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Warum liegen Proteine ​​in der unlöslichen Form vor, wenn sie sich in gefrorenem Wasser befinden?

Warum liegen Proteine ​​in der unlöslichen Form vor, wenn sie sich in gefrorenem Wasser befinden?


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Warum würde das Absenken der Wassertemperatur die intermolekularen Kräfte so stark verändern, dass Proteine, die einmal in Wasser löslich waren, unlöslich werden? Ich weiß, dass Gefrieren ein Kristallgitter erzeugen kann, aber ich sehe nicht, wie sich die Temperatur mit den intermolekularen Kräften von Wasser verbinden würde? Wenn es überhaupt geht?

BEARBEITEN: Warum sollte eine Temperaturabnahme die Wechselwirkung eines Proteins mit einem POLAR-Lösungsmittel ändern?


Bei dieser Antwort geht es eher um die Kaltdenaturierung von Proteinen als um den Effekt des Einfrierens.

Die gefaltete Struktur eines Proteins ist aufgrund einer geringen günstigen Differenz zwischen den freien Energien der gefalteten und ungefalteten Zustände thermodynamisch stabil. Bei einem kleinen Single-Domain-Protein entspricht dieser Unterschied normalerweise nur der Stärke einer kleinen Anzahl von Wasserstoffbrücken - gefaltete Zustände sind nicht sehr stabil.

Elektrostatische Wechselwirkungen, Wasserstoffbrückenbindungen und Van-der-Waals-Wechselwirkungen innerhalb des Proteins, Wechselwirkungen innerhalb des Lösungsmittels und Wechselwirkungen zwischen Protein und Lösungsmittel müssen zusammen mit entropischen Effekten berücksichtigt werden.

Ein Faktor, der eine Rolle spielt, ist der Effekt, den eine exponierte unpolare Gruppe des Proteins auf das Lösungsmittel haben kann. Da die Wassermoleküle neben einer solchen unpolaren Gruppe mit ihr keine Wasserstoffbrückenbindungen eingehen können, werden sie geordneter oder eisartiger, da sie nur Wasserstoffbrückenbindungen miteinander eingehen können. Dies ist die Grundlage der hydrophoben Wirkung - da ein Protein seine unpolaren Gruppen im Proteininneren faltet und absondert, wird die ungünstige Entropieänderung des Proteins (d. h. es ist geordneter geworden) durch die erhöhte Unordnung im Wasser ausgeglichen.

Wenn die Temperatur sinkt, wird das Wasser ohnehin strukturierter, so dass eine Zunahme der Entropie des Wassers nicht mehr verfügbar ist, um die verringerte Entropie des gefalteten Polypeptids auszugleichen. Die thermodynamische Bilanz wird verändert und der entfaltete Zustand begünstigt.


Wenn sich Proteine ​​von wasserlöslich zu wasserunlöslich ändern, bedeutet dies, dass sich ihre dreidimensionale Struktur verändert, da dies bestimmt, wie das Protein mit dem Wasser interagiert. Die meisten Proteine ​​haben in ihrer normalen Strukturkonfiguration außen hydrophile Reste, die sie löslich machen. Wenn sich dies ändert und einige der hydrophoben Reste an die Proteinoberfläche gelangen, ist das Protein möglicherweise nicht mehr löslich.

Der Prozess der Strukturveränderung (manchmal auch 'Denaturierung' genannt) kann durch viele verschiedene Faktoren verursacht werden - im Grunde alles, was sich vom Inneren einer Zelle unterscheidet (für den Menschen: ~37°, Salzkonzentrationen,…). Wenn Wasser gefriert, kann das Eiskristallgitter die Proteine ​​aus ihrer normalen Konformation/Struktur drängen, nach dem Auftauen des Eises können sie ihre Struktur möglicherweise nicht mehr von selbst zurückbekommen (dies hängt vom Protein ab).

Um eine Antwort auf Ihre Bearbeitung zu geben: Die Temperatur beeinflusst die Löslichkeit nicht direkt, der Effekt ist indirekt durch eine Strukturänderung


Wie bilden sich Amyloid-Plaques und wie werden sie entfernt?

Amyloid-Plaques stehen in engem Zusammenhang mit der Alzheimer-Krankheit. Die Bildung von neurofibrillären Tangles und Amyloid-Plaques trägt zum Abbau von Nervenzellen im Gehirn bei. Eines der Hauptsymptome der Alzheimer-Krankheit ist die Ansammlung von Amyloid-Plaques, die sich zwischen den Nervenzellen (Neuron) im Gehirn befinden. Amyloid ist eigentlich ein Begriff für Proteinfragmente, die auf natürliche Weise vom menschlichen Körper produziert werden. Beta-Amyloid ist jedoch eine geschnittene Version des Vorläufers des Amyloid-Proteins. Das menschliche Gehirn in seiner normalen Situation bricht und eliminiert diese Proteinfragmente, um den Untergang der Ausführung einer Aufgabe zu verhindern. Bei der Alzheimer-Krankheit sammeln sich dieselben Fragmente an und bilden harte, die weiter zu unlöslichen Plaques werden.

Im Gegenteil, neurofibrilläre Knäuel sind eigentlich unlösliche Fasern, die sich in einem verdrehten Zustand in einer Gehirnzelle befinden. Sie bestehen aus einem Protein namens Tau. Dies bildet zusammen eine Struktur namens Mikrotubuli. Der Mikrotubulus trägt typischerweise dazu bei, die Nährstoffe und andere lebenswichtige Komponenten innerhalb einer Nervenzelle von einem Teil zum anderen zu transportieren. Im Hinblick auf die Alzheimer-Krankheit wird das Tau-Protein jedoch abnormal und somit kollabiert die Struktur der Mikrotubuli.


Proteine

M. Michael Gromiha, in Proteinbioinformatik, 2010

1.3 Strukturelle Klassifizierung von Proteinen

Proteine ​​werden grob in zwei Hauptgruppen eingeteilt: Faserproteine ​​mit Polypeptidketten, die in langen Strängen angeordnet sind, und kugelförmige Proteine, wobei Polypeptidketten in eine kugel- oder kugelförmige Form gefaltet sind.

1.3.1 Faserproteine

Faserproteine ​​sind normalerweise statische Moleküle und spielen wichtige strukturelle Rollen in der Anatomie und Physiologie von Wirbeltieren, indem sie äußeren Schutz, Unterstützung, Form und Form bieten. Sie sind wasserunlöslich und werden typischerweise auf einer einzelnen, sich wiederholenden Struktur aufgebaut, die zu Kabeln oder Fäden zusammengesetzt ist. Beispiele für Faserproteine ​​sind α-Keratin, der Hauptbestandteil von Haaren und Nägeln, und Kollagen, der Hauptproteinbestandteil von Sehnen, Haut, Knochen und Zähnen.

1.3.2 Klassifizierung von globulären Proteinen

Globuläre Proteine ​​werden in vier Strukturklassen kategorisiert: all-α, all-β, α+β und α/β (Levitt und Chothia, 1976). Die Ribbon-Diagramme, die die Strukturen in jeder Klasse veranschaulichen, sind in Abbildung 1.8 .

Abbildung 1.8. Banddiagramm für vier typische Proteinstrukturen in verschiedenen Strukturklassen (a) all-α (4MBN), (b) all-β (3CNA), (c) α+β (4LYZ) und (d) α/β (1TIM ).

Abbildung wurde von Gromiha und Selvaraj (2004) angepasst.

Die All-α- und All-β-Klassen werden von α-Helices (α > 40% und β< 5%) bzw. von β-Strängen (β > 40% und α < 5%) dominiert ( Abbildungen 1.8a und B ). Die Klasse α + β enthält sowohl α-Helices (> 15%) als auch antiparallele β-Stränge (> 10%), die sich nicht vermischen, sondern dazu neigen, sich entlang der Polypeptidkette zu segregieren ( Abbildung 1.8c ). Die Proteine ​​der α/β-Klasse ( Abbildung 1.8d ) haben gemischte oder annähernd alternierende Segmente von &agr;-helikalen (> 15 %) und parallelen &bgr;-Strängen (> 10 %).

1.3.3 Membranproteine

Membranproteine, die in die Lipiddoppelschichten eingebettet werden müssen, haben sich zu Aminosäuresequenzen entwickelt, die sich mit einer hydrophoben Oberfläche in Kontakt mit den Alkanketten der Lipide und einer polaren Oberfläche in Kontakt mit den wässrigen Phasen auf beiden Seiten der Membran falten und die Polkopfgruppen der Lipide ( Abbildung 1.9 ). In Genomen wird vermutet, dass 30% der Proteine ​​Membranproteine ​​sind, und die meisten der helikalen und Strangproteine ​​der Transmembran werden als Ziele für das Wirkstoffdesign identifiziert. Membranproteine ​​erfüllen eine Vielzahl von Funktionen, einschließlich der Zell-Zell-Signalgebung und der Vermittlung des Transports von Ionen und gelösten Stoffen durch die Membran. Es gibt zwei Arten: (i) transmembrane helikale Proteine, bei denen sie die zytoplasmatische Membran mit α-Helices überspannen (White und Wimley, 1999) und (ii) transmembrane β-Fassproteine, die die äußeren Membranen gramnegativer Bakterien mit β- Stränge (Schulz, 2003). Abbildung 1.9 zeigt die Strukturen von Membranproteinen mit diesen beiden unterschiedlichen Motiven, α-Helices und β-Stränge.

Abbildung 1.9. Darstellung von (a) α-helikalen und (b) β-Barrel-Membranproteinen. Die membranüberspannenden Regionen sind innerhalb der Scheibe gezeigt. Proteinstrukturen wurden der Protein Data Bank of Transmembrane Proteins (http://pdbtm.enzim.hu/) entnommen.


Die grundlegende Struktureinheit von Kollagen ist eine Tripelhelix

Da das faserige Typ-I-Kollagen aufgrund seiner Fülle an sehnenreichem Gewebe wie Rattenschwanz leicht zu isolieren ist, wurde es als erstes charakterisiert. Seine grundlegende Struktureinheit ist ein langes (300 nm), dünnes (1,5 nm Durchmesser) Protein, das aus drei gewundenen Untereinheiten besteht: zwei 㬑(I)-Ketten und einer 㬒(I). * Jede Kette enthält genau 1050 Aminosäuren, die in einer charakteristischen rechtsgängigen Tripelhelix umeinander gewunden sind (Abbildung 22-11a). Es wurde schließlich gezeigt, dass alle Kollagene dreisträngige helikale Segmente ähnlicher Struktur enthalten. Die einzigartigen Eigenschaften jedes Kollagentyps sind hauptsächlich auf Segmente zurückzuführen, die die Tripelhelix unterbrechen und sich zu anderen Arten von dreidimensionalen Strukturen falten.

Abbildung 22-11

Die Struktur von Kollagen. (a) Die grundlegende Struktureinheit ist ein dreisträngiges helikales Molekül. Jedes dreisträngige Kollagenmolekül ist 300 nm lang. (b) In faserigem Kollagen packen sich Kollagenmoleküle Seite an Seite zusammen. Benachbarte Moleküle werden verdrängt (mehr.)

Die dreifach-helikale Struktur von Kollagen entsteht aus einer ungewöhnlichen Fülle von drei Aminosäuren: Glycin, Prolin und Hydroxyprolin. Diese Aminosäuren bilden das charakteristische Wiederholungsmotiv Gly-Pro-X, wobei X eine beliebige Aminosäure sein kann. Jede Aminosäure hat eine genaue Funktion. Die Seitenkette von Glycin, ein H-Atom, ist die einzige, die in das überfüllte Zentrum einer dreisträngigen Helix passt. Wasserstoffbrücken, die die Peptidbindung NH eines Glycinrests mit einer Peptidcarbonylgruppe (C═O) in einem benachbarten Polypeptid verbinden, tragen dazu bei, die drei Ketten zusammenzuhalten. Der feste Winkel der C – N-Peptidyl-Prolin- oder Peptidyl-Hydroxyprolin-Bindung ermöglicht es jeder Polypeptidkette, sich zu einer Helix mit einer Geometrie zu falten, so dass sich drei Polypeptidketten zu einer dreisträngigen Helix verdrehen können. Obwohl die starren Peptidyl-Prolin-Bindungen die Packung der Aminosäuren in einer α-Helix stören, stabilisieren sie interessanterweise die starre dreisträngige Kollagenhelix.


Langzeitlagerung von SERA: Testergebnisse

Um die Integrität des Tierserums wirksam zu bewahren, sollte es gefroren und vor Licht geschützt gelagert werden. Die empfohlene Lagertemperatur beträgt -10 bis -40 °C. Bei Temperaturen unter -40 °C können Vorratsflaschen spröde werden, was die Bruchgefahr erhöht.

Mehrere Auftau-/Gefrierzyklen sollten vermieden werden, da sie den Abbau der Serumnährstoffe beschleunigen und die Bildung unlöslicher Niederschläge induzieren können. Aus diesem Grund sollte Serum niemals in "frostfreien" Gefrierschränken gelagert werden. Diese Geräte erwärmen sich gelegentlich selbst, um interne Eisablagerungen zu verhindern, und sind daher der Klarheit und Stabilität von gefrorenen Serumprodukten abträglich.

Empfohlenes Auftauverfahren für FBS und andere Seren

  • Nehmen Sie die Serumflaschen aus dem Gefrierschrank und lassen Sie sie etwa 10 Minuten lang bei Raumtemperatur akklimatisieren.
  • Stellen Sie jeden Behälter in ein 30 bis 37 °C warmes Wasserbad oder einen Inkubator. Höhere Temperaturen werden hitzelabile Nährstoffe abbauen. Wenn Sie ein Wasserbad verwenden, tauchen Sie die Flaschen nicht über das Niveau des Seruminhalts hinaus ein, um ein Eintauchen der Flaschenverschlüsse zu verhindern. Wasserbäder sind häufige Kontaminationsquellen für Medien und Serum.
  • Schwenken oder schütteln Sie die Flaschen alle 10 - 15 Minuten vorsichtig, bis das Serum vollständig aufgetaut ist.

Vermeiden Sie Kryopräzipitate beim Auftauen von Serum (FBS)

Die zum Auftauen des Serums verwendete Methode ist entscheidend für seine optimale Leistung. Der Schlüssel zum richtigen Auftauen ist regelmäßiges Rühren. Wenn eine Serumflasche beim Auftauen nicht regelmäßig geschüttelt oder gewirbelt wird, bilden sich in der gesamten flüssigen Fraktion Salz- und Proteingradienten. Innerhalb dieser Gradienten befinden sich hohe Konzentrationen an Salzen, Proteinen und Lipiden, die zur Bildung von kristallinen oder flockigen Niederschlägen führen können. Diese "Kryopräzipitate" sind für Zellkulturen nicht toxisch, aber sie beeinflussen das Aussehen und die konsistente Zusammensetzung des FBS oder anderer Tierseren.

Gelegentliche, spärliche Kryopräzipitate sind keine Seltenheit, selbst in Serum, das mit dem empfohlenen Verfahren aufgetaut wurde. Dies ist normal und hat keinen Einfluss auf die Produktleistung.

Bei falschem Auftauen des Serums kann sich vermehrt Kryopräzipitat bilden, das oft unlöslich ist. Es wird nicht empfohlen, das Serum zu filtern, um Kryopräzipitate zu entfernen, da dies zu einem unbeabsichtigten Verlust von Nährstoffen wie Wachstumsfaktoren, Mitogenen und anderen Proteinen führen könnte.

Schützen Sie aufgetautes FBS und andere Seren durch sichere Kühlung und Lagerung

Verwenden Sie das aufgetaute Serum umgehend. Flüssiges FBS und anderes Serum können gekühlt (2 bis 8 °C) bis zu vier Wochen aufbewahrt werden. Um Auftau-/Gefrierzyklen oder das Verwerfen von nicht verwendetem Serum nach mehr als vier Wochen Kühlzeit zu vermeiden, wird empfohlen, nicht benötigtes Serum sofort in kleine, anwendungsgerechte Aliquots unter sterilen Kulturbedingungen zu verteilen und erneut einzufrieren, um die Stabilität für die zukünftige Verwendung zu gewährleisten.


Zusammenfassung – Faserige vs. globuläre Proteine

Faser- und Kugelproteine ​​sind zwei Arten von Proteinen, die in unserem Körper vorhanden sind. Faserige Proteine ​​sind verlängerte strangartige Proteine ​​Auf der anderen Seite sind kugelförmige Proteine ​​kugelförmig. Darüber hinaus sind faserige Proteine ​​in Wasser unlöslich, während globuläre Proteine ​​in Wasser löslich sind. Darüber hinaus wirken globuläre Proteine ​​als Katalysatoren biochemischer Reaktionen, während faserige Proteine ​​strukturelle Funktionen erfüllen. Im Vergleich zu globulären Proteinen sind Faserproteine ​​in unserem Körper reichlich vorhanden. Dies fasst den Unterschied zwischen faserigen und globulären Proteinen zusammen.

Referenz:

1. „Strukturelle Biochemie/Proteine/Faserproteine.“ Handbuch für die Entwicklungszusammenarbeit/Leitlinien/Programme für eine lernende Organisation verwalten, die projektiert und die Mitarbeiter stärken – Wikibooks, Open Books for an Open World, Wikimedia Foundation, Inc., hier verfügbar.

Bild mit freundlicher Genehmigung:

1. „Hierarchische Struktur der Haare in der Rinde und der Kutikula“ Von Yang F, Zhang Y, Rheinstädter MC – [1] (CC BY 4.0) über Commons Wikimedia
2. „1GZX Hämoglobin“ von Zephyris in der englischsprachigen Wikipedia (CC BY-SA 3.0) über Commons Wikimedia


Schlussfolgerungen

Unser allgemeines Verständnis von Proteinen sagt uns, dass sie normalerweise einer oder zwei verschiedenen und miteinander inkompatiblen Klassifikationen angehören: entweder löslich oder membranassoziiert. Dieser Mini-Review hat gezeigt, dass einige Proteine ​​tatsächlich beides sein können, während andere durch rationales Design von einem in das andere umgewandelt werden können. Wasserlösliche Membranproteine ​​bringen viele der Vorteile typischer löslicher Proteine ​​mit sich, wie hohe Ausbeute durch Überexpression, einfache Reinigung und Stabilität bei biophysikalischen Untersuchungen [16,18,23,27,44,45]. Leider haben diese Ansätze ihre eigenen Grenzen. Beispielsweise könnte die Verwendung der hochflexiblen Apolipoprotein-Domänen als löslich machende Fusionsproteine ​​Bemühungen zur Kristallisation von IMPs behindern [27], und eine große Anzahl von Mutationen in den Sequenzen von Membranproteinen, um sie wasserlöslich zu machen, könnte unerwartete funktionelle Veränderungen verursachen, die die eigentliche Funktion verändern das konstruierte Protein wurde zum Testen entwickelt. Diese Schwierigkeiten sind jedoch nicht unüberwindbar, und mit jedem neuen Membranprotein, das in wasserlöslicher Form untersucht wird, kommen neue Erkenntnisse über die grundlegende Membranproteinbiologie, die die Entwicklung zukünftiger Fortschritte in diesem wichtigen Forschungsgebiet anführen.

Der Autor wurde durch Fördermittel des Engineering and Physical Sciences Research Council (EP/I032355/2) und des Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BB/L013711/1) unterstützt.


Proteinstruktur

Die Struktur eines Proteins kann sein: kugelförmig oder faserig abhängig von seiner besonderen Rolle (jedes Protein ist spezialisiert). Kugelförmige Proteine ​​sind im Allgemeinen kompakt, löslich und kugelförmig. Faserproteine ​​sind typischerweise verlängert und unlöslich. Kugelförmige und faserige Proteine ​​können eine oder mehrere Arten von Proteinstrukturen aufweisen.

Es gibt vier Strukturebenen von Proteinen: primär, sekundär, tertiär und quaternär. Diese Ebenen bestimmen die Form und Funktion eines Proteins und unterscheiden sich voneinander durch den Komplexitätsgrad einer Polypeptidkette. Die primäre Ebene ist die grundlegendste und rudimentärste, während die quaternäre Ebene anspruchsvolle Bindungen beschreibt.

Ein einzelnes Proteinmolekül kann eine oder mehrere dieser Proteinstrukturebenen enthalten und die Struktur und Komplexität eines Proteins bestimmen seine Funktion. Kollagen zum Beispiel hat eine supergewundene spiralförmige Form, die lang, strähnig, stark und seilartig ist – Kollagen ist großartig für die Unterstützung. Hämoglobin hingegen ist ein kugelförmiges Protein, das gefaltet und kompakt ist. Seine kugelförmige Form ist nützlich, um durch Blutgefäße zu manövrieren.


Posttranslationale Modifikationen, die die Enzymaktivität modulieren

Fangxu Sun , Ronghu Wu , in Methoden der Enzymologie , 2019

Abstrakt

Glykoproteine ​​auf der Zelloberfläche sind für verschiedene zelluläre Aktivitäten, einschließlich der Zell-Zell-Kommunikation und der Zell-Matrix-Interaktion, essentiell. Veränderungen der Glykosylierung sind mit vielen Krankheiten wie Krebs und Infektionskrankheiten korreliert. Es ist jedoch aufgrund der Heterogenität der Glykane, der geringen Häufigkeit vieler Oberflächenglykoproteine ​​und der Notwendigkeit effektiver Methoden zur Trennung von Oberflächenglykoproteinen eine große Herausforderung, Glykoproteine, die sich nur auf der Zelloberfläche befinden, systematisch und ortsspezifisch zu analysieren. In diesem Kapitel geben wir einen kurzen Überblick über bestehende Massenspektrometrie (MS)-basierte Methoden zur globalen Analyse von Oberflächenglykoproteinen. Anschließend diskutieren wir eine effektive Methode, die metabolische Markierung, Klick- und enzymatische Reaktionen sowie MS-basierte Proteomik integriert, um umfassend und ortsspezifisch N-Glykoproteine ​​auf der Zelloberfläche zu untersuchen. Ein detailliertes Protokoll für diese Methode ist ebenfalls enthalten. In Kombination mit quantitativer Proteomik haben wir diese Methode angewendet, um N-Glykoproteine ​​auf der Zelloberfläche zu quantifizieren und die Beziehung zwischen Zellinvasivität und N-Sialoglykoproteinen auf der Zelloberfläche zu untersuchen. Angesichts der Bedeutung von Oberflächen-Glykoproteinen kann diese Methode umfassend angewendet werden, um die Glykowissenschaften voranzutreiben, was zu einem besseren Verständnis der molekularen Mechanismen menschlicher Krankheiten und zur Entdeckung von Oberflächen-Glykoproteinen als Biomarker für die Erkennung von Krankheiten führt.


Transport durch die Zellmembran: 4 Wege | Biologie

Der Transport durch die Zellmembran wird in vier Arten eingeteilt: 1. Diffusion (passiver Transport) 2. Osmose 3. Aktiver Transport 4. Vesikulärer Transport.

Die Zellmembran fungiert als Barriere für die meisten, aber nicht alle Moleküle. Zellmembranen sind semipermeable Barrieren, die die innere Zellumgebung von der äußeren Zellumgebung trennen. Da die Zellmembran aus einer Lipiddoppelschicht besteht, an deren Oberfläche Proteine ​​angelagert sind und die auch die Zellmembran passieren, besteht die Möglichkeit des Transports durch diese Membran.

Alle fettlöslichen Stoffe können leicht und frei ein- und ausdiffundieren, z.B. Ö2 und CO2. Wasserlösliche Substanzen wie Ionen, Glukose und Makromoleküle sollen hingegen mit Hilfe von integralen und transmembranen Proteinen, die als Bindungsstellen, Kanäle und Tore die Bewegung erleichtern, einen besonderen Transportweg finden.

Weg Nr. 1. Diffusion (Passiver Transport):

Es ist die Nettobewegung eines Stoffes (Flüssigkeit oder Gas) von einem Bereich höherer Konzentration zu niedrigerer Konzentration ohne Energieaufwand wird als Diffusion bezeichnet.

Die Diffusion kann wie folgt weiter unterteilt werden:

A. Einfache Diffusion:

Es wird weiter in zwei Kategorien eingeteilt:

ich. Diffusion der fettlöslichen Substanz durch die Lipiddoppelschicht.

ii. Diffusion von fettunlöslicher Substanz durch Proteinkanäle.

ich. Diffusion der lipidlöslichen Substanz durch die Lipiddoppelschicht:

Substanzen wie Sauerstoff und Kohlendioxid und Alkohole sind hoch fettlöslich und lösen sich leicht in der Schicht auf und diffundieren durch die Membran. Die Diffusionsgeschwindigkeit wird durch die Löslichkeit des Stoffes bestimmt. Zum Beispiel Gasaustausch in der Lunge.

ii. Diffusion einer lipidunlöslichen Substanz durch Proteinkanäle:

Dies ist entweder durch selektive Permeabilität des Proteinkanals oder durch gesteuerte Kanäle möglich.

Selektive Permeabilität des Proteinkanals:

Dieser Kanal kann nur eine Ionenart passieren lassen. Die Selektivität beruht auf Durchmesser, Form und elektrischen Ladungen entlang der Innenfläche des Kanals.

Der Natriumkanal ist ein Tetramer mit einer Pore von 0,3 bis 0,5 nm im Durchmesser, das für Natrium selektiv ist. Es hat eine starke negative Ladung an der inneren Oberfläche, die es dehydrierten Natriumionen ermöglicht, in beide Richtungen von einer höheren zu einer niedrigeren Konzentration zu diffundieren.

Es ist selektiv für Kalium. Die Pore dieses Kanals ist kleiner als die des Natriumkanals und nicht negativ geladen. Aber die hydratisierte Form von Kaliumionen ist kleiner als Natrium und ermöglicht somit selektiv die Diffusion von Kaliumionen.

Diffusion durch Gated Protein Channels:

Ein Teil oder eine Projektion eines Proteinkanals verhält sich wie ein Gate und kann sich als Reaktion auf eine Spannungsänderung öffnen oder schließen. Ligand (chemisch), mechanische Reize wie Berührung und Dehnung werden als spannungsgesteuerte, ligandengesteuerte und mechanisch gesteuerte Kanäle bezeichnet .

A. Spannungsgesteuerte Kanäle:

Diese Kanäle öffnen und schließen sich als Reaktion auf eine Änderung des elektrischen Potentials über die Zellmembran.

Erregbare Zellen wie Neuronen und Muskelzellen. Wenn sich die Spannung an der Membran ändert, öffnen sich die spannungsgesteuerten Natriumkanäle und ermöglichen den Fluss von Natriumionen in die Zelle, was eine Depolarisationsphase des Aktionspotentials und ein Abfließen von Kalium durch den spannungsgesteuerten Kaliumkanal bewirkt eine Repolarisation. Dies ist die Grundlage des Aktionspotentials in einer erregbaren Zelle.

B. Liganden (chemischer) Gated Channel:

Einige Kanäle öffnen sich als Reaktion auf eine chemische Substanz. Sie können interner Ligand sein, wobei sich die Bindungsseite auf der Cytosolseite des Kanals befindet. Zum Beispiel Second-Messenger. Es kann auch ein externer Ligand vorhanden sein, der an eine Stelle auf der extrazellulären Seite des Kanals bindet.

Neurotransmitter wie Acetylcholin, Gamma-Aminobuttersäure, die Impulse in einer Synapse überträgt.

C. Mechanisch gesteuerte Kanäle:

Sie reagieren auf einen mechanischen Reiz und die Verformung aufgrund eines mechanischen Reizes öffnet oder schließt den Kanal.

Die Druckrezeptoren, wenn sie dem Druck ausgesetzt sind, öffnet den Natriumkanal und ruft die Entwicklung des Rezeptorpotentials herbei. Dies hilft uns, ein Druckgefühl zu spüren.

B. Erleichterte Diffusion:

Sie wird auch als trägervermittelte Diffusion bezeichnet. Hochgeladene oder große Moleküle, die Proteinkanäle nicht passieren können, benötigen ein Trägerprotein, das die Diffusion erleichtert. Das Trägerprotein ist für diese spezielle Substanz selektiv. Wenn eine zu transportierende Substanz auf einer Seite an ein Trägerprotein bindet, kommt es zu einer Konformationsänderung in der Form des Proteins, das die Substanz in das Innere der Zelle trägt, indem sie sich zur anderen Seite der Membran öffnet. Es gehorcht auch dem Diffusionsgesetz (höhere zu niedrigere Konzentration).

Glucosetransporter (GLUT) und Aminosäuretransporter.

Faktoren, die die Nettodiffusionsrate beeinflussen:

Faktoren, die direkt proportional zur Diffusion sind:

ich. Konzentrationsgradient über die Membran

ii. Elektrischer und Druckgradient über die Membran

iii. Löslichkeit des Stoffes

v. Permeabilität der Zellmembran.

Faktoren, die umgekehrt proportional zur Diffusion sind:

ich. Dicke der Zellmembran

Lokalanästhetika wirken direkt auf die Tore des Natriumkanals, erschweren das Öffnen und verringern dadurch die Erregbarkeit der Zelle. Der Impuls bewegt sich nicht, was zu einer Anästhesie führt.

Ionenkanalmutationen werden als Chanellopathien bezeichnet.

Sie betreffen hauptsächlich Muskel- und Hirngewebe:

ich. Krankheit des Natriumkanals:

Muskelkrämpfe und Liddle’-Syndrom.

ii. Kaliumkanalerkrankung:

Arrhythmie, Krampfanfälle bei Neugeborenen und erbliche Taubheit.

iii. Chloridkanalerkrankung:

Nierensteine ​​und Mukoviszidose.

Weg # 2. Osmose:

Osmose ist die Nettobewegung oder Diffusion von Wassermolekülen durch eine semipermeable Membran von einem Bereich höherer Konzentration zu niedrigerer Wasserkonzentration (Lösungsmittel) oder mit anderen Worten die Bewegung von Wasser von einem Bereich niedriger Konzentration gelöster Stoffe (nämlich Salze und Elektrolyte) zu höheren Konzentration des gelösten Stoffes.

Osmotischer Druck:

Wenn ein Druck auf die Natriumchloridlösung ausgeübt wird, wird die Osmose von Wasser in die Lösung gestoppt, umgekehrt oder verlangsamt. Der Druck, der erforderlich ist, um die Osmose zu stoppen, wird als osmotischer Druck bezeichnet. Der osmotische Druck wird durch die Anzahl der Partikel pro Volumeneinheit des Fluids und nicht durch die Masse des Partikels bestimmt.

Osmolalität und Osmolarität:

Ein Mol ist das Molekulargewicht einer Substanz in Gramm. Ein Osmol entspricht dem Molekulargewicht einer Substanz in Gramm geteilt durch die Anzahl der Partikel in einer Lösung. Osmolarität ist also die Anzahl der Osmole pro Liter einer Lösung. Osmolalität ist die Anzahl der Osmole pro kg Lösungsmittel. Die osmotisch aktive Substanz wird im Körperwasser gelöst, daher wird die Osmolarität in Milliosmol (mOsm) pro Liter Wasser ausgedrückt.

Kolloid-osmotischer Druck:

Es ist der Druck, den die in der Lösung vorhandenen Kolloide ausüben.

Onkotischer Druck:

Der kolloidosmotische Druck, den die Plasmaproteine ​​ausüben, wird als onkotischer Druck bezeichnet.

Es wird verwendet, um die Osmolalität einer Lösung relativ zum Plasma zu beschreiben. Wenn eine Lösung dieselbe Osmolalität oder eine erhöhte oder verringerte Osmolalität wie Plasma aufweist, wird sie als isotonische, hypertonische bzw. hypotonische Lösung bezeichnet.

Bei jeder Lösung, die zum Flüssigkeitsersatz verwendet wird, muss die Tonizität der Lösung in Abhängigkeit von der klinischen Situation berücksichtigt werden.

Weg # 3. Aktiver Transport:

Wenn sich eine Substanz unter Energieaufwand gegen Konzentration oder elektrischen Gradienten (bergauf) durch die Zellmembran bewegt, spricht man von aktivem Transport. Die Energie wird aus dem Abbau von hochenergetischen Verbindungen wie ATP gewonnen.

Sie werden nach der verwendeten Energiequelle in primäre und sekundäre aktive Transporte eingeteilt. Der hier beteiligte Transporter ist ebenfalls Trägerprotein. Aber es ist anders als bei der erleichterten Verbreitung. Hier ist das Trägerprotein in der Lage, der transportierten Substanz Energie zu verleihen, um sich gegen den Gradienten zu bewegen.

ich. Primärer aktiver Transport:

Beim primären aktiven Transport wird die Energie direkt aus dem Abbau von ATP freigesetzt und das hier beteiligte Trägerprotein wird als Pumpe bezeichnet. Die Enzyme, die die Hydrolyse von ATP katalysieren, werden ATPasen genannt. Daher werden diese Pumpen als ATPasen bezeichnet.

Natrium-Kalium-Pumpen oder Natrium-Kalium-ATPasen:

Fast alle Zellen haben Na + K + -Pumpen, insbesondere in allen erregbaren Zellen.

Es hat zwei Untereinheiten, nämlich α- und β-Untereinheiten.

Die Trennung der Untereinheit eliminiert die Aktivität, aber die Funktion der β-Untereinheit ist unbekannt, die α-Untereinheit hat:

A. Drei Rezeptorstellen für die Bindung von Natriumionen an das Protein, das ins Zellinnere ragt.

B. Zwei Rezeptorstellen für Kaliumionen an der Außenseite der Zelle.

C. Eine Stelle des ATPase-Enzyms, die sich in der Nähe der Bindungsstelle für Natrium befindet.

Die Funktion besteht darin, überschüssiges Na + aus der intrazellulären Flüssigkeit abzupumpen und K + in die Zelle einzusaugen. Da es 3 Stellen für Na + und 2 Stellen für K + gibt, wird die Pumpe nur aktiviert, wenn sich drei Na + -Ionen und zwei K + -Ionen an die Innen- bzw. Außenfläche der Zelle anlagern. Für jeweils drei aus der Zelle ausgestoßene Natriumionen werden zwei Kaliumionen angesaugt. Somit kommt es zu einem Nettoverlust an positiver Ladung (Ion) aus der Zelle, was die Osmose von Wasser aus der Zelle initiiert und jede Zelle verhindert von Schwellungen.

Der obige Mechanismus erzeugt auch Positivität außerhalb der Zelle, hinterlässt jedoch ein Defizit an positiven Ionen innerhalb der Zelle. Daher wird die Na + K + -Pumpe als elektrogen bezeichnet, da sie beim Pumpen ein elektrisches Potenzial über die Zellmembran erzeugt. Dies ist für die Genese des Ruhemembranpotentials (RMP) erforderlich, das das Membranpotential über die Zellmembran im Ruhezustand ist.

ich. Es steuert das Volumen der Zellen

ii. Erhält das Ruhemembranpotential.

Digitalis ist ein Medikament zur Behandlung von kongestiver Herzinsuffizienz. Es hemmt die Natrium-Kalium-Pumpe. Dies führt zu einem Anstieg des ICF-Natriums. Dies verringert den Calcium-Efflux durch Natrium-Calcium-Antiport, indem es den Natrium-Influx verringert. Dies erhöht schließlich die Calciumkonzentration in den Myokardzellen, was die Myokardkontraktilität erhöht.

Wasserstoff-Kalium-ATPasen:

Magendrüsen des Magens und distale gewundene Tubuli des Nephrons.

ich. In Belegzellen der Magendrüsen transportiert es Wasserstoffionen. Am sekretorischen Ende dieser Zellen wird Wasserstoff zusammen mit Chloridionen in den Magen gepumpt, um Salzsäure zu bilden, die die Hauptzusammensetzung des Magensaftes ist.

ii. Eingelagerte Zellen in den distalen Tubuli des Nephrons pumpen Wasserstoffionen zur Bildung von Urin und kontrollieren den pH-Wert im Körper.

ii. Sekundärer aktiver Transport:

An einigen Stellen entwickelt sich aufgrund des aktiven Transports von Na + aus den Zellen durch die Na + K + -Pumpe normalerweise ein großer Konzentrationsgradient von Natrium mit hoher Konzentration außen als innen. Dieser Gradient speichert freie Energie, die verwendet wird, um andere Substanzen wie Glukose und Aminosäuren und andere Ionen gegen ihren Konzentrationsgradienten zu transportieren. Die verbrauchte Energie ist nicht direkt auf die Hydrolyse von ATP zurückzuführen, sondern auf die gespeicherte Energie aufgrund des primären aktiven Transports.

Es gibt zwei Arten des sekundären aktiven Transports:

Es wird sonst Symport genannt. Hier bewegen sich Natrium und andere zu transportierende Stoffe in die gleiche Richtung.

Kotransport von Natriumglukose im proximalen gewundenen Tubulus des Nephrons ― Hier erfährt das Trägerprotein eine Konformationsänderung und ist nur dann für den Transport bereit, wenn Natrium und Glukose daran anlagern und sich beide in die gleiche Richtung bewegen. Die Energie wird aus der gespeicherten Energie aufgrund des Natriumtransports durch die Na + K + -Pumpe an der basolateralen Membran des Tubulus gewonnen. Dies erzeugt einen hohen Konzentrationsgradienten für Natriumionen innerhalb der röhrenförmigen Zelle. Dabei wird die durch den Gradienten gespeicherte Energie sowohl für den Natrium- als auch für den Glukosetransport entlang der luminalen Seite des Tubulus verwendet.

Es wird ansonsten Antiport genannt. Hier bewegen sich Natrium und andere zu transportierende Stoffe in die entgegengesetzte Richtung.

Natrium-Calcium-Antiport in Myokardzellen.

Weg # 4. Bläschentransport:

Sie werden klassifiziert als:

ich. Vesikeltransport innerhalb der Zelle

ich. Vesikeltransport innerhalb der Zelle:

Vesikel, die beim Transport von Proteinen von einem Organell zum anderen innerhalb der Zelle helfen, haben Proteinhüllen, nämlich Caveolin, Clathrin 1, Clathrin 2 und so weiter. Diese Proteinhüllen sind spezifisch für den Transport zu bestimmten Organellen. Ein bestimmtes Protein auf einem Vesikel verriegelt sich mit seinem entsprechenden Paarprotein auf dem Ziel, so dass das Vesikel sicherstellt, dass es an das richtige Ziel andockt. Im Allgemeinen bewegen sich Vesikel entlang von Mikrotubuli-Motoren wie Dynamin.

Auch Endozytose und Exozytose können dem Vesikeltransport zugerechnet werden, da dieser Transport durch die Bildung von Vesikel erfolgt. Endozytose ist ein Prozess, bei dem Substanzen von den Zellen verschlungen werden.

Bakterien und abgestorbenes Gewebe von WBC verschlungen.

Rezeptor-vermittelte Endozytose:

Die Endozytose kann auch spezifisch sein, wenn sie rezeptorvermittelt ist und als rezeptorvermittelte Endozytose bezeichnet wird. Hier heften sich das Molekül oder der Ligand an den spezifischen Rezeptor auf der Zellmembran, der sich in sogenannten Clathrin-Gruben auf der Zellmembran befindet. Clathrin-Moleküle haben drei Schenkel, die von einem zentralen Punkt ausgehen, der das endozytische Vesikel umgibt und in das Zytoplasma eingeklemmt wird. Sobald ein Vesikel gebildet ist, fällt Clathrin ab und wird wiederverwendet. Das Vesikel erreicht dann das Ziel.

Eintritt von Vitaminen, Transferrin und Cholesterin in die Zelle.

Mechanismus der Endozytose:

Einige Mechanismen der Endozytose sind:

1. Zu umhüllende Materialien kommen mit der Zellmembran in Kontakt.

2. Die Zellmembran stülpt sich zusammen mit dem Material ein

3. Invagination wird in die Zellen eingeklemmt

4. Abgequetschtes Material innerhalb der Zelle bildet ein Vesikel und lässt die Zellmembran intakt―

A. Wenn es sich um ein festes Material handelt, wird es Phagozytose (Zellfresser) genannt.

B. Wenn es sich um eine Lösung handelt, wird es als Pinozytose (Zelltrinken) bezeichnet.

Es ist eine umgekehrte Pinozytose, bei der Substanzen, die in den sekretorischen Zellen synthetisiert werden, aus der Zelle ausgeschieden werden. Das sekretorische Vesikel wandert in das Innere der Zellmembran und verschmilzt mit dieser. Der Inhalt wird extrudiert und die Vesikelmembran wird ein Teil der Zellmembran. Zum Beispiel die Freisetzung von Neurotransmittern. Both endocytosis and exocytosis maintains cell membranes surface area.

It is otherwise called as cytopempsis. The mechanism involves the endocytosis of the vesicle at one side of the membrane and exocytosis at the opposite side. The binding site of the vesicle has caveolin coated pits. For example, transport of nutrients across endothelial cells of blood vessels to the interstitial fluid.


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Bemerkungen:

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    Mehr dieser Blogbeiträge.

  3. Bevyn

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