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14.E: Übersetzung - Proteinsynthese (Übungen) - Biologie

14.E: Übersetzung - Proteinsynthese (Übungen) - Biologie


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14.1 (POB) Methionin hat nur ein Codon.

Methionin ist eine der beiden Aminosäuren mit nur einem Codon. Das einzelne Codon für Methionin kann jedoch sowohl den initiierenden Rest als auch den inneren Met-Rest von Polypeptiden spezifizieren, die durch . synthetisiert werden E coli. Erklären Sie genau, wie dies möglich ist.

14.2 Sind die folgenden Aussagen zur Aminoacyl-tRNA-Synthetase richtig oder falsch?

a) Es wurden zwei verschiedene Klassen von Enzymen definiert, die nicht sehr miteinander verwandt sind.

b) Die Enzyme scannen zuvor synthetisierte Aminoacyl-tRNAs und spalten alle Aminosäuren ab, die mit der falschen tRNA verknüpft sind.

c) Korrekturlesen kann entweder bei der Bildung des Aminoacyl-Adenylat-Zwischenprodukts (bei einigen Synthetasen) oder bei der Aminoacyl-tRNA (bei anderen Synthetasen) erfolgen, um sicherzustellen, dass die richtige Aminosäure an eine gegebene tRNA angehängt wird.

d) Das Reaktionsprodukt weist eine hochenergetische Esterbindung zwischen dem Carboxyl einer Aminosäure und einem Hydroxyl an der terminalen Ribose der tRNA auf.

14.3 Eine Ribosomenpräparation im Prozess der Synthese des Polypeptidinsulins wurde in Gegenwart aller 20 radioaktiv markierten Aminosäuren, tRNAs, Aminoacyl-tRNA-Synthetasen und anderer Komponenten, die für die Proteinsynthese erforderlich sind, inkubiert. Alle Aminosäuren haben die gleiche spezifische Radioaktivität (Zählungen pro Minute pro Nanomol Aminosäure). Es dauert zehn Minuten, um in diesem System eine vollständige Insulinkette (von der Initiierung bis zur Beendigung) zu synthetisieren. Nach einer Inkubation von 1 Minute wird das vollendet Insulinketten wurden mit Trypsin gespalten und die Radioaktivität der Fragmente bestimmt.

a) Welches tryptische Fragment hat die höchste spezifische Aktivität?

b) Im gleichen oben beschriebenen System sind die Insulin-Polypeptidketten noch angehängt zu den Ribosomen nach zehn Minuten isoliert, mit Trypsin gespalten und die spezifische Aktivität jedes tryptischen Peptids bestimmt. Welches Peptid hat die höchste spezifische Aktivität?

14.4 Welche Komponente der Proteinsynthesemaschinerie von E. coliführt die für jede Anweisung aufgeführte Funktion aus.

a) Translokation der Peptidyl-tRNA von der A-Stelle zur P-Stelle des Ribosoms.

b) Bindung von f-Met-tRNA an die mRNA der kleinen ribosomalen Untereinheit.

c) Erkennung der Terminationscodons UAG und UAA.

d) Hält den Initiator AUG für die Bildung des Initiationskomplexes (über Basenpaarung) in Register.

14.5 a) Bei der Einleitung der Translation in E coli, an welche ribosomale Untereinheit bindet die mRNA zunächst?

b) Welche Nukleotidsequenzen in der mRNA werden benötigt, um die mRNA an die anfängliche Bindungsstelle am Ribosom zu lenken?

c) Welche anderen Faktoren sind erforderlich, um einen Initiationskomplex zu bilden?

14.6 Welche Schritte bei der Aktivierung von Aminosäuren und der Verlängerung einer Polypeptidkette erfordern die Hydrolyse von hochenergetischen Phosphatbindungen? Welche Enzyme katalysieren diese Schritte oder welche Proteinfaktoren werden benötigt?

14.7(POB) Aufrechterhaltung der Genauigkeit der Proteinsynthese

Die chemischen Mechanismen, die verwendet werden, um Fehler bei der Proteinsynthese zu vermeiden, unterscheiden sich von denen, die während der DNA-Replikation verwendet werden. DNA-Polymerasen verwenden eine 3' ® 5'-Exonuklease-Korrekturleseaktivität, um fehlgepaarte Nukleotide zu entfernen, die falsch in einen wachsenden DNA-Strang eingefügt wurden. Es gibt keine analoge Korrekturlesefunktion für Ribosomen; und tatsächlich wird die Identität von Aminosäuren, die an eingehende tRNAs angehängt und dem wachsenden Polypeptid hinzugefügt werden, nie überprüft. Ein Korrekturleseschritt, der die letzte gebildete Peptidbindung hydrolysiert, wenn eine falsche Aminosäure in ein wachsendes Polypeptid eingefügt wurde (analog zum Korrekturleseschritt von DNA-Polymerasen), wäre tatsächlich chemisch unpraktisch. Wieso den? (Hinweis: Überlegen Sie, wie die Verbindung zwischen dem wachsenden Polypeptid und der mRNA während der Elongationsphase der Proteinsynthese aufrechterhalten wird.)

14.8 (POB) Expression eines klonierten Gens.

Sie haben ein Pflanzengen isoliert, das ein Protein kodiert, an dem Sie interessiert sind. Was sind die Sequenzen oder Stellen, die Sie benötigen, um dieses Gen transkribieren, translatieren und regulieren zu lassen? E coli.)?

14.9 Die drei Codons AUU, AUC und AUA kodieren für Isoleucin. Sie entsprechen einem "Hybrid" zwischen einer Codon-Familie (4 Codons) und einem Codon-Paar (2 Codons). Das einzelne Codon AUG kodiert für Methionin. Angesichts der Prävalenz von Codon-Paaren und -Familien für andere Aminosäuren, was sind Hypothesen dazu, wie sich diese Situation für Isoleucin und Methionin entwickelt haben könnte?

14.10 Verwenden Sie die folgenden Prozesse, um die Teile a-c zu beantworten:

  1. Synthese von Aminoacyl-tRNA aus einer Aminosäure und tRNA.
  2. Bindung von Aminoacyl-tRNA an das Ribosom zur Elongation.
  3. Bildung der Peptidbindung zwischen Peptidyl-tRNA und Aminoacyl-tRNA am Ribosom.
  4. Translokation von Peptidyl-tRNA von der A-Stelle zur P-Stelle am Ribosom.
  5. Zusammenbau eines Spleißosoms zur Entfernung von Introns aus nuklearer prä-mRNA.
  6. Entfernung von Introns aus nuklearer prä-mRNA nach dem Zusammenbau eines Spleißosoms.
  7. Synthese einer 5'-Kappe auf eukaryotischer mRNA.

(a) Welche der oben genannten Prozesse benötigen ATP?

(b) Welche der oben genannten Prozesse benötigen GTP?

(c) Für welchen der obigen Prozesse gibt es Hinweise darauf, dass RNA als Katalysator verwendet wird?


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Die Proteinsynthesemaschinerie

Neben der mRNA-Matrize tragen viele andere Moleküle zum Translationsprozess bei. Die Zusammensetzung jeder Komponente kann von Spezies zu Spezies variieren, zum Beispiel können Ribosomen je nach Organismus aus einer unterschiedlichen Anzahl ribosomaler RNAs (rRNA) und Polypeptiden bestehen. Die allgemeinen Strukturen und Funktionen der Proteinsynthesemaschinerie sind jedoch von Bakterien bis zu menschlichen Zellen vergleichbar. Die Translation erfordert die Eingabe einer mRNA-Matrize, Ribosomen, tRNAs und verschiedener enzymatischer Faktoren ([Abbildung 1]).

Abbildung 1: Die Proteinsynthesemaschinerie umfasst die großen und kleinen Untereinheiten des Ribosoms, der mRNA und tRNA. (Kredit: Änderung der Arbeit von NIGMS, NIH)

In E coli, sind in jeder Zelle zu einem bestimmten Zeitpunkt 200.000 Ribosomen vorhanden. Ein Ribosom ist ein komplexes Makromolekül, das aus strukturellen und katalytischen rRNAs und vielen verschiedenen Polypeptiden besteht. Bei Eukaryoten ist der Nukleolus vollständig auf die Synthese und den Aufbau von rRNAs spezialisiert.

Ribosomen befinden sich im Zytoplasma von Prokaryoten und im Zytoplasma und endoplasmatischen Retikulum von Eukaryoten. Ribosomen bestehen aus einer großen und einer kleinen Untereinheit, die zur Translation zusammenkommen. Die kleine Untereinheit ist für die Bindung der mRNA-Matrize verantwortlich, während die große Untereinheit sequentiell tRNAs bindet, eine Art RNA-Molekül, das Aminosäuren an die wachsende Kette des Polypeptids bringt. Jedes mRNA-Molekül wird gleichzeitig von vielen Ribosomen translatiert, die alle Proteine ​​in die gleiche Richtung synthetisieren.

Im Zytoplasma existieren je nach Spezies 40 bis 60 tRNA-Typen. Als Adaptoren binden spezifische tRNAs an Sequenzen auf der mRNA-Matrize und fügen der Polypeptidkette die entsprechende Aminosäure hinzu. Daher sind tRNAs die Moleküle, die tatsächlich die Sprache der RNA in die Sprache der Proteine ​​„übersetzen“. Damit jede tRNA funktioniert, muss ihre spezifische Aminosäure daran gebunden sein. Während des tRNA-Ladevorgangs wird jedes tRNA-Molekül an seine richtige Aminosäure gebunden.


Proteinsynthese &ndashTranslation (mit Diagramm)

Lassen Sie uns eine eingehende Untersuchung der Proteinsynthese durchführen. Nach dem Lesen dieses Artikels erfahren Sie Folgendes: 1. Proteinsynthese 2. Komponenten der Proteinsynthese 3. Mechanismen der Proteinsynthese und 4. Initiierung der Proteinsynthese.

Proteinsynthese:

Proteine ​​sind riesige Moleküle, die aus Polypeptidketten von Hunderten bis Tausenden von Aminosäuren gebildet werden. Diese Polypeptidketten werden von etwa zwanzig Arten von Aminosäuren gebildet. Eine Aminosäure besteht aus einer basischen Aminogruppe (-NH2) und eine saure Carboxylgruppe (-COOH). Die unterschiedliche Anordnung von Aminosäuren in einer Polypeptidkette macht jedes Protein einzigartig.

Proteine ​​sind grundlegende Bestandteile des Protoplasmas und Baumaterial der Zelle.

Sie sind an der strukturellen und funktionellen Organisation der Zelle beteiligt. Funktionelle Proteine ​​wie Enzyme und Hormone steuern den Stoffwechsel, die Biosynthese, die Energieproduktion, die Wachstumsregulation, die sensorischen und reproduktiven Funktionen der Zelle. Enzyme sind Katalysatoren bei den meisten biochemischen Reaktionen. Auch die Genexpression wird durch Enzyme gesteuert. Die Replikation von DNA und Transkription von RNA wird durch die proteinhaltigen Enzyme gesteuert.

Komponenten der Proteinsynthese:

Die Proteinsynthese wird durch die genetische Information gesteuert, die in den Genen auf der DNA der Chromosomen enthalten ist.

Die Hauptkomponenten der Proteinsynthese sind:

DNA ist das Mastermolekül, das die genetische Information über die Sequenz der Aminosäuren in einer Polypeptidkette besitzt. Struktur und Eigenschaften der DNA regulieren und kontrollieren die Synthese von Proteinen.

Die im Zellkern vorhandene DNA sendet Informationen in Form von Boten-RNA in das Zytoplasma, das in Eukaryoten der Ort der Proteinsynthese ist. Die Boten-RNA trägt die Information über die Aminosäuresequenz der zu synthetisierenden Polypeptidkette. Diese Nachricht oder Information liegt in Form eines genetischen Codes vor. Dieser genetische Code spezifiziert die Sprache der Aminosäuren, die in einem Polypeptid zusammengesetzt werden sollen.

Der genetische Code wird entschlüsselt oder in eine Sequenz von Aminosäuren übersetzt.

Zusammensetzung des genetischen Codes:

DNA-Molekül hat drei Komponenten. Sie sind Zucker, Phosphate und Stickstoffbasen. Nur die Stickstoffbasensequenz variiert in verschiedenen DNA-Molekülen. Somit ist die Sequenz von Stickstoffbasen oder Nukleotiden in einem DNA-Segment der Code oder die Sprache, in der die DNA die Botschaft in Form von Boten-RNA (mRNA) aussendet.

Die mRNA trägt die genetische Botschaft (genetischer Code) in Form einer Nukleotidsequenz. Es wurde festgestellt, dass eine Kolinearität zwischen der Nukleotidsequenz der mRNA und der Aminosäuresequenz der synthetisierten Polypeptidkette besteht.

Der genetische Code ist die Sprache der Stickstoffbasen. Es gibt vier Arten von Stickstoffbasen und zwanzig Arten von Aminosäuren. Daher spezifiziert die Vier-Buchstaben-Sprache der Stickstoffbasen die Zwanzig-Buchstaben-Sprache der Aminosäuren.

Mechanismen der Proteinsynthese:

Bei Prokaryoten finden die RNA-Synthese (Transkription) und die Proteinsynthese (Translation) im selben Kompartiment statt, da es keinen separaten Zellkern gibt. Bei Eukaryoten findet die RNA-Synthese jedoch im Zellkern statt, während die Proteinsynthese im Zytoplasma stattfindet. Die im Kern synthetisierte mRNA wird durch Nukleoporen in das Zytoplasma exportiert.

Zuerst schlug Francis Crick 1955 vor, und später bewies Zemecnik, dass die Aminosäuren vor ihrem Einbau in Polypeptide an ein spezielles Adaptermolekül namens tRNA binden. Diese tRNA hat ein drei Nukleotide langes Anticodon, das ein drei Nukleotide langes Codon auf der mRNA erkennt.

Rolle der Ribosomen bei der Proteinsynthese:

Ribosom ist eine makromolekulare Struktur, die die Synthese von Proteinen steuert. Ein Ribosom ist ein mehrkomponentiges, kompaktes Ribonukleoprotein-Partikel, das rRNA, viele Proteine ​​und Enzyme enthält, die für die Proteinsynthese benötigt werden. Ribosom bringt ein einzelnes mRNA-Molekül und mit Aminosäuren beladene tRNAs in einer richtigen Orientierung zusammen, so dass die Basensequenz des mRNA-Moleküls in die Aminosäuresequenz 1 von Polypeptiden übersetzt wird.

Ribosom ist ein Nukleoproteinpartikel mit zwei Untereinheiten. Diese beiden Untereinheiten liegen getrennt, kommen aber für die Synthese der Polypeptidkette zusammen. In E. coli ist das Ribosom ein 70S-Partikel mit zwei Untereinheiten von 30S und 50S. Ihre Assoziation und Dissoziation hängt von der Magnesiumkonzentration ab.

Eine kleine Untereinheit des Ribosoms enthält das Dekodierungszentrum, in dem geladene tRNAs die Codons der mRNA dekodieren. Große Untereinheit enthält das Peptidyltransferasezentrum, das die Peptidbindungen zwischen aufeinanderfolgenden Aminosäuren der neu synthetisierten Peptidkette bildet.

Sowohl die 30S- als auch die 50S-Untereinheit bestehen aus ribosomaler RNA (rRNA) und Proteinen.

Die mRNA bindet an die 16S rRNA der kleineren Untereinheit. Nahe seinem 5′-Ende bindet mRNA an das 3′-Ende der 16S-rRNA.

Die Hauptaufgabe des Ribosoms ist die Bildung einer Peptidbindung zwischen aufeinanderfolgenden Aminosäuren der neu synthetisierten Polypeptidkette. Das Ribosom hat zwei Kanäle darin. Die lineare mRNA tritt ein und entweicht durch einen Kanal, der das Dekodierungszentrum hat. Dieser Kanal ist für die geladenen tRNAs zugänglich. Die neu synthetisierte Polypeptidkette entweicht durch den anderen Kanal.

Übersetzungsrichtung:

Jedes Proteinmolekül hat ein -NH2 Ende und -COOH-Ende. Die Synthese beginnt am Aminoende und endet am Carboxylende. Die mRNA wird in 5 → 3′ Richtung vom Amino- zum Carboxylende translatiert. Die Synthese von mRNA aus der DNA-Transkription erfolgt auch in Richtung 5′ → 3′.

Initiierung der Proteinsynthese:

Bildung des Initiationskomplexes:

Zunächst beginnt die 30S-Untereinheit des 70S-Ribosoms den Initiationsprozess. Die 30S-Untereinheit, mRNA und geladene tRNA verbinden sich zu einem Präinitiationskomplex. Die Bildung des Prä-Initiationskomplexes umfasst drei Initiationsfaktoren IF1, IF2 und IF3 zusammen mit GTP (Guanosintriphosphat). Die spätere 50S-Untereinheit des Ribosoms verbindet sich mit der 30S-Untereinheit, um den 70S-Initiationskomplex zu bilden.

Informationen für die Proteinsynthese liegen in Form von drei Nukleotid-Codons auf mRNA vor. Proteinkodierende Regionen auf mRNA bestehen aus kontinuierlichen, nicht überlappenden Triplett-Codons. Die proteinkodierende Region auf der mRNA wird als offener Leserahmen bezeichnet, der ein Startcodon 5′-AUG-3′ und ein Stopcodon am Ende hat. Jeder offene Leserahmen spezifiziert ein einzelnes Protein. Prokaryote mRNA hat viele offene Leserahmen, kodiert daher mehrere Polypeptide und wird als polycistronische mRNA bezeichnet.

Nahe dem 5′-Ende der mRNA liegt das Startcodon, das sowohl in Prokaryoten als auch in Eukaryoten meist 5′-AUG-3′ (selten GUG) ist. Die Ribosomenbindungsstelle (RBS) in Prokaryoten liegt nahe dem 5′-Ende der mRNA vor (stromaufwärts) des AUG-Codons.

Zwischen dem 5′-Ende und dem AUG-Codon befindet sich eine Sequenz von 20-30 Basen. Davon gibt es eine Sequenz 5′-AGGAGGU-3′. Diese purinreiche Sequenz wird als Shine-Dalgarno-Sequenz bezeichnet und liegt 4-7 Basen vor (stromaufwärts) des AUG-Codons.

Die 3′-Ende-Region der 16S rRNA ist die 30S Untereinheit hat eine komplementäre Sequenz 3′-AUUCCUCCA-5′. Diese Sequenz bildet Basenpaare mit der Shine-Dalgarno-Sequenz zur Bindung von mRNA an Ribosomen. Die Shine-Dalgarno-Sequenz ist die Ribosomenbindungsstelle (RBS). Es positioniert das Ribosom korrekt in Bezug auf das Startcodon.

Es gibt zwei tRNA-Bindungsstellen am Ribosom, die 30S- und 50S-Untereinheiten abdecken. Die erste Stelle wird “P”-Site oder Peptidyl-Site genannt. Die zweite Site wird als “A”-Site oder Aminoacyl-Site bezeichnet. Nur die Initiator-tRNA dringt in die “P”-Stelle ein. Alle anderen tRNAs treten in die “A”-Stelle ein.

Für jede Aminosäure gibt es eine eigene tRNA. Die Identität einer tRNA wird durch hochgestellte Zeichen angezeigt, wie z. B. tRNA Arg (spezifisch für die Aminosäure Arginin). Wenn diese tRNA mit der Aminosäure Arginin beladen ist, wird sie als Arginin-tRNA Arg oder Arg-tRNA Arg geschrieben. Geladenes tRAN wird als aminoacylierte tRNA bezeichnet.

In Bakterien ist die erste Aminosäure, die das Protein startet, immer Formylmethionin (fMet). Wenn AUG als Startcodon auf der mRNA erscheint, wird nur fMet eingebaut. Das tRNA-Molekül, das Formylmethionin trägt, wird tRNA™ 61 genannt. Daher ist die erste Initiator-geladene Aminoacyl-tRNA immer fMet-tRNA fMet. Wenn das AUG-Codon an der internen Stelle (außer dem Startcodon) angetroffen wird, wird Methionin nicht formyliert und die tRNA, die dieses Methinin trägt, ist tRNAm Getroffen .

Zunächst besetzt die geladene Initiator-tRNA namens tMet-tRNA fMet die “P”-Stelle am Ribosom. Diese Position bringt sein Anticodon und das Startcodon AUG der mRNA so zusammen, dass das Anticodon der geladenen tRNA und das Codon der mRNA miteinander Basenpaare bilden. Somit beginnt das Lesen oder die Translation von mRNA.

Die “A”-Stelle steht der zweiten ankommenden geladenen tRNA zur Verfügung, deren Anticodon Basenpaare mit dem zweiten Codon auf der mRNA bildet.

Aufladung von tRNA:

Die Anlagerung von Aminosäuren an tRNAs wird als Laden von tRNA bezeichnet. Alle tRNAs an ihrem 3′-Terminus haben eine Sequenz 5′-CCA-3′. An dieser Stelle binden Aminosäuren mit Hilfe des Enzyms Aminoacyl-tRNA-Synthase. Das Laden der tRNA erfolgt in zwei Schritten.

1. Aktivierung von Aminosäuren:

Das Energiemolekül ATP aktiviert die Aminosäuren. Dieser Schritt wird durch spezifische aktivierende Enzyme katalysiert, die als Aminoacyl-tRNA-Synthatasen bezeichnet werden. Jede Aminosäure hat ein separates Enzym AA-RNA-Synthase-Enzym.

2. Übertragung von Aminosäuren auf tRNA:

Der AA-AMP-Enzymkomplex reagiert mit einer spezifischen tRNA und überträgt die Aminosäure auf tRNA, wodurch AMP und Enzym freigesetzt werden.

Diese erste AA-tRNA ist fMet-tRNA fmet, die an tRNA gebundene Aminosäure Formylmethionin ist. Dies behebt sich selbst an der “P”-Site auf dem Ribosom. Danach heftet sich die zweite AA-tRNA an die “A”-Stelle des Ribosoms. Auf diese Weise beginnt die Verlängerung der Polypeptidkette.

Verlängerung der Polypeptidkette:

Die Verlängerung der Polypeptidkette erfordert einige Verlängerungsfaktoren. Diese Dehnungsfaktoren sind Tu und G.

EF-Tu bildet mit AA . einen Komplex2-tRNA und GTP und bringt es an die “A”-Stelle des Ribosoms. Sobald sich die AA2-tRNA an der “A”-Stelle befindet, wird das GTP zu GDP hydrolysiert und EF-Tu wird aus dem Ribosom freigesetzt. Der EF-Tu-GTP-Komplex wird mit Hilfe eines weiteren Faktors Ts regeneriert.

Bildung der Peptidbindung:

Die Hauptaufgabe des Ribosoms besteht darin, die Bildung von Peptidbindungen zwischen aufeinanderfolgenden Aminosäuren zu katalysieren. Auf diese Weise werden Aminosäuren in Proteine ​​eingebaut.

Jetzt sind sowohl die “P”-Stelle als auch die “A”-Stelle auf dem Ribosom von geladenen tRNAs mit Aminosäuren besetzt. Die Peptidbindung wird zwischen zwei aufeinanderfolgenden Aminosäuren an der “A”-Stelle gebildet. Es beinhaltet die Spaltung der Bindung zwischen f-Met und tRNA. Dies wird durch das Enzym tRNA-Deacylase katalysiert.

Peptidbindung wird zwischen der freien Carboxylgruppe (-COOH) der ersten Aminosäure und der freien Aminogruppe (-NH2) der zweiten Aminosäure an der “A”-Stelle. Das an dieser Reaktion beteiligte Enzym ist die Peptidyltransferase. Nach der Bildung der Peptidbindung zwischen zwei Aminosäuren wird die tRNA an der “P”-Stelle ungeladen oder deacyliert und die tRNA an der “A”-Stelle trägt nun eine – kranke Proteinkette mit zwei Aminosäuren. Dies geschieht in der 50S-Untereinheit des Ribosoms.

Die Peptidyltransferase, die die Bildung von Peptidbindungen zwischen aufeinanderfolgenden Aminosäuren katalysiert, besteht aus mehreren Proteinen und 23S-rRNA-Molekülen im Ribosom. Diese 23S-rRNA ist ein Ribozym.

Translokation:

Die Peptidyl-tRNA, die zwei Aminosäuren an der “A”-Stelle trägt, wird nun zur ”P”-Stelle transloziert. Diese Bewegung wird Translokation genannt. Elongationsfaktor genannt EF-G Kontrolltranslokation. Dieser Faktor G wird Translokase genannt. Die Hydrolyse von GTP liefert Energie für die Translokation und Freisetzung von deacylierter tRNA (frei von Aminosäure).

Die Translokation beinhaltet auch die Bewegung des Ribosoms entlang der mRNA zu seinem 3′-Ende in einer Entfernung von einem Codon vom ersten zum zweiten Codon. Diese Bewegung verschiebt die Dipeptidyl-tRNA (die zwei Aminosäuren trägt) von der “A” zur “P”-Stelle.

Zusätzlich zu diesen beiden Stellen P und A ist eine dritte Stelle “E” (Ausgangsstelle) am 50 S-Ribosom vorhanden. Deacylierte tRNA (ohne Aminosäure) bewegt sich von der “P”-Stelle zur “E”-Stelle, von wo sie ausgestoßen wird.

Dann kommt die dritte Aminosäure (nächste Aminosäure), die auf tRNA geladen ist, an der nun leeren Stelle “A” zu liegen. Dann bildet eine Dipeptidylkette mit zwei Aminosäuren an der P-Stelle eine Peptidbindung mit der dritten Aminosäure an der “A”-Stelle. Dann wird die Drei-Aminosäuren-Kette zur “P”-Stelle transloziert. Jetzt hat die Polypeptidkette drei Aminosäuren. Dieser Dehnungsprozess geht immer weiter. Bei jedem Schritt wird der Polypeptidkette eine neue Aminosäure hinzugefügt. Nach jeder Elongation bewegt sich das Ribosom um ein Codon in Richtung 5′ → 3′.

Kettenabschluss:

Das Vorhandensein von Terminationscodons oder Stopcodons auf mRNA bewirkt, dass die Polypeptidkette terminiert wird. Die Synthese stoppt, wenn die Verlängerungskette auf Stoppcodons an der “A”-Stelle trifft. Die Stoppcodons sind UAA, UGA und UAG. Es gibt keine tRNA, die diese Codons binden kann.

In Prokaryoten gibt es drei Freisetzungsfaktoren, die beim Kettenabbruch helfen. Sie sind RF1, RF2 und RF3.

Polyribosom oder Polysom:

Ein einzelnes mRNA-Molekül kann gleichzeitig von mehreren Ribosomen gelesen werden. Ein Polyribosom oder Polysom ​​besteht aus mehreren Ribosomen, die an dieselbe RNA gebunden sind. Die Anzahl der Ribosomen in einem Polysom ​​hängt von der Länge der mRNA ab.

Eine voll aktive mRNA hat alle 80 Nukleotide ein Ribosom. In einer polycistronischen mRNA von Prokaryonten können etwa 50 Ribosomen vorhanden sein. Ribosomen bewegen sich entlang der mRNA in Richtung 5′ 3′. Die Größe der Polypeptidkette nimmt allmählich zu, wenn sich die Ribosomen entlang der mRNA zu ihrem 3′-Ende bewegen. Die Polypeptidkette beginnt in der Nähe des 5′-Endes und wird in der Nähe des 3′-Endes abgeschlossen.

Die Ribosomen, die dem 5′-Ende der mRNA am nächsten sind, haben die kleinste Polypeptidkette, während die Ribosomen, die dem 3′-Ende am nächsten liegen, die längste Kette haben. Polysome erhöht die Geschwindigkeit der Proteinsynthese enorm. In Bakterien wird Protein mit einer Geschwindigkeit von etwa 20 Aminosäuren pro Sekunde synthetisiert.

Simultane Transkription und Übersetzung in Prokaryoten:

In Prokaryonten liegen alle Transkriptions- und Translationskomponenten im selben Kompartiment vor. Das mRNA-Molekül wird in Richtung 5′ → 3′ synthetisiert und die Proteinsynthese findet auch in Richtung 5′ → 3′ statt. Auf diese Weise hat ein mRNA-Molekül, während es noch synthetisiert wird, ein freies 5′-Ende, dessen anderes Ende noch in der Synthese ist.

Ribosomen binden am freien 5′-Ende und starten die Proteinsynthese. Auf diese Weise startet das freie Ende (5′-Ende) der mRNA den Prozess der Proteinsynthese, während es noch an DNA gebunden ist. Dies wird als gekoppelte Transkription und Übersetzung bezeichnet. Dies erhöht die Geschwindigkeit der Proteinsynthese. Nachdem die Proteinsynthese abgeschlossen ist, beginnt der Abbau des mRNA-Moleküls durch Nukleasen ebenfalls am 5′-Ende und verläuft in Richtung 5′ → 3′.

Proteinsynthese in Eukaryoten:

Die Proteinsynthese in Eukaryoten ähnelt im Wesentlichen der von Prokaryoten, abgesehen von einigen Unterschieden.

Die Ribosomen in Eukaryoten sind von 80S mit 40S- und 60S-Untereinheiten. Bei Eukaryoten ist die initiierende Aminosäure Methionin und nicht wie bei Prokaryoten f-Methionin. Eine spezielle tRNA bindet Methionin an das Startcodon AUG. Diese tRNA wird tRNAi Met genannt. Dies unterscheidet sich von tRNA Met, die die Aminosäure Methionin an jede andere interne Position im Polypeptid bindet.

Es gibt keine Shine-Dalgarno-Sequenz in eukaryotischer mRNA, die als Ribosomenbindungsstelle fungiert. Zwischen dem 5′-Ende und dem AUG-Codon der mRNA befindet sich eine Basensequenz namens cap. Eine kleine Untereinheit des Ribosoms scannt die mRNA in Richtung 5′ → 3′, bis sie auf das Codon 5′-AUG-3′ stößt. Dieser Vorgang wird als Scannen bezeichnet. Initiationsfaktoren sind durch ihren Poly-A-Schwanz auch eng mit dem 3′-Ende der mRNA verbunden. Initiationsfaktoren zirkularisieren mRNA durch ihren Poly-A-Schwanz. Auf diese Weise trägt auch der Poly-A-Schwanz zur Translation von mRNA bei. Eukaryotische mRNAs sind monozistonic und kodieren ein einzelnes Polypeptid, haben daher einen einzigen offenen Leserahmen.

Bei Eukaryoten gibt es zehn Initiationsfaktoren. Sie sind elF (eukaryotische Initiationsfaktoren) sind elFI, eIF2, eIF3, eIF4A, eIF4B, eIF4C, eIF4D, eIF4F, eIF5, eIF6.

Es gibt zwei Elongationsfaktoren in Eukaryoten wie Prokaryoten. Sie sind eEFl (ähnlich EF-Tu) und eEF2 (ähnlich EF-G).

Eukaryoten haben nur einen Freisetzungsfaktor eRF, der eine GTP-Termination der Proteinsynthese erfordert. Es erkennt alle drei Stoppcodons.

Bei Eukaryoten wird die mRNA im Zellkern synthetisiert, dann prozessiert, modifiziert und durch Nukleoporen in das Zytoplasma weitergegeben. Die Proteinsynthese findet im Zytoplasma statt. Die mRNA in Prokaryoten ist sehr instabil und ihre Lebensdauer beträgt nur wenige Minuten. Die mRNA von Eukaryoten ist recht stabil und hat eine längere Lebensdauer von bis zu mehreren Tagen.

Proteinsynthese an gebundenen Ribosomen:

Ribosomen kommen in freiem Zustand im Zytoplasma vor und sind an die äußere Oberfläche des endoplasmatischen Retikulums gebunden, das als raues endoplasmatisches Retikulum (RER) bezeichnet wird. Die Anlagerung von Ribosomen an ER erfolgt nach Beginn der Proteinsynthese. Ob die Ribosomen Protein im freien oder gebundenen Zustand synthetisieren, hängt von der Art der Proteine ​​ab, die von den Ribosomen synthetisiert werden sollen. Die meisten Proteine, die im Zytoplasma im freien Zustand verbleiben, werden von freien Ribosomen synthetisiert.

Proteine, die von Ribosomen am ER synthetisiert werden, treten in das Lumen der Zisternen des ER ein, von wo sie in den Golgi-Apparat gelangen können, wo sie glykosyliert werden und Sekretgranula bilden, und viele von ihnen gelangen in Lysosomen.

Modifikation der Faltung freigesetzter Polypeptide:

Das DNA-Molekül spezifiziert nur die Primärstruktur, während die Faltung und andere Modifikationen von Proteinen selbst kontrolliert werden.

Das neu synthetisierte Polypeptid ist nicht immer ein funktionelles Protein. Das neu freigesetzte Polypeptid kann verschiedene Modifikationen erfahren. Ein Enzym Deformylase entfernt die Formylgruppe der ersten Aminosäure Methionin. Die Spaltungen von Proteinen sind am häufigsten. Einige Enzyme wie Exo-Aminopeptidasen entfernen einige Aminosäuren entweder vom N-Terminus-Ende oder vom C-Terminus-Ende oder beiden Enden.

Wie bei Insulin können auch interne Aminosäuren entfernt werden. Polyproteine ​​werden gespalten, um einzelne Proteine ​​zu erzeugen. Die Polypeptidkette kann einzeln oder in Verbindung mit anderen Ketten gefaltet werden, um tertiäre oder quaternäre Strukturen zu bilden. Prothetische Gruppen verbinden viele Proteine. Einige Proteine ​​unterstützen die Faltung von Polypeptiden. Sie werden Chaperon-Proteine ​​oder Chapronin-Proteine ​​genannt. Beispiele sind Bakterielles gro EL (E. coli), mitochondriales hsp 60 Mitonin.

Verschiedene chemische gängige Modifikationen neu freigesetzter Proteine ​​sind Glykosylierung, Phosphorylierung, Methylierung, Acetylierung usw.

Proteinsortierung oder Protein-Trafficking oder Protein-Targeting:

Die in der Zelle synthetisierten Proteine ​​müssen in den Zellkern oder andere Zielorganellen verlagert werden. Neu synthetisierte Polypeptide haben eine Signalsequenz (die ein Polypeptid ist) bestehend aus 13-36 Aminosäuren. Sie ist als Leadersequenz bekannt. Diese Signalsequenz wird von Rezeptoren erkannt, die sich innerhalb der Membranen der Zielorganellen befinden.

Bei der Synthese von Proteinen an freien Ribosomen erfolgt der Transfer nach der Translation. Erfolgt die Proteinsynthese an Ribosomen, die am endoplasmatischen Retikulum befestigt sind (Rough ER), erfolgt der Transfer gleichzeitig mit der Translation und wird als co-translationaler Transfer bezeichnet. Die Proteine, die in das Lumen des rauen ER eindringen, können in den Golgi-Apparat gelangen, von wo aus sie in die Sekretionslysosomen gelangen können. Die Signalsequenz wird durch Proteaseenzyme abgebaut.

Sobald alle diese Proteine ​​an ihrem richtigen Platz zusammengebaut sind, stellen sie die richtige biochemische Maschinerie bereit, die die Zellen ernährt, sich fortbewegt, sich vermehrt und am Leben hält.

Inhibitoren der Proteinsynthese:

Es gibt viele Chemikalien, sowohl synthetische als auch aus unterschiedlichen Quellen gewonnene Chemikalien wie Pilze, die an die Komponenten der Translationsmaschinerie binden und den Translationsprozess stoppen. Die meisten von ihnen sind antibakterielle Wirkstoffe oder Antibiotika, die ausschließlich auf Bakterien wirken und somit wirksame Werkzeuge in den Händen des Menschen sind, um verschiedene Infektionskrankheiten zu bekämpfen. Die meisten Antibiotika sind Inhibitoren der Translationsmaschinerie.

Es bindet an der “A”-Stelle am Ribosom. Dies verursacht eine vorzeitige Beendigung der Polypeptidkette.

Es hemmt den Dehnungsfaktor EF-Tu.

Es hemmt den Elongationsfaktor EF-G.

Es greift die “A”-Stelle am Ribosom an und verhindert die Bindung von Aminoacyl-tRNA.

Chloramphenicol: Es blockiert die Peptidyltransferreaktion.

Es bindet den Polypeptidausgangskanal des Ribosoms, blockiert daher den Ausgang der wachsenden Polypeptidkette und stoppt somit den Translationsprozess.

Streptomycin und Neomycin:

Diese hemmen die Bindung von tRNA fMet an die “P”-Stelle.

Inhibitoren in Eukaryoten:

Diphtherie-Toxin ist ein Toxin, das von Corynebacterium diphtheriae produziert wird. Dies verursacht eine Modifikation des eukarotischen Elongationsfaktors.


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Bemerkungen:

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