austreten lassen. Drittens hindern sie Bakterien daran, neue DNA zu bilden, die die Reproduktion verhindert. Viertens verhungern sie die Bakterien, indem sie die Produktion wichtiger Nährstoffe wie Folsäure blockieren. Schließlich blockieren sie die Proteinfabrik eines Bakteriums und ohne neue Proteine ​​können die Bakterien nicht überleben.


MANGEL/KRANKHEIT DER KOMPLEMENTE

Ein Mangel an verschiedenen Komponenten kann zu vielen Krankheiten führen, wie folgt:

  1. Der niedrige Gehalt an C1-Esterase-Inhibitoren führt zu einer Überproduktion von Esterase. Dies führt zu einer erhöhten Freisetzung von Anaphylatoxinen, die zu Kapillarpermeabilität und Ödemen führen.
  2. Erworbener DAF-Mangel führt zu einer Zunahme der komplementvermittelten Hämolyse.
  3. Ein angeborener oder erworbener Mangel an C5–8-Komponenten erhöht die Anfälligkeit für Neisseria-Bakterien und andere Infektionen erheblich. Ein C3-Mangel führt zu schwerer rezidivierender pyogener Sinusitis und Atemwegsinfektionen.
  4. Ein Mangel an MBL, der ersten Komponente des Lektinwegs, ist relativ häufig und führt bei Babys und Kindern zu schweren pyrogenen (fieberauslösenden) Infektionen. Kinder mit MBL-Mangel leiden an Atemwegsinfektionen.
  5. Menschen mit C3-Mangel zeigen die schwersten klinischen Manifestationen aller Komplementmangelpatienten, was die zentrale Rolle von C3 bei der Opsonisierung und der Bildung des MAC widerspiegelt.

Krebs bekämpfen durch Stärkung des körpereigenen Immunsystems mit gentechnisch veränderten Bakterien

Unser Immunsystem kann Krebs besiegen. Immunzellen können Krebszellen direkt angreifen oder Proteine ​​produzieren, die Tumore nicht wachsen und sich ausbreiten lassen. Es ist jedoch schwierig, diese Abwehrkräfte zur richtigen Zeit gegen die richtigen Zellen zu richten. Synlogic, ein Unternehmen für synthetische Biologie aus Cambridge, MA, glaubt, dass biotechnologisch hergestellte Bakterien unseren Organismen dabei helfen können, wachsende Tumore auf sehr präzise Weise abzutöten.

Krebs ist ein Oberbegriff, der viele verschiedene Krankheiten beschreibt, die eines gemeinsam haben: Zellen, die unkontrolliert wachsen und sich teilen. Diese Krebszellen bilden sich in einem bestimmten Gewebe, sie verändern sich, sie bilden Tumore und beginnen, Nahrung und andere Nährstoffe aus dem umliegenden Gewebe abzuleiten, um ihr ununterbrochenes Wachstum zu fördern. Im Endstadium der Krankheit beginnen die Krebszellen, in benachbarte und entfernte Gewebe zu wandern und mehr Tumore zu bilden.

Krebserkrankungen stellen für unser Immunsystem eine große Herausforderung dar, sich dagegen zu wehren. Krebszellen haben ihre Form und ihren Proteingehalt verändert, wodurch weiße Blutkörperchen sie erkennen und wie jede Mikrobe abtöten. Tumore beginnen jedoch oft in isolierten Geweben und sind für Immunzellen, die im Blut zirkulieren, nicht leicht zugänglich. Außerdem sind die Tumorzellen nicht immer leicht von den normalen Gewebezellen zu unterscheiden, aus denen sie stammen. In der Folge könnte eine Überreaktion des Immunsystems den Krebs neutralisieren, aber auch Organschäden oder Autoimmunerkrankungen verursachen. Im Idealfall werden die weißen Blutkörperchen nur vom Tumor angezogen, sie lernen nur die Tumorzellen zu erkennen und können schnell und zeitlich begrenzt handeln.

Es gibt einige Möglichkeiten, die Reaktion des Immunsystems gegen Krebs zu lenken. Ein Umweg besteht darin, den Tumor mit pathogenen Bakterien zu infizieren. Diese Idee gibt es seit 2600 v. Chr., als ägyptische Ärzte Einschnitte machten, um Bakterien Tumore infizieren zu lassen. In jüngerer Zeit wurde Coleys Toxin – eine Mischung aus toten Bakterien – zur Krebsbehandlung oder -prävention getestet. Die bakterielle Präsenz im Tumor zieht die Zellen des Immunsystems an. Das Immunsystem reagiert auf die Infektion. Und wenn es aktiviert wird, tötet es auch Krebszellen ab. Die Bakterien können auch Toxine freisetzen, die den Tumor aktiv unterdrücken.

Es gibt jedoch offensichtliche Nachteile bei der Verabreichung natürlicher Krankheitserreger an einen Patienten, und die Vorteile solcher Behandlungen sind zweifelhaft oder sogar gefährlich. Die Erreger sind nicht sicher, sie können schwere Nebenwirkungen verursachen, die Reaktion wird nicht kontrolliert und ein positives Ergebnis ist nicht garantiert. Aber wenn ein natürlicher Krankheitserreger für diese Aufgabe nicht ideal ist, wie wäre es dann mit einer sicheren Mikrobe, die kontrolliert dieselbe Wirkung erzielen kann?

Synlogic ist ein Biotechnologieunternehmen, das dafür bekannt ist, Probiotika als lebende Medizin einzusetzen. Das Unternehmen ist dafür bekannt, Bakterien, die normalerweise im menschlichen Darm vorkommen, zur Behandlung von Stoffwechselstörungen zu entwickeln. In einem kürzlich in Nature Communications veröffentlichten Artikel untersuchte Synlogic jedoch die Verwendung ihres Probiotikums als Krebsheilmittel. Die krebsbekämpfende Mikrobe wurde entwickelt, um auf folgende Weise zu arbeiten:

1) Es wird auf den Tumor injiziert und verbleibt auf dem Tumor.

2) Es produziert ein kleines Molekül, das die Zellen des Immunsystems anzieht und aktiviert, die „Eindringlinge“ erkennen.

3) es bleibt nur wenige Tage am Leben und überlebt nicht in der Umwelt.

Die Wissenschaftler entwickelten die Escherichia coli Nissle 1917, ein verbreitetes Probiotikum, um zyklisches d-AMP zu liefern, ein Molekül, das als Signal für das Immunsystem fungiert. Sie mutierten die Bakterien auch so, dass sie weder im menschlichen Körper noch in der Umwelt wachsen können.

Die Forscher von Synlogic testeten die therapeutische Wirksamkeit der manipulierten Mikrobe an menschlichen Zellen in der Röhre sowie an lebenden Mäusen mit Krebs. Sie fanden heraus, dass die gentechnisch veränderten Zellen bei Mäusen und menschlichen Zellen die erwartete Immunantwort auslösten und die Immunisierung durch das produzierte zyklische d-AMP aktivierten. Noch wichtiger war, dass sich die Tumore der Mäuse nicht mehr ausbreiteten und in vielen Fällen vollständig verschwanden. Sie bestätigten auch, dass die manipulierten Bakterien einige Tage nach der Behandlung verschwinden und das benachbarte Gewebe nicht infizieren.


Antimikrobielle Peptide

Die antimikrobielle Peptide (AMPs) sind eine spezielle Klasse von unspezifischen, von Zellen abgeleiteten Mediatoren mit antimikrobiellen Breitbandeigenschaften. Etwas AMPs werden routinemäßig vom Körper produziert, während andere hauptsächlich (oder in größeren Mengen) als Reaktion auf das Vorhandensein eines eindringenden Krankheitserregers produziert werden.Die Forschung hat damit begonnen, zu untersuchen, wie AMPs bei der Diagnose und Behandlung von Krankheiten eingesetzt werden können.

AMPs können in Mikroorganismen auf verschiedene Weise Zellschäden verursachen, unter anderem durch Schädigung von Membranen, Zerstörung von DNA und RNA oder durch Störung der Zellwandsynthese. Abhängig von dem spezifischen antimikrobiellen Mechanismus kann ein bestimmtes AMP nur bestimmte Gruppen von Mikroben (z. B. grampositive oder gramnegative Bakterien) hemmen oder es kann allgemeiner gegen Bakterien, Pilze, Protozoen und Viren wirksam sein. Viele AMPs finden sich auf der Haut, aber auch in anderen Körperregionen.

Eine Familie von AMPs namens Verteidiger kann von Epithelzellen im ganzen Körper sowie von zellulären Abwehrmechanismen wie Makrophagen und Neutrophile (siehe Zelluläre Abwehr). Defensine können sezerniert werden oder in Wirtszellen wirken, sie bekämpfen Mikroorganismen, indem sie ihre Plasmamembranen beschädigen. AMPs aufgerufen Bakteriocine werden exogen von bestimmten Mitgliedern der residenten Mikrobiota im Magen-Darm-Trakt produziert. Die Gene, die für diese Arten von AMPs kodieren, werden oft auf Plasmiden getragen und können durch lateralen oder horizontalen Gentransfer zwischen verschiedenen Arten innerhalb der ansässigen Mikrobiota weitergegeben werden.

Es gibt zahlreiche andere AMPs im ganzen Körper. Die Eigenschaften einiger weniger signifikanter AMPs sind in Tabelle 1 zusammengefasst.

Tabelle 1. Eigenschaften ausgewählter antimikrobieller Peptide (AMPs)
AMPERE Gesondert von Körperseite Krankheitserreger gehemmt Wirkungsweise
Bakteriocine Residente Mikrobiota Magen-Darmtrakt Bakterien Membran aufbrechen
Kathelicidin Epithelzellen, Makrophagen und andere Zelltypen Haut Bakterien und Pilze Unterbricht die Membran
Abwehrkräfte Epithelzellen, Makrophagen, Neutrophile Durch den Körper Pilze, Bakterien und viele Viren Membran aufbrechen
Dermicidin Schweißdrüsen Haut Bakterien und Pilze Unterbricht Membranintegrität und Ionenkanäle
Histine Speicheldrüsen Mundhöhle Pilze Störung der intrazellulären Funktion

Denk darüber nach


Natürliche Killerzellen (NK-Zellen)

Die PAMPs auf der Oberfläche von Bakterien und Parasiten sind auf der Oberfläche von Viren nicht vorhanden, aber das angeborene Immunsystem bietet ein Mittel zur Abwehr einer Virusinfektion. .zerstören unsere Zellen, wenn sie mit Viren infiziert werden.

Wirbeltiere haben "Histokompatibilitätsmoleküle" bezeichnet als "Haupthistokompatibilitätskomplex" Moleküle (MHC) . Dies sind große Glykoproteinmoleküle, die in den Zellmembranen der meisten Wirbeltierzellen vorkommen. Beim Menschen werden die MHC-Moleküle (auch als MHC-Antigene bezeichnet) bezeichnet Humane Leukozyten-Antigene (HLA) . Die MHC-Moleküle spielen eine wichtige Rolle, indem sie unseren Immunzellen helfen, zwischen unseren eigenen Zellen (Selbst) und fremden Zellen oder Substanzen (Nicht-Selbst) zu unterscheiden. Der Ähnlichkeitsgrad von HLA-Antigenen ist ein wichtiger Faktor bei der Bestimmung, ob eine Organ- oder Stammzelltransplantation erfolgreich ist. Wenn Spender und Empfänger ähnliche HLA haben, ist die Erfolgswahrscheinlichkeit viel höher, und auf dieser Grundlage wurde der Begriff "Histokompatibilitätsmoleküle" verwendet. Vor der Transplantation führt das Labor "Gewebetypisierung" um einen eng passenden Spender zu finden, d. h. einen, der einen ähnlichen Satz von HLA hat. auf ihren Zellmembranen. Beim Menschen werden sie als humanes Leukozyten-Antigen-System (HLA) bezeichnet.

Alle unsere kernhaltigen Zellen (keine roten Blutkörperchen oder Blutplättchen) haben MHC-Klasse-I-Moleküle auf ihrer Oberfläche. Wenn unsere Zellen jedoch mit Viren infiziert werden, nimmt die Expression von MHC-Klasse-I-Molekülen ab. Natürliche Killerzellen (NK-Zellen) bieten ein Mittel zur Überwachung unserer Zellen durch einen dualen Mechanismus, um an sie zu binden, wie in der Abbildung unten veranschaulicht. Die normale Zelle links hat MHC-Klasse-I-Moleküle auf ihrer Oberfläche, wodurch beide Bindungsstellen besetzt werden können. Im Wesentlichen verhindert das Vorhandensein der MHC-Klasse I, dass die NK-Zelle sie angreift. In der rechten Zelle fehlen jedoch MHC-Klasse-I-Moleküle, und die NK-Zelle wird stimuliert, Substanzen (Perforin und Granzyme) freizusetzen, die Löcher in der Zellmembran erzeugen, die die Zelle zum Platzen bringen, wenn Ionen und Wasser in sie einfließen. Durch das Abtöten der virusinfizierten Zelle auf diese Weise wird die Produktion weiterer Viruspartikel beendet. Beachten Sie, dass einige Krebsarten auch die Expression von MHC-Klasse-I-Molekülen verringern, und es gibt Hinweise darauf, dass NK-Zellen manchmal Zellen eliminieren, die durch diesen Mechanismus krebsartig geworden sind.

Beachten Sie auch, dass NK-Zellen zwar Lymphozyten sind, aber als Teil des angeborenen Immunsystems angesehen werden, da ihre Fähigkeit, beschädigte Zellen zu eliminieren, unspezifisch ist, d. h. sie wird nicht durch die Erkennung eines spezifischen fremden Antigens ausgelöst.

Bildquelle: http://highscope.ch.ntu.edu.tw/wordpress/?p=536


Verweise

Ahearn, J. M. und Fearon, D. T. (1989). Struktur und Funktion der Komplementrezeptoren CR1 (CD35) und CR2 (CD21). Erw. Immunol. 46, 183�. doi: 10.1016/S0065-2776(08)60654-9

Allen, L.A. und Aderem, A. (1996). Mechanismen der Phagozytose. Curr. Meinung. Immunol. 8, 36�. doi: 10.1016/S0952-7915(96)80102-6

Ames, R.S., Li, Y., Sarau, H.M., Nuthulaganti, P., Foley, J.J., Ellis, C., et al. (1996). Molekulare Klonierung und Charakterisierung des humanen Anaphylatoxin-C3a-Rezeptors. J. Biol. Chem.-Nr. 271, 20231�. doi: 10.1074/jbc.271.34.20231

Anderson, D.C. und Springer, T.A. (1987). Leukozytenadhäsionsmangel: ein erblicher Defekt in den Glykoproteinen Mac-1, LFA-1 und p150,95. Annu. Rev. Med. 38, 175�. doi: 10.1146/annurev.me.38.020187.001135

Appay, M. D., Kazatchkine, M. D., Levi-Strauss, M., Hinglais, N. und Bariety, J. (1990). Expression von CR1 (CD35) mRNA in Podozyten aus adulten und fetalen menschlichen Nieren. Niere Int. 38, 289�. doi: 10.1038/ki.1990.198

Asokan, R., Banda, N.K., Szakonyi, G., Chen, X.S. und Holers, V.M. (2013). Humaner Komplementrezeptor 2 (CR2/CD21) als Rezeptor für DNA: Implikationen für seine Rolle bei der Immunantwort und der Pathogenese des systemischen Lupus erythematodes (SLE). Mol.-Nr. Immunol. 53, 99�. doi: 10.1016/j.molimm.2012.07.002

Asokan, R., Hua, J., Young, K.A., Gould, H.J., Hannan, J.P., Kraus, D.M., et al. (2006). Charakterisierung des menschlichen Komplementrezeptors Typ 2 (CR2/CD21) als Rezeptor für IFN-alpha: eine potenzielle Rolle bei systemischem Lupus erythematodes. J. Immunol. 177, 383�. doi: 10.4049/jimmunol.177.1.383

Aubry, J. P., Pochon, S., Graber, P., Jansen, K. U. und Bonnefoy, J. Y. (1992). CD21 ist ein Ligand für CD23 und reguliert die IgE-Produktion. Natur 358, 505�. doi: 10.1038/358505a0

C. Auffray, D. Fogg, M. Garfa, G. Elain, O. Join-Lambert, S. Kayal et al. (2007). Überwachung von Blutgefäßen und Geweben durch eine Population von Monozyten mit patrouillierendem Verhalten. Wissenschaft 317, 666�. doi: 10.1126/science.1142883

Bamberg, C.E., Mackay, C.R., Lee, H., Zahra, D., Jackson, J., Lim, Y.S. et al. (2010). Der C5a-Rezeptor (C5aR) C5L2 ist ein Modulator der C5aR-vermittelten Signaltransduktion. J. Biol. Chem.-Nr. 285, 7633�. doi: 10.1074/jbc.M109.092106

Barnum, S.R. (2015). C4a: nur dem Namen nach ein Anaphylatoxin. J. Angeborene Immun. 7, 333�. doi: 10.1159/000371423

Bednarczyk, M., Stege, H., Grabbe, S. und Bros, M. (2020). 㬢 Integrine – multifunktionale Leukozytenrezeptoren in Gesundheit und Krankheit. Int. J.Mol. Wissenschaft 21:1402. doi: 10.3390/ijms21041402

Beller, D. I., Springer, T. A. und Schreiber, R. D. (1982). Anti-Mac-1 hemmt selektiv den Typ-3-Komplementrezeptor von Maus und Mensch. J. Erw. Med. 156, 1000�. doi: 10.1084/jem.156.4.1000

Ben Nasr, A., Haithcoat, J., Masterson, J.E., Gunn, J.S., Eaves-Pyles, T. und Klimpel, G.R. (2006). Kritische Rolle von Serumopsoninen und Komplementrezeptoren CR3 (CD11b/CD18) und CR4 (CD11c/CD18) bei der Phagozytose von Francisella tularensis durch humane dendritische Zellen (DC): Die Aufnahme von Francisella führt zur Aktivierung unreifer DC und zum intrazellulären Überleben der Bakterien. J. Leukoc. Biol. 80, 774�. doi: 10.1189/jlb.1205755

Bénard, M., Raoult, E., Vaudry, D., Leprince, J., Falluel-Morel, A., Gonzalez, B.J., et al. (2008). Rolle von Komplement-Anaphylatoxin-Rezeptoren (C3aR, C5aR) bei der Entwicklung des Kleinhirns der Ratte. Mol.-Nr. Immunol. 45, 3767�. doi: 10.1016/j.molimm.2008.05.027

Biglarnia, A. R., Huber-Lang, M., Mohlin, C., Ekdahl, K. N. und Nilsson, B. (2018). Die facettenreiche Rolle des Komplements bei der Nierentransplantation. Nat. Pfr. Nephrol. 14, 767�. doi: 10.1038/s41581-018-0071-x

Boackle, S.A., Holers, V.M., Chen, X., Szakonyi, G., Karp, D.R., Wakeland, E.K. et al. (2001). Cr2, ein Kandidatengen im murinen Sle1c-Lupus-Suszeptibilitäts-Locus, kodiert für ein dysfunktionales Protein. Immunität 15, 775�. doi: 10.1016/S1074-7613(01)00228-X

Böttcher, A., Gaipl, U.S., Fürnrohr, B.G., Herrmann, M., Girkontaite, I., Kalden, J.R., et al. (2006). Beteiligung von Phosphatidylserin, alphavbeta3, CD14, CD36 und Komplement C1q an der Phagozytose primärer nekrotischer Lymphozyten durch Makrophagen. Arthritis-Rheum. 54, 927�. doi: 10.1002/art.21660

Brennan, F. H., Lee, J. D., Ruitenberg, M. J. und Woodruff, T. M. (2016). Therapeutisches Targeting von Komplement, um den Krankheitsverlauf zu modifizieren und die Ergebnisse bei neurologischen Erkrankungen zu verbessern. Semin. Immunol. 28, 292�. doi: 10.1016/j.smim.2016.03.015

Broadley, S.P., Plaumann, A., Coletti, R., Lehmann, C., Wanisch, A., Seidlmeier, A., et al. (2016). Die zweispurige Clearance von zirkulierenden Bakterien gleicht die schnelle Wiederherstellung der Blutsterilität mit der Induktion der adaptiven Immunität aus. Zellwirtsmikrobe 20, 36�. doi: 10.1016/j.chom.2016.05.023

Bussolino, F., Fischer, E., Turrini, F., Kazatchkine, M.D. und Arese, P. (1989). Der thrombozytenaktivierende Faktor verstärkt die komplementabhängige Phagozytose von Diamid-behandelten Erythrozyten durch humane Monozyten durch Aktivierung der Proteinkinase C und Phosphorylierung des Komplementrezeptors Typ 1 (CR1). J. Biol. Chem.-Nr. 264, 21711�. doi: 10.1016/S0021-9258(20)88244-1

Cain, J. A., Newman, S. L. und Ross, G. D. (1987). Rolle von Komplementrezeptor Typ 3 und Serumopsoninen bei der Neutrophilenantwort auf Hefe. Ergänzen 4, 75�. doi: 10.1159/000463011

Calderwood, D.A., Yan, B., de Pereda, J.M., Alvarez, B.G., Fujioka, Y., Liddington, R.C., et al. (2002). Die Phosphotyrosin-bindende Domäne von Talin aktiviert Integrine. J. Biol. Chem.-Nr. 277, 21749�. doi: 10.1074/jbc.M111996200

Campbell, I. D. und Ginsberg, M. H. (2004). Die Talin-Schwanz-Wechselwirkung platziert die Integrinaktivierung auf FERM-Grund. Trends Biochem. Wissenschaft 29, 429�. doi: 10.1016/j.tibs.2004.06.005

Caporale, L.H., Tippett, P.S., Erickson, B.W. und Hugli, T.E. (1980). Das aktive Zentrum von C3a-Anaphylatoxin. J. Biol. Chem.-Nr. 255, 10758�. doi: 10.1016/S0021-9258(19)70372-X

Carman, C. V. und Springer, T. A. (2004). Ein transmigratorischer Becher bei der Leukozyten-Diapedese sowohl durch einzelne vaskuläre Endothelzellen als auch zwischen ihnen. J. Cell Biol. 167, 377�. doi: 10.1083/jcb.200404129

Caron, E. und Hall, A. (1998). Identifizierung von zwei unterschiedlichen Mechanismen der Phagozytose, die durch verschiedene Rho-GTPasen kontrolliert werden. Wissenschaft 282, 1717�. doi: 10.1126/science.282.5394.1717

Carter, R.H. und Fearon, D.T. (1992). CD19: Senken der Schwelle für die Antigenrezeptor-Stimulation von B-Lymphozyten. Wissenschaft 256, 105�. doi: 10.1126/science.1373518

Changelian, P.S. und Fearon, D.T. (1986). Gewebespezifische Phosphorylierung der Komplementrezeptoren CR1 und CR2. J. Erw. Med. 163, 101�. doi: 10.1084/jem.163.1.101

Chao, T. H., Ember, J. A., Wang, M., Bayon, Y., Hugli, T. E. und Ye, R. D. (1999). Rolle der zweiten extrazellulären Schleife des humanen C3a-Rezeptors bei der Agonistenbindung und Rezeptorfunktion. J. Biol. Chem.-Nr. 274, 9721�. doi: 10.1074/jbc.274.14.9721

Chatila, T. A., Geha, R. S. und Arnaout, M. A. (1989). Konstitutive und Stimulus-induzierte Phosphorylierung von CD11/CD18-Leukozyten-Adhäsionsmolekülen. J. Cell Biol. 109(6 Pt 2), 3435�. doi: 10.1083/jcb.109.6.3435

Chen, J., Crispín, J.C., Dalle Lucca, J. und Tsokos, G.C. (2011). Ein neuer Inhibitor des alternativen Komplementweges schwächt die durch Darmischämie/Reperfusion induzierte Schädigung ab. J. Surg. Res. 167:e131�. doi: 10.1016/j.jss.2009.05.041

Chen, W., Lou, J. und Zhu, C. (2010b). Das Erzwingen des Wechsels von kurz- zu mittel- und langlebigen Zuständen der alphaA-Domäne erzeugt LFA-1/ICAM-1-Fangbindungen. J. Biol. Chem.-Nr. 285, 35967�. doi: 10.1074/jbc.M110.155770

Chen, X., Xie, C., Nishida, N., Li, Z., Walz, T. und Springer, T. A. (2010a). Erfordernis einer offenen Kopfstück-Konformation für die Aktivierung des Leukozyten-Integrins alphaXbeta2. Proz. Natl. Akad. Wissenschaft VEREINIGTE STAATEN VON AMERIKA. 107, 14727�. doi: 10.1073/pnas.1008663107

Chenoweth, D.E., Goodman, M.G. und Weigle, W.O. (1982). Nachweis eines spezifischen Rezeptors für humanes C5a-Anaphylatoxin an Mausmakrophagen. J. Erw. Med. 156, 68�. doi: 10.1084/jem.156.1.68

Chenoweth, D.E. und Hugli, T.E. (1978). Nachweis des spezifischen C5a-Rezeptors an intakten humanen polymorphkernigen Leukozyten. Proz. Natl. Akad. Wissenschaft VEREINIGTE STAATEN VON AMERIKA. 75, 3943�. doi: 10.1073/pnas.75.8.3943

Chtanova, T., Schaeffer, M., Han, S.J., van Dooren, G.G., Nollmann, M., Herzmark, P., et al. (2008). Dynamik der Neutrophilenmigration in Lymphknoten während der Infektion. Immunität 29, 487�. doi: 10.1016/j.immuni.2008.07.012

Cooper, N.R. (1973). Bildung und Funktion eines Komplexes des C3-Proaktivators mit einem Protein aus Kobragift. J. Erw. Med. 137, 451�. doi: 10.1084/jem.137.2.451

Cooper, N.R. (1985). Der klassische Komplementweg: Aktivierung und Regulation der ersten Komplementkomponente. Erw. Immunol. 37, 151�. doi: 10.1016/S0065-2776(08)60340-5

Corbi, A.L., Kishimoto, T.K., Miller, L.J. und Springer, T.A. (1988). Die Alpha-Untereinheit des humanen Leukozytenadhäsionsglykoproteins Mac-1 (Komplementrezeptor Typ 3, CD11b). Klonierung, Primärstruktur und Beziehung zu den Integrinen, von Willebrand-Faktor und Faktor B. J. Biol. Chem.-Nr. 263, 12403�. doi: 10.1016/S0021-9258(18)37770-6

Cornacoff, J.B., Hebert, L.A., Smead, W.L., VanAman, M.E., Birmingham, D.J. und Waxman, F.J. (1983). Primaten-Erythrozyten-Immunkomplex-Clearing-Mechanismus. J. Clin. Investieren. 71, 236�. doi: 10.1172/JCI110764

Crass, T., Raffetseder, U., Martin, U., Grove, M., Klos, A., Köhl, J., et al. (1996). Expressionsklonierung des humanen C3a-Anaphylatoxin-Rezeptors (C3aR) aus differenzierten U-937-Zellen. EUR. J. Immunol. 26., 1944�. doi: 10.1002/eji.1830260840

Crider, A., Feng, T., Pandya, C.D., Davis, T., Nair, A., Ahmed, A.O., et al. (2018). Komplementkomponente 3a-Rezeptormangel schwächt die durch chronischen Stress induzierte Monozyteninfiltration und depressivähnliches Verhalten ab. Gehirnverhalten. Immun. 70, 246�. doi: 10.1016/j.bbi.2018.03.004

Croker, D.E., Halai, R., Fairlie, D.P. und Cooper, M.A. (2013). C5a, aber nicht C5a-des Arg, induziert eine Hochregulierung der Heteromerbildung zwischen den Komplement-C5a-Rezeptoren C5aR und C5L2. Immunol Cell Biol. 91, 625�. doi: 10.1038/icb.2013.48

Croker, D.E., Halai, R., Kaeslin, G., Wende, E., Fehlhaber, B., Klos, A., et al. (2014). C5a2 kann die ERK1/2-Signalgebung in Makrophagen über die Heteromerbildung mit C5a1- und β-Arrestin-Rekrutierung modulieren. Immunol Cell Biol. 92, 631�. doi: 10.1038/icb.2014.32

Daffern, P.J., Pfeifer, P.H., Ember, J.A. und Hugli, T.E. (1995). C3a ist ein Chemotaxin für menschliche Eosinophile, jedoch nicht für Neutrophile. I. Die C3a-Stimulation von Neutrophilen ist sekundär zur Aktivierung von Eosinophilen. J. Erw. Med. 181, 2119�. doi: 10.1084/jem.181.6.2119

Danielsson, C., Pascual, M., French, L., Steiger, G. und Schifferli, J.A. (1994). Löslicher Komplementrezeptor Typ 1 (CD35) wird aus Leukozyten durch Oberflächenspaltung freigesetzt. EUR. J. Immunol. 24, 2725�. doi: 10.1002/eji.1830241123

M. Daveau, M. Benard, M. Scotte, M.T. Schouft, M. Hiron, A. Francois et al. (2004). Expression eines funktionellen C5a-Rezeptors in regenerierenden Hepatozyten und seine Beteiligung an einem proliferativen Signalweg bei der Ratte. J. Immunol. 173, 3418�. doi: 10.4049/jimmunol.173.5.3418

Davies, K.A., Peters, A.M., Beynon, H.L. und Walport, M.J. (1992). Immunkomplexverarbeitung bei Patienten mit systemischem Lupus erythematodes. In vivo Bildgebung und Clearance-Studien. J. Clin. Investieren. 90, 2075�. doi: 10.1172/JCI116090

Davies, K. A., Schifferli, J. A. und Walport, M. J. (1994). Komplementmangel und Immunkomplexerkrankung. Immunpathol. 15, 397�. doi: 10.1007/BF01837367

Davoust, N., Jones, J., Stahel, P.F., Ames, R.S. und Barnum, S.R. (1999). Der Rezeptor für das C3a-Anaphylatoxin wird von Neuronen und Gliazellen exprimiert. Glia 26, 201�. doi: 10.1002/(SICI)1098-1136(199905)26:3𼈁::AID-GLIA2ϣ.0.CO2-M

del Rio, A., Perez-Jimenez, R., Liu, R., Roca-Cusachs, P., Fernandez, J.M. und Sheetz, M.P. (2009). Das Strecken einzelner Talin-Stäbchenmoleküle aktiviert die Vinculin-Bindung. Wissenschaft 323, 638�. doi: 10.1126/science.1162912

DeMartino, J. A., Van Riper, G., Siciliano, S. J., Molineaux, C. J., Konteatis, Z. D., Rosen, H. et al. (1994). Der Aminoterminus des menschlichen C5a-Rezeptors ist für die C5a-Bindung mit hoher Affinität und für die Rezeptoraktivierung durch C5a, aber nicht durch C5a-Analoga erforderlich. J. Biol. Chem.-Nr. 269, 14446�.

Densen, P. und Ram, S. (2015). “Kapitel 9 - Ergänzung und Mängel,” in Mandell, Douglas und Bennett's Prinzipien und Praxis von Infektionskrankheiten, Hrsg. J. E. Bennett, R. Dolin, M. J. Blaser (Amsterdam: Elsevier), 93�. doi: 10.1016/B978-1-4557-4801-3.00009-6

Detmers, P.A., Wright, S.D., Olsen, E., Kimball, B. und Cohn, Z.A. (1987). Aggregation von Komplementrezeptoren auf menschlichen Neutrophilen in Abwesenheit von Liganden. J. Cell Biol. 105, 1137�. doi: 10.1083/jcb.105.3.1137

Diamond, M. S., Garcia-Aguilar, J., Bickford, J. K., Corbi, A. L. und Springer, T. A. (1993). Die I-Domäne ist eine Haupterkennungsstelle auf dem Leukozyten-Integrin Mac-1 (CD11b/CD18) für vier verschiedene Adhäsionsliganden. J. Cell Biol. 120, 1031�. doi: 10.1083/jcb.120.4.1031

Diamond, M.S., Staunton, D.E., Marlin, S.D. und Springer, T.A. (1991). Bindung des Integrins Mac-1 (CD11b/CD18) an die dritte Immunglobulin-ähnliche Domäne von ICAM-1 (CD54) und deren Regulation durch Glykosylierung. Zelle 65, 961�. doi: 10.1016/0092-8674(91)90548-D

Ding, Z.M., Babensee, J.E., Simon, S.I., Lu, H., Perrard, J.L., Bullard, D.C., et al. (1999). Relativer Beitrag von LFA-1 und Mac-1 zur Neutrophilenadhäsion und -migration. J. Immunol. 163, 5029�.

Dishaw, L.J., Smith, S.L. und Bigger, C.H. (2005). Charakterisierung einer C3-ähnlichen cDNA in einer Koralle: phylogenetische Implikationen. Immungenetik 57, 535�. doi: 10.1007/s00251-005-0005-1

Dodds, A. W. und Matsushita, M. (2007). Die Phylogenie des Komplementsystems und die Ursprünge des klassischen Weges. Immunbiologie 212, 233�. doi: 10.1016/j.imbio.2006.11.009

Donius, L.R., Handy, J.M., Weis, J.J. und Weis, J.H. (2013). Eine optimale B-Zell-Aktivierung des Keimzentrums und T-abhängige Antikörperreaktionen erfordern die Expression des Maus-Komplementrezeptors Cr1. J. Immunol. 191, 434�. doi: 10.4049/jimmunol.1203176

S.M. Drouin, J. Kildsgaard, J. Haviland, J. Zabner, H.P. Jia, P.B. McCray et al. (2001). Expression der Komplement-Anaphylatoxin-C3a- und -C5a-Rezeptoren auf Bronchialepithel und glatten Muskelzellen in Sepsis- und Asthmamodellen. J. Immunol. 166, 2025�. doi: 10.4049/jimmunol.166.3.2025

Dustin, M. L. und Springer, T. A. (1988). Die Wechselwirkung zwischen Lymphozytenfunktions-assoziiertem Antigen-1 (LFA-1) und interzellulärem Adhäsionsmolekül-1 (ICAM-1) ist einer von mindestens drei Mechanismen für die Lymphozytenadhäsion an kultivierte Endothelzellen. J. Cell Biol. 107, 321�. doi: 10.1083/jcb.107.1.321

Ehlenberger, A. G. und Nussenzweig, V. (1977). Die Rolle von Membranrezeptoren für C3b und C3d bei der Phagozytose. J. Erw. Med. 145, 357�. doi: 10.1084/jem.145.2.357

Elices, M.J., Osborn, L., Takada, Y., Crouse, C., Luhowskyj, S., Hemler, M.E., et al. (1990). VCAM-1 auf aktiviertem Endothel interagiert mit dem Leukozyten-Integrin VLA-4 an einer Stelle, die sich von der VLA-4/Fibronektin-Bindungsstelle unterscheidet. Zelle 60, 577�. doi: 10.1016/0092-8674(90)90661-W

Elsner, J., Oppermann, M., Czech, W. und Kapp, A. (1994). C3a aktiviert den respiratorischen Burst in humanen polymorphkernigen neutrophilen Leukozyten über Pertussistoxin-sensitive G-Proteine. Blut 83, 3324�. doi: 10.1182/blood.V83.11.3324.3324

Erdei, A., Lukacsi, S., Macsik-Valent, B., Nagy-Balo, Z., Kurucz, I. und Bajtay, Z. (2019). Nicht eineiige Zwillinge: verschiedene Gesichter von CR3 und CR4 in myeloischen und lymphoiden Zellen von Mäusen und Männern. Semin Cell Dev. Biol. 85, 110�. doi: 10.1016/j.semcdb.2017.11.025

Fagerholm, S. C., Varis, M., Stefanidakis, M., Hilden, T. J. und Gahmberg, C. G. (2006). Die alpha-Ketten-Phosphorylierung des humanen Leukozyten CD11b/CD18 (Mac-1) Integrins ist entscheidend für die Integrinaktivierung zur Bindung von ICAMs und die Leukozytenextravasation. Blut 108, 3379�. doi: 10.1182/blood-2006-03-013557

Fällman, M., Andersson, R. und Andersson, T. (1993). Signaleigenschaften von CR3 (CD11b/CD18) und CR1 (CD35) in Bezug auf die Phagozytose von komplementopsonisierten Partikeln. J. Immunol. 151, 330�.

Fang, Y., Xu, C., Fu, Y.X., Holers, V.M. und Molina, H. (1998). Die Expression der Komplementrezeptoren 1 und 2 auf follikulären dendritischen Zellen ist für die Erzeugung einer starken Antigen-spezifischen IgG-Antwort notwendig. J. Immunol. 160, 5273�.

Faridi, M.H., Khan, S.Q., Zhao, W., Lee, H.W., Altintas, M.M., Zhang, K., et al. (2017). Die CD11b-Aktivierung unterdrückt die TLR-abhängige Entzündung und Autoimmunität bei systemischem Lupus erythematodes. J. Clin. Investieren. 127, 1271�. doi: 10.1172/JCI88442

Farzan, M., Schnitzler, C. E., Vasilieva, N., Leung, D., Kuhn, J., Gerard, C., et al. (2001). Sulfatierte Tyrosine tragen zur Bildung der C5a-Andockstelle des humanen C5a-Anaphylatoxinrezeptors bei. J. Erw. Med. 193, 1059�. doi: 10.1084/jem.193.9.1059

Fearon, D.T. (1980). Identifizierung des Membranglykoproteins, das der C3b-Rezeptor des menschlichen Erythrozyten, polymorphkernigen Leukozyten, B-Lymphozyten und Monozyten ist. J. Erw. Med. 152, 20�. doi: 10.1084/jem.152.1.20

Fearon, D.T., Kaneko, I. und Thomson, G.G. (1981). Membranverteilung und adsorptive Endozytose durch C3b-Rezeptoren auf humanen polymorphkernigen Leukozyten. J. Erw. Med. 153, 1615�. doi: 10.1084/jem.153.6.1615

Fernandez, H.N., Henson, P.M., Otani, A. und Hugli, T.E. (1978). Chemotaktische Reaktion auf humane C3a- und C5a-Anaphylatoxine. I. Bewertung der C3a- und C5a-Leukotaxis in vitro und unter Stimulierung in vivo Bedingungen. J. Immunol. 120, 109�.

Fernandez, H.N. und Hugli, T.E. (1978). Primäre Strukturanalyse des Polypeptidteils von humanem C5a-Anaphylatoxin. Bestimmung der Polypeptidsequenz und Zuordnung der Oligosaccharid-Anheftungsstelle in C5a. J. Biol. Chem.-Nr. 253, 6955�. doi: 10.1016/S0021-9258(17)38013-4

Filippi, M. D. (2019). Neutrophile transendotheliale Migration: Updates und neue Perspektiven. Blut 133, 2149�. doi: 10.1182/blood-2018-12-844605

Fingeroth, J. D., Weis, J. J., Tedder, T. F., Strominger, J. L., Biro, P. A. und Fearon, D. T. (1984). Der Epstein-Barr-Virus-Rezeptor von menschlichen B-Lymphozyten ist der C3d-Rezeptor CR2. Proz. Natl. Akad. Wissenschaft VEREINIGTE STAATEN VON AMERIKA. 81, 4510�. doi: 10.1073/pnas.81.14.4510

Fischer, W. H. und Hugli, T. E. (1997). Regulation der B-Zell-Funktionen durch C3a und C3a(desArg): Unterdrückung von TNF-alpha, IL-6 und der polyklonalen Immunantwort. J. Immunol. 159, 4279�.

Flannagan, R. S., Jaumouille, V. und Grinstein, S. (2012). Die Zellbiologie der Phagozytose. Annu. Pfr. Pathol. 7, 61�. doi: 10.1146/annurev-pathol-011811-132445

Flick, M.J., Du, X., Witte, D.P., Jirouskova, M., Soloviev, D.A., Busuttil, S.J., et al. (2004). Leukozyten-Engagement von Fibrin(ogen) über den Integrinrezeptor alphaMbeta2/Mac-1 ist entscheidend für die Entzündungsreaktion des Wirts in vivo. J. Clin. Investieren. 113, 1596�. doi: 10.1172/JCI20741

Freeman, S. A. und Grinstein, S. (2014). Phagozytose: Rezeptoren, Signalintegration und das Zytoskelett. Immunol Rev. 262, 193�. doi: 10.1111/imr.12212

Füreder, W., Agis, H., Willheim, M., Bankl, H.C., Maier, U., Kishi, K. et al. (1995). Differentielle Expression von Komplementrezeptoren auf humanen Basophilen und Mastzellen. Beweise für Mastzellheterogenität und CD88/C5aR-Expression auf Hautmastzellen. J. Immunol. 155, 3152�.

Futosi, K., Fodor, S. und M༼sai, A. (2013). Nachdruck von neutrophilen Zelloberflächenrezeptoren und ihren intrazellulären Signaltransduktionswegen. Int. Immunpharmakol. 17, 1185�. doi: 10.1016/j.intimp.2013.11.010

Gaipl, U. S., Kuenkele, S., Voll, R. E., Beyer, T. D., Kolowos, W., Heyder, P. et al. (2001). Die Komplementbindung ist ein frühes Merkmal von nekrotischen und ein ziemlich spätes Ereignis während des apoptotischen Zelltods. Zelltod unterscheidet sich. 8, 327�. doi: 10.1038/sj.cdd.4400826

Gasque, P., Singhrao, S.K., Neal, J.W., Wang, P., Sayah, S., Fontaine, M., et al. (1998). Der Rezeptor für das Komplement-Anaphylatoxin C3a wird von myeloischen und nicht-myeloischen Zellen im entzündeten menschlichen Zentralnervensystem exprimiert: Analyse bei Multipler Sklerose und bakterieller Meningitis. J. Immunol. 160, 3543�.

Gerard, N.P., Bao, L., Xiao-Ping, H., Eddy, R.L., Shows, T.B. und Gerard, C. (1993). Humane Chemotaxis-Rezeptor-Gene gruppieren sich bei 19q13.3-13.4. Charakterisierung des menschlichen C5a-Rezeptor-Gens. Biochemie 32, 1243�. doi: 10.1021/bi00056a007

Gerard, N.P. und Gerard, C. (1991). Der chemotaktische Rezeptor für humanes C5a-Anaphylatoxin. Natur 349, 614�. doi: 10.1038/349614a0

Gerhardt, T. und Ley, K. (2015). Transport von Monozyten über die Gefäßwand. Herz-Kreislauf-Res. 107, 321�. doi: 10.1093/cvr/cvv147

Ghiran, I., Barbashov, S. F., Klickstein, L. B., Tas, S. W., Jensenius, J. C. und Nicholson-Weller, A. (2000). Komplementrezeptor 1/CD35 ist ein Rezeptor für Mannan-bindendes Lektin. J. Erw. Med. 192, 1797�. doi: 10.1084/jem.192.12.1797

Giagulli, C., Ottoboni, L., Caveggion, E., Rossi, B., Lowell, C., Constantin, G. et al. (2006). Die Kinasen Hck und Fgr der Src-Familie sind für die Inside-Out-, Chemoattraktant-induzierte Signalgebung, die die Beta-2-Integrin-Affinität und -Valenz in Neutrophilen regulieren, entbehrlich, werden jedoch für die Beta-2-Integrin-vermittelte Outside-In-Signalgebung benötigt, die an einer anhaltenden Adhäsion beteiligt ist. J. Immunol. 177, 604�. doi: 10.4049/jimmunol.177.1.604

Gigli, I. und Nelson, R.A. (1968). Komplementabhängige Immunphagozytose. I. Anforderungen für Cɱ, Cɴ, Cɲ, Cɳ. Erw. Zellres. 51, 45�. doi: 10.1016/0014-4827(68)90158-4

Gorgani, N. N., He, J. Q., Katschke, K. J., Helmy, K. Y., Xi, H., Steffek, M., et al. (2008). Der Komplementrezeptor der Ig-Superfamilie verstärkt die Komplement-vermittelte Phagozytose in einer Subpopulation von geweberesidenten Makrophagen. J. Immunol. 181, 7902�. doi: 10.4049/jimmunol.181.11.7902

Gregory, S.H., Cousens, L.P., van Rooijen, N., Döpp, E.A., Carlos, T.M. und Wing, E.J. (2002). Komplementäre Adhäsionsmoleküle fördern die Neutrophilen-Kupffer-Zell-Interaktion und die Eliminierung von Bakterien, die von der Leber aufgenommen werden. J. Immunol. 168, 308�. doi: 10.4049/jimmunol.168.1.308

Griffin, F. M., Griffin, J. A., Leider, J. E. und Silverstein, S. C. (1975). Studien zum Mechanismus der Phagozytose. I. Anforderungen an die zirkuläre Anheftung von partikelgebundenen Liganden an spezifische Rezeptoren auf der Makrophagen-Plasmamembran. J. Erw. Med. 142, 1263�. doi: 10.1084/jem.142.5.1263

Guglietta, S., Chiavelli, A., Zagato, E., Krieg, C., Gandini, S., Ravenda, P.S. et al. (2016). Die durch C3aR-abhängige NETose induzierte Gerinnung treibt protumorigene Neutrophile während der Tumorentstehung im Dünndarm an. Nat. Komm. 7:11037. doi: 10.1038/ncomms11037

Gullstrand, B., Martensson, U., Sturfelt, G., Bengtsson, A. A. und Truedsson, L. (2009). Komponenten des klassischen Komplementweges sind alle wichtig bei der Beseitigung von apoptotischen und sekundären nekrotischen Zellen. Klin. Erw. Immunol. 156, 303�. doi: 10.1111/j.1365-2249.2009.03896.x

Hajishengallis, G., Reis, E. S., Mastellos, D. C., Ricklin, D. und Lambris, J. D. (2017). Neue Mechanismen und Funktionen des Komplements. Nat. Immunol. 18, 1288�. doi: 10.1038/ni.3858

Halai, K., Whiteford, J., Ma, B., Nourshargh, S. und Woodfin, A. (2014). ICAM-2 erleichtert luminale Interaktionen zwischen Neutrophilen und Endothelzellen in vivo. J. Cell Sci. 127(Teil 3), 620�. doi: 10.1242/jcs.137463

Hall, A.B., Gakidis, M.A., Glogauer, M., Wilsbacher, J.L., Gao, S., Swat, W. et al. (2006). Anforderungen an Vav-Guanin-Nukleotid-Austauschfaktoren und Rho-GTPasen bei FcgammaR- und Komplement-vermittelter Phagozytose. Immunität 24, 305�. doi: 10.1016/j.immuni.2006.02.005

Hannan, J., Young, K., Szakonyi, G., Overduin, M.J., Perkins, S.J., Chen, X. et al. (2002). Struktur von Komplementrezeptor (CR) 2 und CR2-C3d-Komplexen. Biochem. Soz. Übers. 30(Teil 6), 983�. doi: 10.1042/bst0300983

Hannan, J. P., Young, K. A., Guthridge, J. M., Asokan, R., Szakonyi, G., Chen, X. S. et al. (2005). Eine Mutationsanalyse der Komplementrezeptortyp 2 (CR2/CD21)-C3d-Interaktion zeigt eine mutmaßlich geladene SCR1-Bindungsstelle für C3d. J.Mol. Biol. 346, 845�. doi: 10.1016/j.jmb.2004.12.007

Hartmann, K., Henz, B.M., Krüger-Krasagakes, S., Köhl, J., Burger, R., Guhl, S. et al. (1997). C3a und C5a stimulieren die Chemotaxis menschlicher Mastzellen. Blut 89, 2863�. doi: 10.1182/blood.V89.8.2863

Haviland, D.L., McCoy, R.L., Whitehead, W.T., Akama, H., Molmenti, E.P., Brown, A., et al. (1995). Zelluläre Expression des C5a-Anaphylatoxin-Rezeptors (C5aR): Nachweis von C5aR auf nicht-myeloischen Zellen der Leber und Lunge. J. Immunol. 154, 1861�.

Helmy, K. Y., Katschke, K. J., Gorgani, N. N., Kljavin, N. M., Elliott, J. M., Diehl, L., et al. (2006). CRIg: ein Makrophagen-Komplementrezeptor, der für die Phagozytose von zirkulierenden Krankheitserregern benötigt wird. Zelle 124, 915�. doi: 10.1016/j.cell.2005.12.039

Ho, M.K. und Springer, T.A. (1982). Mac-1-Antigen: quantitative Expression in Makrophagen-Populationen und -Geweben und Immunfluoreszenz-Lokalisierung in der Milz. J. Immunol. 128, 2281�.

Hogg, N., Stewart, M.P., Scarth, S.L., Newton, R., Shaw, J.M., Law, S.K., et al. (1999). Ein neuartiger Mangel an Leukozytenadhäsion, der durch exprimierte, aber nicht funktionsfähige Beta2-Integrine Mac-1 und LFA-1 verursacht wird. J. Clin. Investieren. 103, 97�. doi: 10.1172/JCI3312

Holers, V. M. (2014). Komplement und seine Rezeptoren: neue Erkenntnisse über menschliche Krankheiten. Annu. Rev. Immunol. 32, 433�. doi: 10.1146/annurev-immunol-032713-120154

Hornum, L., Hansen, A.J., Tornehave, D., Fjording, M.S., Colmenero, P., Wätjen, I.F., et al. (2017). C5a und C5aR sind in Gelenken von Patienten mit rheumatoider und psoriatischer Arthritis erhöht, und die C5aR-Blockade schwächt die Migration von Leukozyten in die Synovialflüssigkeit ab. Plus eins 12:e0189017. doi: 10.1371/journal.pone.0189017

Horwitz, M. A. und Silverstein, S. C. (1980). Einfluss der Escherichia coli-Kapsel auf die Komplementfixierung sowie auf die Phagozytose und Abtötung durch humane Fresszellen. J. Clin. Investieren. 65, 82�. doi: 10.1172/JCI109663

C. Hu, L. Li, P. Ding, X. Ge, L. Zheng, X. Wang et al. (2019). Der Komplement-Inhibitor CRIg/FH verbessert die renale Ischämie-Reperfusionsverletzung durch Aktivierung des PI3K/AKT-Signalwegs. J. Immunol. 201, 3717�. doi: 10.4049/jimmunol.1800987

Huang, M.T., Larbi, K.Y., Scheiermann, C., Woodfin, A., Gerwin, N., Haskard, D.O., et al. (2006). ICAM-2 vermittelt Neutrophilentransmigration in vivo: Beweise für Stimulusspezifität und eine Rolle bei der PECAM-1-unabhängigen Transmigration. Blut 107, 4721�. doi: 10.1182/blood-2005-11-4683

Huber, R., Scholze, H., Pâques, E.P. und Deisenhofer, J. (1980). Kristallstrukturanalyse und molekulares Modell von humanem C3a-Anaphylatoxin. Hoppe Seylers Z Physiol Chem 361, 1389�. doi: 10.1515/bchm2.1980.361.2.1389

Hugli, T.E. (1975). Humanes Anaphylatoxin (C3a) aus der dritten Komponente des Komplements. Primärstruktur. J. Biol. Chem.-Nr. 250, 8293�. doi: 10.1016/S0021-9258(19)40758-8

Huo, Y., Hafezi-Moghadam, A. und Ley, K. (2000). Rolle des vaskulären Zelladhäsionsmoleküls-1 und des Fibronektin-Verbindungssegments-1 beim Monozytenrollen und der Adhäsion bei frühen atherosklerotischen Läsionen. Zirk. Res. 87, 153�. doi: 10.1161/01.RES.87.2.153

Hyams, C., Camberlein, E., Cohen, J.M., Bax, K. und Brown, J.S. (2010). Die Streptococcus pneumoniae-Kapsel hemmt die Komplementaktivität und die Phagozytose von Neutrophilen durch mehrere Mechanismen. Infizieren. Immun. 78, 704�. doi: 10.1128/IAI.00881-09

Hyduk, S. J., Chan, J. R., Duffy, S. T., Chen, M., Peterson, M. D., Waddell, T. K. et al. (2007). Phospholipase C, Calcium und Calmodulin sind entscheidend für die Hochregulierung der alpha4beta1-Integrin-Affinität und den durch Chemolockstoffe ausgelösten Monozytenstillstand. Blut 109, 176�. doi: 10.1182/blood-2006-01-029199

Hynes, R.O. (1992). Integrine: Vielseitigkeit, Modulation und Signalgebung bei der Zelladhäsion. Zelle 69, 11�. doi: 10.1016/0092-8674(92)90115-S

Iida, K. und Nussenzweig, V. (1981). Der Komplementrezeptor ist ein Inhibitor der Komplementkaskade. J. Erw. Med. 153, 1138�. doi: 10.1084/jem.153.5.1138

Imrie, H.J. und Jones, D.R.(1997). Die Komplementbeschichtung von Erythrozyten wird nach deren Wechselwirkung mit Neutrophilen in vitro ohne Verlust des Komplementrezeptors 1 (CR1) reduziert. Klin. Erw. Immunol. 109, 217�. doi: 10.1046/j.1365-2249.1997.4151312.x

Jacobson, A. C. und Weis, J. H. (2008). Vergleichende funktionelle Evolution von CR1 und CR2 von Mensch und Maus. J. Immunol. 181, 2953�. doi: 10.4049/jimmunol.181.5.2953

Jaumouille, V., Cartagena-Rivera, A.X. und Waterman, C.M. (2019). Die Kopplung von Beta2-Integrinen an Aktin durch eine mechanosensitive molekulare Kupplung treibt die rezeptorvermittelte Phagozytose an. Nat. Zellbiol. 21, 1357�. doi: 10.1038/s41556-019-0414-2

Johnson, A.R., Hugli, T.E. und Méx000FCller-Eberhard, H.J. (1975). Freisetzung von Histamin aus Mastzellen der Ratte durch die Komplementpeptide C3a und C5a. Immunologie 28, 1067�.

Jongstra-Bilen, J., Harrison, R. und Grinstein, S. (2003). Fcgamma-Rezeptoren induzieren Mac-1 (CD11b/CD18) Mobilisierung und Akkumulation im Phagozytosebecher für eine optimale Phagozytose. J. Biol. Chem.-Nr. 278, 45720�. doi: 10.1074/jbc.M303704200

Jung, K., Kang, M., Park, C., Hyun Choi, Y., Jeon, Y., Park, S.H., et al. (2012). Schützende Rolle von V-Set und Immunglobulin-Domänen-enthaltenden 4, exprimiert auf Kupffer-Zellen während einer immunvermittelten Leberschädigung durch Induktion einer Toleranz gegenüber Leber-T- und natürlichen Killer-T-Zellen. Hepatologie 56, 1838�. doi: 10.1002/hep.25906

Kamitaki, N., Sekar, A., Handsaker, R.E., de Rivera, H., Tooley, K., Morris, D.L. et al. (2020). Komplementgene tragen zu einer geschlechtsspezifischen Anfälligkeit bei verschiedenen Störungen bei. Natur 582, 577�. doi: 10.1038/s41586-020-2277-x

Kaplan, G. (1977). Unterschiede im Phagozytosemodus mit Fc- und C3-Rezeptoren in Makrophagen. Scand J. Immunol. 6, 797�. doi: 10.1111/j.1365-3083.1977.tb02153.x

Katschke, K. J., Helmy, K. Y., Steffek, M., Xi, H., Yin, J., Lee, W. P., et al. (2007). Ein neuer Inhibitor des alternativen Komplementweges kehrt Entzündung und Knochenzerstörung bei experimenteller Arthritis um. J. Erw. Med. 204, 1319�. doi: 10.1084/jem.20070432

Keiser, G.D., Te Velde, A.A., Schwarting, R., Figdor, C.G. und De Vries, J.E. (1987). Rolle von p150,95 bei Adhäsion, Migration, Chemotaxis und Phagozytose von humanen Monozyten. EUR. J. Immunol. 17, 1317�. doi: 10.1002/eji.1830170915

Kienle, K. und Lämmermann, T. (2016). Neutrophilenschwärmen: ein wesentlicher Prozess der Reaktion des Neutrophilengewebes. Immunol. Rev. 273, 76�. doi: 10.1111/imr.12458

Kim, Y. U., Kinoshita, T., Molina, H., Hourcade, D., Seya, T., Wagner, L.M., et al. (1995). Das komplementregulierende Protein Crry/p65 der Maus nutzt die spezifischen Mechanismen sowohl des menschlichen Zerfallsbeschleunigungsfaktors als auch des Membran-Cofaktor-Proteins. J. Erw. Med. 181, 151�. doi: 10.1084/jem.181.1.151

Kinoshita, T., Lavoie, S. und Nussenzweig, V. (1985). Regulatorische Proteine ​​für die aktivierte dritte und vierte Komponente des Komplements (C3b und C4b) bei Mäusen. II. Identifizierung und Eigenschaften des Komplementrezeptors Typ 1 (CR1). J. Immunol. 134, 2564�.

Klapproth, S., Sperandio, M., Pinheiro, E. M., Prunster, M., Soehnlein, O., Gertler, F. B., et al. (2015). Der Verlust des Rap1-Effektors RIAM führt zu einem Mangel an Leukozytenadhäsion aufgrund einer beeinträchtigten Beta2-Integrin-Funktion bei Mäusen. Blut 126, 2704�. doi: 10.1182/blood-2015-05-647453

Klaus, G. G. und Humphrey, J. H. (1977). Die Generierung von Speicherzellen. I. Die Rolle von C3 bei der Bildung von B-Gedächtniszellen. Immunologie 33, 31�.

Klickstein, L.B., Bartow, T.J., Miletic, V., Rabson, L.D., Smith, J.A. und Fearon, D.T. (1988). Identifizierung unterschiedlicher C3b- und C4b-Erkennungsstellen im humanen C3b/C4b-Rezeptor (CR1, CD35) durch Deletionsmutagenese. J. Erw. Med. 168, 1699�. doi: 10.1084/jem.168.5.1699

Kouser, L., Madhukaran, S.P., Shastri, A., Saraon, A., Ferluga, J., Al-Mozaini, M., et al. (2015). Neue und neue Funktionen des Komplementproteins C1q. Vorderseite. Immunol. 6:317. doi: 10.3389/fimmu.2015.00317

Krych, M., Hourcade, D. und Atkinson, J.P. (1991). Stellen innerhalb des Komplement-C3b/C4b-Rezeptors, die für die Spezifität der Ligandenbindung wichtig sind. Proz. Natl. Akad. Wissenschaft VEREINIGTE STAATEN VON AMERIKA. 88, 4353�. doi: 10.1073/pnas.88.10.4353

Kürzinger, K., Reynolds, T., Germain, R.N., Davignon, D., Martz, E. und Springer, T.A. (1981). Ein neuartiges Lymphozytenfunktions-assoziiertes Antigen (LFA-1): Zellverteilung, quantitative Expression und Struktur. J. Immunol. 127, 596�.

Kuwano, Y., Spelten, O., Zhang, H., Ley, K. und Zarbock, A. (2010). Das Rollen auf E- oder P-Selectin induziert die verlängerte, aber nicht hochaffine Konformation von LFA-1 in Neutrophilen. Blut 116, 617�. doi: 10.1182/blood-2010-01-266122

Lämmermann, T. (2016). Im Auge des Neutrophilen-Schwarms-Navigationssignale, die Neutrophile in entzündeten und infizierten Geweben zusammenbringen. J. Leukoc. Biol. 100, 55�. doi: 10.1189/jlb.1MR0915-403

Lämmermann, T., Afonso, P.V., Angermann, B.R., Wang, J.M., Kastenmüller, W., Parent, C.A., et al. (2013). Neutrophile Schwärme benötigen LTB4 und Integrine an den Stellen des Zelltods in vivo. Natur 498, 371�. doi: 10.1038/nature12175

Lämmermann, T., Bader, B.L., Monkley, S.J., Worbs, T., Wedlich-Söldner, R., Hirsch, K., et al. (2008). Schnelle Leukozytenmigration durch integrinunabhängiges Fließen und Quetschen. Natur 453, 51�. doi: 10.1038/nature06887

Langnaese, K., Colleaux, L., Kloos, D.U., Fontes, M. und Wieacker, P. (2000). Klonen von Z39Ig, einem neuartigen Gen mit Immunglobulin-ähnlichen Domänen auf dem menschlichen Chromosom X. Biochim Biophys Acta 1492, 522�. doi: 10.1016/S0167-4781(00)00131-7

Le Cabec, V., Carreno, S., Moisand, A., Bordier, C. und Maridonneau-Parini, I. (2002). Komplementrezeptor 3 (CD11b/CD18) vermittelt Typ-I- und Typ-II-Phagozytose während nichtopsonischer bzw. opsonischer Phagozytose. J. Immunol. 169, 2003�. doi: 10.4049/jimmunol.169.4.2003

Lee, J. O., Rieu, P., Arnaout, M. A. und Liddington, R. (1995). Kristallstruktur der A-Domäne aus der Alpha-Untereinheit von Integrin CR3 (CD11b/CD18). Zelle 80, 631�. doi: 10.1016/0092-8674(95)90517-0

Lefort, C. T. und Ley, K. (2012). Neutrophilenarrest durch LFA-1-Aktivierung. Vorderseite. Immunol. 3:157. doi: 10.3389/fimmu.2012.00157

Lewis, M.J. und Botto, M. (2006). Komplementdefekte bei Mensch und Tier: Verbindungen zur Autoimmunität. Autoimmunität 39, 367�. doi: 10.1080/08916930600739233

Li, X.X., Lee, J.D., Kemper, C. und Woodruff, T.M. (2019). Der Komplementrezeptor C5aR2: ein starker Modulator der angeborenen und adaptiven Immunität. J. Immunol. 202, 3339�. doi: 10.4049/jimmunol.1900371

Lieberman, L.A., Mizui, M., Nalbandian, A., Bossé R, Crispín, J.C. und Tsokos, G.C. (2015). Der Komplementrezeptor der Immunglobulin-Superfamilie reduziert murinen Lupusnephritis und Hauterkrankungen. Klin. Immunol. 160, 286�. doi: 10.1016/j.clim.2015.05.006

Liu, G., Fu, Y., Yosri, M., Chen, Y., Sun, P., Xu, J. et al. (2016). CRIg spielt eine wesentliche Rolle bei der intravaskulären Clearance von durch Blut übertragenen Parasiten, indem es mit dem Komplement interagiert. Proz. Natl. Akad. Wissenschaft VEREINIGTE STAATEN VON AMERIKA. 116, 24214�. doi: 10.1073/pnas.1913443116

Liu, J. R., Han, X., Soriano, S. G. und Yuki, K. (2014). Die Rolle des Makrophagen-1-Antigens bei der polymikrobiellen Sepsis. Schock 42, 532�. doi: 10.1097/SHK.000000000000250

Luo, B.H., Carman, C.V. und Springer, T.A. (2007). Strukturelle Grundlage der Integrin-Regulierung und -Signalgebung. Annu. Rev. Immunol. 25, 619�. doi: 10.1146/annurev.immunol.25.022106.141618

Mantovani, B. (1975). Unterschiedliche Rollen von IgG- und Komplementrezeptoren bei der Phagozytose durch polymorphkernige Leukozyten. J. Immunol. 115, 15�.

Markiewski, M.M., Mastellos, D., Tudoran, R., DeAngelis, R.A., Strey, C.W., Franchini, S. et al. (2004). C3a- und C3b-Aktivierungsprodukte der dritten Komponente des Komplements (C3) sind für die normale Lebererholung nach einer toxischen Schädigung entscheidend. J. Immunol. 173, 747�. doi: 10.4049/jimmunol.173.2.747

Marshall, K. M., He, S., Zhong, Z., Atkinson, C. und Tomlinson, S. (2014). Sezieren des Komplementweges bei Leberschädigung und -regeneration mit einer neuartigen Schutzstrategie. J. Erw. Med. 211, 1793�. doi: 10.1084/jem.20131902

Martin, U., Bock, D., Arseniev, L., Tornetta, M.A., Ames, R.S., Bautsch, W. et al. (1997). Der humane C3a-Rezeptor wird auf Neutrophilen und Monozyten exprimiert, jedoch nicht auf B- oder T-Lymphozyten. J. Erw. Med. 186, 199�. doi: 10.1084/jem.186.2.199

Masaki, T., Matsumoto, M., Nakanishi, I., Yasuda, R. und Seya, T. (1992). Faktor I-abhängige Inaktivierung von humanem C4b-Komplement des klassischen Weges durch C3b/C4b-Rezeptor (CR1, CD35) und Membran-Cofaktor-Protein (MCP, CD46). J. Biochem. 111, 573�. doi: 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a123799

Massena, S., Christoffersson, G., Hjertström, E., Zcharia, E., Vlodavsky, I., Ausmees, N., et al. (2010). Ein auf endothelialem Heparansulfat sequestrierter chemotaktischer Gradient induziert ein gerichtetes intraluminales Kriechen von Neutrophilen. Blut 116, 1924�. doi: 10.1182/blood-2010-01-266072

Mastellos, D., Papadimitriou, J.C., Franchini, S., Tsonis, P.A. und Lambris, J.D. (2001). Eine neue Rolle des Komplements: Mäuse, denen die fünfte Komponente des Komplements (C5) fehlt, zeigen eine eingeschränkte Leberregeneration. J. Immunol. 166, 2479�. doi: 10.4049/jimmunol.166.4.2479

Mastellos, D.C., Ricklin, D. und Lambris, J.D. (2019). Klinisches Versprechen von Komplementtherapeutika der nächsten Generation. Nat. Rev. Drug Discovery. 18, 707�. doi: 10.1038/s41573-019-0031-6

Mathew, E.C., Shaw, J.M., Bonilla, F.A., Law, S.K. und Wright, D.A. (2000). Eine neuartige Punktmutation in CD18, die bei einem Patienten mit Leukozytenadhäsionsmangel (LAD) die Expression von dysfunktionalen CD11/CD18-Leukozyten-Integrinen verursacht. Klin. Erw. Immunol. 121, 133�. doi: 10.1046/j.1365-2249.2000.01277.x

Matthews, K. W., Mueller-Ortiz, S. L. und Wetsel, R. A. (2004). Carboxypeptidase N: ein pleiotroper Entzündungsregulator. Mol.-Nr. Immunol. 40, 785�. doi: 10.1016/j.molimm.2003.10.002

May, R.C., Caron, E., Hall, A. und Machesky, L.M. (2000). Beteiligung des Arp2/3-Komplexes an der durch FcgammaR oder CR3 vermittelten Phagozytose. Nat. Zellbiol. 2, 246�. doi: 10.1038/35008673

May, R.C. und Machesky, L.M. (2001). Phagozytose und das Aktinzytoskelett. J. Cell Sci. 114 (Teil 6), 1061�.

McEver, R.P. (2002). Selectine: Lektine, die die Zelladhäsion unter Fluss initiieren. Curr. Meinung. Zellbiol. 14, 581�. doi: 10.1016/S0955-0674(02)00367-8

Medzhitov, R. (2008). Ursprung und physiologische Rolle der Entzündung. Natur 454, 428�. doi: 10.1038/nature07201

Meerschaert, J. und Furie, M. B. (1995). Die von Monozyten für die Migration durch das Endothel verwendeten Adhäsionsmoleküle umfassen CD11a/CD18, CD11b/CD18 und VLA-4 auf Monozyten und ICAM-1, VCAM-1 und andere Liganden auf Endothel. J. Immunol. 154, 4099�.

Merle, N. S., Church, S. E., Fremeaux-Bacchi, V. und Roumenina, L. T. (2015). Komplementsystem Teil I - Molekulare Aktivierungs- und Regulationsmechanismen. Vorderseite. Immunol. 6:262. doi: 10.3389/fimmu.2015.00262

Mery, L. und Boulay, F. (1994). Die NH2-terminale Region von C5aR, aber nicht die von FPR, ist sowohl für den Proteintransport als auch für die Ligandenbindung entscheidend. J. Biol. Chem.-Nr. 269, 3457�. doi: 10.1016/S0021-9258(17)41884-9

Mevorach, D., Mascarenhas, J. O., Gershov, D. und Elkon, K. B. (1998). Komplementabhängige Clearance apoptotischer Zellen durch humane Makrophagen. J. Erw. Med. 188, 2313�. doi: 10.1084/jem.188.12.2313

Michishita, M., Videm, V. und Arnaout, M.A. (1993). Eine neue zweiwertige Kationenbindungsstelle in der A-Domäne des Beta-2-Integrins CR3 (CD11b/CD18) ist für die Ligandenbindung essentiell. Zelle 72, 857�. doi: 10.1016/0092-8674(93)90575-B

Middleton, J., Neil, S., Wintle, J., Clark-Lewis, I., Moore, H., Lam, C. et al. (1997). Transzytose und Oberflächenpräsentation von IL-8 durch venuläre Endothelzellen. Zelle 91, 385�. doi: 10.1016/S0092-8674(00)80422-5

Miot, S., Marfurt, J., Lach-Trifilieff, E., González-Rubio, C., López-Trascasa, M., Sadallah, S., et al. (2002). Der Mechanismus des CR1-Verlustes während der Reifung von Erythrozyten ist bei Patienten mit Faktor-I-Mangel und gesunden Spendern unterschiedlich. Blutkörperchen Mol. Dis. 29, 200�. doi: 10.1006/bcmd.2002.0559

Miyabe, Y., Miyabe, C., Mani, V., Mempel, T.R. und Lustre, A.D. (2019). Der atypische Komplementrezeptor C5aR2 transportiert C5a, um die Adhäsion und Entzündung von Neutrophilen zu initiieren. Wissenschaft Immunol. 4:eaav5951. doi: 10.1126/sciimmunol.aav5951

Miyabe, Y., Miyabe, C., Murooka, T.T., Kim, E.Y., Newton, G.A., Kim, N.D., et al. (2017). Der Komplement-C5a-Rezeptor ist der Hauptinitiator der Neutrophilenadhäsion, die eine durch Immunkomplexe induzierte Arthritis entzündet. Wissenschaft Immunol. 2:eaaj2195. doi: 10.1126/sciimmunol.aaj2195

Molina, H., Kinoshita, T., Webster, C.B. und Holers, V.M. (1994). Analyse von C3b/C3d-Bindungsstellen und Faktor-I-Cofaktor-Regionen innerhalb der Maus-Komplementrezeptoren 1 und 2. J. Immunol. 153, 789�.

Moon, K.E., Gorski, J.P. und Hugli, T.E. (1981). Vollständige Primärstruktur von humanem C4a-Anaphylatoxin. J. Biol. Chem.-Nr. 256, 8685�. doi: 10.1016/S0021-9258(19)68898-8

Morgan, E.L., Ember, J.A., Sanderson, S.D., Scholz, W., Buchner, R., Ye, R.D. et al. (1993). Anti-C5a-Rezeptor-Antikörper. Charakterisierung neutralisierender Antikörper, die für ein Peptid, C5aR, spezifisch sind, abgeleitet von der vorhergesagten aminoterminalen Sequenz des menschlichen C5a-Rezeptors. J. Immunol. 151, 377�.

Moser, M., Nieswandt, B., Ussar, S., Pozgajova, M. und Fässler, R. (2008). Kindlin-3 ist essentiell für die Integrinaktivierung und die Thrombozytenaggregation. Nat. Med. 14, 325�. doi: 10.1038/nm1722

Müller, W. A. ​​(2013). Leukozyten an die Entzündungsstelle bringen. Tierarzt. Pathol. 50, 7�. doi: 10.1177/0300985812469883

Müller-Eberhard, H.J. (1986). Der Membranangriffskomplex des Komplements. Annu. Rev. Immunol. 4, 503�. doi: 10.1146/annurev.iy.04.040186.002443

Munawara, U., Perveen, K., Small, A.G., Putty, T., Quach, A., Gorgani, N.N., et al. (2019). Menschliche dendritische Zellen exprimieren das Komplementrezeptor-Immunglobulin, das die T-Zell-Antworten reguliert. Vorderseite. Immunol. 10:2892. doi: 10.3389/fimmu.2019.02892

Nakao, M. und Somamoto, T. (2016). “Kapitel 6 – Die Evolution der Funktionen und Wege des Komplementsystems bei Wirbeltieren, in Die Evolution des Immunsystems, Hrsg. M. Davide (Academic Press), 151�. doi: 10.1016/B978-0-12-801975-7.00006-2

Nataf, S., Davoust, N., Ames, R.S. und Barnum, S.R. (1999). Humane T-Zellen exprimieren den C5a-Rezeptor und werden an C5a chemoangezogen. J. Immunol. 162, 4018�.

Nath, S.K., Han, S., Kim-Howard, X., Kelly, J.A., Viswanathan, P., Gilkeson, G.S. et al. (2008). Eine nicht synonyme funktionelle Variante in Integrin-alpha(M) (kodiert durch ITGAM) ist mit systemischem Lupus erythematodes assoziiert. Nat. Genet. 40, 152�. doi: 10.1038/ng.71

Nelson, R.A. (1953). Das Immunadhärenzphänomen ist eine immunologisch spezifische Reaktion zwischen Mikroorganismen und Erythrozyten, die zu einer verstärkten Phagozytose führt. Wissenschaft 118, 733�. doi: 10.1126/science.118.3077.733

Nermut, M.V., Green, N.M., Eason, P., Yamada, S.S. und Yamada, K.M. (1988). Elektronenmikroskopie und Strukturmodell des menschlichen Fibronektinrezeptors. EMBO J. 7, 4093�. doi: 10.1002/j.1460-2075.1988.tb03303.x

Neupane, A.S., Willson, M., Chojnacki, A.K., Vargas, E.S.C.F., Morehouse, C., Carestia, A., et al. (2020). Patrouillierende Alveolarmakrophagen verbergen Bakterien vor dem Immunsystem, um die Homöostase aufrechtzuerhalten. Zelle 183, 110�.e11. doi: 10.1016/j.cell.2020.08.020

Newman, S. L., Becker, S. und Halme, J. (1985). Phagozytose durch Rezeptoren für C3b (CR1), iC3b (CR3) und IgG (Fc) auf menschlichen Peritonealmakrophagen. J. Leukoc. Biol. 38, 267�. doi: 10.1002/jlb.38.2.267

Newman, S.L., Devery-Pocius, J.E., Ross, G.D. und Henson, P.M. (1984). Phagozytose durch humane Monozyten-abgeleitete Makrophagen. Unabhängige Funktion der Rezeptoren für C3b (CR1) und iC3b (CR3). Ergänzen 1, 213�. doi: 10.1159/000467840

Nishida, N., Xie, C., Shimaoka, M., Cheng, Y., Walz, T. und Springer, T. A. (2006). Aktivierung von Leukozyten-Beta2-Integrinen durch Umwandlung von gebogenen zu erweiterten Konformationen. Immunität 25, 583�. doi: 10.1016/j.immuni.2006.07.016

Nonaka, M. (2014). Evolution des Komplementsystems. Subzellbiochem. 80, 31�. doi: 10.1007/978-94-017-8881-6_3

Nordenfelt, P. und Tapper, H. (2011). Phagosomendynamik während der Phagozytose durch Neutrophile. J. Leukoc. Biol. 90, 271�.doi: 10.1189/jlb.0810457

Norgauer, J., Dobos, G., Kownatzki, E., Dahinden, C., Burger, R., Kupper, R. et al. (1993). Das Komplementfragment C3a stimuliert den Ca2+-Einstrom in Neutrophile über ein Pertussistoxin-sensitives G-Protein. EUR. J. Biochem. 217, 289�. doi: 10.1111/j.1432-1033.1993.tb18245.x

Ohno, M., Hirata, T., Enomoto, M., Araki, T., Ishimaru, H. und Takahashi, T.A. (2000). Ein mutmaßlicher chemoattraktiver Rezeptor, C5L2, wird in Granulozyten und unreifen dendritischen Zellen exprimiert, jedoch nicht in reifen dendritischen Zellen. Mol.-Nr. Immunol. 37, 407�. doi: 10.1016/S0161-5890(00)00067-5

Okinaga, S., Slattery, D., Humbles, A., Zsengeller, Z., Morteau, O., Kinrade, M.B., et al. (2003). C5L2, ein nicht signalisierendes C5A-bindendes Protein. Biochemie 42, 9406�. doi: 10.1021/bi034489v

Olazabal, I.M., Caron, E., May, R.C., Schilling, K., Knecht, D.A. und Machesky, L.M. (2002). Rho-Kinase und Myosin-II kontrollieren die Bildung von Phagozytosebechern während der CR, nicht jedoch die FcgammaR-Phagozytose. Curr. Biol. 12, 1413�. doi: 10.1016/S0960-9822(02)01069-2

Ottonello, L., Corcione, A., Tortolina, G., Airoldi, I., Albesiano, E., Favre, A., et al. (1999). rC5a steuert die In-vitro-Migration des menschlichen Gedächtnisses und naiver Tonsillen-B-Lymphozyten: Implikationen für den B-Zell-Handel in sekundären Lymphgeweben. J. Immunol. 162, 6510�.

Palazzo, A.F., Cook, T.A., Alberts, A.S. und Gundersen, G.G. (2001). mDia vermittelt die Rho-regulierte Bildung und Orientierung stabiler Mikrotubuli. Nat. Zellbiol. 3, 723�. doi: 10.1038/35087035

Palmer, L. J., Damgaard, C., Holmstrup, P. und Nielsen, C. H. (2016). Einfluss des Komplements auf die durch Bakterien induzierte Freisetzung der extrazellulären Falle von Neutrophilen. J. Parodontal. Res. 51, 70�. doi: 10.1111/jre.12284

Paral, D., Sohns, B., Crass, T., Grove, M., Köhl, J., Klos, A., et al. (1998). Genomische Organisation des menschlichen C3a-Rezeptors. EUR. J. Immunol. 28, 2417�.

Pascual, M., Danielsson, C., Steiger, G. und Schifferli, J. A. (1994). Proteolytische Spaltung von CR1 an humanen Erythrozyten in vivo: Beweise für eine verstärkte Spaltung bei AIDS. EUR. J. Immunol. 24, 702�. doi: 10.1002/eji.1830240332

Patel, P.C. und Harrison, R.E. (2008). Membranrüschen fangen C3bi-opsonisierte Partikel in aktivierten Makrophagen ein. Mol.-Nr. Biol. Zelle 19, 4628�. doi: 10.1091/mbc.e08-02-0223

Phillipson, M., Heit, B., Colarusso, P., Liu, L., Ballantyne, C. M. und Kubes, P. (2006). Intraluminales Kriechen von Neutrophilen zu Auswanderungsstellen: ein molekular unterschiedlicher Prozess von der Adhäsion in der Rekrutierungskaskade. J. Erw. Med. 203, 2569�. doi: 10.1084/jem.20060925

Prado-Alvarez, M., Rotllant, J., Gestal, C., Novoa, B. und Figueras, A. (2009). Charakterisierung eines C3- und eines Faktor-B-ähnlichen Typs bei der Teppichmuschel Ruditapes decussatus. Fisch Schalentiere Immunol. 26, 305�. doi: 10.1016/j.fsi.2008.11.015

Prince, J. E., Brayton, C. F., Fossett, M. C., Durand, J. A., Kaplan, S. L., Smith, C. W., et al. (2001). Die unterschiedlichen Rollen von LFA-1 und Mac-1 bei der Wirtsabwehr gegen eine systemische Infektion mit Streptococcus pneumoniae. J. Immunol. 166, 7362�. doi: 10.4049/jimmunol.166.12.7362

Proebstl, D., Voisin, M.B., Woodfin, A., Whiteford, J., D➬quisto, F., Jones, G.E., et al. (2012). Perizyten unterstützen das Kriechen von neutrophilen subendothelialen Zellen und das Durchbrechen der Venenwände in vivo. J. Erw. Med. 209, 1219�. doi: 10.1084/jem.20111622

Qiao, Q., Teng, X., Wang, N., Lu, R., Guo, L., Zhang, X. et al. (2018). Ein neuartiger auf CRIg gerichteter Komplementinhibitor schützt Zellen vor Komplementschäden. FASEB J. 28, 4986�. doi: 10.1096/fj.14-258046

Raffetseder, U., Röper, D., Mery, L., Gietz, C., Klos, A., Grötzinger, J., et al. (1996). Ortsgerichtete Mutagenese von konservierten geladenen Resten in der helikalen Region des menschlichen C5a-Rezeptors. Arg2O6 bestimmt hochaffine Bindungsstellen des C5a-Rezeptors. EUR. J. Biochem. 235, 82�. doi: 10.1111/j.1432-1033.1996.00082.x

Ratajczak, J., Reca, R., Kucia, M., Majka, M., Allendorf, D.J., Baran, J.T., et al. (2004). Mobilisierungsstudien an Mäusen, denen entweder der C3- oder C3a-Rezeptor (C3aR) fehlt, zeigen eine neue Rolle des Komplements bei der Retention hämatopoetischer Stamm-/Vorläuferzellen im Knochenmark. Blut 103, 2071�. doi: 10.1182/blood-2003-06-2099

Reca, R., Mastellos, D., Majka, M., Marquez, L., Ratajczak, J., Franchini, S. et al. (2003). Der funktionelle Rezeptor für C3a-Anaphylatoxin wird von normalen hämatopoetischen Stamm-/Vorläuferzellen exprimiert, und C3a verstärkt ihre homing-bezogenen Antworten auf SDF-1. Blut 101, 3784�. doi: 10.1182/blood-2002-10-3233

K.B. Reid, D.R. Bentley, R.D. Campbell, L.P. Chung, R.B. Sim, T. Kristensen et al. (1986). Komplementsystemproteine, die mit C3b oder C4b interagieren Eine Superfamilie strukturell verwandter Proteine. Immunol. Heute 7, 230�. doi: 10.1016/0167-5699(86)90110-6

Reinhardt, P.H., Elliott, J.F. und Kubes, P. (1997). Neutrophile können unter Flussbedingungen über alpha4beta1-Integrin adhärieren. Blut 89, 3837�. doi: 10.1182/blood.V89.10.3837

Reynes, M., Aubert, J. P., Cohen, J. H., Audouin, J., Tricottet, V., Diebold, J. et al. (1985). Humane follikuläre dendritische Zellen exprimieren CR1-, CR2- und CR3-Komplementrezeptor-Antigene. J. Immunol. 135, 2687�.

Ricklin, D., Hajishengallis, G., Yang, K. und Lambris, J.D. (2010). Ergänzung: ein Schlüsselsystem für die Immunüberwachung und Homöostase. Nat. Immunol. 11, 785�. doi: 10.1038/ni.1923

Ricklin, D., Mastellos, D.C. und Lambris, J.D. (2019). Therapeutisches Targeting des Komplementsystems. Nat. Rev. Drug Discovery. doi: 10.1038/s41573-019-0055-y

Rྍgaard, A., Christensen, L.D., Thomsen, B.S., Wiik, A. und Bendixen, G. (1991). Expression des Komplementrezeptors Typ 1 (CR1, CD35) auf peripheren T-Lymphozyten: Sowohl CD4- als auch CD8-positive Zellen exprimieren CR1. Komplementärer Entzündung. 8, 303�. doi: 10.1159/000463200

Rosetti, F. und Mayadas, T. N. (2016). Die vielen Gesichter von Mac-1 bei Autoimmunerkrankungen. Immunol Rev 269, 175�. doi: 10.1111/imr.12373

Ross, G.D., Cain, J.A., Myones, B.L., Newman, S.L. und Lachmann, P.J. (1987). Spezifität des Membrankomplementrezeptors Typ 3 (CR3) für Beta-Glucane. Ergänzen 4, 61�. doi: 10.1159/000463010

Ross, G.D., Reed, W., Dalzell, J.G., Becker, S.E. und Hogg, N. (1992). Die Assoziation des Makrophagen-Zytoskeletts mit CR3 und CR4 reguliert die Rezeptormobilität und Phagozytose von iC3b-opsonisierten Erythrozyten. J. Leukoc. Biol. 51, 109�. doi: 10.1002/jlb.51.2.109

Ross, G.D. und Vetvicka, V. (1993). CR3 (CD11b, CD18): ein Phagozyten- und NK-Zellmembranrezeptor mit mehreren Ligandenspezifitäten und -funktionen. Klin. Erw. Immunol. 92, 181�. doi: 10.1111/j.1365-2249.1993.tb03377.x

Ross, G.D., Yount, W.J., Walport, M.J., Winfield, J.B., Parker, C.J., Fuller, C.R. et al. (1985). Krankheitsbedingter Verlust von Erythrozyten-Komplementrezeptoren (CR1, C3b-Rezeptoren) bei Patienten mit systemischem Lupus erythematodes und anderen Erkrankungen mit Autoantikörpern und/oder Komplementaktivierung. J. Immunol. 135, 2005�.

Rotty, J.D., Brighton, H.E., Craig, S.L., Asokan, S.B., Cheng, N., Ting, J.P., et al. (2017). Der Arp2/3-Komplex wird für die Makrophagen-Integrinfunktionen benötigt, ist jedoch für die FcR-Phagozytose entbehrlich und in vivo Beweglichkeit. Abw. Zelle 42, 498�.e6. doi: 10.1016/j.devcel.2017.08.003

Sacks, T., Moldow, C.F., Craddock, P.R., Bowers, T.K. und Jacob, H.S. (1978). Sauerstoffradikale vermitteln Endothelzellschädigungen durch Komplement-stimulierte Granulozyten. Ein In-vitro-Modell der Immungefäßschädigung. J. Clin. Investieren. 61, 1161�. doi: 10.1172/JCI109031

Sadik, C. D., Miyabe, Y., Sezin, T. und Lustre, A. D. (2018). Die kritische Rolle von C5a als Initiator der Neutrophilen-vermittelten Autoimmunentzündung des Gelenks und der Haut. Semin Immunol. 37, 21�. doi: 10.1016/j.smim.2018.03.002

Sampson, L.L., Heuser, J. und Brown, E.J. (1991). Zytokinregulation der Komplementrezeptor-vermittelten Aufnahme durch peritoneale Makrophagen der Maus. M-CSF und IL-4 aktivieren die Phagozytose durch einen gemeinsamen Mechanismus, der eine Autostimulation durch IFN-beta erfordert. J. Immunol. 146, 1005�.

Sanchez-Madrid, F., Nagy, J. A., Robbins, E., Simon, P. und Springer, T. A. (1983). Eine humane Leukozyten-Differenzierungs-Antigenfamilie mit unterschiedlichen Alpha-Untereinheiten und einer gemeinsamen Beta-Untereinheit: dem Lymphozytenfunktions-assoziierten Antigen (LFA-1), dem C3bi-Komplementrezeptor (OKM1/Mac-1) und dem p150,95-Molekül. J. Erw. Med. 158, 1785�. doi: 10.1084/jem.158.6.1785

Sándor, N., Lukผsi, S., Ungai-Salánki, R., Orgován, N., Szabó B, Horváth, R., et al. (2016). CD11c/CD18 dominiert die Adhäsion von humanen Monozyten, Makrophagen und dendritischen Zellen gegenüber CD11b/CD18. Plus eins 11:e0163120. doi: 10.1371/journal.pone.0163120

Schenkel, A. R., Mamdouh, Z. und Muller, W. A. ​​(2004). Die Fortbewegung von Monozyten auf dem Endothel ist ein kritischer Schritt während der Paravasation. Nat. Immunol. 5, 393�. doi: 10.1038/ni1051

Scribner, D.J. und Fahrney, D. (1976). Neutrophile Rezeptoren für IgG und Komplement: ihre Rolle in der Anheftungs- und Aufnahmephase der Phagozytose. J. Immunol. 116, 892�.

Sekiguchi, R. und Nonaka, M. (2015). Entwicklung des Komplementsystems in Protostomen durch De-novo-Transkriptomanalyse von sechs Arthropoda-Arten. Abw. Komp. Immunol. 50, 58�. doi: 10.1016/j.dci.2014.12.008

Sengeløv, H., Kjeldsen, L., Kroeze, W., Berger, M. und Borregaard, N. (1994). Sekretorische Vesikel sind das intrazelluläre Reservoir des Komplementrezeptors 1 in menschlichen Neutrophilen. J. Immunol. 153, 804�.

Shaw, S.K., Ma, S., Kim, M.B., Rao, R.M., Hartman, C.U., Froio, R.M., et al. (2004). Koordinierte Umverteilung von Leukozyten LFA-1 und Endothelzellen ICAM-1 begleiten die Neutrophilentransmigration. J. Erw. Med. 200, 1571�. doi: 10.1084/jem.20040965

Y. Shi, W. Yao, L. Sun, G. Li, H. Liu, P. Ding et al. (2019). Der neue Komplementinhibitor CRIg/FH verbessert die Lupusnephritis bei zu Lupus neigenden MRL/lpr-Mäusen. BMC Nephrol. 20:424. doi: 10.1186/s12882-019-1599-0

Shin, H.S., Smith, M.R. und Wood, W.B. (1969). Hitzelabile Opsonine zu Pneumokokken. II. Beteiligung von C3 und C5. J. Erw. Med. 130, 1229�. doi: 10.1084/jem.130.6.1229

Shin, H.S., Snyderman, R., Friedman, E., Mellors, A. und Mayer, M.M. (1968). Chemotaktisches und anaphylatoxisches Fragment, abgespalten von der fünften Komponente des Meerschweinchen-Komplements. Wissenschaft 162, 361�. doi: 10.1126/science.162.3851.361

S. J. Siciliano, T. E. Rollins, J. DeMartino, Z. Konteatis, L. Malkowitz, G. Van Riper et al. (1994). Zwei-Stellen-Bindung von C5a durch seinen Rezeptor: ein alternatives Bindungsparadigma für G-Protein-gekoppelte Rezeptoren. Proz. Natl. Akad. Wissenschaft VEREINIGTE STAATEN VON AMERIKA. 91, 1214�. doi: 10.1073/pnas.91.4.1214

Siegel, I., Liu, T.L. und Gleicher, N. (1981). Das Immunsystem der roten Blutkörperchen. Lanzette 2, 556�. doi: 10.1016/S0140-6736(81)90941-7

Soruri, A., Kim, S., Kiafard, Z. und Zwirner, J. (2003). Charakterisierung der C5aR-Expression auf myeloischen und lymphoiden Zellen der Maus durch die Verwendung eines neuartigen monoklonalen Antikörpers. Immunol. Lette. 88, 47�. doi: 10.1016/S0165-2478(03)00052-X

S. Sozzani, F. Sallusto, W. Luini, D. Zhou, L. Piemonti, P. Allavena et al. (1995). Migration von dendritischen Zellen als Reaktion auf Formylpeptide, C5a und verschiedene Chemokine. J. Immunol. 155, 3292�.

Springer, T., Galfré G, Secher, D.S. und Milstein, C. (1979). Mac-1: ein durch monoklonale Antikörper identifiziertes Makrophagen-Differenzierungsantigen. EUR. J. Immunol. 9, 301�. doi: 10.1002/eji.1830090410

A. Stadtmann, G. Germena, H. Block, M. Boras, J. Rossaint, P. Sundd et al. (2013). Der PSGL-1-L-Selectin-Signalkomplex reguliert die Adhäsion von Neutrophilen unter Fluss. J. Erw. Med. 210, 2171�. doi: 10.1084/jem.20130664

Staunton, D.E., Dustin, M.L., Erickson, H.P. und Springer, T.A. (1990). Die Anordnung der Immunglobulin-ähnlichen Domänen von ICAM-1 und der Bindungsstellen für LFA-1 und Rhinovirus. Zelle 61, 243�. doi: 10.1016/0092-8674(90)90805-O

Stepensky, P. Y., Wolach, B., Gavrieli, R., Rousso, S., Ben Ami, T., Goldman, V., et al. (2015). Leukozytenadhäsionsmangel Typ III: klinische Merkmale und Behandlung mit Stammzelltransplantation. J. Pädiatr. Hämatol. Onkol. 37, 264�. doi: 10.1097/MPH.000000000000228

Strey, C.W., Markiewski, M., Mastellos, D., Tudoran, R., Spruce, L.A., Greenbaum, L.E., et al. (2003). Die proinflammatorischen Mediatoren C3a und C5a sind essentiell für die Leberregeneration. J. Erw. Med. 198, 913�. doi: 10.1084/jem.20030374

Sturla, L., Puglielli, L., Tonetti, M., Berninson, P., Hirschberg, C.B., De Flora, A., et al. (2001). Beeinträchtigung des Golgi GDP-L-Fucose-Transports und Nichtreagieren auf eine Fucose-Ersatztherapie bei LAD-II-Patienten. Pädiatrie Res. 49, 537�. doi: 10.1203/00006450-200104000-00016

Sumagin, R., Prizant, H., Lomakina, E., Waugh, R.E. und Sarelius, I.H. (2010). LFA-1 und Mac-1 definieren charakteristisch unterschiedliche intralumenale Kriech- und Auswanderungsmuster für Monozyten und Neutrophile vor Ort. J. Immunol. 185, 7057�. doi: 10.4049/jimmunol.1001638

Sun, J., Ember, J. A., Chao, T. H., Fukuoka, Y., Ye, R. D. und Hugli, T. E. (1999). Identifizierung von Liganden-Effektor-Bindungsstellen in Transmembranregionen des menschlichen G-Protein-gekoppelten C3a-Rezeptors. Protein Sci. 8, 2304�. doi: 10.1110/ps.8.11.2304

Szakonyi, G., Guthridge, J. M., Li, D., Young, K., Holers, V. M. und Chen, X. S. (2001). Struktur des Komplementrezeptors 2 im Komplex mit seinem C3d-Liganden. Wissenschaft 292, 1725�. doi: 10.1126/science.1059118

Taborda, C.P. und Casadevall, A. (2002). CR3 (CD11b/CD18) und CR4 (CD11c/CD18) sind an der komplementunabhängigen Antikörper-vermittelten Phagozytose von Cryptococcus neoformans beteiligt. Immunität 16, 791�. doi: 10.1016/S1074-7613(02)00328-X

Takagi, J., Petre, B.M., Walz, T. und Springer, T.A. (2002). Globale Konformationsumlagerungen in extrazellulären Integrindomänen bei der Outside-In- und Inside-Out-Signalgebung. Zelle 110, 599�. doi: 10.1016/S0092-8674(02)00935-2

K. Takahashi, Y. Kozono, T.J. Waldschmidt, D. Berthiaume, R.J. Quigg, A. Baron et al. (1997). Maus-Komplementrezeptoren Typ 1 (CR1CD35) und Typ 2 (CR2CD21): Expression auf normalen B-Zell-Subpopulationen und verminderte Spiegel während der Entwicklung von Autoimmunität bei MRL/lpr-Mäusen. J. Immunol. 159, 1557�.

Takizawa, F., Tsuji, S. und Nagasawa, S. (1996). Verstärkung der Makrophagen-Phagozytose nach iC3b-Ablagerung auf apoptotischen Zellen. FEBS Lett. 397, 269�. doi: 10.1016/S0014-5793(96)01197-0

Tanner, J., Weis, J., Fearon, D., Whang, Y. und Kieff, E. (1987). Die Bindung des Epstein-Barr-Virus gp350/220 an den B-Lymphozyten-C3d-Rezeptor vermittelt Adsorption, Capping und Endozytose. Zelle 50, 203�. doi: 10.1016/0092-8674(87)90216-9

Thorgersen, E. B., Barratt-Due, A., Haugaa, H., Harboe, M., Pischke, S. E., Nilsson, P. H., et al. (2019). Die Rolle des Komplements bei Leberschäden, Regeneration und Transplantation. Hepatologie 70, 725�. doi: 10.1002/hep.30508

Torres-Gomez, A., Cabanas, C. und Lafuente, E.M. (2020a). Phagozytische Integrine: Aktivierung und Signalübertragung. Vorderseite. Immunol. 11:738. doi: 10.3389/fimmu.2020.00738

Torres-Gomez, A., Sanchez-Trincado, J.L., Toribio, V., Torres-Ruiz, R., Rodriguez-Perales, S., Yanez-Mo, M., et al. (2020b). Das RIAM-VASP-Modul leitet Integrin-Komplement-Rezeptoren in Outside-In-Signalisierung weiter, die die Partikelverschlingung antreibt. Zellen 9:1166. doi: 10.3390/cells9051166

Trouw, L.A., Pickering, M.C. und Blom, A.M. (2017). Das Komplementsystem als potenzielles therapeutisches Ziel bei rheumatischen Erkrankungen. Nat. Rev. Rheumatol. 13, 538�. doi: 10.1038/nrrheum.2017.125

Tuckwell, D., Calderwood, D.A., Green, L.J. und Humphries, M.J. (1995). Die Integrin alpha 2 I-Domäne ist eine Bindungsstelle für Kollagene. J. Cell Sci. 108 (Teil 4), 1629�.

Van der Vieren, M., Le Trong, H., Wood, C.L., Moore, P.F., St. John, T., Staunton, D.E., et al. (1995). Ein neuartiges Leukointegrin, alpha d beta 2, bindet bevorzugt an ICAM-3. Immunität 3, 683�. doi: 10.1016/1074-7613(95)90058-6

Vennegoor, C.J., van de Wiel-van Kemenade, E., Huijbens, R.J., Sanchez-Madrid, F., Melief, C.J. und Figdor, C.G. (1992). Rolle von LFA-1 und VLA-4 bei der Adhäsion von klonierten normalen und LFA-1 (CD11/CD18)-defizienten T-Zellen an kultivierte Endothelzellen. Hinweis auf einen neuen Adhäsionsweg. J. Immunol. 148, 1093�.

Vogt, L., Schmitz, N., Kurrer, M. O., Bauer, M., Hinton, H. I., Behnke, S., et al. (2006).VSIG4, ein mit der B7-Familie verwandtes Protein, ist ein negativer Regulator der T-Zell-Aktivierung. J. Clin. Investieren. 116, 2817�. doi: 10.1172/JCI25673

Voisin, M. B., Woodfin, A. und Nourshargh, S. (2009). Monozyten und Neutrophile weisen sowohl unterschiedliche als auch gemeinsame Mechanismen beim Durchdringen der vaskulären Basalmembran auf in vivo. Arteriosklerose. Thromb. Vask. Biol. 29, 1193�. doi: 10.1161/ATVBAHA.109.187450

von Zabern, I., Hinsch, B., Przyklenk, H., Schmidt, G. und Vogt, W. (1980). Vergleich von Naja n. naja und naja h. Haje-Kobra-Gift-Faktoren: Korrelation zwischen Bindungsaffinität für die fünfte Komponente des Komplements und Vermittlung ihrer Spaltung. Immunbiologie 157, 499�. doi: 10.1016/S0171-2985(80)80018-0

Vorup-Jensen, T. und Jensen, R.K. (2018). Strukturelle Immunologie der Komplementrezeptoren 3 und 4. Vorderseite. Immunol. 9:2716. doi: 10.3389/fimmu.2018.02716

Wang, H., Ricklin, D. und Lambris, J. D. (2017). Das Komplementaktivierungsfragment C4a vermittelt Effektorfunktionen, indem es als nicht veretherter Agonist an die Protease-aktivierten Rezeptoren 1 und 4 bindet. Proz. Natl. Akad. Wissenschaft VEREINIGTE STAATEN VON AMERIKA. 114, 10948�. doi: 10.1073/pnas.1707364114

Wang, S., Voisin, M.B., Larbi, K.Y., Dangerfield, J., Scheiermann, C., Tran, M., et al. (2006). Venuläre Basalmembranen enthalten spezifische Regionen mit niedriger Expression von Matrixproteinen, die als Austrittspunkte für auswandernde Neutrophile dienen. J. Erw. Med. 203, 1519�. doi: 10.1084/jem.20051210

Werfel, T., Kirchhoff, K., Wittmann, M., Begemann, G., Kapp, A., Heidenreich, F., et al. (2000). Aktivierte humane T-Lymphozyten exprimieren einen funktionellen C3a-Rezeptor. J. Immunol. 165, 6599�. doi: 10.4049/jimmunol.165.11.6599

C. Wiesmann, K.J. Katschke, J. Yin, K.Y. Helmy, M. Steffek, W.J. Fairbrother et al. (2006). Die Struktur von C3b im Komplex mit CRIg gibt Einblicke in die Regulation der Komplementaktivierung. Natur 444, 217�. doi: 10.1038/nature05263

Wilken, H.C., Götze, O., Werfel, T. und Zwirner, J. (1999). C3a(desArg) bindet nicht an den menschlichen C3a-Rezeptor und signalisiert nicht durch ihn. Immunol. Lette. 67, 141�. doi: 10.1016/S0165-2478(99)00002-4

Wilson, J.G., Ratnoff, W.D., Schur, P.H. und Fearon, D.T. (1986). Verminderte Expression des C3b/C4b-Rezeptors (CR1) und des C3d-Rezeptors (CR2) auf B-Lymphozyten und von CR1 auf Neutrophilen von Patienten mit systemischem Lupus erythematodes. Arthritis-Rheum. 29, 739�. doi: 10.1002/art.1780290606

Woodfin, A., Voisin, M. B., Imhof, B. A., Dejana, E., Engelhardt, B. und Nourshargh, S. (2009). Die Aktivierung von Endothelzellen führt zur Transmigration von Neutrophilen, was durch die sequentiellen Rollen von ICAM-2, JAM-A und PECAM-1 unterstützt wird. Blut 113, 6246�. doi: 10.1182/blood-2008-11-188375

Wu, F., Zou, Q., Ding, X., Shi, D., Zhu, X., Hu, W. et al. (2016). Die Komplementkomponente C3a spielt eine entscheidende Rolle bei der Endothelaktivierung und der Rekrutierung von Leukozyten im Gehirn. J. Neuroinflamm. 13:23. doi: 10.1186/s12974-016-0485-y

Wu, H., Boackle, S.A., Hanvivadhanakul, P., Ulgiati, D., Grossman, J.M., Lee, Y. et al. (2007). Assoziation eines gemeinsamen Komplementrezeptor-2-Haplotyps mit einem erhöhten Risiko für systemischen Lupus erythematodes. Proz. Natl. Akad. Wissenschaft VEREINIGTE STAATEN VON AMERIKA. 104, 3961�. doi: 10.1073/pnas.0609101104

Wu, M.C., Brennan, F.H., Lynch, J.P., Mantovani, S., Phipps, S., Wetsel, R.A., et al. (2013). Der Rezeptor für die Komplementkomponente C3a vermittelt den Schutz vor intestinalen Ischämie-Reperfusionsverletzungen, indem er die Neutrophilenmobilisierung hemmt. Proz. Natl. Akad. Wissenschaft VEREINIGTE STAATEN VON AMERIKA. 110, 9439�. doi: 10.1073/pnas.1218815110

Wu, X., Jiang, N., Deppong, C., Singh, J., Dolecki, G., Mao, D. et al. (2002). Eine Rolle des Cr2-Gens bei der Modifizierung der Autoantikörperproduktion bei systemischem Lupus erythematodes. J. Immunol. 169, 1587�. doi: 10.4049/jimmunol.1693.1587

Xiao, T., Takagi, J., Coller, B.S., Wang, J.H. und Springer, T.A. (2004). Strukturelle Grundlagen der Allosterie in Integrinen und Bindung an fibrinogen-mimetische Therapeutika. Natur 432, 59�. doi: 10.1038/nature02976

Xiong, J.P., Stehle, T., Diefenbach, B., Zhang, R., Dunker, R., Scott, D.L., et al. (2001). Kristallstruktur des extrazellulären Segments von Integrin alpha Vbeta3. Wissenschaft 294, 339�. doi: 10.1126/science.1064535

Xiong, J.P., Stehle, T., Zhang, R., Joachimiak, A., Frech, M., Goodman, S.L., et al. (2002). Kristallstruktur des extrazellulären Segments von Integrin alpha Vbeta3 im Komplex mit einem Arg-Gly-Asp-Liganden. Wissenschaft 296, 151�. doi: 10.1126/science.1069040

Xu, S., Wang, J., Wang, J. H. und Springer, T. A. (2017). Deutliche Erkennung des Komplements iC3b durch die Integrine alphaXbeta2 und alphaMbeta2. Proz. Natl. Akad. Wissenschaft VEREINIGTE STAATEN VON AMERIKA. 114, 3403�. doi: 10.1073/pnas.1620881114

Yago, T., Zhang, N., Zhao, L., Abrams, C.S. und McEver, R.P. (2018). Selectine und Chemokine verwenden gemeinsame und unterschiedliche Signale, um 㬢-Integrine in Neutrophilen zu aktivieren. Blut Adv. 2, 731�. doi: 10.1182/bloodadvances.2017015602

Yakubenko, V.P., Lishko, V.K., Lam, S.C. und Ugarova, T.P. (2002). Eine molekulare Grundlage für die Bindungspromiskuität von Integrin alphaMbeta 2 Liganden. J. Biol. Chem.-Nr. 277, 48635�. doi: 10.1074/jbc.M208877200

Yoshida, K., Yukiyama, Y. und Miyamoto, T. (1986). Interaktion zwischen Immunkomplexen und C3b-Rezeptoren auf Erythrozyten. Klin. Immunol. Immunpathol. 39, 213�. doi: 10.1016/0090-1229(86)90085-1

Yuan, X., Yang, B.H., Dong, Y., Yamamura, A. und Fu, W. (2017). CRIg, ein geweberesidentes Makrophagen-spezifisches Immun-Checkpoint-Molekül, fördert die immunologische Toleranz bei NOD-Mäusen über eine Doppelrolle in Effektor- und regulatorischen T-Zellen. Elife 6:e28083. doi: 10.7554/eLife.29540.028

Zeng, Z., Surewaard, B.G., Wong, C.H., Geoghegan, J.A., Jenne, C.N. und Kubes, P. (2016). CRIg fungiert als Makrophagen-Mustererkennungsrezeptor, um grampositive Bakterien im Blut direkt zu binden und einzufangen. Zellwirtsmikrobe 20, 99�. doi: 10.1016/j.chom.2016.06.002

C. Zhang, C. Wang, Y. Li, T. Miwa, C. Liu, W. Cui et al. (2017). Komplement-C3a-Signalgebung erleichtert die Skelettmuskelregeneration durch Regulierung der Monozytenfunktion und des Transports. Nat. Komm. 8:2078. doi: 10.1038/s41467-017-01526-z

Zhang, S. und Cui, P. (2014). Komplementsystem beim Zebrafisch. Abw. Komp. Immunol. 46, 3�. doi: 10.1016/j.dci.2014.01.010

Zhang, X., Boyar, W., Toth, M.J., Wennogle, L. und Gonella, N.C. (1997). Strukturelle Definition des C5a C-Terminus durch zweidimensionale kernmagnetische Resonanzspektroskopie. Proteine 28, 261�.

Zipfel, P. F., Wiech, T., Rudnick, R., Afonso, S., Person, F. und Skerka, C. (2019). Komplementhemmer in klinischen Studien bei glomerulären Erkrankungen. Vorderseite. Immunol. 10:2166. doi: 10.3389/fimmu.2019.02166

Zuiderweg, E. R., Nettesheim, D. G., Mollison, K. W. und Carter, G. W. (1989). Tertiärstruktur der menschlichen Komplementkomponente C5a in Lösung aus Kernspinresonanzdaten. Biochemie 28, 172�. doi: 10.1021/bi00427a025

Zwirner, J., Götze, O., Begemann, G., Kapp, A., Kirchhoff, K. und Werfel, T. (1999). Evaluierung der C3a-Rezeptorexpression auf menschlichen Leukozyten durch die Verwendung neuartiger monoklonaler Antikörper. Immunologie 97, 166�. doi: 10.1046/j.1365-2567.1999.00764.x

Zwirner, J., Werfel, T., Wilken, H.C., Theile, E. und Götze, O. (1998). Anaphylatoxin C3a, aber nicht C3a(desArg) ist ein Chemotaxin für die Mausmakrophagen-Zelllinie J774. EUR. J. Immunol. 28, 1570�.

Schlüsselwörter: Komplement, Komplementrezeptoren, Leukozyten, Entzündung, Zellmigration, Phagozytose

Zitat:Vandendriessche S, Cambier S, Proost P und Marques PE (2021) Komplementrezeptoren und ihre Rolle bei der Leukozytenrekrutierung und Phagozytose. Vorderseite. Zell-Entw. Biol. 9:624025. doi: 10.3389/fcell.2021.624025

Eingegangen: 30. Oktober 2020 Angenommen: 15. Januar 2021
Veröffentlicht: 11. Februar 2021.

Hao Sun, University of California, San Diego, USA

James L. Stafford, University of Alberta, Kanada
Maurice Bartlett Hallett, Cardiff University, Vereinigtes Königreich
Michael Hickey, Monash University, Australien

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