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Was stoppt Myosin während der Muskelentspannung?

Was stoppt Myosin während der Muskelentspannung?


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Ich verstehe, dass Tropomyosin, wenn der Muskel entspannt ist, Myosinbindungsstellen auf Aktinfilamenten blockiert und dadurch die Muskelkontraktion verhindert. Was mich jedoch beschäftigt, ist, ob Myosinfilamente - da ATP in der Muskelfaser gefunden wird - weiterhin versuchen, an Aktin zu binden und ATP zu hydrolysieren ...

Wie wird also verhindert, dass Mysoin-Filamente versuchen, sich an Aktin zu binden, wenn der Muskel entspannt ist, um die Hydrolyse von ATP zu stoppen?


Es wird angenommen, dass die Relaxation der Skelettmuskulatur von Wirbeltieren in Abwesenheit von auftritt ${Ca}^{2+}$ als Folge davon, dass Tropomyosin die Bindung von Myosin an Aktin physikalisch blockiert. Dies sterisches Blockierungsmodell der Muskelrelaxation sagt voraus, dass Myosin-Subfragment 1 (S-1) unter Bedingungen, bei denen die Acto-S-1-ATPase-Rate gehemmt ist, nicht an Aktin binden wird.[1]

In einem Papier, das dieses Modell in Frage stellt, wird jedoch der Schluss gezogen, dass in Abwesenheit von ${Ca}^{2+}$, Troponin-Tropomyosin hemmt die ATPase-Aktivität, indem es möglicherweise einen kinetischen Schritt im Zyklus der ATP-Hydrolyse hemmt $P_i$ Veröffentlichung.[2]


Das ist die einfache Antwort, aber ich denke, eine kleine Ausarbeitung der obigen Absätze könnte helfen, etwas Substanz hinzuzufügen:[2]

  • Die Kontraktion der Skelettmuskulatur der Wirbeltiere ist das Ergebnis einer zyklischen Wechselwirkung von dicken Myosinfilamenten mit den dünnen Filamenten, die hauptsächlich aus handelnd, Troponin, und Tropomyosin, wodurch diese beiden Filamentsätze aneinander vorbeigleiten. Dieser Zyklus wird durch die Hydrolyse von ATP durch Myosin in einer Reaktion angetrieben, die durch Aktin aktiviert wird.

  • Wenn das sarkoplasmatische Retikulum die freie ${Ca}^{2+}$ Konzentration von $10^{-5}$ zu $<10^{−7} m$, die Muskelkontraktion hört auf und die damit verbundene Aktin-aktivierte Myosin-ATPase-Aktivität wird gehemmt. Verantwortlich für diese Wirkung sind die Proteine ​​Troponin und Tropomyosin ${Ca}^{2+}$ über die Wechselwirkung zwischen Myosin und Aktin.

  • Auf Niveaus von ${Ca}^{2+}$ niedrig genug, um eine Entspannung zu bewirken, wird Tropomyosin positioniert ein Weg aus der zentralen Furche des F-Actin-Filaments, wo es scheint, dass es die Bindung der Myosin-Kreuzbrücke stört. Diese strukturelle Arbeit bildete die Grundlage der sterischen Blockierungshypothese, die darauf hindeutet, dass eine Relaxation auftritt, wenn Tropomyosin in der „entspannten“ Position physisch blockiert die Bindung der Myosin-Kreuzbrücke an Aktin.

  • Dreidimensionale Rekonstruktionen aus elektronenmikroskopischen Aufnahmen haben nahegelegt, dass die Myosin-Kreuzbrücke und das Tropomyosin-Molekül auf dem Aktinfilament in engem Kontakt miteinander stehen können, eine Voraussetzung für ein Modell vom sterischen Blockierungstyp.

  • Das sterische Blockierungsmodell sagt voraus, dass in Abwesenheit von ${Ca}^{2+}$ der Assoziationsgrad von S-11 sollte viel schwächer mit reguliertem Aktin als mit unreguliertem Aktin. Tatsächlich, in Abwesenheit von ${Ca}^{2+}$, wird die Bindung von S-1·ADP an reguliertes Aktin kooperativ stark gehemmt.

  • Bei geringer Sättigung des Aktinfilaments mit S-1·ADP beträgt die Bindung von S-1·ADP an das regulierte Aktinfilament etwa $10^3$ mal schwächer als bei hoher Sättigung.

  • Die Tatsache, dass S-1·ADP schwach an reguliertes Aktin bindet, beweist jedoch nicht das sterische Blockierungsmodell, da im entspannten Muskel die Kreuzbrücken normalerweise mit gebundenem ATP (oder ADP · Pi) und nicht gebundenem ADP existieren. Daher sagt das sterische Blockierungsmodell voraus, dass Troponin-Tropomyosin die Bindung von S-1·ADP·Pi sowie S-1·ADP an reguliertes Aktin in Abwesenheit von . hemmen sollte ${Ca}^{2+}$.

Mit Hilfe von Trübungsmessungen mit gestoppter Strömung haben wir zuvor die Wirkung von . gemessen ${Ca}^{2+}$ über die Assoziation von S-1 · ATP und S-1 · ADP · Pi mit reguliertem Aktin. Überraschenderweise in Abwesenheit von ${Ca}^{2+}$, die Bindungskonstante von S-1 · ATP oder S-1 · ADP · Pi an reguliertes Aktin wurde nur in Gegenwart von . auf 56% des Wertes gesenkt ${Ca}^{2+}$ obwohl die Rate der ATP-Hydrolyse unter den gleichen Bedingungen auf 6% der Rate mit ${Ca}^{2+}$ gegenwärtig. Diese Daten deuten im Gegensatz zum sterischen Blockierungsmodell darauf hin, dass die Hemmung der Geschwindigkeit der ATP-Hydrolyse in Abwesenheit von ${Ca}^{2+}$, ist nicht das Ergebnis einer Hemmung der Bindung von S-1 an reguliertes Aktin.

1- https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/27065174/

2- https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1266292/#FN2


Was stoppt Myosin während der Muskelentspannung? - Biologie

Die Folge von Ereignissen, die zur Kontraktion einer einzelnen Muskelfaser führen, beginnt mit einem Signal – dem Neurotransmitter ACh – vom Motoneuron, das diese Faser innerviert. Die lokale Membran der Faser wird depolarisiert, wenn positiv geladene Natriumionen (Na + ) eindringen, was ein Aktionspotential auslöst, das sich auf den Rest der Membran ausbreitet und depolarisiert, einschließlich der T-Tubuli. Dies löst die Freisetzung von Calciumionen (Ca ++ ) aus der Speicherung im sarkoplasmatischen Retikulum (SR) aus. Das Ca ++ leitet dann eine Kontraktion ein, die durch ATP aufrechterhalten wird (Abbildung 1). Solange Ca ++ -Ionen im Sarkoplasma verbleiben, um an Troponin zu binden, was die Aktin-Bindungsstellen „unabgeschirmt“ hält, und solange ATP verfügbar ist, um den Cross-Bridge-Cycling und das Ziehen von Aktinsträngen durch Myosin anzutreiben, die Muskelfaser wird sich weiter bis zu einer anatomischen Grenze verkürzen.

Abbildung 1. Kontraktion einer Muskelfaser. Zwischen Aktin und den Myosinköpfen bildet sich eine Querbrücke, die die Kontraktion auslöst. Solange Ca ++ -Ionen im Sarkoplasma verbleiben, um an Troponin zu binden, und solange ATP verfügbar ist, verkürzt sich die Muskelfaser weiter.

Die Muskelkontraktion stoppt normalerweise, wenn die Signale von den Motoneuronenden beendet werden, was das Sarkolemma und die T-Tubuli repolarisiert und die spannungsgesteuerten Kalziumkanäle im SR schließt. Ca ++ -Ionen werden dann zurück in den SR gepumpt, was bewirkt, dass das Tropomyosin die Bindungsstellen an den Aktinsträngen wieder abschirmt (oder wieder bedeckt). Ein Muskel kann auch aufhören, sich zu kontrahieren, wenn ihm das ATP ausgeht und er ermüdet (Abbildung 2).

Abbildung 2. Entspannung einer Muskelfaser. Ca ++ -Ionen werden in den SR zurückgepumpt, wodurch das Tropomyosin die Bindungsstellen an den Aktinsträngen wieder abschirmt. Ein Muskel kann auch aufhören, sich zu kontrahieren, wenn ihm das ATP ausgeht und er ermüdet.

Die molekularen Ereignisse der Muskelfaserverkürzung treten in den Sarkomeren der Faser auf (siehe Abbildung 3). Die Kontraktion einer gestreiften Muskelfaser tritt auf, wenn sich die Sarkomere, die linear innerhalb der Myofibrillen angeordnet sind, verkürzen, wenn Myosinköpfe an den Aktinfilamenten ziehen.

Der Bereich, in dem sich dicke und dünne Filamente überlappen, hat ein dichtes Aussehen, da zwischen den Filamenten wenig Raum ist. Diese Zone, in der sich dünne und dicke Filamente überlappen, ist für die Muskelkontraktion sehr wichtig, da hier die Filamentbewegung beginnt. Dünne Filamente, die an ihren Enden durch die Z-Scheiben verankert sind, erstrecken sich nicht vollständig in den zentralen Bereich, der nur dicke Filamente enthält, die an ihrer Basis an einer Stelle verankert sind, die als M-Linie bezeichnet wird. Eine Myofibrille besteht aus vielen Sarkomeren, die entlang ihrer Länge verlaufen, so dass sich Myofibrillen und Muskelzellen zusammenziehen, wenn sich die Sarkomere zusammenziehen.


Muskelfaserkontraktion und -entspannung

Die Folge von Ereignissen, die zur Kontraktion einer einzelnen Muskelfaser führen, beginnt mit einem Signal – dem Neurotransmitter ACh – vom Motoneuron, das diese Faser innerviert. Die lokale Membran der Faser wird depolarisiert, wenn positiv geladene Natriumionen (Na + ) eindringen, was ein Aktionspotential auslöst, das sich auf den Rest der Membran ausbreitet und depolarisiert, einschließlich der T-Tubuli. Dies löst die Freisetzung von Calciumionen (Ca ++ ) aus der Speicherung im sarkoplasmatischen Retikulum (SR) aus. Das Ca++ leitet dann eine Kontraktion ein, die durch ATP ([link]) aufrechterhalten wird. Solange Ca ++ -Ionen im Sarkoplasma verbleiben, um an Troponin zu binden, was die Aktin-Bindungsstellen „unabgeschirmt“ hält, und solange ATP verfügbar ist, um den Cross-Bridge-Cycling und das Ziehen von Aktinsträngen durch Myosin anzutreiben, die Muskelfaser verkürzt sich weiter bis zu einer anatomischen Grenze.

Die Muskelkontraktion stoppt normalerweise, wenn die Signale von den Motoneuronenden beendet werden, was das Sarkolemma und die T-Tubuli repolarisiert und die spannungsgesteuerten Kalziumkanäle im SR schließt. Ca ++ -Ionen werden dann zurück in den SR gepumpt, was bewirkt, dass das Tropomyosin die Bindungsstellen an den Aktinsträngen wieder abschirmt (oder wieder bedeckt). Ein Muskel kann auch aufhören, sich zu kontrahieren, wenn ihm das ATP ausgeht und er ermüdet ([Link]).

Die Freisetzung von Calciumionen löst Muskelkontraktionen aus. Sehen Sie sich dieses Video an, um mehr über die Rolle von Kalzium zu erfahren. (a) Was sind „T-Tubuli“ und welche Rolle spielen sie? (b) Bitte beschreiben Sie, wie Aktinbindungsstellen für das Cross-Bridging mit Myosinköpfen während der Kontraktion zur Verfügung gestellt werden.

Die molekularen Ereignisse der Muskelfaserverkürzung treten in den Sarkomeren der Faser auf (siehe [Link]). Die Kontraktion einer gestreiften Muskelfaser tritt auf, wenn sich die Sarkomere, die linear innerhalb der Myofibrillen angeordnet sind, verkürzen, wenn Myosinköpfe an den Aktinfilamenten ziehen.

Der Bereich, in dem sich dicke und dünne Filamente überlappen, hat ein dichtes Aussehen, da zwischen den Filamenten wenig Raum ist. Diese Zone, in der sich dünne und dicke Filamente überlappen, ist für die Muskelkontraktion sehr wichtig, da hier die Filamentbewegung beginnt. Dünne Filamente, die an ihren Enden durch die Z-Scheiben verankert sind, erstrecken sich nicht vollständig in den zentralen Bereich, der nur dicke Filamente enthält, die an ihrer Basis an einer Stelle verankert sind, die als M-Linie bezeichnet wird. Eine Myofibrille besteht aus vielen Sarkomeren, die entlang ihrer Länge verlaufen, so dass sich Myofibrillen und Muskelzellen zusammenziehen, wenn sich die Sarkomere zusammenziehen.

Das Gleitfilamentmodell der Kontraktion

Wenn ein Motoneuron signalisiert wird, zieht sich eine Skelettmuskelfaser zusammen, während die dünnen Filamente gezogen werden und dann an den dicken Filamenten in den Sarkomeren der Faser vorbeigleiten. Dieser Prozess ist als Gleitfilamentmodell der Muskelkontraktion bekannt ([Link]). Das Gleiten kann nur auftreten, wenn Myosin-bindende Stellen auf den Aktinfilamenten durch eine Reihe von Schritten freigelegt werden, die mit dem Eintritt von Ca ++ in das Sarkoplasma beginnen.

Tropomyosin ist ein Protein, das sich um die Ketten des Aktinfilaments windet und die Myosinbindungsstellen bedeckt, um zu verhindern, dass Aktin an Myosin bindet. Tropomyosin bindet an Troponin, um einen Troponin-Tropomyosin-Komplex zu bilden. Der Troponin-Tropomyosin-Komplex verhindert, dass die Myosin-„Köpfe“ an die aktiven Stellen der Aktin-Mikrofilamente binden. Troponin hat auch eine Bindungsstelle für Ca ++ -Ionen.

Um die Muskelkontraktion zu initiieren, muss Tropomyosin die Myosin-Bindungsstelle auf einem Aktinfilament freilegen, um eine Kreuzbrückenbildung zwischen den Aktin- und Myosin-Mikrofilamenten zu ermöglichen. Der erste Schritt im Kontraktionsprozess besteht darin, dass Ca ++ an Troponin bindet, sodass Tropomyosin von den Bindungsstellen an den Aktinsträngen weggleiten kann. Dadurch können die Myosinköpfe an diese exponierten Bindungsstellen binden und Querbrücken bilden. Die dünnen Filamente werden dann von den Myosinköpfen gezogen, um an den dicken Filamenten vorbei in Richtung Sarkomermitte zu gleiten. Aber jeder Kopf kann nur eine sehr kurze Strecke ziehen, bevor er seine Grenze erreicht hat und muss „neu gespannt“ werden, bevor er wieder ziehen kann, ein Schritt, der ATP erfordert.

ATP und Muskelkontraktion

Damit dünne Filamente während der Muskelkontraktion weiterhin an dicken Filamenten vorbeigleiten, müssen Myosinköpfe das Aktin an den Bindungsstellen ziehen, sich lösen, erneut spannen, an weiteren Bindungsstellen befestigen, ziehen, lösen, wieder spannen usw. Diese wiederholte Bewegung wird als Cross-Bridge-Zyklus bezeichnet. Diese Bewegung der Myosinköpfe ähnelt den Rudern beim Rudern eines Bootes: Die Paddel der Ruder (die Myosinköpfe) ziehen, werden aus dem Wasser gehoben (trennen), neu positioniert (neu gespannt) und dann wieder eingetaucht ziehen ([Link]). Jeder Zyklus erfordert Energie, und die Wirkung der Myosinköpfe in den Sarkomeren, die wiederholt an den dünnen Filamenten ziehen, erfordert ebenfalls Energie, die von ATP bereitgestellt wird.

Eine Kreuzbrückenbildung tritt auf, wenn der Myosinkopf an das Aktin bindet, während Adenosindiphosphat (ADP) und anorganisches Phosphat (P .)ich) sind noch an Myosin gebunden ([link]a, b). Pich wird dann freigesetzt, wodurch Myosin eine stärkere Bindung an das Aktin eingeht, woraufhin sich der Myosinkopf in Richtung der M-Linie bewegt und das Aktin mit sich zieht. Wenn Aktin gezogen wird, bewegen sich die Filamente ungefähr 10 nm in Richtung der M-Linie. Diese Bewegung wird als bezeichnet Krafthub, da bei diesem Schritt eine Bewegung des dünnen Filaments stattfindet ([link]C). In Abwesenheit von ATP wird sich der Myosinkopf nicht vom Aktin lösen.

Ein Teil des Myosinkopfes heftet sich an die Bindungsstelle des Aktins, aber der Kopf hat eine andere Bindungsstelle für ATP. Durch die ATP-Bindung löst sich der Myosinkopf vom Aktin ([link]D). Danach wird ATP in ADP und P . umgewandeltich durch das intrinsische ATPase Aktivität von Myosin. Die bei der ATP-Hydrolyse freigesetzte Energie verändert den Winkel des Myosinkopfes in eine gespannte Position ([link]e). Der Myosinkopf ist nun für die weitere Bewegung in Position.

Wenn der Myosinkopf geneigt ist, befindet sich Myosin in einer hochenergetischen Konfiguration. Diese Energie wird verbraucht, wenn sich der Myosinkopf durch den Krafthub bewegt, und am Ende des Krafthubs befindet sich der Myosinkopf in einer Position mit niedriger Energie. Nach dem Krafthub wird jedoch ADP freigesetzt, die gebildete Querbrücke ist noch vorhanden und Aktin und Myosin sind miteinander verbunden. Solange ATP verfügbar ist, bindet es sich leicht an Myosin, der Cross-Bridge-Zyklus kann sich wiederholen und die Muskelkontraktion kann fortgesetzt werden.

Beachten Sie, dass jedes dicke Filament von ungefähr 300 Myosinmolekülen mehrere Myosinköpfe hat und viele Querbrücken während der Muskelkontraktion kontinuierlich entstehen und brechen. Multiplizieren Sie dies mit allen Sarkomeren in einer Myofibrille, allen Myofibrillen in einer Muskelfaser und allen Muskelfasern in einem Skelettmuskel, und Sie können verstehen, warum so viel Energie (ATP) benötigt wird, um die Skelettmuskulatur in Betrieb zu halten. Tatsächlich ist es der Verlust von ATP, der zu der Totenstarre führt, die kurz nach dem Tod eines Menschen beobachtet wird. Da keine weitere ATP-Produktion möglich ist, steht den Myosinköpfen kein ATP zur Verfügung, um sich von den Aktin-Bindungsstellen zu lösen, so dass die Querbrücken an Ort und Stelle bleiben und die Steifigkeit der Skelettmuskulatur verursachen.

Quellen von ATP

ATP liefert die Energie für die Muskelkontraktion. Neben seiner direkten Rolle im Cross-Bridge-Zyklus liefert ATP auch die Energie für die Ca ++ -Pumpen des aktiven Transports im SR. Ohne ausreichende Mengen an ATP tritt keine Muskelkontraktion auf. Die im Muskel gespeicherte ATP-Menge ist sehr gering und reicht nur aus, um Kontraktionen von wenigen Sekunden durchzuführen. Beim Abbau muss ATP daher schnell regeneriert und ersetzt werden, um eine anhaltende Kontraktion zu ermöglichen. Es gibt drei Mechanismen, durch die ATP regeneriert werden kann: Kreatinphosphat-Stoffwechsel, anaerobe Glykolyse sowie Fermentation und aerobe Atmung.

Kreatinphosphat ist ein Molekül, das in seinen Phosphatbindungen Energie speichern kann. In einem ruhenden Muskel überträgt überschüssiges ATP seine Energie auf Kreatin und produziert ADP und Kreatinphosphat. Dies dient als Energiereserve, die verwendet werden kann, um schnell mehr ATP zu erzeugen. Wenn sich der Muskel zusammenzieht und Energie benötigt, überträgt Kreatinphosphat sein Phosphat zurück an ADP, um ATP und Kreatin zu bilden. Diese Reaktion wird durch das Enzym Kreatinkinase katalysiert und läuft sehr schnell ab, so dass Kreatinphosphat-abgeleitetes ATP die ersten Sekunden der Muskelkontraktion antreibt. Kreatinphosphat kann jedoch nur etwa 15 Sekunden Energie liefern, woraufhin eine andere Energiequelle verwendet werden muss ([Link]).

Da das von Kreatinphosphat produzierte ATP aufgebraucht ist, wenden sich die Muskeln der Glykolyse als ATP-Quelle zu. Glykolyse ist ein anaerober (nicht sauerstoffabhängiger) Prozess, der Glukose (Zucker) abbaut, um ATP zu produzieren, jedoch kann die Glykolyse ATP nicht so schnell erzeugen wie Kreatinphosphat. Daher führt der Wechsel zur Glykolyse zu einer langsameren Verfügbarkeit von ATP für den Muskel. Der bei der Glykolyse verwendete Zucker kann durch Blutzucker oder durch den Abbau von im Muskel gespeichertem Glykogen bereitgestellt werden. Beim Abbau eines Glucosemoleküls entstehen zwei ATP und zwei Moleküle Brenztraubensäure, das bei der aeroben Atmung oder bei niedrigem Sauerstoffgehalt verwendet werden kann, umgewandelt in Milchsäure ([Link]B).

Wenn Sauerstoff verfügbar ist, wird Brenztraubensäure bei der aeroben Atmung verwendet. Wenn jedoch kein Sauerstoff verfügbar ist, wird Brenztraubensäure umgewandelt in Milchsäure, die zur Muskelermüdung beitragen können. Diese Umwandlung ermöglicht das Recycling des Enzyms NAD + aus NADH, das für die weitere Glykolyse benötigt wird. Dies tritt bei anstrengenden Übungen auf, wenn hohe Energiemengen benötigt werden, aber Sauerstoff nicht ausreichend an die Muskeln abgegeben werden kann. Die Glykolyse selbst kann nicht sehr lange aufrechterhalten werden (ungefähr 1 Minute Muskelaktivität), aber sie ist nützlich, um kurze Ausbrüche mit hoher Intensität zu ermöglichen. Dies liegt daran, dass die Glykolyse Glukose nicht sehr effizient verwertet, was zu einer Nettozunahme von zwei ATPs pro Glukosemolekül und dem Endprodukt von Milchsäure führt, die zur Muskelermüdung beitragen kann, wenn sie sich ansammelt.

Aerobe Atmung ist der Abbau von Glukose oder anderen Nährstoffen in Gegenwart von Sauerstoff (O2) um Kohlendioxid, Wasser und ATP zu produzieren. Ungefähr 95 Prozent des ATP, das für ruhende oder mäßig aktive Muskeln benötigt wird, werden durch aerobe Atmung bereitgestellt, die in Mitochondrien stattfindet. Die Inputs für die aerobe Atmung umfassen Glukose, die im Blutkreislauf zirkuliert, Brenztraubensäure und Fettsäuren. Die aerobe Atmung ist viel effizienter als die anaerobe Glykolyse und produziert ungefähr 36 ATPs pro Glukosemolekül gegenüber vier aus der Glykolyse. Allerdings kann die aerobe Atmung ohne eine stetige Zufuhr von O . nicht aufrechterhalten werden2 zum Skelettmuskel und ist viel langsamer ([link]C). Um dies zu kompensieren, speichern die Muskeln eine kleine Menge überschüssigen Sauerstoffs in Proteinen, die Myoglobin genannt werden, was effizientere Muskelkontraktionen und weniger Ermüdung ermöglicht. Aerobes Training steigert zudem die Effizienz des Kreislaufsystems, sodass O2 kann den Muskeln über einen längeren Zeitraum zugeführt werden.

Muskelermüdung tritt auf, wenn sich ein Muskel als Reaktion auf Signale des Nervensystems nicht mehr zusammenziehen kann. Die genauen Ursachen der Muskelermüdung sind nicht vollständig bekannt, obwohl bestimmte Faktoren mit der verminderten Muskelkontraktion während der Ermüdung korreliert wurden. ATP wird für eine normale Muskelkontraktion benötigt, und wenn die ATP-Reserven reduziert werden, kann die Muskelfunktion abnehmen. Dies kann eher ein Faktor für eine kurze, intensive Muskelleistung sein als für anhaltende Anstrengungen mit geringerer Intensität. Die Ansammlung von Milchsäure kann den intrazellulären pH-Wert senken und die Enzym- und Proteinaktivität beeinträchtigen. Ungleichgewichte der Na + - und K + -Spiegel als Folge einer Membrandepolarisation können den Ca ++ -Fluss aus dem SR unterbrechen.Lange Zeiträume anhaltender körperlicher Betätigung können das SR und das Sarkolemma schädigen, was zu einer Beeinträchtigung der Ca ++ -Regulierung führt.

Intensive Muskelaktivität führt zu einem Sauerstoffschuld, das ist die Sauerstoffmenge, die benötigt wird, um das während der Muskelkontraktion ohne Sauerstoff produzierte ATP zu kompensieren. Sauerstoff wird benötigt, um den ATP- und Kreatinphosphatspiegel wiederherzustellen, Milchsäure in Brenztraubensäure umzuwandeln und in der Leber Milchsäure in Glukose oder Glykogen umzuwandeln. Andere während des Trainings verwendete Systeme benötigen ebenfalls Sauerstoff, und alle diese kombinierten Prozesse führen zu einer erhöhten Atemfrequenz, die nach dem Training auftritt. Bis die Sauerstoffschuld erfüllt ist, wird die Sauerstoffaufnahme auch nach Beendigung des Trainings erhöht.

Entspannung eines Skelettmuskels

Die Entspannung der Skelettmuskelfasern und schließlich des Skelettmuskels beginnt mit dem Motoneuron, das aufhört, sein chemisches Signal ACh in die Synapse am NMJ freizugeben. Die Muskelfaser wird repolarisieren, was die Tore im SR schließt, wo Ca ++ freigesetzt wurde. ATP-getriebene Pumpen werden Ca ++ aus dem Sarkoplasma zurück in den SR bewegen. Dadurch kommt es zu einer „Wiederabschirmung“ der Aktinbindungsstellen auf den dünnen Filamenten. Ohne die Fähigkeit, Querbrücken zwischen den dünnen und dicken Filamenten zu bilden, verliert die Muskelfaser ihre Spannung und entspannt sich.

Muskelkraft

Die Anzahl der Skelettmuskelfasern in einem bestimmten Muskel ist genetisch festgelegt und ändert sich nicht. Die Muskelkraft steht in direktem Zusammenhang mit der Menge an Myofibrillen und Sarkomeren in jeder Faser. Faktoren wie Hormone und Stress (und künstliche anabole Steroide), die auf den Muskel wirken, können die Produktion von Sarkomeren und Myofibrillen in den Muskelfasern erhöhen, eine Veränderung, die als Hypertrophie bezeichnet wird und zu einer Zunahme der Masse und des Volumens in einem Skelettmuskel führt. Ebenso führt eine verminderte Nutzung eines Skelettmuskels zu einer Atrophie, bei der die Anzahl der Sarkomere und Myofibrillen verschwindet (aber nicht die Anzahl der Muskelfasern). Es ist üblich, dass ein Glied in einem Gipsverband verkümmerte Muskeln aufweist, wenn der Gipsverband entfernt wird, und bestimmte Krankheiten, wie z. B. Polio, zeigen verkümmerte Muskeln.

Die Duchenne-Muskeldystrophie (DMD) ist eine fortschreitende Schwächung der Skelettmuskulatur. Es ist eine von mehreren Krankheiten, die zusammen als "Muskeldystrophie" bezeichnet werden. DMD wird durch einen Mangel an dem Protein Dystrophin verursacht, das den dünnen Filamenten der Myofibrillen hilft, an das Sarkolemma zu binden. Ohne ausreichendes Dystrophin führen Muskelkontraktionen zum Reißen des Sarkolemmas, was zu einem Einstrom von Ca ++ führt, was zu Zellschäden und Muskelfaserabbau führt. Im Laufe der Zeit, wenn sich Muskelschäden anhäufen, geht Muskelmasse verloren und es entwickeln sich größere Funktionsbeeinträchtigungen.

DMD ist eine Erbkrankheit, die durch ein abnormales X-Chromosom verursacht wird. Es betrifft hauptsächlich Männer und wird normalerweise in der frühen Kindheit diagnostiziert. DMD tritt normalerweise zuerst als Gleichgewichts- und Bewegungsschwierigkeiten auf und führt dann zu einer Unfähigkeit zu gehen. Es setzt sich im Körper von den unteren Extremitäten bis zum Oberkörper fort, wo es die Muskeln betrifft, die für Atmung und Kreislauf verantwortlich sind. Es führt letztendlich zum Tod durch Atemversagen, und die Betroffenen werden normalerweise nicht älter als 20 Jahre.

Da DMD durch eine Mutation in dem Gen verursacht wird, das für Dystrophin kodiert, wurde angenommen, dass die Einführung gesunder Myoblasten in Patienten eine wirksame Behandlung sein könnte. Myoblasten sind die embryonalen Zellen, die für die Muskelentwicklung verantwortlich sind, und im Idealfall würden sie gesunde Gene tragen, die das für eine normale Muskelkontraktion erforderliche Dystrophin produzieren könnten. Dieser Ansatz war beim Menschen weitgehend erfolglos. Ein neuer Ansatz beinhaltete den Versuch, die Produktion von Utrophin im Muskel zu steigern, einem dem Dystrophin ähnlichen Protein, das in der Lage sein könnte, die Rolle von Dystrophin zu übernehmen und das Auftreten von Zellschäden zu verhindern.

Kapitelrückblick

Ein Sarkomer ist der kleinste kontraktile Teil eines Muskels. Myofibrillen bestehen aus dicken und dünnen Filamenten. Dicke Filamente bestehen aus dem Protein Myosin, dünne Filamente bestehen aus dem Protein Aktin. Troponin und Tropomyosin sind regulatorische Proteine.

Die Muskelkontraktion wird durch das Gleitfilamentmodell der Kontraktion beschrieben. ACh ist der Neurotransmitter, der an der neuromuskulären Verbindung (NMJ) bindet, um eine Depolarisation auszulösen, und ein Aktionspotential wandert entlang des Sarkolemmas, um die Kalziumfreisetzung aus SR auszulösen. Die Aktinstellen werden exponiert, nachdem Ca ++ aus seinem SR-Speicher in das Sarkoplasma eintritt, um den Troponin-Tropomyosin-Komplex zu aktivieren, so dass sich das Tropomyosin von den Stellen weg verschiebt. Auf die Überbrückung von Myposinköpfen, die an Aktinbindungsstellen andocken, folgt der „Power Stroke“ – das Gleiten der dünnen Filamente durch dicke Filamente. Die Power Strokes werden von ATP angetrieben. Letztlich verkürzen sich die Sarkomere, Myofibrillen und Muskelfasern, um Bewegung zu erzeugen.

Fragen zu interaktiven Links

Die Freisetzung von Calciumionen löst Muskelkontraktionen aus. Sehen Sie sich dieses Video an, um mehr über die Rolle von Kalzium zu erfahren. (a) Was sind „T-Tubuli“ und welche Rolle spielen sie? (b) Bitte beschreiben Sie auch, wie Aktinbindungsstellen für das Cross-Bridging mit Myosinköpfen während der Kontraktion zur Verfügung gestellt werden.

(a) Die T-Tubuli sind nach innen gerichtete Erweiterungen des Sarkolemmas, die während eines Aktionspotentials die Freisetzung von Ca ++ aus SR auslösen. (b) Ca ++ bindet an Troponin, und dies schiebt die Tropomyosin-Stäbchen von den Bindungsstellen weg.

Rezensionsfragen

Im entspannten Muskel wird die Myosinbindungsstelle am Aktin durch ________ blockiert.

Nach dem Gleitfilamentmodell öffnen sich Bindungsstellen auf Aktin, wenn ________.

  1. Kreatinphosphatspiegel steigen
  2. ATP-Spiegel steigen
  3. Acetylcholinspiegel steigen
  4. Kalziumionenspiegel steigen

Die Zellmembran einer Muskelfaser wird ________ genannt.

Muskelentspannung tritt auf, wenn ________.

  1. Calciumionen werden aktiv aus dem sarkoplasmatischen Retikulum transportiert
  2. Calciumionen diffundieren aus dem sarkoplasmatischen Retikulum
  3. Calciumionen werden aktiv in das sarkoplasmatische Retikulum transportiert
  4. Calciumionen diffundieren in das sarkoplasmatische Retikulum

Während der Muskelkontraktion löst sich die Querbrücke, wenn ________.

  1. der Myosinkopf bindet an ein ADP-Molekül
  2. der Myosinkopf bindet an ein ATP-Molekül
  3. Calciumionen binden an Troponin
  4. Calciumionen binden an Aktin

Dünne und dicke Filamente sind in Funktionseinheiten namens ________ organisiert.

Fragen zum kritischen Denken

Wie würden die Muskelkontraktionen beeinflusst, wenn die Skelettmuskelfasern keine T-Tubuli hätten?

Ohne T-Tubuli würde die Übertragung des Aktionspotentials in das Innere der Zelle viel langsamer erfolgen, was zu Verzögerungen zwischen neuraler Stimulation und Muskelkontraktion führen würde, was zu langsameren und schwächeren Kontraktionen führt.

Was verursacht das quergestreifte Erscheinungsbild des Skelettmuskelgewebes?

Dunkle A-Banden und helle I-Banden wiederholen sich entlang der Myofibrillen, und die Ausrichtung der Myofibrillen in der Zelle lässt die gesamte Zelle gestreift erscheinen.

Wie würden Muskelkontraktionen beeinflusst, wenn ATP in einer Muskelfaser vollständig aufgebraucht wäre?

Ohne ATP können sich die Myosinköpfe nicht von den Aktinbindungsstellen lösen. Alle „steckengebliebenen“ Querbrücken führen zu Muskelsteifheit. Bei einer lebenden Person kann dies zu einem Zustand wie "Schreibkrämpfen" führen. Bei einem kürzlich verstorbenen Menschen führt dies zu einer Totenstarre.

Glossar


10.3 Muskelfaserkontraktion und -entspannung

Die Folge von Ereignissen, die zur Kontraktion einer einzelnen Muskelfaser führen, beginnt mit einem Signal – dem Neurotransmitter ACh – vom Motoneuron, das diese Faser innerviert. Die lokale Membran der Faser wird depolarisiert, wenn positiv geladene Natriumionen (Na + ) eindringen, was ein Aktionspotential auslöst, das sich auf den Rest der Membran ausbreitet, die depolarisiert, einschließlich der T-Tubuli. Dies löst die Freisetzung von Calciumionen (Ca ++ ) aus der Speicherung im sarkoplasmatischen Retikulum (SR) aus. Das Ca ++ leitet dann eine Kontraktion ein, die durch ATP aufrechterhalten wird (Abbildung 10.8). Solange Ca ++ -Ionen im Sarkoplasma verbleiben, um an Troponin zu binden, was die Aktin-Bindungsstellen „unabgeschirmt“ hält, und solange ATP verfügbar ist, um den Cross-Bridge-Cycling und das Ziehen von Aktinsträngen durch Myosin anzutreiben, die Muskelfaser verkürzt sich weiter bis zu einer anatomischen Grenze.

Die Muskelkontraktion stoppt normalerweise, wenn die Signale von den Motoneuronenden beendet werden, was das Sarkolemma und die T-Tubuli repolarisiert und die spannungsgesteuerten Kalziumkanäle im SR schließt. Ca ++ -Ionen werden dann zurück in den SR gepumpt, was bewirkt, dass das Tropomyosin die Bindungsstellen an den Aktinsträngen wieder abschirmt (oder wieder bedeckt). Ein Muskel kann auch aufhören, sich zu kontrahieren, wenn ihm das ATP ausgeht und er ermüdet (Abbildung 10.9).

Interaktiver Link

Die Freisetzung von Calciumionen löst Muskelkontraktionen aus. Sehen Sie sich dieses Video an, um mehr über die Rolle von Kalzium zu erfahren. (a) Was sind „T-Tubuli“ und welche Rolle spielen sie? (b) Bitte beschreiben Sie, wie Aktinbindungsstellen für das Cross-Bridging mit Myosinköpfen während der Kontraktion zur Verfügung gestellt werden.

Die molekularen Ereignisse der Muskelfaserverkürzung treten innerhalb der Sarkomere der Faser auf (siehe Abbildung 10.10). Die Kontraktion einer gestreiften Muskelfaser tritt auf, wenn sich die Sarkomere, die linear innerhalb der Myofibrillen angeordnet sind, verkürzen, wenn Myosinköpfe an den Aktinfilamenten ziehen.

Der Bereich, in dem sich dicke und dünne Filamente überlappen, hat ein dichtes Aussehen, da zwischen den Filamenten wenig Raum ist. Diese Zone, in der sich dünne und dicke Filamente überlappen, ist für die Muskelkontraktion sehr wichtig, da hier die Filamentbewegung beginnt. Dünne Filamente, die an ihren Enden durch die Z-Scheiben verankert sind, erstrecken sich nicht vollständig in den zentralen Bereich, der nur dicke Filamente enthält, die an ihrer Basis an einer Stelle verankert sind, die als M-Linie bezeichnet wird. Eine Myofibrille besteht aus vielen Sarkomeren, die entlang ihrer Länge verlaufen, so dass sich Myofibrillen und Muskelzellen zusammenziehen, wenn sich die Sarkomere zusammenziehen.

Das Gleitfilamentmodell der Kontraktion

Wenn ein Motoneuron signalisiert wird, zieht sich eine Skelettmuskelfaser zusammen, während die dünnen Filamente gezogen werden und dann an den dicken Filamenten in den Sarkomeren der Faser vorbeigleiten. Dieser Vorgang wird als Gleitfilamentmodell der Muskelkontraktion bezeichnet (Abb. 10.10). Das Gleiten kann nur auftreten, wenn Myosin-bindende Stellen auf den Aktinfilamenten durch eine Reihe von Schritten freigelegt werden, die mit dem Eintritt von Ca ++ in das Sarkoplasma beginnen.

Tropomyosin ist ein Protein, das sich um die Ketten des Aktinfilaments windet und die Myosinbindungsstellen bedeckt, um zu verhindern, dass Aktin an Myosin bindet. Tropomyosin bindet an Troponin, um einen Troponin-Tropomyosin-Komplex zu bilden. Der Troponin-Tropomyosin-Komplex verhindert, dass die Myosin-„Köpfe“ an die aktiven Stellen der Aktin-Mikrofilamente binden. Troponin hat auch eine Bindungsstelle für Ca ++ -Ionen.

Um die Muskelkontraktion zu initiieren, muss Tropomyosin die Myosin-Bindungsstelle auf einem Aktinfilament freilegen, um eine Kreuzbrückenbildung zwischen den Aktin- und Myosin-Mikrofilamenten zu ermöglichen. Der erste Schritt im Kontraktionsprozess besteht darin, dass Ca ++ an Troponin bindet, sodass Tropomyosin von den Bindungsstellen an den Aktinsträngen weggleiten kann. Dadurch können die Myosinköpfe an diese exponierten Bindungsstellen binden und Querbrücken bilden. Die dünnen Filamente werden dann von den Myosinköpfen gezogen, um an den dicken Filamenten vorbei in Richtung Sarkomermitte zu gleiten. Aber jeder Kopf kann nur eine sehr kurze Strecke ziehen, bevor er seine Grenze erreicht hat und muss „neu gespannt“ werden, bevor er wieder ziehen kann, ein Schritt, der ATP erfordert.

ATP und Muskelkontraktion

Damit dünne Filamente während der Muskelkontraktion weiterhin an dicken Filamenten vorbeigleiten, müssen Myosinköpfe das Aktin an den Bindungsstellen ziehen, sich lösen, erneut spannen, an weiteren Bindungsstellen befestigen, ziehen, lösen, wieder spannen usw. Diese wiederholte Bewegung wird als Cross-Bridge-Zyklus bezeichnet. Diese Bewegung der Myosinköpfe ähnelt den Rudern beim Rudern eines Bootes: Die Paddel der Ruder (die Myosinköpfe) ziehen, werden aus dem Wasser gehoben (trennen), neu positioniert (neu gespannt) und dann wieder eingetaucht ziehen (Abbildung 10.11). Jeder Zyklus erfordert Energie, und die Wirkung der Myosinköpfe in den Sarkomeren, die wiederholt an den dünnen Filamenten ziehen, erfordert ebenfalls Energie, die von ATP bereitgestellt wird.

Eine Kreuzbrückenbildung tritt auf, wenn der Myosinkopf an das Aktin bindet, während Adenosindiphosphat (ADP) und anorganisches Phosphat (P .)ich) noch an Myosin gebunden sind (Abbildung 10.11a, b). Pich wird dann freigesetzt, wodurch Myosin eine stärkere Bindung an das Aktin eingeht, woraufhin sich der Myosinkopf in Richtung der M-Linie bewegt und das Aktin mit sich zieht. Wenn Aktin gezogen wird, bewegen sich die Filamente ungefähr 10 nm in Richtung der M-Linie. Diese Bewegung wird als Krafthub bezeichnet, da bei diesem Schritt eine Bewegung des dünnen Filaments stattfindet (Abbildung 10.11C). In Abwesenheit von ATP wird sich der Myosinkopf nicht vom Aktin lösen.

Ein Teil des Myosinkopfes heftet sich an die Bindungsstelle des Aktins, aber der Kopf hat eine andere Bindungsstelle für ATP. Durch die ATP-Bindung löst sich der Myosinkopf vom Aktin (Abb. 10.11 .).D). Danach wird ATP in ADP und P . umgewandeltich durch die intrinsische ATPase-Aktivität von Myosin. Die bei der ATP-Hydrolyse freigesetzte Energie verändert den Winkel des Myosinkopfes in eine gespannte Position (Abb. 10.11 .).e). Der Myosinkopf ist nun für die weitere Bewegung in Position.

Wenn der Myosinkopf geneigt ist, befindet sich Myosin in einer hochenergetischen Konfiguration. Diese Energie wird verbraucht, wenn sich der Myosinkopf durch den Krafthub bewegt, und am Ende des Krafthubs befindet sich der Myosinkopf in einer Position mit niedriger Energie. Nach dem Krafthub wird jedoch ADP freigesetzt, die gebildete Querbrücke ist noch vorhanden und Aktin und Myosin sind miteinander verbunden. Solange ATP verfügbar ist, bindet es sich leicht an Myosin, der Cross-Bridge-Zyklus kann sich wiederholen und die Muskelkontraktion kann fortgesetzt werden.

Beachten Sie, dass jedes dicke Filament von ungefähr 300 Myosinmolekülen mehrere Myosinköpfe hat und viele Querbrücken während der Muskelkontraktion kontinuierlich entstehen und brechen. Multiplizieren Sie dies mit allen Sarkomeren in einer Myofibrille, allen Myofibrillen in einer Muskelfaser und allen Muskelfasern in einem Skelettmuskel, und Sie können verstehen, warum so viel Energie (ATP) benötigt wird, um die Skelettmuskulatur in Betrieb zu halten. Tatsächlich ist es der Verlust von ATP, der zu der Totenstarre führt, die kurz nach dem Tod eines Menschen beobachtet wird. Da keine weitere ATP-Produktion möglich ist, steht den Myosinköpfen kein ATP zur Verfügung, um sich von den Aktin-Bindungsstellen zu lösen, so dass die Querbrücken an Ort und Stelle bleiben und die Steifigkeit der Skelettmuskulatur verursachen.

Quellen von ATP

ATP liefert die Energie für die Muskelkontraktion. Neben seiner direkten Rolle im Cross-Bridge-Zyklus liefert ATP auch die Energie für die Ca ++ -Pumpen des aktiven Transports im SR. Ohne ausreichende Mengen an ATP tritt keine Muskelkontraktion auf. Die im Muskel gespeicherte ATP-Menge ist sehr gering und reicht nur aus, um Kontraktionen von wenigen Sekunden durchzuführen. Beim Abbau muss ATP daher schnell regeneriert und ersetzt werden, um eine anhaltende Kontraktion zu ermöglichen. Es gibt drei Mechanismen, durch die ATP regeneriert werden kann: Kreatinphosphat-Stoffwechsel, anaerobe Glykolyse sowie Fermentation und aerobe Atmung.

Kreatinphosphat ist ein Molekül, das in seinen Phosphatbindungen Energie speichern kann. In einem ruhenden Muskel überträgt überschüssiges ATP seine Energie auf Kreatin und produziert ADP und Kreatinphosphat. Dies dient als Energiereserve, die verwendet werden kann, um schnell mehr ATP zu erzeugen. Wenn sich der Muskel zusammenzieht und Energie benötigt, überträgt Kreatinphosphat sein Phosphat zurück an ADP, um ATP und Kreatin zu bilden. Diese Reaktion wird durch das Enzym Kreatinkinase katalysiert und läuft sehr schnell ab, so dass Kreatinphosphat-abgeleitetes ATP die ersten Sekunden der Muskelkontraktion antreibt. Kreatinphosphat kann jedoch nur etwa 15 Sekunden Energie liefern, woraufhin eine andere Energiequelle verwendet werden muss (Abbildung 10.12).

Da das von Kreatinphosphat produzierte ATP aufgebraucht ist, wenden sich die Muskeln der Glykolyse als ATP-Quelle zu. Die Glykolyse ist ein anaerober (nicht sauerstoffabhängiger) Prozess, der Glukose (Zucker) abbaut, um ATP zu produzieren, jedoch kann die Glykolyse ATP nicht so schnell erzeugen wie Kreatinphosphat. Daher führt der Wechsel zur Glykolyse zu einer langsameren Verfügbarkeit von ATP für den Muskel. Der bei der Glykolyse verwendete Zucker kann durch Blutzucker oder durch den Abbau von im Muskel gespeichertem Glykogen bereitgestellt werden. Beim Abbau eines Glucosemoleküls entstehen zwei ATP und zwei Moleküle Brenztraubensäure, die bei der aeroben Atmung oder bei niedrigem Sauerstoffgehalt in Milchsäure umgewandelt werden können (Abbildung 10.12 .).B).

Wenn Sauerstoff verfügbar ist, wird Brenztraubensäure bei der aeroben Atmung verwendet. Wenn jedoch kein Sauerstoff verfügbar ist, wird Brenztraubensäure in Milchsäure umgewandelt, die zur Muskelermüdung beitragen kann. Diese Umwandlung ermöglicht das Recycling des Enzyms NAD + aus NADH, das für die weitere Glykolyse benötigt wird. Dies tritt bei anstrengenden Übungen auf, wenn hohe Energiemengen benötigt werden, aber Sauerstoff nicht ausreichend an die Muskeln abgegeben werden kann. Die Glykolyse selbst kann nicht sehr lange aufrechterhalten werden (ungefähr 1 Minute Muskelaktivität), aber sie ist nützlich, um kurze Ausbrüche mit hoher Intensität zu ermöglichen. Dies liegt daran, dass die Glykolyse Glukose nicht sehr effizient verwertet, was zu einer Nettozunahme von zwei ATPs pro Glukosemolekül und dem Endprodukt von Milchsäure führt, die zur Muskelermüdung beitragen kann, wenn sie sich ansammelt.

Aerobe Atmung ist der Abbau von Glukose oder anderen Nährstoffen in Gegenwart von Sauerstoff (O2) um Kohlendioxid, Wasser und ATP zu produzieren. Ungefähr 95 Prozent des ATP, das für ruhende oder mäßig aktive Muskeln benötigt wird, werden durch aerobe Atmung bereitgestellt, die in Mitochondrien stattfindet. Die Inputs für die aerobe Atmung umfassen Glukose, die im Blutkreislauf zirkuliert, Brenztraubensäure und Fettsäuren. Die aerobe Atmung ist viel effizienter als die anaerobe Glykolyse und produziert ungefähr 36 ATPs pro Glukosemolekül gegenüber vier aus der Glykolyse. Allerdings kann die aerobe Atmung ohne eine stetige Zufuhr von O . nicht aufrechterhalten werden2 zum Skelettmuskel und ist viel langsamer (Abbildung 10.12C). Um dies zu kompensieren, speichern die Muskeln eine kleine Menge überschüssigen Sauerstoffs in Proteinen, die Myoglobin genannt werden, was effizientere Muskelkontraktionen und weniger Ermüdung ermöglicht. Aerobes Training steigert zudem die Effizienz des Kreislaufsystems, sodass O2 kann den Muskeln über einen längeren Zeitraum zugeführt werden.

Muskelermüdung tritt auf, wenn sich ein Muskel als Reaktion auf Signale des Nervensystems nicht mehr zusammenziehen kann. Die genauen Ursachen der Muskelermüdung sind nicht vollständig bekannt, obwohl bestimmte Faktoren mit der verminderten Muskelkontraktion während der Ermüdung korreliert wurden. ATP wird für eine normale Muskelkontraktion benötigt, und wenn die ATP-Reserven reduziert werden, kann die Muskelfunktion abnehmen. Dies kann eher ein Faktor für eine kurze, intensive Muskelleistung sein als für anhaltende Anstrengungen mit geringerer Intensität. Die Ansammlung von Milchsäure kann den intrazellulären pH-Wert senken und die Enzym- und Proteinaktivität beeinträchtigen. Ungleichgewichte der Na + - und K + -Spiegel als Folge einer Membrandepolarisation können den Ca ++ -Fluss aus dem SR unterbrechen. Lange Zeiträume anhaltender körperlicher Betätigung können das SR und das Sarkolemma schädigen, was zu einer Beeinträchtigung der Ca ++ -Regulierung führt.

Eine intensive Muskelaktivität führt zu einer Sauerstoffschuld, das ist die Menge an Sauerstoff, die benötigt wird, um das während der Muskelkontraktion ohne Sauerstoff produzierte ATP zu kompensieren. Sauerstoff wird benötigt, um den ATP- und Kreatinphosphatspiegel wiederherzustellen, Milchsäure in Brenztraubensäure umzuwandeln und in der Leber Milchsäure in Glukose oder Glykogen umzuwandeln. Andere während des Trainings verwendete Systeme benötigen ebenfalls Sauerstoff, und alle diese kombinierten Prozesse führen zu einer erhöhten Atemfrequenz, die nach dem Training auftritt. Bis die Sauerstoffschuld erfüllt ist, wird die Sauerstoffaufnahme auch nach Beendigung des Trainings erhöht.

Entspannung eines Skelettmuskels

Die Entspannung der Skelettmuskelfasern und schließlich des Skelettmuskels beginnt mit dem Motoneuron, das aufhört, sein chemisches Signal ACh in die Synapse am NMJ freizugeben. Die Muskelfaser wird repolarisieren, was die Tore im SR schließt, wo Ca ++ freigesetzt wurde. ATP-getriebene Pumpen werden Ca ++ aus dem Sarkoplasma zurück in den SR bewegen. Dadurch kommt es zu einer „Wiederabschirmung“ der Aktinbindungsstellen auf den dünnen Filamenten. Ohne die Fähigkeit, Querbrücken zwischen den dünnen und dicken Filamenten zu bilden, verliert die Muskelfaser ihre Spannung und entspannt sich.

Muskelkraft

Die Anzahl der Skelettmuskelfasern in einem bestimmten Muskel ist genetisch festgelegt und ändert sich nicht. Die Muskelkraft steht in direktem Zusammenhang mit der Menge an Myofibrillen und Sarkomeren in jeder Faser. Faktoren wie Hormone und Stress (und künstliche anabole Steroide), die auf den Muskel wirken, können die Produktion von Sarkomeren und Myofibrillen in den Muskelfasern erhöhen, eine Veränderung, die als Hypertrophie bezeichnet wird und zu einer Zunahme der Masse und des Volumens in einem Skelettmuskel führt. Ebenso führt eine verminderte Nutzung eines Skelettmuskels zu einer Atrophie, bei der die Anzahl der Sarkomere und Myofibrillen verschwindet (aber nicht die Anzahl der Muskelfasern). Es ist üblich, dass ein Glied in einem Gipsverband verkümmerte Muskeln aufweist, wenn der Gipsverband entfernt wird, und bestimmte Krankheiten, wie z. B. Polio, zeigen verkümmerte Muskeln.

Störungen der.

Muskulatur

Die Duchenne-Muskeldystrophie (DMD) ist eine fortschreitende Schwächung der Skelettmuskulatur. Es ist eine von mehreren Krankheiten, die zusammen als "Muskeldystrophie" bezeichnet werden. DMD wird durch einen Mangel an dem Protein Dystrophin verursacht, das den dünnen Filamenten der Myofibrillen hilft, an das Sarkolemma zu binden. Ohne ausreichendes Dystrophin führen Muskelkontraktionen zum Reißen des Sarkolemmas, was zu einem Einstrom von Ca ++ führt, was zu Zellschäden und Muskelfaserabbau führt. Im Laufe der Zeit, wenn sich Muskelschäden anhäufen, geht Muskelmasse verloren und es entwickeln sich größere Funktionsbeeinträchtigungen.

DMD ist eine Erbkrankheit, die durch ein abnormales X-Chromosom verursacht wird. Es betrifft hauptsächlich Männer und wird normalerweise in der frühen Kindheit diagnostiziert. DMD tritt normalerweise zuerst als Gleichgewichts- und Bewegungsschwierigkeiten auf und führt dann zu einer Unfähigkeit zu gehen. Es setzt sich im Körper von den unteren Extremitäten bis zum Oberkörper fort, wo es die Muskeln betrifft, die für Atmung und Kreislauf verantwortlich sind. Es führt letztendlich zum Tod durch Atemversagen, und die Betroffenen werden normalerweise nicht älter als 20 Jahre.

Da DMD durch eine Mutation in dem Gen verursacht wird, das für Dystrophin kodiert, wurde angenommen, dass die Einführung gesunder Myoblasten in Patienten eine wirksame Behandlung sein könnte. Myoblasten sind die embryonalen Zellen, die für die Muskelentwicklung verantwortlich sind, und im Idealfall würden sie gesunde Gene tragen, die das für eine normale Muskelkontraktion erforderliche Dystrophin produzieren könnten. Dieser Ansatz war beim Menschen weitgehend erfolglos. Ein neuer Ansatz beinhaltete den Versuch, die Produktion von Utrophin im Muskel zu steigern, einem dem Dystrophin ähnlichen Protein, das in der Lage sein könnte, die Rolle von Dystrophin zu übernehmen und das Auftreten von Zellschäden zu verhindern.


Quellen von ATP

ATP liefert die Energie für die Muskelkontraktion. Neben seiner direkten Rolle im Cross-Bridge-Zyklus liefert ATP auch die Energie für die Ca ++ -Pumpen des aktiven Transports im SR. Ohne ausreichende Mengen an ATP tritt keine Muskelkontraktion auf. Die im Muskel gespeicherte ATP-Menge ist sehr gering und reicht nur aus, um Kontraktionen von wenigen Sekunden durchzuführen. Beim Abbau muss ATP daher schnell regeneriert und ersetzt werden, um eine anhaltende Kontraktion zu ermöglichen. Es gibt drei Mechanismen, durch die ATP regeneriert werden kann: Kreatinphosphat-Stoffwechsel, anaerobe Glykolyse sowie Fermentation und aerobe Atmung.

Kreatinphosphat ist ein Molekül, das in seinen Phosphatbindungen Energie speichern kann. In einem ruhenden Muskel überträgt überschüssiges ATP seine Energie auf Kreatin und produziert ADP und Kreatinphosphat. Dies dient als Energiereserve, die verwendet werden kann, um schnell mehr ATP zu erzeugen. Wenn sich der Muskel zusammenzieht und Energie benötigt, überträgt Kreatinphosphat sein Phosphat zurück an ADP, um ATP und Kreatin zu bilden. Diese Reaktion wird durch das Enzym Kreatinkinase katalysiert und läuft sehr schnell ab, so dass Kreatinphosphat-abgeleitetes ATP die ersten Sekunden der Muskelkontraktion antreibt. Kreatinphosphat kann jedoch nur etwa 15 Sekunden Energie liefern, woraufhin eine andere Energiequelle verwendet werden muss ([Link]).


Da das von Kreatinphosphat produzierte ATP aufgebraucht ist, wenden sich die Muskeln der Glykolyse als ATP-Quelle zu. Die Glykolyse ist ein anaerober (nicht sauerstoffabhängiger) Prozess, der Glukose (Zucker) abbaut, um ATP zu produzieren, jedoch kann die Glykolyse ATP nicht so schnell erzeugen wie Kreatinphosphat. Daher führt der Wechsel zur Glykolyse zu einer langsameren Verfügbarkeit von ATP für den Muskel. Der bei der Glykolyse verwendete Zucker kann durch Blutzucker oder durch den Abbau von im Muskel gespeichertem Glykogen bereitgestellt werden. Der Abbau eines Glukosemoleküls produziert zwei ATP und zwei Moleküle Brenztraubensäure, die bei der aeroben Atmung oder bei niedrigem Sauerstoffgehalt in Milchsäure umgewandelt werden können ([Link]B).

Wenn Sauerstoff verfügbar ist, wird Brenztraubensäure bei der aeroben Atmung verwendet. Wenn jedoch kein Sauerstoff verfügbar ist, wird Brenztraubensäure in Milchsäure umgewandelt, die zur Muskelermüdung beitragen kann. Diese Umwandlung ermöglicht das Recycling des Enzyms NAD + aus NADH, das für die weitere Glykolyse benötigt wird. Dies tritt bei anstrengenden Übungen auf, wenn hohe Energiemengen benötigt werden, aber Sauerstoff nicht ausreichend an die Muskeln abgegeben werden kann. Die Glykolyse selbst kann nicht sehr lange aufrechterhalten werden (ungefähr 1 Minute Muskelaktivität), aber sie ist nützlich, um kurze Ausbrüche mit hoher Intensität zu ermöglichen. Dies liegt daran, dass die Glykolyse Glukose nicht sehr effizient verwertet, was zu einer Nettozunahme von zwei ATPs pro Glukosemolekül und dem Endprodukt von Milchsäure führt, die zur Muskelermüdung beitragen kann, wenn sie sich ansammelt.

Aerobe Atmung ist der Abbau von Glukose oder anderen Nährstoffen in Gegenwart von Sauerstoff (O2) um Kohlendioxid, Wasser und ATP zu produzieren. Ungefähr 95 Prozent des ATP, das für ruhende oder mäßig aktive Muskeln benötigt wird, werden durch aerobe Atmung bereitgestellt, die in Mitochondrien stattfindet. Die Inputs für die aerobe Atmung umfassen Glukose, die im Blutkreislauf zirkuliert, Brenztraubensäure und Fettsäuren. Die aerobe Atmung ist viel effizienter als die anaerobe Glykolyse und produziert ungefähr 36 ATPs pro Glukosemolekül gegenüber vier aus der Glykolyse. Allerdings kann die aerobe Atmung ohne eine stetige Zufuhr von O . nicht aufrechterhalten werden2 zum Skelettmuskel und ist viel langsamer ([link]C). Um dies zu kompensieren, speichern die Muskeln eine kleine Menge überschüssigen Sauerstoffs in Proteinen, die Myoglobin genannt werden, was effizientere Muskelkontraktionen und weniger Ermüdung ermöglicht. Aerobes Training steigert zudem die Effizienz des Kreislaufsystems, sodass O2 kann den Muskeln über einen längeren Zeitraum zugeführt werden.

Muskelermüdung tritt auf, wenn sich ein Muskel als Reaktion auf Signale des Nervensystems nicht mehr zusammenziehen kann. Die genauen Ursachen der Muskelermüdung sind nicht vollständig bekannt, obwohl bestimmte Faktoren mit der verminderten Muskelkontraktion während der Ermüdung korreliert wurden. ATP wird für eine normale Muskelkontraktion benötigt, und wenn die ATP-Reserven reduziert werden, kann die Muskelfunktion abnehmen. Dies kann eher ein Faktor für eine kurze, intensive Muskelleistung sein als für anhaltende Anstrengungen mit geringerer Intensität. Die Ansammlung von Milchsäure kann den intrazellulären pH-Wert senken und die Enzym- und Proteinaktivität beeinträchtigen. Ungleichgewichte der Na + - und K + -Spiegel als Folge einer Membrandepolarisation können den Ca ++ -Fluss aus dem SR unterbrechen. Lange Zeiträume anhaltender körperlicher Betätigung können das SR und das Sarkolemma schädigen, was zu einer Beeinträchtigung der Ca ++ -Regulierung führt.

Eine intensive Muskelaktivität führt zu einer Sauerstoffschuld, das ist die Menge an Sauerstoff, die benötigt wird, um das während der Muskelkontraktion ohne Sauerstoff produzierte ATP zu kompensieren. Sauerstoff wird benötigt, um den ATP- und Kreatinphosphatspiegel wiederherzustellen, Milchsäure in Brenztraubensäure umzuwandeln und in der Leber Milchsäure in Glukose oder Glykogen umzuwandeln. Andere während des Trainings verwendete Systeme benötigen ebenfalls Sauerstoff, und alle diese kombinierten Prozesse führen zu einer erhöhten Atemfrequenz, die nach dem Training auftritt. Bis die Sauerstoffschuld erfüllt ist, wird die Sauerstoffaufnahme auch nach Beendigung des Trainings erhöht.


Wird ATP für die Muskelkontraktion und -entspannung benötigt?

ATP ist entscheidend für Muskelkontraktionen weil es die Myosin-Aktin-Kreuzbrücke bricht und das Myosin für das nächste freisetzt Kontraktion.

Was ist Kontraktion und Entspannung von Muskeln? Muskelkontraktion ist die Aktivierung spannungserzeugender Stellen im Inneren Muskel Fasern. Die Beendigung von Muskelkontraktion wird gefolgt von Muskelentspannung, das ist eine Rückkehr des Muskel Fasern in ihren niedrigen spannungserzeugenden Zustand. Muskelkontraktionen kann anhand von zwei Variablen beschrieben werden: Länge und Spannung.

Die Frage ist auch, wie ATP Muskelentspannung verursacht?

Entspannung eines Skeletts Muskel ATP-angetriebene Pumpen Wille bewegen Sie Ca ++ aus dem Sarkoplasma zurück in die SR. Dies führt zu der „Abschirmung&rdquo der Aktin-Bindungsstellen auf den dünnen Filamenten. Ohne die Fähigkeit, Querbrücken zwischen den dünnen und dicke Fäden, die Muskel Faser verliert an Spannung und entspannt.

Wie stoppt eine Muskelkontraktion?

Muskelkontraktion in der Regel stoppt wenn die Signalübertragung von den Motoneuronen endet, was das Sarkolemma und die T-Tubuli repolarisiert und die spannungsgesteuerten Kalziumkanäle im SR schließt. Ca ++ -Ionen werden dann zurück in den SR gepumpt, was bewirkt, dass das Tropomyosin die Bindungsstellen an den Aktinsträngen wieder abschirmt (oder wieder bedeckt).


Was stoppt Myosin während der Muskelentspannung? - Biologie

Aktin
Die dünnen Filamente bestehen aus globulären Aktinmolekülen in zwei langen Ketten, die umeinander gewunden sind und jedes Aktinmolekül besitzt eine Bindungsstelle für Myosin. Das Protein Tropomyosin windet sich um die dünnen Filamente und bedeckt die Myosin-Bindungsstellen. Entlang des Tropomyosinkabels sitzen in regelmäßigen Abständen Troponinmoleküle.

Myosin
Die dicken Filamente bestehen aus Bündeln von Myosinmolekülen. Jedes Myosinmolekül besteht aus zwei langen Proteinketten mit einem kugelförmigen Kopf an einem Ende. Der Myosinkopf heftet sich an die Bindungsstelle des Aktinfilaments. Darüber hinaus bindet es ATP und fungiert als Enzym, um Energie von ATP zu übertragen. Durch die Energieübertragung verändert sich die Form des Myosinkopfes ("spannt" den Apparat).

Kontraktion
Bei der Muskelkontraktion heften sich die kugelförmigen Köpfe der dicken Myosinfilamente an die Bindungsstellen der dünnen Aktinfilamente und ziehen sie aufeinander zu. Da die dünnen Filamente in der Z-Linie verankert sind, führt das Gleiten der Filamente dazu, dass sich jedes Sarkomer – und damit die Muskelfasern – verkürzen.

Verkürzung
Das Aktionspotential, das entlang der Nervenzelle wandert, setzt einen chemischen Botenstoff (Acetylcholin) frei, der die neuromuskuläre Verbindung passiert und die Muskelfasermembran auf die gleiche Weise depolarisiert, wie die Depolarisation in einer Nervenzelle stattfindet. Bei der Depolarisation setzt das sarkoplasmatische Retikulum Calciumionen frei. Die Calciumionen binden an das Troponin und verändern die Form des Troponin-Tropomyosin-Komplexes, so dass die Aktinbindungsstellen freigelegt werden. Sobald Myosin an Aktin bindet, gibt der geneigte Kopf des Myosins die Aktinfaser frei. Sobald das Aktionspotential in der Muskelfaser auftritt, dauert es einige Millisekunden, bis die Erregungs- und Kopplungsprozesse zu einem Spannungsanstieg führen. Die maximale Kontraktion erfolgt in etwa 10 ms in schnellen Muskelfasern und in etwa 100 ms in langsamen Muskelfasern.

Aufräumen
Sobald Acetylcholin ein Aktionspotential am sarkoplasmatischen Retikulum auslöst, wird es durch ein Enzym inaktiviert. Erst wenn ein weiteres Signal vom Nerv kommt, zieht sich die Muskelfaser wieder zusammen. Sobald die Calciumionen in die Muskelzelle strömen, pumpt die Zelle sie mit Energie aus ATP schnell zurück in die Säcke des sarkoplasmatischen Retikulums, und der Troponin-Tropomyosin-Komplex kehrt in seine ursprüngliche Form zurück und blockiert die Aktinbindungsstellen.

Tod
Wenn das Herz aufhört zu schlagen, gelangen weder Glukose noch Sauerstoff in die Zellen. Ohne eine Energiequelle oder einen Elektronenakzeptor kann die Zelle keine Ionen pumpen, um die Membran zu polarisieren, sie kann kein ATP herstellen oder Kalziumionen herauspumpen. Ohne Blutfluss dringt Kalzium in die Zellen ein und die Muskeln ziehen sich zusammen, bis die zelluläre ATP-Versorgung erschöpft ist. Da sich die Muskulatur ohne ATP nicht entspannen kann, um Myosin von Aktin zu trennen, wird der Körper erst dann wieder schlaff, wenn die Muskelproteine ​​beim Abbau durch lysosomale Enzyme verdaut werden.


Was passiert bei der Muskelentspannung?

Muskelentspannung. Muskelkontraktion und -entspannung sind energieabhängige Prozesse, die Energie aus der Hydrolyse von Adenosintriphosphat (ATP).

Welcher Neurotransmitter verursacht neben den oben genannten Muskelentspannungen? Die chemische Botschaft, ein Neurotransmitter namens Acetylcholin, bindet an Rezeptoren an der Außenseite der Muskelfaser.

Zu wissen ist auch, was ist die Kontraktion und Entspannung von Muskeln?

Muskelkontraktion ist die Aktivierung spannungserzeugender Stellen im Inneren Muskel Fasern. Die Beendigung von Muskelkontraktion wird gefolgt von Muskelentspannung, das ist eine Rückkehr des Muskel Fasern in ihren niedrigen spannungserzeugenden Zustand. Muskelkontraktionen kann anhand von zwei Variablen beschrieben werden: Länge und Spannung.

Entspannter Muskel sind ein englisches Electro-Duo, das 2002 von Pulps Jarvis Cocker und Jason Buckle gegründet wurde. Anfang 2003, Entspannter Muskel begann Konzerte zu spielen.


William Carroll

Bald nach dem Tod wird ein Körper steif. Diese Versteifung ist das Ergebnis eines biochemischen Prozesses namens Rigor Mortis, lateinisch für "Stärke des Todes". (1) Dieser Zustand ist allen verstorbenen Menschen gemeinsam, aber nur ein vorübergehender Zustand. Der umgangssprachliche Begriff "steif", der sich auf einen Toten bezieht, stammt von der Totenstarre. Innerhalb von Stunden nach dem Tod zieht sich jeder Muskel im Körper zusammen und bleibt für eine gewisse Zeit zusammengezogen. Bevor ich die biologische Ursache dieses Zustandes erklären kann, muss ich zunächst den Muskelaufbau und den Prozess der Muskelkontraktion beschreiben.

Muskeln haben viele verschiedene Ebenen, beginnend mit den einzelnen Muskelfasern. Muskelfasern sind eine Kombination aus vielen Zellen, haben jedoch eine ähnliche Struktur wie eine einzelne Zelle. Die in einer normalen Zelle vorkommenden Organellen kommen auch in Muskelfasern vor, haben aber unterschiedliche Namen: die Plasmamembran ist Sarkolemma, das endoplasmatische Retikulum ist sarkoplasmatisches Retikulum, Mitochondrien sind Sarkosomen und das Zytoplasma heißt Sarkoplasma. Muskelfasern bestehen aus Gewebeeinheiten, den Sarkomeren. Sarkomere sind horizontal verbunden, um die Länge der Muskelfaser zu verlängern. Die Bestandteile eines einzelnen Sarkomers sind ein dicker und ein dünner Faden, Myosin bzw. Aktin. Die Enden eines Sarkomers sind sogenannte Z-Linien. Aktinreihen erstrecken sich von diesen Z-Linien, treffen sich aber nicht in der Mitte. Zwischen den Aktinreihen angeordnet und mit keiner der Z-Linien verbunden, befinden sich die Myosinfilamente. Aktinstränge nehmen eine Doppelhelixform an und sind von einem langen Proteinstrang namens Tropomyosin umgeben, der mit verschiedenen kleinen Proteinkomplexen namens Troponin befleckt ist. Unterhalb des Tropomyosins befinden sich Myosin-aktive Stellen, an denen Myosin an das Aktin binden kann. Entlang eines Myosinstrangs befinden sich "Köpfe", die in Richtung des Aktins ragen. Aktin und Myosin sind die zentralen Akteure bei der Muskelkontraktion. (2)

Die Muskelkontraktion beginnt im Gehirn mit einem Nervenimpuls, der durch das Rückenmark an ein Motoneuron gesendet wird. Das im Gehirn gestartete Aktionspotential wird über ein Axon an die Muskelfasern weitergegeben, wo es in eine neuromuskuläre Verbindung geleitet wird. (2) Die neuromuskuläre Verbindung, auch als myoneurale Verbindung bezeichnet, setzt Acetylcholin frei, wenn das Aktionspotential die Verbindung erreicht. Wenn das Acetylcholin mit Rezeptoren auf der Oberfläche der Muskelfaser in Kontakt kommt, öffnen sich eine Reihe von Transmembrankanälen, um Natriumionen eindringen zu lassen. (3) Dieser Einstrom von Natriumionen erzeugt ein Aktionspotential innerhalb der Faser, das eine Freisetzung von Calciumionen aus dem sarkoplasmatischen Retikulum auslöst.

Calciumionen filtern durch die Sarkomere und binden an die Troponinkomplexe, was eine Verschiebung der Tropomyosinstruktur verursacht und die Myosinbindungsstellen am Aktin freilegt. Es folgt ein "Krafthub", bei dem die Myosinköpfe das ADP und Pi absenken, die die Köpfe in einer zurückgespannten Position halten und sich seitlich bewegen, wodurch gleichzeitig das Aktinfilament bewegt wird. Schließlich bindet ATP an die Myosinköpfe und löst sich dabei vom Aktin. Bei der Freisetzung aus dem Aktin zerfällt das ATP in ADP und Pi und gibt Energie, um das Myosin in seine gespannte Position zurückzubringen, wodurch der Zyklus erneuert wird. (4)

Die Entspannung eines Muskels hängt von der Beendigung des Aktionspotentials ab, das an der neuromuskulären Verbindung beginnt. Ein Enzym innerhalb der Muskelfaser zerstört das Acetylcholin und stoppt dadurch das Aktionspotential, das Acetylcholin produziert. Daher werden keine Calciumionen mehr aus dem sarkoplasmatischen Retikulum freigesetzt. Tatsächlich werden die bereits gelösten Calciumionen in das sarkoplasmatische Retikulum zurückgebracht. Schließlich können sich Myosin und Aktin nicht binden, wodurch sie sich zusammenziehen, da die aktiven Stellen des Myosins Calciumionen benötigen, um freigelegt zu werden. (2)

Die Versorgung mit ATP ist von zentraler Bedeutung für den fortlaufenden Prozess der Muskelkontraktion. ATP stammt aus drei Quellen, dem Phosphagen-System, dem Glykogen-Milchsäure-System und der aeroben Atmung. Im Phosphagen-System speichern Muskelzellen eine Verbindung namens Kreatinphosphat, um die ATP-Versorgung schnell wieder aufzufüllen. Das Enzym Kreatinkinase spaltet das Phosphat aus dieser Verbindung und das Phosphat wird zu ADP hinzugefügt. Diese ATP-Quelle kann die Muskelkontraktion nur 8 bis 10 Sekunden lang aufrechterhalten. Die Glykogen-Milchsäure nutzt den Glykogenvorrat der Muskulatur. Durch anaeroben Stoffwechsel wird das Glykogen abgebaut und es entsteht ATP und das Nebenprodukt Milchsäure. Diese Methode benötigt keinen Sauerstoff und ist in der Lage, mehr ATP als das Phosphagen-System bereitzustellen, erfolgt jedoch langsamer. Schließlich ermöglicht die aerobe Atmung den Abbau von Glukose in Kohlendioxid und Wasser in Gegenwart von Sauerstoff. Die Glukosevorräte stammen aus den Muskeln, der Leber, der Nahrung und den Fettsäuren.Diese Methode erzeugt das meiste ATP und das über längere Zeiträume, nimmt aber die meiste Zeit in Anspruch. (5)

Mit all den Informationen über die Funktionsweise von Muskeln ist es jetzt möglich, den Prozess der Totenstarre zu erklären. Der Tod beendet die aerobe Atmung, weil das Kreislaufsystem aufgehört hat. (6) Daher verlassen sich die Muskeln auf die Methoden des Phosphagen- und anaeroben Stoffwechsels, um ATP zu erwerben. Wie oben erwähnt, liefern diese Quellen nur eine geringe Menge an ATP. Dieser ATP-Mangel verhindert, dass sich die Myosinköpfe vom Aktin lösen. In der Zwischenzeit treten Calciumionen aus der extrazellulären Flüssigkeit und dem sarkoplasmatischen Retikulum, das die Ionen nicht abrufen kann, in die Muskelfaser aus. (6) Die Ionen erfüllen ihre Aufgabe, als ob der Körper am Leben wäre, indem sie das Tropomyosin und das Troponin von den aktiven Stellen des Myosins lösen. Der Muskel zieht sich zusammen, wenn sich das Myosin verschiebt, aber der Mangel an ATP verhindert, dass es sich ablöst, und der Muskel bleibt zusammengezogen. Ein solcher Prozess tritt in allen Muskeln auf, wenn der Körper steif wird.

Die Totenstarre setzt normalerweise innerhalb von vier Stunden ein, zuerst im Gesicht und in der Regel in kleineren Muskeln. Die maximale Steifigkeit erreicht der Körper innerhalb von zwölf bis 48 Stunden. Diese Zeit kann jedoch aufgrund der Umgebungsbedingungen variieren – kühlere Bedingungen verhindern die Totenstarre. (1) Totenstarre ist nur ein vorübergehender Zustand. Während des Prozesses hat der Körper durch anaerobe Atmung Milchsäure angesammelt. Milchsäure senkt den pH-Wert der Muskeln und verschlechtert die Kontraktion der Muskeln. (7) Der Körper verliert durch den Abbau der Muskulatur seine Steifigkeit. Zusammenfassend ist die Totenstarre die Versteifung des Körpers aufgrund eines ATP-Mangels nach dem Tod. Der Zustand ist nur vorübergehend, ist umweltsensibel und tritt vermutlich bei allen erwachsenen Menschen auf.


Entspannung eines Skelettmuskels

Die Entspannung der Skelettmuskelfasern und schließlich des Skelettmuskels beginnt mit dem Motoneuron, das aufhört, sein chemisches Signal ACh in die Synapse am NMJ freizugeben. Die Muskelfaser wird repolarisieren, was die Tore im SR schließt, wo Ca ++ freigesetzt wurde. ATP-getriebene Pumpen werden Ca ++ aus dem Sarkoplasma zurück in den SR bewegen. Dies führt zu der „Abschirmung&rdquo der Aktin-Bindungsstellen auf den dünnen Filamenten. Ohne die Fähigkeit, Querbrücken zwischen den dünnen und dicken Filamenten zu bilden, verliert die Muskelfaser ihre Spannung und entspannt sich.


Muskelfaserkontraktion und -entspannung

Die Folge von Ereignissen, die zur Kontraktion einer einzelnen Muskelfaser führen, beginnt mit einem Signal – dem Neurotransmitter ACh – vom Motoneuron, das diese Faser innerviert. Die lokale Membran der Faser wird depolarisiert, wenn positiv geladene Natriumionen (Na + ) eindringen, was ein Aktionspotential auslöst, das sich auf den Rest der Membran ausbreitet und depolarisiert, einschließlich der T-Tubuli. Dies löst die Freisetzung von Calciumionen (Ca ++ ) aus der Speicherung im sarkoplasmatischen Retikulum (SR) aus. Das Ca ++ leitet dann eine Kontraktion ein, die durch ATP aufrechterhalten wird ((Abbildung)). Solange Ca ++ -Ionen im Sarkoplasma verbleiben, um an Troponin zu binden, was die Aktin-Bindungsstellen „unabgeschirmt“ hält, und solange ATP verfügbar ist, um den Cross-Bridge-Cycling und das Ziehen von Aktinsträngen durch Myosin anzutreiben, die Muskelfaser verkürzt sich weiter bis zu einer anatomischen Grenze.

Die Muskelkontraktion stoppt normalerweise, wenn die Signale von den Motoneuronenden beendet werden, was das Sarkolemma und die T-Tubuli repolarisiert und die spannungsgesteuerten Kalziumkanäle im SR schließt. Ca ++ -Ionen werden dann zurück in den SR gepumpt, was bewirkt, dass das Tropomyosin die Bindungsstellen an den Aktinsträngen wieder abschirmt (oder wieder bedeckt). Ein Muskel kann auch aufhören, sich zu kontrahieren, wenn ihm das ATP ausgeht und er ermüdet ((Abbildung)).

Die Freisetzung von Calciumionen löst Muskelkontraktionen aus. Sehen Sie sich dieses Video an, um mehr über die Rolle von Kalzium zu erfahren. (a) Was sind „T-Tubuli“ und welche Rolle spielen sie? (b) Bitte beschreiben Sie, wie Aktinbindungsstellen für das Cross-Bridging mit Myosinköpfen während der Kontraktion zur Verfügung gestellt werden.

Die molekularen Ereignisse der Muskelfaserverkürzung treten in den Sarkomeren der Faser auf (siehe (Abbildung)). Die Kontraktion einer gestreiften Muskelfaser tritt auf, wenn sich die Sarkomere, die linear innerhalb der Myofibrillen angeordnet sind, verkürzen, wenn Myosinköpfe an den Aktinfilamenten ziehen.

Der Bereich, in dem sich dicke und dünne Filamente überlappen, hat ein dichtes Aussehen, da zwischen den Filamenten wenig Raum ist. Diese Zone, in der sich dünne und dicke Filamente überlappen, ist für die Muskelkontraktion sehr wichtig, da hier die Filamentbewegung beginnt. Dünne Filamente, die an ihren Enden durch die Z-Scheiben verankert sind, erstrecken sich nicht vollständig in den zentralen Bereich, der nur dicke Filamente enthält, die an ihrer Basis an einer Stelle verankert sind, die als M-Linie bezeichnet wird. Eine Myofibrille besteht aus vielen Sarkomeren, die entlang ihrer Länge verlaufen, so dass sich Myofibrillen und Muskelzellen zusammenziehen, wenn sich die Sarkomere zusammenziehen.

Das Gleitfilamentmodell der Kontraktion

Wenn ein Motoneuron signalisiert wird, zieht sich eine Skelettmuskelfaser zusammen, während die dünnen Filamente gezogen werden und dann an den dicken Filamenten in den Sarkomeren der Faser vorbeigleiten. Dieser Vorgang wird als Gleitfilamentmodell der Muskelkontraktion bezeichnet ((Abbildung)). Das Gleiten kann nur auftreten, wenn Myosin-bindende Stellen auf den Aktinfilamenten durch eine Reihe von Schritten freigelegt werden, die mit dem Eintritt von Ca ++ in das Sarkoplasma beginnen.

Tropomyosin ist ein Protein, das sich um die Ketten des Aktinfilaments windet und die Myosinbindungsstellen bedeckt, um zu verhindern, dass Aktin an Myosin bindet. Tropomyosin bindet an Troponin, um einen Troponin-Tropomyosin-Komplex zu bilden. Der Troponin-Tropomyosin-Komplex verhindert, dass die Myosin-„Köpfe“ an die aktiven Stellen der Aktin-Mikrofilamente binden. Troponin hat auch eine Bindungsstelle für Ca ++ -Ionen.

Um die Muskelkontraktion zu initiieren, muss Tropomyosin die Myosin-Bindungsstelle auf einem Aktinfilament freilegen, um eine Kreuzbrückenbildung zwischen den Aktin- und Myosin-Mikrofilamenten zu ermöglichen. Der erste Schritt im Kontraktionsprozess besteht darin, dass Ca ++ an Troponin bindet, sodass Tropomyosin von den Bindungsstellen an den Aktinsträngen weggleiten kann. Dadurch können die Myosinköpfe an diese exponierten Bindungsstellen binden und Querbrücken bilden. Die dünnen Filamente werden dann von den Myosinköpfen gezogen, um an den dicken Filamenten vorbei in Richtung Sarkomermitte zu gleiten. Aber jeder Kopf kann nur eine sehr kurze Strecke ziehen, bevor er seine Grenze erreicht hat und muss „neu gespannt“ werden, bevor er wieder ziehen kann, ein Schritt, der ATP erfordert.

ATP und Muskelkontraktion

Damit dünne Filamente während der Muskelkontraktion weiterhin an dicken Filamenten vorbeigleiten, müssen Myosinköpfe das Aktin an den Bindungsstellen ziehen, sich lösen, erneut spannen, an weiteren Bindungsstellen befestigen, ziehen, lösen, wieder spannen usw. Diese wiederholte Bewegung wird als Cross-Bridge-Zyklus bezeichnet. Diese Bewegung der Myosinköpfe ähnelt den Rudern beim Rudern eines Bootes: Die Paddel der Ruder (die Myosinköpfe) ziehen, werden aus dem Wasser gehoben (trennen), neu positioniert (neu gespannt) und dann wieder eingetaucht ziehen ((Abbildung)). Jeder Zyklus erfordert Energie, und die Wirkung der Myosinköpfe in den Sarkomeren, die wiederholt an den dünnen Filamenten ziehen, erfordert ebenfalls Energie, die von ATP bereitgestellt wird.

Eine Kreuzbrückenbildung tritt auf, wenn der Myosinkopf an das Aktin bindet, während Adenosindiphosphat (ADP) und anorganisches Phosphat (P .)ich) sind noch an Myosin gebunden ((Abbildung)a, b). Pich wird dann freigesetzt, wodurch Myosin eine stärkere Bindung an das Aktin eingeht, woraufhin sich der Myosinkopf in Richtung der M-Linie bewegt und das Aktin mit sich zieht. Wenn Aktin gezogen wird, bewegen sich die Filamente ungefähr 10 nm in Richtung der M-Linie. Diese Bewegung wird als Krafthub bezeichnet, da bei diesem Schritt eine Bewegung des dünnen Filaments stattfindet ((Abbildung)C). In Abwesenheit von ATP wird sich der Myosinkopf nicht vom Aktin lösen.

Ein Teil des Myosinkopfes heftet sich an die Bindungsstelle des Aktins, aber der Kopf hat eine andere Bindungsstelle für ATP. Durch die ATP-Bindung löst sich der Myosinkopf vom Aktin ((Abbildung)D). Danach wird ATP in ADP und P . umgewandeltich durch die intrinsische ATPase-Aktivität von Myosin. Die bei der ATP-Hydrolyse freigesetzte Energie verändert den Winkel des Myosinkopfes in eine gespannte Position ((Abbildung)e). Der Myosinkopf ist nun für die weitere Bewegung in Position.

Wenn der Myosinkopf geneigt ist, befindet sich Myosin in einer hochenergetischen Konfiguration. Diese Energie wird verbraucht, wenn sich der Myosinkopf durch den Krafthub bewegt, und am Ende des Krafthubs befindet sich der Myosinkopf in einer Position mit niedriger Energie. Nach dem Krafthub wird jedoch ADP freigesetzt, die gebildete Querbrücke ist noch vorhanden und Aktin und Myosin sind miteinander verbunden. Solange ATP verfügbar ist, bindet es sich leicht an Myosin, der Cross-Bridge-Zyklus kann sich wiederholen und die Muskelkontraktion kann fortgesetzt werden.

Beachten Sie, dass jedes dicke Filament von ungefähr 300 Myosinmolekülen mehrere Myosinköpfe hat und viele Querbrücken während der Muskelkontraktion kontinuierlich entstehen und brechen. Multiplizieren Sie dies mit allen Sarkomeren in einer Myofibrille, allen Myofibrillen in einer Muskelfaser und allen Muskelfasern in einem Skelettmuskel, und Sie können verstehen, warum so viel Energie (ATP) benötigt wird, um die Skelettmuskulatur in Betrieb zu halten. Tatsächlich ist es der Verlust von ATP, der zu der Totenstarre führt, die kurz nach dem Tod eines Menschen beobachtet wird. Da keine weitere ATP-Produktion möglich ist, steht den Myosinköpfen kein ATP zur Verfügung, um sich von den Aktin-Bindungsstellen zu lösen, so dass die Querbrücken an Ort und Stelle bleiben und die Steifigkeit der Skelettmuskulatur verursachen.

Quellen von ATP

ATP liefert die Energie für die Muskelkontraktion. Neben seiner direkten Rolle im Cross-Bridge-Zyklus liefert ATP auch die Energie für die Ca ++ -Pumpen des aktiven Transports im SR. Ohne ausreichende Mengen an ATP tritt keine Muskelkontraktion auf. Die im Muskel gespeicherte ATP-Menge ist sehr gering und reicht nur aus, um Kontraktionen von wenigen Sekunden durchzuführen. Beim Abbau muss ATP daher schnell regeneriert und ersetzt werden, um eine anhaltende Kontraktion zu ermöglichen. Es gibt drei Mechanismen, durch die ATP regeneriert werden kann: Kreatinphosphat-Stoffwechsel, anaerobe Glykolyse sowie Fermentation und aerobe Atmung.

Kreatinphosphat ist ein Molekül, das in seinen Phosphatbindungen Energie speichern kann. In einem ruhenden Muskel überträgt überschüssiges ATP seine Energie auf Kreatin und produziert ADP und Kreatinphosphat. Dies dient als Energiereserve, die verwendet werden kann, um schnell mehr ATP zu erzeugen. Wenn sich der Muskel zusammenzieht und Energie benötigt, überträgt Kreatinphosphat sein Phosphat zurück an ADP, um ATP und Kreatin zu bilden. Diese Reaktion wird durch das Enzym Kreatinkinase katalysiert und läuft sehr schnell ab, so dass Kreatinphosphat-abgeleitetes ATP die ersten Sekunden der Muskelkontraktion antreibt. Kreatinphosphat kann jedoch nur etwa 15 Sekunden Energie liefern, woraufhin eine andere Energiequelle verwendet werden muss ((Abbildung)).

Da das von Kreatinphosphat produzierte ATP aufgebraucht ist, wenden sich die Muskeln der Glykolyse als ATP-Quelle zu. Die Glykolyse ist ein anaerober (nicht sauerstoffabhängiger) Prozess, der Glukose (Zucker) abbaut, um ATP zu produzieren, jedoch kann die Glykolyse ATP nicht so schnell erzeugen wie Kreatinphosphat. Daher führt der Wechsel zur Glykolyse zu einer langsameren Verfügbarkeit von ATP für den Muskel. Der bei der Glykolyse verwendete Zucker kann durch Blutzucker oder durch den Abbau von im Muskel gespeichertem Glykogen bereitgestellt werden. Beim Abbau eines Glukosemoleküls entstehen zwei ATP und zwei Moleküle Brenztraubensäure, die bei der aeroben Atmung oder bei niedrigem Sauerstoffgehalt in Milchsäure umgewandelt werden können ((Abbildung)B).

Wenn Sauerstoff verfügbar ist, wird Brenztraubensäure bei der aeroben Atmung verwendet. Wenn jedoch kein Sauerstoff verfügbar ist, wird Brenztraubensäure in Milchsäure umgewandelt, die zur Muskelermüdung beitragen kann. Diese Umwandlung ermöglicht das Recycling des Enzyms NAD + aus NADH, das für die weitere Glykolyse benötigt wird. Dies tritt bei anstrengenden Übungen auf, wenn hohe Energiemengen benötigt werden, aber Sauerstoff nicht ausreichend an die Muskeln abgegeben werden kann. Die Glykolyse selbst kann nicht sehr lange aufrechterhalten werden (ungefähr 1 Minute Muskelaktivität), aber sie ist nützlich, um kurze Ausbrüche mit hoher Intensität zu ermöglichen. Dies liegt daran, dass die Glykolyse Glukose nicht sehr effizient verwertet, was zu einer Nettozunahme von zwei ATPs pro Glukosemolekül und dem Endprodukt von Milchsäure führt, die zur Muskelermüdung beitragen kann, wenn sie sich ansammelt.

Aerobe Atmung ist der Abbau von Glukose oder anderen Nährstoffen in Gegenwart von Sauerstoff (O2) um Kohlendioxid, Wasser und ATP zu produzieren. Ungefähr 95 Prozent des ATP, das für ruhende oder mäßig aktive Muskeln benötigt wird, werden durch aerobe Atmung bereitgestellt, die in Mitochondrien stattfindet. Die Inputs für die aerobe Atmung umfassen Glukose, die im Blutkreislauf zirkuliert, Brenztraubensäure und Fettsäuren. Die aerobe Atmung ist viel effizienter als die anaerobe Glykolyse und produziert ungefähr 36 ATPs pro Glukosemolekül gegenüber vier aus der Glykolyse. Allerdings kann die aerobe Atmung ohne eine stetige Zufuhr von O . nicht aufrechterhalten werden2 zum Skelettmuskel und ist viel langsamer ((Abbildung)C). Um dies zu kompensieren, speichern die Muskeln eine kleine Menge überschüssigen Sauerstoffs in Proteinen, die Myoglobin genannt werden, was effizientere Muskelkontraktionen und weniger Ermüdung ermöglicht. Aerobes Training steigert zudem die Effizienz des Kreislaufsystems, sodass O2 kann den Muskeln über einen längeren Zeitraum zugeführt werden.

Muskelermüdung tritt auf, wenn sich ein Muskel als Reaktion auf Signale des Nervensystems nicht mehr zusammenziehen kann. Die genauen Ursachen der Muskelermüdung sind nicht vollständig bekannt, obwohl bestimmte Faktoren mit der verminderten Muskelkontraktion während der Ermüdung korreliert wurden. ATP wird für eine normale Muskelkontraktion benötigt, und wenn die ATP-Reserven reduziert werden, kann die Muskelfunktion abnehmen. Dies kann eher ein Faktor für eine kurze, intensive Muskelleistung sein als für anhaltende Anstrengungen mit geringerer Intensität. Die Ansammlung von Milchsäure kann den intrazellulären pH-Wert senken und die Enzym- und Proteinaktivität beeinträchtigen. Ungleichgewichte der Na + - und K + -Spiegel als Folge einer Membrandepolarisation können den Ca ++ -Fluss aus dem SR unterbrechen. Lange Zeiträume anhaltender körperlicher Betätigung können das SR und das Sarkolemma schädigen, was zu einer Beeinträchtigung der Ca ++ -Regulierung führt.

Eine intensive Muskelaktivität führt zu einer Sauerstoffschuld, das ist die Menge an Sauerstoff, die benötigt wird, um das während der Muskelkontraktion ohne Sauerstoff produzierte ATP zu kompensieren. Sauerstoff wird benötigt, um den ATP- und Kreatinphosphatspiegel wiederherzustellen, Milchsäure in Brenztraubensäure umzuwandeln und in der Leber Milchsäure in Glukose oder Glykogen umzuwandeln. Andere während des Trainings verwendete Systeme benötigen ebenfalls Sauerstoff, und alle diese kombinierten Prozesse führen zu einer erhöhten Atemfrequenz, die nach dem Training auftritt. Bis die Sauerstoffschuld erfüllt ist, wird die Sauerstoffaufnahme auch nach Beendigung des Trainings erhöht.

Entspannung eines Skelettmuskels

Die Entspannung der Skelettmuskelfasern und schließlich des Skelettmuskels beginnt mit dem Motoneuron, das aufhört, sein chemisches Signal ACh in die Synapse am NMJ freizugeben. Die Muskelfaser wird repolarisieren, was die Tore im SR schließt, wo Ca ++ freigesetzt wurde. ATP-getriebene Pumpen werden Ca ++ aus dem Sarkoplasma zurück in den SR bewegen. Dadurch kommt es zu einer „Wiederabschirmung“ der Aktinbindungsstellen auf den dünnen Filamenten. Ohne die Fähigkeit, Querbrücken zwischen den dünnen und dicken Filamenten zu bilden, verliert die Muskelfaser ihre Spannung und entspannt sich.

Muskelkraft

Die Anzahl der Skelettmuskelfasern in einem bestimmten Muskel ist genetisch festgelegt und ändert sich nicht. Die Muskelkraft steht in direktem Zusammenhang mit der Menge an Myofibrillen und Sarkomeren in jeder Faser. Faktoren wie Hormone und Stress (und künstliche anabole Steroide), die auf den Muskel wirken, können die Produktion von Sarkomeren und Myofibrillen in den Muskelfasern erhöhen, eine Veränderung, die als Hypertrophie bezeichnet wird und zu einer Zunahme der Masse und des Volumens in einem Skelettmuskel führt. Ebenso führt eine verminderte Nutzung eines Skelettmuskels zu einer Atrophie, bei der die Anzahl der Sarkomere und Myofibrillen verschwindet (aber nicht die Anzahl der Muskelfasern). Es ist üblich, dass ein Glied in einem Gipsverband verkümmerte Muskeln aufweist, wenn der Gipsverband entfernt wird, und bestimmte Krankheiten, wie z. B. Polio, zeigen verkümmerte Muskeln.

Die Duchenne-Muskeldystrophie (DMD) ist eine fortschreitende Schwächung der Skelettmuskulatur. Es ist eine von mehreren Krankheiten, die zusammen als "Muskeldystrophie" bezeichnet werden. DMD wird durch einen Mangel an dem Protein Dystrophin verursacht, das den dünnen Filamenten der Myofibrillen hilft, an das Sarkolemma zu binden. Ohne ausreichendes Dystrophin führen Muskelkontraktionen zum Reißen des Sarkolemmas, was zu einem Einstrom von Ca ++ führt, was zu Zellschäden und Muskelfaserabbau führt. Im Laufe der Zeit, wenn sich Muskelschäden anhäufen, geht Muskelmasse verloren und es entwickeln sich größere Funktionsbeeinträchtigungen.

DMD ist eine Erbkrankheit, die durch ein abnormales X-Chromosom verursacht wird. Es betrifft hauptsächlich Männer und wird normalerweise in der frühen Kindheit diagnostiziert. DMD tritt normalerweise zuerst als Gleichgewichts- und Bewegungsschwierigkeiten auf und führt dann zu einer Unfähigkeit zu gehen. Es setzt sich im Körper von den unteren Extremitäten bis zum Oberkörper fort, wo es die Muskeln betrifft, die für Atmung und Kreislauf verantwortlich sind. Es führt letztendlich zum Tod durch Atemversagen, und die Betroffenen werden normalerweise nicht älter als 20 Jahre.

Da DMD durch eine Mutation in dem Gen verursacht wird, das für Dystrophin kodiert, wurde angenommen, dass die Einführung gesunder Myoblasten in Patienten eine wirksame Behandlung sein könnte. Myoblasten sind die embryonalen Zellen, die für die Muskelentwicklung verantwortlich sind, und im Idealfall würden sie gesunde Gene tragen, die das für eine normale Muskelkontraktion erforderliche Dystrophin produzieren könnten. Dieser Ansatz war beim Menschen weitgehend erfolglos. Ein neuer Ansatz beinhaltete den Versuch, die Produktion von Utrophin im Muskel zu steigern, einem dem Dystrophin ähnlichen Protein, das in der Lage sein könnte, die Rolle von Dystrophin zu übernehmen und das Auftreten von Zellschäden zu verhindern.

Kapitelrückblick

Ein Sarkomer ist der kleinste kontraktile Teil eines Muskels. Myofibrillen bestehen aus dicken und dünnen Filamenten. Dicke Filamente bestehen aus dem Protein Myosin, dünne Filamente bestehen aus dem Protein Aktin. Troponin und Tropomyosin sind regulatorische Proteine.

Die Muskelkontraktion wird durch das Gleitfilamentmodell der Kontraktion beschrieben. ACh ist der Neurotransmitter, der an der neuromuskulären Verbindung (NMJ) bindet, um eine Depolarisation auszulösen, und ein Aktionspotential wandert entlang des Sarkolemmas, um die Kalziumfreisetzung aus SR auszulösen. Die Aktinstellen werden exponiert, nachdem Ca ++ aus seinem SR-Speicher in das Sarkoplasma eintritt, um den Troponin-Tropomyosin-Komplex zu aktivieren, so dass sich das Tropomyosin von den Stellen weg verschiebt. Auf die Überbrückung von Myposinköpfen, die an Aktinbindungsstellen andocken, folgt der „Power Stroke“ – das Gleiten der dünnen Filamente durch dicke Filamente. Die Power Strokes werden von ATP angetrieben. Letztlich verkürzen sich die Sarkomere, Myofibrillen und Muskelfasern, um Bewegung zu erzeugen.

Fragen zu interaktiven Links

Die Freisetzung von Calciumionen löst Muskelkontraktionen aus. Sehen Sie sich dieses Video an, um mehr über die Rolle von Kalzium zu erfahren.(a) Was sind „T-Tubuli“ und welche Rolle spielen sie? (b) Bitte beschreiben Sie auch, wie Aktinbindungsstellen für das Cross-Bridging mit Myosinköpfen während der Kontraktion zur Verfügung gestellt werden.

(a) Die T-Tubuli sind nach innen gerichtete Erweiterungen des Sarkolemmas, die während eines Aktionspotentials die Freisetzung von Ca ++ aus SR auslösen. (b) Ca ++ bindet an Troponin, und dies schiebt die Tropomyosin-Stäbchen von den Bindungsstellen weg.

Rezensionsfragen

Im entspannten Muskel wird die Myosinbindungsstelle am Aktin durch ________ blockiert.

Nach dem Gleitfilamentmodell öffnen sich Bindungsstellen auf Aktin, wenn ________.

  1. Kreatinphosphatspiegel steigen
  2. ATP-Spiegel steigen
  3. Acetylcholinspiegel steigen
  4. Kalziumionenspiegel steigen

Die Zellmembran einer Muskelfaser wird ________ genannt.

Muskelentspannung tritt auf, wenn ________.

  1. Calciumionen werden aktiv aus dem sarkoplasmatischen Retikulum transportiert
  2. Calciumionen diffundieren aus dem sarkoplasmatischen Retikulum
  3. Calciumionen werden aktiv in das sarkoplasmatische Retikulum transportiert
  4. Calciumionen diffundieren in das sarkoplasmatische Retikulum

Während der Muskelkontraktion löst sich die Querbrücke, wenn ________.

  1. der Myosinkopf bindet an ein ADP-Molekül
  2. der Myosinkopf bindet an ein ATP-Molekül
  3. Calciumionen binden an Troponin
  4. Calciumionen binden an Aktin

Dünne und dicke Filamente sind in Funktionseinheiten namens ________ organisiert.

Fragen zum kritischen Denken

Wie würden die Muskelkontraktionen beeinflusst, wenn die Skelettmuskelfasern keine T-Tubuli hätten?

Ohne T-Tubuli würde die Übertragung des Aktionspotentials in das Innere der Zelle viel langsamer erfolgen, was zu Verzögerungen zwischen neuraler Stimulation und Muskelkontraktion führen würde, was zu langsameren und schwächeren Kontraktionen führt.

Was verursacht das quergestreifte Erscheinungsbild des Skelettmuskelgewebes?

Dunkle A-Banden und helle I-Banden wiederholen sich entlang der Myofibrillen, und die Ausrichtung der Myofibrillen in der Zelle lässt die gesamte Zelle gestreift erscheinen.

Wie würden Muskelkontraktionen beeinflusst, wenn ATP in einer Muskelfaser vollständig aufgebraucht wäre?

Ohne ATP können sich die Myosinköpfe nicht von den Aktinbindungsstellen lösen. Alle „steckengebliebenen“ Querbrücken führen zu Muskelsteifheit. Bei einer lebenden Person kann dies zu einem Zustand wie "Schreibkrämpfen" führen. Bei einem kürzlich verstorbenen Menschen führt dies zu einer Totenstarre.

Glossar


Schau das Video: Kurzeinführung in die Progressive Muskelentspannungsmethode (Kann 2022).


Bemerkungen:

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  2. Taujind

    Wirklich?

  3. Fenrisar

    Was für ein schöner Gedanke

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