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4.7: Chemische Reaktionen und Moleküle - Biologie

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Alle Elemente sind am stabilsten, wenn ihre äußerste Schale nach der Oktettregel mit Elektronen gefüllt ist. Da jedoch nicht alle Elemente genügend Elektronen haben, um ihre äußersten Schalen zu füllen, bilden sich Atome chemische Bindungen mit anderen Atomen, wodurch sie die Elektronen erhalten, die sie benötigen, um eine stabile Elektronenkonfiguration zu erreichen. Das bekannte Wassermolekül H2O, besteht aus zwei Wasserstoffatomen und einem Sauerstoffatom; diese verbinden sich zu Wasser, wie in Abbildung 1 dargestellt. Atome können Moleküle bilden, indem sie Elektronen abgeben, aufnehmen oder teilen, um ihre äußere Hülle zu füllen.

Chemische Reaktionen treten auf, wenn zwei oder mehr Atome miteinander verbunden sind, um Moleküle zu bilden, oder wenn gebundene Atome auseinander gebrochen werden. Die Stoffe, die zu Beginn einer chemischen Reaktion verwendet werden, werden als bezeichnet Reaktionspartner (normalerweise auf der linken Seite einer chemischen Gleichung zu finden), und die am Ende der Reaktion gefundenen Substanzen werden als Produkte (normalerweise auf der rechten Seite einer chemischen Gleichung zu finden). Ein Pfeil wird typischerweise zwischen den Reaktanten und Produkten gezogen, um die Richtung der chemischen Reaktion anzuzeigen; diese Richtung ist nicht immer eine „Einbahnstraße“. Für die Bildung des oben gezeigten Wassermoleküls wäre die chemische Gleichung:

2H + O → H2Ö

Ein Beispiel für eine einfache chemische Reaktion ist der Abbau von Wasserstoffperoxidmolekülen, die jeweils aus zwei Wasserstoffatomen bestehen, die an zwei Sauerstoffatome (H2Ö2). Der Reaktionspartner Wasserstoffperoxid wird in Wasser zerlegt, das ein Sauerstoffatom an zwei Wasserstoffatome (H2O) und Sauerstoff, der aus zwei gebundenen Sauerstoffatomen (O2). In der folgenden Gleichung umfasst die Reaktion zwei Wasserstoffperoxidmoleküle und zwei Wassermoleküle. Dies ist ein Beispiel für a ausgewogene chemische Gleichung, wobei die Anzahl der Atome jedes Elements auf jeder Seite der Gleichung gleich ist. Nach dem Gesetz der Erhaltung der Materie sollte die Anzahl der Atome vor und nach einer chemischen Reaktion gleich sein, so dass unter normalen Umständen keine Atome erzeugt oder zerstört werden.

h2Ö2 (Wasserstoffperoxid) → H2O(Wasser) + O2 (Sauerstoff)

Obwohl alle Reaktanten und Produkte dieser Reaktion Moleküle sind (jedes Atom bleibt an mindestens ein anderes Atom gebunden), sind in dieser Reaktion nur Wasserstoffperoxid und Wasser repräsentativ für eine Unterklasse von Molekülen, die als . bekannt sind Verbindungen: Sie enthalten Atome von mehr als einer Elementart. Molekularer Sauerstoff hingegen besteht, wie in Abbildung 2 dargestellt, aus zwei doppelt gebundenen Sauerstoffatomen und wird nicht als Verbindung, sondern als Element klassifiziert.

Einige chemische Reaktionen, wie die oben gezeigte, können in eine Richtung ablaufen, bis alle Reaktanten aufgebraucht sind. Die Gleichungen, die diese Reaktionen beschreiben, enthalten einen unidirektionalen Pfeil und lauten irreversibel. Reversible Reaktionen sind diejenigen, die in beide Richtungen gehen können. Bei reversiblen Reaktionen werden Reaktanten in Produkte umgewandelt, aber wenn die Produktkonzentration einen bestimmten Schwellenwert überschreitet (charakteristisch für die jeweilige Reaktion), werden einige dieser Produkte wieder in Reaktanten umgewandelt; an dieser Stelle werden die Bezeichnungen von Produkten und Edukten umgekehrt. Dieses Hin und Her setzt sich fort, bis ein gewisses relatives Gleichgewicht zwischen Reaktanten und Produkten eintritt – ein Zustand, der als . bezeichnet wird Gleichgewicht. Diese Situationen reversibler Reaktionen werden oft durch eine chemische Gleichung mit einem Doppelpfeil gekennzeichnet, der sowohl auf die Reaktanten als auch auf die Produkte zeigt.

Im menschlichen Blut können beispielsweise überschüssige Wasserstoffionen (H+) binden an Bicarbonationen (HCO3) einen Gleichgewichtszustand mit Kohlensäure (H2CO3). Würde diesem System Kohlensäure zugesetzt, würde ein Teil davon in Bicarbonat- und Wasserstoffionen umgewandelt.

HCO3 + H+ H2CO3

Bei biologischen Reaktionen wird jedoch selten ein Gleichgewicht erreicht, da sich die Konzentrationen der Reaktanten oder Produkte oder beider ständig ändern, wobei oft ein Produkt einer Reaktion ein Reaktant für eine andere ist. Um auf das Beispiel überschüssiger Wasserstoffionen im Blut zurückzukommen, wird die Bildung von Kohlensäure die Hauptrichtung der Reaktion sein. Die Kohlensäure kann den Körper jedoch auch als Kohlendioxidgas (über die Ausatmung) verlassen, anstatt wieder in Bicarbonat-Ionen umgewandelt zu werden, und treibt so die Reaktion nach dem chemischen Gesetz, das als bekannt ist, nach rechts Gesetz der Massenwirkung. Diese Reaktionen sind wichtig für die Aufrechterhaltung der Homöostase unseres Blutes.

CO3 ↔ CO2 + H2Ö

Zusammenfassung: Chemische Reaktionen und Moleküle

Die äußere Elektronenhülle bestimmt, wie leicht und welche Art von chemischen Bindungen ein bestimmtes Atom eingehen wird. Die Bildung von Verbindungen wird oft visuell in chemischen Gleichungen skizziert, die die Reaktanten zeigen, die an chemischen Reaktionen teilnehmen, um Produkte zu bilden.


4.7: Chemische Eigenschaften von Alkanen

Alkanmoleküle sind unpolar und reagieren daher im Allgemeinen nicht mit ionischen Verbindungen wie den meisten Laborsäuren, Basen, Oxidations- oder Reduktionsmitteln. Betrachten Sie Butan als Beispiel:

Weder positive noch negative Ionen werden von einem unpolaren Molekül angezogen. Tatsächlich gehen die Alkane so wenige Reaktionen ein, dass sie manchmal als bezeichnet werden Paraffine, aus dem Lateinischen parum affinis, was „geringe Affinität bedeutet.&rdquo

Zwei wichtige Reaktionen, die die Alkane eingehen, sind Verbrennung und Halogenierung. Wenn Alkane bei Raumtemperatur lediglich mit Sauerstoff ((O_2)) vermischt werden, passiert nichts, aber wenn eine Flamme oder ein Funke die Aktivierungsenergie liefert, läuft eine stark exotherme Verbrennungsreaktion heftig ab. Für Methan (CH4) ist die Reaktion wie folgt:

[CH_4 + 2O_2 ightarrow CO_2 + 2H_2O + ext label<12.7.1>]

Wenn die Reaktanten ausreichend gemischt sind und genügend Sauerstoff vorhanden ist, sind die einzigen Produkte Kohlendioxid ((CO_2)), Wasser ((H_2O)) und Wärme und Wärme zum Kochen von Lebensmitteln, Heizen von Wohnungen und Trocknen von Kleidung. Da die Bedingungen jedoch selten ideal sind, entstehen häufig andere Produkte. Bei eingeschränkter Sauerstoffversorgung entsteht Kohlenmonoxid ((CO)) als Nebenprodukt:

[2CH_4 + 3O_2 ightarrow​ 2CO + 4H_2Olabel<12.7.2>]

Diese Reaktion ist jedes Jahr für Dutzende von Todesfällen durch unbelüftete oder falsch eingestellte Gasheizungen verantwortlich. (Ähnliche Reaktionen mit ähnlichen Ergebnissen treten bei Kerosinheizungen auf.)

Alkane reagieren auch mit den Halogenen Chlor ((Cl_2)) und Brom ((Br_2)) in Gegenwart von ultraviolettem Licht oder bei hohen Temperaturen zu chlorierten und bromierten Alkanen. Chlor reagiert beispielsweise mit überschüssigem Methan ((CH_4)) zu Methylchlorid ((CH_3Cl)).

[CH_4 + Cl_2 ightarrow​ CH_3Cl + HCllabel<12.7.3>]

Mit mehr Chlor erhält man ein Produktgemisch: CH3Cl, CH2Cl2, CHCl3und CCl4. Fluor ((F_2)), das leichteste Halogen, verbindet sich explosionsartig mit den meisten Kohlenwasserstoffen. Jod ((I_2)) ist relativ unreaktiv. Fluorierte und jodierte Alkane werden durch indirekte Verfahren hergestellt.


Biologie-Hinweise zu Enzymen

Hier ist eine Zusammenstellung von Hinweisen zu Enzymen. Nachdem Sie diese Hinweise gelesen haben, erfahren Sie Folgendes über: 1. Einführung in Enzyme 2. Herkunft von Enzymen 3. Historische Wahrzeichen 4. Bedeutung 5. Bedeutung 6. Einheit 7. Chemische Natur 8. Eigenschaften 9. Eigenschaften 10. Nomenklatur 11. Klassifizierung 12. Enzyme vs. Nicht-biologische Katalysatoren 13. Katalysatoren und Enzyme 14. Typen 15. Arten der Enzymwirkung und andere.

  1. Hinweise zur Einführung in Enzyme
  2. Hinweise zur Herkunft von Enzymen
  3. Hinweise zu den historischen Wahrzeichen von Enzymen
  4. Hinweise zur Bedeutung von Enzym
  5. Hinweise zur Bedeutung von Enzymen
  6. Hinweise zur Enzymeinheit
  7. Hinweise zur chemischen Natur von Enzymen
  8. Hinweise zu den Eigenschaften von Enzymen
  9. Hinweise zu den Eigenschaften von Enzymen
  10. Hinweise zur Nomenklatur von Enzymen
  11. Hinweise zur Klassifizierung von Enzymen
  12. Hinweise zu Enzymen vs. Nicht-biologische Katalysatoren
  13. Hinweise zu Katalysatoren und Enzymen
  14. Hinweise zu den Enzymarten
  15. Hinweise zu den Wirkungsweisen von Enzymen
  16. Hinweise zur Hemmung der Enzymwirkung
  17. Hinweise zur Rückkopplungshemmung von Enzymen
  18. Hinweise zur Spezifität von Enzymen
  19. Hinweise zu Faktoren, die Enzymaktivitäten beeinflussen
  20. Hinweise zu den biochemischen Signalwegen von Enzymen
  21. Hinweise zur Regulation von Enzymen

Hinweis # 1. Einführung in Enzyme:

Tausende von chemischen Reaktionen laufen in allen lebenden Zellen eines Organismus zu jedem Zeitpunkt sehr schnell ab. Praktisch alle diese Reaktionen werden durch bemerkenswerte molekulare Vorrichtungen vermittelt, die Enzyme genannt werden. Das heißt, die Enzyme sind von zentraler Bedeutung für jede biochemische Reaktion und werden als Katalysatoren biologischer Systeme (Biokatalysatoren) bezeichnet.

Sie sind in organisierten Sequenzen angeordnet und katalysieren Hunderte von schrittweisen Reaktionen, durch die Nährstoffmoleküle abgebaut, chemische Energie erhalten und umgewandelt und biologische Makromoleküle aus einfachen Vorstufen hergestellt werden. Durch die Wirkung regulatorischer Enzyme werden Stoffwechselwege hochgradig koordiniert, um ein harmonisches Zusammenspiel zwischen den vielen verschiedenen Aktivitäten zu ergeben, die zur Erhaltung des Lebens notwendig sind.

Enzyme katalysieren aufgrund ihrer Fähigkeit, unterschiedlichste Moleküle spezifisch zu binden, eine enorme Vielfalt biochemischer Reaktionen. Unter Ausnutzung des gesamten Repertoires intermolekularer Kräfte bringen Enzyme Substrate in optimaler Orientierung zusammen, der Auftakt zum Knüpfen und Aufbrechen chemischer Bindungen.

Sie katalysieren Reaktionen durch die Stabilisierung von Übergangszuständen, der höchsten Energiespezies in Reaktionswegen. Durch die selektive Stabilisierung eines Übergangszustandes bestimmt ein Enzym, welche von mehreren potentiellen biochemischen Reaktionen tatsächlich stattfindet.

Bis in die 1980er Jahre glaubte man, alle Enzyme seien Proteine. Dann entdeckten Tom Cech und Sidney Altman unabhängig voneinander, dass bestimmte RNA-Moleküle als Enzyme fungieren können und wirksame Biokatalysatoren sein können. Diese RNA-Biokatalysatoren sind als Ribozyme bekannt.

Hinweis # 2. Herkunft von Enzymen:

Enzyme sind üblicherweise proteinhaltige Substanzen, die chemische Reaktionen biologischen Ursprungs katalysieren können, ohne selbst Veränderungen zu erfahren. Daher werden sie Biokatalysatoren genannt. Enzyme werden von lebenden Zellen synthetisiert.

Der Begriff „Enzym“ wurde von Kuhne (1878) für katalytisch aktive Substanzen geprägt, die früher Fermente genannt wurden. Enzyme wurden tatsächlich von Buchner (1897) mit der zufälligen Entdeckung entdeckt, dass die Fermentation von Zucker nicht nur durch lebende Hefezellen, sondern auch durch Hefeextrakt verursacht wird.

Der Extrakt besaß offensichtlich die für das Verfahren erforderlichen Biokatalysatoren. Auch Buchner (1903) isolierte das erste Enzym. Im selben Jahr, 1903, erhielt er den Nobelpreis. Es gibt zahlreiche Enzyme, da jede biochemische Reaktion von einem eigenen Enzym katalysiert wird. Es wird geschätzt, dass eine Zelle über 5000 Chemikalien enthält. Die Zahl der chemischen Reaktionen ist um ein Vielfaches höher.

Daher beträgt die Anzahl der Enzyme mehrere Tausend. In einer Zelle mit einem durchschnittlichen Durchmesser von 20 µm laufen zu jeder Zeit etwa 1000 chemische Reaktionen ab. Alle benötigen spezielle Enzyme. Nicht alle Enzyme sind zu jeder Zeit in der Zelle vorhanden, sondern werden nach Bedarf aus dem in der DNA vorhandenen Bauplan gebildet.

Enzyme sind hauptsächlich innerhalb der lebenden Zellen funktionsfähig. Wie Buchner herausgefunden hat, können sie aus den Zellen extrahiert und dazu gebracht werden, Reaktionen außerhalb der lebenden Zellen zu katalysieren. In der Natur werden einige Enzyme von lebenden Zellen sezerniert und dazu gebracht, eine extrazelluläre Katalyse durchzuführen.

Verdauungsenzyme gehören zu dieser Kategorie. Inzwischen sind mehrere Enzyme von medizinischer und chemischer Bedeutung auf dem Markt erhältlich, z.

Enzyme, die außerhalb der lebenden Zellen funktionieren, werden als Exoenzyme bezeichnet, z. B. Enzyme, die in Verdauungssäften vorkommen, Lysozym der Tränen. Enzyme, die in lebenden Zellen funktionieren, sind als Endoenzyme bekannt, z. B. Enzyme des Krebs-Zyklus (innerhalb der Mitochondrien), Enzyme der Glykolyse (innerhalb des Zytoplasmas).

Die Biochemikalie, auf die ein Enzym einwirkt, wird als Substrat bezeichnet. Sind an einer Reaktion zwei Biochemikalien beteiligt, werden diese als Reaktanten bezeichnet. Die nach Beendigung einer Reaktion gebildeten Chemikalien werden als Produkte bezeichnet. Die Endprodukte werden auch Endprodukte genannt. Ein Teil des Enzyms, das an der Katalyse biochemischer Reaktionen beteiligt ist, wird als aktives Zentrum bezeichnet.

Notiz 3. Historische Wahrzeichen von Enzymen:

Die bloße Existenz der biologischen Katalyse wurde erstmals im späten 18. Jahrhundert erkannt und beschrieben, als man die Verdauung von Fleisch durch Magensekretion untersuchte. Anschließend kam Louis Pasteur in den 1850er Jahren zu dem Schluss, dass die Fermentation von Zucker zu Alkohol durch Hefe durch “Fermente” katalysiert wird.

Er postulierte, dass diese Fermente untrennbar mit der Struktur lebender Hefezellen verbunden seien, eine Ansicht, die viele Jahre lang als „vitalism“ bezeichnet wurde. F. W. Kuhne prägte 1878 den Begriff Enzym, um die “Fermente” zu repräsentieren. Das erste Enzym wurde 1903 von E. Buchner isoliert und erhielt dafür im selben Jahr den Nobelpreis.

Die Proteinnatur des Enzyms wurde erstmals 1926 von James Sumner entdeckt, als er das Enzym Urease reinigte und in kristalliner Form erhielt. Dafür wurde Sumner 1946 der Nobelpreis verliehen.

Notiz # 4. Bedeutung von Enzym:

Ein Enzym ist ein Protein, das in einer lebenden Zelle synthetisiert wird und eine thermodynamisch mögliche Reaktion katalysiert oder beschleunigt, so dass die Reaktionsgeschwindigkeit mit dem biochemischen Prozess kompatibel ist, der für den Erhalt der Zelle essentiell ist. Es wird manchmal als organischer Katalysator oder Biokatalysator bezeichnet.

Über 90 % der Enzyme sind einfache kugelförmige Proteine ​​(Abb. 8.14). Der Rest sind konjugierte Proteine, die eine Nicht-Protein-Fraktion aufweisen, die als prosthetische Gruppe bezeichnet wird. Viele Enzyme haben eine relative Molekülmasse zwischen 10.000 und 50.000 da.

Das erste Enzym, das 1833 von den beiden französischen Chemikern Payen und Persoz entdeckt wurde, war Amy­lase, das die Umwandlung von Stärke in Maltose katalysiert. Es war jedoch erst 1876 bekannt, als Wilhelm Kuhne, der angesehene deutsche Biochemiker, den Begriff Enzym vorschlug.

Notiz # 5. Bedeutung des Enzyms:

Biologische Bedeutung von Enzymen:

(i) Im Körper eines lebenden Organismus finden Tausende von chemischen Reaktionen statt. Alle von ihnen werden durch Enzyme vermittelt,

(ii) Enzyme sind spezialisierte Katalysatoren, die bei biologischen Temperaturen arbeiten,

(iii) Enzymvermittelte Reaktionen erfordern keine harte Behandlung,

(iv) Sie sind pH-spezifisch, sodass Reaktionen, die einen unterschiedlichen pH-Wert erfordern, in verschiedenen Körperteilen ablaufen.

(v) Da sie unter günstigen Bedingungen arbeiten, zwingen Enzyme die Organismen, in einer günstigen Umgebung zu leben,

(vi) Enzyme werden stark reguliert. Ihre Bildung wird von separaten Genen gesteuert. Die Aktivierung und Unterdrückung von Genen ermöglicht es, dass bestimmte Enzyme in Zellen funktionell oder nicht funktionell sind.

Wirtschaftliche Bedeutung von Enzymen:

Es ist eine enzymbasierte Erkennung von Krankheiten wie AIDS.

Sie sind Enzyme, die zum Aufbrechen der DNA an bestimmten Stellen verwendet werden. DNA-Fragmente werden in der Gentechnik eingesetzt.

iii. Alkoholische Getränke:

Die aus Hefe gewonnene Enzymkomplexzymase wird beim Brauen oder Fermentieren von alkoholischen Getränken verwendet.

Sie enthalten Protease für helleres Waschen von Kleidung und Amylase für Geschirrspülen.

Trypsin wird teilweise vorverdauter Babynahrung zugesetzt.

Das Enzym wird verwendet, um Blutgerinnsel in Blutgefäßen zu beseitigen.

Diastase und andere Enzyme werden regelmäßig von Patienten mit einem Mangel an Verdauungssäften verwendet.

Zur Herstellung von Käse werden Lab- oder Rennintabletten verwendet. Lactase und Lipase werden verwendet, um dem Käse die richtige Konsistenz und den richtigen Geschmack zu verleihen.

Es wird zum Reinigen von Fruchtsäften, zum Rösten von Fasern und zur Zubereitung von Rohkaffee verwendet.

Das Enzym wird zum Kühlfestmachen von Getränken, zum Entschleimen von Seide, zum Reinigen von Häuten, zum Weichmachen von Brot und Fleisch verwendet.

Notiz # 6. Enzymeinheit:

Die tatsächliche molare Menge des Enzyms in einer enzymkatalysierten Reaktion ist in vielen Situationen nicht bekannt. In solchen Fällen kann die Enzymmenge als beobachtete Enzymaktivität ausgedrückt werden.

Die von der International Union of Biochemistry eingesetzte Internationale Enzymkommission definiert eine Internationale Enzymeinheit als die Enzymmenge, die die Bildung von einem Mikromol Produkt in einer Minute katalysiert.

Bei der Bestimmung der One International Unit müssen die Testbedingungen angegeben werden, da Enzyme sehr empfindlich auf Faktoren wie pH, Temperatur und Ionenstärke reagieren. Eine andere Definition für Enzymeinheiten ist das ‘katal’. Ein Katal ist definiert als die Enzymmenge, die die Umwandlung von einem Mol Substrat in ein Produkt in einer Sekunde katalysiert. Somit entspricht ein Katal 6 x 107 internationale Einheiten.

Hinweis # 7. Chemische Natur von Enzymen:

Alle Enzyme sind globuläre Proteine ​​mit Ausnahme der kürzlich entdeckten RNA-Enzyme. Einige Enzyme können zusätzlich eine Nicht-Proteingruppe enthalten. Dementsprechend gibt es zwei Arten von Enzymen, einfache und konjugierte.

Es ist ein Enzym, das vollständig aus Protein besteht. Aktives Zentrum wird durch spezifische Gruppierung seiner eigenen Aminosäuren gebildet. Zusätzliche Substanz oder Gruppe fehlt, z. B. Pepsin, Trypsin, Urease.

Es ist ein Enzym, das aus zwei Teilen besteht – einem Proteinteil namens Apoenzym (z. B. Flavoprotein) und einem Nichtproteinteil namens Cofaktor. Das vollständige Con­jugate-Enzym, bestehend aus einem Apoenzym und einem Cofaktor, wird Holoenzym genannt. Das aktive Zentrum wird gemeinsam von Apoenzym und Cofaktor gebildet.

Cofaktor ist ein kleiner, hitzestabiler und dialysierbarer Teil des Konjugatenzyms. Es kann anorganischer oder organischer Natur sein. Es gibt zwei Arten von organischen Cofaktoren, Coenzyme und prosthetische Gruppen.

Coenzyme sind leicht trennbare, nicht proteinhaltige organische Cofaktoren. Prothetische Gruppen sind nicht-proteinhaltige organische Cofaktoren, die fest mit Apoenzymen verbunden sind, z. B. Häm (= Häm), Biotin, Pyridoxalphosphat. Häm (= Häm) ist eine eisenhaltige prothetische Gruppe in Cytochromen, Hämoglobin, Myoglobin, Katalase und Peroxidase.

Die letzten beiden verursachen den Abbau von Hydro­genperoxid zu Wasser und Sauerstoff. FMN und FAD werden von einigen Arbeitern als prothetische Gruppen angesehen, während andere sie als Coenzyme betrachten.

Sowohl Coenzym als auch prothetische Gruppe nehmen an Gruppenübertragungsreaktionen teil. Die prothetische Gruppe erfordert ein einzelnes Apoenzym, um die Gruppe aufzunehmen und zu übertragen. Coenzym benötigt zwei Apo-Enzyme, eines zum Aufnehmen der Gruppe und das zweite zum Übertragen der Gruppe, z. B. NAD + , NADP + , CoA.

Coenzym hat drei wichtige Funktionen:

(a) Coenzym ist wichtig, um das Substrat mit dem Enzym in Kontakt zu bringen,

(b) Es nimmt ein Produkt der Reaktion auf, z. B. Wasserstoff im Fall von NAD + (Nicotinamidadenindinukleotid) oder NADP + .

(c) Das von einem Coenzym aufgenommene Produkt wird auf einen anderen Reaktanten übertragen.

Bestimmte Arbeiter verwenden den Begriff Cofaktor für jede lose gebundene Nicht-Proteingruppe. Der organische Cofaktor wird als Coenzym bezeichnet. Sie verwenden den Begriff prothetische Gruppe in ähnlicher Weise sowohl für anorganische als auch für organische Gruppen, die fest an Apoenzyme gebunden sind.

Die meisten Coenzyme bestehen aus wasserlöslichen Vitaminen und C, z. B. Thiamin, Riboflavin, Nicotinamid, Pyridoxin. Anorganische Cofaktoren umfassen Ionen einer Vielzahl von Mineralien, z. B. Calcium, Eisen, Kupfer, Zink, Magnesium, Mangan, Kalium, Nickel, Molybdän, Selen, Kobalt.

Sie wirken normalerweise als Aktivatoren, indem sie eine oder mehrere Koordinationsbindungen sowohl mit dem Substrat als auch mit dem aktiven Zentrum des Enzyms bilden. Fe 2+ ist Cofaktor für Katalase. Chloridionen stimulieren die Aktivität der Speichel-Amylase. Zink ist für die Aktivität der Carboxypeptidase NAD + und NADP + erforderlich.

Aktive Site oder Active Spot:

Das gesamte Enzymmolekül ist bei der Katalyse einer chemischen Reaktion nicht aktiv. Nur ein kleiner Teil davon ist aktiv. Es wird aktive Stelle oder aktive Stelle genannt. Ein Enzym kann ein bis mehrere aktive Zentren aufweisen. Ein aktiver Ort oder Fleck ist ein Bereich des Enzyms, der durch seine spezifische Ladung, Größe und Form in der Lage ist, bestimmte Substratmoleküle anzuziehen und zu halten, um die chemische Veränderung zu ermöglichen.

Es erkennt andere Moleküle nicht. Aktives Zentrum besteht aus wenigen Aminosäuren und deren Seitengruppen, die durch Sekundär- und Tertiärfaltung eines Proteinmoleküls (Abb. 9.27) und ggf. Assoziation mit dem Cofaktor in besonderer Weise zusammengeführt werden.

Zum Beispiel ist das aktive Zentrum für Aldolase Glycin-Histidin-Alanin, während das von Brenztraubenoxidase Asparaginsäure-Cystein-Alanin ist. Die verbleibenden Aminosäuren tragen dazu bei, die Form des Enzymmoleküls zu erhalten.

Hinweis # 8. Eigenschaften des Enzyms:

Einige der Eigenschaften von Enzymen sind wie folgt:

Enzyme sind im Allgemeinen kugelförmige Proteine. Sie können zu ihrer Wirkung zusätzliche anorganische oder organische Stoffe aufweisen. Es sind jedoch zwei Arten von RNA-Enzymen bekannt, Ribozym und Ribonuklease-P. Von Noller (1992) wurde auch gefunden, dass Peptidyltransferase ein Teil der rRNA ist.

ii. Molekulargewicht:

Da sie proteinhaltig sind, sind die Enzyme riesige Moleküle mit einem Molekulargewicht von 6000 (bakterielles Ferredoxin) bis 4.600.000 (Pyruvat-Dehydrogenase-Komplex).

iii. Kolloidale Natur:

Sie sind hydrophil und bilden im Freistaat Hydrosol.

NS. Chemische Reaktion:

Enzyme starten keine chemische Reaktion, sondern erhöhen die Geschwindigkeit der chemischen Reaktion. Sie verändern das Gleichgewicht nicht, bringen aber sehr bald ein Gleichgewicht.

v. Effizienz:

Die Anzahl der Substratmoleküle, die pro Minute von einem Molekül oder Enzym verändert werden, wird als Umsatzzahl (kcat) bezeichnet. Je höher die Umsatzzahl, desto effizienter ist ein Enzym. Sie hängt von der Anzahl der über ein Enzym vorhandenen aktiven Punkte, den präzisen Kollisionen zwischen den Reaktanten und der Entfernungsrate der Endprodukte ab.

Die optimale Umsatzzahl für das Enzym Carboanhydrase (in Erythrozyten enthaltenes Enzym) beträgt 36 Millionen, Katalase 5 Millionen, Enzym Saccharase oder Invertase 10.000 und Flavoprotein 50. Die Enzymeffizienz ist normalerweise viel höher als die von anorganischen Katalysatoren.

Zum Beispiel:

Die Geschwindigkeit der enzymvermittelten Hydrolyse von Harnstoff ist 1014 mal höher als die Geschwindigkeit seiner sauren Hydrolyse, die bei einer um 40°C höheren Temperatur durchgeführt wird. In ähnlicher Weise ist die CO2-Hydratationsrate in Gegenwart des Enzyms Carboanhydrase 10 Millionen Mal schneller als in seiner Abwesenheit.

vi. Unveränderte Form:

Enzyme werden bei der chemischen Reaktion in keiner Weise umgewandelt oder verbraucht, sondern kommen am Ende der Reaktion unverändert wieder heraus.

vii. Umkehrbarkeit:

Theoretisch sind alle enzymkontrollierten Reaktionen reversibel. Die Reversibilität hängt jedoch vom Energiebedarf, der Verfügbarkeit der Reaktanten, der Konzentration der Endprodukte und dem pH-Wert ab.

viii. Enzymspezifität:

Enzyme sind in ihrer Wirkung hochspezifisch. En­zyme Maltase wirkt beispielsweise auf Zuckermaltose, aber nicht auf Laktose oder Saccharose. Unterschiedliche Enzyme können auf dasselbe Substrat wirken, aber zu unterschiedlichen Produkten führen.

Raffinose führt beispielsweise in Gegenwart des Enzyms Saccharase zu Rnelibiose und Fruktose, während sie in Gegenwart des Enzyms Melibiase Lactose und Saccharose produziert. In ähnlicher Weise kann ein Enzym auf verschiedene Substrate wirken, z. B. kann Saccharase sowohl auf Saccharose als auch auf Raffinose einwirken, wodurch unterschiedliche Endprodukte erzeugt werden.

ix. Hitzeempfindlichkeit:

Alle Enzyme sind hitzeempfindlich oder thermolabil. Die meisten Enzyme arbeiten optimal zwischen 25 und 35 °C. Sie werden bei Gefriertemperaturen inaktiv und bei 50-55 °C denaturiert. Eine Ausnahme bilden jedoch Thermalalgen und Bakterien. Ihre Enzyme bleiben auch bei 80 °C funktionsfähig. Auch Enzyme von Samen und Sporen werden bei 60 – 70 °C nicht denaturiert.

x. Proteingifte:

Da sie aus Proteinen bestehen, werden Enzyme durch all jene Substanzen und Kräfte, die die Proteinstruktur zerstören, z.

Jedes Enzym funktioniert bei einem bestimmten pH (Abb. 9.28.), z. B. Pepsin (2 pH), Saccharase (4,5 pH), Speichel-Amyshylase (6,8 pH), Trypsin (8,5 pH). Eine pH-Änderung macht die Enzyme wirkungslos.

Die Spezifität des pH-Wertes für die Enzymaktivität ist bei der Regulierung von Enzymen nützlich, z. B. stoppt die Speichel-Amylase ihre Aktivität im Magen, wo Salzsäure sezerniert wird. Dieselbe Säure aktiviert ein weiteres Enzym Pepsin von seinem Vorläufer namens Pepsinogen. Pepsinogen kann auch durch katalytische Aktivität des letzteren in Pepsin umgewandelt werden.

xii. Enzym-Substrat-Komplex:

Die aktiven Zentren von Enzymen haben eine spezifische Konformation, um Substrate anzuziehen und zu halten. Es besitzt normalerweise einen Spalt oder eine Tasche, in die das Substrat komplementär passt. Die beiden verbinden sich zu einem Komplex, der als Enzym-Substrat-Komplex (ES) bekannt ist.

Der komplexe Zustand ist kurzlebig. Das Substrat wird in Produkte umgewandelt. Die Produkte bleiben für kurze Zeit mit dem aktiven Zentrum des Enzyms komplexiert. Sie trennen sich bald und das aktive Zentrum wird frei, um einen weiteren katalytischen Akt auszuführen.

Je größer die Affinität des Enzyms zu einem Substrat ist, desto höher ist die katalytische Aktivität.

xiii. Kettenreaktionen:

Biochemische Reaktionen werden nicht isoliert. Einige von ihnen treten in schneller Folge auf. Ein Team von Enzymen arbeitet nacheinander an solchen mehrstufigen Reaktionen, z. B. fünf Enzyme zur Umwandlung von Threonin in Isoleucin.

Notiz # 9. Eigenschaften von Enzymen:

Alle Enzyme sind Proteine, aber ein funktionelles Enzym hat verschiedene Komponenten und diese Komponenten werden unterschiedlich benannt, d.h.

Ein konjugiertes Protein und funktionelles Enzym.

Polypeptidsegment des Enzyms, das katalytisch inaktiv ist.

Der organische Nicht-Protein-Anteil, der häufig vom Apoenzym abgetrennt werden kann.

Ist eine Substanz fest (kovalent) an den Proteinteil des Enzyms gebunden, spricht man von einer prosthetischen Gruppe. Es ist der Nicht-Protein-Anteil eines konjugierten Proteins. Coenzym ist also ein spezifisches Beispiel für eine prothetische Gruppe.

Es gibt viele Metalloprotein-Enzyme, bei denen das Metallion (z. B. Mg ++ , Mn ++ und Zn ++ ) entweder an das Apoen­zym oder an das Coenzym gebunden ist. Das Metall wird üblicherweise als Aktivator bezeichnet. Sie bilden einen Koordinationskomplex zwischen Enzym und Substrat und aktivieren das Substrat, indem sie elektronische Verschiebungen auslösen.

Pro-Enzym oder Zymogene:

Sie sind einfache Proteinenzyme, die in inaktiver Form sezerniert werden.

Es ist der Prozess, bei dem ein inaktives Protein (Proenzym oder Zymogene) in ein aktives Enzym umgewandelt wird.

Hinweis # 10. Nomenklatur von Enzymen:

Alle Enzymnamen sollten auf Suffixase enden. Ausnahmen sind einige alte Namen, z. B. Ptyalin, Pepsin, Trypsin. Einige alte Namen geben die Quelle an, aber nicht die Wirkung, z. B. Papain aus Papaya, Bromelain aus Ananas der Familie Bromelien.

In modernen Systemen werden Enzymnamen angegeben nach:

(i) Substrat, auf das einwirkt, z. B. Saccharase (nach Saccharose), Lipase, Proteinase, Nuklease, Peptidasen, Maltase

(ii) Chemische Reaktion, z. B. Dehydrogenase, Oxi­dase, Carboxylase, Decarboxylase usw.

Die zweite Kategorie von Namen sind Gruppennamen. Sie werden oft durch den Zusatz des Substratnamens gekennzeichnet, z. B. Bernsteinsäuredehydrogenase, isocitric Dehydrogenase, Glutamat-Pyruvat-Transaminase, DNA-Polymerase.

Somit katalysiert DNA-Polymerase die Synthese von DNA-Segmenten durch Polymerisation von Desoxyribonukleotiden. In ähnlicher Weise überträgt die Glutamat-Pyruvat-Transaminase die Aminogruppe (-NH2) von Glutamat zu Pyruvat.

Notiz # 11. Klassifizierung von Enzymen:

In früheren Zeiten wurden Enzyme in zwei große Kategorien eingeteilt:

(i) Hydrolyse:

Katalysierende Hydrolyse größerer Moleküle in kleinere, z. B. Kohlenhydrate oder Amylasen, Proteasen, Lipasen, Esterasen, Phosphorylasen, Amidasen. Verdauungsenzyme sind von Natur aus hydrolysierend. Sie werden oft in drei Typen eingeteilt – proteolytisch, amylolytisch und lipolytisch.

(ii) Desmolysieren:

Andere Reaktionen als Hyrolyse katalysieren, z. B. Aldolasen, Dehydrogenasen, Oxidasen, Peroxidasen, Katalasen, Carboxylasen usw. Das moderne System der Enzymklassifizierung wurde 1961 von der International Union of Biochemistry (IUB) eingeführt. Es gruppiert Enzyme in die folgenden sechs Kategorien.

Sie nehmen an Oxidations- und Reduktionsreaktionen oder an Elektronenübertragungen teil.

Es gibt drei Arten von Oxidoreduktasen – Oxidasen, Dehydrogenasen und Reduktasen, z. B. Cytochromoxidase (oxidiert Cytochrom), Succinatdehydrogenase, Nitratreduktase.

Sie übertragen eine Gruppe von einem Molekül auf ein anderes, z. B. Glutamat-Pyruvat-Transaminase (überträgt die Aminogruppe von Glutamat auf Pyruvat während der Alanin-Synthese). Der Chemiegruppentransfer findet im Freistaat nicht statt.

Sie katalysieren die Hydrolyse von Bindungen wie Ester, Ether, Peptid, Glykosid, -С, -Halogenid, PN usw., die durch Dehydratisierungskondensation gebildet werden. Hydrolasen spalten große Moleküle mit Hilfe von Wasserstoff und Hydroxylgruppen von Wassermolekülen in kleinere auf. Das Phänomen wird Hydrolyse genannt. Verdauungsenzyme gehören zu dieser Gruppe, z. B. Amylase (Hydrolyse von Stärke), Saccharase, Laktase.

Die Enzyme bewirken Spaltung, Entfernung von Gruppen ohne Hydrolyse, Anlagerung von Gruppen an Doppelbindungen oder Entfernung einer Gruppe, die eine Doppelbindung erzeugt, z. B. Histidindecarboxylase (spaltet Histidin zu Histamin und CO2), Aldolase (Fructose-1,6-diphosphat zu Dihydroxyacetonphosphat und Glyceraldehydphosphat).

Fructose 1, 6-diphosphat – Aldolase → Dihydroxyacetonphosphat + Glyceraldehydphosphat.

Die Enzyme bewirken eine Neuordnung der Molekülstruktur, um isomere Veränderungen zu bewirken. Es gibt drei Arten, Isomerasen (Aldose zur Ketosegruppe oder umgekehrt wie Glucose-6-Phosphat zu Fructose-6-Phosphat), Epimerasen (Änderung der Position eines Bestandteils oder einer Kohlenstoffgruppe wie Xylulosephosphat zu Ribulosephosphat) und Mutasen (Verschiebung) die Position der Seitengruppe wie Glucose-6-Phosphat zu Glucose-1-Phosphat).

F. Ligasen (Synthetisiert):

Die Enzyme katalysieren die Bindung zweier Chemikalien mit Hilfe von Energie, die aus ATP gewonnen wird, was zur Bildung von Bindungen wie С-О, С-S, С-N und P-O führt, z. B. Pyruvat-Carboxylase. Es kombiniert Brenztraubensäure mit CO2 Oxalessigsäure herzustellen.

Die meisten chemischen Reaktionen starten nicht automatisch, da die Reaktantenmoleküle eine Energiebarriere haben, um reaktiv zu werden.

Die Energiebarriere kann folgende Ursachen haben:

(i) Gegenseitige Abstoßung aufgrund der Anwesenheit von Elektronen über ihren Oberflächen,

(ii) Solvatation oder Halten von Reaktanten in Lösungsform durch Wasserstoffbrückenbindungen,

(iii) Da die Reaktionsstellen der reaktiven Moleküle klein sind, treten keine präzisen Kollisionen auf.

Daher ist für den Start der chemischen Reaktion eine externe Energiezufuhr erforderlich. Sie wird Aktivierungsenergie genannt. Die Aktivierungsenergie erhöht die kinetische Energie des Systems und führt zu heftigen Kollisionen zwischen den Reaktanten. Der Bedarf an Aktivierungsenergie ist recht hoch. Zum Beispiel erfordert die saure Hydrolyse von Saccharose 32000 cal/Mol Energie.

Wie bereits erwähnt, finden in einer Zelle zu jeder Zeit etwa 1000 chemische Reaktionen statt. Die für eine so große Zahl von Reaktionen erforderliche Aktivierungsenergie kann von lebenden Systemen nicht bereitgestellt werden. Enzyme senken die für eine Reaktion erforderliche Aktivierungsenergie (Abb. 9.32).

Beispielsweise erfordert die Hydrolyse von Saccharose in Gegenwart des Enzyms Saccharase oder Invertase eine Aktivierungsenergie von 9000 cal/Mol (statt 32.000 cal/Mol).

Dies wird auf vier Wegen erreicht:

(i) Desolvatisierung oder Herausnehmen der Reaktanten aus dem Lösungszustand,

(ii) Aufbau schwacher Bindungen zwischen Reaktanten und Enzym. Es setzt Energie frei, die Bindungsenergie genannt wird,

(iii) Bringen der Reaktantenmoleküle näher in den Bereich der aktiven Zentren von Enzymen,

(iv) Spannungsentwicklung in den Bindungen der Reaktanten durch elektrophilen und nukleophilen Angriff,

(v) Bildung von instabilen strukturellen Zwischenzuständen, die kollektiv als Übergangszustand bezeichnet werden. Während des Übergangszustandes werden die Substratbindungen aufgebrochen und neue Bindungen aufgebaut, die die Substratmoleküle in Produkte umwandeln,

(vi) Bei exother­mischen Reaktionen ist der Energieinhalt der Produkte geringer als der des Substrats (Abb. 9.32).

Bei endothermen Reaktionen ist sie höher. Unabhängig davon, ob die Reaktion endotherm oder exotherm ist, wird jedoch Energie benötigt, um die Substratmoleküle in den Übergangszustand zu bringen. Der Unterschied im Energieniveau von Substrat (S) und Übergangszustand ist die Aktivierungsenergie, die zum Starten der Reaktion erforderlich ist.

Notiz # 12. Enzyme vs. Nicht-biologische Katalysatoren:

Ein Katalysator ist ein Molekül, das eine bestimmte chemische Reaktion beschleunigt, ohne dabei selbst chemisch verändert zu werden, und kann biologischen oder nicht-biologischen Ursprungs sein. Biologische Katalysatoren sind die Enzyme.

Enzyme ähneln nicht-biologischen Katalysatoren in folgenden Punkten:

(i) Sie senken die Aktivierungsenergie der Reaktion,

(ii) sie nehmen nicht an der Reaktion teil und kehren am Ende der Reaktion in ihre ursprüngliche Form zurück, und

(iii) Sie erhöhen nur die Reaktionsgeschwindigkeit.

Aber Enzyme erhöhen die Reaktionsgeschwindigkeit in einem phänomenalen Maßstab und sind hochspezifisch. Diese Eigenschaften sind für nicht-biologische Katalysatoren unvorstellbar (Tabelle 27.1). Viele Enzyme können weniger spezifisch an das Substrat binden, aber sie sind immer extrem spezifisch in der Reaktion, die sie katalysieren. Säuger-Cytochrom P450 bindet beispielsweise an eine Vielzahl von Substraten, fügt dem Substrat jedoch immer eine -OH-Gruppe hinzu.

Aber auch viele Enzyme sind hochspezifisch in der Bindung, z. B. bindet Glucoseoxidase nur an D-Glucose. Enzyme können zwischen ähnlichen Teilen des Substratmoleküls (diese Eigenschaft wird als Regiospezifität bezeichnet) und zwischen optischen Isomeren des Substrats (diese Fähigkeit wird als Stereospezifität bezeichnet) unterscheiden.

Darüber hinaus unterliegen Enzyme einer Vielzahl von Regulierungen und ihre Reaktionsgeschwindigkeiten zeigen eine Substratsättigung, was bei der Katalyse (nicht-biologisch) nicht der Fall ist.

Enzyme sind attraktiv, weil sie unter milden Temperatur-, Druck- und pH-Bedingungen arbeiten, wodurch Energie gespart wird und unerwünschte Nebenprodukte von Enzymen nicht produziert werden, was die Produktgewinnung vereinfacht. Schließlich sind bestimmte stereochemische Reaktionen mit chemischen Methoden nicht praktikabel.

Die mit Enzymen verbundenen Nachteile sind wie folgt:

(i) hohe Kosten für Enzyme und

(ii) Allgemeine Instabilität gereinigter Enzyme, so dass einige Enzyme aufgrund von Instabilität nicht verwendet werden können.

Hinweis # 13. Katalysatoren und Enzyme:

Katalysatoren sind anorganische Stoffe, die die Geschwindigkeit chemischer Reaktionen erhöhen, ohne sich selbst zu verändern und ohne das Reaktionsgleichgewicht zu verändern. Enzyme sind ähnliche Chemikalien, die biologischen Ursprungs sind und in der biochemischen Welt wirken.

Sowohl Katalysatoren als auch Enzyme bleiben am Ende der Reaktion chemisch und quantitativ unverändert, sodass sie immer wieder verwendet werden können.

Sie werden im Vergleich zu ihrem Substrat in winzigen Mengen benötigt.

Sowohl durch Katalysatoren als auch durch Enzyme kontrollierte Reaktionen sind theoretisch reversibel, obwohl die Reversibilität von unterschiedlichen Kinetiken abhängt.

Sie verändern das Reaktionsgleichgewicht nicht.

Sowohl Katalysatoren als auch Enzyme erhöhen die Geschwindigkeit der chemischen Reaktion. Sie lösen die Reaktion nicht aus.

Sie senken die Aktivierungsenergie, die zum Starten der chemischen Reaktion erforderlich ist.

Sie bilden mit den Substratmolekülen kurzlebige Komplexe.

Endprodukte einer Reaktion werden durch Katalysatoren und Enzyme nicht verändert.

Notiz # 14. Arten von Enzymen:

Es gibt drei Arten von Enzymen:

ich. Pro-Enzym oder Zymogen:

Proenzym ist die inaktive Vorstufe eines Enzyms. Der Begriff Zymogen wird oft für inaktive Vorläufer des Proteolyseenzyms verwendet, z. B. Pepsinogen für das Enzym Pepsin. Viele Enzyme werden zunächst im Pro-Enzym- oder Zymogen-Zustand produziert.

Sie werden nur bei einem bestimmten pH-Wert, in Gegenwart von Substrat oder einer speziellen Behandlung zu reaktiven oder aktiven Enzymen. Zum Beispiel wird Pepsinogen in Gegenwart von Salzsäure des Magensaftes in das aktive Enzym Pepsin umgewandelt. Danach hat Pepsin eine autokatalytische Wirkung auf die weitere Umwandlung von Pepsinogen.

ii. Allosterische Enzyme:

Es sind Enzyme, die für verschiedene Typen von Modulatoren separate Bereiche haben, die die Konformation des aktiven Zentrums verändern, um es wirksam oder unwirksam zu machen (Abb. 9.36). Die Bereiche werden allosterische Stellen genannt. Die Substanzen, die eine Veränderung der allosterischen Zentren bewirken, werden als Modulatoren, allosterische Substanzen oder Effektoren bezeichnet.

Bei letzteren gibt es zwei Arten – Aktivatoren und Inhibitoren. Der allosterische Aktivator bindet so an eine allosterische Stelle, dass die aktive Stelle funktionsfähig wird. Der allosterische Inhibitor hingegen bewirkt eine solche Veränderung des aktiven Zentrums, dass er sich nicht mehr mit Substratmolekülen verbinden kann. Beispielsweise wird das Enzym Phosphofructokinase durch ADP aktiviert und durch ATP gehemmt.

iii. Isoenzyme (Isozyme):

Früher glaubte man, dass ein Organismus nur ein einziges Enzym für einen bestimmten Schritt einer Stoffwechselreaktion besitzt. Später wurde entdeckt, dass auf ein Substrat eine Reihe von Varianten eines Enzyms einwirken können, das das gleiche Produkt produziert.

Die multiplen molekularen Formen eines Enzyms, die im gleichen Organismus vorkommen und eine ähnliche Substrataktivität aufweisen, werden als Isoenzyme oder Isozyme bezeichnet. Es ist bekannt, dass über 100 Enzyme Isoenzyme haben.

So hat die a-Amylase des Weizen-Endosperms 16 Isozyme, die Milchsäuredehydrogenase beim Menschen 5 Isoenzyme, während die Alkoholdehydrogenase beim Mais 4 Isozyme aufweist. Isoenzyme unterscheiden sich in Aktivitätsoptima und Hemmung. Sie sind somit für den Organismus bei der Anpassung an verschiedene Umweltbedingungen nützlich.

Notiz # 15. Modi der Enzymwirkung:

Es gibt zwei Gesichtspunkte, nach denen Enzyme chemische Reaktionen bewirken sollen.

ich. Schloss- und Schlüsselhypothese:

Es wurde 1894 von Emil Fischer aufgestellt. Nach dieser Hypothese haben sowohl Enzym- als auch Substratmoleküle spezifische geometrische Formen. ‘Im Bereich der aktiven Zentren ist die Oberflächenkonfiguration des Enzyms so, dass die jeweiligen Substratmoleküle darüber gehalten werden können. Die aktiven Zentren enthalten auch spezielle Gruppen mit -NH2, -COOH, -SH zur Kontaktaufnahme mit den Substratmolekülen.

Der Kontakt ist so, dass die Substratmoleküle oder Reaktanten zusammenkommen und die chemische Veränderung verursachen. Es ist ähnlich dem System oder Schloss und Schlüssel. So wie ein Schloss mit seinem spezifischen Schlüssel geöffnet werden kann, kann ein bestimmtes Enzym auf ein Substratmolekül einwirken. Dies erklärt auch die Spezifität der Enzymwirkung.

Nach Kontakt mit dem aktiven Zentrum des Enzyms bilden die Substratmoleküle oder Reaktanten einen Komplex namens Enzym-Substrat-Komplex. Im komplexierten Zustand verändern sich die Moleküle des Substrats chemisch.

Die Produkte bleiben für einige Zeit an das Enzym gebunden, so dass auch ein Enzym-Produkt-Komplex gebildet wird. Die Produkte werden jedoch bald freigesetzt (Abb. 9.34) und das freigesetzte Enzym kann mehr Substratmoleküle binden.

Enzym + Substrat ⇋ Enzym – Substratkomplex

Enzym – Substratkomplex ⇋ Enzym – Produktkomplex

Enzym – Produktkomplex ⇋ Enzym + Produkte

Wir sehen also, dass die chemischen Reaktanten keine Veränderung der Zusammensetzung oder Physiologie des Enzyms bewirken. Das gleiche Enzymmolekül kann immer wieder verwendet werden (Abb. 9.35). Daher werden Enzyme in sehr geringen Konzentrationen benötigt.

1. Blow und Steitz (1970) haben die Komplexbildung zwischen dem Enzym Chymotrypsin und seinem Substrat gefunden.

2. Keilen und Maun haben beobachtet, dass sich die Absorptionsspektren des gleichen Enzyms im freien Zustand und in der Gegenwart des Substrats unterscheiden.

3. Die Theorie erklärt, wie eine kleine Konzentration von Enzymen auf eine große Menge des Substrats einwirken kann.

4. Die Schloss- und Schlüsseltheorie erklärt, wie das Enzym am Ende der chemischen Reaktion unbeeinflusst bleibt.

5. Es ist in der Lage, die Zunahme der chemischen Reaktionsgeschwindigkeit bei Zugabe von mehr Enzym oder Substrat vorherzusagen.

6. Die Theorie erklärt, wie ein substratähnlicher Stoff als kompetitiver Inhibitor wirken kann.

ii. Induced-Fit-Theorie (Abb. 9.35):

Es ist eine Modifikation der Schloss-und-Schlüssel-Hypothese, die von Koshland im Jahr 1959 vorgeschlagen wurde. Nach dieser Theorie enthält das aktive Zentrum des Enzyms zwei Gruppen, stützend und katalytisch. Die Strebegruppe dient zur Abstützung des Untergrundes. Die katalytische Gruppe ist in der Lage, die Bindungen von Reaktanten durch elektrophile und nukleophile Kräfte zu schwächen.

Die beiden Gruppen sind normalerweise auf Distanz. Sobald das Substrat mit der verstärkenden Gruppe in Kontakt kommt, erfährt das aktive Zentrum des Enzyms Konformationsänderungen, so dass die katalytische Gruppe gegenüber den Substratbindungen aufgebrochen wird.

Die katalytische Gruppe hilft bei der Herbeiführung einer chemischen Reaktion. Das Substrat wird in Produkt umgewandelt. Das Produkt kann aufgrund von Struktur- und Bindungsänderungen nicht an der Verstrebungsstelle halten. Die Stützgruppe kehrt in ihre ursprüngliche Position zurück. Das Produkt wird freigegeben.

Hinweis # 16. Hemmung der Enzymwirkung:

Eine Verringerung oder Unterbrechung der Enzymaktivität aufgrund von ungünstigen Bedingungen oder Chemikalien wird als Enzymhemmung bezeichnet. Es gibt mehrere Arten. Die Hemmung kann in zwei (a) reversibel und irreversibel (b) kompetitiv und nicht kompetitiv eingeteilt werden.

Eine reversible Hemmung ist die Hemmung, die durch Entzug des Inhibitors überwunden werden kann, da die Wirkung des letzteren aufgrund der Blockierung des aktiven Zentrums oder der Bindung an Bindungen, die für die Aufrechterhaltung des aktiven Zentrums erforderlich sind, vorübergehender Natur ist. Verdünnung und Dialyse reduziert oder eliminiert die Wirkung der reversiblen Hemmung. Eine irreversible Hemmung ist von dauerhafter Natur, da die Enzymkonformation geschädigt wird.

Die Denaturierung von Enzymen ist ein Beispiel für eine irreversible Hemmung. Schwermetalle (z. B. Ag + , Hg 2+ , As + ) und Jodessigsäure bewirken eine irreversible Hemmung, indem sie sich mit -SH-Gruppen verbinden und die Proteinstruktur zerstören. Verdünnung und Dialyse haben nach Einsetzen einer irreversiblen Hemmung wenig Wirkung.

Die kompetitive Hemmung wird durch das Überschwemmen der aktiven Zentren durch eine Chemikalie verursacht, die eine ähnliche Struktur wie das Substrat hat, aber keiner chemischen Veränderung unterliegt. Die kompetitive Hemmung ist in der Regel reversibel. Eine nicht-kompetitive Hemmung wird durch eine Veränderung der Konformation des Enzyms durch eine Chemikalie verursacht, die an eine andere Stelle als die aktive Stelle bindet. Sie kann reversibel oder irreversibel sein.

Vier gängige Arten der Enzymhemmung sind wie folgt:

ich. Proteindenaturierung:

Die Enzymaktivität hängt von der Aufrechterhaltung der Ter­tiärstruktur der Proteineinheit ab. Letztere wird durch verschiedene Faktoren wie Hitze, hochenergetische Strahlungen und Salze von Schwermetallen zerstört.

ii. Wettbewerbshemmung:

Es ist die Hemmung der Enzymaktivität durch die Anwesenheit einer Chemikalie, die mit dem Substrat um die Bindung an das aktive Zentrum des Enzyms konkurriert. Die Inhibitorchemikalie wird auch als Substratanalogon oder kompetitiver Inhibitor bezeichnet.

Es ähnelt in seiner Struktur dem Substrat und wird an das aktive Zentrum des Enzyms gebunden, ohne von diesem umgewandelt zu werden (Abb. 9.37). Als Ergebnis kann das Enzym nicht an der katalytischen Veränderung des Substrats teilnehmen. Dies ist vergleichbar mit dem Verklemmen eines Schlosses durch einen Schlüssel ähnlich dem Original.

Die Gleichgewichtskonstante für die Inhibitorbindung heißt Kich. Ein hoher Kich reduziert die Enzymaktivität, während ein niedriger Kich ermöglicht die Fortsetzung der Enzymaktivität, wenn auch mit reduzierter Geschwindigkeit. Ein klassisches Beispiel für eine kompetitive Hemmung ist die Verringerung der Aktivität der Succinat-Dehydrohygenase durch Malonat, Oxalacetat und andere Anionen, die in ihrer Struktur Succinat ähneln.

Die kompetitive Hemmung ist normalerweise reversibel, da die Zugabe von mehr Substrat dazu neigt, die Wirkung des Inhibitors zu verringern.

Die Scheu ist dabei wichtig:

(i) Es gibt Beweise für die Schloss- und Schlüsselhypothese der Enzymwirkung,

(ii) Substratanaloga werden nicht durch Enzyme metabolisiert,

(iii) Die Kontrolle von bakteriellen Pathogenen wurde durch kompetitive Hemmung bewirkt.

Sulfa-Medikamente (z. B. Sulfanilamid) hemmen die Synthese von Folsäure in Bakterien, indem sie mit p-Aminobenzoesäure (PABA) um das aktive Zentrum des Enzyms konkurrieren. Vorgeformte Folsäure wird von tierischen Zellen gewonnen. Daher schaden Sulfadrogen ihnen nicht.

iii. Nicht-kompetitive Hemmung:

Es handelt sich um eine irreversible Hemmung der Enzymaktivität durch die Anwesenheit einer Substanz, die keine strukturelle Ähnlichkeit mit dem Substrat aufweist. Es gibt zwei Arten, reversibel und irreversibel.

Der irreversible nicht-kompetitive Inhibitor zerstört oder kombiniert die Irreversibilität mit einer funktionellen Enzymgruppe, die für seine katalytische Funktion essentiell ist. Cyanid hemmt die Aktivität der Cytochromoxidase, indem es sich mit seinen Metallionen verbindet.

Es hat keine strukturelle Ähnlichkeit mit dem Substrat des Enzyms, nämlich Cytochrom c. Cytochromoxidase ist ein respiratorisches Enzym. In seiner Hemmung kann das Tier die Atmung nicht richtig durchführen und wird getötet. Diisopropylfluorphosphate (DFP, ein Nervengas) verhindern die Impulsübertragung, indem sie sich irreversibel mit der Aminosäure Serin der Acetylcholin-Esterase verbinden.

Es vergiftet auch eine Reihe anderer Enzyme wie Trypsin, Chymotrypsin, Phosphoglucomutase, Elastase usw. Lodoacetamid hemmt Enzyme mit Sulfahydryl (-SH) oder Imidazolgruppe.

NS. Allosterische Modulation oder Rückkopplungshemmung:

Es ist eine Art reversibler Hemmung, die in allosterischen Enzymen vorkommt. Der Inhibitor ist nicht kompetitiv und ist normalerweise ein niedermolekulares Zwischenprodukt oder Produkt eines Stoffwechselwegs mit einer Reaktionskette, an der eine Reihe von Enzymen beteiligt sind. Sie wird daher auch als Endprodukt- oder Rückkopplungshemmung bezeichnet.

Der Inhibitor wird auch als Modulator bezeichnet. Modulator ist eine Substanz, die mit einem allosterischen Enzym an einer anderen Stelle als der katalytischen bindet, aber diese beeinflusst, indem sie diese entweder hemmt oder aktiviert. Ein Beispiel für eine Rückkopplungs- oder allosterische Hemmung ist die Unterbrechung der Aktivität des Enzyms Hexokinase (Glucokinase) durch Glukose-6-Phosphat, das Produkt der von ihm katalysierten Reaktion (Abb. 9.38).

Ein weiteres Beispiel ist die Hemmung der Threonin-Desaminase durch Isoleucin (Abb. 9.3). Die Aminosäure Isoleucin wird im Bakterium Escherichia coli in einer 5-stufigen Reaktion aus Threonin gebildet. Jeder Schritt erfordert ein separates Enzym. Wenn Isoleucin über einen Schwellenwert hinaus akkumuliert, stoppt seine weitere Produktion.

Isoleucin, das dem Medium des Bakteriums zugesetzt wird, stoppt auch seine interne Produktion, was zeigt, dass sein Überschuss einen Schritt der Reaktion verhindert. Bei letzterem stellte sich heraus, dass es sich um das Enzym Threonin-Deaminase handelt, das am ersten Reaktionsschritt (Threonin zu a-Ketobutyrat) beteiligt ist.

(i) Es hat eine regulierende Rolle für die Enzymaktivität,

(ii) Enzymhemmer wurden bei der Untersuchung von Stoffwechselwegen verwendet,

(iii) Einige Inhibitoren werden zur Kontrolle der pathogenen Aktivität verwendet, z. B. Sulfaarzneimittel,

(iv) Die Verwendung von Inhibitoren hat den Mechanismus der Enzymwirkung gezeigt.

Qualitatives Fest für Kohlenhydrate/Zucker:

(a) Tests auf Glukose und Fruktose:

1. Traubensaft/Fruchtsaft enthält Glukose und Fruktose. Ihr Vorhandensein kann durch den Fehling-Test überprüft werden. Nehmen Sie 5 ml Fruchtsaft in ein Reagenzglas. Fügen Sie eine gleiche Menge Fehling-Lösung I und II hinzu. Kochen. Ein ziegelroter Niederschlag von Kupferoxid weist auf das Vorhandensein von Glukose oder Fruktose im Fruchtsaft hin. (Kü +2 (Blau) → Cu + rot)

2. Fruktose färbt sich mit Selivenoffs Reagenz (Resorcin + konz. HCl) rot, während Glukose keine Färbung ergibt.

3. Glucose verkohlt nur beim Erhitzen durch Einwirkung von konz. h2SO4 während Fructose in der Kälte verkohlt.

4. Fügen Sie zu 5 ml Benedict-Lösung 3 ml Glucoselösung hinzu. Beim Sieden bildet sich ein grün/rot-gelb/rostbrauner Niederschlag.

5. Saccharose ist im Fehling-Test negativ. Es wird zunächst durch konz. h2SO4. 5 ml Saccharoselösung mit einigen Tropfen konz. h2SO4. Anschließend wird mit NaOH neutralisiert. Nochmals aufkochen und dann Fehling-Lösung I und II tropfenweise zugeben. Durch Hydrolyse von Saccharose zu Glucose und Fructose durch H . entsteht ein ziegelroter Niederschlag2SO4.

6. Färben Sie das Fruchtfleisch von Apfel/Melone mit Methylenblau. Pektinsubstanzen in der Zellwand sind violett gefärbt.

(B) Tests für Fette und Öle/Lipide:

1. Fette sind in Wasser unlöslich, aber in Ether/Aceton/Benzol löslich.

2. Fügen Sie zu einigen ml Rizinusöl einige Tropfen Sudan III-Lösung hinzu. Es erscheint eine rötliche Farbe.

3. Fett in Alkohol auflösen und einige Tropfen destilliertes Wasser hinzufügen. An der Oberfläche bildet sich eine Fett-Wasser-Emulsion. Fügen Sie nun einige Tropfen 0,1%iger Sudan III-Lösung hinzu, die in Alkohol hergestellt wurde. Die Emulsion wird rot.

4. Nehmen Sie 50 ml Fettprobe. Fügen Sie 100 ml 10% NaOH hinzu. 30 Minuten kochen. Teilen Sie es in zwei Teile A und B. Fügen Sie zu Teil A einige Tropfen konz. h2SO4. An der Oberfläche sammelt sich eine Seifenschicht. Zu В Teil fügen Sie allmählich gesättigte Lösung von NaCl hinzu. Seife fällt aus und steigt an die Oberfläche.

5. Test auf Glycerin: Mischen Sie 1 ml 1% CuS04 Lösung und 5 Tropfen Glycerin. Dazu 5 Tropfen 10% NaOH-Lösung hinzufügen. Blaue Farbe wird erhalten.

(C) Tests für Proteine:

(i) Xanthoproteic-Test. Zu 5 cc Proteinlösung 2 cc konz. HNO3. Mit Kochen erhitzen. Es erscheint eine gelbe Farbe. Kühlen Sie es ab und fügen Sie einen Überschuss von 20% NH . hinzu4OH oder NaOH. Orange Farbe wird gebildet. Dies ist auf die Nitrierung von phenolischen Gruppen zurückzuführen, die an Seitenketten von aromatischen Aminosäuren angebracht sind. Dieser Test wird für Proteine ​​durchgeführt, die aromatische Aminosäuren wie Tyrosin, Tryptophan usw. enthalten.

(ii) Mahlen Sie proteinreiche Samen (Gramm, Erbse) mit Wasser, um eine Proteinlösung herzustellen. Millons-Reagenz zugeben und zum Sieden erhitzen. Rote Farbe wird gebildet.

(iii) Biuret-Test. Zu 3 ml Proteinlösung 1 ml 40% NaOH und einige Tropfen 5% CuSO . hinzufügen4 Lösung. Schütteln und 15 Minuten bei Zimmertemperatur aufbewahren. Es erscheint eine violette/rosa Farbe, die sich allmählich in Blau und Violett ändert. Tatsächlich reagiert Cu ++ mit CONH von Proteinen und bildet einen violett gefärbten Komplex namens Biuret (CONH2 — NH—CONH2).

(iv) Schlagen Sie das Eiweiß mit dem 8-fachen seines Volumens an H20. Filtern und Xanthoproteic-Test durchführen.

(D) Test auf Aminosäuren:

Der Ninhydrin-Test eignet sich am besten zum Nachweis von Aminosäuren. Die meisten Aminosäuren ergeben mit Ninhydrin eine violette Farbe, aber Tyrosin, Phenylalanin-Asparaginsäure ergibt eine blaue Farbe, Tryptophan erzeugt eine olivbraune und Prolin ergibt eine gelbe Farbe. 0,2 % Ninhydrinlösung in 70 % Alkohol wird auf ein Stück Filterpapier gegeben und getrocknet.

Geben Sie nun einen Tropfen wässrige Lösung von Aminosäuren auf dieses trockene Filterpapier. Im Ofen trocknen. Eine blau/violett/violette Farbe erscheint aufgrund der Reaktion von Ninhydrin mit der Aminogruppe der Aminosäure, um die violette Verbindung von Ruhemann zu bilden.

(e) Urintest:

Urin wird auf Harnstoff, Harnsäure, Kreatinin, Mineralstoffe (Cl, SO4, Ca, PO4), Zucker und Albuminprotein.

(i) Urin auf Vorhandensein von Harnstoff: Harnstoff zersetzt sich beim Erhitzen unter Freisetzung von Ammoniak und Bildung von Biuret. Das Biuret wird in Wasser gelöst und entwickelt eine violette Farbe, die mit alkalischem CuSO . einen Komplex bildet4 Lösung.

Gib eine kleine Menge Harnstoffkristalle in ein trockenes Reagenzglas und erhitze es auf kleiner Flamme. Harnstoff schmilzt und erstarrt. (Im Falle von Urin wird der Urin erhitzt, um sich zu verfestigen). Kühlen Sie das Reagenzglas ab. 3 ml Wasser hinzufügen und schütteln. 1 ml dil NaOH und 2 Tropfen 1% CuSO . hinzufügen4 Lösung. Es entwickelt sich eine rosa Farbe, die das Vorhandensein von Harnstoff anzeigt.

(ii) Führen Sie zum Nachweis von Zucker im Urin einen Benedicts-Test durch. Zu etwa 5 ml Benedicts-Reagenz 0,5 ml (8 Tropfen) Urin geben und 2 Minuten kochen lassen. Ein hellgrüner/gelber/ziegelroter Niederschlag weist auf das Vorhandensein von reduzierendem Zucker im Urin hin. Die Farbintensität hängt vom Zuckeranteil im Urin ab.

(iii) Für Albumin im Urin, (a) Füllen Sie 3/4 des Reagenzglases mit Urin, nachdem es gefiltert wurde. Erhitzen Sie das obere Drittel des Reagenzglases mit einer kleinen Flamme. Auf dem erhitzten Teil des Urins wird eine Trübung festgestellt. Fügen Sie dem Urin einen Tropfen Essigsäure von 33 % hinzu. Phosphat wird gelöst, aber nicht das Albuminprotein. (b) Geben Sie einige Tropfen 30%ige Sulfosalicyclsäure zu 2 ml klar gefiltertem Urin. Eine Trübung zeigt das Vorhandensein von Albumin an.

Notiz # 17. Feedback-Hemmung von Enzymen:

Feedback-Hemmung (auch Endprodukt-Hemmung oder allosterische Modulation genannt) ist eine, bei der das Endprodukt der Reaktion als Inhibitor wirkt und die Aktivität eines regulatorischen Enzyms, normalerweise eines Enzyms des ersten Schritts eines Biosynthesewegs, hemmt. Bei einem Multi-Enzym-System wird die Synthese eines Produkts in mehreren Schritten abgeschlossen, wobei jeder Schritt durch ein spezifisches Enzym katalysiert wird.

In einigen dieser Systeme wird das regulatorische Enzym spezifisch durch das Endprodukt des Stoffwechselwegs gehemmt, wenn die Konzentration des Endprodukts den Bedarf der Zelle übersteigt. Wenn die durch das regulatorische Enzym katalysierte Reaktion verlangsamt wird, wirken alle nachfolgenden Enzyme aufgrund der Verarmung ihrer Substrate mit reduzierter Geschwindigkeit.

Die Produktionsrate des Endprodukts des Stoffwechselwegs wird dadurch entsprechend dem Bedarf der Zelle ins Gleichgewicht gebracht. Die Rückkopplungshemmung wird durch die Biosynthese von L-Isoleucin aus L-Threonin schön veranschaulicht (Fig. 10-12).

In diesem System wird das erste Enzym, die Threonin-Dehydratase, durch L-Isoleucin gehemmt. Kein anderes Zwischenprodukt in der Sequenz hemmt die Threonin-Dehydratase, noch wird irgendein anderes Enzym des Systems durch L-Isoleucin gehemmt.

L-Isoleucin bindet nicht an das aktive Zentrum, sondern an die regulatorische Stelle des Enzymmoleküls, dies wird als allosterische Modulation bezeichnet. Wenn die Konzentration des Endprodukts jedoch ausreichend abfällt, reaktiviert das Enzym und das Endprodukt wird erneut synthetisiert.

Hinweis # 18. Spezifität des Enzyms:

Ein Merkmal, das ein Enzym von allen anderen Katalysatortypen unterscheidet, ist seine Substratspezifität (Abb. 8.19). Die Enzymspezifität ist das Ergebnis der Einzigartigkeit des aktiven Zentrums jedes Enzyms.

Die Enzymspezifität wird willkürlich wie folgt gruppiert:

ich. Absolute Besonderheit:

Enzyme mit absoluter Spezifität katalysieren nur ein bestimmtes Substrat und haben keine katalytische Wirkung auf eng verwandte Substrate. Beispielsweise katalysiert Urease die Hydrolyse von Harnstoff, aber nicht von Methylharnstoff, Thioharnstoff oder Biuret:

ii. Stereochemische Spezifität:

Die meisten Enzyme zeigen eine ausgesprochen hohe Spezifität gegenüber einer stereoisomeren Form des Substrats, z.

(1) Milchsäure-Dehydrohygenase katalysiert die Oxidation der L-Milchsäure, die in Muskelzellen vorkommt, aber nicht der D-Milchsäure, die in bestimmten Mikroorganismen vorkommt.

(2) Fumerase fügt der Fumarsäure Wasser hinzu, jedoch nicht ihrem cis-Isomer-Maleinsäure.

iii. Gruppenspezifität:

Enzyme mit Gruppenspezifität sind insofern weniger selektiv, als sie auf strukturell ähnliche Moleküle mit den gleichen funktionellen Gruppen, z. B. viele der Peptidasen, einwirken.

(1) Pepsin hydrolysiert alle Peptide mit benachbarten aromatischen Aminosäuren.

(2) Carboxypeptidase greift Peptide vom Carboxylende der Kette an, wobei die Aminosäuren einzeln gespalten werden.

NS. Verknüpfungsspezifität:

Enzyme mit Bindungsspezifität sind von allen am wenigsten spezifisch, da sie unabhängig von den strukturellen Merkmalen in der Nähe der Bindung eine bestimmte Art von chemischer Bindung angreifen, z. B. Lipasen katalysieren die Hydrolyse von Esterbindungen in Lipiden.

Hinweis Nr. 19. Faktoren, die Enzymaktivitäten beeinflussen:

Ein Enzym ist in einem engen Temperaturbereich aktiv. Die Temperatur, bei der ein Enzym seine höchste Aktivität zeigt, wird als optimale Temperatur bezeichnet (Abb. 9.29). Sie entspricht im Allgemeinen der Körpertemperatur von Warmblütern, z. B. 37°C beim Menschen. Oberhalb und unterhalb dieser Temperatur nimmt die Enzymaktivität ab.

Unterhalb der Mindesttemperatur und oberhalb der Höchsttemperatur wird das Enzym inaktiv. Niedrige Temperatur bewahrt die Enzyme im inaktiven Zustand. Daher wird es zur Konservierung von Lebensmitteln in Kühlhäusern und Kühlhäusern verwendet.

Die niedrige Temperatur in Kühlräumen verhindert den Verderb von Lebensmitteln auf zwei Arten:

(i) Inaktivität von Enzymen, die im Lebensmittelartikel vorhanden sind und

(ii) Nichtaktivität von Mikroben, da ihre Enzyme bei niedriger Temperatur ebenfalls inaktiv werden.

Hohe Temperaturen zerstören Enzyme, indem sie deren Denaturierung verursachen. Dies geschieht bei 50°C oder so. Zwischen Minimal- und Maximaltemperatur verdoppelt sich die Reaktionsgeschwindigkeit bei jedem Anstieg um 10°C (allgemeine Faustregel). Ein Zeitfaktor erscheint jenseits der optimalen Temperatur.Hier kommt es kurzzeitig zu einem Anstieg der Geschwindigkeit, gefolgt von einem starken Abfall.

Im Gegensatz zu warmblütigen oder homöothermischen Tieren (Säugetiere, Vögel) gibt es kaltblütige oder poikilothermale Tiere (Reptilien, Amphibien, Fische, Wirbellose), deren Körpertemperatur mit der Umgebungstemperatur steigt oder sinkt.

Diese Tiere können nicht in einer sehr heißen oder sehr kalten Umgebung leben, da die Enzymfunktion beeinträchtigt wird. Aus diesem Grund sucht der Frosch im Sommer ein feuchtes, schattiges Milieu und liegt im Winter in einer inaktiven Form (Überwinterung) in den tieferen Bodenschichten.

Jedes Enzym hat einen optimalen pH-Wert, wenn es am effektivsten ist. Ein Anstieg oder Abfall des pH-Werts verringert die Enzymaktivität, indem der Ionisierungsgrad seiner Seitenketten geändert wird.

Eine pH-Änderung kann auch eine Rückreaktion auslösen. Fumarase katalysiert Fumarat → Malat bei pH 6,2 und reversiert bei pH 7,5. Die meisten der intrazellulären Enzyme funktionieren nahe dem neutralen pH mit Ausnahme einiger Verdauungsenzyme, die entweder im sauren pH-Bereich oder im alkalischen Bereich arbeiten, z. B. pH 2,0 für Pepsin, 8,5 für Trypsin.

iii. Enzymkonzentration:

Die Geschwindigkeit einer biochemischen Reaktion steigt mit zunehmender Enzymkonzentration bis zu einem sogenannten Grenz- oder Sättigungspunkt (Abb. 9.30). Darüber hinaus hat die Erhöhung der Enzymkonzentration wenig Wirkung.

NS. Produktkonzentration:

Wenn die Produkte im Reaktionsbereich verbleiben, sinkt die Geschwindigkeit der Hinreaktion. Auch eine Rückreaktion kann beginnen.

Sie erhöhen die Aktivität von Enzymen (z. B. Chlorid für Speichel-Amylase), wirken als Cofaktoren (z. B. K + , Mn 2+ ) und wandeln Proenzyme in den Enzymzustand um. HCl des Verdauungssaftes wandelt das Proenzym Pepsinogen in das Enzym Pepsin um. Pepsin besitzt auch autokatalytische Eigenschaften, da es auch Pepsinogen in den Pepsin-Zustand überführen kann.

vi. Proteingifte:

Cyanide, Azide, Iodacetat und Salze von Schwermetallen zerstören die Tertiärstruktur von Enzymen entweder durch Kombination mit Cofaktor oder einer Gruppe von Apoenzymen (-SH-Gruppe, -COOH).

vii. Strahlungsenergie:

Hochenergetische Strahlungen brechen Wasserstoffbindungen, Ionenbindungen und andere schwache Bindungen, um die Enzymstruktur zu zerstören.

viii. Substratkonzentration:

Eine Erhöhung der Substratkonzentration erhöht die Reaktionsgeschwindigkeit.

Die erhöhte Rate ist auf zwei Faktoren zurückzuführen:

(a) Besetzung von immer mehr aktiven Zentren durch die Substratmoleküle

(b) Höhere Anzahl von Kollisionen zwischen Substratmolekülen.

Der Geschwindigkeitsanstieg ist anfangs recht hoch, nimmt aber mit zunehmender Substratkonzentration progressiv ab. Wenn ein Diagramm für die Substratkonzentration gegen die Reaktionsgeschwindigkeit aufgetragen wird, erscheint es als hyperbolische Kurve.

Es wird eine Stufe erreicht, in der die Geschwindigkeit maximal ist. Sie steigt durch Erhöhung der Substratkonzentration nicht weiter an. In diesem Stadium werden die Enzymmoleküle vollständig gesättigt und es bleibt kein aktives Zentrum frei, um zusätzliche Substratmoleküle zu binden. Dieser Satura&Shytion-Effekt wird von allen Enzymen gezeigt. Aus diesem Grund schlug Victor Henri (1903) die Bildung eines Enzym-Substrat-Komplexes als wesentlichen Schritt in der Enzymkatalyse vor.

Michaelis-Konstante (Michaelis-Menten-Konstante, Km). Sie ist eine mathematische Ableitung oder Konstante, die angibt, bei welcher Subhystratkonzentration die durch ein Enzym katalysierte chemische Reaktion die Hälfte ihrer maximalen Geschwindigkeit erreicht (Abb. 9.31).

Constant wurde von Leoner Michaelis und Mand Menten (1913) hervorgebracht. Die Km- oder Michaelis-Menten-Konstante liegt im Allgemeinen zwischen 10 –1 bis 10 –6 M. Km zeigt die Affinität des Enzyms für sein Substrat an.

Ein hoher Km zeigt eine niedrige Affinität an, während ein niedriger Km eine starke Affinität zeigt. Wirkt ein Enzym auf mehr als ein Substrat, weist es für diese unterschiedliche Km-Werte auf. Somit wirkt das Enzym Protease auf eine große Anzahl von Proteinen. Sein Km-Wert unterscheidet sich von Protein zu Protein.

Allosterische Enzyme zeigen keine typische Michaelis-Menten-Konstante oder -Verhalten. Die klassische hyperbolische Kurve wird durch eine sigmoide Sättigungskurve ersetzt.

Notiz # 20. Biochemische Wege von Enzymen:

Alle chemischen Reaktionen, die in lebenden Systemen ablaufen, werden durch organische Katalysatoren, die Enzyme genannt, vermittelt. Enzyme bleiben wie Katalysatoren am Ende der chemischen Reaktionen unverändert. Sie können daher verwendet und wiederverwendet werden. Katalysatoren (z. B. Platin) sind relativ unselektiv, aber Enzyme sind hochspezifisch.

Für jede biochemische Reaktion gibt es ein eigenes Enzym, d. h. in lebenden Systemen findet keine unkatalysierte Stoffwechselumwandlung statt. Sogar ein ansonsten physikalischer Prozess wie die Auflösung von Kohlendioxid in Wasser wird in lebenden Systemen katalysiert.

Dies liegt daran, dass die Geschwindigkeit der enzymkatalysierten Reaktion hundertmal höher ist als die Geschwindigkeit der nicht katalysierten Reaktion. In Abwesenheit von Enzymen lösen sich in Wasser pro Stunde fast 200 Moleküle Kohlendioxid zu Kohlensäure auf. In Gegenwart des Enzyms Carboanhydrase werden pro Sekunde etwa 600.000 Kohlensäuremoleküle gebildet. Dies ist eine Beschleunigung von etwa 10 Millionen Mal.

Bei chemischen Reaktionen werden ältere chemische Bindungen aufgebrochen und neue chemische Bindungen aufgebaut, z.

Es ist eine anorganische chemische Reaktion. Auch organisch-chemische Reaktionen laufen ähnlich ab. Die Geschwindigkeit einer chemischen oder physikalischen Reaktion wird durch die pro Zeiteinheit gebildete Produktmenge bestimmt.

Die Geschwindigkeit der chemischen Reaktion verdoppelt oder halbiert sich pro 10 °C Reis oder Herbst. Es heißt allgemeine Faustregel. Da in lebenden Zellen Tausende von chemischen Reaktionen ablaufen, entwickeln sich in den Zellen Tausende verschiedener Enzymtypen. Enzyme sind im Allgemeinen kugelförmige Proteine ​​mit einer oder mehreren Spalten auf ihrer Oberfläche. Die Spalten fungieren als aktive Zentren. Aktive Zentren ziehen Substratmoleküle oder Reaktanten an.

Es entsteht ein Enzym-Substrat-Komplex. In dieser Phase findet eine chemische Reaktion statt. Es bildet Produkte. Die Produkte verlassen das aktive Zentrum, das frei wird, um mehr Substratmoleküle anzuziehen. Das aktive Zentrum jedes Enzymtyps ist spezifisch für sein Substrat. Dies erklärt die Spezifität von Enzymen. Saccharase wirkt nur auf Saccharose und kein anderes Disaccharid.

Der Stoffwechsel ist von zwei Arten, Katabolismus und Anabolismus. Anabolismus umfasst alle „aufbauenden“ Reaktionen.

Es wird auch konstruktiver Stoffwechsel genannt, da es sich um die Synthese komplexer Substanzen aus einfacheren handelt, z. B. die Synthese organischer Verbindungen aus CO2 und H2O bei der Photosynthese, Bildung von Stärke aus Glucose, Produktion von Proteinen aus Aminosäuren, Bildung von Lipiden aus Fettsäuren und Alkoholen. Dabei wird Energie (als potentielle Energie) gespeichert.

Beim Katabolismus (= Katabolismus) handelt es sich um „Zusammenbruchsreaktionen“. Er wird auch als destruktiver Stoffwechsel bezeichnet, da er komplexe Substanzen in einfachere zerlegt. Die in den komplexen Stoffen vorhandene potentielle Energie wird in kinetische Energie umgewandelt.

Die gleiche Energie wird in Adenosintriphosphat (ATP) als chemische Energie eingefangen. Letztere wird auch als Energiewährung lebender Systeme bezeichnet. Die Atmung ist ein Beispiel für Katabolismus. Es setzt Energie für die Durchführung verschiedener Körperaktivitäten frei.

Der Stoffwechsel beinhaltet daher Veränderungen in Energie und Materialien. Bioenergetik ist die wissenschaftliche Untersuchung von Energieumwandlungen in lebenden Systemen, z.B. Organismen, Ökosysteme und Systeme. Biochemische Wege sind streng reguliert. Biochemische Reaktionen laufen nicht einzeln ab.

Sie sind auch nicht unreguliert. Unregulierte anabole und katabole Reaktionen, die gleichzeitig auftreten, können chemisches Chaos verursachen, da eine im Anabolismus synthetisierte Substanz im Katabolismus sofort abgebaut wird. Es kann zu einer übermäßigen Synthese oder einem Abbau eines Materials kommen, was zu unnötiger Energie- und Materialverschwendung führt.

Dies geschieht nicht. Tatsächlich haben Zellen gut getrennte biochemische Wege, die unter strenger Kontrolle von regulatorischen Systemen stehen, die die Kontrolle der Enzymsynthese, Aktivierung und Hemmung von Enzymen und Rückkopplungssystemen umfassen.

Die meisten Enzyme haben allosterische Zentren abseits der aktiven Zentren. Die Anwesenheit eines Aktivators über dem allosterischen Zentrum macht das aktive Zentrum funktionsfähig, während das Auftreten eines Inhibitors über dem allosterischen Zentrum das aktive Zentrum dysfunktioniert.

Außerdem weist ein metabolischer oder biochemischer Weg eine Reihe von Schritten auf, von denen jeder durch ein separates Enzym gesteuert wird. Der Reaktionsweg wird erst wirksam, wenn das Substrat der ersten Reaktion und sein aktives Enzym verfügbar sind. Das Produkt der ersten Reaktion wird im Allgemeinen zum Substrat der zweiten Reaktion, die durch ein separates Enzym katalysiert wird.

Das Produkt der zweiten Reaktion wird zum Substrat der dritten Reaktion und so weiter, bis das Endprodukt gebildet wird. Die Zellen kontrollieren die Menge des Endprodukts gemäß ihrem Bedarf, indem sie entweder die Verfügbarkeit des ersten Substrats, des ersten Enzyms, die Verwendung des Zwischenprodukts oder den Rückkopplungsmechanismus kontrollieren.

Beim Rückkopplungsmechanismus oder der Hemmung fungiert das überschüssige Endprodukt als allosterischer Inhibitor des ersten Enzyms, z. B. Glucose-6-phosphat für das Enzym Hexokinase.

Der lebende Staat:

Hunderttausende von Metaboliten oder Biomolekülen kommen in Organismen in Konzentrationseigenschaften von jedem von ihnen vor, z. B. Glukose ist 4,5-5,0 mM im Blut, Hormone in Nanogramm/ml.

Die lebenden Systeme behalten diese Konzentration von Biomolekülen bei, weil sie sich im metabolischen Fluss befinden und immer im Nichtgleichgewichts-Steady-State bleiben, in dem ein Gleichgewicht selten erreicht wird. Im Gleichgewichtszustand kann keine Arbeit verrichtet werden.

Daher erhalten lebende Systeme regelmäßig eine Energiezufuhr, um das Erreichen eines Gleichgewichts zu verhindern und bleiben immer in einem stationären Nichtgleichgewichtszustand. Energie wird aus dem Stoffwechsel gewonnen. Metabo­lismus und Lebenszustand sind daher komplementär und synonym. Ohne Stoffwechsel kann es keinen lebendigen Zustand geben.

Notiz # 21. Regulierung des Enzyms:

Studien zu biochemischen Reaktionen haben gezeigt, dass das Tempo einer chemischen Reaktion in einem biologischen System durch die Aktivitäten der Enzyme aufrechterhalten wird. Enzyme sind eher instabile Moleküle und werden gleichzeitig synthetisiert und abgebaut. Ihre Aktivitäten können entweder durch ihre Synthese oder durch Modifikation der vorhandenen Enzymmoleküle reguliert werden.

Die Aktivitäten von Enzymmolekülen werden auf verschiedene Weise reguliert, die wie folgt sind:

I. Allosterische Regulation:

Die allosterische Regulation ist ein feiner Mechanismus zur Steuerung einer Reaktion durch die Enzymaktivität. Einige Enzyme (genannt allosterische Enzyme) zeigen eine sigmoidale Kurve zwischen der Substratkonzentration und der Aktivität. Die Aktivität dieser Enzyme wird durch mehrere Metaboliten verändert. Die Wirkung unterschiedlicher Konzentrationen von „Aktivator“ und „Inhibitor“ auf diese Enzyme ist ebenfalls sigmoid.

Diese Effektormoleküle haben eine andere Struktur als die Substratmoleküle. In den meisten Fällen sind allosterische Inhibitoren die Endprodukte der Reaktion, die das erste Enzym in der Reihe hemmt.

Daher wird diese Art der Hemmung als Feedback-Hemmung, Endprodukt-Hemmung oder Retro-Hemmung bezeichnet. Die allosterischen Aktivatoren sind normalerweise eines der Substrate oder Cofaktoren des Enzyms. Die Wirkung des allosterischen ‘Inhibitor’ oder ‘Aktivator’ auf das Enzym ist reversibel.

Wenn sie entzogen werden, nimmt das Enzym die ursprüngliche Aktivität wieder auf:

ich. Allosterische Hemmung:

Die Hemmung der Threonin-Desaminase durch Isoleucin ist ein Beispiel für eine allosterische Hemmung. Threonin-Deaminase desaminiert Threonin zu α-Ketrobutyrat. Das Endprodukt der Reaktion ist Isoleucin.

Bei einer Akkumulation von Isoleucin wird die Umwandlung von Threonin in α-Ketobutyrat und damit die Bildung anderer Intermediäre in der Biosynthese von Isoleucin gestoppt. Bei aufgebrauchtem Isoleucin wird die Threonin-Desaminase reaktiviert und die Reaktionen zur Biosynthese von Isoleucin beginnen von neuem.

ii. Allosterische Aktivierung:

Die Aktivierung der Glykogensynthetase durch Glucose-6-Phosphat ist ein Beispiel für eine allosterische Aktivierung. Ein weiteres Beispiel für eine allosterische Regulation (sowohl vom hemmenden als auch vom aktivierenden Typ) wird während des Pasteur-Effekts beobachtet. Pasteureffekt ist die Hemmung der Glykolyse und Fermentation durch Sauerstoff. Die molekulare Grundlage dieser Wirkung ist die allosterische Hemmung des Enzyms Phosphofructokinase durch ATP und Citrat und dessen Aktivierung durch AMP.

Wie viele andere ist auch diese Art der Regulierung von adaptiver Bedeutung. Wenn der AMP-Spiegel durch die vermehrte Verwendung von ATP in der Zelle ansteigt, wird die Glykolyse durch die Aktivierung der Phosphofructokinase mit der Folge einer vermehrten Bildung von ATP erhöht. Wenn der ATP-Spiegel den normalen Bedarf der Zelle überschreitet, erfolgt die Hemmung der Glykolyse durch das gleiche Enzym Phosphofructokinase und die ATP-Synthese wird gestoppt.

iii. Mechanismus der allosterischen Regulation:

Bezüglich des Mechanismus der allosterischen Regulation wird vorgeschlagen, dass allosterische Enzyme zwei aktive Zentren besitzen, eines für das Substrat und das andere für den Effektor. Diese beiden Stellen liegen entweder auf derselben oder auf zwei verschiedenen Untereinheiten. Die Bindung eines Effektormoleküls an eine Art von Untereinheit verändert die Struktur des Enzymmoleküls derart, dass die Bindung des Substrats an die andere Untereinheit beeinflusst wird.

Zur Erklärung des Mechanismus sei ein Beispiel für die allosterische Regulation der Aspartat-Transcarbamylase genannt. Asparat-Transcarbamylase enthält zwei Arten von Untereinheiten. Diese beiden Arten von Subuntis können durch Behandlung mit Quecksilberverbindungen getrennt werden, wobei eine Art die Fähigkeit behält, an das Substrat zu binden, während die andere den Inhibitor erkennt.

Wenn diese beiden Arten von Untereinheiten zusammen sind (aktives Enzymmolekül), verändert die Bindung des Inhibitors an eine Art von Untereinheit die Struktur anderer Untereinheiten derart, dass die Bindung des Substrats gehemmt wird. Wenn die Untereinheiten, die Bindungsstellen für den Inhibitor enthalten, entfernt werden, wird das Enzym durch den Inhibitor nicht beeinflusst.

Außerdem ergibt sich eine typische Michaelis-Menten-Kurve mit der Substratkonzentration. Ebenso kann die Bindung von Aktivator die Molekülstruktur so verändern, dass die Bindung von Substrat erleichtert wird.

II. Isozymbildung:

Ein weiteres Phänomen, das den Zellstoffwechsel steuert, ist die Bildung von Isozymen (Isoenzymen). Isozyme sind verschiedene physikalische Formen desselben Enzyms, die dieselbe allgemeine Funktion mit unterschiedlichen Geschwindigkeiten erfüllen. Sie unterscheiden sich teilweise auch in ihrer Aminosäurezusammensetzung, so dass sie durch Elektrophorese getrennt werden können. Die Lactatdehydrogenase ist ein klassisches Beispiel für die Isozymbildung. Es katalysiert mit Hilfe von NAD + die Oxidation von Laktat zu Pyruvat.

Das Lactatdehydrogenase-Enzym ist ein Tetramer, das aus zwei unterschiedlichen Typen (H- und M-Typen) von Untereinheiten besteht.

Abhängig von der relativen Anzahl von zwei Arten von Untereinheiten bildet die Lactatdehydrogenase 5 Isozyme wie folgt:

Das Molekulargewicht des Enzyms beträgt 13.500, aber wenn es mit Harnstoff oder Guanidinhydrochlorid behandelt wird, dissoziiert es in Untereinheiten mit jeweils einem Molekulargewicht von etwa 35.000. Die Regulation verschiedener Isozyme ist unterschiedlich. LD1 (HHHH) Laktatdehydrogenase wird in den Herzmuskeln gefunden.

Diese Spezies ist bei niedrigen Pyruvatkonzentrationen am aktivsten und wird durch hohe Pyruvatkonzentrationen gehemmt. LD5 (MMMM) Enzymtyp kommt in Skelettmuskelzellen vor und bleibt bei hohen Pyruvatkonzentrationen aktiv.

Ein weiteres Beispiel für die Isozymbildung ist das der Aspartokinase. Dieses Enzym katalysiert die Reaktion zwischen Asparaginsäure und ATP, um Aspartylphosphat zu bilden. Die Aminosäuren Lysin, Methionin und Threonin sind Endprodukte der Reaktion.

Das Enzym Aspartokinase existiert in drei Formen – Aspartokinase I, Aspartokinase II und Aspartokinase III. Aspartokinase I wird durch Threonin und III durch Lysin gehemmt. Aspartokinase II ist gegenüber keiner dieser Aminosäuren unempfindlich. Wenn sich also eine dieser Aminosäuren anhäuft, wird die Synthese der anderen sehr wenig beeinflusst.

III. Multienzym-System:

Einige Enzyme existieren nicht als Individuen, sondern als Aggregate mehrerer Enzyme und Coenzyme. Dies tun sie, um die Stoffwechselvorgänge in einem Pfad effizient zu kanalisieren. In einem Aggregat ist jede Komponente so angeordnet, dass das Produkt eines Enzyms zum Substrat für das andere wird und so weiter.

Ein Beispiel für die Enzymaggregation ist die Brenztraubensäure-Dehydrogenase von E. coli. Dieser Komplex besteht aus drei Enzymen – Pyruvatdecarboxylase, Dihydrolipondehydrogenase und Lipoylreduktase-Transacetylase. Die mit dem Komplex assoziierten Coenzyme sind Thiaminpyrophosphat (TPP) und Flavinadenindinukleotid (FAD). Eine schematische Darstellung des Pyruvat-Dehydrogenase-Komplexes ist in Abb. 27.13 dargestellt.

Die durch diesen Komplex katalysierten schrittweisen Reaktionen können wie folgt geschrieben werden:

Pyruvat + Thiaminpyrophosphat → α-Hydroxythylthiamin + Pyrophosphat + CO2

α-Hydroxyethylthiamin + Lipoat → Thiaminpyrophosphat + Acetyldihydrolipoat

Acetyldihydrolipoat + CoASH → Acetyl-CoA + Dihydrolipoat

Dihydrolipoat + NAD + /FAD + → Lipoat + NADH/FADH2

NS. Regulierung durch Adenylat-Energie-Ladung:

Die Bedeutung von Adenosinphosphaten in Stoffwechselprozessen ist für lebende Systeme gut bekannt. Die Adenylatenergieladung ist das Maß für den Gesamtpool an Adenosinphosphaten in Form von ATP, ADP und AMP. D.D. Atkinson (1969) definiert die Energieladung von Adenylat wie folgt.

In den meisten Systemen führt eine Erhöhung der Adenylat-Energieladung im physiologischen Bereich zu einer Stimulation regulatorischer Enzyme. Obwohl es bei Tieren und Mikroorganismen ein bekanntes Phänomen ist, wurden einige Fälle auch bei Pflanzen beobachtet.

Es wurde gezeigt, dass die Energieladung des Adenylats die Aktivität der Pyrophosphomevalonat-Decarboxylase beeinflusst, die das Schlüsselenzym bei der Biosynthese von Kauren aus Mevalonat ist. Eine Zunahme der Enzymaktivität wird zwischen einer Adenylat-Energieladung von 0,8 und 1,0 beobachtet.


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