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Warum ist die Bildung eines Enzym-Substrat-Komplexes endergonisch (induziertes Fit-Modell)?

Warum ist die Bildung eines Enzym-Substrat-Komplexes endergonisch (induziertes Fit-Modell)?


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Im Abschnitt über das induzierte Anpassungsmodell für die Enzymsubstratbindung behauptet mein MCAT-Lehrbuch: "Das Substrat hat eine Formänderung des Enzyms induziert. Diese Wechselwirkung erfordert Energie, und daher ist dieser Teil der Reaktion endergonisch."

Als Chemiker bin ich hier etwas verwirrt, weil die induzierte Anpassung darauf hindeutet, dass zwischen dem Enzym und dem Substrat (Wasserstoff, ionisch, kovalent usw.) eine Art Bindung stattfinden muss, die eine Änderung der Struktur von Enzym und Substrat bewirken würde. Jede Art von Bindungsbildung ist STRENG enthalpisch exotherm, so Warum ist die Bildung eines Enzym-Substrat-Komplexes endergonisch?

Fehlt mir hier eine entropische Komponente? Oder ist meine Annahme falsch, wie die Chemie der induzierten Anpassung funktioniert?

Ich würde annehmen, dass es Energie NEHMEN würde, um dann alle Bindungen zu spalten/zu brechen, die die Strukturänderung induzierten und das katalysierte Substrat freizusetzen…


Die meisten Reaktionen benötigen eine Aktivierungsenergie, um eine Energiebarriere zu überwinden (das wissen Sie vielleicht schon), wonach die Reaktion bergab geht. Obwohl enzymkatalysierte Reaktionen eine relativ niedrigere Aktivierungsenergie im Vergleich zu einer unkatalysierten Reaktion aufweisen, gibt es immer noch einen Übergangszustand, der eine höhere freie Energie im Vergleich zu den Produkten aufweist. Dieser Übergangszustand entspricht dem Enzym-Substrat-Komplex.


Bildquelle: https://en.wikibooks.org/wiki/Structural_Biochemistry/Enzyme/Activation_energy

Freie Energie hat enthalpische und entropische Komponenten (ΔG=ΔH-TΔS). Obwohl die Bildung von Bindungen die Enthalpie verringern kann, verringert die Bindung von Substrat und Enzym in einer Konformation auch die Entropie. Dies könnte zu einem allgemeinen Anstieg der freien Energie führen (Siehe hier. Weitere Einzelheiten finden Sie in diesem Buch- Die Enzyme: Mechanismen der Katalyse von Paul Sigman. ISBN: 0121227200).


Modell mit induzierter Passform

Obwohl das Schloss-und-Schlüssel- und das Induzierte-Fit-Modell die Enzymspezifität erklären können, weist keines von beiden auf einen direkten Mechanismus hin, durch den die katalysierte Reaktion vorangetrieben werden könnte. Die Substratbindung ist oft mit einem beträchtlichen Energieaufwand verbunden, und obwohl sie einen sehr nützlichen Zweck erfüllt, um reagierende und katalytische Gruppen zusammenzubringen, muss weitere Energie zugeführt werden, bevor die Reaktion ablaufen kann.

John (J. B. S.) Haldane wies 1930 darauf hin, dass weniger Energie benötigt wird, um die Reaktion ablaufen zu lassen, wenn die Bindungsenergie dazu verwendet wird, das Substrat so zu verzerren, dass die nachfolgende Reaktion erleichtert wird. Dieses Konzept wurde 1948 von Linus Pauling weiterentwickelt.

Nehmen wir zum Beispiel an, dass die Struktur des aktiven Zentrums fast komplementär zu der eines Substrats ist, aber nicht genau. Wenn die Struktur des aktiven Zentrums starr ist, muss das Substrat leicht verzerrt werden, um an das Enzym zu binden. Diese Verzerrung kann zur Dehnung und damit Schwächung einer anschließend zu spaltenden Bindung führen und so die Hinreaktion unterstützen ( Abb. 4.5 ).

Abb. 4.5 . Schematische Darstellung der Wechselwirkung zwischen einem Enzym und seinem Substrat unter Einbeziehung eines „Strain“-Effekts, angezeigt durch die Dehnung des R-enthaltenden Abschnitts während der Bindung (Abkürzungen wie in Abb. 4.2 ).

Tatsächlich gibt es nur wenige eindeutige Beweise für das Auftreten einer verzerrten Bindung. Ein alternativer und möglicherweise wahrscheinlicherer Mechanismus, um die Reaktion voranzutreiben, ist Stabilisierung des Übergangszustands. Dies setzt voraus, dass das Substrat in unverzerrter Form gebunden ist, der Enzym-Substrat-Komplex jedoch verschiedene ungünstige Wechselwirkungen aufweist. Diese neigen dazu, das Substrat so zu verzerren, dass die folgende Reaktionssequenz begünstigt wird: Enzym-Substrat-Komplex → Übergangszustand → Produkte (siehe Abschnitte 6.2 und 6.6 ). Mit fortschreitender Reaktion nehmen die ungünstigen Wechselwirkungen ab und fehlen im Übergangszustand.

Somit sind die Gesamteffekte von Belastung und Stabilisierung des Übergangszustands sind sehr ähnlich, aber die Reihenfolge der Ereignisse ist in beiden Fällen leicht unterschiedlich. Ein Beispiel für eine enzymkatalysierte Reaktion, die über einen Mechanismus zur Stabilisierung des Übergangszustands verläuft, ist die Hydrolyse von Peptiden durch Chymotrypsin. Lysozym ( Abschnitt 11.3.4 ) wird oft als Beispiel für ein Enzym angeführt, das nach einem Dehnungsmechanismus arbeitet, aber selbst in diesem Fall kann der wahre Mechanismus die Stabilisierung des Übergangszustands sein.


AP Biologietest Kapitel 8

Optimale Temperatur: Temperatur, bei der das Enzym am besten funktioniert.

Optimaler pH-Wert: pH-Wert, bei dem das Enzym bei 6-8 . am besten funktioniert

Enzym-Cofaktoren: Jedes Nicht-Protein-Molekül oder Ion, das für das ordnungsgemäße Funktionieren eines Enzyms erforderlich ist
- Kann permanent an das aktive Zentrum gebunden sein oder während der Katalyse zusammen mit dem Substrat lose und reversibel binden

Kompetitiver Inhibitor: Eine Substanz, die die Aktivität eines Enzyms reduziert, indem sie anstelle des Substrats in das aktive Zentrum eindringt, dessen Substratstruktur sie nachahmt.

Nicht kompetitiver Inhibitor: Eine Substanz, die die Aktivität eines Enzyms reduziert, indem sie an eine vom aktiven Zentrum entfernte Stelle bindet und die Form des Enzyms so verändert, dass das aktive Zentrum die Umwandlung von Substrat zu Produkt nicht mehr effektiv katalysiert

Allosterische Regulation: Die Bindung eines regulatorischen Moleküls an ein Protein an einer Stelle, die die Funktion des Proteins an einer anderen Stelle beeinflusst
- Stabilisiert die Form mit funktionellen aktiven Zentren und der Inhibitor stabilisiert die Form, die sich in ihrer inaktiven Form befindet


Was ist Schloss und Schlüssel?

Lock and Key ist eine der Theorien, die die Wirkungsweise eines Enzyms erklären, das eine Reaktion katalysiert. Emil Fischer schlug diese Theorie 1894 vor. Nach der Schlüssel-Schloss-Hypothese wird die Bindung des Substrats an ein aktives Zentrum eines Enzyms im Schloss-Schlüssel-Mechanismus gleichgesetzt.

Abbildung 02: Schloss- und Schlüsselhypothese

Das jeweilige Schloss kann mit dem richtigen Schlüssel geöffnet werden. Wenn das Enzym das Schloss ist, wird es in ähnlicher Weise nur durch das richtige Substrat geöffnet, das der Schlüssel ist. Beide passen richtig und fest zusammen. Ihre Formen sind komplementär zueinander. Daher ist diese Bindung sehr spezifisch und kann nicht leicht gebrochen werden.


Warum ist die Bildung eines Enzym-Substrat-Komplexes endergonisch (induziertes Fit-Modell)? - Biologie

Obwohl die Enzymmechanismen je nach katalysierter Reaktion variieren, neigen sie dazu, einige gemeinsame Merkmale zu teilen. Enzyme können eine günstige Mikroumgebung in Bezug auf Ladung oder pH bereitstellen, den Übergangszustand stabilisieren oder reaktive Gruppen im aktiven Zentrum näher zusammenbringen. Die Bildung des Enzym-Substrat-Komplexes im aktiven Zentrum eines Enzyms ist die katalytische Schlüsselaktivität des Enzyms, die die Aktivierungsenergie der Reaktion wie oben beschrieben reduziert. Diese Wechselwirkung zwischen einem Substrat und dem aktiven Zentrum eines Enzyms ist auch für die Selektivität und einige Regulationsmechanismen von Enzymen verantwortlich.

Das Molekül, auf das ein Enzym einwirkt, wird als sein . bezeichnet Substrat. Die physikalische Wechselwirkung zwischen diesen beiden wird als bezeichnet Enzym-Substrat-Komplex. Die aktive Seite ist die Stelle innerhalb des Enzyms, an der das Substrat während der chemischen Reaktion festgehalten wird, wie in Abbildung 2.2 gezeigt.

Abbildung 2.2. Reaktionskatalyse im aktiven Zentrum eines Enzyms Diese Transferase hat die Bildung einer Bindung zwischen zwei Substratmolekülen katalysiert.

Das aktive Zentrum nimmt im Enzym-Substrat-Komplex eine definierte räumliche Anordnung ein, die die Spezifität dieses Enzyms für ein Molekül oder eine Molekülgruppe bestimmt. Wasserstoffbrücken, ionische Wechselwirkungen und vorübergehende kovalente Bindungen innerhalb des aktiven Zentrums stabilisieren alle diese räumliche Anordnung und tragen zur Effizienz des Enzyms bei. Zwei konkurrierende Theorien erklären, wie Enzyme und Substrate interagieren, aber eine von beiden wird besser unterstützt als die andere.

Schloss- und Schlüsseltheorie

Die Schloss- und Schlüsseltheorie ist treffend benannt. Es deutet darauf hin, dass sich das aktive Zentrum (Schloss) des Enzyms bereits in der geeigneten Bestätigung für die Bindung des Substrats (Schlüssel) befindet. Wie in Abbildung 2.3 gezeigt, passt das Substrat dann leicht in das aktive Zentrum, wie ein Schlüssel in ein Schloss oder eine Hand in einen Handschuh. Beim Binden des Substrats ist keine Änderung der Tertiär- oder Quartärstruktur erforderlich.

Abbildung 2.3. Schloss- und Schlüsseltheorie vs. Induziertes Fit-Modell für die Enzymkatalyse

Modell mit induzierter Passform

Die wissenschaftlich anerkanntere Theorie ist das Modell der induzierten Anpassung. Dies ist das Modell, das Sie am Testtag mit größerer Wahrscheinlichkeit sehen werden. Stellen Sie sich vor, das Enzym sei ein Schaum-Stressball und das Substrat die Hand eines frustrierten MCAT-Schülers. Was ist die gewünschte Interaktion? Der Schüler möchte Stress abbauen und sich entspannen. Als seine Hand den Ball drückt, ändern beide ihre Konformation. Der Ball ist nicht mehr kugelförmig und seine Hand ist nicht mehr flach, weil sie sich gut aneinander anpassen. In diesem Fall hat das Substrat (der Schüler) eine Formänderung des Enzyms (des Stressballs) bewirkt. Diese Wechselwirkung erfordert Energie und daher ist dieser Teil der Reaktion endergonisch. Sobald der Schüler den Stressball loslässt, haben wir unser Wunschprodukt: einen entspannten, selbstbewussteren Testteilnehmer. Das Loslassen des Stressballs ist ziemlich einfach und erfordert keine zusätzliche Energie, daher ist dieser Teil der Reaktion exergonisch. Genau wie Enzyme kehren Schaumstressbälle in ihre ursprüngliche Form zurück, sobald ihre Brecher (Substrate) sie loslassen. Auf molekularer Ebene, wie in Abbildung 2.3 gezeigt, beginnt das Modell der induzierten Anpassung mit einem Substrat und einem aktiven Zentrum des Enzyms, die nicht zusammenzupassen scheinen. Sobald das Substrat jedoch vorhanden und bereit ist, mit dem aktiven Zentrum zu interagieren, stellen die Moleküle fest, dass die induzierte Form oder der Übergangszustand für beide angenehmer ist. Somit wird die Form des aktiven Zentrums erst dann wirklich komplementär, wenn das Substrat beginnt, an das Enzym zu binden. Ebenso führt ein Substrat des falschen Typs nicht zu der entsprechenden Konformationsverschiebung im Enzym. Somit wird das aktive Zentrum nicht ausreichend exponiert, der Übergangszustand wird nicht bevorzugt und es findet keine Reaktion statt.

Viele Enzyme benötigen Nichtproteinmoleküle namens Cofaktoren oder Coenzyme effektiv sein. Diese Cofaktoren und Coenzyme neigen dazu, klein zu sein, so dass sie an das aktive Zentrum des Enzyms binden und an der Katalyse der Reaktion teilnehmen können, normalerweise durch Ladungsträger durch Ionisierung, Protonierung oder Deprotonierung. Cofaktoren und Coenzyme werden in Zellen normalerweise in geringen Konzentrationen gehalten, sodass sie nur bei Bedarf rekrutiert werden können. Enzyme ohne ihre Cofaktoren heißen Apoenzyme, während diejenigen, die sie enthalten, Holoenzyme. Cofaktoren werden auf verschiedene Weise angehängt, von schwachen nichtkovalenten Wechselwirkungen bis hin zu starken kovalenten Wechselwirkungen. Fest gebundene Cofaktoren oder Coenzyme, die für die Enzymfunktion notwendig sind, werden als prothetische Gruppen.

Ein Mangel an Vitamin-Kofaktoren kann zu verheerenden Krankheiten führen. Thiamin ist ein essentieller Cofaktor für mehrere Enzyme, die am Zellstoffwechsel und an der Nervenleitung beteiligt sind. Thiaminmangel, häufig als Folge von übermäßigem Alkoholkonsum, führt zu Krankheiten wie dem Wernicke-Korsakow-Syndrom. Bei dieser Störung leiden die Patienten an einer Vielzahl von neurologischen Defiziten, darunter Delirium, Gleichgewichtsstörungen und in schweren Fällen die Unfähigkeit, neue Erinnerungen zu bilden.

Cofaktoren und Coenzyme sind Themen, die wir wahrscheinlich am Testtag sehen werden, daher ist es wichtig, sie zu kennen. Cofaktoren sind im Allgemeinen anorganische Moleküle oder Metallionen und werden oft als Nahrungsmineralien aufgenommen. Coenzyme sind kleine organische Gruppen, von denen die überwiegende Mehrheit Vitamine oder Derivate von Vitaminen wie NAD + , FAD und Coenzym A sind. Zu den wasserlöslichen Vitaminen zählen die Vitamine des B-Komplexes und Ascorbinsäure (Vitamin C) und sind wichtige Coenzyme die regelmäßig nachgefüllt werden müssen, da sie leicht ausgeschieden werden. Die fettlöslichen Vitamine &mdashA, D, E und K&mda werden besser durch Verteilungskoeffizienten reguliert, die die Fähigkeit eines Moleküls quantifizieren, sich in einem polaren vs. unpolare Umgebung. Enzymatische Reaktionen sind nicht auf einen einzelnen Cofaktor oder Coenzym beschränkt. Stoffwechselreaktionen benötigen beispielsweise oft Magnesium, NAD + (abgeleitet von Vitamin B3) und Biotin (Vitamin B7) gleichzeitig.

Vitamine kommen in zwei Hauptklassen: fett- und wasserlöslich. Dies ist bei Verdauungskrankheiten zu berücksichtigen, bei denen verschiedene Teile des Magen-Darm-Trakts von verschiedenen Krankheitsprozessen betroffen sein können. Da verschiedene Teile des Magen-Darm-Trakts auf die Aufnahme verschiedener Arten von Biomolekülen spezialisiert sind, kann der Verlust verschiedener Teile des Magen-Darm-Trakts oder seiner Hilfsorgane zu unterschiedlichen Vitaminmangelerscheinungen führen. Das Verdauungssystem wird in Kapitel 9 von . besprochen MCAT Biologie-Rezension.

Es ist unwahrscheinlich, dass das MCAT das Auswendiglernen der B-Vitamine erwartet, aber die Vertrautheit mit ihren Namen kann die biochemischen Passagen am Testtag erleichtern:

MCAT-Konzept-Check 2.2:

Bevor Sie fortfahren, bewerten Sie Ihr Verständnis des Materials mit diesen Fragen.


Energie und Katalysatoren

Exergonische Reaktionen Energie freisetzen, während Endergonische Reaktionen Energie aufnehmen. Credit: OpenStax CNX [CC-BY 4.0]

Reaktionskoordinate von an exotherm Reaktion mit und ohne Enzym. Das Enzym reduzierte die EEIN um die Wahrscheinlichkeit zu erhöhen, dass die Reaktion eintritt. Dies katabolisch Reaktion zerlegt komplexe Dinge, erhöht so die Entropie und setzt Energie in das System frei.


Enzyme

Reaktionskoordinate von an exotherm Reaktion mit und ohne Enzym. Das Enzym reduzierte die EEIN um die Wahrscheinlichkeit zu erhöhen, dass die Reaktion eintritt. Dies katabolisch Reaktion zerlegt komplexe Dinge, erhöht so die Entropie und setzt Energie in das System frei.

Induzierte Passform Modell von Enzymen und Substraten. Das aktive Zentrum des Proteins passt nicht perfekt zum Substrat. Intermolekulare Wechselwirkungen zwischen Enzym und Substrat induzieren eine neue Anpassung, die die Bildung von a . erleichtert Übergangszustand und führt zur Katalyse der Reaktion.

Die Reaktion folgt dem Standardfluss, bei dem das Enzym (E) und das Substrat (S) interagieren, um einen Enzym-Substrat-Komplex (ES) zu bilden. Das ES dissoziiert dann in Enzym und das resultierende Produkt (P)

Die induzierte Anpassung des Enzym-Substrat-Komplexes koordiniert den Übergangszustand, um die Reaktion zu erleichtern. Diese induzierte Anpassung erfolgt durch nicht-kovalente Mittel, die zu einem Zerren an den Molekülen (einer Anwendung von Energie) führen, während Moleküle in die Reaktionen hineingezogen werden.

Das Hexokinase-Enzym interagiert mit einem ATP und einer Hexose. Diese Wechselwirkungen verändern die Struktur des Enzyms geringfügig (induzierter Fit). Dieses Ziehen an dem Enzym und den Substraten hilft bei der Katalyse der Reaktion durch die Koordination der Moleküle, manchmal mit Hilfe von Cofaktoren und Coenzymen. Die gelbe Kugel repräsentiert den Cofaktor Mg 2+


Was versteht man unter dem induzierten Fit eines Enzyms?

Induzierte Passform Die Theorie ist die am weitesten verbreitete und am weitesten verbreitete. Induzierte Passform wird am meisten akzeptiert, da es sich um eine Entwicklung des Schloss- und Schlüsselmechanismus handelt, da es darauf hindeutet, dass sich das aktive Zentrum des Enzyms geringfügig ändert, so dass das Substrat fit, wohingegen Schloss und Schlüssel nichts über die Änderung des aktiven Zentrums aussagen.

Was bedeutet neben dem oben genannten die induzierte Anpassung? induziert-fit Modell Ein vorgeschlagener Wechselwirkungsmechanismus zwischen einem Enzym und einem Substrat. Es postuliert, dass die Exposition eines Enzyms gegenüber einem Substrat bewirkt, dass das aktive Zentrum des Enzyms seine Form ändert, damit das Enzym und das Substrat binden können (siehe Enzym-Substrat-Komplex).

Was ist auf diese Weise die induzierte Fit-Theorie in der Biologie?

&hellipdie Basis des sogenannten induziert-Fit-Theorie, die besagt, dass die Bindung eines Substrats oder eines anderen Moleküls an ein Enzym eine Formänderung des Enzyms bewirkt, um seine Aktivität zu verstärken oder zu hemmen.

Welche 4 Dinge können die Funktionsweise von Enzymen beeinflussen?

Mehrere Faktoren beeinflussen die Geschwindigkeit, mit der enzymatische Reaktionen ablaufen - Temperatur, pH, Enzymkonzentration, Substratkonzentration und das Vorliegen von Inhibitoren oder Aktivatoren.


Was ist ein induziertes Fit-Modell?

Das induzierte Anpassungsmodell ist eines der Hauptmodelle, das die Enzym-Substrat-Interaktion beschreibt. Auch Daniel Koshland schlug 1958 dieses Modell vor. Grundsätzlich hat das aktive Zentrum des Enzyms der Hypothese zufolge keine starre Konformation. Daher passt das Substrat nicht vollständig in das aktive Zentrum des Enzyms. Daher ändert das aktive Zentrum des Enzyms seine Form bei der Bindung des Substrats und wird komplementär zur Form des Substrats. Bezeichnenderweise ist diese Konformationsänderung aufgrund der Flexibilität des Proteinmoleküls möglich, das als das Enzym dient.

Abbildung 1: Modell der induzierten Anpassung der Hexokinase

Darüber hinaus ist das aktive Zentrum des Enzyms nicht statisch und erfordert eine separate katalytische Gruppe für die Wirkung des Enzyms. Die Bindung der katalytischen Gruppe schwächt jedoch die Bindungen, die das Substrat mit dem aktiven Zentrum bildet. Dabei beschreibt das induzierte Fit-Modell den Mechanismus der Nichtwirkung gegenüber kompetitiven Inhibitoren.


Aerobe Atmung

Zellatmung. Linke Seite ist Glykolyse (anaerob). Die rechte Seite ist das, was in Eukaryoten in Gegenwart von Sauerstoff auftritt. Die aeroben Reaktionen treten innerhalb der Mitochondrien auf, nachdem ihnen Acetyl-CoA-Moleküle aus der zytoplasmatischen Vorbereitungsreaktion zugeführt wurden. Bildnachweis: RegisFrey (CC-BY-SA 3.0) Acetyl-CoA dringt in die mitochondriale Matrix ein, wo es in der Krebs Zyklus (auch bekannt als Tricarbonsäurezyklus (TCA), auch bekannt als Zitronensäurezyklus). Für jedes Pyruvat gibt es 2 Zyklen des Zyklus, in denen zusätzliches NADH und ein weiterer hochenergetischer Elektronenträger FADH2 (Flavinadenindinukleotid) erzeugt werden.

Zitronensäurezyklus

Elektronentransportkette

Die von NADH und FADH . gespeicherten Elektronen2 werden auf Proteine ​​übertragen, die als bezeichnet werden Cytochrome die Metallzentren haben, um diese Elektronen zu leiten. Bei der Bewegung dieser Elektronen werden die Cytochrome in diesem Elektronentransportketten (ETC) treiben die Bewegung von Protonen in den Intermembranraum an. Der Terminus dieser Elektronen ist ein O2 zu 1/2 H . reduziertes Molekül2O-Moleküle. Diese scheinbare Bewegung von Wassermolekülen aus der chemischen Synthese wird als Chemiosmose .

Nahaufnahme des Elektronentransportkette (ETC), die auf der inneren Membran der Mitochondrien stattfindet. Hier wird Sauerstoff als endgültiger Elektronenakzeptor verwendet. Reduzierung um 1/2 O2 führt zur Bildung eines Wassermoleküls ( Chemiosmose ). Bildnachweis: Jeremy Seto (CC-BY-NC-SA 3.0)

Ein Kanal in der Membran namens ATP-Synthase fungiert als Gateway für das H + zurück in die Matrix, aber verwenden Sie diese Bewegung, um ADP in ATP umzuwandeln.

Diese Seite ist eine Lektüre für den Kurs Molekular- und Zellbiologie BIO3620.