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Was bestimmt die Richtung, in die Motorproteine ​​gehen?

Was bestimmt die Richtung, in die Motorproteine ​​gehen?


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Ich weiß, dass sich Kinesin-Motorproteine ​​zum positiven (Beta) Ende des Mikrotubulus bewegen, während Dyenin-Motorproteine ​​sich zum negativen (Alpha) Ende des Mikrotubulus bewegen. Da der Mikrotubulus jedoch aus sich wiederholenden Alpha- und Beta-Einheiten in ABABABABAB-Manier besteht (wie im Bild unten gezeigt), was bewirkt, dass sich Motorproteine ​​eher zum positiven als zum negativen Pol bewegen?

Wenn zum Beispiel ein "Bein" des Kinesins an ein Beta-Tubulin gebunden ist, während das andere Bein oben ist und bereit ist, wieder zu binden, was bestimmt dann, an welches Alpha-Tubulin es bindet (da es Alpha vorne gibt) und hinter dem Beta-Tubilin, an das es gebunden ist)?


Während Sie völlig Recht haben, dass die ABABAB-Sequenz symmetrisch zu einem mitlaufenden Motorprotein ist, ist das Individuum $alpha$ und $eta$ Monomere selbst sind nicht symmetrisch entlang der Bewegungsachse (oder überhaupt einer Achse, soweit ich das beurteilen kann). Dies erzeugt eine Polarität, die in der folgenden Abbildung aus dem Originaldokument von 1998 zu sehen ist, in dem sie beschrieben wird.

Die Abbildung, die Sie oben zur Darstellung des Mikrotubulus verwenden, ist in dieser Hinsicht leicht irreführend; es zeigt die Untereinheiten als blobby spheres. Die Motorproteine ​​sind jedoch in der Lage, die Oberseite dieser Moleküle von der Unterseite zu unterscheiden, indem sie nach einem einzigartigen Satz von Schleifen und Helices suchen, an die sie sich anheften können. Beim Gehen kann das Motorprotein dann nur an eine Seite (Pol) der Untereinheit binden und kann nicht rückwärts gehen.


Kinesin

Lukas C. Kapitein, Erwin J.G. Peterman, in Einzelmolekülbiologie, 2009

Zusammenfassung

Kinesine sind ATP-abhängige Motorproteine, die Kraft und Verschiebung entlang von Mikrotubuli erzeugen können. Sie spielen eine Schlüsselrolle bei der Mitose und beim Handel mit Organellen und Vesikeln. Kurz nach der Entdeckung von Kinesin im Jahr 1985 wurden Techniken entwickelt, um die Eigenschaften einzelner Proteine ​​zu messen. Im Laufe der Jahre wurden diese Techniken in großem Umfang auf Kinesin angewendet, und man kann mit Recht sagen, dass die Kinesinforschung mit dem Erwachsenwerden der Einzelmolekülmethoden Hand in Hand gegangen ist. Hier überprüfen wir die Eigenschaften von Kinesin, mit besonderem Schwerpunkt darauf, wie Einzelmolekül-Ansätze wie optische Pinzetten und Fluoreszenzmikroskopie dazu beigetragen haben, den Motilitätsmechanismus von Kinesin aufzudecken. Wir konzentrieren uns nicht nur auf die mechanischen Eigenschaften des prototypischen Kinesins Kinesin-1, sondern auch auf die anderer verwandter Kinesine. Darüber hinaus befassen wir uns mit der Diffusion entlang des Mikrotubulusgitters, einer Eigenschaft vieler Kinesine, und der Regulation der motorischen Aktivität, einem Bereich mit wachsender Aufmerksamkeit.


<p>Dieser Abschnitt bietet nützliche Informationen über das Protein, hauptsächlich biologisches Wissen.<p><a href='/help/function_section' target='_top'>Mehr. </a></p> Funktion i

Eines der Proteine, das einen Schalterkomplex bildet, der sich vermutlich an der Basis des Basalkörpers befindet. Dieser Komplex interagiert mit Chemotaxis-Proteinen (wie CheY) zusätzlich zu den Kontaktkomponenten des Motors, die die Richtung der Flagellenrotation bestimmen. Erforderlich für die Geißelsynthese und Motilität. In H.pylori werden vier Flagellar-Switch-Proteine ​​kodiert, FliG, FliM, FliN und FliY.

<p>Manuell kuratierte Informationen, die von einem verwandten experimentell charakterisierten Protein propagiert wurden.</p> <p><a href="/manual/evidences#ECO:0000250">Mehr. </a></p> Manuelle Behauptung, abgeleitet aus Sequenzähnlichkeit zu i

<p>Manuell kuratierte Informationen, für die experimentelle Beweise veröffentlicht wurden.</p> <p><a href="/manual/evidences#ECO:0000269">Mehr. </a></p> Manuelle Behauptung basierend auf dem Experiment in i


Was ist Kinesin?

Kinesin ist eine andere Art von Zytoskelett-Motorprotein, das sich entlang der Mikrotubuli-Filamente bewegen kann. Darüber hinaus sind Kinesine ATPasen. Ihre Bewegungen sind energieaufwendig. Die meisten Kinesine wandern zum Plus-Ende der Mikrotubuli, die zur Peripherie der Zelle (in Richtung der Zelloberfläche) vorhanden sind. Auf Reisen transportieren Kinesine Fracht (Organellen und Vesikel) vom Zentrum der Zelle zur Peripherie der Zelle (anterograder Transport).

Abbildung 02: Kinesin

Mutationen von Kinesinproteinen können zu Störungen des Nervensystems führen. Eine solche häufige Erkrankung ist die periphere Neuropathie.


Zentrum für Zell- und Entwicklungsbiologie

Das Zentrum für Zell- und Entwicklungsbiologie zielt darauf ab, die Moleküle und die molekularen Wechselwirkungen innerhalb von Zellen zu verstehen, die die Organellensysteme aufbauen, die grundlegende und spezialisierte Funktionen unterstützen, um das Schicksal und das Verhalten von Zellen zu kontrollieren. Dieses Zentrum untersucht, wie das Zellverhalten die normale Entwicklung steuert, einschließlich der Bildung und Erhaltung von Geweben und Organen. Forscher kombinieren biochemische, molekulare, zelluläre, genetische und quantitative Ansätze, um grundlegende biologische Prozesse in einer Reihe von Organismen zu untersuchen, darunter Fische, Fliegen, Säugetiere, Mikroben und Viren. Dieses Zentrum möchte seine zell- und entwicklungsbiologische Grundlagenforschung auch auf das Verständnis und die Behandlung menschlicher Krankheiten anwenden.

Der Prozess der gerichteten Zellbewegung ist von entscheidender Bedeutung für die menschliche Gesundheit, wie er beobachtet wird, wenn Immunzellen infiziertes Gewebe suchen oder metastasierende Krebszellen in neue Organe eindringen. Das Labor für Zell- und Gewebemorphodynamik unter der Leitung von Dr. Clare Waterman hat bahnbrechende Entdeckungen zu den komplexen und dynamischen mechanischen Wechselwirkungen zwischen Organellensystemen innerhalb von Zellen gemacht, die für eine gerichtete Bewegung erforderlich sind. Das Labor von Dr. Waterman stellte fest, dass die beiden Klassen von Zytoskelett-Polymeren – Mikrotubuli und filamentöses Aktin (f-Aktin) – sowohl direkte strukturelle Wechselwirkungen als auch regulatorische Wechselwirkungen aufweisen, die durch Rho GTPasen vermittelt werden analysieren systematisch die kritischen Merkmale dieser Interaktionen.

Die Bewegung von und innerhalb von Zellen ist grundlegend für das Leben, sei es bei der Entwicklung eines Organismus, der Abwehr von Infektionen, der Reparatur nach Verletzungen oder bei Krankheiten wie Krebs und Herzerkrankungen. Myosin wurde zuerst in der Skelettmuskulatur als ein für die Muskelkontraktion entscheidendes Motorprotein identifiziert. Zwei schwere und zwei leichte Kettenpaare umfassen dieses konventionelle Myosin (jetzt bekannt als Myosin II), das zu Filamenten polymerisiert, um mit Aktin zu interagieren und durch die Hydrolyse von ATP Kraft zu erzeugen. Das Labor für Zellbiologie wird von Dr. Edward Korn geleitet, der die Funktion und Regulation des Actomyosin-Systems in seinen verschiedenen Formen untersucht, seit er das erste unkonventionelle nicht-filamentöse Myosin, Myosin I (enthält nur eine einzige schwere Kette) entdeckt hat. , in den einzelligen Bodenprotozoen Acanthamoeba castellanii, vor etwa vierzig Jahren. Das Labor von Dr. Korn vereint die Werkzeuge der Biochemie und Zellbiologie, um sich auf drei Forschungsbereiche zu konzentrieren: die Rolle des Aktin-Zytoskeletts in Dictyostelium Fruchtkörperentwicklung, die molekularen Grundlagen der Regulation der Aktin-aktivierten ATPase-Aktivität in Myosin II und der Mechanismus der Assoziation von Myosin I mit Zellmembranen.

Das primäre Forschungsinteresse des Labors für Zellphysiologie unter der Leitung von Dr. Lois Greene liegt in der Bildung und dem Abbau von normalen und pathologischen Proteinkomplexen in der Zelle, wobei der Schwerpunkt auf der Rolle molekularer Chaperone liegt. Dr. Greene untersucht die Rolle molekularer Chaperone und ihrer Cofaktoren bei der Bildung von vesikulären Kompartimenten aus Clathrin-beschichteten Grübchen in der Zellmembran während der Endozytose. Sie hat ihren reichen Erfahrungsschatz in der Zellbiologie der Proteinfaltung und des Membrantransports eingesetzt, um die Mechanismen der Prionenbildung und -vermehrung zu entschlüsseln. Es wird jedoch immer klarer, dass viele neurodegenerative Erkrankungen – wie die Huntington-Krankheit, die amyotrophe Lateralsklerose (ALS) und andere, die mit einer durch genetische Mutationen initiierten abnormalen Proteinaggregation verbunden sind – eine Prionen-ähnliche Komponente bei ihrer Übertragung haben. Wenn solche Proteine ​​einmal fehlgefaltet sind, können sie eine Matrize für andere Proteine ​​zur Fehlfaltung bereitstellen. Darüber hinaus könnten diese falsch gefalteten Schablonen zwischen Zellen übertragen werden. Wenn es richtig ist, könnte ein solches kumulatives Modell der neurodegenerativen Übertragung teilweise den relativ späten Ausbruch dieser Krankheiten erklären.

Selbstsüchtige genetische Elemente verzerren ihr eigenes Übertragungsverhältnis, indem sie sich während der weiblichen Meiose bevorzugt in das Ei segregieren. Das Labor für Chromosomendynamik und Evolution unter der Leitung von Dr. Takashi Akera untersucht diese nicht-Mendelsche Übertragung egoistischer Elemente, die als meiotischer Antrieb bezeichnet wird. Meiotischer Antrieb hat erhebliche Auswirkungen auf Genetik, Evolution und Fortpflanzung, da egoistische Elemente Übertragungsverhältnisse und Allelfrequenzen in Populationen verzerren und die Gametenproduktion manipulieren. Das Labor von Dr. Akera verwendet das Eizellenmodell der Maus, um sowohl die zellbiologischen Grundlagen als auch die evolutionären Konsequenzen des meiotischen Antriebes aufzudecken.

Die Forschung im Developmental Neurobiology Laboratory unter der Leitung von Dr. Herbert M. Geller konzentriert sich auf das Verständnis der Mechanismen, die das axonale Wachstum und die Wegfindung während der neuralen Entwicklung steuern, sowie die Mechanismen, die die Regeneration nach einer Verletzung des Gehirns oder des Rückenmarks stimulieren. Die Entwicklung von Neuronen und die neuronale Reaktion auf Verletzungen werden durch Interaktionen zwischen Neuronen und dem zweiten großen Zelltyp des Nervensystems, Glia, beeinflusst. Die vorherrschenden Gliazellen im Zentralnervensystem, Astrozyten, bieten normalerweise eine günstige Umgebung für Neuronen, indem sie die neuronale Migration und das Auswachsen dendritischer und axonaler Prozesse während der Entwicklung fördern. Nach einer Verletzung werden Astrozyten jedoch reaktiv und bilden einen Großteil der Glianarbe, die sich um die Verletzungsstelle herum bildet und die Regeneration hemmt. Dr. Geller identifiziert die molekularen Mechanismen, die unter diesen unterschiedlichen Bedingungen am Werk sind. Sein ultimatives Ziel ist es, die neuronale Regeneration nach einer Verletzung zu fördern, indem er diese Veränderungen in Astrozyten verhindert, den Astrozyten permissive Moleküle hinzufügt oder Neuronen veranlasst, hemmende Hinweise zu ignorieren.

Viren sind Experten darin, den Wirt während ihres gesamten Lebenszyklus auf vielfältige und unterschiedliche Weise auszunutzen und zu manipulieren. Die Aufklärung dieser viralen Mechanismen bietet Einblicke in den viralen Lebenszyklus und Möglichkeiten für therapeutische Interventionen. Es kann auch Einblicke in den Lebenszyklus des Wirts geben und zelluläre Wege aufdecken, von denen wir nicht wussten, dass sie existieren, bis Viren gefunden wurden, die ihn ausnutzen. Unter Verwendung modernster bildgebender und spektroskopischer Technologien in Kombination mit neuartigen lipidomischen und proteomischen Ansätzen waren Untersuchungen im Labor für Wirt-Pathogen-Dynamik unter der Leitung von Dr. Nihal Altan-Bonnet führend beim Verständnis der Virus-Wirt-Schnittstelle und enthüllten neuartige Replikationen und Übertragungsmechanismen, die von vielen verschiedenen menschlichen Viren geteilt werden. Ihre Untersuchungen konzentrieren sich weitgehend auf das Verständnis der Rolle von Membranen und insbesondere von Lipiden im viralen Lebenszyklus.

Das Labor für Human-Endosymbiont-Medizin unter der Leitung von Dr. Neal Epstein konzentriert sich auf die weitere Analyse einer neuartigen Lebensform, die von unserem Labor als innerhalb einer Untergruppe fast aller kernhaltigen menschlichen Zellen identifiziert wurde und in den meisten Geweben isolierte Herde bildet. Dies unterscheidet sich von dem derzeit untersuchten Mikrobiom, das auf den Oberflächen von Zellen, auf der Haut und im Darmlumen existiert. Die Nukleinsäuresequenz, Physiologie und EM-definierte Morphologie des Endosymbionten zeigen, dass er einzigartig ist, ohne Homologe in GenBank oder der Literatur. Ein einzigartiger Antikörper zeigt, dass er in der menschlichen Eizelle vorhanden ist, was die vertikale Übertragung von der Mutter auf die Nachkommen ermöglicht, wie es für viele Endosymbionten bei Arthropoden Standard ist. Fakultativ frei lebend, ist es beweglich und kann mit einem fluoreszierenden Antikörper markiert werden, um sichtbar zu machen, wie es in menschliche Zellen in Primärkultur eindringt. Das Labor konzentriert sich auf seine weitere Charakterisierung und seine Rolle für die menschliche Gesundheit und Krankheit.

Als prototypische zelluläre Motorproteine ​​wandeln die meisten Myosine die Energie von ATP in Bewegung um. Kontraktile Muskel-Myosin-II-Proteine ​​sind am Herzschlag und an der Bewegung des Körpers beteiligt, während Nicht-Muskel-Myosin-II-Proteine ​​eine wesentliche Rolle bei der zellulären Bewegung, der Formregulierung und der Zellteilung spielen. Das Labor für Molekulare Kardiologie unter der Leitung von Dr. Robert S. Adelstein konzentriert sich auf die Rolle von nicht-muskulärem Myosin II (NM II) bei Entwicklung und Krankheit. Zu den Forschungsprojekten gehören: die Rolle von NM IIA bei der Spermatogenese, die Funktion von NM IIs in der Herzentwicklung, Verwendung von Whole Genomic Sequencing zur Untersuchung ursächlicher Gene für die Pentalogy of Cantrell Verständnis der Rolle von NM IIA beim Plattenepithelkarzinom NM II und der Mechanotransduktion und Untersuchung der Funktionen der Rbfox-Familie von RNA-bindenden Proteinen.

Die primären Forschungsinteressen des Molecular Cell Biology Laboratory unter der Leitung von Dr. John A. Hammer drehen sich um die Rolle von Motorproteinen und der Proteindynamik des Zytoskeletts bei der Steuerung der Motilität von Organellen und Zellen. Das Innere einer lebenden Zelle ist kein stiller Ort. Vom motorproteinabhängigen Transport von Organellen innerhalb der Zelle bis hin zu den Veränderungen der Gesamtzellform, die durch die Dynamik des Zytoskeletts angetrieben werden, hängt die normale Zellfunktion stark von der Bewegung ab. Dr. Hammers Labor verwendet zellbiologische, genetische, biochemische und biophysikalische Ansätze in Verbindung mit fortschrittlichen bildgebenden Verfahren, um die molekularen Wechselwirkungen zu untersuchen, die zu zellulären und intrazellulären Bewegungen führen, und um die funktionelle Bedeutung dieser Bewegungen im Kontext des Ganzen zu definieren Organismen. Kürzlich hat sich Dr. Hammer verstärkt auf das Verständnis der Rolle konzentriert, die die Proteindynamik des Zytoskeletts bei der Steuerung der richtigen Funktion bestimmter weißer Blutkörperchen, genannt T-Lymphozyten, spielt.

Das Labor für Molekulare Maschinen und Gewebearchitektur unter der Leitung von Dr. Nasser M. Rusan untersucht die Rolle von Zentrosomen während der Tierentwicklung. Das Zentrosom ist eine nicht membrangebundene Organelle, die als das wichtigste Mikrotubulus (MT)-Organisationszentrum der meisten tierischen Zellen dient. Zentrosomen haben die Funktion, die Zellpolarität zu initiieren und aufrechtzuerhalten, die Zellmigration zu steuern, intrazelluläre Ladungen zu lenken und andere Organellen richtig zu verteilen. Bei der Mitose oder Zellteilung sind Zentrosomen entscheidend für die genaue Konstruktion der mitotischen Spindel, um eine getreue Chromosomentrennung zu den beiden Tochterzellen zu gewährleisten. Daher ist es nicht verwunderlich, dass Defekte in der Zentrosomfunktion zu einer Vielzahl von Ausfällen auf zellulärer Ebene führen, die wiederum zu Gewebedefekten und vielen menschlichen Krankheiten führen. Das Labor zielt darauf ab, herauszufinden, wie Zentrosomen richtig aus ihren Einzelteilen aufgebaut sind und wie Zentrosomen in einer Vielzahl von Zelltypen funktionieren, um menschliche Krankheiten wie polyzystische Nierenerkrankung, Mikrozephalie und Krebs zu vermeiden.

Frühe Arbeiten im Labor für Molekulare Physiologie unter der Leitung von Dr. James R. Sellers konzentrierten sich auf die Regulierung der Myosin-II-Isoformen, die in glatten Muskel- und Nicht-Muskelzellen vorkommen. Myosine sind zelluläre Motorproteine. Als neue Myosin-Isoformen entdeckt wurden, verlagerte sich sein Interesse auch auf Studien dieser „unkonventionellen“ Myosine. Dr. Sellers hat sich auf die Untersuchung der Myosindiversität konzentriert, um bedeutsame molekulare Unterschiede zu verstehen, die zu unterschiedlichen Funktionen führen. Sein interdisziplinäres Labor vereint umfangreiche Erfahrungen in Bereichen wie Entwicklungsbiologie, Biochemie, Zellbiologie, Biophysik und Ingenieurwissenschaften und umfasst Untersuchungen von Systemen, die von Einzelmolekülen bis hin zu Fruchtfliegenmodellen reichen (Drosophila melanogaster).

Das selektive Recycling von Lipiden und Proteinen ist entscheidend für eine gesunde Zellfunktion. Viele Gene, die mit menschlichen Krankheiten in Verbindung stehen, kodieren für Komponenten der zellulären Maschinerie, die Lipide und Proteine ​​für den selektiven Transport entlang endozytischer Wege sortiert, was zum lysosomalen Abbau führt. Das Labor für Proteintransport und Organellenbiologie unter der Leitung von Dr. Rosa Puertollano versucht genau zu verstehen, wie Defekte im intrazellulären Transport – insbesondere in endosomalen und lysosomalen Signalwegen – zu menschlichen Krankheiten beitragen.

Das übergeordnete Ziel des Labors für Stammzell- und Neurovaskuläre Forschung unter der Leitung von Dr. Yoh-suke Mukouyama ist es, die molekulare Kontrolle der morphologischen Prozesse aufzudecken, die der verzweigten Morphogenese und Musterung des Gefäß- und Nervensystems zugrunde liegen. Diese Systeme haben mehrere anatomische und funktionelle Eigenschaften gemeinsam und sind in peripheren Geweben oft ähnlich gemustert. Diese Eigenschaften legen nahe, dass zwischen diesen beiden Netzwerken während der Gewebeentwicklung und der Homöostase eine gegenseitige Abhängigkeit besteht. Daher untersucht Dr. Mukouyama neuronale Einflüsse auf vaskuläre Verzweigungsmuster und vaskuläre Einflüsse sowohl auf die neuronale Führung als auch auf die Erhaltung neuraler Stammzellen. Vor kurzem hat er die Forschung des Labors auf die unerwartete Rolle von Gewebemakrophagen und Mikroglia bei der neuronalen und vaskulären Entwicklung ausgeweitet. Sein Labor nähert sich diesen Problemen mit einer Kombination aus hochauflösender Ganzmontage-Bildgebung, fortgeschrittenen genetischen Störungen und In-vitro-Organkulturtechniken.

Das Labor für Strukturelle Zellbiologie hat sich zum Ziel gesetzt, die molekularen Mechanismen zu verstehen, die spezialisierte Zellformen steuern, wie die von Neuronen, aktivierten Immunzellen oder Blutplättchen und bestimmten Krebszellen. Wir visualisieren die Schlüsselfaktoren, die unterschiedliche Zellmorphologien bestimmen, indem wir in situ zelluläre Kryo-Elektronentomographie in Kombination mit interdisziplinären Techniken wie Einzelpartikel-Kryo-EM, Röntgenkristallographie, in-vitro-Rekonstitution und Lichtmikroskopie verwenden.


Zufällige Bewegung durch zufällig gerichtete Wirkkräfte, wie sie beispielsweise von Motorproteinen erzeugt werden.

Gezielter Transport, angetrieben durch Motorproteine ​​oder Bulk-Fluid-Flow.

Die zufällig gerichtete Bewegung eines Moleküls oder Partikels, die sowohl das Mischen als auch den Fluss von Partikeln von Bereichen hoher Konzentration zu niedriger Konzentration bewirkt. Diffusion kann durch thermische Kräfte – also Kollisionen mit Molekülen in Lösung – oder durch zufällig gerichtete Wirkkräfte verursacht werden, wie sie beispielsweise von Motorproteinen erzeugt werden, die ihre Richtung zufällig ändern.

Die Proportionalitätskonstante zwischen dem Fluss und dem Konzentrationsgradienten für ein diffundierendes Teilchen. Die Diffusion kann thermisch oder aktiv sein.

Die Konstante oder Proportionalität zwischen einem Spannungsgradienten und einer Geschwindigkeit.

Der Abstand, über den eine Größe wie die Konzentration um das e-fache abnimmt.

Stoffe wie Proteine ​​oder kleine Moleküle, die im Raum ungleichmäßig verteilt sind und das Zellwachstum oder die Differenzierung beeinflussen können.

Die Etablierung von Merkmalen, die viel größer sind als die der einzelnen molekularen Komponenten und die von einer Zelle zur anderen oder von einem Organismus zum anderen stereotypisiert werden.

Ein Musterbildungsprozess, bei dem ein diffundierendes Morphogen, das chemische Reaktionen (wie Abbau oder Synthese) durchläuft, eine wohldefinierte räumliche Verteilung bildet.

Ein Material, das sowohl elastisch ist (es kann gedehnt werden, aber in seine ursprüngliche Form zurückkehrt) als auch viskos (es verformt sich mit einer endlichen Geschwindigkeit, die durch die Viskosität und die aufgebrachte Spannung bestimmt wird).

Die Proportionalitätskonstante zwischen Spannungs- und Dehnungsraten (die relative Verformung eines Festkörpers aufgrund einer Spannung).


Was bestimmt die Richtung, in die Motorproteine ​​gehen? - Biologie

Reisen Sie in eine Zelle, während Sie Proteinen folgen und mehr über zelluläre Interaktionen erfahren. Diese 3D-Animation erweckt das Innenleben einer Fibroblastenzelle zum Leben, wenn sie auf externe Signale reagiert. Erstellt von Cold Spring Harbor Laboratory und Interactive Knowledge, Inc.

Dauer: 14 Minuten, 15 Sekunden

(00:36) Hey warte auf mich. OW. Bist du in Ordnung? Ja, ich glaube, ich bin gerade über eine Wurzel gefallen. Ach mein Knie.

(00:55) Dein Körper ist ein unglaubliches lebendes System, das aus Milliarden von Zellen besteht. Wir verfolgen Blutzellen, die durch ein Blutgefäß zum verletzten Knie des Jungen getrieben werden. Wenn Sie verletzt sind, arbeiten Ihre Zellen zusammen, um den Schaden zu reparieren. Sie kommunizieren mit ihrer eigenen Sprache chemischer Signale.

(01:20) Jetzt sind wir an der Wundstelle angekommen. Blutzellen fließen aus dem gebrochenen Blutgefäß voraus. Augenblicke nach einer Verletzung beginnen diese Blutzellen und Zellfragmente, ein netzartiges Gerinnsel zu bilden. An der Gewebereparatur sind viele verschiedene Zelltypen beteiligt. Die flachen, hellen Zellen sind Fibroblasten. Zu Beginn des Heilungsprozesses vermehren sich Fibroblasten und produzieren Proteine, die helfen, den Schaden zu reparieren. Die kleineren dunklen Zellfragmente zwischen den Fibroblasten sind Blutplättchen. Wenn sie aktiviert werden, setzen die Blutplättchen einen Strom von Proteinbotenstoffen frei, die Wachstumsfaktoren genannt werden, um das Zellwachstum und die Gewebereparatur zu stimulieren. Um zu sehen, wie ein Wachstumsfaktor aus einem Blutplättchen eine nahegelegene Fibroblastenzelle signalisiert, müssen wir in die Nähe der sich kräuselnden Fibroblastenoberfläche eintauchen.

(02:45) Fibroblasten haben, wie alle deine Zellen, eine flüssige, äußere Membran, die den Fluss von Molekülen rein und raus reguliert. Die grauen Strukturen, die aus der Zellmembran herausragen, sind Rezeptoren für eingehende Signale. Wenn der Wachstumsfaktor aus dem Blutplättchen (in Lila und Blau dargestellt) auf einen passenden Rezeptor trifft, bindet er sich daran. Ein zweites Rezeptorprotein gesellt sich dazu, sodass der Wachstumsfaktor wie ein Schlüssel ins Schloss passt. Die Bindung des Wachstumsfaktors bewirkt eine Formänderung des Rezeptors. Diese Veränderung des Proteins leitet das Signal durch die Membran in das Zellinnere und das Zytoplasma. Sie werden dies von der Zelle aus besser sehen. . .

(03:46) Unter der Zellmembran sehen Sie die grauen Rezeptorenden, die von rosa Fasern umgeben sind &ndash diese Strukturen helfen, der Zelle ihre Form &ndash zu geben &ndash und eine Reihe von Botenproteinen, die das Signal durch das Zytoplasma transportieren. Während sie aktiv sind &ndash, wie durch die gelben Lichtblitze angezeigt &ndash interagieren die Enden des Rezeptors mit den Botenproteinen.

(04:25) Jetzt werden wir das Geschehen noch einmal von unserer Position im Zytoplasma der Zelle aus beobachten. Der Wachstumsfaktor bindet die Rezeptorproteine ​​außerhalb der Zelle und zieht die Rezeptorenden zusammen. Das Signal wird durch die Zellmembran übertragen und jedes neue Protein wird der Reihe nach aktiviert. Wenn Sie genau hinsehen, können Sie sehen, dass die Proteine ​​ihre Form ändern, wenn sie mit dem Signal aktiviert werden. Jeder Schritt eines Pfads wird streng kontrolliert, um sicherzustellen, dass die richtige Nachricht weitergeleitet wird. Wenn beispielsweise dieses weiße Protein das Signal akzeptiert, kommt das blaue Protein, um das rote zu deaktivieren. Folgen wir nun dem weißen Protein auf seiner Reise durch das Zytoplasma zum Zentrum der Zelle.

(03:56) Wenn wir dem Signal zum Kern folgen, werden Sie sehen, wie es von Bote zu Bote weitergegeben wird. Der erste Austausch erfolgt mit diesem braunen Protein, der zweite mit einem violetten Protein in wenigen Sekunden. Obwohl wir nur einem Weg folgen, hat eine einzelne Zelle viele verschiedene Möglichkeiten, Signale durch das Zytoplasma zu übertragen. Die Fasern (grün dargestellt) sind Teil des Zytoskeletts. Wie die rosa Fasern, die Sie zuvor gesehen haben, geben diese der Zelle ihre Form und helfen, ihren Inhalt zu ordnen. Entlang der Fasern kriechen Motorproteine, die das Zytoskelett umformen und dieser Fibroblastenzelle helfen, sich zu bewegen. Auf unserem Weg begegnen wir anderen Strukturen im Zytoplasma, den sogenannten Organellen. Rechts sehen Sie leuchtende Organellen, die Mitochondrien genannt werden, die Energie für die Zelle erzeugen. Das aktivierte Protein passiert ein Netzwerk von Membranen (hier in hellbraun), das als endoplasmatisches Retikulum bekannt ist.

(06:57) Das Protein wird durch eine Pore in der Kernmembran in den Zellkern transportiert. Der Kern enthält eng gewundene DNA-Spulen (in grün dargestellt). Der Proteinbotenstoff leitet das Signal an zwei andere Moleküle weiter, die sich zusammenschließen, um ein bestimmtes Gen entlang der DNA zu lokalisieren. In diesem Fall trägt das Gen die Informationen, um einen Wachstumsfaktor zu bilden. Andere Moleküle wickeln dann einen kleinen Abschnitt des DNA-Moleküls ab und ermöglichen einem Enzym namens RNA-Polymerase (in Braun dargestellt), eine RNA-Kopie des Gens zu erstellen. Die „Kopie“, Messenger-RNA genannt (hier hellgrün), ist mit einem Satz Trägerproteine ​​verpackt und verlässt den Zellkern. Die Zelle verwendet diese Kopie, um den Wachstumsfaktor herzustellen. Jetzt verfolgen wir die Boten-RNA-Kopie zurück aus dem Kern, um zu sehen, wie ein neues Protein hergestellt wird.

(08:18) Links ist das endoplasmatische Retikulum (das wir bereits gesehen haben) und rechts ist eine neue Struktur namens Golgi-Apparat (die wir später noch einmal besuchen werden). Geradeaus sind mehr von den leuchtenden Mitochondrien. Im Zytoplasma wird die Boten-RNA von ihren Trägerproteinen freigesetzt und bindet an einen Komplex namens Ribosom. Hier ist das Ribosom, ein riesiges Molekül, als mehrfarbige Struktur dargestellt. Das Ribosom liest die in der RNA kodierten Informationen und baut aus den in der Zelle gefundenen Aminosäuren ein Protein zusammen. Viele Ribosomen können gleichzeitig mehrere Kopien des Proteins herstellen. Die Ribosomen verankern sich an der äußeren Membran des endoplasmatischen Retikulums. Wenn Sie genau hinschauen, können Sie die geisterhaften Formen der neu gebildeten Proteine ​​​​sehen, die sich auf der Innenseite der Membran ansammeln. Sobald die Arbeit erledigt ist, trennen sich die Ribosomen und die RNA.

(10:00) Die neu gebildeten Proteine ​​verlassen das endoplasmatische Retikulum, das in eine Membranschicht eingehüllt ist, die als Vesikel bezeichnet wird. Sie wandern zum Golgi-Apparat (rechts), wo die Proteine ​​modifiziert und für den Transport sortiert werden. Die Loopings des Golgi sind mit ein- und ausströmendem Proteinverkehr beschäftigt. Das Vesikel verschmilzt mit der Membran an einem Ende des Golgi und ein neues Vesikel mit den modifizierten Proteinen wird von der anderen Seite abgeschnürt. Das neue Vesikel transportiert die Proteine ​​durch das Zytoplasma und liefert die Proteine ​​dorthin, wo sie benötigt werden. Einige Proteine ​​werden innerhalb der Zelle verwendet. Andere, wie diese Wachstumsfaktoren, müssen exportiert werden. Hier verschmilzt das Vesikel mit der Zellmembran und schleust die Proteine ​​außerhalb der Zelle ab.

(11:48) Die freigesetzten Wachstumsfaktoren werden mit anderen Zellen kommunizieren, um den Heilungsprozess fortzusetzen. Diese Wachstumsfaktoren ziehen mehr Fibroblasten an die Wundstelle und formen das Gerinnsel für eine bessere Heilung um. Andere Proteine, die von diesem Signalweg produziert werden, werden der Fibroblastenzelle sagen, dass sie wachsen und sich teilen soll, wodurch viele neue Zellen entstehen, die die Wunde heilen. Durch das Zusammenwirken vieler verschiedener Zellen können Schäden am verletzten Knie schnell repariert werden. Jeden Tag kommunizieren und kooperieren Ihre Zellen, um Sie gesund zu erhalten. Sie agieren und interagieren, wachsen, teilen und sterben durch die erstaunliche Sprache der Zellsignale.

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Welche Schritte sind am Myosin-Powerstroke beteiligt?

Jedes Myosin-Motorprotein besitzt ATPase-Aktivität und funktioniert auf zyklische Weise, die die ATP-Bindung und Hydrolyse an eine Konformationsänderung im Protein koppelt. Dieser Vorgang ist als &lsquopowerstroke cycle&rsquo bekannt (Übersicht in [1] [2] [3] ) und wird in den folgenden Schritten am Beispiel von Myosin II skizziert. T

Der &ldquopowerstroke&rdquo-Mechanismus für die Myosinbewegung entlang der Aktinfilamente:

Die Richtung, in die das Aktinfilament bewegt wird, wird durch die strukturelle Ausrichtung von Myosin in Bezug auf das Filament bestimmt. Eine vollständige ATP-Hydrolyse führt zu einem einzigen &lgr;Schritt oder einer Bewegung von Myosin entlang des Aktinfilaments. Dieser Prozess wird durch Veränderungen der Konzentration von intrazellulärem freiem Calcium reguliert (Übersicht in [4]). Die erforderlichen Schritte sind im Folgenden beschrieben:

Schritt 1: Am Ende der vorherigen Bewegungsrunde und dem Beginn des nächsten Zyklus fehlt dem Myosinkopf ein gebundenes ATP und er ist in einer sehr kurzlebigen Konformation, der sogenannten &lsquorigor-Konformation, an das Aktinfilament gebunden.

Schritt 2: Die ATP-Bindung an die Myosin-Kopf-Domäne induziert eine kleine Konformationsverschiebung in der Aktin-Bindungsstelle, die seine Affinität für Aktin verringert und bewirkt, dass der Myosin-Kopf das Aktin-Filament freisetzt.

Schritt 3: Die ATP-Bindung verursacht auch eine große Konformationsverschiebung im &lsquolever-Arm&rsquo von Myosin, die den Myosinkopf in eine Position weiter entlang des Filaments biegt. ATP wird dann hydrolysiert, wobei das anorganische Phosphat und ADP an Myosin gebunden bleiben.

Schritt 4: Der Myosinkopf hat einen schwachen Kontakt mit dem Aktinfilament und eine leichte Konformationsänderung am Myosin tritt auf, die die Freisetzung des anorganischen Phosphats fördert.

Schritt 5: Die Freisetzung von anorganischem Phosphat verstärkt die Bindungswechselwirkung zwischen Myosin und Aktin und löst anschließend den &lsquopower Stroke&rsquo aus. Der Krafthub ist der wichtigste krafterzeugende Schritt, der von Myosin-Motorproteinen verwendet wird. Auf das Aktinfilament werden Kräfte erzeugt, wenn das Myosinprotein in seine ursprüngliche Konformation zurückkehrt.

Schritt 6: Wenn Myosin seine ursprüngliche Konformation wiedererlangt, wird das ADP freigesetzt, aber der Myosinkopf bleibt an einer neuen Position, von der aus er begonnen hat, fest mit dem Filament verbunden, wodurch der Zyklus wieder an den Anfang gebracht wird.


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Das Purdue Institute of Inflammation, Immunology, and Infectious Disease freut sich über Ihre Kommentare oder Fragen.

Dr. Richard Kuhn - Familiendirektor Krenicki

Richard Kuhn erhielt seinen B.S. in Chemie und Biochemie von der State University of New York in Stony Brook sowie seinen Ph.D. 1986 Studium des Poliovirus. Anschließend trat er in die Abteilung für Mikrobiologie ein, wo er im Labor von Dr. Eckard Wimmer seine Doktorarbeit zur Poliovirus-Replikation durchführte. Nach seinem Ph.D. 1986 trat er in das Labor von Dr. James Strauss am California Institute of Technology ein, wo er die Replikation von Alphaviren mit molekulargenetischen Ansätzen untersuchte. Er wurde als Assistant Professor am Markey Center for Structural Biology an die Purdue University berufen. Seine Forschung bei Purdue konzentrierte sich auf die Replikation und den Zusammenbau der Alphaviren und Flaviviren. Zusammen mit seinen Kollegen aus der Strukturbiologie, darunter Michael Rossmann, war er an vielen grundlegenden Studien beteiligt, die die Struktur und den Zusammenbau von behüllten Viren untersuchten, einschließlich der ersten Struktur des Dengue-Virus. Sein Fokus liegt weiterhin auf der Virusreplikation, dem Virionaufbau, der Pathogenese und Wirtszellinteraktionen unter Verwendung biochemischer, genetischer und struktureller Techniken. 2007 wurde er zum Fellow der American Academy of Microbiology und der American Association for the Advancement of Science gewählt. Er war Dozent der American Society for Microbiology. Er ist Vorsitzender des US-Gremiums für Viruserkrankungen des US-Japan Cooperative Medical Sciences Program am NIAID. Zu den Ehrungen von Purdue zählen die Auswahl als Stipendiat der Universitätsfakultät von 2004-2009 und der Herbert Newby McCoy Award for Outstanding Research Contributions im Jahr 2008. Er ist Mitglied des Editorial Boards der Zeitschrift für Virologie (1996-heute), Virologie (2002-heute), Viren (2009-heute) und ist Herausgeber (2012-2017) von Mikrobiologie und Molekularbiologie Bewertungen und Mitherausgeber von PLoS-Erreger. Er ist Autor von über 175 Publikationen. Seine derzeitigen Positionen sind Professor am Department of Biological Sciences und Krenicki Family Director, Purdue Institute of Inflammation, Immunology and Infectious Diseases. Von 2005 bis 2016 war er Abteilungsleiter für Biowissenschaften. Er diente der ASV als Vorsitzender des Ausschusses für Bildung und Karriereentwicklung (2004-2006) und als stellvertretender Vorsitzender (2012-2013) und Vorsitzender des Programmausschusses (2014-2015).

Dr. Tommy Sors - Stellvertretender Direktor

Thomas (Tommy) Sors kommt als stellvertretender Direktor zu PI4D, wo er eng mit Direktor Richard Kuhn zusammenarbeiten wird, um die strategische Ausrichtung voranzutreiben und den täglichen Betrieb des Instituts zu leiten. Dr. Sors wird dafür verantwortlich sein, Forschungsteams zu bilden und ihnen bei der Umsetzung ihrer Forschungsziele zu helfen. Dr. Sors wird weiterhin das Indiana Clinical and Translational Sciences Institute (CTSI) unterstützen, wo er sich einen Namen dafür gemacht hat, Forscher aus der gesamten Region mit den Kerneinrichtungen und Forschungsmitarbeitern bei Purdue zu verbinden. Dr. Sors kommt zu PI4D, nachdem er seit 2010 im Bindley Bioscience Center tätig war, zunächst als Center Project Manager und dann als Chief Scientific Liaison. Er erhielt seinen Ph.D. Abschluss in Pflanzenphysiologie und Molekularbiologie am Department of Horticulture der Purdue University im Jahr 2008 und blieb bei Purdue, um seine Postdoc-Forschung am Department of Biochemistry abzuschließen. Dr. Sors finden Sie in Discovery Learning Research (DLR), RM 436, oder Sie erreichen ihn telefonisch unter (765) 494-1678 oder per E-Mail unter [email protected]

MS. Rebecca Fulk - Verwaltungskoordinatorin für Forschung

Rebecca (Becky) Fulk begann ihre Karriere an der Purdue University im Herbst 1987. In den letzten 31 Jahren hat sie in verschiedenen Büros auf dem Campus gearbeitet. In den letzten zwanzig Jahren war sie für das College of Science im Bachelor-Büro und dann in der Hauptstelle der Biowissenschaften tätig. Im Januar 2018 wurde sie als Verwaltungskoordinatorin für Forschung am Purdue Institute of Inflammation, Immunology and Infectious Disease und dem Clinical and Translational Sciences Institute (CTSI) eingestellt. Mit ihrer langjährigen Erfahrung und ihrer hohen Kompetenz im Umgang mit der Komplexität der akademischen Forschungsverwaltung und der Lehre in den Lebenswissenschaften wird sie in der Lage sein, die Aktivitäten der Institute zu koordinieren und zu überbrücken und den Erfolg beider sicherzustellen. Sie ist mit Brad verheiratet, sie haben einen Sohn Brandon und eine Tochter Bridgette sowie vier wundervolle Enkelkinder. Brandon und Bridgette sind Absolventen des College of Engineering. Ihre Enkelin Jordan wird nächsten Herbst Boilermaker, gefolgt von ihrem Bruder Payton in zwei Jahren. Die anderen Enkel sind zu jung, um zu entscheiden, wo sie aufs College gehen werden, aber Oma liebt Purdue. Nach der Vollzeitbeschäftigung beschäftigen die Enkel sie an den Wochenenden mit Sport und Motorcross.

Sie befindet sich im Discovery Learning Research Building (DLR) Raum 425. Sie können sie gerne unter 765-494-1902 oder per E-Mail unter [email protected] kontaktieren. Gehen Sie Kessel!

Frau Melanie Lindsay - Verwaltungskoordinatorin für Forschung

Melanie wurde 1994 bei Purdue eingestellt, während sie arbeitete, nahm sie weiterhin Unterricht und erhielt ihren B.A. im Jahr 1996. In den letzten 20 Jahren arbeitete sie im Beratungsbüro des College of Science, im Women in Science Program, The Computing Research Institute, The George E. Brown, Jr. Network for Earthquake Engineering Simulation, Biological Sciences Hauptbüro und jetzt das Purdue Institut für Entzündungen, Immunologie und Infektionskrankheiten. Mit all diesen unterschiedlichen Gruppen verfügt sie über ein großes Wissen über Menschen aus allen Bereichen des Campus und der Disziplinen.

Sie ist mit Drake verheiratet und sie haben zwei wunderschöne Töchter. Nicole und Jessica. Nicole besucht die Purdue University und Jessica die Harrison High School. Neben der Vollzeitbeschäftigung beschäftigen die Mädchen sie mit Aktivitäten nach der Schule. Die ganze Familie liebt es, bei Purdue Football-Spielen auf die Bühne zu gehen und hat große Hoffnungen auf eine Verbesserung des Teams (Daumen drücken!). Ihre Hobbys sind Lesen, Scrapbooking und das Zusammensein mit Familie und Freunden. Sie ist in Discovery Learning Research (DLR), RM 425 ansässig. Sie können sie gerne unter 494-0238 kontaktieren oder eine E-Mail an [email protected] senden.

Dr. Raluca Ostafe - Direktorin der MEPEP-Einrichtung

Raluca wurde in Rumänien geboren und promovierte an der Universität Aachen. Nach einem Postdoc-Stipendium an der Harvard University wurde sie Gruppenleiterin für gerichtete Evolution und Hochdurchsatz-Screening am Fraunhofer-Institut für Molekularbiologie und Angewandte Ökologie in Deutschland. Ihre Forschungskarriere konzentrierte sich auf die molekulare Evolution verschiedener Enzyme, die Entwicklung von Hochdurchsatz-Screening-Systemen basierend auf Durchflusszytometrie und Mikrofluidik-Geräten, die Entwicklung neuer enzymatischer Assays und die Produktion und Reinigung von rekombinanten Proteinen aus mehreren Wirtssystemen. Sie verfügt über umfangreiche Erfahrung in Molekularbiologie, Erstellung von Proteinbibliotheken, biochemischer Charakterisierung von Proteinen, Proteinexpression und -reinigung, Mikrobiologie, Zellbiologie, Handhabung von Patientenproben, Isolierung von Blutzelltypen, Entwicklung und Produktion von mikrofluidischen Chips sowie Verfahren zur Zellkompartimentierung. Dr. Ostafe war auch in den Bereichen Impfstoffentwicklung, Proteinkristallisation und Metabolic Engineering tätig. Dr. Ostafe finden Sie in Discovery Learning Research (DLR), RM 431, oder Sie erreichen sie telefonisch unter (765) 494-4012 oder per E-Mail unter [email protected]

Leitungsteam der Fakultät:

Dr. Suresh Mittal, Leiter Infektionskrankheiten

Dr. Harm HogenEsch, Leiter Entzündungs- und Immunologie

Dr. Ed Delp, Leiter Bildgebung und Diagnostik

Dr. Julia Laskin, Leiterin Bildgebung und Diagnostik

Dr. Qing Jiang, Leiterin Prävention und Intervention

Absolventen Botschafter:

Ken Onyedibe -

Ken ist Doktorand im dritten Jahr im Programm Purdue University Interdisziplinäre Biowissenschaften (PULSe). Er hat einen medizinischen Abschluss von der University of Ilorin in Nigeria, einen Master’-Abschluss von der University of Jos und absolvierte seine Facharztausbildung in medizinischer Mikrobiologie und Infektionskrankheiten.  Seine Forschungsinteressen liegen in der Entdeckung neuartiger Wirkstoffe gegen Krebs, arzneimittelresistente Infektionen und für die Immuntherapie sowie das Verständnis immunologischer Reaktionen auf verschiedene Reize. Kens Karriereziele als Arzt-Wissenschaftler würden nur dann erreicht, wenn er wissenschaftliche Lösungen mit globaler Wirkung auf dem Gebiet der Medizin beigetragen hat. Er liebt Abenteuer (wissenschaftlich, sozial oder draußen!) und in seiner Freizeit liebt er es zu reisen, neue Freunde zu treffen und Filme zu sehen. Schwimmen oder eine Partie Tennis beruhigt seine Nerven.

Craig Sweet -

Craig Sweet ist ein Doktorand im Fachbereich Chemie, der durch das PULSe -Programm beigetreten ist. Seine Forschung konzentriert sich hauptsächlich auf die Entwicklung von Werkzeugen, um Blasenkrebs therapeutische Ladung zuzuführen und die Erkennung zu verbessern. Diese Nanopartikel-Transportvehikel sollen eine Immunantwort bei Blasenkrebs auslösen, um die hohen Rezidivraten zu reduzieren. Seine Forschung erfordert einen interdisziplinären Ansatz in der Wissenschaft, der Konzepte aus der Chemie, Biologie und sogar den Ingenieurwissenschaften einbezieht, um ihre Auswirkungen auf menschliche Krankheiten zu maximieren. 

Ben Watson ist ein Doktorand im zweiten Jahr in der Abteilung für biologische Wissenschaften, der Zell- und Molekularbiologie studiert. Er hat seinen Bachelor of Science direkt hier in Purdue abgeschlossen und freut sich darauf, diesen August zu heiraten. Ben beschäftigt sich leidenschaftlich mit der Mikrobiologie und fördert unser Verständnis davon, wie zellulärer Stress wichtige regulatorische Proteine ​​beeinflusst, die zukünftige therapeutische Ziele sein könnten. Zu diesem Zweck hat er sich dem Mattoo-Labor in Lilly Hall angeschlossen, das Fic-Proteine ​​und ihre Rolle bei Krankheiten untersucht. Außerhalb des Labors genießt Ben Wandern, Kochen, Videospiele und den Gedanken, in nur vier kurzen Jahren seinen Abschluss zu machen.


Unterschied zwischen Sense- und Antisense-Strang

Richtung

Sinnesstrang: Der Sinnesstrang ist in 3’ bis 5’-Richtung gerichtet.

Antisense-Strang: Der Antisense-Strang ist in 5’-3’-Richtung gerichtet.

Transkription

Sinnesstrang: Der Sense-Strang wird nicht in mRNA transkribiert.

Antisense-Strang: Der Antisense-Strang wird in mRNA transkribiert.

Messenger-RNA

Sinnesstrang: Der Antisense-Strang enthält die gleiche Nukleotidsequenz wie die mRNA, außer Thymin.

Antisense-Strang: Der Antisense-Strang ist der Matrizenstrang für die RNA-Synthese. Daher enthält es die zur mRNA komplementäre Nukleotidsequenz.

Codon/Anticodon

Sinnesstrang: Der Sense-Strang enthält Codons.

Antisense-Strang: Antisense-Strang enthält Anti-Codons.

Wasserstoffbrückenbindung

Sinnesstrang: Zwischen dem Sense-Strang und der synthetisierenden mRNA werden keine Wasserstoffbrücken gebildet.

Antisense-Strang: Nukleotide im Antisense-Strang sind vorübergehend mit den komplementären Nukleotiden in der synthetisierenden mRNA Wasserstoffbrückenbindungen verbunden.

RNA übertragen

Sinnesstrang: Der Sense-Strang enthält die komplementäre Nukleotidsequenz als tRNA.

Antisense-Strang: Der Antisense-Strang enthält die gleiche Nukleotidsequenz wie die tRNA.

Abschluss

Die beiden DNA-Stränge in der doppelsträngigen DNA werden als Sense- und Antisense-Stränge bezeichnet. Die Benennung der beiden Stränge als Sense und Antisense bezieht sich auf die Perspektive auf den Template-Strang. Als Matrize während der Transkription dient der Antisense-Strang, der von 3’ nach 5’ verläuft. Die komplementären Nukleotide zum Antisense-Strang werden dem mRNA-Strang durch das RNA-Polymerase-Enzym hinzugefügt. Der Sense-Strang verläuft von 5' nach 3' und enthält die gleiche Basenpaarsequenz wie die transkribierende mRNA. Daher wird der Sense-Strang als kodierender Strang bezeichnet. Der Antisense-Strang wird als nicht-kodierender Strang bezeichnet. Es enthält Anti-Codons, genau wie die tRNA. Der Hauptunterschied zwischen Sense- und Antisense-Strang besteht darin, dass sie als Matrize für die Transkription dienen.

Referenz:
1.Griffiths, Anthony JF. “Erstellung funktionaler Transkripte.” Moderne genetische Analyse. U.S. National Library of Medicine, 01. Januar 1999. Web. 23. März 2017.

Bild mit freundlicher Genehmigung:
1. “DNA-Transkription” von Dovelike – Eigene Arbeit (CC BY-SA 3.0) über Commons Wikimedia
2. “Antisense-DNA-Oligonukleotid” Von Robinson R – RNAi Therapeutics: Wie wahrscheinlich, wie bald? Robinson R PLoS Biologie Vol. 2, No. 2, Nr. 1, e28 doi:10.1371/journal.pbio.0020028 (CC BY 2.5) über Commons Wikimedia

Über den Autor: Lakna

Lakna, Absolventin der Molekularbiologie und Biochemie, ist Molekularbiologin und hat ein breites und starkes Interesse an der Entdeckung naturbezogener Dinge


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