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1.16: Arten biochemischer Reaktionen - Biologie

1.16: Arten biochemischer Reaktionen - Biologie


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Was bekommt man, wenn man Biologie und Chemie kreuzt?

Kolibris mit ihren winzigen Körpern und ihrer hohen Aktivität haben die höchsten Stoffwechselraten aller Tiere – etwa ein Dutzend Mal so viel wie eine Taube und hundert Mal so viel wie ein Elefant. Die Stoffwechselrate oder Stoffwechselrate hat mit der Energiemenge zu tun, die der Organismus verbraucht. Und diese Energie wird verwendet, um die chemischen Reaktionen in den Zellen voranzutreiben – oder die biochemischen Reaktionen. Und natürlich sind es all die biochemischen Reaktionen, die es den Zellen ermöglichen, richtig zu funktionieren und das Leben zu erhalten.

Biochemische Reaktionen

Biochemische Reaktionen sind chemische Reaktionen, die in den Zellen von Lebewesen stattfinden. Das Feld von Biochemie zeigt, dass sowohl chemische als auch biologische Kenntnisse erforderlich sind, um die Lebensprozesse von Organismen auf Zellebene vollständig zu verstehen. Die Summe aller biochemischen Reaktionen in einem Organismus heißt Stoffwechsel. Es umfasst sowohl exotherme als auch endotherme Reaktionen.

Arten biochemischer Reaktionen

Exotherme Reaktionen in Organismen nennt man katabole Reaktionen. Diese Reaktionen zerlegen Moleküle in kleinere Einheiten und setzen Energie frei. Ein Beispiel für eine katabole Reaktion ist der Abbau von Glukose, wodurch Energie freigesetzt wird, die Zellen für die Durchführung von Lebensvorgängen benötigen. Endotherme Reaktionen in Organismen werden als . bezeichnet anabole Reaktionen. Diese Reaktionen bauen größere Moleküle aus kleineren auf. Ein Beispiel für eine anabole Reaktion ist die Verknüpfung von Aminosäuren zu einem Protein. Welche Art von Reaktionen – katabole oder anabole – treten Ihrer Meinung nach auf, wenn Ihr Körper Nahrung verdaut?

Zusammenfassung

  • Biochemische Reaktionen sind chemische Reaktionen, die in den Zellen von Organismen stattfinden.

Erkunde mehr

Verwenden Sie diese Ressource, um die folgenden Fragen zu beantworten.

  • Wie man biochemische Reaktionen im Körper und chemische Reaktionen im Chemielabor kontrastiert unter www.wikihow.com/Contrast-Biochemical-Reactions-Inside-the-Body-and-Chemical-Reactions-in--the-Chemistry-Laboratory.
  1. Definiere Stoffwechselreaktionen.
  2. Was katalysiert die meisten biochemischen Reaktionen im Körper?
  3. Welche Ausbeute ist bei den meisten enzymkatalysierten biochemischen Reaktionen typisch?

Rezension

  1. Was sind biochemische Reaktionen?
  2. Was ist Stoffwechsel?
  3. Katabolische Reaktionen beschreiben?
  4. Was ist ein Beispiel für eine biochemische Reaktion?

Skalenfreie Netzwerke in der Zellbiologie

Das Verhalten einer Zelle ist eine Folge der komplexen Interaktionen zwischen ihren zahlreichen Bestandteilen wie DNA, RNA, Proteinen und kleinen Molekülen. Zellen nutzen Signalwege und Regulationsmechanismen, um mehrere Prozesse zu koordinieren, sodass sie auf eine sich ständig ändernde Umgebung reagieren und sich daran anpassen können. Die Vielzahl der Komponenten, der Grad der Vernetzung und die komplexe Steuerung zellulärer Netze werden in den aufkommenden integrierten Genom- und Proteomanalysen deutlich. Es wird zunehmend anerkannt, dass das Verständnis von Eigenschaften, die sich aus der Ganzzellfunktion ergeben, integrierte, theoretische Beschreibungen der Beziehungen zwischen verschiedenen zellulären Komponenten erfordert. Jüngste theoretische Fortschritte ermöglichen es uns, die zellulare Netzwerkstruktur mit Graphkonzepten zu beschreiben und haben organisatorische Merkmale aufgezeigt, die mit zahlreichen nicht-biologischen Netzwerken geteilt werden. Wir haben jetzt die Möglichkeit, ein Netzwerk von Hunderten oder Tausenden von interagierenden Komponenten quantitativ zu beschreiben. Darüber hinaus geben uns die beobachteten Topologien zellularer Netzwerke Hinweise auf ihre Entwicklung und wie ihre Organisation ihre Funktion und dynamischen Reaktionen beeinflusst.


Biochemischer Test und Identifizierung von Salmonella Typhi

Gibt es einen biochemischen Test, um Salmonella paratyphi B von S. typhimurium zu unterscheiden? Gibt es einen anderen Test als Antiseren?

Tolle Recherche! bitte was ist der Unterschied zwischen Salmonella Typhi,S.Paratyphi, s.enteritidis und s.typhimorium. Vielen Dank

Biochemische Tests
Mutmaßliche Kolonien werden mit sekundären biochemischen Tests charakterisiert:
 Auf TSI-Schräglage: R/Y/H2S+/g+
 Lysin-Decarboxylase: positiv
 Citratverwertung: positiv
 Urease: negativ
 Beweglichkeit: positiv
 Indol: negativ
 MR: positiv
 SP: negativ
Nach diesen Tests sollten Sie auf Nähr- oder Trypton-Soja-Agar subkultivieren
Zur Serotypisierung an das Salmonella-Referenzlabor geschickt.

Ich habe ein Problem mit Salmonella spp.detection. Ich verwende Ihr Anti-Salmonella I (A-E+Vi) Serum. Kolonien auf bestimmten Medien sind spezifisch für Salmonellen, alle biochemischen Tests sind ebenfalls spezifisch, aber Serum gibt mir eine negative Reaktion.

schöne praktische forschung.und kannst du mir den grundlegenden unterschied und die ähnlichkeit zwischen typhi und tyhpimurium zeigen.

Typhimurium ist positiv für Citrattest Typhi ist negativ. Abgesehen davon unterscheiden sie sich in den Krankheiten, die sie produzieren, mit Typhi, der Typhus und Typhimurium produziert, die meisten Arten von Lebensmittelvergiftungen durch Salmonellen bei Geflügel usw.

Welche Antiseren haben Sie zur Salmonellen-Typhi-Identifizierung verwendet?

schöne Leistung, aber ich verwirre, dass es für alle Salmonella-Serovare gleich ist ….!

Sind S.typhi Citrat negativ. Sie haben negativ geschrieben.. aber in Annanthanarayan ist es für alle Salmonellenarten positiv geschrieben. Kann mir jemand sagen welches richtig ist?

Es wurde positiv auf Citrat getestet

Alle Salmonellenarten sind im Citratverwertungstest positiv, mit Ausnahme von Salmonella typhi, die negativ ist.

gute Recherche und klare Leitlinien. Sie haben detaillierte Identifikationsparameter für Salmonella-Serovare, insbesondere Salmonella Typhi, angegeben. Ich habe es in der nahen Vergangenheit gemacht. insbesondere nicht-typhoidale Serovare.

hi…kokeb welche Art von biochemischem Test Sie während Ihrer Arbeit an nicht typhiodalen Salmonellen durchgeführt haben

Ich habe folgende Tests durchgeführt:
1, TSI-Schräglage: R/Y/H2S+/g+
2, Lysin-Decarboxylase: positiv
3, Citratnutzung: positiv
4, Urease: negativ
5, Beweglichkeit: positiv
6, Indol: negativ
7, MR: positiv
8, P: negativ


Biologische Brennstoffzellen (BFC) und die Bioproduktion von Wasserstoff

EIN biologische Brennstoffzelle (BFC) oder Mikrobielle Brennstoffzelle (MFC) ist eine Art von Brennstoffzelle, die biochemische Energie in elektrische Energie umwandelt. Eine biologische Brennstoffzelle besteht wie andere Brennstoffzellentypen aus einer Anode, einer Kathode und einer ionenleitenden Membran. Im Anodenraum wird Brennstoff durch Mikroorganismen oxidiert, dabei entstehen Protonen und Elektronen. Im Kathodenraum werden Ionen verbraucht und das Nebenprodukt ist Wasser. Bei BFCs gibt es die Redoxreaktion zwischen dem Kohlenhydratsubstrat (wie Glukose und Methanol) und dem Katalysator – einem Mikroorganismus oder Enzym. Die biologische Brennstoffzelle ist in Abbildung 1 dargestellt. Der Hauptunterschied zwischen a Standard-Brennstoffzelle und ein BFC ist der Katalysator ist ein Mikroorganismus oder ein Enzym. Daher werden Edelmetalle für den Katalysator in BFCs nicht benötigt. Die Brennstoffzelle arbeitet in einem flüssigen Medium in einer nahezu neutralen Umgebung und bei einer niedrigen Temperatur. Die potentiellen Anwendungen für biologische Brennstoffzellen sind (1) Energiequellen mit geringer Leistung, (2) Sensoren, die auf direkten Elektrodeninteraktionen basieren, und (3) die elektrochemische Synthese von Chemikalien.

Abbildung 1: Eine biologische Brennstoffzelle (BFC)

Während des letzten Jahrzehnts wurden Verbesserungen bei der Auswahl der Mikroorganismen, der Prozesskinetik und der Verwendung verschiedener Mediatoren zur Verbesserung des Elektronentransfers erzielt. Auch viele Arten von Elektroden wurden auf Reaktionseffizienz untersucht.

In Bakterienzellen dienen Mitochondrien als Energiespeicher, indem sie chemische Energie in Form von Substanzen wie Nicotinamidadenindinukleotid mit hochenergetischem Wasserstoff (NADH) oder Nicotinamidadenosindinukleotidphosphat (NADPH) speichern oder abgeben. NADH und NADPH fungieren als Elektronentransferwege vom Substrat zu den Metaboliten. Das NADH/NAD-Verhältnis steigt mit zunehmender Sauerstofflimitierung.

Der größte Teil des Substrats wird durch die Kontrolle des Bakterienstoffwechsels in eine elektroaktive Substanz umgewandelt. Die oben erwähnten biologischen Reaktionen finden jedoch nur in verdünnten wässrigen Medien statt – was für Charge-Transfer-Reaktionen nicht immer geeignet ist. Der Elektronentransfer von diesen elektroaktiven Substanzen auf die Elektrode ist ein langsamer Prozess. Daher wird ein geeigneter Redox-Mediator benötigt, um den Elektronentransfer und die Elektrodenreaktion zu verbessern.

In einer Studie der Helinski University of Toronto wurde ein Mediator 2-Hydroxy-1,4-Naphthochinon (HNQ) verwendet, um den Elektronentransfer zu verbessern. Wenn diese Mediatorsubstanz im System vorhanden ist, ändert sich die Farbe im Biofilmreaktor. Die Farbveränderungen treten aufgrund der Stoffwechselaktivität des Biofilmreaktors und des Elektronentransfers in der Brennstoffzellenanode auf. Somit bietet es ein einfaches Verfahren zum Überwachen und Steuern von Funktionen der Brennstoffzelle.

Experimentelle Tests der bakteriellen Brennstoffzellen haben zu mehreren Schlussfolgerungen geführt. Erstens ist die Umwandlungsrate der elektrischen Energie aufgrund der komplexen Reaktionen niedriger (15 bis 25 Prozent) als bei chemischen Brennstoffzellen. Zweitens steigt die Stromdichte pro Anodenvolumen, wenn die Größe der Brennstoffzelle abnimmt. Schließlich erhöht sich die Leistungsabgabe, wenn die Bakterien immobilisiert werden. Ein weiterer ähnlicher Brennstoffzellentyp, der untersucht wurde, ist die enzymatische Brennstoffzelle. Das Ersetzen der Bakterien durch ein Enzym könnte den Prozess möglicherweise leichter kontrollieren, da enzymatische Reaktionen einfacher sind. Laut Forschern der Helinski University of Technology soll die Umwandlungsrate der Enzymatic Fuel Cell (EFC) bei über 50 Prozent liegen. Experimente haben gezeigt, dass die Rate bei der bakteriellen Brennstoffzelle im Bereich von 40 bis 55 Prozent liegt, wenn das Substrat Glukose ist. Ebenso dürfte sich die Stromdichte der EFC im Vergleich zu der der Bakterienbrennstoffzelle deutlich verbessern.

Neben der Nutzung von Bakterien oder Enzymen zur Energiegewinnung in BFCs gibt es auch verschiedene Möglichkeiten, Wasserstoff auf biologischem Wege zu erzeugen. Drei Hauptkategorien der Wasserstofferzeugung durch biologische Prozesse sind:

Photosynthese mit einzelligen Organismen, die Hydrogenase- oder Nitrogenase-Reaktionen verwenden
Bakterien, die anaerob Wasserstoff produzieren
Verfahren, bei denen eine Kombination von Bakterien verwendet wird, um komplexe organische Moleküle in eine Verbindung zu zerlegen, die mit wasserstoffproduzierenden Organismen in Wasserstoff umgewandelt werden kann

Wir stellen kurz die Photosynthese- und Verdauungsprozesse vor, die sich derzeit in der Entwicklung befinden.

Die Photosynthese besteht aus der Umwandlung von Lichtenergie in biochemische Energie durch eine photochemische Reaktion und die Reduktion von atmosphärischem Kohlendioxid zu organischen Verbindungen wie Zucker. Bestimmte Pflanzen und Algen absorbieren Sonnenenergie, und verschiedene Arten von Algen und Cyanobakterien produzieren während der Photosynthese Wasserstoff anstelle von Zucker. Diese Organismen besitzen Hydrogenase- oder Nitrogenase-Enzyme, um die Wasserstoffbildung zu katalysieren.

Mehrere Arten von Grünalgen produzieren Wasserstoff. Einige häufig untersuchte sind Scenedesmus, Chlamydomonas, C. reinhardtii, Anabaena Cylindrica, Synechococcus, Rhodobacter sp, Rubrivivax gelatinosus, Rhodovulum sulfidophilum, R. sphaeroides sowie viele andere. Scenedesmus produziert bei Lichteinwirkung Wasserstoff, nachdem es unter anaeroben Bedingungen im Dunkeln gehalten wurde. Diese Grünalge ist ein „wasserspaltender“ Organismus, was bedeutet, dass sie eine Biophotolyse mit Hydrogenase durchführt, um Wasser zu Wasserstoff zu reduzieren. Weitere Forschungsarbeiten wurden mit einer Mutante von Chlamydomonas durchgeführt, um einen kontinuierlichen Durchflussreaktor unter Verwendung dieser Algenart herzustellen. Obwohl eine hohe Lichtausbeute erzielt wurde: Wasserstoff ist die Hydrogenase-Reaktion sehr empfindlich gegenüber Sauerstoff, was Fortschritte in der Entwicklung dieser Bakterienart verhindert hat. Das National Renewable Energy Laboratory (NREL) hat neue Methoden entwickelt, um Wasserstoff durch Kontrolle von Sauerstoff und Schwefel in der Umgebung von C. reinhardtii zu verbessern. Die Algenkultur wird unter normalen Bedingungen gezüchtet und dann von Sauerstoff und Schwefel befreit, wodurch sie auf einen alternativen Stoffwechsel zur Wasserstoffproduktion umgestellt wird. Dieser Zyklus kann kontinuierlich wiederholt werden, um Wasserstoff zu erzeugen.

Ein stickstofffixierendes Cyanobakterium, Anabaena Cylindrica, produziert in einer Argonatmosphäre über mehrere Stunden gleichzeitig Wasserstoff und Sauerstoff. Die Wasserstoffproduktion erfolgt unter normalen atmosphärischen Bedingungen, jedoch mit einer viel langsameren Geschwindigkeit als die Stickstofffixierung. Die Wasserstoffproduktion kann erhöht werden, indem man den Algen den Stickstoff aushungert.

Die meisten der untersuchten photosynthetischen Systeme haben niedrige Wirkungsgrade. Jüngste Fortschritte in der Gentechnik können jedoch dazu beitragen, effizientere Systeme zu schaffen. Ein Beispiel ist R. Sphaeroides mit einem Photoenergieumsatz von 7 Prozent, was gering erscheint, aber angesichts des Wirkungsgrades von Photovoltaikanlagen von 10 Prozent signifikant ist.

Wasserstoff kann auch durch den mikrobiellen Verdau von organischem Material unter Lichtausschluss hergestellt werden. Viele dieser Bakterienarten produzieren Wasserstoff mit Säuren mit niedrigem Molekulargewicht. Leider sind die Reaktionsgeschwindigkeiten niedrig und es wird aufgrund der Hemmung mikrobieller Hydrogenasen zusammen mit der Reaktion von Wasserstoff mit anderen Spezies nicht viel Wasserstoff erzeugt. Wasserstoff reagiert typischerweise mit organischen Spezies oder Kohlendioxid, wodurch Methan entsteht. Daher besteht eine der Hauptherausforderungen bei Vergärungsprozessen darin, die Methanproduktion zu hemmen, um die Wasserstoffproduktion zu begünstigen. Die Erhöhung der Temperatur in diesen Arten von Systemen ist kein wirksames Verfahren zur Verbesserung der Prozesseffizienz, da dies normalerweise Enzyme und Bakterien denaturiert. Zu den vielversprechendsten Bakterien gehören Escherichia coli, Aerobacter aerogenes, Aerobactin cloacae, Pseudomonas sp und Clostridium butyricum. Clostridium butyricum hat aus 1 g Mikroorganismus bei 37 °C 35 mmol (784 ml) Wasserstoff pro Stunde abgegeben. Die Nutzung biologischer Verfahren zur Wasserstofferzeugung befindet sich am Punkt der technischen Systementwicklung, wobei die Photosynthese-Algen-Bakterien-Systeme derzeit die vielversprechendsten sind.

Biologische Energiesysteme haben viele Vorteile gegenüber herkömmlichen chemischen Systemen aufgrund des Niedertemperaturbetriebs und der ungefährlichen Materialien. Diese Systeme haben das Potenzial, den Transport und die Speicherung großer Mengen Wasserstoff zu eliminieren, da der Wasserstoff vor Ort erzeugt wird. Außerdem eliminiert die BFC das Auftreten einer Katalysatorvergiftung im Laufe der Zeit aufgrund der Verwendung von biologischen Katalysatoren. Diese natürlich vorkommenden Systeme halten die Zukunft der Energieerzeugung für tragbare und stationäre Systeme.


Experimentelle Verfahren

Allgemeine Verfahren

Dieses Projekt umfasst eine Reihe grundlegender Laborverfahren, darunter die Verwendung von Top-Loading-Waagen, die Übertragung kleiner Flüssigkeitsmengen mit Mikropipetten, die Messung der Lichtabsorption bei bestimmten Wellenlängen und die Erstellung geeigneter Diagramme. Ich habe dieses Experiment mit Studenten im zweiten Jahr bis zu Senioren durchgeführt. Um sicherzustellen, dass die Schüler die Experimente effizient durchführen können, habe ich zu Beginn des Semesters normalerweise eine einfache Mikropipettierübung eingefügt, bei der die Schüler unterschiedliche Mengen an Methylenblau und Wasser in eine Reihe von Röhrchen geben, um das gleiche Endvolumen zu erhalten, die Extinktion zu messen der Lösungen bei 600 nm und konstruiere dann eine Standardkurve. Ich habe routinemäßig 13 × 100 mm Glasröhrchen verwendet, die direkt in den Küvettenhalter eines einfachen Spektralphotometers wie einem Thermo Spectronic Genesys 20 passen, und habe die Studenten ihre Grafiken mit Excel erstellen lassen. Andere Dozenten ziehen es möglicherweise vor, andere Instrumente und normale Küvetten zu verwenden und Grafiken mit anderer Software zu erstellen. Diese Vorübung ist jedoch sehr hilfreich, um Studierende mit relativ wenig Laborerfahrung auf das Projekt vorzubereiten.

Bräunen in verschiedenen Apfelsorten

Ziel dieses Versuchsteils ist es, den Phänotyp der Bräunung bei verschiedenen Apfelsorten zu beurteilen. Eine Auswahl an Äpfeln, die in einem örtlichen Lebensmittelgeschäft oder auf einem Bauernhof gekauft wurden, wird zur Verfügung gestellt, aber jede Gruppe wird ermutigt, ihre eigene Probe mitzubringen. Für dieses Experiment wird nur ein mittelgroßer Apfel benötigt. Der Apfel wird gewaschen und geschält, um den Großteil der pigmentierten Außenschicht zu entfernen. Mit einem scharfen Messer werden aus dem mittleren Teil des Apfels außerhalb des Kerns zwei 5 mm (0,5 cm) dicke Abschnitte geschnitten und in eine Kunststoff-Petrischale gelegt. Während des Praktikums beobachten die Studierenden die Farbbildung auf der Apfeloberfläche. Die Schüler nehmen dann die Petrischale mit nach Hause und verfolgen die Farbbildung in den nächsten 2 Tagen in 12-Stunden-Intervallen weiter. Sie verwenden eine einfache Farbskala 14 als Anhaltspunkt und notieren sowohl die Farbe als auch den Anteil der Oberfläche der Frucht, der mit der Zeit braun geworden ist.

Herstellung eines Extrakts aus Apfelgewebe

Ziel dieses Versuchsteils ist es, einen Extrakt des Apfelgewebes herzustellen, der für Enzym- und Proteinassays sowie für die Bestimmung von Gesamtphenolverbindungen verwendet werden kann. Der Rest des Apfels, der für das Bräunungsexperiment verwendet wurde, wird mit einem Messer in feine Stücke geschnitten. Apfelgewebe (50 g) wird auf einer Toploading-Waage abgewogen und zusammen mit 10 g gereinigtem weißem Quarzsand (Sigma Aldrich) in einen Mörser überführt. 10 ml 0,1 M Natriumphosphatpuffer, pH 6,8 werden zugegeben und das Gewebe wird 5–10 min mit einem Pistill zu einer Aufschlämmung gemahlen. Die Aufschlämmung wird zu einem 8-in. Quadrat eines doppelt dicken Käsetuchs auf einem 250-ml-Becher. Das Käsetuch wird um das Apfelmark hochgezogen und zusammengedrückt, um so viel Flüssigkeit wie möglich auszudrücken. Die Flüssigkeit wird in zwei 15-mL-Schraubdeckel-Zentrifugenröhrchen aus Kunststoff überführt und bei etwa 3.000 U/min in einer klinischen Zentrifuge 5 min lang zentrifugiert. Die überstehende Flüssigkeit wird in ein sauberes 50-ml-Plastikzentrifugenröhrchen überführt und auf Eis aufbewahrt, während die Schüler die Enzymtests durchführen.

Enzymassay für Polyphenoloxidase

Ziel dieses Versuchsteils ist es, die Aktivität der Polyphenoloxidase (PPO) im Apfelextrakt unter Verwendung von 3,4-Dihydroxy-l-phenylalanin (l-DOPA) als Substrat zu messen. Diese Verbindung wird zunächst zu Dopamin oxidiert, das dann das farbige Produkt Dopachrom bildet. Die Schüler erhalten eine Pufferlösung (0,1 M Natriumphosphat, pH 6,8), eine Substratlösung (20 mM l -DOPA in 0,1 M Natriumphosphat, pH 6,8) und ein einfaches Spektrophotometer wie ein Thermo Spectronic Genesys 20-Gerät. Die Löslichkeitsgrenze von 1-DOPA liegt nahe bei 20 mM, daher kann es erforderlich sein, den pH-Wert der Lösung mit einer kleinen Menge konzentrierter HCl einzustellen, um eine klare Lösung zu erhalten.

Die Studierenden messen zunächst die Geschwindigkeit der Produktbildung bei der spontanen Reaktion von l-DOPA mit Sauerstoff, also ohne Extrakt. 3,8 ml 0,1 M Natriumphosphatpuffer, pH 6,8, werden zusammen mit 0,2 ml (200 µl) des 20 mM l -DOPA-Substrats in ein 13 × 100 mm Teströhrchen gegeben. Die Lösung wurde 5 Sekunden lang kräftig auf einem Vortex-Mischer gemischt, um so viel Sauerstoff wie möglich einzuführen. Das Röhrchen wird in den Küvettenhalter des Spektralphotometers eingesetzt, das Gerät wird bei einer Wellenlänge von 475 nm auf null Extinktion eingestellt und die Extinktion wird 3 min lang in 15-s-Intervallen abgelesen. Um die Rate zu berechnen, erstellen die Schüler eine Grafik, in der sie einzeichnen EIN475 als Funktion der Zeit. Ich lasse sie dies mit Excel tun, aber sie können es auch mit Millimeterpapier tun. Sie passen eine Linie an so viele Punkte wie möglich an. Den Schülern wird gesagt, dass es möglicherweise nicht möglich ist, alle Messwerte einzubeziehen, da sich die Enzymreaktionen oft verlangsamen, wenn ein Substrat erschöpft ist (entweder l -DOPA oder O2 in diesem Fall) oder als Hemmprodukt gebildet wird. Sie drücken die Reaktionsgeschwindigkeit als zeitliche Extinktionsänderung aus (ΔEIN475 min –1 ).

Die Schüler versuchen dann, die PPO-Aktivität in ihrem Apfelextrakt zu bestimmen, indem sie eine neue Reaktion einrichten, bei der sie 3,6 ml 0,1 M Natriumphosphatpuffer, pH 6,8, zusammen mit 0,2 ml (200 µl) Apfelextrakt in ein sauberes Röhrchen geben und 0,2 ml (200 µl) der 20 mM l -DOPA-Substratlösung. Nach kräftigem Mischen der Lösung auf einem Vortex-Mischer für fünf (5) s wird das Röhrchen wieder in das Spektrophotometer gestellt und die Extinktion bei 475 nm in 15-s-Intervallen für 3 min gemessen. Ein neues Geschwindigkeitsdiagramm wird wie zuvor entweder mit Excel oder Millimeterpapier erstellt. Die Schüler werden gebeten, sich die Ergebnisse genau anzusehen und gegebenenfalls die Menge des Apfelextrakts anzupassen. Sie können ein kleineres Extraktvolumen (25, 50 oder 100 µl) verwenden, wenn die Geschwindigkeit zu hoch ist, oder ein größeres Extraktvolumen (300, 400, 600 oder 1.000 µl), wenn die Geschwindigkeit zu langsam ist. Die Puffermenge wird so eingestellt, dass das Gesamtvolumen immer 4,0 mL (4000 µL) beträgt. Sobald sie ein Volumen des Apfelextrakts gefunden haben, das eine gute Reaktionsgeschwindigkeit ergibt, wiederholen die Schüler den Assay, so dass sie drei Wiederholungswerte mit der gleichen Extraktmenge haben. Sie ziehen die Rate für die (spontane) Kontrollreaktion ab, um die Netto-PPO-Aktivität (ΔEIN475 min −1 ) und berechnen dann die durchschnittliche Reaktionsgeschwindigkeit als ΔEIN475 min −1 mL −1 des Extrakts. Es dauert nicht sehr lange, die Reaktionen durchzuführen, daher lasse ich sie normalerweise die Geschwindigkeiten mit zwei verschiedenen Volumina des Extrakts mitteln, um die beste Schätzung seiner Aktivität zu erhalten. Der Apfelextrakt wird dann bis zur nächsten Laborsitzung bei -20°C im Gefrierschrank aufbewahrt.

Messung von Proteinkonzentrationen

Ziel dieses Versuchsteils ist die Erstellung einer Proteinstandardkurve unter Verwendung von Rinderserumalbumin (BSA) als Proteinstandard und dem Bradford Coomassie Blue Reagenz 17 und die Verwendung dieser Standardkurve zur Bestimmung der Proteinkonzentration des Apfelextrakts. Die Studierenden stellten eine Reihe von 13 × 100 mm Röhrchen mit unterschiedlichen Mengen von 1 mg mL −1 BSA und Wasser auf, um ein Gesamtprobenvolumen von 0,1 mL (100 µL) zu erhalten. Anschließend fügen sie jedem Röhrchen 3 ml des Bradford Coomassie Blue-Proteinreagens hinzu. Sie mischen die Lösungen durch Inversion und messen nach 10 min bei Raumtemperatur die Extinktion bei 595 nm im Spektrophotometer. Durch Auftragen der Anzahl von Mikrogramm (μg) BSA auf dem x-Achse und Extinktion auf der Ja-Achse erzeugen sie eine Standardkurve.

Da sie die Proteinkonzentration ihres Apfelextrakts nicht kennen, müssen sie den Test mit mehreren verschiedenen Volumina ihrer Probe wiederholen. Ich habe sie Testvolumina von 5 bis 100 µL in zweifacher Ausführung durchführen lassen, wobei Wasser verwendet wurde, um das Gesamtprobenvolumen auf 0,1 mL (100 µL) aufzufüllen. Sie fügen erneut 3 ml des Bradford Coomassie Blue-Proteinreagens hinzu und mischen die Lösungen durch Umdrehen. Nach 10 min bei Raumtemperatur lesen sie die Extinktion bei 595 nm ab. Sie verwenden die Steigung ihrer Standardkurve, um die Extinktionswerte der Proben, die in den Bereich der Standards fallen, in eine Proteinmenge umzurechnen und berechnen dann die Proteinkonzentration des Extrakts in mg mL −1 . Schließlich berechnen sie die spezifische Aktivität der Polyphenoloxidase-Aktivität in ihrem Apfelextrakt als Δ475 min −1 (mg Protein) −1 indem der Aktivitätswert durch den Proteinwert dividiert wird. Der Apfelextrakt enthält neben PPO viele andere Proteine, aber je höher die spezifische Aktivität, desto höher die Konzentration dieses speziellen Enzyms.

Messung der gesamten phenolischen Verbindungen im Apfelextrakt

Ziel dieses Versuchsteils ist es, die Konzentration an phenolischen Verbindungen im Apfelextrakt zu bestimmen. Da jede Apfelsorte eine andere Mischung von Verbindungen enthält, habe ich die Schüler die Gesamtkonzentration dieser Verbindungen mit dem Folin-Ciocalteau-Reagenz 18 messen lassen. Dieses Reagens reagiert mit aromatischen Verbindungen, die eine oder mehrere Hydroxyl- oder Thiolgruppen aufweisen. Da das Folin-Ciocalteau-Reagenz auch mit Aminosäuren reagiert (und häufig für Proteinassays verwendet wird), ist es notwendig, Makromoleküle aus dem Apfelextrakt zu entfernen. Die Studierenden klären zunächst einen Teil ihres Extraktes, indem sie 1,0 mL in ein 1,5 mL Mikrozentrifugenröhrchen geben und die Probe in einer Mikrozentrifuge bei 13.000 U/min 5 bis 20 min zentrifugieren. Anschließend übertragen sie 500 µl des Überstands auf eine Pall Nanosep 3K-Zentrifugal-Spin-Säule mit einer 3000-Dalton-Cutoff-Membran. Diese Membran hält fast alle Proteine ​​und Peptide im Extrakt zurück, lässt jedoch die kleineren Moleküle einschließlich der phenolischen Verbindungen durch. Sie zentrifugieren die Probe 20 min bei 13.000 U/min in einer Mikrozentrifuge. Einige Extrakte verstopfen auch nach der Vorklärung noch schnell den Membranfilter und es können nur 100 bis 200 µL Filtrat gewonnen werden.

Wie beim Proteinassay muss zunächst eine Standardkurve für die phenolischen Verbindungen und das Folin-Ciocalteau-Reagenz erstellt werden. Sie werden mit einer Gallussäure-Stammlösung in einer Konzentration von 1 mg mL −1 und einer Lösung von 2% Na . geliefert2CO3. Sie werden auch mit dem Folin-Ciocalteau-Reagenz (Sigma Aldrich) geliefert, das 1/2 mit Wasser verdünnt wurde.

Um die Standardkurve zu erstellen, fügen sie 3,0 ml 2% Na . hinzu2CO3 zu einer Reihe von 13 × 100 mm Rohren. Anschließend fügen sie unterschiedliche Volumina von 1 mg mL −1 Gallussäure und Wasser hinzu, um ein Gesamtprobenvolumen von 0,1 mL (100 µL) zu erhalten. Schließlich fügen sie 0,1 ml (100 µl) des verdünnten Folin-Ciocalteau-Reagenz hinzu. Die Lösungen werden auf einem Vortex-Mischer gemischt und 30 min bei Raumtemperatur stehen gelassen. Die Extinktion der Lösungen wird dann bei 750 nm in einem Spektrophotometer abgelesen und eine Standardkurve wie für den Proteinassay erstellt.

Um die phenolische Gesamtkonzentration ihres Apfelextrakts zu bestimmen, testen sie auf die gleiche Weise Volumina von 5 bis 100 µL, wobei das Gesamtprobenvolumen mit Wasser auf 0,1 mL aufgefüllt wird. Anhand der Standardkurve bestimmen die Schüler dann die Anzahl der „Gallussäureäquivalente“ bzw. der Gesamtphenolverbindungen pro ml ihres Extrakts. Wie beim Proteinassay verwenden sie so viele Extinktionswerte wie möglich, die in den Bereich der Standardkurve fallen. Sie können alle verwendbaren Konzentrationen mitteln, um einen einzigen Wert für ihren Apfelextrakt zu erhalten.

Zusammenstellung von Daten

Die Ergebnisse werden dann in einer großen Tabelle zusammengestellt. Für jede Apfelsorte notieren die Schüler die Bräunungsrate, die spezifische Aktivität der Polyphenoloxidasen im Apfelextrakt als Δ475 min −1 (mg Protein) −1 und die Gesamtkonzentration der phenolischen Verbindung als Gallussäureäquivalent ml −1 des Apfelextrakts. Da das Melaninbildungspotential sowohl die spezifische Aktivität des Enzyms als auch die Konzentration des möglichen Substrats widerspiegeln sollte, können die Schüler den spezifischen Aktivitätswert zum Konzentrationswert der Phenolverbindung addieren, um das Melaninbildungspotential besser abschätzen zu können. Sie können dann die verschiedenen Äpfel nach diesem Wert einstufen und diese Rangfolge mit dem beobachteten Bräunungsphänotyp vergleichen.


Umgang mit Proben:

Die meisten biochemischen Tests können entweder mit Serum oder heparinisiertem Plasma durchgeführt werden. Einige wenige (z. B. Insulin) benötigen Serum, während Kalium am besten an Heparinplasma gemessen wird, das unmittelbar nach der Entnahme abgetrennt wird. Die Glukosemessung erfordert Fluorid/Oxalat-Plasma. Geeignete Sammelröhrchen mit und ohne Antikoagulans sind im Handel erhältlich. Kunststoffröhrchen sind für Blut in Antikoagulanzien zufriedenstellend, aber geronnenes Blut muss entweder in Glasröhrchen oder speziell beschichtete Kunststoffröhrchen gesammelt werden, um zu verhindern, dass das Gerinnsel an den Gefäßwänden haftet.

Proben für die biochemische Analyse sollten so bald wie möglich nach der Entnahme getrennt werden, um Artefakte durch Hämolyse und das Austreten von intrazellulären Flüssigkeitskomponenten (z. B. Kalium) aus den Zellen zu minimieren. Proben in Antikoagulans können sofort zentrifugiert werden, aber geronnene Proben benötigen mindestens 30 Minuten, damit sich das Gerinnsel bilden kann. Fluorid-/Oxalatproben hämolysieren sehr leicht, da die Zellen nicht mehr atmen können, daher ist eine rechtzeitige Trennung besonders wichtig. Proprietäre Gele oder Kunststoffkügelchen unterstützen die Trennung und können in das Sammelröhrchen eingearbeitet oder vor der Zentrifugation hinzugefügt werden.

Größere Becherzentrifugen akzeptieren fast jede Art und Größe von Röhrchen, aber die Rotoren erfordern ein sorgfältiges Auswuchten. Sie sollten 10 min bei 3.000 U/min geschleudert werden. Doppelzweck-Hochgeschwindigkeits-Mikrohämatokrit-Zentrifugen werden für den praktischen Einsatz bevorzugt, da sie Proben schneller trennen und dieselbe Maschine zur Messung von PCV verwendet werden kann. Sie können jedoch nur eine begrenzte Auswahl an kleinvolumigen Rohren verarbeiten.

Einige „Gel-Röhrchen“-Produkte können eine dauerhafte Trennung von Serum oder Plasma ermöglichen, andernfalls muss dieses in ein frisches Röhrchen getrennt werden. Das neue Röhrchen muss entsprechend gekennzeichnet sein. Die Proben können dann an ein professionelles Labor geschickt oder in der Praxis analysiert werden.


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Zelluläre Assays

Zellbasierte Assays sind die bevorzugten funktionellen/phänotypischen in vitro Werkzeuge sowohl für die Entdeckungsbiologie als auch für die Bewertung der Aktivität von biologischen Modulatoren. In den letzten Jahren waren sie auch weithin für Target-Engagement-Assays erforscht und als primäre Anzeige für membrangebundene Ziele wie Ionenkanäle und GPCRs.

Über den klassischen Einsatz zellbasierter Assays für molekularbiologische Studien (wie Western Blot) hinaus können ausgefeiltere Techniken verwendet werden, um den Erfolg der Entdeckung neuer therapeutischer Modalitäten und/oder therapeutischer Wirkstoffe voranzutreiben. Während Definieren der Assay-Suite, die erforderlich ist, um eine Wirkstoffforschung zu leiten, mehrere Parameter müssen berücksichtigt werden. Zu den wichtigsten gehören:

  • Pegel der Anzeige: proximale Zielmarker, distale Marker, funktionelle/phänotypische Anzeigen
  • Die Art der Zellen: Laborzelllinien, iPSC und Stammzellen, Primärzellen, Speziesspezifität, genomischer Hintergrund und Integrität
  • Die Erkennungsmodalität und/oder Technologie: Hochdurchsatzkompatibel im Vergleich zu hochentwickelten/gemultiplexten zellularen Auslesungen

Um die beste Flexibilität und höchster Erfolg, Wir haben ein breites Know-how entwickelt mit mehrere Zellmodelle, Auslesungen und Techniken. In Bezug auf die Bewertung zellulärer Ereignisse auf verschiedenen Ebenen auf dem Weg zu einer funktionellen Reaktion haben wir Erfahrung in:

  • Proximale Zielanzeigen: Target-Stabilität (mit Reportergen-Fusion oder Immunoassays), Target-Interaktoren (mit Split-Reporting-Systemen), Target-Aktivität (mit Immunoassays oder über LC-MS), sekundäre Botenstoffe (über Immunoassays oder Bildgebung zum Beispiel für Calcium)
  • Distale Anzeige des Ziels: subzelluläre Lokalisierung (über Split-Reporter oder über Bildgebung), Aktivierung des Signalwegs (über Immunoassays), Transkriptionsauslesungen (über Reporter-Assay oder qRT-PCR)
  • Funktionelle/phänotypische Anzeigen: Zellzyklus (über Zytometrie), Zellproliferation (metabolische und bildgebende Ablesungen), Differenzierung (Bildgebung und Zytometrie), Zelltransport (über Bildgebung), metabolische Aktivität (metabolische Assays), Morphologie (Bildgebung), andere krankheitsspezifische Ablesungen (ADCC .) als Beispiel)

In Bezug auf zelluläre Modelle zusätzlich zu eine Zellbank mit 100+ gängigen Laborlinien, wir haben umfangreiche Erfahrung im Umgang mit Primärzellen (PBMCs, Fibroblasten, Endothelzellen, Hepatozyten, Astrozyten und Neuronen), Stammzellen, und komplexe co- und gemischt-zelluläre Assays (Astrozyten-Neuronen, Blut-Hirn-Schrankenmodelle und Sphäroide).

Wir haben multiple state-of-the-art technologies for cellular assays that we apply to achieve the best outcome tailored to the project requirements. Darunter:

  • State-of-the-art Fluoreszenz (FI, FP, TR-FRET, Alpha) and luminescence Detektoren
  • Immunoassays (Mesoscale Discovery, SMCxPRO, Erenna Singulex, ELISA detectors)
  • Imaging (Acumen, InCell 2000, InCell 6000 confocal with live module)
  • Zytometrie (BD FACS canto and aria)
  • LC-MS (for metabolite quantification)

In addition to cellular assays for functional readouts, we have a long-standing history of cellular assays for in vitro ADME studies. Darunter:


1.16: Types of Biochemical Reactions - Biology

GCSE/Advanced level Chemistry Notes: My online chemical calculation revision pages

CALCULATIONS IN CHEMISTRY

and quantitative chemical analysis

(plus links to qualitative chemical tests)

Doc Brown's Chemistry KS4 science GCSE 9-1, IGCSE, O Level and GCE AS A2 Advanced A Level Revision Notes

CHEMICAL CALCULATIONS PAGES INDEX

On-line Quantitative Chemistry Calculations

Online practice exam chemistry CALCULATIONS and solved problems for KS4 Science GCSE/IGCSE CHEMISTRY and basic starter chemical calculations for A level AS/A2/IB * F/H (foundation/higher) represent easier/harder UK KS4 GCSE/IGCSE/KS4 science-chemistry courses * There are 16 linked sections listed below * EMAIL query? comment e.g. spotted a silly error or request for type of GCSE calculation I don't seem to have covered? In sections 1-16 you can study definitions of the terms used and examples of how to do chemical calculations. Sections 2 to 6 illustrate the basic 'calculation' requirements for most UK GCSE Science students. Sections 1, and 7 to 15 cover most extra material for higher GCSE student in Science, triple award or IGCSE Chemistry. These revision notes and practice questions on how to do chemical calculations and worked examples should prove useful for the new AQA, Edexcel and OCR GCSE (9 1) chemistry science courses.

Just click on the icons for notes and examples of a particular type of calculation to revise from.

To self-test yourself for revision

click on the icon for a type in answer quiz,

or for a multiple choice quiz of 5Q's selected at random from the database

T here are two larger combined quizzes for foundation (F) or higher (H) GCSE/IGCSE students.

F/H suggests general foundation/higher revising guidelines for GCSE level i.e. F+ H = some easy and some hard!

Please note the Quiz feedback either relates directly to the Q [. -xx] OR it may be a typical worked example.

Make sure you understand and can use the symbols: = equal to or equivalent to,

< less than, << much less than, much more than >>, more than >, proportionality sign ,

Links to NOTES and EXAMPLES of types of chemical calculations

Questions-quizzes only for A level are indicated

Many of these pages will help GCSE, IGCSE, O level and a level students

IGCSE/GCSE QUIZ abbreviations: FT Foundation Tier Quiz, HT Higher Tier Quiz

mc multiple choice quiz, sa type in a short answer quiz

H = higher exam tier level

5. Empirical formula and formula mass of a compound from reacting masses (easy start, NOT using moles)

See sections 14.2a and 14.2b for more detailed notes on actual/theoretical % yield and atom economy.

Also extra more advanced Q's for Advanced Chemistry Students using the Avogadro Constant and with answers provided

The notes and questions indexed below are for Advanced A/AS level students only

These students also need to be able to do everything indexed above!

Advanced Level Calculations Only (but all the basics above)

(UK GCE-A-AS-A2 level, IB, US grades 11-12, AP honors students)

Relative atomic mass calculations and Mass Spectrometer All advanced level questions have links included to worked out answers

Combined 'bumper' on-line Chemical Calculations Quizzes for KS4-GCSE-IGCSE

Basic GCSE/IGCSE Foundation Quiz on Ex. 2. to 6. (NO moles!) (multiple choice)

Basic GCSE/IGCSE Foundation Quiz on Ex. 2. to 6. (NO moles!) (type in answer)

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What are the branches of chemistry and their definition?

The five major branches of chemistry are organic, inorganic, analytical, physical, and biochemistry. These divide into many sub-branches.

Erläuterung:

ORGANIC CHEMISTRY

Organic chemistry involves the study of the structure, properties, and preparation of chemical compounds that consist primarily of carbon and hydrogen.

Organic chemistry overlaps with many areas including

  • Medizinische Chemie —the design, development, and synthesis of medicinal drugs. It overlaps with pharmacology (the study of drug action).
  • Organometallic chemistry — the study of chemical compounds containing bonds between carbon and a metal. — the study of the chemistry of polymers.
  • Physical organic chemistry — the study of the interrelationships between structure and reactivity in organic molecules.
  • Stereochemie — the study of the spatial arrangements of atoms in molecules and their effects on the chemical and physical properties of substances.

INORGANIC CHEMISTRY

Inorganic chemistry is the study of the properties and behaviour of inorganic compounds.

It covers all chemical compounds except organic compounds.

Inorganic chemists study things such as crystal structures, minerals, metals, catalysts, and most elements in the Periodic Table.

Branches of inorganic chemistry include:

Bioinorganic chemistry — the study of the interaction of metal ions with living tissue, mainly through their direct effect on enzyme activity.

Geochemie — the study of the chemical composition and changes in rocks, minerals, and atmosphere of the earth or a celestial body.

Organometallic chemistry — the study of chemical compounds containing bonds between carbon and a metal.

Solid-state chemistry — the study of the synthesis, structure, and properties of solid materials.

ANALYTICAL CHEMISTRY

Analytische Chemie involves the qualitative and quantitative determination of the chemical components of substances.

Examples of areas using analytical chemistry include:

Forensic chemistry — the application of chemical principles, techniques, and methods to the investigation of crime.

Environmental chemistry —the study of the chemical and biochemical phenomena that occur in the environment.It relies heavily on analytical chemistry and includes atmospheric, aquatic, and soil chemistry.

Bioanalytical Chemistry — the examination of biological materials such as blood, urine, hair, saliva, and sweat to detect the presence of specific drugs.

PHYSICAL CHEMISTRY

Physical Chemistry —the study of the effect of chemical structure on the physical properties of a substance.

Physical chemists typically study the rate of a chemical reaction, the interaction of molecules with radiation, and the calculation of structures and properties.

Sub-branches of physical chemistry include:

Photochemistry — the study of the chemical changes caused by light.

Surface chemistry — the study of chemical reactions at surfaces of substances. It includes topics like adsorption, heterogeneous catalysis, formation of colloids, corrosion, electrode processes, and chromatography.

Chemical kinetics — the study of the rates of chemical reactions, the factors affecting those rates, and the mechanism by which the reactions proceed.

Quantum chemistry — the mathematical description of the motion and interaction of subatomic particles. It incorporates quantization of energy, wave-particle duality, the uncertainty principle, and their relationship to chemical processes.

Spectroscopy — the use of the absorption, emission, or scattering of electromagnetic radiation by matter to study the matter or the chemical processes it undergoes.

BIOCHEMISTRY

Biochemie is the study of chemical reactions that take place in living things. It tries to explain them in chemical terms.

Biochemical research includes cancer and stem cell biology, infectious disease, and cell membrane and structural biology.

It spans molecular biology, genetics, biochemical pharmacology, clinical biochemistry, and agricultural biochemistry.

Molekularbiologie — the study of the interactions between the various systems of a cell, such as the different types of DNA, RNA, and protein biosynthesis.

Genetik — the study of genes, heredity, and variation in living organisms.

Pharmacology — the study of mechanisms of drug action and the influence of drugs on an organism.
Ö Toxicology —a sub-branch of pharmacology that studies the effects of poisons on living organisms.

Clinical biochemistry — the study of the changes that disease causes in the chemical composition and biochemical processes of the body.

Agricultural biochemistry — the study of the chemistry that occurs in plants, animals, and microorganisms.

Thus, although there are FIVE main branches of chemistry, there are many sub-branches.

There is a huge overlap between Chemistry and Biology, Medicine, Physics, Geology, and many other disciplines.


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