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Myoglobin in Fleisch

Myoglobin in Fleisch


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Als ich den Grund betrachtete, warum manches Fleisch weiß und der Rest rot ist, fand ich heraus, dass es auf den Myoglobinspiegel zurückzuführen ist, da ein höherer Myoglobinspiegel in "langsam zuckenden" Muskeln gefunden wird.

Ich habe auch gesehen, dass Myoglobin nicht gleich Hämoglobin ist, also was ist die Quelle von Myoglobin? Kommt es aus dem Blut?


Myoglobin ist ein Protein, das in Muskelzellen gebildet wird. Es ähnelt Hämoglobin, einem Protein, das von Blutzellen gebildet wird. Die von Ihnen verlinkte Antwort hilft, den Unterschied zu erklären, den Sie anscheinend verstehen. Die Quelle sind einfach die Ribosomen in den jeweiligen Zellen, die dieses Protein exprimieren. Die Farbe sowohl im Blut als auch im rohen oder seltenen Fleisch ist auf die Hämgruppe im Hämoglobin bzw. Myoglobin zurückzuführen.


Myoglobin

Myoglobin (Symbol MB oder MB) ist ein eisen- und sauerstoffbindendes Protein, das im Skelettmuskelgewebe von Wirbeltieren im Allgemeinen und in fast allen Säugetieren vorkommt. [5] [6] [7] [8] [9] Myoglobin ist entfernt mit Hämoglobin verwandt. Im Vergleich zu Hämoglobin hat Myoglobin eine höhere Affinität zu Sauerstoff und keine kooperative Bindung mit Sauerstoff wie Hämoglobin. [8] [10] Aber im Kern ist es ein sauerstoffbindendes Protein in den roten Blutkörperchen. Beim Menschen kommt Myoglobin nur nach Muskelverletzungen im Blutkreislauf vor. [11] [12] [13]

Hohe Konzentrationen von Myoglobin in Muskelzellen ermöglichen es Organismen, den Atem über einen längeren Zeitraum anzuhalten. Tauchende Säugetiere wie Wale und Robben haben Muskeln mit einem besonders hohen Myoglobinreichtum. [13] Myoglobin kommt in Muskel Typ I, Typ II A und Typ II B vor, aber die meisten Texte betrachten Myoglobin nicht in glatter Muskulatur. [ Zitat benötigt ]

Myoglobin war das erste Protein, dessen dreidimensionale Struktur durch Röntgenkristallographie aufgedeckt wurde. [14] Diese Leistung wurde 1958 von John Kendrew und Mitarbeitern berichtet. [15] Für diese Entdeckung teilte sich Kendrew 1962 mit Max Perutz den Nobelpreis für Chemie. [16] Obwohl es sich um eines der am besten untersuchten Proteine ​​in der Biologie handelt, ist seine physiologische Funktion noch nicht abschließend geklärt: Mäuse, die genetisch so verändert wurden, dass ihnen Myoglobin fehlt, können lebensfähig und fruchtbar sein, zeigen jedoch viele zelluläre und physiologische Anpassungen, um den Verlust zu überwinden. Durch die Beobachtung dieser Veränderungen bei Mäusen mit Myoglobinmangel wird die Hypothese aufgestellt, dass die Myoglobinfunktion mit einem erhöhten Sauerstofftransport zum Muskel und auch mit der Sauerstoffspeicherung zusammenhängt und als Fänger reaktiver Sauerstoffspezies dient. [17]

Beim Menschen wird Myoglobin durch die MB Gen. [18]

Myoglobin kann die Formen Oxymyoglobin (MbO2), Carboxymyoglobin (MbCO) und Metmyoglobin (met-Mb), analog zum Hämoglobin in den Formen Oxyhämoglobin (HbO2), Carboxyhämoglobin (HbCO) und Methämoglobin (met-Hb). [19]


Variationen der Fleischfarbe aufgrund anderer Faktoren als der Myoglobin-Chemie eine Zusammenfassung der jüngsten Erkenntnisse (eingeladene Überprüfung)

Diese Übersicht konzentriert sich auf die Mechanismen, die für einige der achromatischen Aspekte der Fleischfarbe (Blässe oder Dunkelheit) aufgrund der Lichtstreuung von Strukturen innerhalb des Gewebes verantwortlich sind. Jüngste Untersuchungen haben die Rolle von drei Schlüsselmechanismen hervorgehoben, die zu Variationen in der Leichtigkeit von Fleisch beitragen: (1) Variationen des Myofilamentgitterabstands und die daraus resultierenden Veränderungen des Myofibrillendurchmessers und des Muskelfaserdurchmessers. Eine 20-prozentige Zunahme der Leichtigkeit (L*-Wert) zwischen Muskeln mit einem ultimativen pH-Wert von 6,1 gegenüber 5,4 wird von einer 17-prozentigen Änderung des Muskelfaserdurchmessers begleitet. (2) Variationen der Sarkomerlänge, wenn diese mit Veränderungen des Myofilament- und Myofaserdurchmessers verbunden sind, (3) Variationen in der sarkoplasmatischen Proteinverteilung, einschließlich ob diese an die Myofilamente gebunden oder präzipitiert werden, wie durch eine Erhöhung des Verhältnisses um 1,24 gezeigt der Röntgenbeugungsintensitäten von der Masse im Zentrum der dünnen Filamente gegenüber dicken Filamenten in dunklen (pH 6,15) gegenüber hellen (pH 5,47) Muskeln. Der Klarheit halber bezieht sich die Diskussion dieser Mechanismen hauptsächlich auf pH und Temperatur bei Strenge (5 °C–35 °C), obwohl die Möglichkeit von Beiträgen zahlreicher anderer Faktoren anerkannt wird.

Schlüsselwörter: Achromie Farbe Fleisch Mikrostruktur Muskel Myofibrillen Rigor Temperatur Sarkoplasmatische Proteine ​​pH.


Wissenschaftler verbessern Farbe und Textur von kultiviertem Fleisch

Rinder-Skelettmuskelzellen, die in Gegenwart von Myoglobin (Mitte) oder Hämoglobin (rechts) gezüchtet wurden Credit: Robin Simsa & David Kaplan, Tufts University

Ein Team von Forschern unter der Leitung der Tufts University, die die Entwicklung von kultiviertem Fleisch untersuchten, fand heraus, dass die Zugabe des eisentragenden Proteins Myoglobin das Wachstum, die Textur und die Farbe von Rindermuskeln verbessert, die aus Zellen in Kultur gezüchtet wurden. Diese Entwicklung ist ein Schritt in Richtung des ultimativen Ziels, Fleisch aus Nutztierzellen für den menschlichen Verzehr zu züchten.

Die Forscher fanden heraus, dass Myoglobin die Proliferation und metabolische Aktivität von Rindermuskel-Satellitenzellen erhöht. Die Zugabe von entweder Myoglobin oder Hämoglobin führte auch zu einer Farbänderung, die eher mit der von Rindfleisch vergleichbar war. Die heute in FOODS veröffentlichten Ergebnisse weisen auf potenzielle Vorteile der Zugabe von Hämproteinen zu Zellmedien hin, um die Farbe und Textur von in Zellen gezüchtetem Fleisch zu verbessern.

„Geschmack, Farbe und Textur werden entscheidend für die Verbraucherakzeptanz von kultiviertem Fleisch sein“, sagte David Kaplan, Professor für Ingenieurwissenschaften der Familie Stern an der Tufts University School of Engineering und korrespondierender Autor der Studie. „Wenn es unser Ziel ist, so etwas wie ein Steak zu machen, müssen wir die richtigen Bedingungen für das Wachstum von Zellen finden, die die Bildung natürlicher Muskeln nachbilden. Die Zugabe von Myoglobin scheint eine weitere wichtige Ergänzung des Rezepts zu sein, die uns näher bringt um dieses Ziel zu erreichen", fügte Kaplan, Vorsitzender des Department of Biomedical Engineering und Fakultätsmitglied des Programms an der Sackler School of Graduate Biomedical Sciences in Tufts, hinzu.

Der Grund für die Entwicklung von kultiviertem Fleisch (auch als „Labor-Grown Meat“, „Cellular Agriculture“ oder „Cell-based Meat“ bezeichnet) ist das Potenzial, den Ressourcenbedarf in der Fleischproduktion zu reduzieren und die Menge an Ressourcen deutlich zu reduzieren ökologischer Fußabdruck im Verhältnis zur Tierhaltung. Die Tierhaltung wurde mit Treibhausgasemissionen, Antibiotikaresistenzproblemen, Tierschutzbedenken und Landnutzungsproblemen wie der Abholzung der Amazonas-Regenwälder in Verbindung gebracht. Die Möglichkeit, kultiviertes Fleisch in einem Bioreaktor wie beim Tissue Engineering zu züchten, könnte diese Probleme möglicherweise lindern. Es bleibt jedoch noch viel zu tun, um die Zellen so zu züchten, dass sie die Textur, Farbe und den Geschmack von natürlich gewonnenem Fleisch nachbilden.

Pflanzliche Fleischersatzprodukte wie der Impossible Burger enthalten Hämproteine ​​aus Soja, die das Produkt in Aussehen und Geschmack fleischähnlicher machen. Das von Tufts geleitete Forschungsteam stellte die Hypothese auf, dass die Zugabe von Hämproteinen zu Fleischzellkulturen nicht nur einen ähnlichen Effekt haben könnte, sondern auch das Wachstum von Muskelzellen verbessern könnte, die die Hämproteine ​​zum Gedeihen benötigen.

Myoglobin ist ein natürlicher Bestandteil des Muskels und Hämoglobin kommt im Blut vor. Beide tragen als Hämproteine ​​Eisenatome, die für den natürlichen blutigen, leicht „metallischen“ Geschmack von Rindfleisch verantwortlich sind. Die Forscher fanden heraus, dass die Zugabe von Hämoglobin oder Myoglobin die Farbe des bioartifiziellen Muskels in einen rötlich-braunen, fleischähnlichen Farbton ändert. Myoglobin war jedoch viel besser geeignet, um die Zellproliferation und Differenzierung der BSCs zu reifen Muskelzellen zu fördern und den Zellen zu helfen, Fasern zu bilden und eine satte fleischähnliche Farbe zu verleihen.


Gesamtpigment- und Myoglobinkonzentration in vier Rindermuskeln

Journal Series Paper No. 1294, genehmigt vom Direktor der Oklahoma Agricultural Experiment Station.

ZUSAMMENFASSUNG

– Diese Forschung sollte feststellen, ob quantitative Unterschiede in der Gesamtpigment- und Myoglobinkonzentration chemisch in Muskeln mit unterschiedlicher Sehfarbe nachgewiesen werden konnten. Zu diesem Zweck wurde ein Teil des M. longissimus dorsi, Psoas major, Bizeps femoris und Semitendinosus an bestimmten Stellen aus ausgewählten Ochsenkadavern als Versuchsmaterial entnommen. Jeder Muskel wurde einer Gesamtpigment-, Myoglobin-, Fett- und Feuchtigkeitsanalyse unterzogen. Der Hämoglobingehalt wurde durch die Differenz zwischen den Gesamtpigment- und Myoglobinkonzentrationen bestimmt. Die Korrektur der Gesamtpigment- und Myoglobinkonzentration für Fett und/oder Feuchtigkeit wurde verwendet, um seinen Einfluss auf die Variation der Menge der Muskelpigmentierung zu bestimmen.

Präzise Ergebnisse wurden mit den Gesamtpigment- und Myoglobin-Verfahren erhalten. Die Gesamtpigmentkonzentration war im Bizeps femoris am höchsten und im Semitendinosus am geringsten. Zwischen dem Longissimus dorsi und dem Psoas major wurde nur ein geringer Unterschied festgestellt. Die Myoglobinkonzentration in abnehmender Größenordnung für die untersuchten Muskeln betrug Bizeps femoris, Longissimus dorsi, Psoas major und Semitendinosus. Der Unterschied zwischen Myoglobin und Gesamtpigmentkonzentration im M. psoas major war darauf zurückzuführen, dass Hämoglobin einen größeren Anteil an der Gesamtpigmentierung ausmachte. Die Ergebnisse zeigten auch, dass Hämoglobin mehr zur Gesamtpigmentkonzentration und wahrscheinlich zur Muskelfarbe beitrug als zuvor berichtet. Die Aussagekraft der erhaltenen Ergebnisse wurde durch die Korrektur der Daten für Fett und/oder Feuchtigkeit nicht verändert.


Myoglobin in Fleisch - Biologie

Heute habe ich herausgefunden, dass der rote Saft in rohem rotem Fleisch kein Blut ist. Fast das gesamte Blut wird während der Schlachtung aus Fleisch entfernt, weshalb man auch kein Blut in rohem “weißem Fleisch” sieht, nur eine äußerst geringe Menge Blut verbleibt im Muskelgewebe, wenn man es aus dem Laden bekommt.

Also, was ist diese rote Flüssigkeit, die Sie in rotem Fleisch sehen? Rotes Fleisch wie Rindfleisch besteht aus ziemlich viel Wasser. Dieses Wasser, gemischt mit einem Protein namens Myoglobin, enthält schließlich den größten Teil dieser roten Flüssigkeit.

Tatsächlich unterscheidet sich rotes Fleisch von weißem Fleisch hauptsächlich aufgrund des Myoglobingehalts im Fleisch. Je mehr Myoglobin, desto röter das Fleisch. So gelten die meisten Tiere, wie Säugetiere, mit einem hohen Myoglobingehalt als „rotes Fleisch“, während Tiere mit niedrigem Myoglobingehalt, wie das meiste Geflügel, oder ohne Myoglobin, wie einige Meeresbewohner, als “ 8220weißes Fleisch”.

Myoglobin ist ein Protein, das Sauerstoff in Muskelzellen speichert, ähnlich wie sein Cousin Hämoglobin, das Sauerstoff in roten Blutkörperchen speichert. Dies ist für Muskeln notwendig, die bei häufigem, kontinuierlichem Gebrauch sofortigen Sauerstoff zur Energiegewinnung benötigen. Myoglobin ist hochpigmentiert, insbesondere rot. Je mehr Myoglobin, desto röter sieht das Fleisch aus und desto dunkler wird es beim Kochen.

Diese Verdunkelung des Fleisches beim Garen ist auch auf das Myoglobin oder genauer gesagt auf die Ladung des Eisenatoms im Myoglobin zurückzuführen. Wenn das Fleisch gekocht wird, bewegt sich das Eisenatom von einem Oxidationszustand von +2 zu einem Oxidationszustand von +3, wobei ein Elektron verloren geht. Die technischen Details sind hier nicht wichtig, aber wenn Sie wollen, lesen Sie den Abschnitt “Bonus-Factoids”, aber unterm Strich führt dies dazu, dass sich das Fleisch von rosarot zu braun verfärbt.

Profi-Tipp: Wenn Sie nach nicht urheberrechtlich geschützten Bildern für einen Artikel suchen, suchen Sie in der Google Bildersuche nicht nach “weißes Fleisch” oder einer anderen Variante davon.

Wenn Ihnen dieser Artikel und die folgenden Bonus-Fakten gefallen haben, könnten Sie auch Folgendes genießen:

  • Es ist möglich, dass Fleisch während des gesamten Garvorgangs rosarot bleibt, wenn es Nitriten ausgesetzt wurde. Es ist den Verpackern sogar möglich, auf künstliche Weise das Fleisch auch nach dem Verderben rosa aussehen zu lassen, indem sie ein Kohlenmonoxid-Molekül zur Produktion von Metmyoglobin binden. Verbraucher verbinden rosa Fleisch mit “frisch”, was den Umsatz steigert, obwohl die rosa Farbe wenig mit der Frische des Fleisches zu tun hat.
  • Schweine werden oft als „weißes Fleisch“ betrachtet, obwohl ihre Muskeln viel mehr Myoglobin enthalten als die meisten anderen Tiere mit weißem Fleisch. Dies ist jedoch eine viel niedrigere Myoglobinkonzentration als andere “rote Fleischsorten”, wie Kühe, aufgrund der Tatsache, dass Schweine faul sind und meistens den ganzen Tag nur herumliegen. Je nachdem, mit wem Sie sprechen, können Schweine also als weißes Fleisch oder rotes Fleisch angesehen werden, sie liegen mehr oder weniger zwischen den beiden Klassifizierungen.
  • Hühner und Puten gelten im Allgemeinen als weißes Fleisch, aber aufgrund der Tatsache, dass beide ihre Beine ausgiebig nutzen, enthalten ihre Beinmuskeln eine erhebliche Menge an Myoglobin, was dazu führt, dass ihr Fleisch beim Kochen dunkel wird, so dass sie in gewisser Weise sowohl rotes als auch weißes Fleisch enthalten . Wildes Geflügel, das viel mehr fliegt, enthält in der Regel nur “dunkles” Fleisch, das eine höhere Menge an Myoglobin enthält, da die Muskeln durch häufigen, kontinuierlichen Gebrauch mehr Sauerstoff benötigen.
  • Weißes Fleisch besteht aus “schnellen Fasern”, die für schnelle Aktivitätsausbrüche verwendet werden. Diese Muskeln erhalten Energie aus Glykogen, das wie Myoglobin in den Muskeln gespeichert wird.
  • Fische sind in erster Linie weißes Fleisch, da sie ihre Muskeln nie brauchen, um sich zu stützen, und daher viel weniger Myoglobin oder manchmal überhaupt kein Myoglobin benötigen, in einigen Fällen schwimmen sie, sodass ihr Muskelverbrauch viel weniger als sagen wir 1000 beträgt Pfund Kuh, die viel herumläuft und mit der Schwerkraft umgehen muss. Normalerweise ist das einzige rote Fleisch, das Sie bei einem Fisch finden, um seine Flossen und seinen Schwanz herum, die fast ständig verwendet werden.
  • Einige Fische wie Haie und Thunfische haben rotes Fleisch, weil sie schnelle Schwimmer sind und wandern und sich daher fast immer bewegen. Sie verwenden ihre Muskeln intensiv und enthalten daher viel mehr Myoglobin als die meisten anderen Meeresbewohner.
  • Im Gegensatz dazu besteht das weiße Fleisch von Hühnern aus etwa 0,05 % Myoglobin, während ihre Oberschenkel etwa 0,2 % Myoglobin enthalten Schweinefleisch und Kalbfleisch enthalten etwa 0,2 % Myoglobin Nicht-Kalbfleisch enthält etwa 1 bis 2 % Myoglobin, je nach auf Alter und Muskelverbrauch.
  • Das USDA betrachtet alle Fleischsorten, die von Nutztieren gewonnen werden, als “red”, weil sie mehr Myoglobin enthalten als Hühnchen oder Fisch.
  • Rindfleisch, das vakuumversiegelt ist und somit keinem Sauerstoff ausgesetzt ist, hat eher einen violetten Farbton. Sobald das Fleisch Sauerstoff ausgesetzt ist, wird es über einen Zeitraum von 10-20 Minuten allmählich rot, da das Myoglobin den Sauerstoff absorbiert.
  • Rindfleisch, das länger als 5 Tage im Kühlschrank aufbewahrt wird, beginnt aufgrund chemischer Veränderungen im Myoglobin braun zu werden. Dies bedeutet nicht unbedingt, dass es schlecht geworden ist, obwohl dies bei dieser Länge des ungefrorenen Speichers möglicherweise der Fall ist. Verwenden Sie am besten Ihre Nase, um sicher zu sein, nicht Ihre Augen.
  • Bevor Sie das rote Fleisch kochen, ist die Oxidationsstufe des Eisenatoms +2 und wird beim Kochen an ein Disauerstoffmolekül (O2) mit einer roten Farbe gebunden. Dieses Eisen verliert ein Elektron und geht auf eine Oxidationsstufe von +3 über. und koordiniert nun mit einem Wassermolekül (H2O). Dieser Vorgang führt dazu, dass das Fleisch braun wird.

43 Kommentare

Also, wenn ich das nächste Mal grille und mein Freund sagt, “Je blutiger, desto besser!”Ich werde ihn korrigieren und sagen: “Nein. Je mehr Myoglobin, desto besser!”

Beim zweiten Nachdenken könnte ich geschlagen werden!

Das Einweichen von Fleisch mit Nitrit ist eines der ältesten Myoglobin-Fixierungen. Bereits im 19. Jahrhundert wurde das Verfahren in mehreren deutschen Chemiezeitschriften ausführlich diskutiert. Die Struktur von MbNO2 war eine der ersten gelösten bioanorganischen Strukturen und ist bis heute von großem Interesse. Nitrite und Nitrosyle sind wichtige biologische Signalmoleküle. Während das Einweichen von Fleisch mit Nitrit den Verkaufswert verbessern kann, sollten hohe Nitritkonzentrationen vermieden werden. Lebensmittel wie verpackte Peperoni (auch wenn sie lecker sind) enthalten sehr hohe Mengen an Nitrit. Wenn Proteine ​​Hitze ausgesetzt werden, kommt es zu einem thermischen Abbau und die freien Nitritgruppen lagern sich unter Bildung von Nitrosaminen an. Nitrosamine wurden (unter anderem) mit Bauchspeicheldrüsenkrebs in Verbindung gebracht. Seltsamerweise sollte Nitrit theoretisch jeden Organismus töten, dessen Atmung von Mb/Hb-Systemen abhängig ist, da Nitrit für Sauerstoff günstig ist. Dies bedeutet, dass Nitrit Sauerstoff aus Myoglobin und Hämoglobin sehr schnell verdrängt. Die Umkehr dieses Prozesses, von dem angenommen wird, dass er durch die cd1-Nitritreduktase vermittelt wird, ist Gegenstand zahlreicher biochemischer Studien (an experimentellen, analytischen und theoretischen Fronten).

Yi, J. Heinecke, H. Tan, H. Ford, P. Richter-Addo, G. The Distal Pocket Histidin Residue in Horse Heart Myoglobin lenkt den O-Bindungsmodus von Nitrit zum Häm-Eisen. Marmelade. Chem.-Nr. Soz. 2009, 131, 18119-18128.
Visser, S. Dichtefunktionaltheorie (DFT) und kombinierte quantenmechanische/molekulare Mechanik (QM/MM) Studien zum Sauerstoffaktivierungsschritt in Stickstoffmonoxid-Synthase-Enzymen. Biochem. Soz. Übers. 2009, 37, 373-377.
Chen, H. Hirao, H. Derat, E. Schlichting, I. Shaik, S. Quantum Mechanical/Molecular Mechanical Study über die Mechanismen der Bildung von Verbindung I im Katalysezyklus der Chloroperoxidase: Ein Überblick über Hämenzyme. J.Phys. Chem.-Nr. B2008, 112, 9490-9500.
Cho, K. Hirao, H. Chen, H. Carvajal, M. Cohen, S. Derat, E. Thiel, W. Shaik, S. Verbindung I in Hem Thiolat Enzymes: A Comparative QM/MM Study. J.Phys. Chem.-Nr. A 2008, 112, 13128-13138.
Marti, M. Crespo, A. Bari, S. Doctorovich, F. Estrin, D. QM-MM-Studie zur Nitritreduktion durch Nitritreduktase von Pseudomonas aeruginosa. J.Phys. Chem.-Nr. B 2004, 108, 18073-18080.
Copeland, D. Soares, A. West, A. Richter-Addo, G. Kristallstrukturen der Nitrit- und Stickoxidkomplexe von Pferdeherzmyoglobin. J. Inorg. Biochem. 2006, 100, 1413-1425.
Cho, K. Derat, E. Shaik, S. Verbindung I der Stickoxid-Synthase: Der Protonierungszustand des aktiven Zentrums. Marmelade. Chem.-Nr. Soz. 2007, 129, 3182-3188.
Sundararajan, M. Hillier, I. Burton, N. Mechanism of Nitrit Reduction at T2Cu Centers: Electronic Structure Calculations of Catalysis by Copper Nitrit Reductase and by Synthetic Model Compounds. J.Phys. Chem.-Nr. B 2007, 111, 5511-5517.
Crespos, A. Marti, M. Kalko, S. Morreale, A. Orozco, M. Gelpi, J. Luque, J. Estrin, D. Theoretische Studie des verkürzten Hämoglobins HbN: Erforschung der molekularen Basis des NO-Entgiftungsmechanismus. Marmelade. Chem.-Nr. Soz. 2005, 127, 4433-4444.
Gladwin, M. Grubina, R. Doyle, M. Die neue chemische Biologie von Nitritreaktionen mit Hämoglobin: R-Zustandskatalyse, oxidative Denitrosylierung und Nitritreduktase/Anhydrase. Konten Chem.-Nr. Forschung. 2009, 42, 157-167.
Drago, R. Physikalische Methoden für Chemiker, 2. Aufl. Saunders College Publishing: Gainesville, 1977.
Voet, D. Voet, J. Pratt, C. Grundlagen der Biochemie: Leben auf molekularer Ebene, 2. Aufl. Fitzgerald, P., Ed. Wiley: New York, 2007, S. 295, 759.
Price, C. Geometrie der Moleküle, 1. Aufl. McGraw-Hill: Boston, 1971.
Dyall, K. Faegri, K. Relativistic Quantum Chemistry, 1. Aufl. Oxford University Press: New York, 2007.
Levine, I. Quantenchemie, 5. Aufl. Prentice Hall: New Jersey, 2000.
Rhodes, G. Crystallography Made Crystal Clear, 2. Aufl. Akademische Presse: San Diego, 2000.
Skoog, D. Holler, F. Crouch, S. Prinzipien der instrumentellen Analyse, 6. Aufl. Thomson: Belmont, 2007.
Biochemie und Ernährung, Kern- und Teilchenphysik. David R. Lide CRC Handbook of Chemistry and Physics, 71. Aufl. CRC-Pressen, 1991.


Warum unterscheidet sich Schweinefleisch von anderen roten Fleischsorten?

Mit anderen Worten, warum haben Kühe, Hunde, Katzen, Pferde, sogar Menschen knallrotes Fleisch * (kein Kannibale), aber Schweinefleisch ist ganz anders. Gleiche Frage auch für Vögel. Ich weiß, der eine ist ein Säugetier und der andere ist ein Vogel, duh. Aber warum sind sie anders.

Rotes/dunkles Fleisch ist reich an Myoglobin und wird für anhaltende Anstrengung verwendet. Weißes Fleisch ist besser für kurze Stöße (höhere Leistung, aber geringe Ausdauer, da keine Sauerstoffspeicherung).
Truthahn und Hühnchen haben dunkle Fleischbeine und weiße Fleischflugmuskeln, da es sich um Bodenvögel handelt, die viel laufen, aber selten fliegen. Gänse und Enten fliegen lange Strecken, also sind sie alle dunkles Fleisch. Viele kleine Tiere sind meist weißes Fleisch, da sie schnell rennen müssen, um Raubtieren zu entkommen.
Aufgrund der Fleischfarbe wäre es eine gute Vermutung, dass die Abstammung der Schweine mehr Panikrennen und weniger Fernreisen beinhaltet.


Wissenschaftler verbessern Farbe und Textur von kultiviertem Fleisch

Ein Team von Forschern unter der Leitung der Tufts University, die die Entwicklung von kultiviertem Fleisch untersuchten, fand heraus, dass die Zugabe des eisentragenden Proteins Myoglobin das Wachstum, die Textur und die Farbe von Rindermuskeln verbessert, die aus Zellen in Kultur gezüchtet wurden. Diese Entwicklung ist ein Schritt in Richtung des ultimativen Ziels, Fleisch aus Nutztierzellen für den menschlichen Verzehr zu züchten.

Die Forscher fanden heraus, dass Myoglobin die Proliferation und metabolische Aktivität von Rindermuskel-Satellitenzellen erhöht. Die Zugabe von entweder Myoglobin oder Hämoglobin führte auch zu einer Farbänderung, die eher mit der von Rindfleisch vergleichbar war. Die heute in FOODS veröffentlichten Ergebnisse weisen auf potenzielle Vorteile der Zugabe von Hämproteinen zu Zellmedien hin, um die Farbe und Textur von in Zellen gezüchtetem Fleisch zu verbessern.

„Geschmack, Farbe und Textur werden entscheidend für die Verbraucherakzeptanz von kultiviertem Fleisch sein“, sagte David Kaplan, Professor für Ingenieurwissenschaften der Familie Stern an der Tufts University School of Engineering und korrespondierender Autor der Studie. „Wenn es unser Ziel ist, so etwas wie ein Steak zu machen, müssen wir die richtigen Bedingungen für das Wachstum von Zellen finden, die die Bildung natürlicher Muskeln nachbilden. Die Zugabe von Myoglobin scheint eine weitere wichtige Ergänzung des Rezepts zu sein, die uns näher bringt um dieses Ziel zu erreichen", fügte Kaplan, Vorsitzender des Department of Biomedical Engineering und Fakultätsmitglied des Programms an der Sackler School of Graduate Biomedical Sciences in Tufts, hinzu.

Der Grund für die Entwicklung von kultiviertem Fleisch (auch als „Labor-Grown Meat“, „Cellular Agriculture“ oder „Cell-based Meat“ bezeichnet) ist das Potenzial, den Ressourcenbedarf für die Fleischproduktion zu reduzieren und die Menge an Ressourcen deutlich zu reduzieren ökologischer Fußabdruck im Verhältnis zur Tierhaltung. Die Tierhaltung wurde mit Treibhausgasemissionen, Antibiotikaresistenzproblemen, Tierschutzbedenken und Landnutzungsproblemen wie der Abholzung der Amazonas-Regenwälder in Verbindung gebracht. Die Möglichkeit, kultiviertes Fleisch in einem Bioreaktor zu züchten, wie beim Tissue Engineering, könnte diese Probleme möglicherweise lindern. Es bleibt jedoch noch viel zu tun, um die Zellen so zu züchten, dass sie die Textur, Farbe und den Geschmack von natürlich gewonnenem Fleisch nachbilden.

Pflanzliche Fleischersatzprodukte wie der Impossible Burger enthalten Hämproteine ​​aus Soja, die das Produkt in Aussehen und Geschmack fleischähnlicher machen. Das von Tufts geleitete Forschungsteam stellte die Hypothese auf, dass die Zugabe von Hämproteinen zu Fleischzellkulturen nicht nur einen ähnlichen Effekt haben könnte, sondern auch das Wachstum von Muskelzellen verbessern könnte, die die Hämproteine ​​zum Gedeihen benötigen.

Myoglobin ist ein natürlicher Bestandteil des Muskels und Hämoglobin kommt im Blut vor. Beide tragen als Hämproteine ​​Eisenatome, die für den natürlichen blutigen, leicht „metallischen“ Geschmack von Rindfleisch verantwortlich sind. Die Forscher fanden heraus, dass die Zugabe von Hämoglobin oder Myoglobin die Farbe des bioartifiziellen Muskels in einen rötlich-braunen, fleischähnlichen Farbton ändert. Myoglobin war jedoch viel besser geeignet, um die Zellproliferation und Differenzierung der BSCs zu reifen Muskelzellen zu fördern und den Zellen zu helfen, Fasern zu bilden und eine satte fleischähnliche Farbe zu verleihen.


Myoglobin in Fleisch - Biologie

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Vieh-Biosysteme: Clay Center, NE

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Titel: Genomweite Assoziation von Myoglobinkonzentrationen in Schweinelende

Interpretative Zusammenfassung: Die Schweinefleischqualität ist ein Anliegen für Erzeuger, Verpacker, Einzelhändler und Verbraucher. Die Farbe von magerem Fleisch ist ein Hauptaugenmerk für Verbraucher, da sie Farbe oft mit Frische verbinden. Myoglobin ist das primäre Pigment, das die rote Farbe von Schweinefleisch hervorruft. Um die Rötung von Schweinefleisch zu verstärken, ist eine Erhöhung der Myoglobinkonzentration wichtig. Daher müssen wir genetische Faktoren verstehen, die die Myoglobinkonzentration beeinflussen, um eine Verbesserung der Schweinefarbe zu ermöglichen. Das Ziel dieser Studie war es, genetische Marker zu identifizieren, die mit der Myoglobinkonzentration im Schweinelendenmuskel verbunden sind. Die endgültigen pH- und Myoglobinkonzentrationen wurden in 599 Lendenproben von Schweinen aus zwei verschiedenen kommerziellen Mastschweineanlagen gemessen. Eine Assoziationsanalyse identifizierte Regionen innerhalb von sieben Chromosomen, die mehr als die Hälfte der genetischen Varianz der Myoglobinkonzentration erklärten. Chromosom 7 hatte eine signifikante Region, die über ein Drittel der genetischen Varianz ausmachte, während Chromosom 14 drei signifikante Regionen aufwies. Innerhalb der identifizierten Region fanden wir Gene, die an der Regulierung der Eisen- oder Kalziumkonzentration im Muskel beteiligt sind. Eine Verbesserung der Schweinefarbe kann durch die Überwachung dieser Gene oder durch die Verwendung der mit Myoglobin assoziierten genetischen Marker bei Auswahlentscheidungen möglich sein

Technische Zusammenfassung: Magere Farbe ist ein Hauptaugenmerk bei der Identifizierung von Schweinelende für Exportmärkte, und Myoglobin ist das primäre Pigment, das die Schweinefleischfarbe bestimmt. Daher sollte eine Erhöhung der Myoglobinkonzentration die Rötung von Schweinefleischprodukten und die Anzahl der für den Export akzeptablen Lendenstücke erhöhen. Daher ist das Verständnis der genetischen Variation und der Parameter, die die Myoglobinkonzentration beeinflussen, entscheidend für die Verbesserung der Schweinefarbe. Das Ziel dieser Studie war es, genetische Marker zu identifizieren, die mit der Myoglobinkonzentration im Schweinelendenmuskel verbunden sind. Die endgültigen pH- und Myoglobinkonzentrationen wurden in Longissimus thoracis et lumborum-Proben von Schweinen (n = 599) aus zwei verschiedenen kommerziellen Mastschweineanlagen gemessen. Ein in GenSel implementiertes Bayes-C-Modell identifizierte Regionen innerhalb von 7 Chromosomen, die mehr als 63 % der genetischen Varianz der Myoglobinkonzentration erklärten. Chromosom 7 hatte 1 signifikante Region, die 37% der genetischen Varianz ausmachte, während Chromosom 14 4 signifikante Regionen hatte, die 9,8% der genetischen Varianz ausmachten. Kandidatengene in der Region auf Chromosom 7 waren an der Eisenhomöostase beteiligt, und Gene in den signifikanten Regionen auf Chromosom 14 waren an der Calciumregulation beteiligt. Die in dieser Studie identifizierten Gene stellen potenzielle Biomarker dar, die verwendet werden könnten, um auf höhere Myoglobinkonzentrationen in Schweinefleisch zu selektieren, was die Farbe von magerem Fleisch verbessern kann.


Verderb verschiedener Fleischsorten | Mikrobiologie

In diesem Artikel werden wir über den Verderb verschiedener Fleischsorten diskutieren.

Schweinefleisch ist das einzige Fleisch, das aufgrund seines hohen Vitamin-B-Gehalts leichter verdirbt als andere Fleischsorten. Milchsäurebakterien, hauptsächlich Lactobacillus, Leuconostoc, Streptococcus und Pediococcus, sind in beiden Fleischsorten vorhanden und können sogar bei gekühlter Temperatur wachsen. Milchsäurebakterien verursachen vor allem in Gegenwart von Saccharose eine Schleimproduktion, die eine grüne Färbung und Säuerung bewirken.

Frisches Rindfleisch durchläuft die Veränderung des Hämoglobins bzw. Myoglobins, des roten Pigments in den Blutmuskeln, so dass es zum Verlust der Blüte und zur Produktion von rotbraunem Methämoglobin und Met-Myoglobin (Abb. 21.3) und der grün-graubraunen Oxidation kommt Pigmente durch die Wirkung von Sauerstoff und Mikroorganismen. Pseudomonas und Micrococcus wachsen in Rindfleisch, das bei 10 °C oder niedriger gehalten wird.

Normalerweise verfault es bei Zimmertemperatur. Zu den berichteten Gattungen gehören Bacillus, Clostridium, Escherichia, Enterobacter, Proteus, Pseudomonas, Alcaligenes, Lactobacil­lus, Leuconostoc, Streptococcus, Micrococcus und Sarcina. Penicillium und Mucor wachsen auf Hamburgern.

4. Frische Schweinewurst:

Es besteht aus frisch gemahlenem Schweinefleisch, dem Salz und Gewürze hinzugefügt wurden. Es muss in Kühlschränken aufbewahrt werden. Es wurde festgestellt, dass Alternaria kleine dunkle Flecken bei gekühlten Verbindungen verursacht. Säuern, die häufigste Art des Verderbens bei 0 °C bis 11 °C, wurde dem Wachstum und der Säureproduktion von Lactobacillus und Leuconostoc zugeschrieben.

Pökelsalze machen Fleisch günstiger für das Wachstum von Gram-positiven Bakterien, Hefen und Schimmelpilzen als für Gram-negative Bakterien, die normalerweise Fleisch verderben. Die Belastung des zu pökelnden Fleischstücks mit Mikroorganismen kann den Verderb beeinflussen und den Pökelvorgang beeinträchtigen.

6. Getrocknetes Rindfleisch oder Rinderschinken:

Rinderschinken werden durch Bacillus-Arten schwammig, durch eine Vielzahl von Bakterien sauer, durch Halobacterium salinarium oder durch Bacillus-Arten rot gemacht. Gas in Gläsern mit gehacktem getrocknetem Rindfleisch wurde einem denitrifizierenden aeroben Organismus zugeschrieben, der Pseudomonas fluorescens ähnelt. Die Gase sind Stickoxide. Bacillus-Arten produzieren CO2.

Bei ausreichender Feuchtigkeit können Mikrokokken und Hefen eine schleimige Schicht bilden. Bei weniger Feuchtigkeit können Schimmelpilze Unschärfen und Verfärbungen verursachen. Für die Vergrünung durch die Produktion von Peroxiden sind verschiedene Bakterien verantwortlich. Oberflächenschleimigkeit begleitet oft die Begrünung. Speck und Schinken sind die anderen Fleischsorten, die durch verschiedene Bakterien verfaulen.



Bemerkungen:

  1. Toai

    Es ist möglich, lange über dieses Thema zu sprechen.

  2. L'angley

    I think it's the wrong way And you have to curl up from him.

  3. Dalston

    Es scheint mir, dass du falsch liegst

  4. Samugor

    Unendlich darüber zu diskutieren ist unmöglich

  5. Minos

    Ja ... hier, wie die Leute immer sagten: Sie unterrichten den ABC - sie schreien in der ganzen Hütte :)

  6. Maro

    Matchloses Thema, es ist angenehm für mich)))))



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