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Denaturierung von Protein

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Die Einwirkung von Hitze auf natives Protein führt zu einer teilweisen Denaturierung des Proteins aufgrund des Brechens von

A. S-S-Anleihen

B. H-Brücken

C. Hydrophobe Wechselwirkungen

D. Peptidbindungen

Nach ein bisschen googeln an der Oberfläche verstehe ich, dass Peptidbindungen beim Denaturierungsprozess nicht gebrochen werden und Disulfidbindungen auch nicht (durch Hitze) gebrochen werden, sondern durch Reduktionsmittel wie $eta$- Mercaptoethanol. Diese Reduktionsmittel werden in Experimenten zugesetzt, um sicherzustellen, dass die Bindungen, die stark zur Tertiärstruktur beitragen, aufgebrochen werden.

Es sind also entweder H-Brücken oder hydrophobe Wechselwirkungen betroffen. Ich kann nicht erkennen, welches am stärksten betroffen ist / zuerst betroffen ist, da die Frage teilweise Denaturierung sagt, was bedeutet, dass es nicht lange erhitzt wurde.


Wenn Sie an das Sieden von Wasser denken, können Sie sicher verstehen, dass Hitze Wasserstoffbrücken aufbricht. Betrachten Sie als nächstes, dass der hydrophobe Effekt entropisch getrieben wird und so nach der Gleichung $Updelta G=Updelta H-TDeltaS$ seine Stärke mit der Temperatur (bis zu einem Punkt) zunimmt. Siehe hier und hier für weitere Erklärungen. Auch dieses Papier für eine empirischere Sicht.


Protein, das in einem biologischen System mit einer einzigartigen dreidimensionalen Struktur und biologischen Aktivität gefunden wird, wird als natives Protein bezeichnet. Wenn ein Protein in seiner nativen Form physikalischen Veränderungen wie Temperaturänderungen oder chemischen Veränderungen wie pH-Änderungen ausgesetzt ist, Wasserstoffbrückenbindungen sind gestört. Dadurch entfalten sich Kügelchen und die Helix wird aufgerollt und das Protein verliert seine biologische Aktivität. Dies wird als Proteindenaturierung bezeichnet. Während der Denaturierung werden Sekundär- und Tertiärstrukturen zerstört, aber die 1º-Struktur bleibt intakt. Die Gerinnung von Eiweiß beim Kochen ist ein häufiges Beispiel für Denaturierung. Ein weiteres Beispiel ist das Gerinnen von Milch, das durch die Bildung von Milchsäure durch die in der Milch vorhandenen Bakterien verursacht wird.

Gemäß dem obigen Absatz tritt eine Denaturierung aufgrund einer Unterbrechung von Wasserstoffbrückenbindungen auf. Die Antwort sollte Option (B) sein. Beachten Sie, dass die Energie von Wasserstoffbrücken zwischen 3 und 10 kcal/mol beträgt. Daher können Wasserstoffbrückenbindungen leicht gebrochen und gebildet werden. Sie können sich den Prozess der Replikation, Transkription usw. vorstellen, bei dem H-Brücken leicht gebrochen und gebildet werden.

NCERT XII CHEMIE (TEIL II) Kap.Biomoleküle 14.2.4 Pg. 141 dieser PDF, aber im eigentlichen Buch Pg. 416


Proteine, Proteomik und die Dysproteinämien

D Handhabung und Identifizierung von Proteinen

Proteindenaturierung ist die Nettowirkung von Veränderungen der biologischen, chemischen und physikalischen Eigenschaften des Proteins durch eine leichte Zerstörung seiner Struktur. Bei der Entnahme von Blutproben zur Proteinanalyse ist es wichtig, dass diese korrekt gehandhabt werden, damit keine Artefakte eingebracht werden, die die Untersuchung und deren Interpretation beeinträchtigen könnten. Wenn das Protein auch nur teilweise abgebaut wird, ist der Assay nicht genau. Daher ist es wichtig, eine Denaturierung zu vermeiden. Die Fähigkeit von Plasmaproteinen, einer Denaturierung in einer Blutprobe, die für die diagnostische Analyse entnommen wird, zu widerstehen, variiert zwischen den Proteinen, folglich sollte die Probe entsprechend der erforderlichen Analyse behandelt werden. Glücklicherweise sind die meisten wichtigen Plasmaproteine ​​relativ resistent gegen Denaturierung und können in Proben untersucht werden, die sorgfältig behandelt und von erhöhten Temperaturen ferngehalten wurden. Die Abtrennung von Plasma oder Serum von den Blutzellen durch Zentrifugation sollte jedoch so früh wie möglich erfolgen. Danach sind viele Proteine ​​bei 4 °C mehrere Tage und bei –20 °C deutlich länger (Monate bis Jahre) stabil. Einige Proteine ​​sind weniger stabil, wobei Enzyme besonders anfällig für einen Aktivitätsverlust mit der Zeit sind, während die Stabilität des Peptidhormons ACTH so gering ist, dass Proben sofort schockgefroren werden sollten, um das intakte Peptid zu erhalten.

Zur Identifizierung und Quantifizierung von Serumprotein muss entweder die Proteinkomponente im Serum getrennt oder einzelne Proteine ​​unabhängig voneinander gemessen werden. Die primäre Trennung der Proteine ​​im Serum erfolgt zwischen Albumin und den Globulinen. Albumin ist ein wasserlösliches, kugelförmiges Protein, das normalerweise als einzelnes diskretes Molekül identifizierbar ist. Die Globuline sind ebenfalls kugelförmige Proteine, aber viele von ihnen fallen im Gegensatz zu Albumin in reinem Wasser aus und benötigen Salze, um ihre Löslichkeit zu erhalten. Die Globuline sind eine Mischung von Proteinen unterschiedlicher Art, die in Gruppen in einem elektrischen Feld (Elektrophorese) als Proteinfamilien wandern, die als α-, β-, oder γ-Globuline. Die Nomenklatur der Globulinfraktionen basiert auf ihrer Lage während der Trennung durch Elektrophorese. Albumin hat die schnellste Migration der Hauptproteine ​​(bei einigen Arten geht Präalbumin voraus), gefolgt vom α-Globulin, β-Globulin- bzw. γ-Globulin-Fraktionen. Die γ-Globuline bestehen größtenteils aus Immunglobulinen, den Antikörpern, die an eindringende Krankheitserreger oder andere Fremdstoffe binden. Im Gegensatz dazu sind die α- und β-Globulinfraktionen enthalten eine Vielzahl unterschiedlicher Proteine.

Die Elektrophorese ist eine etablierte diagnostische Methode, die erstmals mit Celluloseacetat als Trägermedium für die Trennung in das klinisch-biochemische Labor eingeführt wurde. Dies wurde weitgehend durch Agarose ersetzt, so dass Serumproteinelektrophorese (SPE) in Agarosegelen, gefolgt von Proteinfärbung und Densitometrie, um das Protein in jeder der Hauptfraktionen zu quantifizieren, in klinischen Biochemielabors üblich ist. Dies hat sich zu einer äußerst nützlichen Technik entwickelt, da bei vielen Krankheitszuständen Aberrationen beobachtet werden, obwohl es nur wenige Krankheiten gibt, bei denen das elektrophoretische Muster eine definitive Diagnose liefern kann.

Mit der Entwicklung spezifischer Analysemethoden für einzelne Proteine ​​hat das Interesse die Untersuchungskammer für die Serumproteinanalyse vorangetrieben. Obwohl seit langem spezifische Assays zur Bestimmung von Proteinen wie Albumin und Fibrinogen verwendet werden, sind spezifische Assays für andere diagnostisch nützliche Proteine ​​wie Haptoglobin, CRP, SAA und α . erst seit relativ kurzer Zeit bekannt1-saures Glykoprotein (AGP) sind allgemein verfügbar. In den meisten Fällen wurde dies durch den Einsatz von Immunoassays erreicht, die oft die Entwicklung und Validierung artspezifischer Methoden erforderten.


Denaturierende Proteine

Das Ziel dieses Experiments ist es zu bestimmen, ob alle Proteine ​​bei der gleichen Temperatur denaturieren.

Fragestellung:

  • Was passiert, wenn ein Protein denaturiert?
  • Denaturieren alle Proteine ​​bei der gleichen Temperatur?
  • Bei welcher Temperatur denaturiert Eiweiß?
  • Bei welcher Temperatur denaturiert Keratin?
  • Bei welcher Temperatur denaturiert Casein?
  • Warum können Proteine ​​bei unterschiedlichen Temperaturen denaturieren?

Denaturierung ist ein Prozess, bei dem Proteine ​​ihre Struktur verlieren, wenn sie von Kräften wie einer starken Säure, Hitze oder einem Lösungsmittel wie Alkohol angegriffen werden. Wenn ein Protein denaturiert ist, kann es sterben. In diesem Experiment bestimmen Sie die Temperatur, bei der Proteine ​​wie Eiweiß, Kasein und Keratin denaturiert werden. Eier bestehen hauptsächlich aus Eiweiß, Milch besteht hauptsächlich aus Kasein und Haare bestehen hauptsächlich aus Keratin.

Materialien:

  • Kleiner Topf
  • 6 Eier (beliebige Größe)
  • 2 Rührschüssel
  • Süßigkeiten-Thermometer
  • Power-Milch
  • Cookie-Blatt
  • Aluminiumfolie
  • Haare aus einer Haarbürste
  • Kamm
  • Toasterofen (oder konventioneller Backofen)

Versuchsdurchführung

  1. Schlagen Sie ein Ei über der ersten Schüssel auf und trennen Sie das Eigelb und das Eiweiß. Verwenden Sie zwei Schüsseln und bewahren Sie das gesamte Weiß in einer der Schüsseln auf. Stellen Sie sicher, dass Ihr Eigelb das Weiß nicht verunreinigt.
  2. Übertragen Sie das Weiß in einen kleinen Topf. Legen Sie das Süßigkeiten-Thermometer in den Topf.
  3. Das Weiß vorsichtig erhitzen. Notieren Sie die Temperatur, wenn sich ihre Textur ändert.
  4. Reinigen Sie den Topf, das Thermometer und die Schüsseln.
  5. Stellen Sie zwei Tassen rekonstituiertes Milchpulver nach Packungsanweisung her und geben Sie es in den Topf. Legen Sie das Süßigkeiten-Thermometer in den Topf.
  6. Die Milch vorsichtig erhitzen. Notieren Sie, bei welcher Temperatur sich die Textur der Milch ändert oder sich eine Magermilch darüber bildet.
  7. Decken Sie ein Backblech mit Aluminiumfolie ab.
  8. Den Backofen zehn Minuten auf 200 Grad vorheizen.
  9. Ziehen Sie mit einem Kamm alle Haare aus einer Haarbürste und legen Sie sie auf das Backblech.
  10. Legen Sie das Backblech und die Haare in den Ofen. Lassen Sie es 15 Minuten lang aufheizen. Untersuchen Sie das Haar auf Veränderungen.
  11. Erhöhen Sie die Temperatur um 25 Grad. Untersuchen Sie das Haar nach 15 Minuten erneut.
  12. Erhöhen Sie die Temperatur weiterhin in 25-Grad-Schritten. Beachten Sie, wenn sich die Haarstruktur ändert.

Begriffe/Konzepte: Protein, Aminosäure, Denaturierung

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Beispiele und Anwendungen der Denaturierung

· Proteine ​​in Eiern denaturieren beim Kochen. Lebensmittel werden so gekocht, dass Proteine ​​denaturiert werden, was es unseren Enzymen erleichtert, diese zu verdauen.

· Als Desinfektionsmittel für die Haut wird eine 70%ige Alkohollösung verwendet, da sie die Zellwand der Bakterien durchdringen und die darin enthaltenen Proteine ​​denaturieren kann, wodurch die Bakterien abgetötet werden. Eine 95%ige Alkohollösung koaguliert jedoch nur die Proteine ​​an der äußeren Oberfläche der Zellwand und verhindert so das Eindringen von Alkohol in die Zelle.

· Im Verdauungssystem denaturieren und koagulieren die sauren Magensäfte die in der Milch enthaltenen Proteine, was zum Gerinnen führt. Diese Säure hilft auch, Krankheitserreger im Magen abzutöten.

· Durch die Änderung des pH-Wertes durch Zugabe von Säuren wie Zitronensäure aus Zitronensaft oder Milchsäure aus Quark selbst wird Milch zum Gerinnen gebracht, um Joghurt und Frischkäse für den Verzehr herzustellen.

· Bei Aufnahme eines Schwermetallsalzes wird der Person als Gegenmittel Milch oder Ei verabreicht, um das giftige Salz auszufällen. Dann wird die Person durch Verabreichung geeigneter Medikamente zum Erbrechen des ausgefällten Metallproteins gebracht.

· Silbernitrat, ein Schwermetallsalz, wird zur Behandlung von Nasen- und Racheninfektionen sowie zur Vorbeugung von Wundinfektionen verwendet.


Proteine ​​in 8 einfachen Schritten brechen

  1. Gießen Sie 1/3 Tasse Reinigungsalkohol in einen Glasbehälter, Wasser mit Raumtemperatur (1/3 Tasse) in einen anderen und den Rest des Wassers (1/3 Tasse) in einen mikrowellenfesten Behälter (oder in einen Topf).
  2. Das Ei in die Schüssel schlagen, das Eigelb entfernen.
  3. Schneiden Sie das Eiweiß in Stücke, sodass Sie ¼ in jeden Glasbehälter geben können.
  4. Erhitzen Sie das Wasser für Ihre Warmwasseraufbereitung und gießen Sie es in einen der leeren Glasbehälter.
  5. ¼ des Eigelbs schnell in das kochende Wasser geben. Dann ¼ in den Alkohol, ¼ in das zimmerwarme Wasser und den Rest in den letzten leeren Glasbehälter geben.
  6. Beobachten Sie alle unmittelbaren Veränderungen in Bezug auf die Farbe und Konsistenz des Eiweißes. Wenn Sie versuchen, die verschiedenen Behandlungen umzurühren, spülen Sie Ihre Gabel zwischen den Umrühren aus.
  7. Warten Sie 30 Minuten.
  8. Verwenden Sie die Gabel, um den Zustand des Eiweißes bei jeder Behandlung zu überprüfen und festzustellen, wie es sich im Laufe der Zeit verändert haben kann.

Proteindenaturierung

1. Wo im Periodensystem scheinen Elemente vorzukommen, die Albumin denaturieren?

2. Welche zusätzlichen Metallionen würden Ihrer Meinung nach eine Denaturierung von Proteinen verursachen? WARUM?

3. Wenn der pH-Wert von Frischmilch 7 und der pH-Wert von Molke 5 beträgt und der pH-Wert von mit Milchsäure angesäuertem Wasser 2 beträgt, warum gibt es dann einen Unterschied zwischen dem pH-Wert der angesäuerten Milch (Molke) und dem des angesäuerten Wassers? (50 ml demineralisiertes Wasser mit 10 Tropfen 88% Milchsäure)?

4. Was würden Sie erwarten, wenn Sie 5 Tropfen der folgenden Metallionen (Natrium, Calcium, Blei und Quecksilber) zu 2-3 ml 1%igem Eialbumin hinzufügten, was würden Sie in Bezug auf Niederschlag, Farbe, Denaturierung von . erwarten? Proteine?

5. Was wäre, wenn Sie 2-3 ml 1%iges Eialbumin in 125 ml heißem Wasser 5-10 Minuten lang erhitzten? Welche Veränderungen würden Sie erwarten und warum?

© BrainMass Inc. brainmass.com 4. März 2021, 19:03 Uhr ad1c9bdddf
https://brainmass.com/biology/protein-denaturation-albumin-79020

Lösungsvorschau

Um Ihre Fragen zu beantworten, möchte ich zunächst erklären, was unter Denaturierung zu verstehen ist:

Denaturierung, wie der Name schon sagt, ist VERLIEREN DER NATUR. Nach der Denaturierung ist das Protein kein Protein mehr, da sowohl die Sekundär- als auch die Tertiärstruktur aufgebrochen und zerstört werden. Da die Denaturierungsreaktionen nicht so stark sind, bleibt die Primärstruktur, dh die Aminosäuresequenz, intakt. Die Hauptwirkungspunkte sind die Alpha-Helix und die Beta-Blätter, die in eine zufällige Form abgewickelt werden. Die Bindungen in der Sekundär- und Tertiärstruktur sind meist schwach (H-Brücken) und können daher leicht zerstört werden. In der Tertiärstruktur gibt es 4 Arten von Wechselwirkungen:
1.H-Bindung
2.Salzbrücken
3. Disulfidbrücken
4. Nicht polar.

Lösungszusammenfassung

Der Experte gibt eine klare Erklärung, was Denaturierung ist, um den Rest der Antworten voranzutreiben. Die Lösung liefert Antworten auf 5 spezifische Fragen zur Denaturierung von Albumin und Proteinen.


Proteinstruktur

Wie bereits erwähnt, ist die Form eines Proteins entscheidend für seine Funktion. Beispielsweise kann ein Enzym an einem aktiven Zentrum an ein spezifisches Substrat binden. Wenn dieses aktive Zentrum aufgrund lokaler Veränderungen oder Veränderungen der gesamten Proteinstruktur verändert wird, kann das Enzym möglicherweise nicht an das Substrat binden. Um zu verstehen, wie das Protein seine endgültige Form oder Konformation erhält, müssen wir die vier Ebenen der Proteinstruktur verstehen: primär, sekundär, tertiär und quaternär.


Tertiärstruktur

Die einzigartige dreidimensionale Struktur eines Polypeptids ist seine Tertiärstruktur ([Link]). Diese Struktur ist teilweise auf chemische Wechselwirkungen an der Polypeptidkette zurückzuführen. In erster Linie erzeugen die Wechselwirkungen zwischen den R-Gruppen die komplexe dreidimensionale Tertiärstruktur eines Proteins. Die Art der in den beteiligten Aminosäuren vorkommenden R-Gruppen kann der Bildung der für Standard-Sekundärstrukturen beschriebenen Wasserstoffbrückenbindungen entgegenwirken. Zum Beispiel werden R-Gruppen mit gleichen Ladungen voneinander abgestoßen und solche mit ungleichen Ladungen werden voneinander angezogen (ionische Bindungen). Bei der Proteinfaltung liegen die hydrophoben R-Gruppen unpolarer Aminosäuren im Inneren des Proteins, während die hydrophilen R-Gruppen außen liegen. Die erstgenannten Wechselwirkungen werden auch als hydrophobe Wechselwirkungen bezeichnet. Die Wechselwirkung zwischen Cysteinseitenketten bildet in Gegenwart von Sauerstoff Disulfidbrücken, die einzige kovalente Bindung, die sich während der Proteinfaltung bildet.


Alle diese Wechselwirkungen, schwach und stark, bestimmen die endgültige dreidimensionale Form des Proteins. Wenn ein Protein seine dreidimensionale Form verliert, ist es möglicherweise nicht mehr funktionsfähig.


Denaturierung (Biochemie)

Denaturierung ist die Veränderung der Form eines Proteins durch irgendeine Form von äußerem Stress (z. B. durch Wärme-, Säure- oder Alkalianwendung), so dass es seine zelluläre Funktion nicht mehr erfüllen kann.

Denaturierte Proteine ​​können ein breites Spektrum an Eigenschaften aufweisen, vom Verlust der Löslichkeit bis zur kommunalen Aggregation.

Proteine ​​sind sehr lange Stränge von Aminosäuren, die in bestimmten Sequenzen miteinander verbunden sind.

Ein Protein wird von Ribosomen erzeugt, die Codons im Gen "lesen" und die erforderliche Aminosäurekombination aus der genetischen Anweisung zusammensetzen, in einem als Translation bekannten Vorgang.

Der neu entstandene Proteinstrang erfährt dann eine posttranslationale Modifikation, bei der zusätzliche Atome oder Moleküle hinzugefügt werden, beispielsweise Kupfer, Zink, Eisen.

Sobald dieser posttranslationale Modifikationsprozess abgeschlossen ist, beginnt sich das Protein (spontan und manchmal mit enzymatischer Unterstützung) zu falten und rollt sich so zusammen, dass hydrophobe Elemente des Proteins tief in der Struktur vergraben sind und hydrophile Elemente auf der außen.

Die endgültige Form eines Proteins bestimmt, wie es mit seiner Umgebung interagiert.


Funktion von Proteinen

Die wichtigsten Arten und Funktionen von Proteinen sind in Tabelle 1 aufgeführt.

Tabelle 1. Proteintypen und -funktionen
Typ Beispiele Funktionen
Verdauungsenzyme Amylase, Lipase, Pepsin, Trypsin Hilfe bei der Verdauung von Nahrung durch Abbau von Nährstoffen in monomere Einheiten
Transport Hämoglobin, Albumin Transportieren von Substanzen aus dem Blut oder der Lymphe durch den Körper
Struktur Aktin, Tubulin, Keratin Konstruieren Sie verschiedene Strukturen, wie das Zytoskelett
Hormone Insulin, Thyroxin Koordiniere die Aktivität verschiedener Körpersysteme
Verteidigung Immunglobuline Schützen Sie den Körper vor fremden Krankheitserregern
Kontraktil Aktin, Myosin Effekt Muskelkontraktion
Lagerung Hülsenfrucht-Speicherproteine, Eiweiß (Albumin) Bieten Nahrung in der frühen Entwicklung des Embryos und des Sämlings

Zwei spezielle und gebräuchliche Arten von Proteinen sind Enzyme und Hormone. Enzyme, die von lebenden Zellen produziert werden, sind Katalysatoren bei biochemischen Reaktionen (wie der Verdauung) und sind normalerweise komplexe oder konjugierte Proteine. Jedes Enzym ist spezifisch für das Substrat (ein Reaktant, der an ein Enzym bindet), auf das es einwirkt. Das Enzym kann bei Abbau-, Umlagerungs- oder Synthesereaktionen helfen. Enzyme, die ihre Substrate abbauen, werden als katabole Enzyme bezeichnet, Enzyme, die komplexere Moleküle aus ihren Substraten aufbauen, werden als anabole Enzyme bezeichnet, und Enzyme, die die Reaktionsgeschwindigkeit beeinflussen, werden als katalytische Enzyme bezeichnet. Es sollte beachtet werden, dass alle Enzyme die Reaktionsgeschwindigkeit erhöhen und daher als organische Katalysatoren angesehen werden. Ein Beispiel für ein Enzym ist die Speichel-Amylase, die ihr Substrat Amylose, einen Bestandteil der Stärke, hydrolysiert.

Hormone sind chemische Signalmoleküle, normalerweise kleine Proteine ​​oder Steroide, die von endokrinen Zellen sezerniert werden und bestimmte physiologische Prozesse steuern oder regulieren, einschließlich Wachstum, Entwicklung, Stoffwechsel und Fortpflanzung. Insulin ist beispielsweise ein Proteinhormon, das hilft, den Blutzuckerspiegel zu regulieren.

Proteine ​​haben unterschiedliche Formen und Molekulargewichte, einige Proteine ​​sind kugelförmig, während andere faserförmig sind. Hämoglobin ist beispielsweise ein kugelförmiges Protein, aber Kollagen, das in unserer Haut vorkommt, ist ein faseriges Protein. Die Form des Proteins ist entscheidend für seine Funktion, und diese Form wird durch viele verschiedene Arten chemischer Bindungen aufrechterhalten. Änderungen der Temperatur, des pH-Werts und der Einwirkung von Chemikalien können zu dauerhaften Veränderungen der Form des Proteins führen, was zu einem Funktionsverlust, der sogenannten Denaturierung, führt. Alle Proteine ​​bestehen aus unterschiedlichen Anordnungen der gleichen 20 Arten von Aminosäuren.

Zusammenfassung: Proteine

Proteine ​​sind eine Klasse von Makromolekülen, die vielfältige Funktionen für die Zelle erfüllen. Sie helfen im Stoffwechsel, indem sie strukturelle Unterstützung bieten und als Enzyme, Träger oder Hormone wirken. Die Bausteine ​​der Proteine ​​(Monomere) sind Aminosäuren. Jede Aminosäure hat einen zentralen Kohlenstoff, der an eine Aminogruppe, eine Carboxylgruppe, ein Wasserstoffatom und eine R-Gruppe oder Seitenkette gebunden ist. Es gibt 20 häufig vorkommende Aminosäuren, die sich jeweils in der R-Gruppe unterscheiden. Jede Aminosäure ist durch eine Peptidbindung mit ihren Nachbarn verbunden. Eine lange Kette von Aminosäuren wird als Polypeptid bezeichnet.

Proteine ​​sind auf vier Ebenen organisiert: primär, sekundär, tertiär und (optional) quaternär. Die Primärstruktur ist die einzigartige Sequenz von Aminosäuren. Die lokale Faltung des Polypeptids zu Strukturen wie dem α Helix und β-Plissee bildet die Sekundärstruktur. Die dreidimensionale Gesamtstruktur ist die Tertiärstruktur. Wenn sich zwei oder mehr Polypeptide zu einer vollständigen Proteinstruktur verbinden, wird die Konfiguration als Quartärstruktur eines Proteins bezeichnet. Form und Funktion von Proteinen sind eng miteinander verbunden. Jede Formänderung, die durch Temperatur- oder pH-Änderungen verursacht wird, kann zu Proteindenaturierung und Funktionsverlust führen.


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