Information

2.2: Schwächere Bindungen in der Biologie - Biologie

2.2: Schwächere Bindungen in der Biologie - Biologie


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Lernziele

  • Modellieren Sie eine Wasserstoffbrücke und identifizieren Sie ihre einzigartigen Eigenschaften
  • Modell-van-der-Waals-Interaktionen identifizieren ihre einzigartigen Qualitäten

Wasserstoffbrücken

Ionische und kovalente Bindungen zwischen Elementen erfordern Energie, um aufzubrechen. Ikonische Bindungen sind nicht so stark wie kovalent, was ihr Verhalten in biologischen Systemen bestimmt. Jedoch sind nicht alle Bindungen ionische oder kovalente Bindungen. Auch zwischen Molekülen können sich schwächere Bindungen ausbilden. Zwei häufig auftretende schwache Bindungen sind Wasserstoffbrücken und Van-der-Waals-Wechselwirkungen. Ohne diese beiden Arten von Bindungen würde das Leben, wie wir es kennen, nicht existieren. Wasserstoffbrücken stellen viele der entscheidenden, lebenserhaltenden Eigenschaften von Wasser bereit und stabilisieren auch die Strukturen von Proteinen und DNA, dem Baustein der Zellen.

Wenn sich polare kovalente Bindungen mit Wasserstoff bilden, hat der Wasserstoff in dieser Bindung eine leicht positive Ladung, da das Elektron des Wasserstoffs stärker zum anderen Element und vom Wasserstoff weggezogen wird. Da der Wasserstoff leicht positiv ist, wird er von benachbarten negativen Ladungen angezogen. In diesem Fall tritt eine schwache Wechselwirkung zwischen den δ+ des Wasserstoffs aus einem Molekül und die δ– Ladung an den elektronegativeren Atomen eines anderen Moleküls, normalerweise Sauerstoff oder Stickstoff, oder innerhalb desselben Moleküls.

Versuch es

Diese Wechselwirkung heißt a Wasserstoffverbindung. Diese Art der Bindung ist weit verbreitet und tritt regelmäßig zwischen Wassermolekülen auf. Einzelne Wasserstoffbrückenbindungen sind schwach und leicht gebrochen; sie kommen jedoch in sehr großer Zahl in Wasser und in organischen Polymeren vor und erzeugen in Kombination eine große Kraft. Wasserstoffbrücken sind auch dafür verantwortlich, dass die DNA-Doppelhelix zusammengefügt wird.

Lernziele

Ein YouTube-Element wurde aus dieser Textversion ausgeschlossen. Sie können es hier online ansehen: pb.libretexts.org/bionm1/?p=100

Van der Waals-Interaktionen

Wie Wasserstoffbrücken sind Van-der-Waals-Wechselwirkungen schwache Anziehungen oder Wechselwirkungen zwischen Molekülen. Sie werden auch als intermolekulare Kräfte bezeichnet. Sie treten zwischen polaren, kovalent gebundenen Atomen in verschiedenen Molekülen auf. Einige dieser schwachen Anziehungen werden durch temporäre Teilladungen verursacht, die sich bilden, wenn sich Elektronen um einen Kern bewegen. Diese schwachen Wechselwirkungen zwischen Molekülen sind in biologischen Systemen wichtig und treten aufgrund physikalischer Nähe auf.

Versuch es

Hatten Sie oder jemand, den Sie kennen, jemals eine Magnetresonanztomographie (MRT), eine Mammographie oder eine Röntgenaufnahme? Diese Tests erzeugen Bilder Ihrer Weichteile und Organe (wie bei einer MRT oder Mammographie) oder Ihrer Knochen (wie bei einer Röntgenaufnahme), indem entweder Radiowellen oder spezielle Isotope (radiomarkiert oder fluoreszenzmarkiert) verwendet werden, die eingenommen oder in die Karosserie. Diese Tests liefern Daten für die Diagnose von Krankheiten, indem sie Bilder Ihrer Organe oder Ihres Skelettsystems erstellen.

Die MRT-Bildgebung funktioniert, indem Wasserstoffkerne, die im Wasser in Weichgeweben reichlich vorhanden sind, schwankenden Magnetfeldern ausgesetzt werden, die dazu führen, dass sie ihr eigenes Magnetfeld aussenden. Dieses Signal wird dann von Sensoren in der Maschine gelesen und von einem Computer zu einem detaillierten Bild interpretiert.

Einige Röntgentechniker und Techniker sind auf Computertomographie, MRT und Mammographie spezialisiert. Sie produzieren Filme oder Bilder des Körpers, die Medizinern bei der Untersuchung und Diagnose helfen. Radiologen arbeiten direkt mit den Patienten zusammen, erklären Maschinen, bereiten sie auf Untersuchungen vor und stellen sicher, dass ihr Körper oder ihre Körperteile richtig positioniert sind, um die benötigten Bilder zu erstellen. Ärzte oder Radiologen analysieren dann die Testergebnisse.

Röntgentechniker können in Krankenhäusern, Arztpraxen oder spezialisierten Bildgebungszentren arbeiten. Die Ausbildung zum Radiographietechniker findet an Krankenhäusern, Hochschulen und Universitäten statt, die Zertifikate, Associate Degrees oder Bachelor-Abschlüsse in Radiographie anbieten.


2.2: Schwächere Bindungen in der Biologie - Biologie

Ionische und kovalente Bindungen zwischen Elementen erfordern Energie, um aufzubrechen. Ikonische Bindungen sind nicht so stark wie kovalent, was ihr Verhalten in biologischen Systemen bestimmt. Jedoch sind nicht alle Bindungen ionische oder kovalente Bindungen. Auch zwischen Molekülen können sich schwächere Bindungen ausbilden. Zwei häufig auftretende schwache Bindungen sind Wasserstoffbrücken und Van-der-Waals-Wechselwirkungen. Ohne diese beiden Arten von Bindungen würde das Leben, wie wir es kennen, nicht existieren. Wasserstoffbrücken stellen viele der entscheidenden, lebenserhaltenden Eigenschaften von Wasser bereit und stabilisieren auch die Strukturen von Proteinen und DNA, dem Baustein der Zellen.

Wenn sich polare kovalente Bindungen bilden, die Wasserstoff enthalten, hat der Wasserstoff in dieser Bindung eine leicht positive Ladung, da das Elektron des Wasserstoffs stärker zum anderen Element und vom Wasserstoff weggezogen wird. Da der Wasserstoff leicht positiv ist, wird er von benachbarten negativen Ladungen angezogen. In diesem Fall tritt eine schwache Wechselwirkung zwischen den δ+ des Wasserstoffs aus einem Molekül und die δ– Ladung an den elektronegativeren Atomen eines anderen Moleküls, normalerweise Sauerstoff oder Stickstoff, oder innerhalb desselben Moleküls. Diese Wechselwirkung heißt a Wasserstoffverbindung. Diese Art der Bindung ist weit verbreitet und tritt regelmäßig zwischen Wassermolekülen auf. Einzelne Wasserstoffbrückenbindungen sind schwach und leicht zu brechen, sie kommen jedoch in sehr großer Zahl in Wasser und in organischen Polymeren vor und erzeugen in Kombination eine große Kraft. Wasserstoffbrücken sind auch dafür verantwortlich, dass die DNA-Doppelhelix zusammengefügt wird.


Epitaxie kleiner organischer Moleküle

12.2.2 Organisch-organische Kleinmolekül-Grenzflächen

Organisch-organische heteroepitaktische Grenzflächen in dünnen Filmen sind eine Untergruppe der breiteren Klasse von Grenzflächen zwischen molekularen Festkörpern mit unterschiedlichen Kristallstrukturen. Im Vergleich zu anorganischen epitaktischen Materialien weisen organische Festkörper relativ schwache Bindungen auf, bilden also im Allgemeinen nicht die kohärenten, stark verspannten Strukturen aus, die bei der Heteroepitaxie von Halbleitern und komplexen Oxiden üblich sind. Stattdessen wird die Bildung von organisch-organischen Grenzflächen durch die Erzeugung energetisch günstiger Anordnungen der Moleküle an der Grenzfläche dominiert. Die Konzepte, die für die Bildung günstiger Grenzflächen relevant sind, wurden von Hooks et al. überprüft, die Grenzflächen in linear oder axial korrespondierende Systeme und Systeme mit Quasi-Epitaxie unterteilt haben [62] . Haken et al. Beschreibe die Beziehung zwischen den Vektoren ein1 und ein2 Beschreibung des zweidimensionalen (2D) Gitters auf einer Seite der Grenzfläche und der Vektoren B1 und B2 auf der anderen Seite. Eine Koeffizientenmatrix setzt die beiden Sätze von Gittervektoren so in Beziehung, dass: [62]

Wann P, Q, R, und S sind alle Ganzzahlen, die Gitter auf den beiden Seiten entsprechen ganzzahligen Mehrfachelementarzellen. Wenn P, Q, R, und S rationale Zahlen sind, hat das Gitter eine komplexere Koinzidenzstruktur. Für irrationale Werte der Matrixkoeffizienten ist die Grenzfläche inkommensurabel und weist eine bevorzugte Orientierung auf, aber es fehlt ein Gitter von zusammenfallenden Stellen. Die Geometrien einer sehr großen Zahl von Grenzflächen wurden beschrieben [3,62] und es wurde gefunden, dass die bevorzugte epitaktische Anordnung unter Verwendung geometrischer Überlegungen vorhergesagt werden kann [94] . Das Grenzflächenpotential kann parametrisiert werden, indem die Wechselwirkung über die Grenzfläche hinweg betrachtet und mit Monte-Carlo-Techniken untersucht werden, um wahrscheinliche Grenzflächenstrukturen zu generieren [95] .

Unangemessene Grenzflächen zwischen organischen Molekülkristallen können langperiodische Strukturen umfassen, die über Distanzen organisiert sind, die vielen Molekülgrößen entsprechen. Eine charakteristische inkommensurative Struktur mit einer Periode von ca. 8 nm wird bei einem Pentacen/C60 Grenzfläche, an der eine Pentacen-Monoschicht auf C . aufgewachsen ist60 [96] . Die langperiodische Struktur bildet sich entlang spezifischer Ausrichtungen in der Ebene und wird auf das Knicken in der Pentacen-Monoschicht zurückgeführt [96] . Die ungleichmäßige Ordnung kann auch zur Bildung von Kristallen mit anisotropen Formen führen, die durch eine günstigere Anpassung entlang bestimmter Richtungen in der Ebene getrieben werden. Dünne Schichten von Quaterrylen auf Kaliumhydrogenphthalat bilden 1D-Kristalle, die durch die Etablierung einer bevorzugten inkommensuren Grenzflächenorientierung getrieben werden [97] .


Vorlesung 3: Biochemie 2

Laden Sie den Titel von iTunes U oder dem Internetarchiv herunter.

Behandelten Themen: Biochemie 2

Ausbilder: Prof. Robert A. Weinberg

Vorlesung 10: Molekulare Biolo.

Vorlesung 11: Molekulare Biolo.

Vorlesung 12: Molekulare Biolo.

Vorlesung 13: Genregulation

Vorlesung 14: Protein Localiz.

Vorlesung 15: Rekombinante DNA 1

Vorlesung 16: Rekombinante DNA 2

Vorlesung 17: Rekombinante DNA 3

Vorlesung 18: Rekombinante DNA 4

Vorlesung 19: Zellzyklus/Zeichen.

Vorlesung 26: Nervensystem 1

Vorlesung 27: Nervensystem 2

Vorlesung 28: Nervensystem 3

Vorlesung 29: Stammzellen/Klon.

Vorlesung 30: Stammzellen/Klon.

Vorlesung 31: Molekularer Mediziner.

Vorlesung 32: Molekulare Evolution.

Vorlesung 33: Molekularer Mediziner.

Vorlesung 34: Polymorph des Menschen.

Vorlesung 35: Menschliche Polymorphie.

Guten Morgen Klasse. Schön dich wieder zu sehen. Ich hoffe du hattest ein tolles Wochenende. Wenn nicht, lag es nicht am Wetter.

Hier bin ich also wieder einmal ein Mitglied der wandelnden Verwundeten, und wir reden heute über Kohlenhydrate, wie Sie sich vielleicht erinnern, oder zumindest waren wir beim letzten Mal am Ende unserer Diskussion.

Und wir haben darauf hingewiesen, dass diese multiplen Hydroxylgruppen an den Kohlenhydraten einerseits die Identität verschiedener Zuckerarten bestimmen.

Allein die Orientierung, die dreidimensionale Orientierung von ihnen zum einen, und zum anderen, dass diese multiplen Hydroxylgruppen die Möglichkeit darstellen, kovalente Bindungen mit anderen Monosacchariden zu bilden, wie hier in diesen Disacchariden angegeben, oder kovalente Bindungen End-to-End große Moleküle zu erzeugen, was heute immer mehr Thema unserer Diskussion sein wird, dh wenn ich von großen Molekülen spreche, haben wir nur den allgemeinen Begriff Makromoleküle verwendet, da im Prinzip diese End-to-End-Verbindungen von Molekülen die Dehydratisierung und die Bildung beinhalten dieser kovalenten Bindungen wie hier können Moleküle erzeugen, die Hunderte, ja sogar Tausende von Untereinheiten lang sind.

Wenn wir hier also von einem Polymer sprechen, bezeichnen wir jede dieser Untereinheiten des Polymers als Monomer und das Aggregat als Ganzes als Polymer.

Hier haben wir gegen Ende des letzten Vortrags, ja ganz am Ende, die Tatsache berührt, dass man diese langen, linearen Kohlenhydratketten vernetzen kann.

Und hier sehen wir die Tatsache, dass Glykogen, eine Form von Glukose, die größtenteils in unserer Leber und zu einem geringen Teil in den Muskeln gespeichert ist, tatsächlich querverzweigt ist. Wenn man also in einem viel kleineren Maßstab ein Glykogenmolekül zeichnet, könnte man ein Bild zeichnen, das so aussieht.

Und es sieht fast aus wie ein Weihnachtsbaum mit mehreren Ästen.

Und der Zweck ist eigentlich, die Glukose zu sequestrieren, die Glukose in metabolisch inaktiver Form zu speichern, bis der Organismus wieder die in der Glukose gespeicherte Energie benötigt, bei der diese Bindungen schnell abgebaut werden und die Glukose wird mobilisiert und in den Kreislauf zur eventuellen Disposition und Verwendung in bestimmten spezifischen Geweben gegeben.

Während es in diesen Polymeren mit hohem Molekulargewicht belastet ist, ist die Glucose im Wesentlichen metabolisch inaktiv.

Der Körper merkt nicht, dass er da ist.

Infolgedessen können wir in diesen Glykogenmolekülen große Energiemengen speichern.

Und dort kann es auf unbestimmte Zeit gespeichert werden.

Tatsache ist nun, dass diese Idee der End-to-End-Polymerisation, die ich gerade erwähnt habe, auf andere Makromoleküle ausgedehnt werden kann, die auch in bestimmten Polymerarten Ende-zu-Ende verknüpft werden.

Und hier kommen wir jetzt zu dem Begriff, über Aminosäuren zu sprechen.

Und wir sprechen über Proteine.

Wenn wir eine Aminosäure betrachten, sehen wir, dass sie eine wichtige Struktur wie diese hat.

Hier ist ein zentraler Kohlenstoff? für im Prinzip die verschiedenen Seitenketten, wobei R eine Seitenkette darstellt, die eine von, wie wir gleich sehen werden, 20 verschiedene Identitäten sein können.

Allen Aminosäuren ist jedoch die Eigenschaft gemeinsam, dass sie diese Gesamtstruktur aufweisen.

Und wie Sie sich vielleicht aus unseren Diskussionen von letzter Woche erinnern, würde eine solche Aminosäure bei neutralem pH-Wert, was auch immer R ist, überhaupt nicht so aussehen, weil die Amingruppe ein zusätzliches Proton anziehen würde, wodurch es zu . wird positiv geladen.

Und die Carboxylgruppe würde ein Proton freisetzen, wodurch es negativ geladen wird.

Und wie Sie daraus schließen können, würde bei sehr niedrigen pHn aufgrund der stark erhöhten Konzentration von Protonen, freien Protonen in der Lösung, das Gleichgewicht eher zugunsten der Wiederanlagerung eines Protons an die Carboxylgruppe getrieben werden, nur weil es so viele gibt dieser Protonen herum.

Umgekehrt neigen sie bei sehr hohen pH-Werten, bei denen die Hydroxylionen vorherrschen, offensichtlich dazu, Protonen abzufangen, wodurch die Protonenkonzentration im Wasser auf sehr niedrige Werte reduziert wird.

Und unter sehr hohen pH-Bedingungen würde dieses Proton freigesetzt und von den Hydroxylionen weggezogen, wodurch diese Amingruppe wieder in ihren negativen Ladungszustand zurückkehrt.

Tatsache ist nun, dass diese Aminosäuren in einer ganz bestimmten dreidimensionalen Konfiguration vorliegen.

Und das ist hier viel schöner illustriert, als ich es auf die Tafel zeichnen könnte, was ohnehin aussichtslos wäre.

Und Sie können das Prinzip sehen, dass es im Prinzip zwei verschiedene Möglichkeiten gibt, sie zu erzeugen, sobald Sie vier verschiedene Seitengruppen aus Kohlenstoff haben.

Und dies wird manchmal als Chiralität bezeichnet.

Chiral ist hier die Form.

Wenn ich versuche, so viel ich will, eine Hand über die andere zu legen.

Es funktioniert nicht, weil sie Spiegelbilder voneinander sind, die asymmetrisch sind.

Und als Konsequenz sehen wir hier eine ähnliche Art von Beziehung, wo wir sehen, dass diese beiden Formen von Aminosäuren im Prinzip existieren könnten.

Und sie sind nicht austauschbar, es sei denn, man bricht eine der Bindungen und reformiert sie.

Diese beiden Formen werden L und D genannt, und es stellt sich heraus, dass die L-Form diejenige ist, die von praktisch allen Lebensformen auf dem Planeten verwendet wird, dh es wurde vor ungefähr 3 Milliarden Jahren oder mehr eine willkürliche Wahl getroffen eine der dreidimensionalen Konfigurationen und die andere nicht zu verwenden.

Die andere findet man in einigen seltenen Ausnahmen, aber praktisch alle Lebensformen auf diesem Planeten verwenden die L-Form.

Dies deutet übrigens auf einige der willkürlichen Entscheidungen hin, die zu Beginn der Evolution getroffen wurden, weil wir uns vorstellen könnten, dass auf einem anderen Planeten Leben existieren würde und es von Aminosäuren abhängen würde, und dieses evolutionäre System könnte dies gewählt haben D-Form.

Das ist also eine Art Glückssache.

So haben sich die Dinge hier eigentlich entwickelt.

Und was wir jetzt sehen, ist, ob wir über Proteine ​​sprechen oder ob wir spezifischer sein und den biochemischeren Begriff "Polypeptide" verwenden wollten. Wir sehen wieder, dass wir ein End-to-End-Verbindungssystem haben, das sich etwas von dem unterscheidet, das Monosaccharide verwenden, um lange Glykogen- oder Stärkeketten zu erzeugen, denn hier sehen wir wieder eine Dehydratisierungsreaktion, bei der eine Amingruppe und ein Carboxyl -Gruppe werden dazu gebracht, ihr Hydroxyl und das Proton abzugeben, was zur Bildung einer Peptidbindung führt.

Und hier sehen wir diese wichtige, sehr wichtige biochemische Einheit, eine Peptidbindung, die hier aus diesem Carbonyl und diesem so fusionierten Stickstoff besteht.

Und natürlich, wenn Sie dies als Peptidbindung erkennen, können Sie verstehen, warum Proteine ​​manchmal als "Polypeptide" bezeichnet werden.

In einigen Fällen, wenn man sehr kurze Abschnitte von Aminosäuren hat, die so Ende an Ende verbunden sind, sprechen wir von Oligopeptiden, wo ?Oligo? ist der allgemeine Begriff, der in der Biologie verwendet wird, um sich auf eine kleine Anzahl von Dingen und nicht auf eine große Anzahl von Dingen zu beziehen.

Und wieder haben wir hier die Möglichkeit, dies unendlich auszudehnen. Es gibt im Prinzip keine Einschränkungen, diese 500, 1.000, sogar 2.000 Aminosäuren lang zu machen, wobei jede dieser Aminosäuren wieder eine Aminosäure ist und ich wieder sehr zurückhaltend bin, was die Identität von R1 . angeht und R2, die, wie ich gleich zeigen werde, eine von 20 verschiedenen Alternativen sein können.

Hier sehen Sie, dass wir diesen Prozess der Peptidbindungsbildung fortsetzen.

Und am wichtigsten ist hier die Erkenntnis, dass es hier eine Polarität der Dehnung gibt.

Es bewegt sich nicht mit gleicher Wahrscheinlichkeit nach links oder rechts oder von rechts nach links.

Wir beginnen hier am Aminoende.

Dies ist das Aminoende und dies ist das Carboxylende.

Das Aminoende und das Carboxylende und unweigerlich, wiederum aufgrund der Art und Weise, wie sich das Leben auf diesem Planeten entwickelt hat, wird die neue Aminosäure am Carboxylende hinzugefügt.

Wenn man also oft von Proteinen spricht, bezieht man sich auf deren N- und C-terminale Enden, die sich offensichtlich auf die Aminogruppe an einem Ende und ein Carboxyl und am anderen Ende beziehen, so dass Polarität immer eine gerichtete Synthese ist Fügen wir es am C-terminalen Ende hinzu, mit anderen Worten, um eine kurze Schreibweise zu verwenden, denken wir, dass Proteine ​​mit dieser Polarität N in Richtung C gehen.

Die Dinge wachsen am C-Terminal-Ende nach und nach.

Und jedes Mal kann man sich vorstellen, dass am Ende eine Aminosäure hinzugefügt wird.

Es kann also wieder im Prinzip unbegrenzt verlängert werden.

Denken Sie auch daran, etwas, das in allem, was ich Ihnen erzähle, implizit ist, aber ich werde es nicht immer explizit erwähnen, und das ist, dass praktisch jede biochemische Reaktion reversibel ist.

Und wenn man also eine Peptidbindung eingehen kann, kann man sie auch auf biologischem Weg abbauen, dh indem man ein Wassermolekül wieder einführt und dabei den Prozess der Hydrolyse nutzt, also den Abbau einer Bindung durch die Einführung eines Wassermoleküls, um die zuvor hergestellte Bindung zu zerstören.

Um einen MIT-Satz zu verwenden, ist die Umkehrbarkeit intuitiv offensichtlich, denn wenn Sie in der Lage sind, einen zu machen, weiß ich nicht, ob er noch verwendet wird, aber er wurde hier in der späten Steinzeit verwendet.

Jedenfalls muss jede biochemische Wirkung reversibel sein, denn wenn beispielsweise diese Polymerisation irreversibel wäre, würde sich das gesamte Protein, das in den letzten 3 1/2 Milliarden Jahren jemals auf der Oberfläche des Planeten synthetisiert wurde, nach und nach ansammeln.

Und das passiert offensichtlich nicht.

Und daher muss die makromolekulare Synthese, sofern sie voranschreitet, offensichtlich auch in die andere Richtung gehen.

Und die resultierende Konzentration eines vollständigen Proteins wird als Steady State bezeichnet.

Wir könnten also ein Protein mit einer Geschwindigkeit herstellen und es mit der gleichen Geschwindigkeit abbauen.

Und seine stationäre Konzentration stellt den Kompromiss zwischen diesen beiden dar, d. h. die Konzentration eines solchen Proteins, die wir zu einem beliebigen Zeitpunkt beobachten können.

Tatsächlich ist der Begriff ?Steady-State? könnte auf jeden Prozess ausgedehnt werden, bei dem es zu einer Synthese und einem Zusammenbruch von etwas kommt.

Und die resultierende Gleichgewichtskonzentration wird wiederum als stationärer Zustand dieses Moleküls bezeichnet. Kommen wir nun zum Wesentlichen, was wir natürlich nicht lange vermeiden können, nämlich die R's, also die Seitenketten.

Auch hier sehen wir ein willkürliches Artefakt einer sehr frühen Evolution in der Biosphäre, weil es tatsächlich 20 verschiedene Seitenketten gibt, die 20 verschiedene Aminosäuren bilden, die von allen Organismen auf diesem Planeten in Proteinen verwendet werden.

Auch hier gibt es seltene Ausnahmen, bestimmte Pilze und bestimmte Bakterien sind in der Lage, ungewöhnliche Aminosäuren herzustellen.

Aber das sind die Grundbausteine ​​praktisch aller Lebensformen auf dem Planeten. 99,99% des gesamten gebildeten Proteins werden durch die Polymerisation dieser 20 Aminosäuren synthetisiert.

Und übrigens, eine der Aminosäuren, Glycin, hier drüben, Sie sehen es hier, verstößt gegen diese Chiralitätsregel.

Und Sie werden sich erinnern, bevor ich sagte, dass Sie immer eine Händigkeit von Aminosäuren haben, weil es vier verschiedene Aminosäuren gibt, vier verschiedene Seitenketten um einen zentralen Kohlenstoff, der manchmal als Alpha-Kohlenstoff bezeichnet wird.

Aber diese Vorstellung kann im Fall von Glycin hier oben nicht respektiert werden, einfach weil wir nicht vier verschiedene haben, hier ist der zentrale Kohlenstoff, auf den ich mit dem Rot zeige, und hier sind diese beiden Wasserstoffe äquivalent zueinander.

Sie sind nicht vier verschiedene Ketten.

Es gibt hier nur drei verschiedene Ketten.

Glycin verletzt also diese Regel der Chiralität, der Links- und Rechtshändigkeit. Und hier übrigens die Seitenkette, die in all diesen Fällen so dargestellt ist, dass sie sich rechts von jeder Aminosäure erstreckt, die Seitenkette ist einfach ein H, einfach ein Proton, ein Wasserstoffatom.

Tatsächlich sehen wir bei diesen Aminosäuren, dass die Seitenketten ganz unterschiedliche biochemische Eigenschaften haben.

Und das beginnt uns mit der Vorstellung zu beeindrucken, dass Proteine ​​und ihre biochemischen Eigenschaften durch die Identität der Aminosäuren, die zu ihrer Konstruktion verwendet werden, diktiert werden können.

Wir können über den Begriff von unpolaren gegenüber polaren Aminosäuren sprechen, d. h. Aminosäuren, die eine geringe Affinität zu Wasser haben.

Sie haben keine Trennung von Plus- und Minusgebühren.

Und als Konsequenz sind sie ein bisschen oder ziemlich hydrophob.

Nun werden Sie sagen, wie können sie hydrophob sein, weil hier dieser Sauerstoff geladen ist und hier diese Amingruppe? Das würde es sehr hydrophil machen.

Aber denken Sie daran, wenn ich über diese Aminosäuren spreche, spreche ich nicht über sie, wenn sie in einer einzigen Aminosäureform vorliegen.

Ich spreche von ihren Eigenschaften, sobald sie in einen solchen Zustand polymerisiert wurden.

Und wenn sie einmal in diesen Zustand polymerisiert sind, werden die NH2- und CO-Ladung, also die Ladung hier und die Ladung hier, irrelevant, weil dieser Sauerstoff und diese Amingruppe beide in kovalenten Bindungen gebunden sind.

Und dieser Erwerb eines Protons und dieses Abstoßen eines Protons kann hier nicht stattfinden, weil diese beiden Atome, O und N, an kovalenten Bindungen beteiligt sind.

Wenn wir also über unpolare und polare Aminosäuren sprechen, denken Sie daran, dass wir uns auf die biochemischen Eigenschaften der Seitenkette konzentrieren, da das zentrale Rückgrat des Polypeptids und das zentrale Rückgrat hier ziemlich klar definiert sind.

Hier ist das zentrale Rückgrat, und Sie sehen, es hat eine sich ziemlich wiederholende Struktur, N, C, C, N, C, C, N, C, C, das ist unveränderlich.

Was sich ändert und was die biochemischen Eigenschaften dieses Oligopeptids oder eines Polypeptids definiert, sind die Identitäten dieser Seitenketten, die wiederum in diesem speziellen Diagramm aufgetragen sind.

Sie haben eine andere Version in Ihrem Buch auf der rechten Seite.

Hier haben wir ein Proton, eine Methylgruppe, ein Valin, ein Lucin, ein Isolucin, und die Unterschiede zwischen diesen deuten darauf hin, dass diese alle ziemlich aliphatisch sind, ziemlich ähnlich dem Propan, über das wir letztes Mal gesprochen haben, oder dem Hexan .

Das heißt, dies sind ziemlich hydrophobe Seitengruppen.

Wenn es also ein Polypeptid gäbe, können wir uns vorstellen, und wenn Sie das Polypeptid in Wasser geben, können Sie sich vorstellen, dass diese Aminosäuren dem Wasser nicht direkt gegenüberstehen möchten, weil sie hydrophob sind.

Methionin ist auch ein bisschen hydrophob.

Ich bin da zweideutig, weil das S einen leichten Grad an Hydrophilie hat.

Es hat eine leichte Polarität, aber nicht wirklich viel.

Und diese aromatischen Seitenketten hier, weil sie diese Benzolringe haben, werden folglich als aromatisch bezeichnet.

Diese sind ziemlich stark hydrophob.

Daher hassen sie den intimen Kontakt mit Wasser.

Schauen wir uns hier andererseits diese Seitenketten an, denn hier haben wir stark polare Moleküle, wieder Seitenketten.

Denken Sie daran, dass wir uns auf die Seitenketten konzentrieren.

Hier sehen wir Serin mit der Hydroxylgruppe, das mit dem Wasser Wasserstoffbrückenbindungen eingehen kann, Threonin, das eine eigene Hydroxylgruppe hat, Asparagin, das hier zwei Atome hat, dieses Carbonyl und das NH2, die beide mit dem Wasser Wasserstoffbrückenbindungen eingehen können , ebenso wie Glutamin.

Diese sind also ziemlich hydrophil.

Sie sind nicht so fanatisch hydrophil wie diese Ladungsmoleküle, bei denen die Seitenketten nicht nur in der Lage sind, Wasserstoffbrücken zu bilden.

In dieser unteren Gruppe sind hier die Seitenketten ionisierungsfähig.

Sie sind also tatsächlich stark aufgeladen.

Und hier sehen wir hier die Carboxylgruppe, und unsere Asparaginsäure und Glutaminsäure hat tatsächlich ihr Proton entladen und ist negativ geladen.

Dies sind saure Aminosäuren, aufgrund ihrer Carboxylgruppe, hier basische Aminosäuren: Arginin, Lysin und Histidin, alle erhalten durch diesen Stickstoff hier eine positiv geladene Seitenkette, die eine starke Affinität zum Abziehen von Protonen haben oder Abstrahieren von Protonen aus dem wässrigen Lösungsmittel.

Und so haben wir einen ganzen Gradienten von Hydrophilie bis hin zu Hydrophobie.

Und hier haben wir Zwischenstrukturen.

Wir haben auch einige ganz besondere idiosynkratische Arten von Aminosäuren.

Hier ist Tyrosin, und Tyrosin ist wieder ein bisschen schizophren.

Es hat hier diese stark hydrophobe aromatische Gruppe, den Benzolring, der es hasst, in Wasser zu sein, und die Hydroxylgruppe, die eigentlich ein Freund von Wasser ist.

Hier haben wir also etwas, dessen Rolle ziemlich zweideutig ist.

Hier haben wir Cystin, wie hier angedeutet, und das Interessante an der Cystin-Gruppe ist in diesem Fall die SH-Gruppe, die Seitenkette, die SH-Gruppe, weil diese SH-Gruppe in der Lage ist, mit anderen SH-Gruppen aus anderen Cystinen Bindungen einzugehen .

Schauen wir uns das Cystin hier für einen Moment an.

Sie sehen, es gibt einen CH2 und dann einen SH.

Stellen wir uns also vor, ich werde hier nicht alle Atome zeichnen, aber stellen wir uns vor, wir haben hier die CH2-Gruppe.

Ich ziehe hier nicht das Rückgrat, SH.

Und wir können uns hier unten eine weitere Proteinkette vorstellen, eine weitere Polypeptidkette.

Auch hier zeichne ich nicht das Rückgrat, aber ich zeichne einen anderen SH wie diesen.

Tatsache ist, dass man unter den Bedingungen der Oxidation und Reduktion, die zumindest im extrazellulären Raum wirken, diese beiden oxidieren kann, was zur Bildung einer sogenannten Disulfidbindung führt.

Hier haben wir nun zum ersten Mal die Idee, dass die Polypeptidketten durch diese Querverbindungen kovalent miteinander verknüpft werden können, wie hier gezeigt.

Umgekehrt, wenn Sie ein Reduktionsmittel hinzufügen, das Protonen wieder hinzufügt und den Oxidationszustand der Schwefel reduziert, was wiederum dazu führt, dass die Disulfidbindung auseinanderfällt.

Diese Disulfidbrücken könnten nun prinzipiell dazu genutzt werden, zwei Proteine ​​miteinander zu verbinden.

Aber meistens, wenn Sie sich die Struktur eines einzelnen Proteins ansehen, sehen Sie hier die Struktur eines einzelnen Proteins.

Und oft gibt es intramolekulare Bindungen, Disulfidbindungen, d. h. Bindungen von einer Domäne des Proteins zu einer anderen, von einem Teil des Proteins zum anderen.

Ich ziehe sie gleich hier ein.

Hier könnte eine Disulfidbindung vorliegen.

Hier könnte eine Disulfidbrücke sein, und ich könnte so weitermachen.

Vielleicht gibt es hier noch einen.

Warum haben wir diese Disulfidbrücken? Denn wie wir gleich zeigen werden, wird die dreidimensionale Struktur eines Proteins ganz spezifisch bestimmt.

Ein Protein kann nur funktionieren, wenn es eine bestimmte dreidimensionale Konfiguration annimmt, wenn es eine bestimmte dreidimensionale, stereochemische Konfiguration annimmt.

Wenn wir über Stereochemie sprechen, sprechen wir von den dreidimensionalen Strukturen von kleinen und großen Molekülen.

Und hier beginnen wir, ein Thema anzusprechen, wie diese komplexen Polypeptidketten in der Lage sind, Proteine ​​mit sehr spezifischen, oft sehr starren Strukturen im dreidimensionalen Raum zu erzeugen.

Ein Teil dieser strukturellen Starrheit wird durch diese kovalenten Disulfidbindungen aufrechterhalten, die benachbarte Regionen oder sogar nicht so benachbarte Regionen einer einzelnen Polypeptidkette, diese intramolekularen Verknüpfungen, eng verbinden.

Dies schließt nicht aus, dass es zwischen zwei Polypeptidketten intermolekulare Verbindungen gibt, die ebenfalls durch die Disulfidbrücken vermittelt werden.

Hier ist eine weitere sehr eigentümliche Aminosäure, denn was Sie hier sehen, befindet sich an der Seitenkette, die CH2, CH2, CH2 ist, CH2 ist hier über Wasserstoff an die Amingruppe gebunden.

Es schwingt nicht im freien Raum.

Was wir hier sehen, ist CH2, CH2 ist kovalent an die Amingruppe gebunden.

Das nimmst du auf, oder? Ich habe dich gerade getestet.

OK, hier sehen wir also einen fünfgliedrigen Ring, der erstellt wurde.

Hier schwingt dieses Ding also nicht im freien Raum.

Es entsteht ein fünfgliedriger Ring, bei dem das Ende der Seitenkette tatsächlich kovalent mit der Aminogruppe verbunden ist.

Und das hat auch Auswirkungen auf die Struktur von Proteinen, da diese bestimmte Aminosäure, wann immer sie innerhalb einer Polypeptidkette auftritt, nicht die Flexibilität besitzt, bestimmte Konfigurationen anzunehmen, die die anderen haben, deren vier Seitenketten nicht so belastet sind.

Keiner von ihnen ist total flexibel, aber dieser ist viel mehr mit den dreidimensionalen Strukturen belastet, die er annehmen kann.

Vor diesem Hintergrund beginnen wir, uns zu fragen, wie Polypeptidketten eine dreidimensionale Struktur annehmen.

Wenn wir über eine Polypeptidkette sprechen, gibt es in unseren Köpfen hoffentlich nur 28 Kombinationen.

Oh, bin ich gut oder was? Wie auch immer, alles klar, also schau mal hier.

Und hier, sehen Sie, das ist eine typische Polypeptidkette.

Hier haben wir einen Drei-Buchstaben-Code.

Tatsächlich gibt es einen Einzelbuchstabencode, der um 1965 eingeführt wurde. Jede der 20 Aminosäuren hat also ihren eigenen Einzelbuchstabencode.

Und, um ein ehrliches und deprimierendes Eingeständnis zu machen, 35 Jahre, 40 Jahre nachdem der einzelne Aminosäure-Buchstabencode eingeführt wurde, habe ich ihn immer noch nicht gelernt.

Aber wir konnten diese drei Buchstabencodes lernen, die glücklicherweise hier vorhanden sind.

Im Einzelbuchstabencode ist L Lucin und A ist Alanin, sehen Sie, sie wissen es.

Dies ist ein weiteres Beispiel dafür, dass man alten Hunden keine neuen Tricks beibringen kann.

Wie auch immer, hier sehen wir den Weg, einen Weg, wie man eine Aminosäurekette, eine Polypeptidkette, darstellen könnte.

Und denken Sie daran, dies kann auf unbestimmte Zeit so weitergehen.

Wenn wir beginnen, mit der dreidimensionalen Struktur der Kette zu ringen, beginnen wir folgendes zu erkennen: Nachdem die Kette anfänglich synthetisiert wurde, ist sie zunächst chaotisch.

Und während es sich ausdehnt, nimmt es zunehmend eine ganz bestimmte dreidimensionale molekulare Konfiguration an, die hier unten angedeutet ist.

Das anfängliche Chaos wird hier also schließlich zu einer nativen Konfiguration führen, die in vielerlei Hinsicht oft den niedrigsten freien Energiezustand darstellt.

Seit 40 Jahren versuchen die Leute herauszufinden, ob Sie die Aminosäuresequenz dieses primären Polypeptids hier kennen, ob Sie seine Primärstruktur kennen, und wenn ich sage, ?Primärstruktur? Was ich meine, ist die Reihenfolge der Aminosäuren.

Wenn Sie also die Primärstruktur der Aminosäuren kennen, sollten Sie im Prinzip in der Lage sein, einen Computeralgorithmus zu entwickeln, der die dreidimensionale Konfiguration vorhersagt, die hier sehr schematisch dargestellt ist und die wir diskutieren werden in Kürze ausführlicher.

Und Tatsache ist, dass man nach 40 Jahren des Versuchs immer noch nicht in der Lage ist, das zu tun, dh wenn ich den klügsten Biochemikern der Welt die primäre Aminosäuresequenz des Polypeptids geben würde, und es gibt einige sehr kluge , er oder sie konnte mir immer noch nicht mit absoluter Sicherheit sagen, wie die dreidimensionale Struktur dieses Proteins sein würde.

Wieso den? Denn es gibt fast unendlich viele intramolekulare Wechselwirkungen, die die Strukturannahme des Proteins stark erschweren.

Moreover, if we talk about this as the native state of the protein, we can imagine that there?s ways of disrupting that because much of this native state is created by intramolecular hydrogen bonds.

Remember, the hydrogen bonds are relatively weak, and if we heat up the temperature, then we can break hydrogen bonds.

And therefore, every time we fry an egg, for example, if we want to get down to Earth, we denature. We break up the native three-dimensional structure of the albumin molecules that constitute the egg white.

And so, when everything turns white, what we've done is to take a native molecule like this, heated it up to temperatures where the intramolecular bonds no longer stabilize.

Notably, hydrogen bonds no longer stabilize this three-dimensional configuration, and we put it into a denatured state, which might be all the way up here.

And, therefore, this acquisition of a native configuration, or a native state, native representing the natural state, is also reversible in many molecules simply by heating them up.

There are to be sure yet other molecules which are different from the egg white from the albumin in egg white where if you cool them back down, they will spontaneously reassume their native structure.

Many proteins, most, will not do so.

Well, again, let's go back to this issue of the acquisition of complex, three-dimensional structure.

And here, we begin to see how some of this structure is acquired and stabilized through these intramolecular hydrogen bonds. And there are many opportunities for these intramolecular hydrogen bonds because here we see one polypeptide chain here, here we see another.

And, we see that the NH2 group right here, I'm sorry, the nitrogen group here with the proton side chain, and the carbonyl group here with the oxygen are not encumbered.

They are, in principle, available to form hydrogen bonds with a polypeptide chain somewhere else.

Now, this other polypeptide chain could once again be from another protein, from another polypeptide.

But more often than not, we are once again dealing with intramolecular cross-links. But in this case, the intramolecular cross-links are not disulfide bonds which are covalent, and hard and stable as a rock in the absence of reducing agents.

Here, we're talking about much weaker bonds, hydrogen bonds which also act between different loops of the protein and serve, once again, to stabilize the three-dimensional structure, the native state of the protein.

And, you can see how these opportunities for forming multiple hydrogen bonds can create an enormous degree of stability.

And, here are some examples of what we now call the secondary structure of the protein.

Just a second ago, or several minutes ago to be honest, and I'm always honest with you, class, the primary structure is the amino acid sequence.

The secondary structure represents configurations like this.

Here is a beta pleated sheet.

And, what we see here in this alpha helix is we have a helical structure where the amine group down here, the NH group, hydrogen bonds with a residue that is, I think, three and a half residues upstream, one, two, there's an amine down there, so, with the carbonyl group that's three and a half residues upstream of it.

This one, once again, reaches three and a half residues upstream.

Not all the hydrogen bonds are shown in the background.

Only the ones on our side of the helix are shown, on the front side of the helix.

But, you can imagine that this can perpetuate itself.

And, each of these carbonyl's may associate with a proton, an NH group that's either above or below that particular residue.

And this, in turn, can create a helical structure.

By the way, proline doesn't fit well.

If you add a proline in here, proline is known in the trade as a helix breaker.

Wieso den? Because it cannot twist itself around to form an alpha helix.

And so, if the primary amino acid were to dictate that a proline would be inserted right here, for example, then this helix might exist down below and above, but it would not be continuous because the presence of a proline is highly disruptive of the formation of an alpha helix.

This means that, in principle, you can make some predictions about the localized structure of a polypeptide by knowing whether or not proline is present, for example.

But that still doesn't give you the power to predict the entire three-dimensional structure of the finished protein itself.

Now, let's agree that this is the secondary structure of the protein, i.e., the various domains which often form alpha helices within a certain segment of the protein or a certain segment of the protein will form beta pleated sheets.

And there are several other less common kinds of secondary structure.

And here, we deal with tertiary structure.

Now we are getting really interesting.

Or, maybe you don't like it.

But some people say it's really interesting because here are the tertiary structures of some arbitrarily chosen proteins.

Here, the tertiary structure of this particular protein, and the identities of these are not given in our textbook.

And, I'm sure if we spent two or three weeks, we could find out what they were.

But anyhow, here is a protein, a three-dimensional structure of a protein which is composed of four alpha helices which go up.

Another alpha helix, alpha helix, alpha helix, alpha helix, they are depicted here, fortunately, in four different colors.

And so, we see that what we talk about tertiary structure, we're talking about how the alpha helices are disposed with respect to one another.

The primary structure of the amino acid sequence is not shown here.

The secondary structure represents these individual alpha helices, and the tertiary structure represents how these alpha helices are arranged vis-?-vis one another.

Here is a protein which is structured much differently.

It's formed of many beta pleated sheets.

We saw that in the last figure, in the last overhead.

You see it as a quite different overall three-dimensional structure.

This could be the beginning of an alpha helix down here, although that's quite equivocal.

And here, we see yet another point.

And that is, as we said before, the tertiary structure independent of these alpha helices and beta pleated sheets may be stabilized by these covalent inter-strand cross-links formed by the cystines.

And in the end, if we put all that together, then we come to the realization that the three-dimensional structure of a protein as determined by the art of x-ray -- There we go.

I actually have a cousin who I won't mention whose son was so dyslexic that when he came to stairways he didn't know whether to put his foot up or down.

OK, anyhow, because I solved it within less than two minutes time, all right, so here we see this is what the three-dimensional structure of a protein looks like.

This is called a space-filling model because here, one draws in, as determined by x-ray crystallography what the, if we could see what a protein looks like, what it actually must look like, where each of the atoms including these side chains is actually depicted.

Before, when we used these far more schematic descriptions like here, we were just talking about the overall structure of the backbone.

We weren't really indicating where the side chains were, and what space they would fill up.

And, if we give them the chance, if we put in all of the other atoms, the side chains, and we create a space-filling model where the actual atoms are shown, this is what the protein would look like.

And the fact of the matter is that all virtually proteins have very specific structures.

It's not as if they can shift from one structure to another.

Once they leave their normal native structure they will lose their ability to do what their normal jobs are.

And, this particular overhead happens to bring in yet another theme that we're going to focus on increasingly, which is, what do proteins do in cells? Ich bin froh, dass ich diese Frage gestellt habe.

One of the things they do is they act as catalysts, i.e. , as enzymes.

The fact is, as we will discuss later, virtually all biochemical reactions require an enzyme catalyst in order to propel them forward.

That is to say, if there's a biochemical reaction to occur, almost always it will not occur spontaneously the same way that a hydroxyl ion and a hydrogen will join together spontaneously in water.

Almost all biochemical reactions require the mediation of an enzyme which is a biological catalyst in order to encourage this to happen.

And, almost all catalysts in our cells are proteins.

So, if you have 4,326 distinct biochemical reactions occurring in the cell, that means that there's probably almost as many distinct enzymes, each one of which is assigned to mediate one or another of those distinct biochemical reactions.

And here, we see the fact that this is an enzyme which happens to be called hexokinase.

Recall that the -ase suffix at the end dictates that this is already an enzyme rather than a carbohydrate.

And, this attaches, in fact, a phosphate group onto glucose.

And, what happens is that the glucose, which is the substrate, which is acted upon by the catalyst, is pulled into this site in the protein which is highly specialized to mediate the enzymatic reaction.

Almost all the business of this complex enzyme is carried out right here.

And somehow, a lot of the other amino acids that are located at a distance are doing other things like regulating the activity of the enzyme.

But the actual business end of the enzyme is present in what is called a catalytic cleft, an active site of this enzyme in which the substrates are pulled in and are manipulated and changed chemically by the actions of this particular enzyme.

Now, in saying that virtually all catalysts, but not all, are proteins, I also mean to say that proteins have a second major function in the body.

The first major function is to act as enzymes in catalysts.

The second major function is to create biochemical structures, i.e., structures of different cytoskeleton proteins such as I showed you two lectures ago.

And so, we are going to come repeatedly to the situations where complex structural entities in the cell are composed of different structural proteins.

Again, this is just a prelude to talking about these in greater details, these two major functions of enzymatic catalysis on the one hand, and creating structure on the other hand. And so now, we get to really four hierarchical levels of protein structure.

The primary structure is the amino acid sequence.

And, if we dwell for second on this amino acid sequence, let's realize that any single amino acid can follow any other amino acid.

So, what that means is that if glycine is the first amino acid, as it happens to be here, serine is only one of 20 different possible second amino acids.

Aspartic acid is only one of 20 different third amino acids as the third residue.

We often call these different residues: the first residue, second residue, third residue, fourth residue, and fourth, and so forth.

And, keep in mind, if we think about the combinatorial implications of that, the first amino acid residue can have 20 different ones.

The second can have 20 different identities.

The third can have 20 different identities.

That means if we make a tripeptide - a tripeptide has three amino acids in it.

That means we can make 400 dipeptides, 400 distinct dipeptides, and we can make 8,000 distinct tripeptides.

Now, if you imagine that the average amino acid, the average protein in the cell is, let's say, 150 amino acid residues long, that means that in principle, one could make 20 to the 150th power distinct amino acid sequences because of these absence of any constraints of which amino acid will follow which other amino acids. In other words, if the average polypeptide has this many residues, this is the number of distinct 150 amino acid residue long proteins that one could, in principle, synthesize.

I'm not saying all of them have ever been synthesized since the formation of life on this planet.

Indeed, since some amino acid chains are 4, 5, 600, even 2,000 amino acid residues long, I think the one that is affecting muscular dystrophy is more than 2,000 amino acids.

Dystrophin. Does anybody know here? It's big.

Anyhow, imagine the number of possibilities.

So, combinatorially, life can make almost whatever types of amino acids it would like by dictating the sequence of amino acids.

Now, let's just go and look here again.

There is a secondary structure.

The tertiary structure is the way in which the different alpha helices here or beta pleated sheets are disposed three-dimensionally with respect to one another.

And, the quaternary structure represents how different polypeptides are associated one with the other.

So, for example, hemoglobin is a tetramer.

Hemoglobin doesn't exist as a monomeric protein.

Its solution exists as a tetramer.

And there's two kinds of globin chains.

There is an alpha kind and a beta kind.

And, if we look in a very rough and schematic way at the way that a hemoglobin tetramer is arranged, there are two alpha polypeptide chains and two beta polypeptide chains.

They are not covalently attached to one another.

They are associated with one another via hydrogen bonds and hydrophobic interactions.

And, this is the actual native configuration of globin to alpha and to beta chains.

It doesn't exist as a single amino acid in solution.

And, indeed, most, or I shouldn't say most, but very many proteins exist in these configurations where the tertiary structure represents four different amino acid chains.

And each of these has an N and C terminal.

Each of these is chemically distinct.

These four could probably be taken apart from one another simply by raising the temperature.

And, they associate like this.

And, in the absence of this association, if you just had one of these alphas, or one of these betas, it wouldn't function well at all.

In fact, it might be totally dysfunctional.

One other thing that may be implicit to you, but I haven't said, but that is very important to realize is the following: Let's imagine that this is the three-dimensional structure of the protein, as it may well be.

Let's now think about hydrophobic and hydrophilic amino acids.

The hydrophobic amino acids hate to be present water.

And therefore, they are, we can imagine this case correctly, tucked away inside the interstices of the protein far way from the surface.

They don't have any contact with water.

Conversely, the highly charged hydrophilic amino acids are actually sticking out at the surface.

And this begins to yield yet another insight into how the three-dimensional stereochemistry of proteins is maintained and dictated because the hydrophobic amino acids, through hydrophobic interactions, stabilize the inner core of the protein that is well shielded from the aqueous solvent.

The hydrophilic amino acids are on the outside.

They like to be in intimate contact with the water.

So, we already now have talked about a number of distinct different interactions that are responsible for creating the three-dimensional stereochemistry of the protein.

First of all, there are the disulfide bonds, which create chain-to-chain covalent interactions.

They are the hydrogen bonds in which different chains can interact one another.

And there are these hydrophobic and hydrophilic interactions.

And, there are some relatively inconsequential van der Waals interactions, which are really not worth discussing although some people get really excited about them.

So, here we now begin to see that we have really interesting polypeptides unlike the boring polypeptides that are ultimately the way one must judge carbohydrates.

Some people think carbohydrate chemistry is really interesting.

But it really isn't that interesting because you just have the same monomer in a hundred, or 500 stretches.

Here, a protein is much more interesting because of this enormous variability in amino acid sequence, and the consequent ability to create all kinds of chemical reactivities and structures because of these 20 different amino acids.

If we were to imagine life on another planet, and we imagine that there were, let's say, amino acid-like molecules that were part of life, maybe that other life wouldn't have exactly the same 20 amino acids as we do.

It almost certainly would be a water base the way we are.

But, it would also rely on hydrogen bonds and hydrophilicity, and hydrophobicity interactions in order to dictate the three-dimensional structure.

In the absence of this very specific three-dimensional structure I will tell you that this enzyme could not function.

And, if you were to take this enzyme, if it were typical enzyme and you were to heat it up briefly, even often slightly above normal body temperature, it might denature, i.e., it might lose its three-dimensional structure irreversibly.

And, once it was denatured, this process of denaturation, it might not be able to spontaneously reassume that pre-existing three-dimensional configuration and therefore would forever be inactive.

That means to say very explicitly that even though the amino acids that are creating that active catalytic site remain there.

Their highly specific three-dimensional disposition is critical for the continued actions of this enzyme.

And, once their three-dimensional dispositions are shifted around through the process of interactions, then, we have trouble because the enzyme can no longer do its assigned task.

We are going to go now to an even higher order of complexity in one sense.

We are going to go to the royalty of the macromolecules, which are the nucleic acids.

Of course, protein chemists would take great umbrage at the very notion that there are things better than proteins.

But, the fact of the matter is, I can't show you that overhead because it's from the other textbook which is copyright, and we are being filmed.

How many people have had the backs of their heads immortalized on these videos? Did you call home and ask anybody to identify you? I don't know, but soon each of us has the limelight for 15 minutes a lifetime, right? So, you'll have your 15 minutes.

Here are some nucleic acids.

And let's look at these nucleic acids and the way they are put together.

Keep in mind to anticipate what we are going to say next time, once again, we want to make end-to-end aggregates.

We want to polymerize molecules.

And in this case, we want to do so once again through a dehydration reaction.

And, moreover, just to look at the building blocks of nucleic acids, we start again in this case with two pentoses.

Recall that they have fuor carbons: one, two, three, four, did I say four? You know I meant five.

So, whenever I say four from now on, I mean, or, whenever I say four I may also mean four.

OK, one, two, three, four five.

And let's look at the two basic kinds of pentose molecules that are present in nucleic acid because they define the essential difference between DNA and RNA.

Here's a regular old rather familiar kind of pentose with five carbons.

And here's an unfamiliar kind of pentose which we call deoxyribose. Wieso den? Because if you look really carefully, you'll see that the hydroxyl group here, which should be present in any self-respecting pentose is missing, and is replaced simply by a hydrogen group, i.e., it's lost its oxygen, whence cometh the word, ?deoxyribose,? and ultimately clearly the word, ?deoxyribose nucleic acid.?

And one of the attributes, one of the virtues of carbohydrates, as we discussed last time, were these numerous hydroxyl groups, which represent opportunities for all kinds of dehydration reactions which can enable one to build much more complex molecules.

And here, we see the structure of, for example, a deoxyribonucleotide whose detailed structure we'll get into next time.

But just, let's look at how these hydroxyl groups have been used.

The hydroxyl group, in this case in DNA, and by the way notice that the structure I've shown here, there's a side chain attached here, and a side chain attached here.

And neither of those depends on whether or not there is a hydrogen or a hydroxyl right here.

And look at what's happened here.

Here, we have this hydroxyl over here to which a base has been attached covalently, once again, by a dehydration reaction.

And here, we have a situation where actually three phosphate groups have been attached to the hydroxyl group in this direction.

And, this represents the basic building blocks of nucleic acids.

Now, one of the things that's going to be really important and that you're going to have to memorize, I told you, you weren't going to have to memorize anything.

But you didn't believe me, did you? Gut.

OK, one of the things you're going to have to memorize is the numbering system here.

This is number one, two, three, four, five, or to be totally frank, and you know I'm always that, one prime, two prime, three prime, four prime, five prime.

And that numbering system, it turns out, is going to be very important for our subsequent discussions.

Notice here that, for example, it's here at the two prime position that this deoxyribose is lacking the oxygen that is present normally in RNA.

And, with all this in mind, we will wait in great suspense until Wednesday when we actually talk about how this is exploited to make highly complex polymers.


Schau das Video: Ionengitter u0026 Gitterenergie - Ionenbindung (Kann 2022).