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Was ist der Unterschied zwischen Genexpression und Proteinsynthese?

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Ich habe keine Ahnung, was ich tun soll. Kann mir bitte jemand helfen? Was ist der Unterschied zwischen Genexpression und Proteinsynthese?


Laut dem gleichnamigen Artikel von Wikipedia

Genexpression ist der Prozess, bei dem Informationen von einem Gen bei der Synthese eines funktionellen Genprodukts verwendet werden.

Diese Produkte sind häufig Proteine, aber in nicht-proteinkodierenden Genen wie Transfer-RNA (tRNA) oder kleinen nuklearen RNA (snRNA)-Genen ist das Produkt eine funktionelle RNA.

Wie dieses Bild zeigt, besteht die Genexpression aus genetische Transkription, das zu einer mRNA führt, Reifung der mRNA (Spleißen, Einfügen eines Poly(A)-Schwanzes, Kappen,… ) und schließlich Proteinsynthese mittels Translation der reifen mRNA.

Auch hier sagt uns der gleichnamige Wikipedia-Artikel, was Proteinsynthese ist:

Die Proteinsynthese ist der Prozess, bei dem biologische Zellen neue Proteine ​​erzeugen [… ]. Translation, der Zusammenbau von Aminosäuren durch Ribosomen, ist ein wesentlicher Bestandteil des Biosynthesewegs, zusammen mit der Erzeugung von Boten-RNA (mRNA), Aminoacylierung von Transfer-RNA (tRNA), kotranslationaler Transport und posttranslationale Modifikation.

Das folgende Bild beschreibt den Prozess der mRNA-Translation durch Ribosomen, der zu einem Polypeptid führt.

Einmal in seine richtige 3D-Struktur gefaltet, wird das Polypeptid zu einem funktionellen Protein.

Um richtig zu funktionieren, brauchen einige Proteine posttranslationale Modifikationen, die (wieder auf Wikipedia) die kovalente Modifikation von Proteinen nach der Proteinbiosynthese ist und den Rahmen dieser Antwort sprengt.


Was ist der Unterschied zwischen Genexpression und Proteinsynthese? - Biologie

Eine der wichtigsten Aktivitäten einer Zelle ist die Produktion von Proteinen, die wichtige Funktionen in der Zelle erfüllen – strukturell, enzymatisch, hormonell und mehr. In den DNA-Molekülen der Chromosomen befinden sich die Anweisungen zum Aufbau aller Proteine, die ein Organismus herstellen muss. Chromosomen verlassen niemals den Zellkern. Die Proteinsynthese wird jedoch von den Ribosomen durchgeführt, kleinen Strukturen, die entweder frei im Zytoplasma schweben oder an Membrannetzwerken befestigt sind, die sich durch die Zelle schlängeln – sowohl außerhalb des Zellkerns.

In diesem Abschnitt wird kurz und oberflächlich erklärt, wie die Anweisungen zu den Ribosomen gelangen und wie sie in die Sprache der Proteine ​​übersetzt werden. Diese Informationen sind nicht entscheidend für das Verständnis der Verwendung von DNA für die Genealogie, bilden jedoch eine Grundlage für das Verständnis der Art und Weise, wie genetische Mutationen exprimiert werden, und eine Grundlage für das Verständnis genetischer Unterschiede.

Ein Protein ist ein kettenförmiges Molekül, das aus Untereinheiten kleinerer Moleküle besteht, die als Aminosäuren bezeichnet werden. Die meisten unserer Aminosäuren erhalten wir durch die Verdauung von Proteinen, die wir mit der Nahrung aufnehmen. Der Verdauungsprozess zerlegt die Proteinketten in einzelne Aminosäuremoleküle, die dann vom Blut aufgenommen und zu den einzelnen Körperzellen transportiert werden. Menschliche Zellen können auch einige Aminosäuren herstellen. Acht der für den Aufbau menschlicher Proteine ​​essentiellen Aminosäuren müssen jedoch über die Nahrung aufgenommen werden. Die acht essentiellen Aminosäuren sind Phenylalanin, Valin, Leucin, Isoleucin, Lysin, Threonin, Tryptophan und Methionin. Histidin ist für Säuglinge essenziell, nicht jedoch für Erwachsene.

Transkription

Bei der Proteinsynthese werden die frei schwebenden Aminosäuren wieder zu neuen Ketten zusammengesetzt. Jede Proteinart hat ihre eigene besondere Aminosäuresequenz, die sich von der Sequenz jeder anderen Proteinart unterscheidet. So wie die Buchstabenfolge einem Wort seine eigene spezifische Form und Bedeutung verleiht, bestimmt die Reihenfolge der Aminosäuren in der Kette die Struktur und Funktion des Proteins .

Der Code zur Anordnung der Aminosäuren eines Proteins wird als Basensequenz in die DNA im Zellkern geschrieben. Da jedoch DNA niemals den Kern verlässt und Proteine ​​durch Ribosomen im Zytoplasma aufgebaut werden, müssen die Anweisungen irgendwie vom Kern zu den Ribosomen übertragen werden.

Bild mit freundlicher Genehmigung des National Human Genome Research Institute, modifiziert für diese Website


J. Mutierte tRNAs können als Suppressoren wirken

A. Mutationen an einer zweiten Stelle, die eine Missense- oder Nonsense-Mutation an einer ursprünglichen Stelle überwinden können, sind Schalldämpfer . Wenn die ursprüngliche Mutation in den Wildtyp rückgängig gemacht wird, wird dies als genotypische Reversion oder Rückmutation bezeichnet. Sowohl Suppression als auch Reversion erzeugen einen Wildtyp-Phänotyp (zumindest einen Teil) aus einer ursprünglichen Mutation – der Unterschied besteht darin, ob die ursprüngliche Mutation verändert ist (genotypische Reversion) oder ob eine zweite Stelle verändert ist (Suppression).

B. Der Suppressor kann entweder intragen oder extragen sein.

C. Diese zweiten Stellen, die mutieren können, um eine ursprüngliche Mutation zu unterdrücken, kodieren normalerweise eine zelluläre Komponente, die mit der Komponente interagiert, die von dem ursprünglich mutierten Locus kodiert wird. Die Isolierung von Suppressoren kann verwendet werden, um Pfade oder komplexe zelluläre Strukturen zusammenzusetzen.

2. Unsinn-Unterdrücker

A. Nonsense-Suppressoren sind oft mutierte tRNAs, die immer noch eine Aminosäure akzeptieren, deren Anticodon jedoch so verändert wurde, dass sie mit einem Terminationscodon übereinstimmt.

B. Z.B. supE kodiert eine mutierte tRNA gln

C. Die "Kehrseite" der Nonsense-Suppression besteht darin, dass die Suppressor-tRNA an jedem Amber-Codon wirken kann. Daher konkurriert es mit den Freisetzungsfaktoren bei der Erkennung der normalen Terminationscodons. Wenn die Suppressor-tRNA anstelle von Releasing-Faktoren verwendet wird, verläuft die Translation in der mRNA weiter als erwartet, was zur Produktion von abweichenden Proteinen führt. Suppressor-Stämme von E coli können ziemlich krank sein (d.h. sie wachsen nicht so gut wie Wildtyp-Sorten).

D. Zwei weitere bernsteinfarbene Suppressoren werden vom kodiert supD Gen, das eine tRNA kodiert, die Ser an einem UAG inseriert, und supF , wodurch Tyr eingefügt wird.

Dies sind mutierte tRNAs, die zur Insertion einer Aminosäure führen, die mit der Wildtyp-Aminosäure (durch die ursprüngliche Mutation verändert) kompatibel ist.

Dies sind mutierte tRNAs, deren Anticodon erweitert (oder zusammengezogen?) wurde, um der längenverändernden Mutation in der mRNA zu entsprechen.

Z.B. Betrachten Sie eine ursprüngliche Mutation 5'GGG ‑> 5'GGGG (ein G einfügen).

Ein Frameshift-Suppressor hätte auch ein zusätzliches C im Anticodon.

wt tRNA Anticodon 3'CCC ‑‑> Suppressor tRNA 3'CCCC.

Fragen zu Kapitel 14. Übersetzung

14.1 (POB) Methionin hat nur ein Codon.

Methionin ist eine der beiden Aminosäuren mit nur einem Codon. Das einzelne Codon für Methionin kann jedoch sowohl den initiierenden Rest als auch den inneren Met-Rest von Polypeptiden spezifizieren, die durch . synthetisiert werden E coli. Erklären Sie genau, wie dies möglich ist.

14.2 Sind die folgenden Aussagen zur Aminoacyl‑tRNA-Synthetase richtig oder falsch?

a) Es wurden zwei verschiedene Klassen von Enzymen definiert, die nicht sehr miteinander verwandt sind.

b) Die Enzyme scannen zuvor ‑synthetisierte Aminoacyl‑tRNAs und spalten alle Aminosäuren ab, die mit der falschen tRNA verknüpft sind.

c) Korrekturlesen kann entweder bei der Bildung des Aminoacyl‑adenylat-Zwischenprodukts (bei einigen Synthetasen) oder bei der Aminoacyl‑tRNA (bei anderen Synthetasen) erfolgen, um sicherzustellen, dass die richtige Aminosäure an eine gegebene tRNA angehängt wird.

d) Das Reaktionsprodukt weist eine hochenergetische Esterbindung zwischen dem Carboxyl einer Aminosäure und einem Hydroxyl an der terminalen Ribose der tRNA auf.

14.3 Eine Ribosomenpräparation im Prozess der Synthese des Polypeptidinsulins wurde in Gegenwart aller 20 radioaktiv markierten Aminosäuren, tRNAs, Aminoacyl-tRNA-Synthetasen und anderer Komponenten, die für die Proteinsynthese erforderlich sind, inkubiert. Alle Aminosäuren haben die gleiche spezifische Radioaktivität (Zählungen pro Minute pro Nanomol Aminosäure). Es dauert zehn Minuten, um in diesem System eine vollständige Insulinkette (von der Initiierung bis zur Beendigung) zu synthetisieren. Nach einer Inkubation von 1 Minute wird das vollendet Insulinketten wurden mit Trypsin gespalten und die Radioaktivität der Fragmente bestimmt.

a) Welches tryptische Fragment hat die höchste spezifische Aktivität?

b) Im gleichen oben beschriebenen System sind die Insulin-Polypeptidketten noch angehängt zu den Ribosomen nach zehn Minuten isoliert, mit Trypsin gespalten und die spezifische Aktivität jedes tryptischen Peptids bestimmt. Welches Peptid hat die höchste spezifische Aktivität?

14.4 Welche Komponente der Proteinsynthesemaschinerie von E coli führt die für jede Anweisung aufgeführte Funktion aus.

a) Translokation der Peptidyl-tRNA von der A-Stelle zur P-Stelle des Ribosoms.

b) Bindung von f-Met-tRNA an die mRNA der kleinen ribosomalen Untereinheit.

c) Erkennung der Terminationscodons UAG und UAA.

d) Hält den Initiator AUG für die Bildung des Initiationskomplexes (über Basenpaarung) in Register.

14.5 a) Bei der Einleitung der Translation in E coli , an welche ribosomale Untereinheit bindet die mRNA zunächst?

b) Welche Nukleotidsequenzen in der mRNA werden benötigt, um die mRNA an die anfängliche Bindungsstelle am Ribosom zu lenken?

c) Welche anderen Faktoren sind erforderlich, um einen Initiationskomplex zu bilden?

14.6 Welche Schritte bei der Aktivierung von Aminosäuren und der Verlängerung einer Polypeptidkette erfordern die Hydrolyse von hochenergetischen Phosphatbindungen? Welche Enzyme katalysieren diese Schritte oder welche Proteinfaktoren werden benötigt?

14.7 (POB) Aufrechterhaltung der Genauigkeit der Proteinsynthese

Die chemischen Mechanismen, die verwendet werden, um Fehler bei der Proteinsynthese zu vermeiden, unterscheiden sich von denen, die während der DNA-Replikation verwendet werden. DNA-Polymerasen verwenden eine 3'- 5'-Exonuklease-Korrekturleseaktivität, um fehlgepaarte Nukleotide zu entfernen, die falsch in einen wachsenden DNA-Strang eingefügt wurden. Es gibt keine analoge Korrekturlesefunktion auf Ribosomen, und tatsächlich wird die Identität von Aminosäuren, die an eingehende tRNAs angehängt und dem wachsenden Polypeptid hinzugefügt werden, nie überprüft. Ein Korrekturleseschritt, der die letzte gebildete Peptidbindung hydrolysiert, wenn eine falsche Aminosäure in ein wachsendes Polypeptid eingefügt wurde (analog zum Korrekturleseschritt von DNA-Polymerasen), wäre tatsächlich chemisch unpraktisch. Wieso den? (Hinweis: Überlegen Sie, wie die Verbindung zwischen dem wachsenden Polypeptid und der mRNA während der Elongationsphase der Proteinsynthese aufrechterhalten wird.)

14.8 (POB) Expression eines klonierten Gens.

Sie haben ein Pflanzengen isoliert, das ein Protein kodiert, an dem Sie interessiert sind. Was sind die Sequenzen oder Stellen, die Sie benötigen, um dieses Gen transkribieren, translatieren und regulieren zu lassen? E coli .)?

14.9 Die drei Codons AUU, AUC und AUA kodieren für Isoleucin. Sie entsprechen einem "Hybrid" zwischen einer Codonfamilie (4 Codons) und einem Codonpaar (2 Codons). Das einzelne Codon AUG kodiert für Methionin. Angesichts der Prävalenz von Codon-Paaren und -Familien für andere Aminosäuren, was sind Hypothesen dazu, wie sich diese Situation für Isoleucin und Methionin entwickelt haben könnte?

14.10 Verwenden Sie die folgenden Prozesse, um die Teile a-c zu beantworten:

[1] Synthese von Aminoacyl-tRNA aus einer Aminosäure und tRNA.

[2] Bindung von Aminoacyl-tRNA an das Ribosom zur Verlängerung.

[3] Bildung der Peptidbindung zwischen Peptidyl-tRNA und Aminoacyl-tRNA am Ribosom.

[4] Translokation von Peptidyl-tRNA von der A-Stelle zur P-Stelle am Ribosom.

[5] Aufbau eines Spleißosoms zur Entfernung von Introns aus nuklearer Prä-mRNA.

[6] Entfernung von Introns aus nuklearer prä-mRNA nach dem Zusammenbau eines Spleißosoms.

[7] Synthese einer 5'-Kappe auf eukaryontischer mRNA.

(a) Welche der oben genannten Prozesse benötigen ATP?

(b) Welche der oben genannten Prozesse benötigen GTP?

(c) Für welchen der obigen Prozesse gibt es Hinweise darauf, dass RNA als Katalysator verwendet wird?


Überblick über die Proteinexpression

Proteine ​​werden in Abhängigkeit vom funktionellen Bedarf in der Zelle synthetisiert und reguliert. Die Baupläne für Proteine ​​werden in DNA gespeichert und durch hochregulierte Transkriptionsprozesse entschlüsselt, um Boten-RNA (mRNA) zu produzieren. Die von einer mRNA kodierte Nachricht wird dann in ein Protein übersetzt. Transkription ist die Übertragung von Informationen von DNA auf mRNA, und Translation ist die Synthese von Proteinen basierend auf einer durch mRNA festgelegten Sequenz.

Einfaches Diagramm der Transkription und Übersetzung. Dies beschreibt den allgemeinen Informationsfluss von der DNA-Basenpaarsequenz (Gen) zur Aminosäure-Polypeptidsequenz (Protein).

Bei Prokaryonten laufen Transkription und Translation gleichzeitig ab. Die Translation von mRNA beginnt noch bevor ein reifes mRNA-Transkript vollständig synthetisiert ist. Diese gleichzeitige Transkription und Translation eines Gens wird als gekoppelte Transkription und Translation bezeichnet. Bei Eukaryoten sind die Prozesse räumlich getrennt und laufen sequentiell ab, wobei die Transkription im Zellkern und die Translation oder Proteinsynthese im Zytoplasma stattfindet.

Vergleich von Transkription und Translation in Prokaryoten vs. Eukaryoten.

Dieses 118-seitige Handbuch bietet umfassende Informationen zur Proteinexpression und hilft Ihnen bei der Auswahl des richtigen Expressionssystems und der richtigen Aufreinigungstechnologien für Ihre spezifische Anwendung und Ihren Bedarf. Holen Sie sich Tipps und Tricks, wenn Sie ein Experiment starten, und finden Sie Antworten auf alltägliche Probleme im Zusammenhang mit der Proteinexpression.

Die Transkription erfolgt sowohl bei Prokaryoten als auch bei Eukaryoten in drei Schritten: Initiation, Elongation und Termination. Die Transkription beginnt, wenn die doppelsträngige DNA abgewickelt wird, um die Bindung der RNA-Polymerase zu ermöglichen. Sobald die Transkription initiiert ist, wird RNA-Polymerase aus der DNA freigesetzt. Die Transkription wird auf verschiedenen Ebenen durch Aktivatoren und Repressoren sowie durch die Chromatinstruktur in Eukaryoten reguliert. Bei Prokaryoten ist keine spezielle Modifikation der mRNA erforderlich und die Translation der Botschaft beginnt noch bevor die Transkription abgeschlossen ist. In Eukaryoten wird mRNA jedoch weiter verarbeitet, um Introns zu entfernen (Spleißen), Hinzufügen einer Kappe am 5´-Ende und mehrerer Adenine am 3´-Ende der mRNA, um einen polyA-Schwanz zu erzeugen. Die modifizierte mRNA wird dann in das Zytoplasma exportiert, wo sie translatiert wird.

Die Translation oder Proteinsynthese ist ein mehrstufiger Prozess, der Makromoleküle wie Ribosomen, Transfer-RNAs (tRNA), mRNA und Proteinfaktoren sowie kleine Moleküle wie Aminosäuren, ATP, GTP und andere Cofaktoren benötigt. Für jeden Translationsschritt gibt es spezifische Proteinfaktoren (siehe Tabelle unten). Der Gesamtprozess ist bei Prokaryoten und Eukaryoten ähnlich, obwohl besondere Unterschiede bestehen.

Während der Initiation scannt die kleine Untereinheit des Ribosoms, die an die Initiator-t-RNA gebunden ist, die mRNA beginnend am 5’-Ende, um das Initiationscodon (AUG) zu identifizieren und zu binden. Die große Untereinheit des Ribosoms schließt sich der kleinen ribosomalen Untereinheit an, um den Initiationskomplex am Initiationscodon zu erzeugen. Proteinfaktoren sowie Sequenzen in mRNA sind an der Erkennung des Initiationscodons und der Bildung des Initiationskomplexes beteiligt. Während der Elongation binden tRNAs an ihre bestimmten Aminosäuren (bekannt als tRNA-Ladung) und transportieren sie zum Ribosom, wo sie polymerisiert werden, um ein Peptid zu bilden. Die Sequenz der dem wachsenden Peptid hinzugefügten Aminosäuren hängt von der mRNA-Sequenz des Transkripts ab. Schließlich wird das naszierende Polypeptid im Terminationsschritt freigesetzt, wenn das Ribosom das Terminationscodon erreicht. An diesem Punkt wird das Ribosom von der mRNA freigesetzt und ist bereit, eine weitere Translationsrunde einzuleiten.


Bakterielle Expressionssysteme

Wenn man schnell und kostengünstig riesige Mengen an Protein herstellen möchte, ist eine bakterielle Wirtszelle fast immer die Lösung. E coli ist definitiv einer der beliebtesten Wirte für die Proteinexpression mit mehreren Stämmen, die auf die Proteinexpression spezialisiert sind. Proteinexpression in Bakterien ist ganz einfach DNA, die für Ihr interessierendes Protein kodiert, wird in einen Plasmid-Expressionsvektor eingefügt, der dann in eine Bakterienzelle transformiert wird. Transformierte Zellen vermehren sich, werden induziert, Ihr interessierendes Protein zu produzieren, und dann lysiert. Protein kann dann aus den Zelltrümmern gereinigt werden.

Es gibt mehrere beliebte DNA-Vektoren, die verwendet werden können, um große Mengen an Protein in Bakterienzellen zu produzieren: die Vektoren pET, pRSET, Gateway pDEST und pBAD zum Beispiel. Die Proteinexpression von jedem dieser Vektoren wird durch einen anderen Promotor kontrolliert, was zu unterschiedlichen Expressionsniveaus von jedem Vektor führt. Eine geringere Expression kann erforderlich sein, wenn Ihr Protein toxisch für . ist E coli . Von allen Vektoren liefert pET, das unter der Kontrolle des T7-lac-Promotors steht und durch Lactose induziert wird, den höchsten Grad an Proteinexpression.

Trotz ihrer einfachen Anwendung ist es wichtig anzumerken, dass Bakterien normalerweise keine funktionellen Multidomänen-Säugerproteine ​​produzieren können, da Bakterienzellen nicht dafür ausgerüstet sind, geeignete posttranslationale Modifikationen hinzuzufügen. Darüber hinaus werden viele von Bakterien produzierte Proteine ​​unlöslich und bilden Einschlusskörperchen, die ohne scharfe Reagenzien und Geduld schwer zu extrahieren sind.


Überblick über die Proteinexpression

Proteine ​​werden in Abhängigkeit vom funktionellen Bedarf in der Zelle synthetisiert und reguliert. Die Baupläne für Proteine ​​werden in DNA gespeichert und durch hochregulierte Transkriptionsprozesse entschlüsselt, um Boten-RNA (mRNA) zu produzieren. Die von einer mRNA kodierte Nachricht wird dann in ein Protein übersetzt. Transkription ist die Übertragung von Informationen von DNA auf mRNA, und Translation ist die Synthese von Proteinen basierend auf einer durch mRNA festgelegten Sequenz.

Einfaches Diagramm der Transkription und Übersetzung. Dies beschreibt den allgemeinen Informationsfluss von der DNA-Basenpaarsequenz (Gen) zur Aminosäure-Polypeptidsequenz (Protein).

Bei Prokaryonten laufen Transkription und Translation gleichzeitig ab. Die Translation von mRNA beginnt noch bevor ein reifes mRNA-Transkript vollständig synthetisiert ist. Diese gleichzeitige Transkription und Translation eines Gens wird als gekoppelte Transkription und Translation bezeichnet. Bei Eukaryoten sind die Prozesse räumlich getrennt und laufen sequentiell ab, wobei die Transkription im Zellkern und die Translation oder Proteinsynthese im Zytoplasma stattfindet.

Vergleich von Transkription und Translation in Prokaryoten vs. Eukaryoten.

Dieses 118-seitige Handbuch bietet umfassende Informationen zur Proteinexpression und hilft Ihnen bei der Auswahl des richtigen Expressionssystems und der richtigen Aufreinigungstechnologien für Ihre spezifische Anwendung und Ihren Bedarf. Holen Sie sich Tipps und Tricks, wenn Sie ein Experiment starten, und finden Sie Antworten auf alltägliche Probleme im Zusammenhang mit der Proteinexpression.

Die Transkription erfolgt sowohl bei Prokaryoten als auch bei Eukaryoten in drei Schritten: Initiation, Elongation und Termination. Die Transkription beginnt, wenn die doppelsträngige DNA abgewickelt wird, um die Bindung der RNA-Polymerase zu ermöglichen. Sobald die Transkription initiiert ist, wird RNA-Polymerase aus der DNA freigesetzt. Die Transkription wird auf verschiedenen Ebenen durch Aktivatoren und Repressoren sowie durch die Chromatinstruktur in Eukaryoten reguliert. Bei Prokaryoten ist keine spezielle Modifikation der mRNA erforderlich und die Translation der Botschaft beginnt noch bevor die Transkription abgeschlossen ist. In Eukaryoten wird mRNA jedoch weiter verarbeitet, um Introns zu entfernen (Spleißen), Hinzufügen einer Kappe am 5´-Ende und mehrerer Adenine am 3´-Ende der mRNA, um einen polyA-Schwanz zu erzeugen. Die modifizierte mRNA wird dann in das Zytoplasma exportiert, wo sie translatiert wird.

Die Translation oder Proteinsynthese ist ein mehrstufiger Prozess, der Makromoleküle wie Ribosomen, Transfer-RNAs (tRNA), mRNA und Proteinfaktoren sowie kleine Moleküle wie Aminosäuren, ATP, GTP und andere Cofaktoren benötigt. Für jeden Translationsschritt gibt es spezifische Proteinfaktoren (siehe Tabelle unten). Der Gesamtprozess ist bei Prokaryoten und Eukaryoten ähnlich, obwohl besondere Unterschiede bestehen.

Während der Initiation scannt die kleine Untereinheit des Ribosoms, die an die Initiator-t-RNA gebunden ist, die mRNA beginnend am 5’-Ende, um das Initiationscodon (AUG) zu identifizieren und zu binden. Die große Untereinheit des Ribosoms schließt sich der kleinen ribosomalen Untereinheit an, um den Initiationskomplex am Initiationscodon zu erzeugen. Proteinfaktoren sowie Sequenzen in mRNA sind an der Erkennung des Initiationscodons und der Bildung des Initiationskomplexes beteiligt. Während der Elongation binden tRNAs an ihre bestimmten Aminosäuren (bekannt als tRNA-Ladung) und transportieren sie zum Ribosom, wo sie polymerisiert werden, um ein Peptid zu bilden. Die Sequenz der dem wachsenden Peptid hinzugefügten Aminosäuren hängt von der mRNA-Sequenz des Transkripts ab. Schließlich wird das naszierende Polypeptid im Terminationsschritt freigesetzt, wenn das Ribosom das Terminationscodon erreicht. An diesem Punkt wird das Ribosom von der mRNA freigesetzt und ist bereit, eine weitere Translationsrunde einzuleiten.


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Abstrakt

Der Zusammenhang zwischen der Ähnlichkeit der Expressionsmuster eines Genpaares und der Interaktion der von ihnen kodierten Proteine ​​wird sowohl für das einfache Genom des Bakteriophagen T7 als auch für das wesentlich komplexere Genom der Hefe nachgewiesen Saccharomyces cerevisiae. Die statistische Analyse groß angelegter Genexpressions- und Proteininteraktionsdaten zeigt, dass Proteinpaare, die von koexprimierten Genen kodiert werden, häufiger miteinander interagieren als mit Zufallsproteinen. Darüber hinaus ist die mittlere Ähnlichkeit der Expressionsprofile für die jeweiligen interagierenden Proteinpaare signifikant höher als für zufällige. Eine solche gekoppelte Analyse von Genexpressions- und Proteininteraktionsdaten kann die Auswertung der Ergebnisse von groß angelegten Genexpressions- und Proteininteraktionsscreens ermöglichen, wie für mehrere öffentlich verfügbare Datensätze demonstriert. Die Rolle dieser Verbindung zwischen Expression und Interaktion bei der Evolution von monomeren zu oligomeren Proteinstrukturen wird ebenfalls diskutiert.

Eingegangen am 29. Mai 2001, geändert und angenommen am 10. Juli 2001.


Strukturelle Einblicke in die Genexpression und Proteinsynthese

Thomas Steitz hat sich vor einigen Jahren bereit erklärt, einen Band zur "World Scientific Series in Structural Biology" beizutragen, der sich mit den Beiträgen beschäftigt, die er und seine Mitarbeiter während seiner bemerkenswerten Karriere zur Strukturbiologie geleistet haben. Leider starb Tom im Herbst 2018, bevor er Zeit hatte, mehr zu tun, als nur einen Entwurf für dieses Buch und eine Liste der Nachdrucke zu erstellen, die er enthalten wollte.

Glücklicherweise reagierten Toms Kollegen und Mitarbeiter begeistert, als ihnen später im Herbst mitgeteilt wurde, dass, wenn sie bereit wären, mitzuhelfen, ein Band zum Gedenken an seine Karriere veröffentlicht würde. Es lag an Anders Liljas, Peggy Eatherton, Toms langjähriger Verwaltungsassistentin, und Peter Moore, einem engen Kollegen, ihre Bemühungen zu beaufsichtigen.

Thomas Steitz ist vor allem für seine Arbeit bekannt, die er und seine Mitarbeiter geleistet haben, um die biochemischen Grundlagen der Genexpression aufzuklären. Die Strukturen einer Vielzahl der an Transkription und Translation beteiligten Makromoleküle sind im Laufe seiner Karriere aus seinem Labor entstanden. Dieses Buch enthält Nachdrucke der wichtigsten Veröffentlichungen, die er veröffentlicht hat, gruppiert nach den Strukturen, auf die sie sich beziehen, und Kommentare, die von den Wissenschaftlern verfasst wurden, die mit ihm zusammengearbeitet haben, um sie zu lösen. Es fasst damit die Leistungen eines der profiliertesten Biochemiker der zweiten Hälfte des 20. Jahrhunderts zusammen.

  • Hexokinase-Papiere
  • Membranen Papiere
  • CAP-Papiere
  • Polymerase- und Reverse-Transkriptase-Papiere
  • tRNA-Papiere
  • RecA-Rekombinationspapiere
  • Ribosomenpapiere
  • Sonstig

Leserschaft: Lehrende und Studierende der Biochemie, Molekularbiologie, Strukturbiologie, Pharmakologie. Pharmazeutische Industrie.

VORDERE MATERIE
Thomas A. Steitz

Ich wurde 1940 in Milwaukee, Wisconsin, geboren, und meine Familie lebte bis 1949 in einer Wohnung über einem Farbengeschäft in der Innenstadt. Obwohl mein Vater einen Abschluss in Rechtswissenschaften an der Marquette University in Milwaukee gemacht hatte, wurde er der verantwortliche Administrator Personal im Milwaukee County Hospital. Meine Mutter wuchs auf einer Farm im Bezirk Waukesha außerhalb von Milwaukee auf und absolvierte das Carol College, ein kleines College in Waukesha. Meine Mutter widmete ihre Zeit den Hausarbeiten, die für die Erziehung einer Familie erforderlich waren, aus der schließlich fünf Kinder wurden – ich und meine beiden jüngeren Brüder und zwei jüngeren Schwestern. Die Eltern meines Vaters wohnten etwa 20 Blocks entfernt und die Eltern meiner Mutter und die Familie ihres Bruders lebten auf der Familienfarm im Bezirk Waukesha…

Wissenschaftliche Abenteuer mit Tom in Cambridge und in Yale

Dies ist eine Reminiszenz an meine Interaktionen mit Tom während unserer 50 Jahre an der University of Cambridge und der Yale University von 1967 bis 2017. Tom war in all diesen Jahren ein Kollege, Freund und Unterstützer. Es ist eine Freude, uns an einige der Höhepunkte unserer gemeinsamen Abenteuer zu erinnern.

Der beste Job aller Zeiten. Reflexionen über meine Zeit mit Tom Steitz, 1985–2018

Ich lernte Tom im Herbst 1985 kennen, kurz nachdem ich eine befristete Teilzeitstelle an der Yale University für Professor Peter Lengyel in der Abteilung für Molekulare Biophysik und Biochemie angetreten hatte. Eines Tages sagte Peter: „Folge mir – ich möchte, dass du jemanden triffst.“ Also rannte ich ihm die hintere Treppe im Kline Biology Tower nach unten in den zweiten Stock, wo er mich Tom vorstellte und dann gleich wieder in sein Büro im fünften Stock zurückkehrte. Toms Büro war klein und bescheiden und die Wände waren mit großen und schönen Fotos von Bergszenen geschmückt. Da ich den Zweck dieser Einführung immer noch nicht kannte, stellte ich ihm Fragen zu den Fotos und begann, seine Liebe zur Natur, zum Wandern und Skifahren zu erfahren. Ich erfuhr, dass wir das Erbe und den Erziehungsstil des Mittleren Westens teilen und die Liebe zur Gartenarbeit. Unser Treffen war kurz und sehr angenehm, aber es hat mich verwirrt. Etwa einen Tag später wurde mir sein Zweck enthüllt. Peter und Tom hatten einen Plan ausgearbeitet, um eine neue unbefristete Vollzeitstelle als Verwaltungsassistentin für mich zu schaffen, die eine Arbeit für beide beinhalten würde. Zu Beginn des neuen Jahres 1986 wurde diese Stelle Realität Ich arbeitete vormittags im Labor Steitz und nachmittags im Labor Lengyel. Es war eine Freude, Peter und Tom und die Mitglieder ihrer Forschungsgruppen kennenzulernen. Kurz darauf bot das Howard Hughes Medical Institute (HHMI) Tom eine Stelle als Investigator in ihrer neuen Forschungsinitiative in Yale an. Seine Annahme dieser neuen Position und der zusätzlichen Finanzierung, die sie zur Verfügung stellte, eröffneten eine Vielzahl neuer Möglichkeiten. Zum Beispiel war es ihm nun möglich, eine Vollzeit-Assistentin einzustellen. Er hat mir die Stelle angeboten. Da ich einen künstlerischen Hintergrund hatte, äußerte ich meine Besorgnis, dass mein Mangel an wissenschaftlichen Kenntnissen meine Arbeitsleistung beeinträchtigen könnte. Tom versicherte mir und ermutigte mich, die Stelle anzunehmen, was ich im März 1987 tat. Als ich später von der Kreativität der wissenschaftlichen Forschung und der Kunstfertigkeit der Strukturen erfuhr, die aus der Datensammlung hervorgingen, war die Stelle eindeutig perfekt Spiel. Obwohl der Abschied von Peter Lengyel und seinem Labor traurig war, bin ich ihm für immer dankbar, dass er mich Tom vorgestellt hat…


Genexpression: DNA zu Protein

Das zentrale Dogma
Francis Crick prägte die Phase “the Central Dogma”, um den Informationsfluss von der Nukleinsäure zum Protein zu beschreiben. In DNA kodierte Informationen werden in RNA transkribiert und RNA wird in eine lineare Sequenz von Aminosäuren im Protein übersetzt. Obwohl Information reversibel zwischen DNA und RNA über Transkription und reverse Transkription fließen kann, wurde noch kein Mechanismus für Veränderungen in der Protein-Aminosäuresequenz gefunden, um irgendwie eine entsprechende Veränderung in der RNA oder DNA zu bewirken.
Dieses Video gibt einen stark vereinfachten Überblick über das zentrale Dogma der Molekularbiologie:

Und dieses Video bietet einen animierten Überblick über die Genexpression in einer eukaryontischen Zelle:

Transkription: DNA zu RNA
Transkription ist der Prozess, bei dem DNA als Vorlage verwendet wird, um ein RNA-Molekül herzustellen:

  • Das Enzym RNA-Polymerase liest die Vorlage DNA-Strang und synthetisiert ein RNA-Molekül, dessen Basen komplementär zum DNA-Matrizenstrang sind.
  • RNA wird synthetisiert 5′ –> 3′ (gleiche Richtung wie DNA-Synthese) RNA-Polymerase liest den Matrizenstrang von DNA 3′ –> 5′.
  • Die Basensequenz in der RNA ist die gleiche wie die Basensequenz in der “Codierung” DNA-Strang, außer dass die RNA Uracil (U) anstelle von Thymin (T) enthält.
  • RNA-Polymerasen sowohl in Prokaryoten als auch in Eukaryoten hängen von DNA-bindenden Proteinen, sogenannten Transkriptionsfaktoren, ab, um an spezielle Sequenzmotive in der DNA zu binden, genannt Promoter, um zu erkennen, wo Gene beginnen.
  • Transkriptionsfaktoren rekrutieren die RNA-Polymerase, um an die Promotorsequenz zu binden und die Transkription direkt “stromabwärts” des Promotors zu beginnen.

Dieses Video gibt einen vereinfachten Überblick über die Transkription. Der Erzähler macht um 3:45 Uhr einen Fehler (den er später auffängt und korrigiert!), der als wirklich wichtige Erinnerung an einen der Hauptunterschiede zwischen DNA und RNA dient.

Sehen Sie hier eine erweiterte molekulare Animation der Transkription mit Erzählung: https://www.dnalc.org/resources/3d/13-transcription-advanced.html

Übersetzung: RNA zu Protein
Translation ist der Prozess, bei dem ein mRNA-Molekül als Vorlage verwendet wird, um ein Protein herzustellen:
Die Übersetzung einer Basensequenz in der RNA in eine Aminosäuresequenz in Proteinen erfordert 3 Hauptkomponenten:

  1. Boten-RNA (mRNA): mRNAs werden von proteinkodierenden Genen transkribiert. (Es gibt andere Arten von Genen, die keine Proteine ​​kodieren, wie Gene, die rRNAs und tRNAs kodieren.)
  2. Ribosomen:Ribosomen sind große Ansammlungen von ribosomalen RNA-Molekülen (rRNAs) und Dutzenden von Proteinen. Wenn sie nicht arbeiten, zerfallen sie in die kleine Untereinheit und die große Untereinheit, die jeweils aus einer rRNA und zahlreichen Proteinen bestehen. Als die Strukturen prokaryotischer Ribosomen mit hoher Auflösung bestimmt wurden, stellten die Forscher zu ihrer Überraschung fest, dass das katalytische Zentrum für die Peptidyl-Transfer-Reaktion (Anheftung neuer Aminosäuren an die wachsende Polypeptidkette) besteht vollständig aus rRNA. Somit ist das Ribosom eigentlich ein immenses Ribozym, oder ein katalytisches RNA-Molekül, das durch zahlreiche Proteine ​​stabilisiert wird, und nicht durch ein Enzym.
  3. Transfer-RNAs (tRNAs) die mit ihren entsprechenden Aminosäuren “geladen” sind (d.h. die tRNAs sind an ihre entsprechenden Aminosäuren gebunden/tragen diese). tRNAs passen die Aminosäure an das Codon in der mRNA an. Die Basen in der Anticodon-Schleife sind komplementär zu den Basen in einem mRNA-Codon. Das 3′ Ende der tRNA hat eine hochenergetische Bindung an die entsprechende Aminosäure. Zellen haben eine Familie von Enzymen, genannt Amino-Acyl-tRNA-Synthetasen, die die verschiedenen tRNAs erkennen und sie durch Anheften der richtigen Aminosäure „laden“.

Sekundärstruktur von Phenylalanyl-tRNA aus Hefe, aus Wikipedia

Tertiärstruktur der tRNA, aus Wikipedia. Die Anticodon-Schleife (in grau) bildet Basenpaare mit dem Codon in der mRNA in antiparalleler Orientierung. Die Aminosäure-Anheftungsstelle (gelb) ist die Stelle, an der die tRNA kovalent an ihre Aminosäure gebunden ist.

Die Translation beginnt nahe dem 5′ Ende der mRNA, mit der ribosomalen kleinen Untereinheit und einer speziellen Initiator-tRNA, die die Aminosäure Methionin trägt. In den meisten Fällen beginnt die Translation am AUG-Triplett, das dem 5′-Ende der mRNA am nächsten liegt. In Eukaryoten „scannt“ die kleine Untereinheit des Ribosoms typischerweise nur vom 5′ Ende der mRNA entlang, bis sie das erste AUG-Codon findet. In Prokaryoten gibt es typischerweise eine spezifische Sequenz, an die das Ribosom bindet, die das Ribosom am Anfangs-AUG “positioniert”. In jedem Fall dockt die große ribosomale Untereinheit dann an und die Translation beginnt, immer beginnend mit einem AUG-Codon (Methionin) sowohl in Prokaryoten als auch in Eukaryoten. Das Ribosom bewegt sich entlang der mRNA 3 Basen gleichzeitig von der 5′ zur 3′ Richtung, und neue tRNAs, deren Anti-Codons komplementär zu den mRNA-Codons sind, kommen mit ihren entsprechenden Aminosäuren an. Eine Peptidbindung bildet sich, um die Aminosäure mit dem Carboxylende der wachsenden Polypeptidkette zu verbinden. Das Ribosom bewegt sich um weitere 3 Basen, und die leere tRNA wird ausgeworfen, um Platz für eine neue Amino-Acyl-tRNA zu schaffen.

Bild modifiziert aus “Translation: Figure 3,” von OpenStax College, Biology (CC BY 4.0).

Die vom Ribosom hergestellte Polypeptidkette weist auch eine Direktionalität auf, wobei ein Ende eine freie Aminogruppe und das andere Ende der Kette eine freie Carboxylgruppe aufweist. Diese heißen die N-Terminus und der C-Terminus, bzw. Neue Aminosäuren werden nur an einem freien Carboxylende hinzugefügt, sodass Polypeptidketten vom N-Terminus zum C-Terminus wachsen.
Dieses Video gibt einen soliden Überblick über die Übersetzung. Es ist etwas länger als die typischen Videos, die wir auf dieser Seite verwenden, aber es macht wirklich gute Arbeit, Schritt für Schritt aufzuschlüsseln, was während der Übersetzung passiert:

Sehen Sie sich hier eine viel kürzere molekulare Animation der Übersetzung an:
https://www.dnalc.org/resources/3d/16-translation-advanced.html
Der genetische Code

Der universelle genetische Code. AUG (Methionin, grün hervorgehoben) ist das “Start” Codon. Die drei rot markierten Codons “Stop” sind “nonsense”-Codons, die die Beendigung der Translation signalisieren. Von http://biology.kenyon.edu/courses/biol114/Chap05/Chapter05.html

Dieser genetische Code wird universell von allen lebenden Organismen verwendet, egal ob Archaea, Bakterien oder Eukarya, mit nur geringfügigen Modifikationen in den Mitochondrien relativ weniger Arten. Wenn Sie rechnen, können Sie sehen, dass es 64 mögliche Codons (4^3) gibt, aber wir wissen, dass es nur 20 Aminosäuren gibt. Somit ist der Code “degenerate,”, weil dieselbe Aminosäure durch 2, 3, 4 oder 6 verschiedene Codons spezifiziert werden kann. Glycin kann beispielsweise durch die Codons GGU, GGC, GGA und GGG spezifiziert werden. Methionin ist insofern ungewöhnlich, als es nur durch ein einziges Codon spezifiziert wird: AUG. (Tryptophan ist die einzige andere Aminosäure, die durch ein einzelnes Codon spezifiziert wird.)
Mutationen können sehr unterschiedliche Auswirkungen haben, je nachdem, wo sie in einem Gen oder in einem Codon vorkommen
Betrachtet man nur einzelne Nukleotidänderungen (Substitutionen, Deletionen oder Insertionen einzelner Basen), können diese je nachdem, ob sie im Gen vorkommen, ganz unterschiedliche Folgen haben.
Aufgrund der degenerierten Natur des genetischen Codes hat eine DNA-Basensubstitution oft keine Wirkung, wenn sie die 3. Base im Codon ändern. Zum Beispiel hat die Änderung von GAG in GAA keine Auswirkung auf das Protein, da beide Codons Alanin spezifizieren. Solche “stillen” Mutationen werden “ . genanntgleichbedeutend” Mutationen.

Andere Basensubstitutionen in der ersten oder zweiten Position führen zu Aminosäureänderungen, dies sind “nicht synonym” Mutationen und auch Missverständnis Mutationen.
Auch bei nicht-synonymen Mutationen ist die genaue Aminosäureänderung wichtig. Eine Änderung einer hydrophoben Aminosäure zu einer anderen hydrophoben Aminosäure wird die Struktur des Proteins weniger stören als eine Änderung einer hydrophoben Aminosäure zu einer polaren oder geladenen Aminosäure. Schließlich sind einige Teile eines Proteins wichtiger als andere, beispielsweise das katalytische Zentrum von Enzymen oder Stellen, die andere Proteine, DNA oder regulatorische Moleküle binden.

Einige Mutationen erzeugen ein neues Stoppcodon (UAA, UAG oder UGA). Diese heißen “Unsinn” Mutationen und verursachen verkürzte Polypeptide.
Insertionen oder Deletionen (“indels”) einzelner Nukleotide bewirken eine Änderung der Lesung aller nachgeschalteten Codons, sie werden um eine Base verschoben. Solche “Frameshift” Mutationen verändern die meisten oder alle Aminosäuren stromabwärts (zum 3′ Ende der mRNA, zum C-Terminus des Proteins) der Mutation.

Unterschiede zwischen Prokaryoten und Eukaryoten
Vieles von dem, was oben diskutiert wurde, wurde ursprünglich in Bakterien entdeckt und dann auch für Archaeen und Eukaryoten gefunden, und viele der Kernmerkmale der Molekularbiologie sind evolutionär konserviert. Es gibt jedoch einige wichtige Unterschiede, die im Folgenden beschrieben werden.
Prokaryonten: Transkription und Translation sind gekoppelt
In prokaryotischen Zellen beginnen Ribosomen bereits zu translatieren, während die mRNA noch transkribiert wird. DNA, RNA-Polymerase und Ribosomen befinden sich alle an derselben Stelle. Diese gekoppelte Transkription und Translation kann auftreten, weil Prokaryonten keinen Kern haben. (Bei Eukaryoten trennt der Zellkern die Transkriptionsmaschinerie von der Translationsmaschinerie.)

Eukaryoten: Transkription und Translation sind räumlich und zeitlich getrennt und nukleäre prä-mRNA wird zu reifen mRNA verarbeitet

Bei Eukaryoten erfolgt die Transkription im Zellkern, während die Translation außerhalb des Zellkerns erfolgt, im Zytoplasma durch freie zytoplasmatische Ribosomen oder durch Ribosomen, die an das ER angedockt sind.
The RNA transcribed from a protein-coding gene in the nucleus is called the pre-mRNA. Pre-mRNA has to undergo at least two, and usually 3, processing steps before they can be exported to the cytoplasm as mature mRNA. These are, in order:

  1. The 5′ end of the pre-mRNA is modified by the covalent attachment of a 7-methylG nucleotide, called the 5′-cap. The 5′ cap is required for eukaryotic ribosomes to initiate translation.
  2. The majority of eukaryotic genes contain sequences which do not actually code for protein. These sequences are called introns (“intervening” sequences), and they “interrupt” the protein coding sequences, which are called exons (“expressed” sequences) in the gene. These non-protein coding intron sequences are removed by RNA splicing, leaving just the protein-coding exons in the final mRNA.
  3. The 3- end of the pre-mRNA is modified by the addition of hundreds of adenine nucleotides, called the polyA tail. The polyA tail is important for nuclear export, mRNA stability, and translation.

All of these processing steps actually happen während the mRNA is being transcribed that is, they occur co-transcriptionally. So in reality, a full-length “pre-mRNA” never actually exists.

Eukaryotic pre-mRNAs are processed in the nucleus by adding a 5′ cap, 3′ polyA tail, and removal of introns via RNA splicing to create a mature mRNA consisting only of exons, ready for export to the cytoplasm for translation. From http://www.biology.arizona.edu/molecular_bio/problem_sets/mol_genetics_of_eukaryotes/03t.html

This video gives a nice quick overview of these differences between prokaryotes and eukaryotes:

Dr. Choi’s video lecture on this topic, in one 32-min chunk:

Test your knowledge with these questions & problems: B1510_module4-6_DNA_to_protein_questions


Schau das Video: Aufbau der Zelle: Bio leicht gemacht! Biologie. Duden Learnattack (Kann 2022).