Information

Welche Aussage zu Proteinen ist richtig?

Welche Aussage zu Proteinen ist richtig?


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Ich benötige Hilfe bei einer der Fragen zu meiner Biochemie-Aufgabe

Wählen Sie die richtige Aussage zu Proteinen: a) Proteine ​​werden durch Alpha-Helix gefaltet b) Proteine ​​können ihre Funktion behalten, auch wenn sie ihre Form nur teilweise ändern c) Proteine ​​bestehen aus Aminosäuren d) all dies

Danke im Voraus! :)


Hast du ein Lehrbuch? Das wird definitiv die Antwort zu Beginn des Kapitels haben. Haben Sie auch versucht, den Wikipedia-Artikel zu Proteinen zu lesen, insbesondere den Unterabschnitt Struktur. Dort finden Sie die gewünschten Informationen.


MCAT Biologie: Proteinstruktur

Welche der folgenden Aussagen zum Vergleich der Alpha-Helix-Struktur mit der Beta-Faltblatt-Struktur in Proteinen trifft NICHT zu?

Alle möglichen Wasserstoffbrücken zwischen dem Peptid-Carbonyl-Sauerstoff (C=O) und dem Amid-Wasserstoff (N-H) werden jeweils gebildet

Die Peptidbindung ist jeweils planar und trans

Jedes kann in typischen globulären Proteinen vorkommen

Jeder wird durch Wasserstoffbrücken zwischen den Ketten stabilisiert

Jeder ist ein Beispiel für Sekundärstruktur

Jeder wird durch Wasserstoffbrücken zwischen den Ketten stabilisiert

Alpha-Helices und Beta-Faltblätter sind Sekundärstrukturmotive, die auftreten, wenn Sequenzen von Aminosäuren durch Wasserstoffbrücken verknüpft sind. Diese Sekundärstrukturen sind ein integraler Bestandteil von globulären Proteinen wie Hämoglobin. Alpha-Helices ähneln einer Spiralfeder, wobei Wasserstoffbrückenbindungen in einer Intrakettenanordnung zwischen Carbonylsauerstoff und Amidwasserstoff parallel zur Mittelachse auftreten. Beta-Faltblätter können andererseits entweder inter- oder intraketten-Wasserstoffbrücken zwischen Carbonylsauerstoff und Amidwasserstoff aufweisen. Die richtige Antwort (und falsche Aussage) ist daher, dass jedes durch Wasserstoffbrücken zwischen den Ketten stabilisiert wird.

Beispielfrage #1581 : Biologische Wissenschaften von Mcat

Welche der folgenden Aussagen beschreibt die Faltung von löslichen globulären Proteinen?

Die meisten hydrophilen Aminosäurereste sind vor Wasser geschützt

Die Energie des Systems (Protein + Wasser) ist maximal

Die meisten hydrophoben Aminosäuren sind intern, fern von Lösungsmittelwasser

Keine der Antworten ist wahr

Zwei der Antworten sind wahr

Die meisten hydrophoben Aminosäuren sind intern, fern von Lösungsmittelwasser

Globuläre Proteine ​​sind repräsentativ für die Quartärstruktur einer Klasse von Proteinen, von denen ein Beispiel Hämoglobin ist. In einem löslichen Molekül muss die Oberfläche des Moleküls mit Wasser wechselwirken. Alle hydrophoben Teile des Moleküls müssen im Inneren und weg von Wasser bleiben, während hydrophile Teile auf dem äußeren Teil verbleiben und mit Wassermolekülen wechselwirken. Ein lösliches globuläres Protein wird gefaltet, um die Energie des Systems zu minimieren. Die richtige Antwort lautet daher, dass die meisten hydrophoben Aminosäuren intern sind, weg von Lösungsmittelwasser.

Beispielfrage Nr. 1: Proteinstruktur

Hämoglobin ist das wichtigste sauerstofftransportierende Protein des Menschen. Es existiert in Erythrozyten und bindet gleichzeitig bis zu vier zweiatomige Sauerstoffmoleküle. Hämoglobin maximiert die Sauerstoffzufuhr zum Gewebe und maximiert gleichzeitig die Sauerstoffaufnahme in der Lunge. Hämoglobin hat somit ein grundsätzlich widersprüchliches Set an Zielen. Es muss sofort optimiert werden, um Sauerstoff aufzunehmen und Sauerstoff abzugeben. Die natürliche Selektion hat diesen scheinbaren Widerspruch überwunden, indem sie Hämoglobin außerordentlich empfindlich gegenüber Bedingungen in seiner Mikroumgebung gemacht hat.

Hämoglobin erreicht seine Ziele unter anderem durch das Phänomen der kooperativität. Kooperativität bezieht sich auf die Fähigkeit von Hämoglobin, sein Sauerstoffbindungsverhalten in Abhängigkeit davon zu ändern, wie viele andere Sauerstoffatome an das Molekül gebunden sind.

Fetales Hämoglobin zeigt ein ähnliches Kooperativitätsmuster, weist jedoch im Vergleich zu adultem Hämoglobin einzigartige Bindungseigenschaften auf. Das fetale Hämoglobin erreicht bei niedrigerem Sauerstoffpartialdruck eine höhere Sättigung.

Aufgrund der Kooperativität erscheinen die Sauerstoff-Hämoglobin-Dissoziationskurven von Erwachsenen und Föten wie folgt.

Neben seiner Fähigkeit, Sauerstoff zu transportieren, ist Hämoglobin auch als Blutpuffer wirksam. Die allgemeine Reaktion für das Blutpuffersystem von Hämoglobin ist unten angegeben.


Können Sie diese Multiple-Choice-Fragen zur Biologie beantworten?

71. Welcher der folgenden hat den längsten Dünndarm?

(a) Fleischfresser (b) Allesfresser (c) Pflanzenfresser (d) Autotrophe

72. Der Prozess der Nahrungsbeschaffung durch Amöben ist bekannt als:

(a) Dialyse (b) Zytokinese (c) Phagozytose (d) Amöbiasis

73. Der Organismus mit parasitärer Ernährungsweise ist:

(a) Penicillium (b) Plasmodium (c) Paramecium (d) Papagei

74. Einer der folgenden Organismen hat eine saprophytische Ernährungsweise. Dieser Organismus ist:

(a) Pilz (b) Malariaparasit (c) Blutegel (d) Läuse

75. Die Länge des Dünndarms bei einem erwachsenen Menschen beträgt ungefähr

(a) 4,5 m (b) 1,5 m (c) 3,5 m (d) 6,5 m

76. Der Prozess der Verdauung von Lebensmitteln beim Menschen beginnt in:

(a) Magen (b) Speiseröhre (c) Mund (d) Dünndarm

77. Der Verdauungsprozess beim Menschen ist abgeschlossen in:

(a) Speiseröhre (b) Dünndarm (c) Magen (d) Dickdarm

78. Im menschlichen Verdauungssystem wird Galle abgesondert durch:

(a) Bauchspeicheldrüse (b) Leber (c) Nieren (d) Magen

79. Zwei der folgenden Organismen haben eine holozoische Ernährungsweise. Diese Organismen sind:

(a) Paramecium und Plasmodium (b) Plasmodium und Sittich

(c) Sittich und Paramecium (d) Paramecium und Parasit

80. Die autotrophe Ernährungsweise erfordert:

(a) Kohlendioxid und Wasser (b) Chlorophyll

(c) Sonnenlicht (d) alle oben genannten Punkte

81. Die richtige Reihenfolge der Schritte bei der Ernährung von Tieren ist:

(a) Einnahme —- > Absorption — > Verdauung — > Assimilation

(b) Einnahme —- > Verdauung — > Assimilation —- > Absorption

(c) Einnahme —- > Verdauung — > Absorption— > Assimilation

(d) Einnahme —- > Assimilation — > Verdauung —- > Absorption

82. Im menschlichen Verdauungssystem werden die Enzyme Pepsin und Trypsin jeweils sezerniert von:

(a) Bauchspeicheldrüse und Leber (b) Magen und Speicheldrüsen

(c) Bauchspeicheldrüse und Gallenblase (d) Magen und Bauchspeicheldrüse

83. Warum ist es bei der Durchführung des Stärketests an einem Blatt wichtig, das Blatt in Alkohol zu kochen?

(a) um die wachsartige Kutikula aufzulösen (b) um die Zellen durchlässiger für Jodlösung zu machen

(c) um das Chlorophyll zu entfernen (d) um chemische Reaktionen in den Zellen zu stoppen.

84. Pankreassaft enthält Enzyme, die verdauen:

(a) nur Proteine ​​und Kohlenhydrate (b) nur Proteine ​​und Fette

(c) nur Fette und Kohlenhydrate (d) Proteine, Fette und Kohlenhydrate

85. Welche Aussage zur Galle ist richtig?

(a) vom Gallengang sezerniert und in der Leber gespeichert (b) von der Gallenblase sezerniert und in der Leber gespeichert

(c) von der Leber sezerniert und im Gallengang gespeichert (d) von der Leber sezerniert und in der Gallenblase gespeichert

86. Wo werden Proteine ​​im Verdauungskanal zuerst verdaut?

(a) Dünndarm (b) Speiseröhre

87. Die Magenschleimhaut wird durch eine der folgenden Substanzen vor der schädlichen Wirkung von Salzsäure geschützt. Das ist:

88. Welcher Teil des Verdauungskanals erhält Galle von der Leber?

(a) Speiseröhre (b) Dünndarm

(c) Magen (d) Dickdarm

89. Welcher der folgenden Bestandteile unserer Nahrung wird von einem Enzym verdaut, das sowohl im Speichel als auch im Pankreassaft vorhanden ist?

(c) Mineralstoffe (d) Kohlenhydrate

90. Wenn dem Speichel Speichel-Amylase fehlt, welche der folgenden Prozesse, die in der Mundhöhle ablaufen, sind dann betroffen?

(a) Proteine, die in Aminosäuren zerfallen

(b) Abbau von Stärke in Zucker

(c) Fette, die in Fettsäuren und Glycerin zerlegt werden

(d) Zerfall der Darmschicht, was zu Geschwüren führt

91. Welche der folgenden Funktionen haben zwei Komponenten von Pankreassaft Trypsin und Lipase?

(a) Trypsin verdaut Proteine ​​und Lipase-Kohlenhydrate

(b) Trypsin verdaut emulgierte Fette und Lipaseproteine

(c) Trypsin verdaut Stärke- und Lipasefette

(d) Trypsin verdaut Proteine ​​und Lipase-emulgierte Fette

92. Der bei der Photosynthese von grünen Pflanzen freigesetzte Sauerstoff stammt von:

(c) Kohlendioxid (d) Chlorophyll

93. Welche der folgenden Aussagen ist falsch?

(a) Energie ist essentiell für Lebensprozesse

(b) Organismen wachsen mit der Zeit

(c) Bewegung von Molekülen findet zwischen Zellen nicht statt

(d) Organismen müssen ihren Körper reparieren und erhalten

94. Die innere Energiereserve (zelluläre Energie) bei Autotrophen beträgt:

95. Welches der folgenden Ereignisse tritt bei der Photosynthese nicht auf?

(a) Umwandlung von Lichtenergie in chemische Energie

(b) Reduktion von Kohlendioxid zu Kohlenhydraten

(c) Oxidation von Kohlenstoff zu Kohlendioxid

(d) Absorption von Lichtenergie durch Chlorophyll

96. Das Öffnen und Schließen der Stomataporen hängt ab von:

(a) Sauerstoff (b) Wasser in Schließzellen

(c) Temperatur (d) Konzentration von C02 in den Stomata

97. Die meisten Pflanzen nehmen Stickstoff in einer der folgenden Formen auf. Das ist:

(a) Proteine ​​(b) Nitrate und Nitrite

(c) Harnstoff (d) Luftstickstoff

98. Das erste Enzym, das sich im Verdauungstrakt mit der Nahrung vermischt, ist:

99. Welche der folgenden Aussagen ist richtig?

(a) Heterotrophe synthetisieren ihre eigene Nahrung

(b) Heterotrophe nutzen Sonnenenergie für die Photosynthese

(c) Heterotrophe synthetisieren ihre eigene Nahrung nicht

(d) Heterotrophe sind in der Lage, Kohlendioxid und Wasser in Kohlenhydrate umzuwandeln

100. In welcher der folgenden Organismengruppen wird das Nahrungsmaterial außerhalb des Körpers abgebaut und dann aufgenommen?

(a) Pilze, Grünpflanzen, Amöben

(b) Hefe, Pilze, Brotschimmel

(c) Paramecium, Amöbe, Cuscuta

101. Welche der folgenden Teile ist die richtige Reihenfolge, wie sie im menschlichen Verdauungstrakt vorkommen?

(a) Mund->Magen Dünndarm -> Speiseröhre ->Dickdarm

(b) Mund -> Speiseröhre -> Magen -> Dickdarm -> Dünndarm

(c) Mund -> Magen -> Speiseröhre -> Dünndarm -> Dickdarm

(d) Mund -> Speiseröhre -> Magen -> Dünndarm –> Dickdarm

71. (c) 72. (c) 73. (b) 74. (a) 75. (d) 76. (c) 77. (b) 78. (b) 79. (c) 80. (d) 81. (c) 82. (d) 83. (c) 84 (d) 85. (d) 86. (d) 87. (b) 88. (b) 89. (d) 90. (b) 91 (d) 92. (b) 93. (c) 94. (d) 95. (c) 96. (b) 97. (b) 98. (c) 99. (c) 100. (b) 101 . (D)


Was tun Proteine ​​für den Körper?

Unser Körper besteht aus Tausenden verschiedener Proteine, von denen jedes eine bestimmte Funktion hat. Sie bilden die strukturellen Bestandteile unserer Zellen und Gewebe sowie viele Enzyme, Hormone und die aktiven Proteine, die von Immunzellen sezerniert werden (Abbildung 1).

Diese Körperproteine ​​werden unser ganzes Leben lang ständig repariert und ersetzt. Dieser Prozess (bekannt als &lsquoProteinsynthese&rsquo) erfordert eine kontinuierliche Zufuhr von Aminosäuren. Obwohl einige Aminosäuren aus dem Abbau alter Körperproteine ​​recycelt werden können, ist dieser Prozess unvollkommen. Dies bedeutet, dass wir Nahrungsproteine ​​zu uns nehmen müssen, um den Aminosäurebedarf unseres Körpers zu decken.

Da Protein für das Zell- und Gewebewachstum essentiell ist, ist eine ausreichende Proteinzufuhr besonders in Zeiten schnellen Wachstums oder erhöhten Bedarfs wie Kindheit, Jugend, Schwangerschaft und Stillzeit wichtig. 1

Abbildung 1. Funktionen von Proteinen im Körper.


Arten von Proteinen

Es gibt insgesamt sieben verschiedene Proteintypen, unter die alle Proteine ​​fallen. Dazu gehören Antikörper, kontraktile Proteine, Enzyme, Hormonproteine, Strukturproteine, Speicherproteine ​​und Transportproteine.

Antikörper

Antikörper sind spezialisierte Proteine, die den Körper gegen Antigene oder fremde Eindringlinge verteidigen. Ihre Fähigkeit, durch den Blutkreislauf zu wandern, ermöglicht es dem Immunsystem, Bakterien, Viren und andere fremde Eindringlinge im Blut zu erkennen und gegen sie zu verteidigen. Eine Möglichkeit, wie Antikörper Antigenen entgegenwirken, besteht darin, sie so zu immobilisieren, dass sie von weißen Blutkörperchen zerstört werden können.

Kontraktile Proteine

Kontraktile Proteine sind für die Muskelkontraktion und -bewegung verantwortlich. Beispiele dieser Proteine ​​umfassen Aktin und Myosin. Eukaryoten neigen dazu, reichlich Aktin zu besitzen, das die Muskelkontraktion sowie die Zellbewegung und Teilungsprozesse steuert. Myosin treibt die Aufgaben von Aktin an, indem es es mit Energie versorgt.

Enzyme

Enzyme sind Proteine, die biochemische Reaktionen erleichtern und beschleunigen, weshalb sie oft als Katalysatoren bezeichnet werden. Zu den bemerkenswerten Enzymen gehören Laktase und Pepsin, Proteine, die für ihre Rolle bei Erkrankungen des Verdauungssystems und Spezialdiäten bekannt sind. Laktoseintoleranz wird durch einen Laktasemangel verursacht, ein Enzym, das den in der Milch enthaltenen Zucker Laktose abbaut. Pepsin ist ein Verdauungsenzym, das im Magen arbeitet, um Proteine ​​in der Nahrung abzubauen – ein Mangel an diesem Enzym führt zu Verdauungsstörungen.

Andere Beispiele für Verdauungsenzyme sind diejenigen, die im Speichel vorhanden sind: Speichel-Amylase, Speichel-Kallikrein und Linguallipase erfüllen alle wichtige biologische Funktionen. Speichel-Amylase ist das primäre Enzym im Speichel und spaltet Stärke in Zucker auf.

Hormonelle Proteine

Hormonelle Proteine sind Botenproteine, die bei der Koordination bestimmter Körperfunktionen helfen. Beispiele sind Insulin, Oxytocin und Somatotropin.

Insulin reguliert den Glukosestoffwechsel, indem es die Blutzuckerkonzentration im Körper kontrolliert, Oxytocin stimuliert die Kontraktionen während der Geburt und Somatotropin ist ein Wachstumshormon, das die Proteinproduktion in Muskelzellen anregt.

Strukturproteine

Strukturproteine sind faserig und faserig, diese Formation macht sie ideal für die Unterstützung verschiedener anderer Proteine ​​wie Keratin, Kollagen und Elastin.

Keratine stärken Schutzhüllen wie Haut, Haare, Federkiele, Federn, Hörner und Schnäbel. Kollagen und Elastin unterstützen das Bindegewebe wie Sehnen und Bänder.

Speicherproteine

Speicherproteine Reserve Aminosäuren für den Körper bis zur Verwendung. Beispiele für Speicherproteine ​​sind Ovalbumin, das in Eiweiß vorkommt, und Casein, ein Protein auf Milchbasis. Ferritin ist ein weiteres Protein, das Eisen im Transportprotein Hämoglobin speichert.

Transportproteine

Transportproteine sind Trägerproteine, die Moleküle im Körper von einem Ort zum anderen bewegen. Hämoglobin ist eines davon und für den Transport von Sauerstoff durch das Blut über rote Blutkörperchen verantwortlich. Cytochrome, eine andere Art von Transportprotein, fungieren in der Elektronentransportkette als Elektronentransportproteine.


3.4 Proteine

In diesem Abschnitt gehen Sie den folgenden Fragen nach:

  • Welche Funktionen haben Proteine ​​in Zellen und Geweben?
  • Welche Beziehung besteht zwischen Aminosäuren und Proteinen?
  • Was sind die vier Ebenen der Proteinorganisation?
  • Welche Beziehung besteht zwischen Proteinform und -funktion?

Anschluss für AP ® Kurse

Proteine ​​sind lange Ketten unterschiedlicher Sequenzen der 20 Aminosäuren, die jeweils eine Aminogruppe (-NH2), eine Carboxylgruppe (-COOH) und eine variable Gruppe. (Denken Sie daran, wie viele Protein-„Wörter“ aus 20 Aminosäure-„Buchstaben“ gebildet werden können). Jede Aminosäure ist mit ihrem Nachbarn durch eine Peptidbindung verbunden, die durch eine Dehydratisierungsreaktion gebildet wird. Eine lange Kette von Aminosäuren wird als Polypeptid bezeichnet. Proteine ​​erfüllen viele Funktionen in Zellen. Sie fungieren als Enzyme, die chemische Reaktionen katalysieren, strukturelle Unterstützung bieten, den Durchgang von Substanzen durch die Zellmembran regulieren, vor Krankheiten schützen und Zellsignalwege koordinieren. Die Proteinstruktur ist auf vier Ebenen organisiert: primär, sekundär, tertiär und quartär. Die Primärstruktur ist die einzigartige Sequenz von Aminosäuren. Eine Veränderung nur einer Aminosäure kann Proteinstruktur und -funktion verändern. Die Sichelzellenanämie zum Beispiel resultiert aus nur einer Aminosäuresubstitution in einem Hämoglobinmolekül, das aus 574 Aminosäuren besteht. Die Sekundärstruktur besteht aus der lokalen Faltung des Polypeptids durch Bildung von Wasserstoffbrücken, die zu den Konformationen der α-Helix und der β-Faltblattstruktur führt. In der Tertiärstruktur tragen verschiedene Wechselwirkungen, z. B. Wasserstoffbrückenbindungen, Ionenbindungen, Disulfidbindungen und hydrophobe Wechselwirkungen zwischen R-Gruppen zur Faltung des Polypeptids in verschiedene dreidimensionale Konfigurationen bei. Die meisten Enzyme haben eine tertiäre Konfiguration. Wenn ein Protein denaturiert wird, seine dreidimensionale Form verliert, ist es möglicherweise nicht mehr funktionsfähig. Umgebungsbedingungen wie Temperatur und pH-Wert können Proteine ​​denaturieren. Einige Proteine, wie Hämoglobin, werden aus mehreren Polypeptiden gebildet, und die Wechselwirkungen dieser Untereinheiten bilden die Quartärstruktur von Proteinen.

Dargestellte Informationen und die im Abschnitt hervorgehobenen Beispiele, Unterstützungskonzepte und Lernziele, die in Big Idea 4 des AP ® Biology Curriculum Framework beschrieben sind. Die im Curriculum Framework aufgeführten Lernziele bieten eine transparente Grundlage für den AP ® Biologiekurs, eine forschungsbasierte Laborerfahrung, Unterrichtsaktivitäten und AP ® Prüfungsfragen. Ein Lernziel verbindet erforderliche Inhalte mit einer oder mehreren der sieben wissenschaftlichen Praktiken.

Große Idee 4 Biologische Systeme interagieren, und diese Systeme und ihre Interaktionen besitzen komplexe Eigenschaften.
Beständiges Verständnis 4.A Wechselwirkungen innerhalb biologischer Systeme führen zu komplexen Eigenschaften.
Grundlegendes Wissen 4.A.1 Die Unterkomponenten biologischer Moleküle und ihre Sequenz bestimmen die Eigenschaften dieses Moleküls.
Wissenschaftliche Praxis 7.1 Die Studierenden können Phänomene und Modelle über räumliche und zeitliche Skalen hinweg verbinden.
Lernziel 4.1 Der Studierende ist in der Lage, den Zusammenhang zwischen der Sequenz und den Teilkomponenten eines biologischen Polymers und dessen Eigenschaften zu erklären.
Grundlegendes Wissen 4.A.1 Die Unterkomponenten biologischer Moleküle und ihre Sequenz bestimmen die Eigenschaften dieses Moleküls.
Wissenschaftliche Praxis 1.3 Der Student kann Darstellungen und Modelle von natürlichen oder vom Menschen geschaffenen Phänomenen und Systemen in der Domäne verfeinern.
Lernziel 4.2 Der Student ist in der Lage, Darstellungen und Modelle zu verfeinern, um zu erklären, wie die Teilkomponenten eines biologischen Polymers und ihre Abfolge die Eigenschaften dieses Polymers bestimmen.
Grundlegendes Wissen 4.A.1 Die Unterkomponenten biologischer Moleküle und ihre Sequenz bestimmen die Eigenschaften dieses Moleküls.
Wissenschaftliche Praxis 6.1 Der Student kann Ansprüche mit Beweisen begründen.
Wissenschaftliche Praxis 6.4 Der Student kann auf der Grundlage wissenschaftlicher Theorien und Modelle Behauptungen und Vorhersagen über Naturphänomene aufstellen.
Lernziel 4.3 Der Studierende ist in der Lage, anhand von Modellen vorherzusagen und zu begründen, dass Veränderungen in den Teilkomponenten eines biologischen Polymers die Funktionalität der Moleküle beeinflussen.

Lehrerunterstützung

Zwanzig Aminosäuren können zu einer nahezu unbegrenzten Anzahl verschiedener Proteine ​​geformt werden. Die Reihenfolge der Aminosäuren bestimmt letztendlich die endgültige Konfiguration der Proteinkette und verleiht dem Molekül seine spezifische Funktion.

Lehrerunterstützung

Betonen Sie, dass Proteine ​​eine Vielzahl von Funktionen im Körper haben. Tabelle 3.1 enthält einige Beispiele für diese Funktionen. Beachten Sie, dass nicht alle Enzyme unter den gleichen Bedingungen funktionieren. Amylase wirkt nur in einem alkalischen Medium, wie zum Beispiel im Speichel, während Pepsin im sauren Milieu des Magens wirkt. Diskutieren Sie neben den im Text für den Transport aufgeführten Stoffen auch andere Stoffe, die von Proteinen in Körperflüssigkeiten mitgeführt werden können. Proteine ​​tragen auch unlösliche Lipide im Körper und transportieren geladene Ionen wie Kalzium, Magnesium und Zink. Besprechen Sie ein weiteres wichtiges Strukturprotein, Kollagen, wie es im ganzen Körper vorkommt, auch in den meisten Bindegeweben. Betonen Sie, dass nicht alle Hormone Proteine ​​sind und dass Hormone auf Steroidbasis im vorherigen Abschnitt diskutiert wurden.

Die Aminogruppe einer Aminosäure verliert ein Elektron und wird positiv geladen. Die Carboxylgruppe nimmt leicht ein Elektron auf und wird negativ geladen. Dies führt zu der amphipathischen Eigenschaft von Aminosäuren und verleiht den Verbindungen eine Löslichkeit in Wasser. Das Vorhandensein beider funktioneller Gruppen ermöglicht auch die Dehydratisierungssynthese, um die einzelnen Aminosäuren zu einer Peptidkette zu verbinden.

Die Proteinstruktur wird so erklärt, als ob sie in drei bis vier diskreten Schritten auftritt. In Wirklichkeit treten die strukturellen Veränderungen, die zu einem funktionellen Protein führen, auf einem Kontinuum auf. Während die Primärstruktur aus den Ribosomen gebildet wird, durchläuft die Polypeptidkette Veränderungen, bis die endgültige Konfiguration erreicht ist. Lassen Sie die Schüler sich einen Strang Spaghetti vorstellen, der in einem durchsichtigen Topf kocht. Anfänglich ist der Strang gerade (ignorieren Sie die Steifigkeit für dieses Beispiel). Während es kocht, wird sich der Strang biegen und verdrehen und (wieder in diesem Beispiel) sich zu einem losen Ball falten, der aus dem Pastastrang besteht. Der resultierende Strang hat eine besondere Form. Fragen Sie die Schüler, welche Arten von chemischen Bindungen oder Kräften die Proteinstruktur beeinflussen könnten. Diese Formen werden durch die Position der Aminosäuren entlang des Strangs bestimmt. Andere Kräfte vervollständigen die Faltung und halten die Struktur aufrecht.

Die Challenge-Fragen zur Wissenschaftspraxis enthalten zusätzliche Testfragen für diesen Abschnitt, die Ihnen bei der Vorbereitung auf die AP-Prüfung helfen. Diese Fragen beziehen sich auf folgende Standards:
[APLO 1.14] [APLO 2.12] [APLO 4.1] [APLO 4.3][APLO 4.15][APLO 4.22]

Arten und Funktionen von Proteinen

Proteine ​​sind eines der am häufigsten vorkommenden organischen Moleküle in lebenden Systemen und haben das vielfältigste Funktionsspektrum aller Makromoleküle. Proteine ​​können strukturell, regulatorisch, kontraktil oder schützend sein, sie können beim Transport, der Lagerung oder als Membran dienen oder sie können Toxine oder Enzyme sein. Jede Zelle in einem lebenden System kann Tausende von Proteinen enthalten, von denen jedes eine einzigartige Funktion hat. Ihre Strukturen sind ebenso wie ihre Funktionen sehr unterschiedlich. Sie alle sind jedoch Polymere von Aminosäuren, die in einer linearen Abfolge angeordnet sind.

Enzyme, die von lebenden Zellen produziert werden, sind Katalysatoren bei biochemischen Reaktionen (wie der Verdauung) und sind normalerweise komplexe oder konjugierte Proteine. Jedes Enzym ist spezifisch für das Substrat (ein Reaktant, der an ein Enzym bindet), auf das es einwirkt. Das Enzym kann bei Abbau-, Umlagerungs- oder Synthesereaktionen helfen. Enzyme, die ihre Substrate abbauen, werden als katabole Enzyme bezeichnet, Enzyme, die komplexere Moleküle aus ihren Substraten aufbauen, werden als anabole Enzyme bezeichnet, und Enzyme, die die Reaktionsgeschwindigkeit beeinflussen, werden als katalytische Enzyme bezeichnet. Es sollte beachtet werden, dass alle Enzyme die Reaktionsgeschwindigkeit erhöhen und daher als organische Katalysatoren angesehen werden. Ein Beispiel für ein Enzym ist die Speichel-Amylase, die ihr Substrat Amylose, einen Bestandteil der Stärke, hydrolysiert.

Hormone sind chemische Signalmoleküle, normalerweise kleine Proteine ​​oder Steroide, die von endokrinen Zellen sezerniert werden und bestimmte physiologische Prozesse steuern oder regulieren, einschließlich Wachstum, Entwicklung, Stoffwechsel und Fortpflanzung. Insulin ist beispielsweise ein Proteinhormon, das hilft, den Blutzuckerspiegel zu regulieren. Die wichtigsten Arten und Funktionen von Proteinen sind in Tabelle 3.1 aufgeführt.

TypBeispieleFunktionen
VerdauungsenzymeAmylase, Lipase, Pepsin, TrypsinHilfe bei der Verdauung von Nahrung durch Abbau von Nährstoffen in monomere Einheiten
TransportHämoglobin, AlbuminTransportieren von Substanzen aus dem Blut oder der Lymphe durch den Körper
StrukturAktin, Tubulin, KeratinKonstruieren Sie verschiedene Strukturen, wie das Zytoskelett
HormoneInsulin, ThyroxinKoordiniere die Aktivität verschiedener Körpersysteme
VerteidigungImmunglobulineSchützen Sie den Körper vor fremden Krankheitserregern
KontraktilAktin, MyosinEffekt Muskelkontraktion
LagerungHülsenfrucht-Speicherproteine, Eiweiß (Albumin)Bieten Nahrung in der frühen Entwicklung des Embryos und des Sämlings

Proteine ​​haben unterschiedliche Formen und Molekulargewichte, einige Proteine ​​sind kugelförmig, während andere faserförmig sind. Hämoglobin ist beispielsweise ein kugelförmiges Protein, aber Kollagen, das in unserer Haut vorkommt, ist ein faseriges Protein. Die Form des Proteins ist entscheidend für seine Funktion, und diese Form wird durch viele verschiedene Arten chemischer Bindungen aufrechterhalten. Änderungen der Temperatur, des pH-Werts und der Einwirkung von Chemikalien können zu dauerhaften Veränderungen der Form des Proteins führen, was zu einem Funktionsverlust führt, der als Denaturierung bezeichnet wird. Alle Proteine ​​bestehen aus unterschiedlichen Anordnungen der gängigsten 20 Arten von Aminosäuren.

Aminosäuren

Aminosäuren sind die Monomere, aus denen Proteine ​​bestehen. Jede Aminosäure hat die gleiche Grundstruktur, die aus einem zentralen Kohlenstoffatom besteht, das auch als Alpha (α) Kohlenstoff, gebunden an eine Aminogruppe (NH2), eine Carboxylgruppe (COOH) und ein Wasserstoffatom. Jede Aminosäure hat auch ein anderes Atom oder eine Gruppe von Atomen, die an das Zentralatom gebunden sind, die sogenannte R-Gruppe (Abbildung 3.24).

Der Name "Aminosäure" leitet sich von der Tatsache ab, dass sie in ihrer Grundstruktur sowohl eine Aminogruppe als auch eine Carboxylsäuregruppe enthalten. Wie bereits erwähnt, sind in Proteinen 20 gängige Aminosäuren vorhanden. Neun davon gelten beim Menschen als essentielle Aminosäuren, da der menschliche Körper sie nicht selbst herstellen kann und sie über die Nahrung aufgenommen werden. Für jede Aminosäure ist die R-Gruppe (oder Seitenkette) unterschiedlich (Abbildung 3.25).

Visuelle Verbindung

  1. Auf der Oberfläche befinden sich polare und geladene Aminosäuren. Im Inneren finden sich unpolare Aminosäuren.
  2. Im Inneren finden sich polare und geladene Aminosäuren. Auf der Oberfläche befinden sich unpolare Aminosäuren.
  3. Sowohl auf der Oberfläche als auch im Inneren finden sich unpolare und ungeladene Proteine.

Die chemische Natur der Seitenkette bestimmt die Natur der Aminosäure (d. h. ob sie sauer, basisch, polar oder unpolar ist). Beispielsweise weist die Aminosäure Glycin als R-Gruppe ein Wasserstoffatom auf. Aminosäuren wie Valin, Methionin und Alanin sind von Natur aus unpolar oder hydrophob, während Aminosäuren wie Serin, Threonin und Cystein polar sind und hydrophile Seitenketten aufweisen. Die Seitenketten von Lysin und Arginin sind positiv geladen, daher werden diese Aminosäuren auch als basische Aminosäuren bezeichnet. Prolin hat eine R-Gruppe, die mit der Aminogruppe verbunden ist und eine ringartige Struktur bildet. Prolin ist eine Ausnahme von der Standardstruktur einer Animosäure, da seine Aminogruppe nicht von der Seitenkette getrennt ist (Abbildung 3.25).

Aminosäuren werden durch einen einzelnen Großbuchstaben oder eine dreibuchstabige Abkürzung dargestellt. Valin ist beispielsweise unter dem Buchstaben V oder dem Drei-Buchstaben-Symbol val bekannt. So wie einige Fettsäuren für eine Ernährung essentiell sind, sind auch einige Aminosäuren notwendig. Sie sind als essentielle Aminosäuren bekannt und umfassen beim Menschen Isoleucin, Leucin und Cystein. Essentielle Aminosäuren beziehen sich auf diejenigen, die für den Aufbau von Proteinen im Körper notwendig sind, obwohl sie nicht vom Körper produziert werden, welche Aminosäuren essentiell sind, variiert von Organismus zu Organismus.

Die Reihenfolge und die Anzahl der Aminosäuren bestimmen letztendlich Form, Größe und Funktion des Proteins. Jede Aminosäure ist durch eine kovalente Bindung, bekannt als Peptidbindung, an eine andere Aminosäure gebunden, die durch eine Dehydratisierungsreaktion gebildet wird. Die Carboxylgruppe einer Aminosäure und die Aminogruppe der eingehenden Aminosäure verbinden sich und setzen ein Wassermolekül frei. Die resultierende Bindung ist die Peptidbindung (Abbildung 3.26).

Die durch solche Verknüpfungen gebildeten Produkte werden Peptide genannt. Da sich mehr Aminosäuren an diese wachsende Kette anschließen, wird die resultierende Kette als Polypeptid bezeichnet. Jedes Polypeptid weist an einem Ende eine freie Aminogruppe auf. Dieses Ende wird N-Terminus oder Amino-Terminus genannt, und das andere Ende weist eine freie Carboxylgruppe auf, die auch als C- oder Carboxyl-Ende bekannt ist. Während die Begriffe Polypeptid und Protein manchmal austauschbar verwendet werden, ist ein Polypeptid technisch gesehen ein Polymer von Aminosäuren, während der Begriff Protein für ein Polypeptid oder Polypeptide verwendet wird, die sich miteinander verbunden haben, oft gebundene nicht-peptidische prothetische Gruppen haben, eine unterschiedliche Form haben , und haben eine einzigartige Funktion. Nach der Proteinsynthese (Translation) werden die meisten Proteine ​​modifiziert. Diese werden als posttranslationale Modifikationen bezeichnet. Sie können gespalten oder phosphoryliert werden oder die Zugabe anderer chemischer Gruppen erfordern. Erst nach diesen Modifikationen ist das Protein vollständig funktionsfähig.

Link zum Lernen

Klicken Sie sich durch die Schritte der Proteinsynthese in diesem interaktiven Tutorial.


3.4 Proteine

Am Ende dieses Abschnitts können Sie Folgendes tun:

  • Beschreiben Sie die Funktionen von Proteinen in der Zelle und im Gewebe
  • Diskutieren Sie die Beziehung zwischen Aminosäuren und Proteinen
  • Erklären Sie die vier Ebenen der Proteinorganisation
  • Beschreiben Sie die Art und Weise, wie Proteinform und -funktion verknüpft sind

Proteine ​​sind eines der am häufigsten vorkommenden organischen Moleküle in lebenden Systemen und haben das vielfältigste Funktionsspektrum aller Makromoleküle. Proteine ​​können strukturell, regulatorisch, kontraktil oder schützend sein. Sie können dem Transport, der Lagerung oder der Membran dienen, oder sie können Toxine oder Enzyme sein. Jede Zelle in einem lebenden System kann Tausende von Proteinen enthalten, von denen jedes eine einzigartige Funktion hat. Ihre Strukturen sind ebenso wie ihre Funktionen sehr unterschiedlich. Sie alle sind jedoch Aminosäurepolymere, die in einer linearen Abfolge angeordnet sind.

Arten und Funktionen von Proteinen

Enzyme, die lebende Zellen produzieren, sind Katalysatoren bei biochemischen Reaktionen (wie der Verdauung) und sind normalerweise komplexe oder konjugierte Proteine. Jedes Enzym ist spezifisch für das Substrat (ein Reaktant, der an ein Enzym bindet), auf das es einwirkt. Das Enzym kann bei Abbau-, Umlagerungs- oder Synthesereaktionen helfen. Wir nennen Enzyme, die ihre Substrate abbauen, katabole Enzyme. Diejenigen, die komplexere Moleküle aus ihren Substraten aufbauen, sind anabole Enzyme, und Enzyme, die die Reaktionsgeschwindigkeit beeinflussen, sind katalytische Enzyme. Beachten Sie, dass alle Enzyme die Reaktionsgeschwindigkeit erhöhen und daher organische Katalysatoren sind. Ein Beispiel für ein Enzym ist die Speichel-Amylase, die ihr Substrat Amylose, einen Bestandteil der Stärke, hydrolysiert.

Hormone sind chemische Signalmoleküle, normalerweise kleine Proteine ​​oder Steroide, die von endokrinen Zellen sezerniert werden und bestimmte physiologische Prozesse steuern oder regulieren, einschließlich Wachstum, Entwicklung, Stoffwechsel und Fortpflanzung. Insulin ist beispielsweise ein Proteinhormon, das hilft, den Blutzuckerspiegel zu regulieren. Tabelle 3.1 listet die Haupttypen und Funktionen von Proteinen auf.

TypBeispieleFunktionen
VerdauungsenzymeAmylase, Lipase, Pepsin, TrypsinHilfe in der Nahrung durch Abbau von Nährstoffen in monomere Einheiten
TransportHämoglobin, AlbuminTransportieren von Substanzen aus dem Blut oder der Lymphe durch den Körper
StrukturAktin, Tubulin, KeratinKonstruieren Sie verschiedene Strukturen, wie das Zytoskelett
HormoneInsulin, ThyroxinKoordiniere die Aktivitäten verschiedener Körpersysteme
VerteidigungImmunglobulineSchützen Sie den Körper vor fremden Krankheitserregern
KontraktilAktin, MyosinEffekt Muskelkontraktion
LagerungHülsenfrucht-Speicherproteine, Eiweiß (Albumin)Bieten Nahrung in der frühen Embryonalentwicklung und dem Sämling

Proteine ​​haben unterschiedliche Formen und Molekulargewichte. Einige Proteine ​​haben eine kugelförmige Form, während andere faserförmig sind. Hämoglobin ist beispielsweise ein kugelförmiges Protein, aber Kollagen, das sich in unserer Haut befindet, ist ein faseriges Protein. Die Form des Proteins ist entscheidend für seine Funktion, und viele verschiedene Arten chemischer Bindungen behalten diese Form bei. Änderungen der Temperatur, des pH-Werts und der Einwirkung von Chemikalien können zu dauerhaften Veränderungen der Form des Proteins führen, was zu Funktionsverlust oder Denaturierung führen kann . Unterschiedliche Anordnungen der gleichen 20 Arten von Aminosäuren umfassen alle Proteine. Vor kurzem wurden zwei seltene neue Aminosäuren entdeckt (Selenocystein und Pirrolysin), und der Liste können weitere neue Entdeckungen hinzugefügt werden.

Aminosäuren

Aminosäuren sind die Monomere, aus denen Proteine ​​bestehen. Jede Aminosäure hat die gleiche Grundstruktur, die aus einem zentralen Kohlenstoffatom oder dem Alpha (α) Kohlenstoff, gebunden an eine Aminogruppe (NH2), eine Carboxylgruppe (COOH) und ein Wasserstoffatom. Jede Aminosäure hat auch ein anderes Atom oder eine Gruppe von Atomen, die an das Zentralatom gebunden ist, die sogenannte R-Gruppe (Abbildung 3.22).

Wissenschaftler verwenden den Namen "Aminosäure", weil diese Säuren in ihrer Grundstruktur sowohl eine Aminogruppe als auch eine Carboxylsäuregruppe enthalten. Wie bereits erwähnt, sind in Proteinen 20 gängige Aminosäuren vorhanden. Neun davon sind für den Menschen essentielle Aminosäuren, da der menschliche Körper sie nicht selbst herstellen kann und wir sie über die Nahrung aufnehmen. Für jede Aminosäure ist die R-Gruppe (oder Seitenkette) unterschiedlich (Abbildung 3.23).

Visuelle Verbindung

Welche Kategorien von Aminosäuren würden Sie auf der Oberfläche eines löslichen Proteins erwarten und welche würden Sie im Inneren erwarten? Welche Verteilung von Aminosäuren würden Sie in einem Protein erwarten, das in eine Lipiddoppelschicht eingebettet ist?

Die chemische Natur der Seitenkette bestimmt die Natur der Aminosäure (d. h. ob sie sauer, basisch, polar oder unpolar ist). Beispielsweise weist die Aminosäure Glycin als R-Gruppe ein Wasserstoffatom auf. Aminosäuren wie Valin, Methionin und Alanin sind von Natur aus unpolar oder hydrophob, während Aminosäuren wie Serin, Threonin und Cystein polar sind und hydrophile Seitenketten aufweisen. Die Seitenketten von Lysin und Arginin sind positiv geladen, daher sind diese Aminosäuren auch basische Aminosäuren. Prolin hat eine R-Gruppe, die mit der Aminogruppe verbunden ist und eine ringartige Struktur bildet. Prolin ist eine Ausnahme von der Standardstruktur der Aminosäure, da seine Aminogruppe nicht von der Seitenkette getrennt ist (Abbildung 3.23).

Ein einzelner Großbuchstabe oder eine dreibuchstabige Abkürzung steht für Aminosäuren. Zum Beispiel steht der Buchstabe V oder das Drei-Buchstaben-Symbol val für Valin. So wie einige Fettsäuren für eine Ernährung essentiell sind, sind auch einige Aminosäuren notwendig. Zu diesen essentiellen Aminosäuren beim Menschen gehören Isoleucin, Leucin und Cystein. Essentielle Aminosäuren beziehen sich auf diejenigen, die zum Aufbau von Proteinen im Körper notwendig sind, aber nicht auf diejenigen, die der Körper selbst produziert. Welche Aminosäuren essentiell sind, ist von Organismus zu Organismus unterschiedlich.

Die Reihenfolge und die Anzahl der Aminosäuren bestimmen letztendlich Form, Größe und Funktion des Proteins. An jede Aminosäure bindet eine kovalente Bindung oder Peptidbindung, die eine Dehydratisierungsreaktion bildet. Die Carboxylgruppe einer Aminosäure und die Aminogruppe der eingehenden Aminosäure verbinden sich und setzen ein Wassermolekül frei. Die resultierende Bindung ist die Peptidbindung (Abbildung 3.24).

Die Produkte, die solche Verknüpfungen bilden, sind Peptide. Wenn sich mehr Aminosäuren an diese wachsende Kette anschließen, ist die resultierende Kette ein Polypeptid. Jedes Polypeptid weist an einem Ende eine freie Aminogruppe auf. Dieses Ende ist das N-Ende oder das Amino-Ende und das andere Ende weist eine freie Carboxylgruppe auf, ebenfalls das C- oder Carboxyl-Ende. While the terms polypeptide and protein are sometimes used interchangeably, a polypeptide is technically a polymer of amino acids, whereas the term protein is used for a polypeptide or polypeptides that have combined together, often have bound non-peptide prosthetic groups, have a distinct shape, and have a unique function. After protein synthesis (translation), most proteins are modified. These are known as post-translational modifications. They may undergo cleavage, phosphorylation, or may require adding other chemical groups. Only after these modifications is the protein completely functional.

Link zum Lernen

Click through the steps of protein synthesis in this interactive tutorial.

Evolution Connection

The Evolutionary Significance of Cytochrome c

Cytochrome c is an important component of the electron transport chain, a part of cellular respiration, and it is normally located in the cellular organelle, the mitochondrion. This protein has a heme prosthetic group, and the heme's central ion alternately reduces and oxidizes during electron transfer. Because this essential protein’s role in producing cellular energy is crucial, it has changed very little over millions of years. Protein sequencing has shown that there is a considerable amount of cytochrome c amino acid sequence homology among different species. In other words, we can assess evolutionary kinship by measuring the similarities or differences among various species’ DNA or protein sequences.

Scientists have determined that human cytochrome c contains 104 amino acids. For each cytochrome c molecule from different organisms that scientists have sequenced to date, 37 of these amino acids appear in the same position in all cytochrome c samples. This indicates that there may have been a common ancestor. On comparing the human and chimpanzee protein sequences, scientists did not find a sequence difference. When researchers compared human and rhesus monkey sequences, the single difference was in one amino acid. In another comparison, human to yeast sequencing shows a difference in the 44th position.

Proteinstruktur

Wie bereits erwähnt, ist die Form eines Proteins entscheidend für seine Funktion. Beispielsweise kann ein Enzym an einem aktiven Zentrum an ein spezifisches Substrat binden. Wenn dieses aktive Zentrum aufgrund lokaler Veränderungen oder Veränderungen der gesamten Proteinstruktur verändert wird, kann das Enzym möglicherweise nicht an das Substrat binden. Um zu verstehen, wie das Protein seine endgültige Form oder Konformation erhält, müssen wir die vier Ebenen der Proteinstruktur verstehen: primär, sekundär, tertiär und quaternär.

Primary Structure

Amino acids' unique sequence in a polypeptide chain is its primary structure . For example, the pancreatic hormone insulin has two polypeptide chains, A and B, and they are linked together by disulfide bonds. The N terminal amino acid of the A chain is glycine whereas, the C terminal amino acid is asparagine (Figure 3.25). The amino acid sequences in the A and B chains are unique to insulin.

The gene encoding the protein ultimately determines the unique sequence for every protein. A change in nucleotide sequence of the gene’s coding region may lead to adding a different amino acid to the growing polypeptide chain, causing a change in protein structure and function. In sickle cell anemia, the hemoglobin β chain (a small portion of which we show in Figure 3.26) has a single amino acid substitution, causing a change in protein structure and function. Specifically, valine in the β chain substitutes the amino acid glutamic. What is most remarkable to consider is that a hemoglobin molecule is comprised of two alpha and two beta chains that each consist of about 150 amino acids. The molecule, therefore, has about 600 amino acids. The structural difference between a normal hemoglobin molecule and a sickle cell molecule—which dramatically decreases life expectancy—is a single amino acid of the 600. What is even more remarkable is that three nucleotides each encode those 600 amino acids, and a single base change (point mutation), 1 in 1800 bases causes the mutation.

Because of this change of one amino acid in the chain, hemoglobin molecules form long fibers that distort the biconcave, or disc-shaped, red blood cells and causes them to assume a crescent or “sickle” shape, which clogs blood vessels (Figure 3.27). This can lead to myriad serious health problems such as breathlessness, dizziness, headaches, and abdominal pain for those affected by this disease.

Secondary Structure

The local folding of the polypeptide in some regions gives rise to the secondary structure of the protein. The most common are the α-helix and β-pleated sheet structures (Figure 3.28). Both structures are held in shape by hydrogen bonds. The hydrogen bonds form between the oxygen atom in the carbonyl group in one amino acid and another amino acid that is four amino acids farther along the chain.

Every helical turn in an alpha helix has 3.6 amino acid residues. The polypeptide's R groups (the variant groups) protrude out from the α-helix chain. In dem β-pleated sheet, hydrogen bonding between atoms on the polypeptide chain's backbone form the "pleats". The R groups are attached to the carbons and extend above and below the pleat's folds. The pleated segments align parallel or antiparallel to each other, and hydrogen bonds form between the partially positive hydrogen atom in the amino group and the partially negative oxygen atom in the peptide backbone's carbonyl group. Die α-helix and β-pleated sheet structures are in most globular and fibrous proteins and they play an important structural role.

Tertiary Structure

The polypeptide's unique three-dimensional structure is its tertiary structure (Figure 3.29). Diese Struktur ist teilweise auf chemische Wechselwirkungen an der Polypeptidkette zurückzuführen. Primarily, the interactions among R groups create the protein's complex three-dimensional tertiary structure. The nature of the R groups in the amino acids involved can counteract forming the hydrogen bonds we described for standard secondary structures. For example, R groups with like charges repel each other and those with unlike charges are attracted to each other (ionic bonds). When protein folding takes place, the nonpolar amino acids' hydrophobic R groups lie in the protein's interior whereas, the hydrophilic R groups lie on the outside. Scientists also call the former interaction types hydrophobic interactions. Interaction between cysteine side chains forms disulfide linkages in the presence of oxygen, the only covalent bond that forms during protein folding.

All of these interactions, weak and strong, determine the protein's final three-dimensional shape. Wenn ein Protein seine dreidimensionale Form verliert, ist es möglicherweise nicht mehr funktionsfähig.

Quaternary Structure

In nature, some proteins form from several polypeptides, or subunits, and the interaction of these subunits forms the quaternary structure . Weak interactions between the subunits help to stabilize the overall structure. For example, insulin (a globular protein) has a combination of hydrogen and disulfide bonds that cause it to mostly clump into a ball shape. Insulin starts out as a single polypeptide and loses some internal sequences in the presence of post-translational modification after forming the disulfide linkages that hold the remaining chains together. Silk (a fibrous protein), however, has a β-pleated sheet structure that is the result of hydrogen bonding between different chains.

Figure 3.30 illustrates the four levels of protein structure (primary, secondary, tertiary, and quaternary).

Denaturation and Protein Folding

Each protein has its own unique sequence and shape that chemical interactions hold together. If the protein is subject to changes in temperature, pH, or exposure to chemicals, the protein structure may change, losing its shape without losing its primary sequence in what scientists call denaturation. Denaturation is often reversible because the polypeptide's primary structure is conserved in the process if the denaturing agent is removed, allowing the protein to resume its function. Sometimes denaturation is irreversible, leading to loss of function. One example of irreversible protein denaturation is frying an egg. The albumin protein in the liquid egg white denatures when placed in a hot pan. Not all proteins denature at high temperatures. For instance, bacteria that survive in hot springs have proteins that function at temperatures close to boiling. The stomach is also very acidic, has a low pH, and denatures proteins as part of the digestion process however, the stomach's digestive enzymes retain their activity under these conditions.

Protein folding is critical to its function. Scientists originally thought that the proteins themselves were responsible for the folding process. Only recently researchers discovered that often they receive assistance in the folding process from protein helpers, or chaperones (or chaperonins) that associate with the target protein during the folding process. They act by preventing polypeptide aggregation that comprise the complete protein structure, and they disassociate from the protein once the target protein is folded.

Link zum Lernen

For an additional perspective on proteins, view this animation called “Biomolecules: The Proteins.”


Inhalt

The first signaling scaffold protein discovered was the Ste5 protein from the yeast Saccharomyces cerevisiae. Three distinct domains of Ste5 were shown to associate with the protein kinases Ste11, Ste7, and Fus3 to form a multikinase complex. [2]

Scaffold proteins act in at least four ways: tethering signaling components, localizing these components to specific areas of the cell, regulating signal transduction by coordinating positive and negative feedback signals, and insulating correct signaling proteins from competing proteins. [1]

Tethering signaling components Edit

This particular function is considered a scaffold's most basic function. Scaffolds assemble signaling components of a cascade into complexes. This assembly may be able to enhance signaling specificity by preventing unnecessary interactions between signaling proteins, and enhance signaling efficiency by increasing the proximity and effective concentration of components in the scaffold complex. A common example of how scaffolds enhance specificity is a scaffold that binds a protein kinase and its substrate, thereby ensuring specific kinase phosphorylation. Additionally, some signaling proteins require multiple interactions for activation and scaffold tethering may be able to convert these interactions into one interaction that results in multiple modifications. [3] [4] Scaffolds may also be catalytic as interaction with signaling proteins may result in allosteric changes of these signaling components. [5] Such changes may be able to enhance or inhibit the activation of these signaling proteins. An example is the Ste5 scaffold in the mitogen-activated protein kinase (MAPK) pathway. Ste5 has been proposed to direct mating signaling through the Fus3 MAPK by catalytically unlocking this particular kinase for activation by its MAPKK Ste7. [6]

Localization of signaling components in the cell Edit

Scaffolds localize the signaling reaction to a specific area in the cell, a process that could be important for the local production of signaling intermediates. A particular example of this process is the scaffold, A-kinase anchor proteins (AKAPs), which target cyclic AMP-dependent protein kinase (PKA) to various sites in the cell. [7] This localization is able to locally regulate PKA and results in the local phosphorylation by PKA of its substrates.

Coordinating positive and negative feedback Edit

Many hypotheses about how scaffolds coordinate positive and negative feedback come from engineered scaffolds and mathematical modeling. In three-kinase signaling cascades, scaffolds bind all three kinases, enhancing kinase specificity and restricting signal amplification by limiting kinase phosphorylation to only one downstream target. [3] [8] [9] These abilities may be related to stability of the interaction between the scaffold and the kinases, the basal phosphatase activity in the cell, scaffold location, and expression levels of the signaling components. [3] [8]

Insulating correct signaling proteins from inactivation Edit

Signaling pathways are often inactivated by enzymes that reverse the activation state and/or induce the degradation of signaling components. Scaffolds have been proposed to protect activated signaling molecules from inactivation and/or degradation. Mathematical modeling has shown that kinases in a cascade without scaffolds have a higher probability of being dephosphorylated by phosphatases before they are even able to phosphorylate downstream targets. [8] Furthermore, scaffolds have been shown to insulate kinases from substrate- and ATP-competitive inhibitors. [10]

Scaffold Proteins Weg Potential Functions Beschreibung
KSR MAPK Assembly and localization of the RAS-ERK pathway One of the best studied signaling pathways in biology is the RAS-ERK pathway in which the RAS G-protein activates the MAPKKK RAF, which activates the MAPKK MEK1 (MAPK/ERK kinase 1), which then activates the MAPK ERK. Several scaffold proteins have been identified to be involved in this pathway and other similar MAPK pathways. One such scaffold protein is KSR, which is the most probable equivalent of the well-studied yeast MAPK scaffold protein Ste5. [11] It is a positive regulator of the pathway and binds many proteins in the pathway, including all three kinases in the cascade. [6] KSR has been shown to be localized to the plasma membrane during cell activation, thereby playing a role in assembling the components of the ERK pathway and in localizing activated ERK to the plasma membrane. [12]
MEKK1 MAPK Assembly and localization of the death receptor signalosome Other scaffold proteins include B-cell lymphoma 10 (BCL-10) and MEK kinase 1 (MEKK1), which have roles in the JUN N-terminal kinase (JNK) pathway.
BCL-10 MAPK Assembly and specificity of JNK
AKAP PKA Pathways Coordination of phosphorylation by PKA onto downstream targets This family of proteins is only structurally related in their ability to bind the regulatory subunit of PKA but can otherwise bind a very diverse set of enzymes and substrates
AHNAK-1 Calcium signaling Assembly and localization of calcium channels Calcium signaling is essential for the proper function of immune cells. Recent studies have shown that the scaffold protein, AHNAK1, is important for efficient calcium signaling and NFAT activation in T cells through its ability to properly localize calcium channels at the plasma membrane [14]. In non-immune cells, AHNAK1 has also been shown to bind calcium channels with phospholipase Cγ (PLC-γ) and PKC. [1] Calcium binding proteins often quench much of the entering calcium, so linking these calcium effectors may be especially important when signals are induced by a weak calcium influx.
HOMER Calcium signaling Inhibition of NFAT activation Another example of a scaffold protein that modulates calcium signaling is proteins of the HOMER family. The HOMER proteins have been shown to compete with calcineurin to bind to the N terminus of NFAT in activated T cells. [13] Through this competition, the HOMER proteins are able to reduce NFAT activation, which also reduces the production of the IL-2 cytokine. [13] In contrast, HOMER proteins have also been shown to positively regulate calcium signaling in neurons by linking the glutamate receptor with triphosphate receptors in the endoplasmic reticulum. [14]
Pellino Innate Immune Signaling Assembly of the TLR signalosome Evidence exists that Pellino proteins function as scaffold proteins in the important innate immune signaling pathway, the Toll-like receptor (TLR) pathway. Much Pellino function is speculation however, Pellino proteins can associate with IRAK1, TRAF6, and TAK1 following IL-1R activation, indicating that they may assemble and localize components of the TLR pathway near its receptor. [15] [16]
NLRP Innate Immune Signaling Assembly of the inflammasome The NLR family is a highly conserved and large family of receptors involved in innate immunity. The NLRP (NLR family, pyrine domain-containing) family of receptors function as scaffolds by assembling the inflammasome, a complex that leads to the secretion of pro-inflammatory cytokines such as IL-18 and IL-1β. [17]
DLG1 T-cell receptor signaling Assembly and localization of TCR signaling molecules, activation of p38 DLG1 is highly conserved in immune cells and is important for T-cell activation in the periphery. It is recruited to the immunological synapse and links the ζ-chain of the T-cell receptor (TCR) to CBL, WASP, p38, LCK, VAV1, and ZAP70. [18] [19] [20] [21] This data suggests that DLG1 plays a role in linking TCR signaling machinery with cytoskeleton regulators and also suggests a role in alternatively activating the p38 pathway. However, it is unclear to whether DLG1 positively or negatively regulates T-cell activation.
Spinophilin Dendritic cell signaling Assembly of DC immunological-synapse proteins Spinophilin is involved in dendritic cell function specifically in the formation of immunological synapses. Spinophilin is recruited to the synapse following dendritic cell contact with a T cell. This recruitment seems to be important because without spinophilin, dendritic cells cannot activate T cells in vitro oder in vivo. [22] How spinophilin facilitates antigen presentation in this case is still unknown though it is possible that spinophilin regulates the duration of cell contact in the synapse or regulates the recycling of co-stimulatory molecules in the cell like MHC molecules. [1]
Plant FLU regulatory protein [23] Coordination of negative feedback during protochlorophyllide biosynthesis. Assembly and localization of the pathway that turns the synthesis of highly toxic protochlorophyllide, a precursor of chlorophyll. Synthesis of protochlorophyllide must be strictly regulated as its conversion into chlorophyll requires light. FLU regulatory protein is located in thylakoid membrane and only contains several protein-protein interaction sites without catalytic activity. Mutants lacking this protein overaccumulate protochlorophyllide in the darkness. The interaction partners are unknown. The protein underwent simplification during evolution.

Huntingtin protein co-localizes with ATM repair protein at sites of DNA damage. [24] Huntingtin is a scaffolding protein in the ATM oxidative DNA damage response complex. [24] Huntington’s disease patients with aberrant huntingtin protein are deficient in repair of oxidative DNA damage. Oxidative DNA damage appears to underlie Huntington’s disease pathogenesis. [25] Huntington’s disease is likely caused by the dysfunction of mutant huntingtin scaffold protein in DNA repair leading to increased oxidative DNA damage in metabolically active cells. [24]

On some other instances in biology (not necessarily about cell signaling), the term "Scaffold protein" is used in a broader sense, where a protein holds several things together for any purpose.

In chromosome folding Chromosome scaffold has important role to hold the chromatin into compact chromosome. Chromosome scaffold is made of proteins including condensin, topoisomerase IIα and kinesin family member 4 (KIF4) [26] Chromosome scaffold constituent proteins are also called scaffold protein. In enzymatic reaction Large multifunctional enzymes that performs a series or chain of reaction in a common pathway, sometimes called scaffold proteins. [27] such as Pyruvate dehydrogenase. In molecule shape formation An enzyme or structural protein that holds several molecules together to hold them in proper spatial arrangement, such as Iron sulphur cluster scaffold proteins. [28] [29] Structural scaffold In cytoskeleton and ECM, the molecules provide mechanical scaffold. Such as type 4 collagen [30]


Proteinstruktur

Each successive level of protein folding ultimately contributes to its shape and therefore its function.

Lernziele

Summarize the four levels of protein structure

Die zentralen Thesen

Wichtige Punkte

  • Protein structure depends on its amino acid sequence and local, low-energy chemical bonds between atoms in both the polypeptide backbone and in amino acid side chains.
  • Protein structure plays a key role in its function if a protein loses its shape at any structural level, it may no longer be functional.
  • Primary structure is the amino acid sequence.
  • Secondary structure is local interactions between stretches of a polypeptide chain and includes α-helix and β-pleated sheet structures.
  • Tertiary structure is the overall the three-dimension folding driven largely by interactions between R groups.
  • Quarternary structures is the orientation and arrangement of subunits in a multi-subunit protein.

Schlüsselbegriffe

  • antiparallel: The nature of the opposite orientations of the two strands of DNA or two beta strands that comprise a protein’s secondary structure
  • disulfide bond: A bond, consisting of a covalent bond between two sulfur atoms, formed by the reaction of two thiol groups, especially between the thiol groups of two proteins
  • β-pleated sheet: secondary structure of proteins where N-H groups in the backbone of one fully-extended strand establish hydrogen bonds with C=O groups in the backbone of an adjacent fully-extended strand
  • α-helix: secondary structure of proteins where every backbone N-H creates a hydrogen bond with the C=O group of the amino acid four residues earlier in the same helix.

The shape of a protein is critical to its function because it determines whether the protein can interact with other molecules. Protein structures are very complex, and researchers have only very recently been able to easily and quickly determine the structure of complete proteins down to the atomic level. (The techniques used date back to the 1950s, but until recently they were very slow and laborious to use, so complete protein structures were very slow to be solved.) Early structural biochemists conceptually divided protein structures into four “levels” to make it easier to get a handle on the complexity of the overall structures. To determine how the protein gets its final shape or conformation, we need to understand these four levels of protein structure: primary, secondary, tertiary, and quaternary.

Primary Structure

A protein’s primary structure is the unique sequence of amino acids in each polypeptide chain that makes up the protein. Really, this is just a list of which amino acids appear in which order in a polypeptide chain, not really a structure. But, because the final protein structure ultimately depends on this sequence, this was called the primary structure of the polypeptide chain. For example, the pancreatic hormone insulin has two polypeptide chains, A and B.

Primary structure: The A chain of insulin is 21 amino acids long and the B chain is 30 amino acids long, and each sequence is unique to the insulin protein.

The gene, or sequence of DNA, ultimately determines the unique sequence of amino acids in each peptide chain. A change in nucleotide sequence of the gene’s coding region may lead to a different amino acid being added to the growing polypeptide chain, causing a change in protein structure and therefore function.

The oxygen-transport protein hemoglobin consists of four polypeptide chains, two identical α chains and two identical β chains. In sickle cell anemia, a single amino substitution in the hemoglobin β chain causes a change the structure of the entire protein. When the amino acid glutamic acid is replaced by valine in the β chain, the polypeptide folds into an slightly-different shape that creates a dysfunctional hemoglobin protein. So, just one amino acid substitution can cause dramatic changes. These dysfunctional hemoglobin proteins, under low-oxygen conditions, start associating with one another, forming long fibers made from millions of aggregated hemoglobins that distort the red blood cells into crescent or “sickle” shapes, which clog arteries. People affected by the disease often experience breathlessness, dizziness, headaches, and abdominal pain.

Sickle cell disease: Sickle cells are crescent shaped, while normal cells are disc-shaped.

Secondary Structure

A protein’s secondary structure is whatever regular structures arise from interactions between neighboring or near-by amino acids as the polypeptide starts to fold into its functional three-dimensional form. Secondary structures arise as H bonds form between local groups of amino acids in a region of the polypeptide chain. Rarely does a single secondary structure extend throughout the polypeptide chain. It is usually just in a section of the chain. The most common forms of secondary structure are the α-helix and β-pleated sheet structures and they play an important structural role in most globular and fibrous proteins.

Secondary structure: The α-helix and β-pleated sheet form because of hydrogen bonding between carbonyl and amino groups in the peptide backbone. Certain amino acids have a propensity to form an α-helix, while others have a propensity to form a β-pleated sheet.

In the α-helix chain, the hydrogen bond forms between the oxygen atom in the polypeptide backbone carbonyl group in one amino acid and the hydrogen atom in the polypeptide backbone amino group of another amino acid that is four amino acids farther along the chain. This holds the stretch of amino acids in a right-handed coil. Every helical turn in an alpha helix has 3.6 amino acid residues. The R groups (the side chains) of the polypeptide protrude out from the α-helix chain and are not involved in the H bonds that maintain the α-helix structure.

In β-pleated sheets, stretches of amino acids are held in an almost fully-extended conformation that “pleats” or zig-zags due to the non-linear nature of single C-C and C-N covalent bonds. β-pleated sheets never occur alone. They have to held in place by other β-pleated sheets. The stretches of amino acids in β-pleated sheets are held in their pleated sheet structure because hydrogen bonds form between the oxygen atom in a polypeptide backbone carbonyl group of one β-pleated sheet and the hydrogen atom in a polypeptide backbone amino group of another β-pleated sheet. The β-pleated sheets which hold each other together align parallel or antiparallel to each other. The R groups of the amino acids in a β-pleated sheet point out perpendicular to the hydrogen bonds holding the β-pleated sheets together, and are not involved in maintaining the β-pleated sheet structure.

Tertiary Structure

The tertiary structure of a polypeptide chain is its overall three-dimensional shape, once all the secondary structure elements have folded together among each other. Interactions between polar, nonpolar, acidic, and basic R group within the polypeptide chain create the complex three-dimensional tertiary structure of a protein. When protein folding takes place in the aqueous environment of the body, the hydrophobic R groups of nonpolar amino acids mostly lie in the interior of the protein, while the hydrophilic R groups lie mostly on the outside. Cysteine side chains form disulfide linkages in the presence of oxygen, the only covalent bond forming during protein folding. Alle diese Wechselwirkungen, schwach und stark, bestimmen die endgültige dreidimensionale Form des Proteins. When a protein loses its three-dimensional shape, it will no longer be functional.

Tertiary structure: The tertiary structure of proteins is determined by hydrophobic interactions, ionic bonding, hydrogen bonding, and disulfide linkages.

Quaternary Structure

The quaternary structure of a protein is how its subunits are oriented and arranged with respect to one another. As a result, quaternary structure only applies to multi-subunit proteins that is, proteins made from more than one polypeptide chain. Proteins made from a single polypeptide will not have a quaternary structure.

In proteins with more than one subunit, weak interactions between the subunits help to stabilize the overall structure. Enzymes often play key roles in bonding subunits to form the final, functioning protein.

For example, insulin is a ball-shaped, globular protein that contains both hydrogen bonds and disulfide bonds that hold its two polypeptide chains together. Silk is a fibrous protein that results from hydrogen bonding between different β-pleated chains.

Four levels of protein structure: The four levels of protein structure can be observed in these illustrations.


The Production of a Protein

Proteine are one of the most abundant organic molecules in living systems and have an incredibly diverse range of functions. Proteins are used to:

  • Build structures within the cell (such as the cytoskeleton)
  • Regulate the production of other proteins by controlling protein synthesis
  • Slide along the cytoskeleton to cause muscle contraction
  • Transport molecules across the cell membrane
  • Speed up chemical reactions (enzymes)
  • Act as toxins

Each cell in a living system may contain thousands of different proteins, each with a unique function. Their structures, like their functions, vary greatly. They are all, however, polymers of amino acids, arranged in a linear sequence (Abbildung 1).

The functions of proteins are very diverse because they are made up of are 20 different chemically distinct amino acids that form long chains, and the amino acids can be in any order. The function of the protein is dependent on the protein’s shape. The shape of a protein is determined by the order of the amino acids. Proteins are often hundreds of amino acids long and they can have very complex shapes because there are so many different possible orders for the 20 amino acids!

Abbildung 1 Protein structure. The colored balls at the top of this diagram represent different amino acids. Amino acids are the subunits that are joined together by the ribosome to form a protein. This chain of amino acids then folds to form a complex 3D structure. (Credit: Lady of Hats from Wikipedia public domain)

Contrary to what you may believe, proteins are not typically used as a source of energy by cells. Protein from your diet is broken down into individual amino acids which are reassembled by your ribosomes into proteins that your cells need. Ribosomes do not produce energy.

Figur 2 Examples of foods that contain high levels of protein. (“Protein” by National Cancer Institute is in the Public Domain)

The information to produce a protein is encoded in the cell’s DNA. When a protein is produced, a copy of the DNA is made (called mRNA) and this copy is transported to a ribosome. Ribosomes read the information in the mRNA and use that information to assemble amino acids into a protein. If the protein is going to be used within the cytoplasm of the cell, the ribosome creating the protein will be free-floating in the cytoplasm. If the protein is going to be targeted to the lysosome, become a component of the plasma membrane, or be secreted outside of the cell, the protein will be synthesized by a ribosome located on the rough endoplasmic reticulum (RER). After being synthesized, the protein will be carried in a vesicle from the RER to the cis face of the Golgi (the side facing the inside of the cell). As the protein moves through the Golgi, it can be modified. Once the final modified protein has been completed, it exits the Golgi in a vesicle that buds from the trans Gesicht. From there, the vesicle can be targeted to a lysosome or targeted to the plasma membrane. If the vesicle fuses with the plasma membrane, the protein will become part of the membrane or be ejected from the cell.

Figur 3 Diagram of a eukaryotic cell. (Photo credit: Mediran, Wikimedia. 14 Aug 2002)

Insulin

Insulin is a protein hormone that is made by specific cells inside the pancreas called beta cells. When the beta cells sense that glucose (sugar) levels in the bloodstream are high, they produce insulin protein and secrete it outside of the cells into the bloodstream. Insulin signals cells to absorb sugar from the bloodstream. Cells can’t absorb sugar without insulin. Insulin protein is first produced as an immature, inactive chain of amino acids (preproinsulin – See Figure 4). It contains a signal sequence that targets the immature protein to the rough endoplasmic reticulum, where it folds into the correct shape. The targeting sequence is then cut off of the amino acid chain to form proinsulin. This trimmed, folded protein is then shipped to the Golgi inside a vesicle. In the Golgi, more amino acids (chain C) are trimmed off of the protein to produce the final mature insulin. Mature insulin is stored inside special vesicles until a signal is received for it to be released into the bloodstream.

Figur 4 Insulin maturation. (Photo credit: Beta Cell Biology Consortium, Wikimedia. 2004. This picture is in the public domain.



Bemerkungen:

  1. Cronan

    Meiner Meinung nach haben Sie nicht Recht. Ich kann meine Position verteidigen.

  2. Eldwyn

    Es ist unmöglich, endlos zu diskutieren

  3. Brittain

    Unter uns ist das meiner Meinung nach offensichtlich. Ich habe die Antwort auf Ihre Frage in google.com gefunden

  4. Sterling

    Sie geben den Fehler zu. Wir werden das untersuchen.

  5. Shattuck

    Sie haben überhaupt nicht gut verstanden.

  6. Mamo

    Granted, this brilliant idea just got engraved



Eine Nachricht schreiben